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Id: biblio-1087461
Autor: Niu, Dandan; Li, Congying; Wang, Peng; Huang, Lei; Mchunu, Nokuthula Peace; Singh, Suren; Prior, Bernard A; Ye, Xiuyun.
Título: Twin-arginine signal peptide of Bacillus licheniformis GlmU efficiently mediated secretory expression of protein glutaminase
Fonte: Electron. j. biotechnol;42:49-55, Nov. 2019. tab, ilus, graf.
Idioma: en.
Projeto: National Natural Science Foundation of China; . Intergovernmental International Scientific and Technological Innovation Cooperation Program, MOST, China.
Resumo: Background: Protein glutaminase specifically deamidates glutamine residue in protein and therefore significantly improves protein solubility and colloidal stability of protein solution. In order to improve its preparation efficiency, we exploited the possibility for its secretory expression mediated by twin-arginine translocation (Tat) pathway in Bacillus licheniformis. Results: The B. licheniformis genome-wide twin-arginine signal peptides were analyzed. Of which, eleven candidates were cloned for construction of expression vectors to mediate the expression of Chryseobacterium proteolyticum protein glutaminase (PGA). The signal peptide of GlmU was confirmed that it significantly mediated PGA secretion into media with the maximum activity of 0.16 U/ml in Bacillus subtilis WB600. A mutant GlmU-R, being replaced the third residue aspartic acid of GlmU twin-arginine signal peptide with arginine by site-directed mutagenesis, mediated the improved secretion of PGA with about 40% increased (0.23 U/ml). In B. licheniformis CBBD302, GlmU-R mediated PGA expression in active form with the maximum yield of 6.8 U/ml in a 25-l bioreactor. Conclusions: PGA can be produced and secreted efficiently in active form via Tat pathway of B. licheniformis, an alternative expression system for the industrial-scale production of PGA.
Descritores: Bacillus licheniformis/enzimologia
Glutaminase/metabolismo
-Arginina
Plasmídeos
Prostaglandinas A/química
Bacillus subtilis
Sinais Direcionadores de Proteínas
Sequência de Bases
Mutagênese Sítio-Dirigida
Ácido Aspártico
Escherichia coli
Bacillus licheniformis/genética
Glutaminase/genética
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: biblio-1087345
Autor: Mostafa, Yasser; Alrumman, Suliman; Alamri, Saad; Hashem, Mohamed; Al-izran, Kholood; Alfaif, Mohammad; Elbehairi, Serag Eldin; Taha, Tarek.
Título: Enhanced production of glutaminase-free L-asparaginase by marine Bacillus velezensis and cytotoxic activity against breast cancer cell lines
Fonte: Electron. j. biotechnol;42:6-15, Nov. 2019. ilus, graf, tab.
Idioma: en.
Projeto: Deanship of Scientific Research, King Khalid University, Saudi Arabia.
Resumo: Background: The increasing rate of breast cancer globally requires extraordinary efforts to discover new effective sources of chemotherapy with fewer side effects. Glutaminase-free L-asparaginase is a vital chemotherapeutic agent for various tumor malignancies. Microorganisms from extreme sources, such as marine bacteria, might have high L-asparaginase productivity and efficiency with exceptional antitumor action toward breast cancer cell lines. Results: L-Asparaginase-producing bacteria, Bacillus velezensis isolated from marine sediments, were identified by 16S rRNA sequencing. L-Asparaginase production by immobilized cells was 61.04% higher than that by free cells fermentation. The significant productivity of enzyme occurred at 72 h, pH 6.5, 37°C, 100 rpm. Optimum carbon and nitrogen sources for enzyme production were glucose and NH4Cl, respectively. L-Asparaginase was free from glutaminase activity, which was crucial medically in terms of their severe side effects. The molecular weight of the purified enzyme is 39.7 KDa by SDS-PAGE analysis and was ideally active at pH 7.5 and 37°C. Notwithstanding, the highest stability of the enzyme was found at pH 8.5 and 70°C for 1 h. The enzyme kinetic parameters displayed Vmax at 41.49 µmol/mL/min and a Km of 3.6 × 10−5 M, which serve as a proof of the affinity to its substrate. The anticancer activity of the enzyme against breast adenocarcinoma cell lines demonstrated significant activity toward MDA-MB-231 cells when compared with MCF-7 cells with IC50 values of 12.6 ± 1.2 µg/mL and 17.3 ± 2.8 µg/mL, respectively. Conclusion: This study provides the first potential of glutaminase-free L-asparaginase production from the marine bacterium Bacillus velezensis as a prospect anticancer pharmaceutical agent for two different breast cancer cell lines.
