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Id: biblio-894172
Autor: El-Aziz, Tarek Mohamed Abd; Khoury, Sawsan Al; Jaquillard, Lucie; Triquigneaux, Mathilde; Martinez, Guillaume; Bourgoin-Voillard, Sandrine; Sève, Michel; Arnoult, Christophe; Beroud, Rémy; Waard, Michel De.
Título: Actiflagelin, a new sperm activator isolated from Walterinnesia aegyptia venom using phenotypic screening
Fonte: J. venom. anim. toxins incl. trop. dis;24:2, 2018. graf, ilus.
Idioma: en.
Projeto: Agence Nationale de la Recherche to the LabEx Ion Channels, Science and Therapeutics.
Resumo: Sperm contains a wealth of cell surface receptors and ion channels that are required for most of its basic functions such as motility and acrosome reaction. Conversely, animal venoms are enriched in bioactive compounds that primarily target those ion channels and cell surface receptors. We hypothesized, therefore, that animal venoms should be rich enough in sperm-modulating compounds for a drug discovery program. Our objective was to demonstrate this fact by using a sperm-based phenotypic screening to identify positive modulators from the venom of Walterinnesia aegyptia. Methods Herein, as proof of concept that venoms contain interesting compounds for sperm physiology, we fractionated Walterinnesia aegyptia snake venom by RP-HPLC and screened for bioactive fractions capable of accelerating mouse sperm motility (primary screening). Next, we purified each compound from the positive fraction by cation exchange and identified the bioactive peptide by secondary screening. The peptide sequence was established by Edman sequencing of the reduced/alkylated compound combined to LC-ESI-QTOF MS/MS analyses of reduced/alkylated fragment peptides following trypsin or V8 protease digestion. Results Using this two-step purification protocol combined to cell phenotypic screening, we identified a new toxin of 7329.38 Da (actiflagelin) that activates sperm motility in vitro from OF1 male mice. Actiflagelin is 63 amino acids in length and contains five disulfide bridges along the proposed pattern of disulfide connectivity C1-C5, C2-C3, C4- C6, C7-C8 and C9-C10. Modeling of its structure suggests that it belongs to the family of three finger toxins with a noticeable homology with bucandin, a peptide from Bungarus candidus venom. Conclusions This report demonstrates the feasibility of identifying profertility compounds that may be of therapeutic potential for infertility cases where motility is an issue.(AU)
Descritores: Motilidade Espermática
Espermatozoides/química
Venenos Elapídicos/isolamento & purificação
Venenos Elapídicos/uso terapêutico
Fosfolipases A2
-Acetilcolinesterase
Espectrometria de Massas em Tandem/métodos
Fracionamento Químico/métodos
Camundongos
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR33.1 - Divisão Técnica de Biblioteca e Documentação


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Id: lil-686612
Autor: Cherifi, Fatah; Laraba-Djebari, Fatima.
Título: Isolated biomolecules of pharmacological interest in hemostasis from Cerastes cerastes venom
Fonte: J. venom. anim. toxins incl. trop. dis;19:11-11, maio 2013.
Idioma: en.
Resumo: Biomolecules from Cerastes cerastes venom have been purified and characterized. Two phospholipases isolated from Cerastes cerastes venom share 51% of homology. CC2-PLA2 exhibits antiplatelet activity that blocks coagulation. CCSV-MPase, a non-hemorrhagic Zn2+-metalloproteinase, significantly reduced the plasmatic fibrinogen level and hydrolyzes only its Bß chain. Serine proteinases such as RP34, afaâcytin and CC3-SPase hydrolyze the fibrinogen and are respectively α, αß and αß fibrinogenases. In deficient human plasma, afaâcytin replaces the missing factors VIII and IX, and activates purified human factor X into factor Xa. It releases serotonin from platelets and directly aggregates human (but not rabbit) blood platelets. RP34 proteinase also had no effect on both human and rabbit blood platelet aggregation. CC3-SPase revealed a pro-coagulant activity. However, the insolubility of the obtained clot indicates that CC3-SPase does not activate factor XIII. In addition, CC3-SPase clotting activity was carried out with human plasmas from volunteer patients deficient in clotting factors. Results showed that CC3-SPase shortens clotting time of plasma deficient in factors II and VII but with weaker clotting than normal plasma. The clotting time of plasma deficient in factor II is similar to that obtained with normal plasma; suggesting that CC3-SPase is able to replace both factors IIa and VII in the coagulation cascade and thus could be involved in the blood clotting process via an extrinsic pathway. These results imply that CC3-SPase and afaâcytin could repair hemostatic abnormalities and may replace some factors missing in pathological deficiency. Afaâcytin also exhibits α fibrinase property similar to a plasmin-like proteinase. Despite its thrombin-like characteristics, afaâcytin is not inhibited by plasmatic thrombin inhibitors. The procoagulant properties of afaâcytin might have potential clinical applications.(AU)
Descritores: Venenos de Víboras/isolamento & purificação
Viperidae/sangue
Hemostasia/fisiologia
-Peptídeo Hidrolases
Plaquetas/fisiologia
Metaloproteases
Fosfolipases A2
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: BR33.1 - Divisão Técnica de Biblioteca e Documentação


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Id: biblio-986734
Autor: Pereañez, Jaime Andrés; Quintana, Juan Carlos; Alarcón, Juan Carlos; Núñez, Vitelbina.
