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Id: biblio-839283
Autor: Peron, G; Fernandes, FF; Landgraf, TN; Martinez, R; Panunto-Castelo, A.
Título: Recombinant 60-kDa heat shock protein from Paracoccidioides brasiliensis: is it a good antigen for serological diagnosis of paracoccidioidomycosis?
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;50(4):e5928, 2017. graf.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP; . G. Peron; . F.F. Fernandes; . T.N. Landgraf.
Resumo: Paracoccidioides brasiliensis and P. lutzii are fungi that cause paracoccidioidomycosis (PCM), the most prevalent systemic mycosis in South America. For serological diagnosis, although 43-kDa glycoprotein (gp43) is regarded as highly specific for PCM, the occurrence of false negative reactions in sera from patients infected with P. lutzii suggests that preparation with only one antigen is not recommended. Heat shock proteins are feasible alternatives as a second antigen because they are often highly immunogenic. In this study, we evaluated the usefulness of recombinant 60-kDa heat shock protein from P. brasiliensis (rPbHsp60) for the serological diagnosis of PCM. Using western blotting assay, we observed that 77.3% of the sera from PCM patients were positive to rPbHsp60, with 90.9% positivity to recombinant gp43 (rgp43). More importantly, sera from healthy subjects had 27% positivity to rPbHsp60 and none to rgp43. When rPbHsp60 was used in ELISA, we did not observe significant differences between the reactions with sera from PCM patients and healthy subjects, while the difference was clearly evident when the antigen was rgp43. Furthermore, rPbHsp60 was recognized by sera from patients with histoplasmosis, aspergillosis, sporotrichosis or tuberculosis in an ELISA test. These results show that rPbHsp60 is not a good antigen for PCM diagnosis.
Descritores: Antígenos de Fungos/sangue
Chaperonina 60/sangue
Proteínas Fúngicas/sangue
Paracoccidioides/imunologia
Paracoccidioidomicose/diagnóstico
Testes Sorológicos/métodos
-Western Blotting
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Paracoccidioidomicose/sangue
Proteínas Recombinantes/sangue
Valores de Referência
Reprodutibilidade dos Testes
Estatísticas não Paramétricas
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Estudo de Avaliação
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-479676
Autor: Carvalho, H; Meneghini, R.
Título: Increased expression and purification of soluble iron-regulatory protein 1 from Escherichia coli co-expressing chaperonins GroES and GroEL
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;41(4):270-276, Apr. 2008. ilus.
Idioma: en.
Resumo: Iron is an essential metal for all living organisms. However, iron homeostasis needs to be tightly controlled since iron can mediate the production of reactive oxygen species, which can damage cell components and compromise the integrity and/or cause DNA mutations, ultimately leading to cancer. In eukaryotes, iron-regulatory protein 1 (IRP1) plays a central role in the control of intracellular iron homeostasis. This occurs by interaction of IRP1 with iron-responsive element regions at 5' of ferritin mRNA and 3' of transferrin mRNA which, respectively, represses translation and increases mRNA stability. We have expressed IRP1 using the plasmid pT7-His-hIRP1, which codifies for human IRP1 attached to an NH2-terminal 6-His tag. IRP1 was expressed in Escherichia coli using the strategy of co-expressing chaperonins GroES and GroEL, in order to circumvent inclusion body formation and increase the yield of soluble protein. The protein co-expressed with these chaperonins was obtained mostly in the soluble form, which greatly increased the efficiency of protein purification. Metal affinity and FPLC ion exchange chromatography were used in order to obtain highly purified IRP1. Purified protein was biologically active, as assessed by electrophoretic mobility shift assay, and could be converted to the cytoplasmic aconitase form. These results corroborate previous studies, which suggest the use of folding catalysts as a powerful strategy to increase protein solubility when expressing heterologous proteins in E. coli.
Descritores: Chaperonina 10
Chaperonina 60
Escherichia coli/metabolismo
Proteína 1 Reguladora do Ferro/metabolismo
-Chaperonina 10
Chaperonina 60
Cromatografia por Troca Iônica
Ensaio de Desvio de Mobilidade Eletroforética
Escherichia coli/genética
Expressão Gênica
Proteína 1 Reguladora do Ferro/isolamento & purificação
Proteínas de Ligação a RNA
Solubilidade
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-333573
Autor: Silva, Luciana Pugliese da.
Título: Estudo da expressão dos genes de choque térmico hsp90, hsp60 e hsp10 do fungo aquático Blastocladiella emersonii / Study of expression of heat shock genes Hsp90, hsp60, hsp10 of aquatic fungi Blastocladiella emersonii.
