Base de dados : LILACS
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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-670900
Autor: Brazilian Journal of Medical and Biological Research; Rodriguez, J.B.R.; Muzi-Filho, H.; Valverde, R.H.F.; Quintas, L.E.M.; Noel, F.; Einicker-Lamas, M.; Cunha, V.M.N..
Título: Rat vas deferens SERCA2 is modulated by Ca2+/calmodulin protein kinase II-mediated phosphorylation
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;46(3):227-234, 15/mar. 2013. graf.
Idioma: en.
Resumo: Ca2+ pumps are important players in smooth muscle contraction. Nevertheless, little information is available about these pumps in the vas deferens. We have determined which subtype of sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+-ATPase isoform (SERCA) is expressed in rat vas deferens (RVD) and its modulation by calmodulin (CaM)-dependent mechanisms. The thapsigargin-sensitive Ca2+-ATPase from a membrane fraction containing the highest SERCA levels in the RVD homogenate has the same molecular mass (∼115 kDa) as that of SERCA2 from the rat cerebellum. It has a very high affinity for Ca2+ (Ca0.5 = 780 nM) and a low sensitivity to vanadate (IC50 = 41 µM). These facts indicate that SERCA2 is present in the RVD. Immunoblotting for CaM and Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) showed the expression of these two regulatory proteins. Ca2+ and CaM increased serine-phosphorylated residues of the 115-kDa protein, indicating the involvement of CaMKII in the regulatory phosphorylation of SERCA2. Phosphorylation is accompanied by an 8-fold increase of thapsigargin-sensitive Ca2+ accumulation in the lumen of vesicles derived from these membranes. These data establish that SERCA2 in the RVD is modulated by Ca2+ and CaM, possibly via CaMKII, in a process that results in stimulation of Ca2+ pumping activity.
Descritores: Proteínas de Ligação ao Cálcio/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio/metabolismo
Calmodulina/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
Ducto Deferente/metabolismo
-Contração Muscular
Fosforilação
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/metabolismo
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-568135
Autor: Reyes-Juárez, José Luis; Zarain-Herzberg, Ángel.
Título: Función del retículo sarcoplásmico y su papel en las enfermedades cardíacas / Function and role of the sarcoplasmic reticulum in heart disease
Fonte: Arch. cardiol. Méx;76(supl.4):S18-S32, oct.-dic. 2006.
Idioma: es.
Resumo: The sarcoplasmic reticulum (SR) constitutes the main intracellular calcium store in striated muscle and plays an important role in the regulation of excitation-contraction-coupling (ECC) and of intracellular calcium concentrations during contraction and relaxation. The regulation of ECC occurs due to the interaction among the main proteins of the SR that are the calcium release channel or ryanodine receptor, the Ca2+-ATPase, phospholamban and calsequestrin. Due to the importance of ECC in the physiopathology of a number of cardiac diseases, the role of the SR and its components has been widely investigated in some pathologies, specifically cardiac hypertrophy, heart failure, and hereditary arrhythmias. Therefore, the SR proteins constitute an area of research of great interest for the development of new genetic and pharmacologic therapies; from this derives the importance of understanding the function of the SR. This review analyzes the expression, structure, and function of the main SR proteins, their role on myocardial contraction and relaxation and in the changes that occur in cardiac pathologies.
Descritores: Cardiopatias
Contração Miocárdica/fisiologia
Retículo Sarcoplasmático/fisiologia
-Arritmias Cardíacas
Arritmias Cardíacas
Canais de Cálcio
Proteínas de Ligação ao Cálcio
ATPases Transportadoras de Cálcio
Cálcio
Calsequestrina
Cardiomegalia
Cardiomegalia
Cardiopatias
Insuficiência Cardíaca
Insuficiência Cardíaca
Miocárdio
Pesquisa
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático
Retículo Sarcoplasmático
Limites: Seres Humanos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
Cicogna, A. C
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Id: lil-489520
Autor: Lima-Leopoldo, A. P; Sugizaki, M. M; Leopoldo, A. S; Carvalho, R. F; Nogueira, C. R; Nascimento, A. F; Martinez, P. F; Luvizotto, R. A. M; Padovani, C. R; Cicogna, A. C.
Título: Obesity induces upregulation of genes involved in myocardial Ca2+ handling
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;41(7):615-620, July 2008. ilus, tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: CNPq.