Título: Isolation and functional characterization of a basic phospholipase A2 from Colombian Bothrops asper venom / Aislamiento y caracterización funcional de una fosfolipasa A2 básica del veneno de Bothrops asper de Colombia
Fonte: Vitae (Medellín);21(1):38-48, 2014. Ilus.
Idioma: en.
Resumo: Antecedentes: las mordeduras de serpientes representan un problema de salud pública relevante en muchas regiones del mundo, particularmente en los países tropicales y subtropicales de África, Asia, América Latina y Oceanía. Los venenos de serpientes son mezclas complejas de enzimas y proteínas tóxicas, donde los componentes más importantes y abundantes que dañan los músculos en los venenos de serpientes son las fosfolipasas A2 (PLA2). Objetivo: Aislar y caracterizar una fosfolipasa A2 del veneno de Venezuela Bothrops para obtener información sobre la composición del veneno de esta especie. Materiales y métodos: La cromatografía de intercambio catiónico seguida de HPLC de fase inversa se usó para purificar la proteína. La espectrometría de masas se utilizó para determinar su masa molecular. La caracterización bioquímica se realizó utilizando un sustrato sintético (ácido 4-nitro-3-octanoiloxi-benzoico). La actividad miotóxica y de inducción de edema de la toxina se probó en ratones, midiendo la actividad de la creatina quinasa plasmática y el diámetro de la almohadilla de la pata, respectivamente. Además, se examinó la actividad citotóxica de mioblastos y miotubos C2C12 del músculo esquelético murino. Resultados: se purificó una PLA2 de Bothrops asper veneno de Colombia (BaspCol-PLA2). Su masa molecular fue de 13974.6 Da. La enzima hidrolizó un sustrato sintético con un KM de 3.11 mM y un VMax de 4.47 nmol / min, mostrando una actividad máxima a 40 ° C y a pH 8.0. La PLA2 requería Ca2 + para la actividad. La adición de Mg2 +, Cd2 +, Mn2 + y Zn2 + (10 mM) en presencia de baja concentración de Ca2 + (1 mM) disminuyó la actividad de la enzima. La sustitución de Ca2 + por los cationes divalentes mencionados también redujo la actividad a niveles similares a los de la ausencia de Ca2 +. Tres fragmentos internos (CCFVHDCCYGK, AAAI / LCFRDNI / LNTYNDKK, DAAI / LCFR) identificada mediante un análisis de espectrometría de masas mostró similitud con las PLA2 de B. asper informadas previamente. En ratones, BaspCol-PLA2 indujo un notable efecto miotóxico local y un edema moderado en la almohadilla del pie. In vitro, esta enzima indujo un efecto citotóxico tanto en los mioblastos como en los miotubos. Además, se clasificó como PLA2 débilmente anticoagulante, mostrando este efecto en concentraciones entre 3 y 10 µg / mL cuando se usa plasma humano. Conclusiones: Una PLA2 se purificó y se llamó BaspCol-PLA2, esta enzima mostró actividad catalítica y una masa molecular de 13974.6 Da. La toxina mostró actividades miotóxicas, formadoras de edema, anticoagulantes y citotóxicas. BaspCol-PLA2 indujo un notable efecto miotóxico local y un edema moderado en la almohadilla del pie. In vitro, esta enzima indujo un efecto citotóxico tanto en los mioblastos como en los miotubos. Además, se clasificó como PLA2 débilmente anticoagulante, mostrando este efecto en concentraciones entre 3 y 10 µg / mL cuando se usa plasma humano. Conclusiones: Una PLA2 se purificó y se llamó BaspCol-PLA2, esta enzima mostró actividad catalítica y una masa molecular de 13974.6 Da. La toxina mostró