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Id: lil-791344
Autor: Carrillo Robles, Daniel; García Maldonado, Gerardo.
Título: Manifestaciones psiquiátricas por priones. Una revisión narrativa / Psychiatric manifestations by prions. A narrative review
Fonte: Rev. colomb. psiquiatr;45(2):118-123, abr.-jun. 2016.
Idioma: es.
Resumo: Las enfermedades priónicas son un grupo de enfermedades neurodegenerativas raras y rápidamente progresivas que causan síntomas neuropsiquiátricos diversos. Estas enfermedades se describieron hace más de 200 arios, y con el tiempo se reconoció que los animales eran portadores de esta alteración; sin embargo, hasta finales de los noventa este problema conmocionó Europa, ya que para entonces la enfermedad había cruzado la barrera de especie y podía afectar al hombre. La polémica fue mayor al atribuirse la alteración a una proteína con capacidad infecciosa. El proceso patológico común se caracteriza por la conversión de la proteína priónica celular normal (PsPc) a una forma anómala y patológica (PrPSc). En el ser humano se han clasificado como padecimientos idiopáticos, hereditarios o adquiridos por la exposición a material exógeno con contenido priónico. La manifestación neurológica más sobresaliente de las prionopatías consiste en la aparición de una demencia rápidamente progresiva asociada a mioclonías y ataxia cerebelosa, además de síntomas extrapiramidales. Los síntomas psiquiátricos ocurren en etapas tempranas de la enfermedad y su presencia, además de la valoración de factores de riesgo, puede contribuir al diagnóstico oportuno de este síndrome. Clásicamente los síntomas psiquiátricos se han agrupado en tres categorías: síntomas afectivos, alteraciones de la motricidad y síntomas psicóticos. Este tipo de manifestaciones suele aparecer durante un periodo prodrómico previo a los signos neurológicos y consiste en la aparición de aislamiento social, ideas delirantes, irritabilidad/agresión, alucinaciones predominantemente visuales, ansiedad y depresión, así como otros menos frecuentes. El diagnóstico definitivo requiere de un estudio post mortem. La posibilidad de que un número mayor de casos pueda ocurrir en los próximos años o que en muchos pacientes no se haya considerado el diagnóstico es una realidad. En opinión de los autores de este trabajo, los psiquiatras debemos tener conocimiento de los síntomas de esta enfermedad. El objetivo de esta investigación es evaluar las alteraciones neuropsiquiátricas presentes en las prionopatías y, en particular, determinar si las manifestaciones psiquiátricas en conjunto integran un cuadro clínico que apunte al diagnóstico de estas enfermedades, aunque en primer término se revisan aspectos taxonómicos, patogénicos y patológicos. Como elemento agregado en este trabajo, los autores hacen algunas consideraciones diagnósticas basadas en la evidencia científica disponible hasta el momento. Los descriptores controlados aplicados a la búsqueda bibliográfica son los utilizados para indexación de artículos científicos en las bases de datos. Las bases de datos y EMBASE, aunque también se empleó PsycInfo. Los descriptores empleados son: enfermedades priónicas, trastornos psicóticos, depresión, trastornos afectivos, patología, clasificación, proteína priónica, historia, manifestaciones neurológicas y manifestaciones psiquiátricas. Los criterios de selección de material fueron cualitativos. Como conclusión y con base en la extensa bibliografía revisada, los autores plantean que el periodo en que hay más evidencia de alteraciones en la esfera mental se denomine «fase de síntomas psiquiátricos¼, la cual puede extenderse por algunos meses (hasta 4). Los síntomas afectivos son los más característicos de dicha fase. Como conclusiones, se considera que la identificación de estos síntomas en un paciente con factores de riesgo de sufrir esta enfermedad contribuiría a la identificación temprana del padecimiento y normaría qué pautas seguir ante la sospecha del diagnóstico de este grupo de trastornos, sobre todo con la idea de mejorar la calidad de vida de estos pacientes.