Resumo: Obesity is a complex multifactorial disorder that is often associated with cardiovascular diseases. Research on experimental models has suggested that cardiac dysfunction in obesity might be related to alterations in myocardial intracellular calcium (Ca2+) handling. However, information about the expression of Ca2+-related genes that lead to this abnormality is scarce. We evaluated the effects of obesity induced by a high-fat diet in the expression of Ca2+-related genes, focusing the L-type Ca2+ channel (Cacna1c), sarcolemmal Na+/Ca2+ exchanger (NCX), sarcoplasmic reticulum Ca2+ ATPase (SERCA2a), ryanodine receptor (RyR2), and phospholamban (PLB) mRNA in rat myocardium. Male 30-day-old Wistar rats were fed a standard (control) or high-fat diet (obese) for 15 weeks. Obesity was defined as increased percent of body fat in carcass. The mRNA expression of Ca2+-related genes in the left ventricle was measured by RT-PCR. Compared with control rats, the obese rats had increased percent of body fat, area under the curve for glucose, and leptin and insulin plasma concentrations. Obesity also caused an increase in the levels of SERCA2a, RyR2 and PLB mRNA (P < 0.05) but did not modify the mRNA levels of Cacna1c and NCX. These findings show that obesity induced by high-fat diet causes cardiac upregulation of Ca2+ transport_related genes in the sarcoplasmic reticulum.
Descritores: Canais de Cálcio/genética
Proteínas de Ligação ao Cálcio/genética
ATPases Transportadoras de Cálcio/genética
Miocárdio/metabolismo
Obesidade/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/genética
Trocador de Sódio e Cálcio/genética
-Canais de Cálcio/metabolismo
Proteínas de Ligação ao Cálcio/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio/metabolismo
Homeostase
Miocárdio/química
Obesidade/genética
Ratos Wistar
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa
RNA Mensageiro
Sarcolema/química
Sarcolema/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/metabolismo
Trocador de Sódio e Cálcio/metabolismo
Regulação para Cima
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-447094
Autor: Dias, Decivaldo S; Coelho, Milton V.
Título: Efeito de íons Cu2+ e Zn2+ em atividade Ca-ATPásica isolada de larvas de Pachymerus nucleorum (Fabricius) (Coleoptera: Chrysomelidae, Bruchinae) / Effect of Cu2+ and Zn2+ ions in Ca-ATPase activity isolated from Pachymerus nucleorum (Fabricius) (Coleoptera: Chrysomelidae, Bruchinae) larvae
Fonte: Neotrop. entomol;36(1):65-69, Jan.-Feb. 2007. graf.
Idioma: pt.
Resumo: As ATPases, um importante alvo de inseticidas, são enzimas que hidrolisam o ATP e utilizam a energia liberada no processo para realizar algum tipo de trabalho celular. A larva de Pachymerus nucleorum (Fabricius) possui uma ATPase que apresenta alta atividade Ca-ATPásica, mas não expressa atividade Mg-ATPásica. Nesse trabalho, foi testado o efeito de íons zinco e cobre na atividade Ca-ATPásica dessa enzima. Mais de 90 por cento da atividade Ca-ATPásica foi inibida em 0,5 mM de íons cobre ou 0,25 mM de íons zinco. Na presença de EDTA, mas não na sua ausência, a inibição por zinco foi revertida pelo aumento da concentração de cálcio. A inibição por íons cobre, não foi revertida nem na presença e nem na ausência de EDTA. O tratamento da fração ATPase com cobre, previamente ao ensaio de atividade ATPásica, não inibiu a atividade Ca-ATPásica sugerindo que o íon cobre não liga diretamente a enzima. Os resultados sugerem que íons zinco e cobre formam complexo com o ATP e se ligam à enzima inibindo sua atividade Ca-ATPásica.