Descritores: Asparaginase/metabolismo
Bacillus/enzimologia
Neoplasias da Mama/metabolismo
Glutaminase/metabolismo
-Asparaginase/biossíntese
Temperatura
Neoplasias da Mama/tratamento farmacológico
Cinética
Células Imobilizadas
Ensaios Enzimáticos
Fermentação
Células MCF-7
Concentração de Íons de Hidrogênio
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: biblio-1025428
Autor: Hassan, Faten Ahmed; Al-Marsomy, Huda Dhaher; Mustafa, Suhad Asaad; Abdul-Razzaq, Sahar H.
Título: The Association of Glutaminase (glut) P3 Different Alleles of Trichomonas vaginalis with Infertility in a sample of Iraqi women
Fonte: Prensa méd. argent;105(3):130-137, may 2019. fig, tab.
Idioma: en.
Resumo: Trichomonas vaginalis (T. vaginalis), the etiologic agent of human trichomoniasis, is a flagellated protozoan parasite, has been associated sith advese pregnancy outcomes, HIV transmission, and infertilityh. A total of one hundred and fifty-seven (157) women at childbearing age (14-49 years), were included in the presnt study, eighty six (86) symptomatic fertile while the other seventy-one (71) were infertile with or without sumptoms attending the Gynecology outpatient Department in Al-Emamayn Al-Kadhimayn Medical City, the High Institute of Infertility Diagnosis and Assisted Reproductive Technoligies at Al-Nahrain University in Baghdad, the maternity Teaching hospital, and Dr. Khawer center for infertility and IVF in Erbil province in Iraq. Two vaginal swab specimens were obtained from each of them:; one swab was immediately examined by wet mount microscopy, the other swab for molecular study (DNA extraction and p3 nested PCR). One hundred (100) samples positive in one or more test were identified: 20 (12.7%) infecions were detected by wet mount microscopy, while nested PCR was positive in 100 (63.7%) samples. These positive samples were seguenced and phylogenetic tree were done and, there was no association between the variations in glut (p3) gene of T. vaginalis isolated from infected women (fertile and infertile)
Descritores: Complicações na Gravidez/etiologia
Manejo de Espécimes/classificação
Tricomoníase/etiologia
Trichomonas vaginalis/genética
Alelos
Fertilidade
Glutaminase/genética
Infertilidade Feminina
Limites: Humanos
Feminino
Gravidez
Adolescente
Adulto
Responsável: AR392.1 - Biblioteca


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-769664
Autor: Reda, Fifi M..
Título: Kinetic properties of Streptomyces canarius L- Glutaminase and its anticancer efficiency
Fonte: Braz. j. microbiol;46(4):957-968, Oct.-Dec. 2015. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract L-glutaminase was produced by Streptomyces canarius FR (KC460654) with an apparent molecular mass of 44 kDa. It has 17.9 purification fold with a final specific activity 132.2 U/mg proteins and 28% yield recovery. The purified L-glutaminase showed a maximal activity against L-glutamine when incubated at pH 8.0 at 40 °C for 30 min. It maintained its stability at wide range of pH from 5.0 11.0 and thermal stable up to 60 °C with Tm value 57.5 °C. It has high affinity and catalytic activity for L-glutamine (Km 0.129 mM, Vmax 2.02 U/mg/min), followed by L-asparagine and L-aspartic acid. In vivo, L-glutaminase showed no observed changes in liver; kidney functions; hematological parameters and slight effect on RBCs and level of platelets after 10 days of rabbit's injection. The anticancer activity of L-glutaminase was also tested against five types of human cancer cell lines using MTT assay in vitro. L-glutaminase has a significant efficiency against Hep-G2 cell (IC50, 6.8 μg/mL) and HeLa cells (IC50, 8.3 μg/mL), while the growth of MCF-7 cells was not affected. L-glutaminase has a moderate cytotoxic effect against HCT-116 cell (IC50, 64.7 μg/mL) and RAW 264.7 cell (IC50, 59.3 μg/mL).
