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Id: biblio-835630
Autor: Martirea, Adolfo Luis.
Título: Progestágenos y cáncer de mama / Progestogens and breast cancer
Fonte: Rev. Hosp. Matern. Infant. Ramon Sarda;33(3):124-127, 2014. graf.
Idioma: es.
Descritores: Neoplasias da Mama/etiologia
Neoplasias da Mama/terapia
Progestinas/biossíntese
Progestinas/uso terapêutico
-Antineoplásicos Hormonais/uso terapêutico
Estrogênios/biossíntese
Moduladores de Receptor Estrogênico/uso terapêutico
Pós-Menopausa
Sulfatases/metabolismo
Limites: Humanos
Feminino
Responsável: AR1.1 - Biblioteca Rafael Herrera Vegas


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Texto completo SciELO Brasil
Aguiar, J.A.K.
Texto completo
Id: lil-709442
Autor: Peres, G.B.; Juliano, M.A.; Aguiar, J.A.K.; Michelacci, Y.M..
Título: Streptozotocin-induced diabetes mellitus affects lysosomal enzymes in rat liver
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;47(6):452-460, 06/2014. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP; . CNPq.
Resumo: It has been previously shown that dextran sulfate administered to diabetic rats accumulates in the liver and kidney, and this could be due to a malfunction of the lysosomal digestive pathway. The aim of the present study was to evaluate the expression and activities of lysosomal enzymes that act upon proteins and sulfated polysaccharides in the livers of diabetic rats. Diabetes mellitus was induced by streptozotocin in 26 male Wistar rats (12 weeks old), while 26 age-matched controls received only vehicle. The livers were removed on either the 10th or the 30th day of the disease, weighed, and used to evaluate the activity, expression, and localization of lysosomal enzymes. A 50-60% decrease in the specific activities of cysteine proteases, especially cathepsin B, was observed in streptozotocin-induced diabetes mellitus. Expression (mRNA) of cathepsins B and L was also decreased on the 10th, but not on the 30th day. Sulfatase decreased 30% on the 30th day, while glycosidases did not vary (or presented a transitory and slight decrease). There were no apparent changes in liver morphology, and immunohistochemistry revealed the presence of cathepsin B in hepatocyte granules. The decrease in sulfatase could be responsible for the dextran sulfate build-up in the diabetic liver, since the action of sulfatase precedes glycosidases in the digestive pathway of sulfated polysaccharides. Our findings suggest that the decreased activities of cathepsins resulted from decreased expression of their genes, and not from general lysosomal failure, because the levels of glycosidases were normal in the diabetic liver.
Descritores: Catepsina B/metabolismo
Diabetes Mellitus Experimental/enzimologia
Fígado/enzimologia
Lisossomos/enzimologia
-Albuminas/análise
Western Blotting
Glicemia/efeitos dos fármacos
Catepsina L/metabolismo
Creatinina/urina
Cisteína Proteases/metabolismo
Sulfato de Dextrana/farmacologia
Diabetes Mellitus Experimental/induzido quimicamente
Expressão Gênica/efeitos dos fármacos
Glucuronidase/metabolismo
Hexosaminidases/metabolismo
Imuno-Histoquímica
Rim/metabolismo
Ratos Wistar
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
RNA
Sulfatases/metabolismo
Limites: Animais
Masculino
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-403068
Autor: Bagarelli, Lúcia Buchalla; Munhoz, Alessandra de Souza Barbeiro; Oliani, Antonio Hélio.
Título: Moduladores seletivos de enzimas estrogênicas - ações na mama / Selective estrogen enzyme modulators - actions on breast
Fonte: Femina;32(10):827-830, nov.-dez. 2004.
Idioma: pt.
Resumo: O Tecido mamário canceroso contém todas as enzimas (estrona sulfatase, 17beta-hidroxiesteróide desidrogenase, aromatase) envolvidas nos últimos passos da biossíntese do estradiol. Este tecido também contém sulfotransferase para a formação de sulfatos de estrogênio biologicamente inativos. Nos últimos anos, demonstrou-se que vários progestágenos (promegestona, acetato de nomegestrol, medrogestona), bem como a tibolona e seus metabólitos são potentes inibidores das atividades da sulfatase e da 17beta-hidroxiesteróide desidrogenase. Mostrou-se, também, que promegestona, acetato de nomegestrol, medrogestona ou tibolona podem estimular a atividade da sulfotransferase para a produção local de sulfatos de estrogênio. Todos estes dados, em adição a numerosos agentes que podem bloquear a ação da aromatase, levam ao novo conceito dos moduladores seletivos de enzimas estrogênicas (SEEM), o qual pode ser amplamente aplicado ao tecido mamário canceroso. A exploração de vários progestágenos e outros agentes ativos em trials com pacientes com câncer de mama, mostrando efeito inibidor na sulfatase e 17 beta-hidroxiesteróide desidrogenase, ou efeito estimulador na sulfotransferase, irá proporcionar nova possibilidade no tratamento desta doença
Descritores: 17-Hidroxiesteroide Desidrogenases
Neoplasias da Mama
Estradiol
Moduladores de Receptor Estrogênico/uso terapêutico
Sulfatases
-Sulfotransferases
Limites: Humanos
Feminino
Responsável: BR1365.1 - Biblioteca Biomédica A - CB/A