ATPases, an important target of insecticides, are enzymes that hydrolyze ATP and use the energy released in that process to accomplish some type of cellular work. Pachymerus nucleorum (Fabricius) larvae possess an ATPase, that presents high Ca-ATPase activity, but no Mg-ATPase activity. In the present study, the effect of zinc and copper ions in the activity Ca-ATPase of that enzyme was tested. More than 90 percent of the Ca-ATPase activity was inhibited in 0.5 mM of copper ions or 0.25 mM of zinc ions. In the presence of EDTA, but not in the absence, the inhibition by zinc was reverted with the increase of calcium concentration. The inhibition by copper ions was not reverted in the presence or absence of EDTA. The Ca-ATPase was not inhibited by treatment of the ATPase fraction with copper, suggesting that the copper ion does not bind directly to the enzyme. The results suggest that zinc and copper ions form a complex with ATP and bind to the enzyme inhibiting its Ca-ATPase activity.
Descritores: Coleópteros/enzimologia
Coleópteros/crescimento & desenvolvimento
ATPases Transportadoras de Cálcio/efeitos dos fármacos
ATPases Transportadoras de Cálcio/metabolismo
Cobre/farmacologia
Zinco/farmacologia
-Cátions Bivalentes/farmacologia
Larva/enzimologia
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Chile
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Id: lil-432431
Autor: Urbina, Daniela C; Silva, Herman; Meisel, Lee A.
Título: The Ca2+ pump inhibitor, thapsigargin, inhibits root gravitropism in Arabidopsis thaliana
Fonte: Biol. Res;39(2):289-296, 2006. ilus, tab.
Idioma: en.
Projeto: Fondo Nacional de Desarrollo Científico y Tecnológico; . Universidad de Chile. Departamento de Investigación y Desarrollo.
Resumo: Thapsigargin, a specific inhibitor of most animal intracellular SERCA-type Ca2+ pumps present in the sarcoplasmic/endoplasmic reticulum, was originally isolated from the roots of the Mediterranean plant Thapsia gargancia L. Here, we demonstrate that this root-derived compound is capable of altering root gravitropism in Arabidopsis thaliana. Thapsigargin concentrations as low as 0.1 µM alter root gravitropism whereas under similar conditions cyclopiazonic acid does not. Furthermore, a fluorescently conjugated thapsigargin (BODIPY FL thapsigargin) suggests that target sites for thapsigargin are located in intracellular organelles in the root distal elongation zone and the root cap, regions known to regulate root gravitropism.
Descritores: Arabidopsis/efeitos dos fármacos
ATPases Transportadoras de Cálcio/antagonistas & inibidores
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Gravitropismo/efeitos dos fármacos
Tapsigargina/farmacologia
-Arabidopsis/citologia
Arabidopsis/crescimento & desenvolvimento
Raízes de Plantas/efeitos dos fármacos
Raízes de Plantas/crescimento & desenvolvimento
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-409694
Autor: Arévalo, Julio; Santorsola, Angela; Trejo, Ernesto.
Título: Efectos de las variaciones de Ca²+ intracelular sobre el cotransporte de Na/K/2CI en células aisladas del epitelio ciliar de ojos de conejo / Effect of intracellular Ca²+ variations cotransporter Na/K/2CI in ciliary epithelial cells from rabbit eyes
Fonte: Rev. oftalmol. venez;58(3):44-49, jul.-sept. 2002. tab.
Idioma: es.
Resumo: Evaluar el efecto de las variaciones de Ca+² intracelular sobre los mecanismos de transporte activo de iones responsables de la secreción de humor acuoso en células aisladas del epitelio ciliar de ojos de conejo. Se aislaron células de epitelio ciliar de ojos de conejo (técnica de Riley y Kishiba) en las cuales se evaluó el efecto de EGTA (quelante de Ca²+ intracelular) e ionomicina (ionóforo, de Ca²+ sobre la actividades del la ATPasa de Na/K (captación de 86Rb sensible a ouabaina) y el contransporte de Na/K/2CI (captación de 86Rb sensible a bumetanida). La radioactividad fue determinada a través de centello líquido y la actividad de los mecanismos de transporte expresada en modelos de 86Rb / mg.proteína.min. El BAPTA-AM 50µM produjo una inhibición significativa de la actividad del cotransporte de Na/K/2CI en relación al control (n=8 110±7 Vs. 25±2 P= 0,0001), mientras que la ATPasa de Na/K no fue aceptada (n=8 210±9 vs. 204± 8). La ionomicina 10 µM produjo una estimulación de la actividad del contransporte de Na/K 2CI en relación al control (n=8 100±6 Vs. 171±13, P= 0,0002), mientras que la ATPasa de Na/K no fue afectada (218±11 Vs. 200±14). El EGTA 3 mM no afecto ni la ATPasa de Na/K (n=8 242±16 Vs. 250±14) ni al contransporte de Na/K2CI (n=8 122±18 Vs. 11 7±5). Nuestros resultados indican que el Ca² intracelular posiblemente actúa como regulador de la producción de humor acuoso a través de sus efectos sobre el cotransporte de Na/K2CI presente en las células del epitelio ciliar
Descritores: ATPases Transportadoras de Cálcio
-Oftalmologia
Venezuela
Limites: Animais
Coelhos
Tipo de Publ: Revisão
Estudo Comparativo
Responsável: VE1.1 - Biblioteca Humberto Garcia Arocha


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Texto completo SciELO Brasil
Bassani, R. A
Bassani, J. W. M
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Id: lil-350461
Autor: Bassani, R. A; Bassani, J. W. M.