Descritores: Animais/química
Animais/efeitos dos fármacos
Animais/enzimologia
Animais/metabolismo
Animais/farmacologia
Antineoplásicos/química
Antineoplásicos/efeitos dos fármacos
Antineoplásicos/enzimologia
Antineoplásicos/metabolismo
Antineoplásicos/farmacologia
Biocatálise/química
Biocatálise/efeitos dos fármacos
Biocatálise/enzimologia
Biocatálise/metabolismo
Biocatálise/farmacologia
Proliferação de Células/química
Proliferação de Células/efeitos dos fármacos
Proliferação de Células/enzimologia
Proliferação de Células/metabolismo
Proliferação de Células/farmacologia
Estabilidade Enzimática/química
Estabilidade Enzimática/efeitos dos fármacos
Estabilidade Enzimática/enzimologia
Estabilidade Enzimática/metabolismo
Estabilidade Enzimática/farmacologia
Glutaminase/química
Glutaminase/efeitos dos fármacos
Glutaminase/enzimologia
Glutaminase/metabolismo
Glutaminase/farmacologia
Glutamina/química
Glutamina/efeitos dos fármacos
Glutamina/enzimologia
Glutamina/metabolismo
Glutamina/farmacologia
Células HeLa/química
Células HeLa/efeitos dos fármacos
Células HeLa/enzimologia
Células HeLa/metabolismo
Células HeLa/farmacologia
/química
HEP GTEMEFOS CELLS/química
/efeitos dos fármacos
HEP GTEMEFOS CELLS/efeitos dos fármacos
/enzimologia
HEP GTEMEFOS CELLS/enzimologia
/metabolismo
HEP GTEMEFOS CELLS/metabolismo
/farmacologia
HEP GTEMEFOS CELLS/farmacologia
Humanos/química
Humanos/efeitos dos fármacos
Humanos/enzimologia
Humanos/metabolismo
Humanos/farmacologia
Cinética/química
Cinética/efeitos dos fármacos
Cinética/enzimologia
Cinética/metabolismo
Cinética/farmacologia
Streptomyces/química
Streptomyces/efeitos dos fármacos
Streptomyces/enzimologia
Streptomyces/metabolismo
Streptomyces/farmacologia
Especificidade por Substrato/química
Especificidade por Substrato/efeitos dos fármacos
Especificidade por Substrato/enzimologia
Especificidade por Substrato/metabolismo
Especificidade por Substrato/farmacologia
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-706211
Autor: Gomes, Emerson Rodrigo Machi.
Título: Caracterização bioquímica e celular da glutaminase isoforma Kidney-type com seus parceiros de interação / Biochemical and cellular characterization of Kidney-type glutaminase with their interaction partners.