Prion diseases are a group of rare and rapidly progressive neurodegenerative conditions that may cause neuropsychiatric symptoms. This group of diseases has been described since the 18th century, but they were recognized decades later, when it became clear that the humans were affected by infected animals. There was controversy when the problem was attributed to a single protein with infective capacity. The common pathological process is characterized by the conversion of the normal cellular prion protein into an abnormal form. In humans, the illness has been classified as idiopathic, inherited and acquired through exposure to exogenous material containing abnormal prions. The most prominent neurological manifestation of prion diseases is the emergence of a rapidly progressive dementia, mioclonus associated with cerebellar ataxia and also extra pyramidal symptoms. Psychiatric symptoms occur in early stages of the illness and can contribute to timely diagnosis of this syndrome. Psychiatric symptoms have traditionally been grouped in three categories: affective symptoms, impaired motor function and psychotic symptoms. Such events usually occur during the prodromal period prior to the neurological manifestations and consists in the presence of social isolation, onset of delusions, irritability/aggression, visual hallucinations, anxiety and depression, and less frequent first-rank symptoms among others. Definite diagnosis requires post mortem examination. The possibility that a large number of cases may occur in the next years or that many cases have not been considered with this diagnosis is a fact. In our opinion, psychiatrists should be aware of symptoms of this disease. The main objective of this research consisted of assessing the correlation between this disturbance and neuro-psychiatric symptoms and particularly if this psychiatric manifestations integrate a clinical picture suggestive for the diagnosis of these diseases, but firstly reviewed taxonomic, pathogenic and pathological aspects. The authors of this project also added an element in relation to some diagnostic considerations based on scientific evidence. For the search controlled descriptors applied to the research for indexing scientific articles in databases were used. The electronic data bases used were PubMed, EMBASE and also PsycInfo. The descriptors were prion diseases, psychotic disorders, depression, mood disorders, pathology, classification, prion protein, history, neurological manifestations, and psychiatric manifestations. The selection criteria for the material were qualitative. To conclude, and based on the extensive literature review, the authors propose that the period where the evidence is more robust for mental impaired is named "psychiatric symptoms phase, which can be extended for a few months, being the psychiatric affective symptoms the most characteristic of this phase. In conclusion, we considered that the identification of these symptoms in a patient with risk factors for developing the disease will contribute to the early identification, and would regulate the guidelines in suspected diagnosis of this group of disorders. The intention is provide a better quality of life to the sick people.
Descritores: Transtornos Psicóticos
Príons
Doenças Neurodegenerativas
Sintomas Prodrômicos
-Ansiedade
Literatura de Revisão como Assunto
Doenças Priônicas
Guias como Assunto
Transtornos do Humor
Sintomas Afetivos
Alucinações
Manifestações Neurológicas
Limites: Humanos
Idoso
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: CO78 - Asociación Colombiana de Psiquiatría


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Id: biblio-1097171
Autor: Mendonça, Laura Furtado Pessoa de; Saffi, Pedro Maia Nobre Rocha; Martini, Luciana Lilian Louzada; Farage, Luciano; Camargos, Einstein Francisco.
Título: Heidenhain variant of Creutzfeldt-Jakob disease in Brazil: a case report / Variante Heidenhain da Doença de Creutzfeldt-Jakob no Brasil: um relato de caso
Fonte: Geriatr., Gerontol. Aging (Impr.);14(1):71-75, 31-03-2020. ilus.
Idioma: en; pt.
Resumo: Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) is a rare spongiform encephalopathy characterized by a rapid neurodegenerative progress, caused by a misfolded variant of the cellular prion protein (PrP) known as PrPSc. The clinical presentation of sCJD includes a wide range of neurological signs of cortical, subcortical, or cerebellar origin, either isolated or in various combinations. Due to this protean clinical presentation form, sCJD must be distinguished from other dementias. In this case report, we discuss the Heidenhain variant of Creutzfeldt-Jakob disease (HvCJD), a rare variant characterized by early visual symptoms and typical findings in imaging scans. Our patient presented rapidly progressive dementia and a history of visual hallucinations. As for other prion diseases, only symptomatic treatment is available for HvCJD. Thirty years of clinical investigation of patients with prion disease have resulted in little progress in either defining or evaluating potential treatments.

A doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ) é uma encefalopatia rara caracterizada por rápida progressão neurodegenerativa, causada pelo enovelamento incorreto da proteína priônica celular (PrP), conhecido como PrPSc. O quadro clínico da DCJ esporádica inclui um amplo espectro de sinais neurológicos de origens cortical, subcortical ou cerebelar, seja de forma isolada, seja combinada. Por causa da sua apresentação clínica variável, a DCJ esporádica deve ser distinguida de outras demências. Neste relato de caso, discutimos a variante Heidenhain da DCJ (vHDCJ), uma variante rara caracterizada por sintomas visuais precoces e características específicas no exame de imagem. Nossa paciente apresentou demência rapidamente progressiva e histórico de alucinações visuais. Assim como para as demais doenças priônicas, apenas o tratamento sintomático está disponível para a vHDCJ. Trinta anos de investigação clínica de pacientes com doença priônica têm resultado em pouco progresso, seja definindo os potenciais tratamentos, seja avaliando-os.
Descritores: Encefalopatias
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob/complicações
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob/diagnóstico
Doenças Priônicas/complicações
Doenças Priônicas/diagnóstico
-Encefalopatias/complicações
Brasil
Doenças Neurodegenerativas
Proteínas Priônicas
Limites: Humanos
Feminino
Pessoa de Meia-Idade
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BR275.1 - Biblioteca


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Id: biblio-1120513
Autor: Gomes, M. da Mota.
Título: Creutzfeldt-Jakob disease: one hundred years of participation in the design of the transmissible spongiform encephalopathies / Doença de Creutzfeldt-Jakob: cem anos de participação no desenho das encefalopatias espongiformes transmissíveis
Fonte: Rev. bras. neurol;56(3):25-28, jul.-set. 2020. ilus.
Idioma: en.
Resumo: Creutzfeldt and Jakob's disease (CJD) has its initial milestone in the publication issued 100 years ago that precipitated its better clinical-pathological and etiological understanding. Now, it is established that it belongs to the group of the prion diseases or transmissible spongiform encephalopathies family. CJD is itself divided into several types, the most common being sporadic that is further subdivided according to the anatomoclinical expression, but mainly due to its aetiology regarding prionic protein or genotype.

A doença de Creutzfeldt e Jakob (CJD) tem seu marco inicial na publicação emitida há 100 anos que precipitou seu melhor entendimento clínico- patológico e etiológico. Agora, está estabelecido que pertence ao grupo da família das doenças de príons ou encefalopatias espongiformes transmissíveis. A própria CJD se divide em vários tipos, sendo o mais comum o esporádico que também se subdivide de acordo com a expressão anatomoclínica, mas principalmente devido à sua etiologia em relação à proteína priônica ou genótipo.
Descritores: Síndrome de Creutzfeldt-Jakob/diagnóstico
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob/genética
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob/patologia
Doenças Priônicas/diagnóstico
-Progressão da Doença
Proteínas Priônicas
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Pessoa de Meia-Idade
História do Século XX
Responsável: BR14.1 - Biblioteca Central