Título: Inhibition of the sarcoplasmic reticulum Ca2+ pump with thapsigargin to estimate the contribution of Na+-Ca2+ exchange to ventricular myocyte relaxation
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;36(12):1717-1723, Dec. 2003. ilus, tab.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP.
Resumo: Relaxation in the mammalian ventricle is initiated by Ca2+ removal from the cytosol, which is performed by three main transport systems: sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (SR-A), Na+-Ca2+ exchanger (NCX) and the so-called slow mechanisms (sarcolemmal Ca2+-ATPase and mitochondrial Ca2+ uptake). To estimate the relative contribution of each system to twitch relaxation, SR Ca2+ accumulation must be selectively inhibited, usually by the application of high caffeine concentrations. However, caffeine has been reported to often cause changes in membrane potential due to NCX-generated inward current, which compromises the reliability of its use. In the present study, we estimated integrated Ca2+ fluxes carried by SR-A, NCX and slow mechanisms during twitch relaxation, and compared the results when using caffeine application (Cf-NT) and an electrically evoked twitch after inhibition of SR-A with thapsigargin (TG-TW). Ca2+ transients were measured in 20 isolated adult rat ventricular myocytes with indo-1. For transients in which one or more transporters were inhibited, Ca2+ fluxes were estimated from the measured free Ca2+ concentration and myocardial Ca2+ buffering characteristics. NCX-mediated integrated Ca2+ flux was significantly higher with TG-TW than with Cf-NT (12 vs 7 æM), whereas SR-dependent flux was lower with TG-TW (77 vs 81 æM). The relative participations of NCX (12.5 vs 8 percent with TG-TW and Cf-NT, respectively) and SR-A (85 vs 89.5 percent with TG-TW and Cf-NT, respectively) in total relaxation-associated Ca2+ flux were also significantly different. We thus propose TG-TW as a reliable alternative to estimate NCX contribution to twitch relaxation in this kind of analysis.
Descritores: Inibidores Enzimáticos
Ventrículos do Coração
Retículo Sarcoplasmático
Tapsigargina
-Cafeína
ATPases Transportadoras de Cálcio
Estimulação Elétrica
Ventrículos do Coração
Relaxamento Muscular
Ratos Wistar
Retículo Sarcoplasmático
Trocador de Sódio e Cálcio
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-315757
Autor: Velandia, Myriam L; Garavito, Zayra V; Caldas, María L; Hurtado, Hernán.
Título: ATPasa de calcio en el sistema nervioso / Calcium ATPase in the nervous system
Fonte: Biomédica (Bogotá);21(1):62-69, mar. 2001. ilus, tab.
Idioma: es.
Resumo: La bomba de calcio es una proteína integral de la membrana que regula el calcio libre citoplasmático en concentraciones menores de 0,1 mM. En la mayoría de las células eucarióticas está ubicada en la membrana, en el plasmalema o en organelos como el retículo sarcoendoplásmico y los calciosomas. Su actividad está dada por la hidrólisis de ATP, la concentración del ion en el citoplasma y por otros factores que regulan como la calmodulina, los fosfolípidos y las proteínas - cinasas. Por diferentes métodos, se ha detectado la ATPasa de calcio y su actividad en el tejido nervioso central y periférico, como en otros tejidos
Descritores: ATPases Transportadoras de Cálcio
Sistema Nervoso
-Regeneração Nervosa
Responsável: CO42.1 - Biblioteca Nacional de Salud José Celestino Mutis


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Id: lil-309826
Autor: Gryner, David.
