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Pesquisa : D08.811.277.040.025.325.875 [Categoria DeCS]
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Id: lil-769799
Autor: Pereira, Paula Cristina Barros; Melo, Flávia Medeiros; De Marco, Luiz Armando Cunha; Oliveira, Eduardo Araújo; Miranda, Débora Marques; Silva, Ana Cristina Simões e.
Título: Sequenciamento total do exoma como ferramenta de diagnóstico de acidose tubular renal distal / Whole-exome sequencing as a diagnostic tool for distal renal tubular acidosis
Fonte: J. pediatr. (Rio J.);91(6):583-589, nov.-dez. 2015. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: Fapemig; . CNPq.
Resumo: Resumo Objetivo A acidose tubular renal distal (ATRd) é caracterizada por acidose metabólica devido à excreção renal de ácido prejudicada. O objetivo deste artigo é apresentar o diagnóstico genético de quatro crianças com ATRd com uso do sequenciamento total do exoma. Métodos Selecionamos duas famílias não relacionadas, quatro crianças com ATRd e seus pais, para fazer o sequenciamento total do exoma. A audição foi preservada em ambas as crianças da família um, porém em nenhuma criança da família dois, na qual um par de gêmeas teve perda auditiva severa. Fizemos o sequenciamento total do exoma em dois conjuntos de amostras e confirmamos os achados com o método de sequenciamento de Sanger. Resultados Duas mutações foram identificadas nos genes ATP6V0A4 e ATP6V1B1. Na família um, detectamos uma nova mutação no éxon 13 do gene ATP6V0A4 com uma alteração em um nucleotídeo único GAC → TAC (c.1232G>T) que causou substituição de ácido aspártico por tirosina na posição 411. Na família dois, detectamos uma mutação recorrente do homozigoto com inserção de um par de bases (c.1149_1155insC) no éxon 12 do gene ATP6V1B1. Conclusão Nossos resultados confirmam o valor do sequenciamento total do exoma para o estudo de nefropatias genéticas complexas e permitem a identificação de mutações novas e recorrentes. Adicionalmente, demonstramos claramente pela primeira vez a aplicação desse método molecular em doenças tubulares renais.

Abstract Objective Distal renal tubular acidosis (dRTA) is characterized by metabolic acidosis due to impaired renal acid excretion. The aim of this study was to demonstrate the genetic diagnosis of four children with dRTA through use of whole-exome sequencing. Methods Two unrelated families were selected; a total of four children with dRTA and their parents, in order to perform whole-exome sequencing. Hearing was preserved in both children from the first family, but not in the second, wherein a twin pair had severe deafness. Whole-exome sequencing was performed in two pooled samples and findings were confirmed with Sanger sequencing method. Results Two mutations were identified in the ATP6V0A4 and ATP6V1B1 genes. In the first family, a novel mutation in the exon 13 of the ATP6V0A4 gene with a single nucleotide change GAC → TAC (c.1232G>T) was found, which caused a substitution of aspartic acid to tyrosine in position 411. In the second family, a homozygous recurrent mutation with one base-pair insertion (c.1149_1155insC) in exon 12 of the ATP6V1B1 gene was detected. Conclusion These results confirm the value of whole-exome sequencing for the study of rare and complex genetic nephropathies, allowing the identification of novel and recurrent mutations. Furthermore, for the first time the application of this molecular method in renal tubular diseases has been clearly demonstrated.
Descritores: Acidose Tubular Renal/diagnóstico
Éxons/genética
Perda Auditiva Neurossensorial/diagnóstico
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/genética
-Acidose Tubular Renal/genética
Análise Mutacional de DNA
Perda Auditiva Neurossensorial/genética
Índice de Gravidade de Doença
Limites: Adolescente
Criança
Feminino
Humanos
Lactente
Masculino
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-618034
Autor: Pérez-Sayáns, M; Suárez-Peñaranda, JM; Barros-Angueira, F; Diz, PG; Gándara-Rey, JM; García-García, A.