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: biblio-838917
Autor: Araújo, Abelardo Q C.
Título: Unveiling the mysteries of hereditary prion diseases in Brazil / Desvendando os mistérios das doenças priônicas hereditárias no Brasil
Fonte: Arq. neuropsiquiatr;75(6):329-330, June 2017.
Idioma: en.
Descritores: Príons
Doenças Priônicas
-Brasil
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Comentário
Editorial
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: biblio-973920
Autor: Piccardo, Pedro; Asher, David M.
Título: Complex proteinopathies and neurodegeneration: insights from the study of transmissible spongiform encephalopathies / Proteinopatías complejas y neurodegeneración: conocimientos obtenidos del estudio de las encefalopatías espongiformes transmisibles
Fonte: Arq. neuropsiquiatr;76(10):705-712, Oct. 2018. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: Biotechnology and Biological Sciences Research Council, UK (BBSRC).
Resumo: ABSTRACT Protein misfolding diseases are usually associated with deposits of single "key" proteins that somehow drive the pathology; β-amyloid and hyperphosphorylated tau accumulate in Alzheimer's disease, α-synuclein in Parkinson's disease, or abnormal prion protein (PrPTSE) in transmissible spongiform encephalopathies (TSEs or prion diseases). However, in some diseases more than two proteins accumulate in the same brain. These diseases might be considered "complex" proteinopathies. We have studied models of TSEs (to explore deposits of PrPTSE and of "secondary proteins") infecting different strains and doses of TSE agent, factors that control incubation period, duration of illness and histopathology. Model TSEs allowed us to investigate whether different features of histopathology are independent of PrPTSE or appear as a secondary result of PrPTSE. Better understanding the complex proteinopathies may help to explain the wide spectrum of degenerative diseases and why some overlap clinically and histopathologically. These studies might also improve diagnosis and eventually even suggest new treatments for human neurodegenerative diseases.

RESUMEN La acumulación de proteínas con conformación anormal es observada en numerosas enfermedades degenerativas del sistema nervioso. Tales enfermedades están generalmente asociadas con el depósito de una proteína que es importante para la patogenia de la enfermedad; amiloide-β e hiperfosforilación de tau en la Enfermedad de Alzheimer, α-sinucleína en la Enfermedad de Parkinson, y acúmulo de proteína prion anormal (PrPTSE) en las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET). Sin embargo, en algunas enfermedades más de dos proteínas se acumulan en el sistema nervioso central. Estas enfermedades pueden considerarse "proteinopatías complejas". Hemos estudiado varios modelos de EET para analizar los depósitos de PrPTSE y la posible acumulación de otras proteínas (que podríamos llamar "proteínas secundarias"). La relación entre proteínas mal plegadas y neurodegeneración no es claro. La mayor parte de las enfermedades neurodegenerativas evolucionan por décadas; por lo tanto los acúmulos proteicos podrían generar diferentes efectos patogénicos en los diferentes estadios de la enfermedad. Alternativamente los acúmulos proteicos podrían ser el resultado de alteraciones del sistema nervioso y no su causa. Dado que la etiología de las ETT es relativamente bien conocido y es atribuido a infección por agentes autoreplicantes que generan malformacion de la proteína prion normal (la isoforma patologica, PrPTSE, propuesta como el agente infeccioso) hemos estudiado varios modelos animales, cepas de agente infectante y dosis del agente causal de ETT. Estos factores controlan el período de incubación, duración de la enfermedad e histopatología. Los modelos animales estudiados nos han permitido investigar si las diferentes características histopatológicas son independientes de PrPTSE o podrían ser secundarias a la acumulación de la misma. Un mejor conocimiento de las proteinopatías complejas podría ayudar a analizar el espectro de enfermedades degenerativas y a su vez, investigar el motivo de la superposición clínico-patológico en algunas de ellas. Estos estudios podrían ayudar en el diagnóstico y eventualmente sugerir nuevas posibles terapéuticas para las enfermedades neurodegenerativas humanas.
Descritores: Doenças Priônicas/fisiopatologia
Doenças Neurodegenerativas/fisiopatologia
-Doenças Priônicas/metabolismo
Doenças Neurodegenerativas/metabolismo
Modelos Animais de Doenças
Deficiências na Proteostase/fisiopatologia
Deficiências na Proteostase/metabolismo
Limites: Humanos
Animais
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Chile
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Id: biblio-1126103
Autor: Ledermann D, Walter.
Título: La fantástica historia de la increíble prion / The fantastic story of the incredible prion
Fonte: Rev. chil. infectol;37(2):163-169, abr. 2020. graf.
Idioma: es.
Resumo: Resumen Desde el scrapie de la oveja a la encefalopatía espongiforme bovina y desde el kuru a la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, tenaces investigadores buscaron los misteriosos agentes de estos desórdenes neurológicos, hasta que Stanley Prusiner descubriera y describiera las priones en los ochenta, obteniendo el Premio Nobel en 1997. Pero, este no fue el final de esta fantástica historia de la increible proteina designada prion por Prusiner, porque ahora, la investigación en neurociencia ha encontrado proteínas prion-like jugando un importante papel en la génesis de la memoria a largo plazo.