Fonte: São Paulo; s.n; 2003. 137 p. tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A proteína de choque térmico Hsp90 é uma chaperone molecular encontrada no citosol. O cDNA imcompleto desta proteína foi isolado de uma biblioteca construída a partir de mRNA de células de esporulação de B. emersonii submitidas a choque térmico. Um clone genômico contendo a seqüência completa do gene hsp90 também foi isolado, seqüênciado e caracterizado. A região codificadora do gene hsp90 é interrompida por um único íntron de 184 nucleotídeos. A seqüência de aminoácidos deduzida indicou uma proteína de 710 resíduos, com massa molecular calculada de 80.792 Da e um pl médio de 4,85. Experimentos de extensão de oligonucleotídeo e RACE-PCR demonstraram um sítio único de início de transcrição localizado...
Descritores: Blastocladiella
Chaperonina 10
Chaperonina 60
Técnicas In Vitro
Proteínas de Choque Térmico HSP90/biossíntese
RNA Mensageiro
Vetores Genéticos/biossíntese
-Análise de Sequência com Séries de Oligonucleotídeos
Northern Blotting
Western Blotting
Reação em Cadeia da Polimerase/métodos
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 574.88, S586e


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Id: lil-295374
Autor: Vega Carrillo, HR; Bañuelos Valenzuela, R; Manzanares Acuña, E.
Título: Response of human lymphocytes to low gamma ray doses
Fonte: Rev. med. nucl. Alasbimn j;3(12), jul. 2001. ilus, graf.
Idioma: en.
Resumo: Linfocitos humanos fueron irradiados en un campo de radiación gamma de baja intensidad para determinar la expresión de las proteínas de choque calórico en función de la dosis. Los linfocitos fueron obtenidos de individuos cuyo trabajo los identifica como ocupacionalmente expuesto y no ocupacionalmente expuestos. La identidad de las proteínas se realizó utilizando anticuerpos contra las proteínas Hsp25, Hsp60, Hsp70 y Hsp90. De éstas, solamente la proteína hsp70 fue detectada antes y después de la irradiación. Los linfocitos del personal ocupacionalmente expuesto y no ocupacionalmente expuesto expresaron, antes y después de la irradiación, solamente la proteína Hsp70. La cantidad de proteína resultó directamente proporcional al tiempo de irradiación. Después de una dosis gamma de 70.5 mGy, los linfocitos del individuo ocupacionalmente expuesto expresaron una mayor cantidad de proteína Hsp70 que la expresada por los linfocitos del personal no ocupacionalmente expuesto. Este hecho es indicio de que el individuo ocupacionalmente expuesto tiene una mayor tolerancia a los rayos gamma (gamma-tolerancia), inducida por un proceso de adaptación generada por su condición laboral
Descritores: Raios gama/efeitos adversos
Linfócitos/efeitos da radiação
Radiação Ionizante
-Chaperonina 60/efeitos da radiação
Exposição Ocupacional
Proteínas de Choque Térmico HSP70/efeitos da radiação
Proteínas de Choque Térmico HSP90/efeitos da radiação
Tolerância a Radiação
Limites: Humanos
Masculino
Adulto
Pessoa de Meia-Idade
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: lil-248883
Autor: Giraldo, Paulo C; Simoes, Jose A; Ribeiro-Filho, Ayrton D; Neuer, Andreas; Feitosa, Sandra S; Witkin, Steve S.
Título: O papel das Heat Shock Proteins no entendimento das infeccoes ginecologicas / The hole of heat shock proteins regards to gynecological infections
Fonte: DST j. bras. doenças sex. transm;10(5):37-42, 1998.
Idioma: pt.
Resumo: Os autores enfocam a importância da biologia molecular no avanço do entendimento dos processos fisiopatogênicos das doenças infecciosas. A Heat Shock Proteínas, tidas como importante mecanismo de defesa celular quando estas estäo submetidas ao estresse, säo descritas em detalhes, classificando-as e dando suas principais funçöes. Os efeitos destas proteínas no organismo humano foram considerados, mostrando-se como hipoteticamente o aumento de sua produçäo, poderia ajudar o indivíduo em determinadas circunstâncias, favorecendo o combate de algumas infecçöes e eventualmente, potencializando a recuperaçäo celular. As situaçöes desfavoráveis também foram destacadas, uma vez que mais esporadicamente, em alguns casos, pode haver possíveis reaçöes imunogênicas cruzadas, levando ao aparecimento de doenças crônicas
Descritores: Chaperonina 60
Doenças dos Genitais Femininos
Proteínas de Choque Térmico HSP70
Biologia Molecular
Proteínas de Choque Térmico HSP90
Proteínas de Choque Térmico
Responsável: BR275.1 - Biblioteca


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Id: lil-228614
Autor: Marval, M. Giambiagi de; Souto-Padron, T; Gottesdiener, K; Silva, R; Ploeg, L. H. Van Der; Rondinelli, E.
Título: Heat shock proteins in Trypanosoma cruzi: identification and localization of HSP70 and HSP60 proteins and structure of HSP60 genes (brief report)
Fonte: Biol. Res;26(1/2):313-4, 1993.