actividades miotóxicas, formadoras de edema, anticoagulantes y citotóxicas. BaspCol-PLA2 indujo un notable efecto miotóxico local y un edema moderado en la almohadilla del pie. In vitro, esta enzima indujo un efecto citotóxico tanto en los mioblastos como en los miotubos. Además, se clasificó como PLA2 débilmente anticoagulante, mostrando este efecto en concentraciones entre 3 y 10 µg / mL cuando se usa plasma humano. Conclusiones: Una PLA2 se purificó y se llamó BaspCol-PLA2, esta enzima mostró actividad catalítica y una masa molecular de 13974.6 Da. La toxina mostró actividades miotóxicas, formadoras de edema, anticoagulantes y citotóxicas. esta enzima mostró actividad catalítica y masa molecular de 13974.6 Da. La toxina mostró actividades miotóxicas, formadoras de edema, anticoagulantes y citotóxicas. esta enzima mostró actividad catalítica y masa molecular de 13974.6 Da. La toxina mostró actividades miotóxicas, formadoras de edema, anticoagulantes y citotóxicas.
Descritores: Fosfolipases A2
-Venenos
Serpentes
Cromatografia
Limites: Seres Humanos
Tipo de Publ: Artigo Clássico
Responsável: CO56.3 - Biblioteca


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Id: biblio-910750
Autor: Quintana-Castillo, Juan-Carlos; Ávila-Gómez, Isabel-Cristina; Ceballos-Ruiz, Juan-Felipe; Vargas-Muñoz, Leidy-Johana; Estrada-Gómez, Sebastián.
Título: Efecto citotóxico de fosfolipasas A2 del veneno de Crotalus durissus cumanensis de Colombia / Cytotoxic effect of A2 phospholipases of the venom of Crotalus durissus cumanensis from Colombia / Efeito citotóxico da fosfolipase A2 do veneno de Crotalus durissus cumanensis da Colômbia
Fonte: Rev. Investig. Salud. Univ. Boyacá;4(1):16-31, 2017. ilus, graf, tab.
Idioma: es.
Resumo: Introducción. Los venenos de serpientes representan una fuente importante de proteínas y péptidos, los cuales exhiben diversas actividades biológicas, tales como antibacterianas, antiparasitarias, antivi-rales, antitumorales, antifúngicas y contra la agregación plaquetaria, entre otras.Las fosfolipasas A2 presentes en los venenos de serpientes son las proteínas más estudiadas en estos modelos. Se ha demostrado que las fosfolipasas A2, activas e inactivas, poseen actividad catalítica contra células tumorales. Objetivo. Aislar, purificar y caracterizar la fosfolipasa A2 del veneno de Crotalus durissus cumanensis para evaluar su actividad antitumoral in vitro. Materiales y métodos. El aislamiento, la purificación y la identificación de la crotoxina B se hizo mediante la cromatografía de exclusión molecular, la cromatografía líquida de alto rendimiento de fase inversa (Reversed Phase High-Performance Liquid Chromatography, RP-HPLC) y la espectrometría de masas. El efecto citotóxico sobre células tumorales (K562) y células normales (células mononucleares de sangre periférica) se determinó utilizando la técnica de MTT. Resultados. La separación y posterior identificación de la crotoxina B del veneno de C. d. cumanensis de Colombia, permitieron evidenciar que esta fosfolipasa A2 posee efecto citotóxico sobre las células mononucleares de sangre periférica con una dosis de 18,23 ± 0,57 µg/ml, mientras que, para las células K562, fue de 2,34 ± 0,199 µg/ml. Conclusiones. Los resultados sugieren la posibilidad de utilizar la crotoxina B aislada del veneno de C. d. cumanensis como un posible recurso terapéutico para su aplicación en humanos.