Abstract From the scrapie of the sheep to the bovine spongiform encephalitis, and from the kuru to the Creutzfeldt-Jakob disease, tenacious investigators searched for the mysterious agent of these neurological disorders, till Stanley Prusiner discovered and described the prion in the eighties, wining the Nobel Prize in 1997. But this was not the end of the fantastic history of the incredible protein designed prion by Prusiner, because now the investigation on neuroscience has founded prion-like proteins playing an important role in the genesis of the long-term memory.
Descritores: Doenças Priônicas
-Scrapie
Príons
Bovinos
Ovinos
Prêmio Nobel
Limites: Animais
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: lil-589380
Autor: Rincon, Olga Lucia; Velez, Alejandro; King Chio, Luz Mey; Hernandez, Dora Lilia; Isaza, Rodrigo; Buritica, Omar; Castaño, Andres Reinaldo; Jaramillo, Sergio; Aristizabal, Beatriz Helena.
Título: Enfermedad de creutzfeldt-jakob esporádico: síntomas neuropsiquíatricos seguidos de daño cognitivo progresivo: reporte de caso / Sporadic creutzfeldt-jakob disease: neuropsychiatric symptoms followed by a progressive congnitive decline: a case report
Fonte: Med. U.P.B = Med. UPB;27(1):59-63, ene.-jun. 2008.
Idioma: es.
Resumo: La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) es la enfermedad por priones más común y es la única entre los desórdenes humanos que se puede presentar en forma familiar, esporádica y transmitida. La hipótesis prevalente, basada en numerosos estudios en ratones transgénicos, sugiere que la ECJ y otras enfermedades por priones se inician y propagan por conversión de una proteína prionica normal (PrP) en una isoforma conformacional anormal (PrPreS). Esta última se acumula en el cerebro y es una de las características bioquímicas importantes en ECJ. Se reporta el caso de una mujer de 37 años de edad, quien murió en un hospital de tercer nivel por ECJ esporádico comprobado por autopsia. Este caso muestra la importancia de un examen post-mortem para confirmar el diagnóstico. A la luz de la observación clínica, discutimos el caso, el cual debe ser considerado en pacientes queevolucionan a una demencia rápidamente progresiva.

Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) is the most common human prion disease and is unique among all known human disorders in being comprised of familial, sporadic, and transmitted forms. Theprevailing hypothesis, based largely on studies in transgenic animals, suggests that CJD and other prion diseases are initiated and propagated by conversion of normal host-encoded prion protein (PrP) into a conformationally abnormal isoform (PrPreS). The latter has been shown to accumulate in the brain and is the biochemical hallmark of CJD. We report the case of a 37-year-old woman who died in third level hospital of sporadic CJD proven by autopsy. This case illustrates the great importance of apost mortem exam in such context. In light of this clinical observation, we discuss this rare diagnosis which should be considered in patients when confronted with a rapidly progressive dementia.
Descritores: Demência
-Autopsia
Doenças Priônicas
Cérebro
Proteínas Priônicas
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: CO101.1 - BCdeS - Biblioteca Ciencias de la Salud