Fonte: Campinas; s.n; maio 2013. 107 p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Estadual de Campinas . Faculdade de Ciências Médicas para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: Células tumorais apresentam uma autonomia metabólica aumentada em comparação a células não-transformadas, incorporando nutrientes e metabolizando-os através de vias que suportam o seu crescimento e proliferação. O foco deste trabalho foi a enzima glutaminase, a qual processa glutamina em glutamato para posterior produção de alfa-cetoglutarato pela enzima glutamato desidrogenase, reabastecendo o ciclo do TCA e suportando seu funcionamento e geração de metabólitos essenciais para a síntese de macromoléculas. O gene GLS1 codifica para as isoformas glutaminase kidney-type (KGA) e glutaminase C (GAC). Estas proteínas apresentam outros domínios além do catalítico, e, no caso da KGA, repetições do tipo ankirin, sabidamente envolvidas em contatos proteínas-proteínas. Os objetivos deste projeto foram de encontrar parceiros de interação para a glutaminase kidney-type (KGA) e avaliar o impacto desta interação para o metabolismo tumoral. Um candidato inicialmente avaliado, a Aldolase A, não foi confirmado como parceiro de interação. Outro candidato, a BNIP-H, apesar de ter sido mostrado interagir com a KGA em células nervosas, não mostrou indícios de interação com a KGA em linhagem de células de câncer de mama. Por fim, estudos de duplo-híbrido em levedura revelaram o receptor nuclear PPARγ (Peroxisome proliferator-activated receptor gamma) como forte candidato a parceiro de interação. Realizou-se um mapeamento dos domínios responsáveis pela interação entre estas duas proteínas, também por duplo híbrido, tendo sido identificado o domínio LBD da proteína PPARγ como envolvido na interação. Mesmo estudos realizados com fragmento da KGA, apesar de incompletos, mostraram que a interação não ocorre pelo domínio carboxi-terminal da enzima. Ensaios de anisotropia de fluorescência com as proteínas KGA e PPARγ purificadas indicaram que a interação é favorecida pela presença do produto da reação glutaminolítica, glutamato, e apresenta um Kd de 4,6 ± 0,5 μM...

Tumor cells have an increased metabolic autonomy compared to non-transformed cells, metabolizing nutrients and incorporating them through pathways that support cell growth and proliferation. The focus of this study was the glutaminase enzyme, which processes glutamine to glutamate for subsequent production of alpha-ketoglutarate, by the glutamate dehydrogenase enzyme, replenishing TCA cycle and bearing its function and the generation of metabolites essential for the synthesis of macromolecules. The gene GLS1 codes for the isoforms kidney-type glutaminase (KGA) and glutaminase C (GAC). These proteins exhibit other domains besides the catalytic, and in the case of KGA, ankirin repeats, known to be involved in protein-protein contacts. The goal of this project was to investigate potential interacting partners of KGA and contextualize the interaction within the metabolic demands of tumor cells. A candidate initially evaluated, the Aldolase A, was not confirmed as a partner of interaction. Another candidate, the BNIP-H, despite having been shown to interact with the KGA in nervous cells, showed no evidence of interaction with KGA in one tested breast cancer cell lines. Finally, yeast two-hybrid studies revealed the nuclear receptor peroxisome proliferator-activated receptor gamma (PPARγ) as a strong interaction partner candidate. We mapped the domains responsible for the interaction between these two proteins, also by two-hybrid and identified the LBD domain of PPARγ as involved in the interaction. The same studies with KGA fragments, although incomplete, showed that the interaction did not involve the carboxy-terminal domain of the enzyme. KGA and PPARγ proteins were expressed in E. coli, purified and their interaction was analyzed by pull-down, fluorescence anisotropy, electrophoresis under native conditions, gel filtration chromatography and crosslinking...
Descritores: Glutaminase
Neoplasias
-PPAR gama
Isoformas de Proteínas
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR25.1 - Biblioteca
BR25.1, G585c


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Texto completo SciELO Brasil
Silva, Gisélia Alves Pontes da
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Id: lil-640362
Autor: Moura, Ana Carla Augusto; Castro-Antunes, Margarida Maria de; Lima, Leandro Alvino Melo de; Nobre, Josemar Maria de Melo; Motta, Maria Eugênia Farias Almeida; Silva, Giselia Alves Pontes da.