Introduction. Snake venoms are an important source of proteins and peptides, which display various biological activities such as antibacterial, antiparasitic, antiviral, antitumor, antifungal and against platelet aggregation, among others.Phospholipases A2 present in snake venoms are the most studied proteins in these models. Active and inactive A2 phospholipases have been shown to possess catalytic activity against tumor cells. Objective. To isolate, purify and characterize the phospholipase A2 of the venom of Crotalus durissus cumanensis to evaluate its in vitro antitumor activity. Materials and methods. Isolation, purification and identification of crotoxin B was done with Size Exclusion Chromatography, Reversed Phase High-Performance Liquid Chromatography, RP-HPLC, and Mass Spectrometry. The cytotoxic effect on tumor cells (K562) and normal cells (peripheral blood mononuclear cells) was determined using the MTT technique. Results. The separation and subsequent identification of crotoxin B, found in the venom of C. d. cumanensis from Colombia, showed that this phospholipase A2 has a cytotoxic effect on peripheral blood mononuclear cells at a dose of 18.23 ± 0.57 µg / ml, whereas for K562 cells, it was 2.34 ± 0.199 µg/ml Conclusions. The results suggest the use of crotoxin B, isolated from the venom of C. d. cumanensis, as a possible therapeutic resource for human application.

Introdução. Os venenos da serpentes constituem uma importante fonte de proteínas e péptidos, os quais exibem várias actividades biológicas, tais como agentes antibacterianos, antiparasitárias, antivi-rais, antitumorais, antifúngicas e contra a agregação de plaquetas, entre outros. As fosfolipases A2 presentes no veneno da serpentes são as proteínas mais estudadas nestes modelos. Tem sido demostrado que as fosfolipases A2, activas e inactivas, possuem actividade catalítica contra células tumorais. Objetivo. Isolar, purificar e caracterizar a fosfolipase A2 do veneno da Crotalus durissus cumanensis para avaliar a sua actividade anti-umoral in vitro. Materiais e métodos. O isolamento, a purificação e identificação da crotoxina B foi realizada por cromatografia de exclusão molecular, cromatografia líquida de alta eficiência de fase reversa (Reversed Phase High-Performance Liquid Chromatography, RP-HPLC) e espectrometria de massa. O efeito cito-tóxico sobre células tumorais (K562) e células normais (células mononucleares do sangue periférico) foi determinada usando a técnica de MTT. Resultados. A Separação e subsequente identificação da crotoxina B do veneno da C. d. cumanensis da Colômbia, permitiu constatar que esta fosfolipase A2 tem um efeito citotóxico em células mono-nucleares de sangue periférico, com uma dose de 18,23 ± 0,57 µg/ ml, enquanto que para as células K562, foi 2,34 ± 0,199 ug/ml. Conclusões. Os resultados sugerem a possibilidade de utilizar crotoxina B isolada a partir do veneno da C. d. cumanensis como recurso para o potencial uso terapêutico em humanos.
Descritores: Crotalus
-Crotoxina
Citotoxicidade Imunológica
Fosfolipases A2
Limites: Animais
Tipo de Publ: Técnicas In Vitro
Responsável: CO218.1 - Politeca


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Id: biblio-847767
Autor: Rodrigues, Mariana Acedo Pitocco.
Título: Ação cardiovascular da peçonha de Bothrops atrox em ratos anestesiados / Cardiovascular response to Bothrops atrox snake venom in anesthetized rats.