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Texto completo SciELO Chile
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Id: biblio-1058661
Autor: Cartier-Rovirosa, Luis.
Título: Enfermedad por priones, encefalopatía espongiforme humana y enfermedad de Creutzfeldt-Jakob / Prion induced spongiform encephalopathy of Creutzfeldt-Jakob disease
Fonte: Rev. méd. Chile;147(9):1176-1183, set. 2019. tab.
Idioma: es.
Resumo: The infectious protein or prion (PrPSC) is a transmissible and replicable polypeptide, which arises from an abnormal folding of the PrP protein, by unknown mechanisms and without changes in the primary sequence of its amino acids. Its new spatial disposition arises from the substitution of its alpha helices by beta bands, which increase its structural stability, avoiding its complete proteolysis, resulting in a residual accumulation of prions. These prions induce the misfolding of normal PrP protein, generating their exponential increase, leading to a disturbance of neuronal homeostasis which results in the development of the fatal spongiform encephalopathy of the Creutzfeldt-Jakob disease (CJD). This is the most prevalent human prion disease, and 90% of cases are sporadic, suggesting the endogenous genesis of prions. There are different types of prions, identified based on the genetic variance of codon 129 amino acids of the prion protein. Meteonin (M) and Valine (V)), associated with the result of their enzymatic proteolysis, define prions type 1 (21 kDa) and type 2 (19 kDa). The Classical form of CJD produced by MM1 prion occurs in 70% of the cases. The Cerebellar form originated by the VV2 prion occurs in 15% of cases, the form with Kuru plates, associated with the prion MV2 occurs in 5%, and the Vacuolar, related to the MM2 prion occurs in 4%. CJD is always characterized by behavioral, motor, cognitive, and vision alterations and by findings in magnetic resonance imaging, electroencephalogram and cerebrospinal fluid that define each clinical and neuropathological form.
Descritores: Príons
Síndrome de Creutzfeldt-Jakob/genética
Doenças Priônicas
Limites: Humanos
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: lil-667390
Autor: Machado, Cleiton Fagundes.
Título: Estudo funcional de mutantes da proteína prion celular associados às doenças por prion / Functional study of mutant cellular prion protein associated with prion diseases.
Fonte: São Paulo; s.n; 2011. 139 p. ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Fundação Antônio Prudente para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A proteína prion celular, PrPC, tem sido relacionada a doenças neurodegenerativas que atingem animais e o homem conhecidas como encefalopatias espongiformes transmissíveis (TSEs), ou doenças por prions. Cerca de 15% das TSEs são genéticas e classificadas de acordo com a presença de mutações no gene codificador de PrPC e com o fenótipo da doença. Postula-se que mutações pontuais associadas à doenças genéticas por prions promovam a conversão espontânea de PrPC à proteína prion scrapie (PrPSc), sua forma infecciosa, por uma diminuição da estabilidade da forma nativa de PrPC. A patogênese das TSE foi associada por muito tempo à toxicidade de PrPSc entretanto, dados mais recentes apontam que esta pode relacionar-se também a perda de função de PrPC. Várias funções têm sido atribuídas a PrPC, sua associação a diversas moléculas na superfície celular indica que esta participa como organizadora de plataformas dinâmicas para a associação de vários módulos de sinalização. Nosso grupo caracterizou a ligação entre PrPC e laminina (Ln), proteína de matriz extracelular, e também a STI1, uma co-chaperonina, e que essas associações são responsáveis por desencadear adesão, diferenciação e sobrevivência neuronal bem como formação e consolidação de memória. O presente estudo avalia alterações funcionais nas moléculas de PrPC com mutações associadas a TSEs. Estas mutações estão localizadas próximas ou nos sítios de interação de PrPC com Ln (177N, 179I, 182A e 199K) e STI1 (101L, 104L, 116V). ...
Descritores: Doenças Priônicas
Laminina
Mutação
Polimorfismo Genético
Príons/patogenicidade
Limites: Animais
Responsável: BR30.1 - Biblioteca
BR30.1