Título: An update in the structure, function, and regulation of V-ATPases: the role of the C subunit / Uma atualização na estrutura, função e regulação das V-ATPases: o papel das subunidades C
Fonte: Braz. j. biol;72(1):189-198, Feb. 2012. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: Vacuolar ATPases (V-ATPases) are present in specialized proton secretory cells in which they pump protons across the membranes of various intracellular organelles and across the plasma membrane. The proton transport mechanism is electrogenic and establishes an acidic pH and a positive transmembrane potential in these intracellular and extracellular compartments. V-ATPases have been found to be practically identical in terms of the composition of their subunits in all eukaryotic cells. They have two distinct structures: a peripheral catalytic sector (V1) and a hydrophobic membrane sector (V0) responsible for driving protons. V-ATPase activity is regulated by three different mechanisms, which control pump density, association/dissociation of the V1 and V0 domains, and secretory activity. The C subunit is a 40-kDa protein located in the V1 domain of V-ATPase. The protein is encoded by the ATP6V1C gene and is located at position 22 of the long arm of chromosome 8 (8q22.3). The C subunit has very important functions in terms of controlling the regulation of the reversible dissociation of V-ATPases.

As Vacuolar ATPases (V-ATPases) estão presentes nas células especializadas em secreção de protões, nas quais eles são bombeados através das membranas de vários organelos intracelulares e da membrana plasmática. O mecanismo de transporte de protões é eletrogênico e estabelece um pH ácido e um potencial transmembrana positivo nestes compartimentos intracelulares e extracelulares. As V-ATPases foram encontradas em todas as células eucarióticas, praticamente idênticas em termos de composição das suas subunidades. Elas têm duas estruturas distintas: um setor periférico catalítico (V1) e uma membrana hidrofóbica (V0), responsável pela condução de protões. A atividade das V-ATPases é regulada por três mecanismos diferentes, os quais controlam a densidade de bomba, associação/dissociação de domínios V1 e V0, e a atividade secretora. A subunidade C é uma proteína de 40-kDa, localizada no domínio V1 da V-ATPase. Essa proteína é codificada pelo gene ATP6V1C e está localizada na posição 22 do braço longo do cromossomo 8 (8q22.3). A subunidade C tem funções muito importantes em termos de controle do regulamento da dissociação reversível da V-ATPase.
Descritores: Subunidades Proteicas/fisiologia
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/fisiologia
-Membrana Celular/fisiologia
Células Eucarióticas/fisiologia
Relação Estrutura-Atividade
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/química
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Malnic, G
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Id: lil-506881
Autor: Carraro-Lacroix, L. R; Lessa, L. M. A; Fernandez, R; Malnic, G.
Título: Physiological implications of the regulation of vacuolar H+-ATPase by chloride ions
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;42(2):155-163, Feb. 2009. ilus.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP; . CNPq.
Resumo: Vacuolar H+-ATPase is a large multi-subunit protein that mediates ATP-driven vectorial H+ transport across the membranes. It is widely distributed and present in virtually all eukaryotic cells in intracellular membranes or in the plasma membrane of specialized cells. In subcellular organelles, ATPase is responsible for the acidification of the vesicular interior, which requires an intraorganellar acidic pH to maintain optimal enzyme activity. Control of vacuolar H+-ATPase depends on the potential difference across the membrane in which the proton ATPase is inserted. Since the transport performed by H+-ATPase is electrogenic, translocation of H+-ions across the membranes by the pump creates a lumen-positive voltage in the absence of a neutralizing current, generating an electrochemical potential gradient that limits the activity of H+-ATPase. In many intracellular organelles and cell plasma membranes, this potential difference established by the ATPase gradient is normally dissipated by a parallel and passive Cl- movement, which provides an electric shunt compensating for the positive charge transferred by the pump. The underlying mechanisms for the differences in the requirement for chloride by different tissues have not yet been adequately identified, and there is still some controversy as to the molecular identity of the associated Cl--conducting proteins. Several candidates have been identified: the ClC family members, which may or may not mediate nCl-/H+ exchange, and the cystic fibrosis transmembrane conductance regulator. In this review, we discuss some tissues where the association between H+-ATPase and chloride channels has been demonstrated and plays a relevant physiologic role.