Título: Doença do cálcio ou invasäo do cálcio ou envelhecimento dos tecidos / Calcium disease and hydrophylic contact lentes
Fonte: Rev. bras. oftalmol;54(5):51-55, maio 1995. ilus.
Idioma: pt.
Resumo: A lente de contato (LC) hidrofílica é constituída de material permeável, com alto conteúdo aquoso, de faces aproximadamente paralelas e em contato direto e íntimo com a córnea, com a qual mantém trocas de água, sais, gases e solutos. As trocas säo feitas por transportadores como o Ca++, cujo efeito de bomba carrega os íons para dentro e para fora dos tecidos. O Ca++ é um cátion mais encontrado na economia humana. Uma membrana semipermeável perde sua característica seletiva se danificada, gasta ou invadida pelo cálcio. A doença do cálcio ocorre: 1)pela entrada exagerada de Ca++, magnésio e fosfatos, que se precipitam, ficam insolúveis e inutilizam definitivamente os tecidos, 2)pela calcificaçäo no processo de cura ao debelar a colonizaçäo ddos depósitos glicopoprotêicos, ex: tártaro dentário, cálculos renal e biliar, complexo primário pulmonar e LC hidrofílica. A LC hidrofílica comporta-se como verdadeira membrana semipermeável orgânica, e para seu uso seguro há necessidade de limpeza diária, desinfecçäo e estar íntegra.
Descritores: ATPases Transportadoras de Cálcio
Lentes de Contato Hidrofílicas
-Distúrbios do Metabolismo do Cálcio
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: BR734.1 - Biblioteca Central Cesar Lattes - BCCL


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Id: lil-302617
Autor: Brito Richards, Julio; Alarcón, Juan; Scaraffia M., Carlos; Rojas, Eduardo.
Título: En astrocitos humanos, el estrés hipoglicémico facilita la inserción de amiloide beta, AbP, 1-40 que forma un canal de calcio no regulado / In human astrocytes, the hipoglycemic stress helps amiloid beta, AbP, 1-40 insertion that makes a non-regulated calcium channel
Fonte: Rev. Hosp. Clin. Univ. Chile;12(3):172-178, 2001. graf.
Idioma: es.
Resumo: Los hallazgos patológicos de la enfermedad de Alzheimer (EDA) incluyen pérdida selectiva de neuronas, numerosos depósitos extra celulares denominados placas seniles y ovillos neurofibrilares en el cerebro de los pacientes. El principal componente de las placas seniles es un péptido de 39 a 43 aminoácidos denominado proteína beta amiloide (AßP). Un creciente número de reportes sugiere que los elevados niveles de beta amiloide extracelular en la enfermedad de Alzheimer altera la homeostasis del calcio libre intracelular. En concordancia con resultados previos, nosotros hemos mostrado anteriormente que en las neuronas hipotalámicas expuesta al AßP (1-40), Se produce la formación espontánea de canales catiónicos selectivos a través de la membrana plasmática. Esta entrada desregulada de Ca² y Na+ conduce a la apoptosis neuronal. En este estudio, cultivamos astrocitos humanos (línea celular 132 INI) con un medio de cultivo libre de calcio y procedimos a exponer las células 132 INI al AßP (1-40), luego de pre-incubar en ausencia de D-glucosa o en su nivel fisiológico (5,5 mM). Encontramos y reportamos aquí que, una exposición de 15 min de los astrocitos a un medio privado de D-glucosa ocasiona una rápida entrada de Ca² y Na+ se redujo sustancialmente. Ya que la hipoglicemia deteriora la síntesis de ATP, el nivel de ATP debería caer y por tanto todas las ATP-asas de la membrana plasmática, tales como las bombas catiónicas, se tornarían incapaces de mantener el equilibrio del Na+, Ca² y K+
Descritores: Doença de Alzheimer
Astrócitos
Canais de Cálcio
Hipoglicemia
Técnicas In Vitro
Peptídeos beta-Amiloides/metabolismo
-ATPases Transportadoras de Cálcio
Corantes Fluorescentes
ATPase Trocadora de Sódio-Potássio
Limites: Seres Humanos
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central



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