Título: Triagem sorológica para doença celíaca em adolescentes e adultos jovens, estudantes universitários / Serological triage for celiac disease in adolescents and young adults attending university
Fonte: Rev. bras. saúde matern. infant;12(2):121-126, abr.-jun. 2012. ilus, graf, mapas, tab.
Idioma: pt.
Resumo: Avaliar a positividade sorológica para doença celíaca em um grupo de adolescentes e adultos jovens da cidade do Recife, Nordeste do Brasil. MÉTODOS: a amostra foi composta por estudantes matriculados nos cursos de graduação do Centro de Ciências da Saúde da Universidade Federal de Pernambuco. Os estudantes foram submetidos à coleta de sangue para pesquisa sorológica do anticorpo antitransglutaminase tecidual humana e responderam a questionário sobre sintomas e condições mórbidas associadas à doença celíaca. O anticorpo antitrans-glutaminase foi pesquisado por técnica de Elisa, considerando-se positivos valores acima de 10 U/mL, conforme estabelecido pelo fabricante. Nos pacientes que tiveram sorologia positiva para o anticorpo antitransglutaminase realizou-se a sorologia para o anticorpo antiendomíseo, por imunofluorescência indireta, utilizando kit comercialmente disponível. RESULTADOS: seiscentos e oitenta e três universitários participaram da pesquisa. Os estudantes tinham entre 18 e 30 anos e mediana de idade de 21 anos. O anticorpo antitransglutaminase foi positivo em 12/683, soroprevalência de 1,76 por cento(IC95 por cento: 0,95-3,13 por cento). O anticorpo antiendomíseo foi realizado em 11 amostras e reagente em quatro. Oito estudantes com sorologia positiva tinham sintomas e/ou condições mórbidas associadas à doença celíaca. CONCLUSÕES: a elevada presença de anticorpos anti-transglutaminase encontrada neste estudo é semelhante a da Europa e Estados Unidos da América, sugere a possibilidade da triagem sorológica mesmo em populações consideradas de baixo risco...

To evaluate serum for celiac disease in a group of adolescents and young adults in the city of Recife, in the Northeast region of Brazil. METHODS: the sample was made up of students enrolled on undergraduate courses at the Center for Health Sciences of the Federal University of Pernambuco. A blood sample was taken from the students to test their serum for the human tissue antitransglutaminase antibody and they were asked to complete a questionnaire on the symptoms and morbid conditions associated with celiac disease. THE antitransglutaminase was identified using the Elisa technique, taking positive values to be those above 10 U/mL, as recommended by the manufacturer. Patients who tested positive for the antitransglutaminase antibody were subsequently tested for the antiendomysial antibody, by indirect immunofluorescence, using the commercially available kit. RESULTS: six hundred and eight-three university students took part in the study. They were aged between 18 and 30 years, with a mean age of 21 years. The antitransglutaminase antibody was found in 12/683, a prevalence of 1.76 percent (CI95 percent: 0.95-3.13 percent). The antiendomysial antibody test was carried out in eleven these samples and the reagent in four. Eight students tested positive and/or had morbid conditions associated with celiac disease. CONCLUSIONS: the high levels of anti-transglutaminase antibodies found in this study were similar to those found in Europe and the United States suggesting that serological triage can be carried out even in populations considered to be low risk...
Descritores: Doença Celíaca/diagnóstico
Doença Celíaca/epidemiologia
Glutaminase
Estudos Soroepidemiológicos
Sorologia
Estudantes
-Inquéritos e Questionários
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Adolescente
Adulto Jovem
Responsável: BR663.1 - Biblioteca da Saúde da Mulher e da Criança


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Texto completo SciELO Brasil
Marie, Suely Kazue Nagahashi
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Id: lil-593147
Autor: Marie, Suely Kazue Nagahashi; Shinjo, Sueli Mieko Oba.
Título: Metabolism and brain cancer
Fonte: Clinics;66(supl.1):33-43, 2011. ilus, graf.
Idioma: en.