Descritores: Membrana Celular/metabolismo
Canais de Cloreto/metabolismo
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/metabolismo
-Osso e Ossos/enzimologia
Sistema Nervoso Central/enzimologia
Canais de Cloreto/fisiologia
Rim/enzimologia
Fígado/enzimologia
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/fisiologia
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-480081
Autor: Vallés, Patricia G; Batle, Daniel.
Título: H+_Atpasa Vacuolar Renal. Fisiología y Regulación / Vacuolar H (+)_ATPase renal. Physiologi and Regulation
Fonte: Arch. latinoam. nefrol. pediátr;6(3):123-142, 2006. ilus.
Idioma: es.
Resumo: Las H+ _ATPasas vacuolares son complejos proteicos ubicuos con múltiples subunidades que incluyen un dominio catalítico V1 compuesto por proteínas periféricas que hidrolizan adenosina trisfosfato (ATP) y proveen energía a la bomba de H+ a través de un segundo dominio transmembrana Vº en contra de importantes gradientes. Estas H+_ATPasas vacuolares, que intervienen en la translocación de protones, son responsables en células eucariotas de la acidificación de las organelas intracelulares y de la acidificación de los espacios luminales e intersticiales adyacentes a las membranas plasmáticas celulares. Mutaciones en los genes que codifican las subunidades de H+ATPasa vacuolar específicas de células intercalares de ríñón; Vºa4 y V1B1, causan el síndrome de acidosis tubular distal renal. Esta revisión se focalizará en función, regulación y en el rol de H+ATPasa vacuolar en fisiología renal. La localización de H+ _ATPasa en el rión y su rol en la regulación de pHintracelular, transporte de protones y la homostsis del ácido base, será discutida.
Descritores: ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/metabolismo
Acidose Tubular Renal/diagnóstico
Rim/patologia
-Canais Coletores
Endocitose
Proteínas
Túbulos Renais Coletores
Limites: Criança
Responsável: AR94.1 - Centro de Información Pediatrica


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Traub-Cseko, Y. M
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Id: lil-454806
Autor: Ramalho-Ortigão, J. M; Pitaluga, A. N; Telleria, E. L; Marques, C; Souza, A. A; Traub-Cseko, Y. M.
Título: Cloning and characterization of a V-ATPase subunit C from the American visceral leishmaniasis vector Lutzomyia longipalpis modulated during development and blood ingestion
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;102(4):509-515, June 2007. ilus.
Idioma: en.
Resumo: Visceral leishmaniasis (VL) is a serious tropical disease that affects approximately 500 thousand people worldwide every year. In the Americas, VL is caused by the parasite Leishmania (Leishmania) infantum chagasi mainly transmitted by the bite of the sand fly vector Lutzomyia longipalpis. Despite recent advances in the study of interaction between Leishmania and sand flies, very little is known about sand fly protein expression profiles. Understanding how the expression of proteins may be affected by blood feeding and/or presence of parasite in the vector's midgut might allow us to devise new strategies for controlling the spread of leishmaniasis. In this work, we report the characterization of a vacuolar ATPase subunit C from L. longipalpis by screening of a midgut cDNA library with a 220 bp fragment identified by means of differential display reverse transcriptase-polymerase chain reaction analysis. The expression of the gene varies along insect development and is upregulated in males and bloodfed L. longipalpis, compared to unfed flies.
Descritores: Comportamento Alimentar/fisiologia
Insetos Vetores/genética
Psychodidae/genética
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/genética
-Sequência de Bases
Southern Blotting
Clonagem Molecular
Sistema Digestório/enzimologia
Sistema Digestório/parasitologia
Insetos Vetores/embriologia
Insetos Vetores/enzimologia
Leishmaniose Visceral/transmissão
Dados de Sequência Molecular
Subunidades Proteicas
Psychodidae/embriologia
Psychodidae/enzimologia
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/metabolismo
Limites: Animais
Masculino
Cricetinae
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME



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