Idioma: en.
Resumo: To identify the members of the HSP70 and HSP60 families of Trypanosoma cruzi, we analysed 35S methionine epimastigote cells by two dimensional Western blot. At 29 degrees C, an HSP70 monoclonal antibody (anti-D. melanogaster) recognized eight isotypes. At least five of these were heat-induced. Polyclonal antibody against the 65 KDa antigen (anti-M. tuberculosis) recognized three isotypes with identical molecular weights, but different microliters. Only one isoform was heat induced. The cellular distribution of HSP70 and HSP60 was studied by immunoelectron microscopy. Anti-HSP70 reactive protein was localized in the cytoplasm, mitochondria and nucleus, while anti-HSP60 protein was found in the mitochondrion and in close association with the kinetoplast. To characterize the HSP60 gene and its proteins, we isolated a genomic T. cruzi clone encoding the HSP60 gene. T. cruzi HSP60 genes could be shown to be organized in 2100 nt tandem arrays. RELP in the HSP60 genes revealed that at least three different types of HSP60 genes were encoded in the T cruzi genome. The predicted open reading frame measured exhibits about 50 percent identity to other HSP60 described. Expression of these HSP60 genes could not be induced by 2 hours heat shock at 37 degrees C. Post-transcriptional mechanisms may be responsible for HSP60 induction in T. cruzi
Descritores: Chaperonina 60/isolamento & purificação
Genes de Protozoários/genética
Proteínas de Choque Térmico HSP70/isolamento & purificação
Proteínas de Protozoários/isolamento & purificação
Trypanosoma cruzi/genética
-Chaperonina 60/genética
Chaperonina 60/ultraestrutura
Genoma de Protozoário
Proteínas de Choque Térmico HSP70/genética
Proteínas de Choque Térmico HSP70/ultraestrutura
Proteínas de Protozoários/genética
Proteínas de Protozoários/ultraestrutura
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-224861
Autor: Neuer, Andreas; Giraldo, Paulo; Spandorfer, Steven D; Dieterle, Stefan; He, Zhiing; Kiesel, Ludwig; Witkin, Steven S.
Título: Immunity to the 60kD heat shock proteins
Fonte: DST j. bras. doenças sex. transm;10(1):17-21, jan.-fev. 1998. tab.
Idioma: en.
Resumo: A brief review on the role of the heat shock proteins (hsp), their common properties and possible consequences for early pregnancy development is described. The 60kD hsp plays an important role as immunogenic antigen of many microbial pathogens and possibly in postinfectious autoimmunity. The immune responce to hsp may cause pregnancy failure. The consequences of previous sensitization to microbial hsp and the effects of human autoantibodies to hsp, are demonstrated in a mouse embryo culture model.
Descritores: Chaperonina 60
Imunidade
Técnicas In Vitro
Reprodução
-Autoanticorpos
Blastocisto
Desenvolvimento Fetal
Camundongos
Gravidez
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Carvalho, José F. O
Castro, Firmino T. de
Rondinelli, Edson
Id: lil-201870
Autor: Giambiagi-de-Marval, Marcia; Lees, Robert A; Monteiro, Bernardo A. G; Carvalho, José F. O; Gottesdiener, Keith; Castro, Firmino T. de; Rondinelli, Edson.
Título: The heat-shock response in Trypanosoma cruzi and Crithidia fasciculata
Fonte: Ciênc. cult. (Säo Paulo);45(3/4):216-22, May-Aug. 1993. ilus, graf.
Idioma: en.
Resumo: Molecular aspects of heat-shock response were investigated in monogenetic and digenetic members of the Trypanosomatidae and the data obtained compared. Trypanosoma cruzi and Crithidia fasciculata differ in the number of heat-shock proteins (HSPs) induced and in the range of supra-optimal temperature induction of these proteins. Whereas low molecular weight Hsps were induced by high temperature in Crithidia, this effect was only seen in T. cruzi after ethanol treatment. The 61 kDa peptide of T. cruzi, induced by heat, was characterized as a HSP60 family member by Western blot using a Mycobacterium polyclonal anti-HSP60 antibody. The HSP61 aa. sequence, deduced from the isolated HSP60 gene and its mRNA product were characterized. The predicted aa. sequence has shown the presence of a mitochondrial peptide leader and no large domains of aa. sequence conservation were found when compared to other known HSP60, in contrast to what is observed in HSP70. Furthermore, the HSP60 gene is apparently conserved in T. cruzi, C. fascilulata and Leishmania as suggested by genomic Southern blot analysis.
Descritores: Crithidia fasciculata/genética
Resposta ao Choque Térmico
Trypanosoma cruzi/genética
-Sequência de Aminoácidos
Chaperonina 60/isolamento & purificação
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME



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