Resumo: Cellular energy metabolism is one of the main processes affected during the transition from normal to cancer cells, and it is a crucial determinant of cell proliferation or cell death. As a support for rapid proliferation, cancer cells choose to use glycolysis even in the presence of oxygen (Warburg effect) to fuel macromolecules for the synthesis of nucleotides, fatty acids, and amino acids for the accelerated mitosis, rather than fuel the tricarboxylic acid cycle and oxidative phosphorylation. Mitochondria biogenesis is also reprogrammed in cancer cells, and the destiny of those cells is determined by the balance between energy and macromolecule supplies, and the efficiency of buffering of the cumulative radical oxygen species. In glioblastoma, the most frequent and malignant adult brain tumor, a metabolic shift toward aerobic glycolysis is observed, with regulation by well known genes as integrants of oncogenic pathways such as phosphoinositide 3-kinase/protein kinase, MYC, and hypoxia regulated gene as hypoxia induced factor 1. The expression profile of a set of genes coding for glycolysis and the tricarboxylic acid cycle in glioblastoma cases confirms this metabolic switch. An understanding of how the main metabolic pathways are modified by cancer cells and the interactions between oncogenes and tumor suppressor genes with these pathways may enlighten new strategies in cancer therapy. In the present review, the main metabolic pathways are compared in normal and cancer cells, and key regulations by the main oncogenes and tumor suppressor genes are discussed. Potential therapeutic targets of the cancer energetic metabolism are enumerated, highlighting the astrocytomas, the most common brain cancer.
Descritores: Neoplasias Encefálicas
Glutaminase
Glutamina
Oncogenes/fisiologia
-Neoplasias Encefálicas
Proliferação de Células
Transformação Celular Neoplásica
Ciclo do Ácido Cítrico/fisiologia
Glicólise/fisiologia
Via de Pentose Fosfato/fisiologia
Células-Tronco
Células-Tronco
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Cuba
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Id: lil-584693
Autor: Guerreiro Hernández, Ana M; Villaescusa Blanco, Rinaldo; Morera Barrios, Luz M; Alonso Valle, Martha; Martínez Cardet, Luis; Junco González, Yamila.
Título: Detección de anticuerpos antigliadina y antitransglutaminasa en pacientes con clínica sugestiva de enfermedad celíaca / Detection of anti-gliadin and anti-transglutaminase antibodies in patients with possible celiac disease
Fonte: Rev. cuba. hematol. inmunol. hemoter;26(2):28-32, Mayo-ago. 2010.
Idioma: es.
Resumo: La enfermedad celíaca es una enfermedad autoinmune que cursa con procesos inflamatorios en la mucosa del intestino delgado. Se produce por la ingesta de una fracción proteica del gluten de la dieta en individuos genéticamente predispuestos. Tiene diferentes formas de presentación que van desde la sintomática, típica o atípica, hasta la silente. La detección de autoanticuerpos con diversas especificidades debe ser considerada como indispensable en todos aquellos enfermos donde predominan síntomas digestivos y afectaciones nutricionales, aunque no deben descartarse otras sintomatologías atípicas como son el retraso en el crecimiento y desarrollo. En nuestro trabajo se estudió la presencia de anticuerpos antigliadina y antitransglutaminasa en el suero de 110 enfermos con clínica sugestiva de enfermedad celíaca, y se detectaron anticuerpos en 23 enfermos: 11 con antigliadina, antitransglutaminasa y biopsia positiva; 6 con antigliadina positiva, antitransglutaminasa negativa y biopsia positiva y 6 con antigliadina positiva, antitransglutaminasa negativa y biopsia negativa.

Celiac disease is an autoimmune entity with inflammatory processes in small intestine. It is caused by ingesta of gluten protein fraction in the diet of subjects with genetic predisposition subjects and has different ways of presentation including the symptomatic, typical or atypical and silent type. The detection of autoantibodies with diverse specificities must to be considered as essential in all those patients where there is predominance of digestive symptoms and nutritional affections without to rule out other atypical symptomatologies including the growth and development retard. The objective of present paper was to study the presence of anti-gliadin and anti-transglutaminase in serum of 110 patients presenting with celiac disease and it was possible to detect antibodies in 23 patients: 11 with anti-gliadin and anti-transglutaminase and a positive biopsy; 6 with positive anti-gliadin, negative anti-transglutaminase and a positive biopsy, negative anti-transglutaminase and also a negative biopsy.