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Id: biblio-1128226
Autor: Santos, Tiago Goss dos.
Título: Papel da proteína prion celular e seus ligantes no desenvolvimento do sistema nervoso / Gene expression characterization of WNT signaling pathway and epithelial-mesenchymal transition during kidney embryogenesis and their implications in Wilms tumors.
Fonte: São Paulo; s.n; 2009. 123 p. ilust, quadros.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Fundação Antônio Prudente para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A proteína prion celular (PrPC) é altamente expressa no sistema nervoso e sua. modificação estrutural está relacionada as encefalopatias espongiformes transmissíveis.. PrPC associa-se com proteínas de matriz extracelular, como a laminina (Ln) e. vitronectina (Vn) e também com a co-chaperonina stress inducible protein 1 (STI1).. Estes complexos estão envolvidos em diferentes processos relacionados ao. desenvolvimento do sistema nervoso. No desenvolvimento embrionário de camundongo. a distribuição de PrPC, Vn e STI1 é espaço-temporalmente relacionada, iniciando-se a. partir do oitavo dia embrionário para STI1 e Vn e no décimo para PrPC. As três proteínas. apresentam um padrão de expressão na medula espinhal em forma de gradiente, com. maior expressão na região ventral do tubo neural e notocorda e diminuindo na porção. dorsal, o que sugere o seu envolvimento na organização do sistema nervoso. A STI1. assim como o peptídeo da cadeia γ1 laminina (Ln-γ1), correspondente ao domínio de. ligação de PrPC, são capazes de promover axonogênese em neurônios de gânglios da raiz. dorsal. Quando combinados, Ln-γ1 e STI1 apresentam um efeito sinérgico sobre a. axonogênese através da mobilização intracelular de cálcio e pela ativação de Erk1/2. O. aumento na concentração intracelular de cálcio pela ligação de STI1 a PrPC é mediado. pela abertura de canais presentes na membrana. Por outro lado, o complexo PrPC-Ln-γ1. mobiliza cálcio a partir de estoques intracelulares. A interação PrPC-STI1 também é. importante na biologia de células tronco neurais. Precursores neurais (neuroesferas). derivados de animais deficientes para PrPC apresentam comprometimento de autorenovação. quando comparados aqueles provenientes animais tipo-selvagem. A ligação. de STI1 a PrPC promove um aumento na proliferação de precursores neurais,. desempenhado um papel chave nos mecanismos de auto-renovação destas. Portanto,. PrPC é capaz de se associar a diferentes ligantes desempenhando um papel relevante no desenvolvimento do sistema nervoso central e periférico.

The cellular prion protein (PrPC) is highly expressed in thenervous system and its structural modification is associated to transmissible espongiform encephalopathies. PrPC associates with extracellular matrix proteins, such as laminin (Ln) and vitronectin (Vn) and also to the co-chaperonin stress inducible protein 1 (STI1).These PrPC complexes are involved in to the development of the nervous system. During the mouse embryo development, PrPC , Vn and STI1 distribution is spatiotemporally related. STI1 and Vn expression became evident at embrionary day 8 (E8), while PrPC is initialy detected at E10. These three proteins present a gradient of expression in spinal cord, more abundant in the notochord and floor plate, suggesting that they can have a role in brain patterning. STI1 as well as the peptide from laminin γ1 chain (Ln-γ1), which corresponds to PrPC binding site, are able to promote axonogenesis in dorsal root ganglia neurons. When combined, STI1 and Ln-γ1 shown a synergic effect upon axonogenesis through intracellular Ca2+ mobilization and Erk1/2 activation. The increment of intracellular Ca2+ promoted by STI1 binding to PrPC is mediated by Ca2+ channels at the plasma membrane. On the other hand, the complex Ln-γ1-PrPC mobilizes Ca2+ from intracellular stores. The interaction between PrPC and STI1 is also important in neural stem cells biology. Neural precursors (neurospheres) derived from PrPC -null mice present impairment of selfrenewal compared to wild-type neuronal precursors. In addition, STI1 binding to PrPC promotes the proliferation of neural precursors, performing a key role in the self-renewal of stem cells. Thus, PrPC is able to associate with different ligands and presents a relevant role in the development of central and peripheric nervous system.
Descritores: Doenças Priônicas
Sinalização do Cálcio
Biologia Celular
Camundongos
Sistema Nervoso/crescimento & desenvolvimento
Limites: Animais
Responsável: BR30.1 - Biblioteca
BR30.1



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