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Id: biblio-967941
Autor: Freire, Thiago de Souza.
Título: Eixo XPC-P53-H202 e disfunção mitocondrial: qual é o fator central? / XPC-p53-H2O2 axis and mitochondrial disfunction: Which is the key player.
Fonte: São Paulo; s.n; 2018. 112 p. tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A ausência de XPC, uma proteína canonicamente envolvida em reparo de DNA por excisão de nucleotídeos, está associada a vários fenótipos característicos de disfunção mitocondrial como o desequilíbrio entre os complexos da cadeia transportadora de elétrons (CTE), redução no consumo de oxigênio, maior produção de peróxido de hidrogênio, e maior sensibilidade a agentes que causam estresse mitocondrial. Contudo, uma descrição mecanística da relação entre deficiência de XPC e disfunção mitocondrial ainda não está bem estabelecida. Aqui mostramos que a deficiência de XPC está associada ao aumento na expressão do supressor de tumor p53. Essa alteração é acompanhada pelo aumento da expressão de diversas proteínas que participam em importantes funções mitocondriais. A inibição de p53 reverte a superexpressão de algumas dessas proteínas. O tratamento com o inibidor do Complexo III da CTE antimicina A induz aumento da expressão de p53 de forma mais acentuada na linhagem Xpc-/-, enquanto o tratamento com o antioxidante N-acetilcisteína diminue a produção basal de H2O2, expressão de p53 e sensibilidade aumentada ao tratamento com antimicina A. Em conjunto, nossos resultados suportam a hipótese de que o aumento da produção de H2O2 em células Xpc-/- tem um papel causal na regulação da expressão de p53 e na disfunção mitocondrial

Although XPC has been initially implicated in the nucleotide excision DNA repair pathway, its deficiency is associated with mitochondrial dysfunction, including unbalanced electron transport chain (ETC) activity, lower oxygen consumption, increased hydrogen peroxide production, and greater sensitivity to mitochondrial stress. However, a mechanistic understanding of the role of XPC in regulating mitochondrial function is still not well established. Here we show that XPC deficiency is associated with increased expression of the tumor suppressor p53, which is accompanied by increased expression of several proteins that participate in important mitochondrial functions. Inhibition of p53 reverses the overexpression of some of these proteins. In addition, treatment with the ETC inhibitor antimycin A induces p53 expression more robustly in the Xpc-/- cells, while treatment with the antioxidant N-acetylcysteine decreases basal H2O2 production, p53 expression and sensitivity to antimycin A treatment. Together, our results support a model in which increased H2O2 production in Xpc-/- causes upregulation of p53 expression and mitochondrial dysfunction
Descritores: Xeroderma Pigmentoso/classificação
Proteína Supressora de Tumor p53/farmacocinética
Proteínas Mitocondriais
Peróxido de Hidrogênio/análise
-Genes p53/fisiologia
Antimicina A/efeitos adversos
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; T574.88, F866e. 30100026182-Q


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Id: lil-313765
Autor: Ferreira Júnior, José Ribamar dos Santos.
Título: Comunicação entre mitocôndria e núcleo controla a transcrição do gene GAL1 de Saccharomyces cerevisae / Communication between mitochondrial and nuclear controls Saccharomyces cerevisiae GAL1 gene transcription.
Fonte: São Paulo; s.n; 2001. 99 p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: O gene nuclear GAL1 de Saccharomyces cerevisiae codifica uma galactoquinase induzida por galactose e reprimida por glicose. Três evidências indicam que a transcrição de GAL1 é dependente da atividade mitocondrial. Linhagens petite, com deleção no DNA da organela (pî) ou rompimento em gene nuclear, que codifica a farnesil transferase mitocondrial, são incapazes de induzir GAL1. Os inibidores de respiração antimicina-A e azoteto de sódio (NaN3), que atuam, respectivamente, nos complexos III e IV da cadeia de transporte de elétrons, impedem a indução de GAL1. Em células crescidas em glicose ou glicerol, o oligômero formado pela proteína URF13, na presença de metomil, produz um poro na membrana mitocondrial...
Descritores: Antimicina A
Galactoquinase
Técnicas In Vitro
Mitocôndrias
Organelas
Regulação da Expressão Gênica/genética
Saccharomyces cerevisiae
-Northern Blotting
Meios de Cultura
Divisão Celular/fisiologia
Divisão Celular/genética
Metomil
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 574.88, F383c


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Id: lil-228622
Autor: Docampo, Roberto.
Título: Calcium homeostasis in Trypanosoma cruzi
Fonte: Biol. Res;26(1/2):189-96, 1993.
Idioma: en.
Resumo: By using the fluorescent Ca2+ indicator fura 2, submicromolar levels of intracellular Ca2+ have been detected in Trypanosoma cruzi different stages. The intracellular transport mechanisms involved in maintaining Ca2+ homeostasis in T. cruzi have been characterized by measuring Ca2+ transport in digitonin-permeabilized cells. Two intracellular calcium transport systems have been detected. Ca2+ uptake by the mitochondria occurs by an electrophoretic mechanism, is inhibited by antimycin A, FCCP, and ruthenium red, and stimulated by respiratory substrates, phosphate and acetate. This pool has a high capacity and low affinity for Ca2+ and is able to buffer external Ca2+ at concentrations in the range of 0.6-0.7 microM. Ca2+ uptake by the endoplasmic reticulum is inhibited by high concentrations of vanadate and anticalmodulin agents, and stimulated by ATP. This pool has a low capacity and a high affinity for Ca2+ and is able to buffer external Ca2+ at concentrations in the range of 0.05-1.0 microM. In addition, calmodulin has been purified from T. cruzi epimastigotes and shown to stimulate the homologous plasma membrane Ca(2+)-ATPase and cyclic-AMP phosphodiesterase. The gene encoding this protein has been cloned and sequenced and shown to have a great homology to mammalian calmodulin. The role of the plasma membrane of T. cruzi in the regulation of [Ca2+]i has been studied using fura 2-loaded epimastigotes or plasma membrane vesicles prepared from epimastigotes. Plasma membrane vesicles transport Ca2+ in the presence of Mg2+ and have a high affinity, vanadate-sensitive (Ca(2+)-Mg2+)-ATPase with an apparent Km for free Ca2+ of 0.3 microM.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
Descritores: Cálcio/metabolismo
Homeostase
Trypanosoma cruzi/metabolismo
-Antimicina A/farmacologia
Transporte Biológico
ATPase de Ca(2+) e Mg(2+)/efeitos dos fármacos
ATPase de Ca(2+) e Mg(2+)/metabolismo
Calmodulina/antagonistas & inibidores
Calmodulina/metabolismo
Carbonil Cianeto p-Trifluormetoxifenil Hidrazona/farmacologia
Permeabilidade da Membrana Celular/efeitos dos fármacos
Membrana Celular/efeitos dos fármacos
Membrana Celular/metabolismo
Digitonina/farmacologia
Fura-2
Homeostase/efeitos dos fármacos
Imidazóis/farmacologia
Membranas Intracelulares/efeitos dos fármacos
Membranas Intracelulares/metabolismo
Potenciais da Membrana/efeitos dos fármacos
Mitocôndrias/efeitos dos fármacos
Rutênio Vermelho/farmacologia
Trifluoperazina/farmacologia
Trypanosoma cruzi/efeitos dos fármacos
Vanadatos/farmacologia
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Responsável: BR1.1 - BIREME



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