Descritores: Doença Celíaca/imunologia
Gliadina/sangue
Glutaminase/sangue
-Anticorpos
Estudos de Casos e Controles
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Responsável: CU1.1 - Biblioteca Médica Nacional


  9 / 13 LILACS  
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Curi, R
Id: lil-347951
Autor: Curi, R(coord).
Título: Glutamina: metabolismo e aplicação nos esportes / Glutamine: metabolism and applicationsin clinics and sports.
Fonte: Rio de Janeiro; Sprint; 2000. 261 p. ilus.
Idioma: pt.
Descritores: Glutaminase
Glutamina
-Métodos
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Revisão de Integridade Científica
Responsável: BR32.1 - Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica
BR32.1; QU60, G567m, 2000


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Id: lil-280853
Autor: Zacharias, Darwin Pinheiro Machado.
Título: Atividade da glutaminase dependente de prognóstico e estudo comparativo com a pele circunvizinha / Phosphate-dependent glutaminse in cutaneous melanoma of poor prognostic and comparative study with surrounding skin.
Fonte: Säo Paulo; s.n; 2001. [79] p. ilus, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Federal de Säo Paulo. Escola Paulista de Medicina para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: O melanoma cutâneo, como as neoplasias em geral, deve consumir quantidade elevada de substrato energético, como glicose e glutamina. A glutamina é um aminoácido que participa ativamente da síntese de proteínas e, através de sua principal enzima, a glutaminase dependente de fosfato, da formação de ATP e da síntese de DNA e RNA. A infiltração das células neoplásicas nos planos mais profundos da pele, a ulceração e a supressão de linfócitos reacionais, são consideradas fatores de mau prognóstico no melanoma cutâneo. Também o aumento da neovascularização tem sido considerado um importante facilitador para o crescimento celular e progressão metastática. Como o metabolismo da glutamina, através da atividade da glutaminase dependente de fosfato, em pacientes portadores de melanoma cutâneo, ainda não foi investigado, foi proposta do presente trabalho determinar e comparar, através de metodologia original de coleta de fragmento não fixado, a atividade e o tipo dessa enzima na lesão pigmentada do melanoma cutâneo e pele circunvizinha. Verificou-se um aumento significativo do conteúdo proteínico e diminuição da atividade da glutaminase dependente de fosfato (nmol/min por mg de proteinas) no melanoma cutâneo de mau prognóstico, em relação à pele circunvizinha não pigmentada. O método comparativo entre a região pigmentada e a pele circunvizinha permite sugerir que, à partir da célula transformada, deve ocorrer alterações metabólicas gradativas com aumento do conteúdo proteínico no melanoma cutâneo sem a necessidade de se alterar a síntese de glutamina, conforme foi demonstrado na pele circunvizinha, onde a atividade da glutaminase foi significativamente maior em relação ao melanoma. A identificação da glutaminase do tipo renal demonstra a sensibilidade elevada do melanoma em responder às oscilações plasmáticas de glutamina, mesmo quando está em pequenas concentrações, reafirmando a hipótese de que a glutamina não seja o substrato energético preferencial para as células do melanoma cutâneo. Além disso, a intensa neovascularização observada, contribuindo para o alto potencial de agressividade do melanoma na fase de crescimento vertical, onde as células neoplásicas se proliferam rapidamente, sugere também que a glutamina esteja sendo utilizada preferencialmente no fornecimento de nitrogênio para a síntese das bases púricas e pirimídicas do DNA e RNA
Descritores: Metabolismo Energético
Glutaminase
Glutamina
Melanoma
Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central
BR1.2; 8803



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