Fonte: Campinas; s.n; jun. 2016. 138 p p. mapas, tab, graf, ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Estadual de Campinas para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Bothrops atrox (jararaca-do-norte) é a principal causa de envenenamento ofídico na região amazônica. Vários estudos têm investigado a bioquímica desta peçonha, bem como os efeitos locais (dor, edema, hemorragia e mionecrose) que ela causa. Por outro lado, os efeitos sistêmicos têm sido menos estudados. Neste trabalho, investigamos as alterações hemodinâmicas causadas por esta peçonha em ratos anestesiados bem como os possíveis mediadores envolvidas nestas respostas. Métodos: Ratos machos Wistar (300-400 g) anestesiados com isoflurano foram canulados para o registro da pressão arterial (carótida) e para a administração intravenosa (i.v.) de diferentes substâncias (peçonha, antagonistas e inibidores) (veia femoral esquerda). Em alguns experimentos, houve administração intramuscular (i.m.) de peçonha. A frequência respiratória foi determinada manualmente e o ECG foi monitorado via eletrodos introduzidos nas patas dianteiras e traseira. Em intervalos pré-estabelecidos, foram coletadas amostras de sangue arterial para análise bioquímica e determinação da cinética da peçonha. Ao término dos experimentos, foram coletados tecidos (rim, pulmão, coração, fígado e músculo) para análise histológica. A capacidade do antiveneno botrópico comercial em neutralizar algumas atividades enzimáticas e as alterações hemodinâmicas foi avaliada pré-incubando-se a peçonha com antiveneno antes de testar a atividade residual. A peçonha também foi fracionada por gel filtração e os picos testados quanto à sua atividade sobre a pressão arterial. Resultados: A peçonha (0,4 mg/kg, i.v.) causou hipotensão imediata (máxima aos 5 min) seguida por recuperação nos 20 min seguintes; não houve alteração na frequência cardíaca, ECG ou frequência respiratória, e não houve mortes (sobrevida até o final do experimento: 120 min). Uma dose maior (0,7 mg/kg, i.v.) causou hipotensão progressiva, bradicardia e falência respiratória, com morte de todos os ratos (n=6) em 20±4 min. A administração intramuscular (músculo gastrocnêmio) de peçonha (4 mg/kg) mostrou um perfil hemodinâmico semelhante àquele observado com a dose menor i.v. A análise histológica mostrou que a dose menor i.v. causou trombose e hemorragia pulmonares, além de dano renal (descamação epitelial, deposição proteica e microaneurismos); houve proteinúria e hemoglobinúria em urina coletada no final do experimento. Não houve alteração histológica nos outros tecidos examinados (fígado, coração)...(AU)

Bothrops atrox (jararaca-do-norte) is the main cause of snakebite in the Amazon region. Various studies have examined the biochemical aspects of this venom, as well as local effects such as pain, edema, hemorrhage and myonecrosis that this species causes. In contrast, the systemic effects caused by this venom have been less studied. In this work, we investigated the hemodynamic alterations caused by B. atrox venom in anesthetized rats, as well as the possible mediators involved in this response. Methods: Male Wistar rats (300-400 g) anesthetized with isoflurane were cannulated for arterial blood pressure measurements (carotid artery) and for the intravenous (i.v., femoral vein) administration of test substances (venom, antagonists and inhibitors). In some experiments, venom was injected intramuscularly (i.m.). Respiratory rate was determined manually and ECG was monitored using conventional electrodes. At pre-established intervals, arterial blood was drawn for biochemical analyses and determination of venom kinetics. At the end of the experiments, tissue samples were collected from heart, liver, lung and muscle for histological analysis. The ability of commercial bothropic antivenom to neutralize selected venom enzymatic activities and the venom-induced hemodynamic alterations was assessed by preincubating venom with antivenom prior to testing for residual activity. Venom was also fractionated by gel filtration and the resulting peaks were screened for their activity on blood pressure. Results: Venom (0.4 mg/kg, i.v.) caused immediate hypotension (maximal at 5 min) followed by recovery over 20 min; there were no changes in heart rate, ECG or respiratory rate and no deaths (survival for up to 120 min post-venom). A higher dose of venom (0.7 mg/kg, i.v.) caused progressive hypotension, bradycardia and respiratory failure, with all rats (n=6) dying in 20±4 min. A similar hemodynamic profile to the lower dose of venom i.v. was seen with venom (4 mg/kg) given i.m. (gastrocnemius muscle). Venom given i.v. (lower dose) caused pulmonary thrombosis and hemorrhage, in addition to renal damage (epithelial desquamation, deposition of protein and microaneurysms); proteinuria and hemoglobinúria were observed in urine collected at the end of the experiment. Venom given i.m. or i.v. (higher dose) caused only pulmonary thrombosis. Renal damage (epithelial desquamation, proteinuria and hemoglobinuria) was seen with venom i.v. (0.4 mg/kg); venom given i.m. caused local hemorrhage and necrosis, and proteinuria. There were no histological alterations in the other tissues examined (heart, liver)... (AU)
Descritores: Antivenenos
Peçonhas
-Bothrops
Hipotensão
Óxido Nítrico
Fosfolipases A2
Ratos Wistar
Mordeduras de Serpentes
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR25.1 - Biblioteca
BR25.1; T/UNICAMP, R618a



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