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Id: lil-272465
Autor: Abreu, Luiz Roberto Diz de.
Título: Purifiçäo e caracterizaçäo de uma sulfatase do molusco Tagelus gibbus envolvida no metabolismo de glicosaminoglicanos / Sulfatase acting upon p-nitrophenylsulfate and sulfated glycosaminoglycans was isolated from the mollusc Tagelus gibbs.
Fonte: Säo Paulo; s.n; 1999. 115 p. ilus, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Federal de Säo Paulo. Escola Paulista de Medicina para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Nosso trabalho consistiu no isolamento e caracterização de uma sulfatase, presente em tecidos do molusco Tagelus gibbus plebbeus Inicialmente, identificamos a presença de exo- e endoglicosidases extratos enzimáticos precipitados por sulfato de amônio e acetona utilizando glicosaminoglicanos, fucanas de algas marinhas e substratos sintéticos p-nitrofenil derivados de açúcares e de sulfato. A fração F-90 da precipitação por acetona, foi fracionada numa série de quatro cromatografias, e ao final do processo, obtivemos uma purificaçào da sulfatase em cerca de 6.000 vezes. Determinamos um peso molecular aproximado para a sulfatase entre 65.000 e 68.000 Daltons, este valor foi estimado relacionando-se s volume de eluição em cromatografia em gel filtração, com sua migração e eletroforese em gel de poliacrilamida. Nos estudos cínéticos realizados, encontramos valores ótimos de p 5,0, temperatura de 60 ºC, e um valor de Km aparente de 2,25 mM com um Vmáx de 72,7 mmoles de sulfato liberado/hora. Detectamos que os íons divalentes bário e magnésio, ativam atividade suffatásica, agindo como cofatores enzimáticos; e que sais d fosfato e sulfato, inibem a hidrólíse do p-nitrofenjl sulfato, possuindo ambos um tipo de inibição não competitiva simples, com constantes de inibição respectivamente de, O,7 e 2,3. Visto altas concentrações de substrato inibirem a atividade enzimática, e este fenômeno ser revertido por magnésio, concluímos que o verdadeiro substrato da enzima é o complexo substrato-cátion. Na hidrólise do p-nitrofenil sulfato pela sulfatase, grupamentos de sulfidríla, histidina e arginina, provavelmente são importantes. Encontramos que heparam sulfato e condroitim 4-sulfato, são os compostos que mais interferem na catálise do p-nitrofenii sulfato e do heparam [35S]-sulfato
Descritores: Glicosaminoglicanos
Heparitina Sulfato
Sulfatases
Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central
BR1.2; 5621


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Id: lil-225202
Autor: Gallegos Arreola, Martha Patricia; González Noriega, Alfonso; Zúñiga González, Guillermo Moisés; Flores Martínez, Silvia Esperanza; Morán Moguel, María Cristina; Figueroa, Luis Eduardo; Sánchez Corona, José.
Título: Mucopolysaccharidoses type II: Enzymatic activity and quantitative and qualitative studies of urinary glycosaminoglycans in five patients
Fonte: Arch. med. res;28(1):91-4, mar. 1997. tab, ilus.
Idioma: en.
Resumo: Five patients presenting Hunter's syndrome were biochemically studied. Quantification of urinary glycosaminoglycans (GAGs), electrophoretic characterizatio and correlation with ensymatic activity in leucocytes were carried out. In all cases, urinary GAGs/creatinine ratio was increased. Electrophoresis revealed the presence of heparan sulfate (HS) and dermatan sulfate (DS) in four cases (80 perecent), but in the remaining patient, only DS was present. In all patients, deficient enzymatic activity was demonstrated. These results show evidences of biochemical differences in thys syndrome
Descritores: Glicosaminoglicanos/urina
Leucócitos/enzimologia
Mucopolissacaridose II/metabolismo
Sulfatases/deficiência
Limites: Humanos
Masculino
Pré-Escolar
Criança
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


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Id: lil-225132
Autor: Cuevas Covarrubias, S. A; Díaz Zagoya, J. C; Carrasco, E; Miranda Zamora, R; Kofman Alfaro, S.
Título: Análisis bioquímico y molecular de pacientes con ictiosis ligada al X y detección de portadoras / Biochemical and molecular analysis of patients and carriers of X-linked ichthyosis
Fonte: Rev. méd. Hosp. Gen. Méx;60(4):177-80, oct.-dic. 1997. ilus.
Idioma: es.
Resumo: La ictiosis ligada al X es una genodermatosis causada por la deficiencia de la sulfatasa esteroidea. Tiene una frecuencia de 1 por 2,000-6,000 recién nacidos vivos masculinos. Se inicia al nacimiento y se caracteriza por presentar escamas oscuras, adherentes, regulares con predominio en tronco y estremidades. El diagnóstico diferencial se realiza con la ictiosis vulgar, que tienen una frecuencia de 1 por 250 recién nacidos vivos. La determinación de la sulfatasa esteroidea clasifica a pacientes y portadoras con ictiosis ligada al X. El objetivo del presente trabajo fue establecer el diagnóstico correcto de pacientes y detección de portadoras en 10 familias con ictiosis ligada al X, amplificando mediante reacción en cadena de la polimerasa los extremos 5' y 3' del gen de la sulfatasa esteroidea y determinando la actividad de esta enzima en leucocitos utilizando el sulfato de 7-[3H]-dehidroepiandrosterona como substrato. Ningún paciente amplificó los extremos 5' y 3' del gen de la sulfatasa esteroidea, indicando la pérdida del gen en todos los casos. La determinación de la actividad de la sulfatasa esteroidea clasificó adecuadamente a pacientes (0.0 pmol/mg proteína/h) y portadoras (0.20 ñ 0.06 pmol/mg proteína/h versus 0.84 ñ 0.10 de controles sanos y pacientes con ictiosis vulgar) de ictiosis ligada al X. De esta manera, se establece la necesidad de realizar el ensayo de la sulfatasa esteroidea para el diagnóstico correcto de ictiosis ligada al X y para diferenciarla de la ictiosis vulgar e identificar a posibles portadoras de ictiosis ligada al X
Descritores: Triagem de Portadores Genéticos/métodos
Diagnóstico Diferencial
Ictiose Vulgar/diagnóstico
Contagem de Leucócitos
Reação em Cadeia da Polimerase
Sulfatases/análise
Sulfatos/análise
Cromossomo X/genética
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


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Id: lil-203635
Autor: Sousa Filho, Joäo Felipe de.
Título: Degradaçäo seqeencial de Condroitim sulfato em moluscos: caracterizaçäo de uma nova sulfatase (Condrutim sulfato sulfohidrolase) que atua sobre o Condroitim sulfato a nivel de polimero.
Fonte: Säo Paulo; s.n; 1989. 116 p. ilus, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Escola Paulista de Medicina para obtenção do grau de Doutor.
Descritores: Sulfatos de Condroitina
Polímeros
Sulfatases
Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central
BR1.2; 90


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Id: lil-198954
Autor: Loza Arredondo, María Cristina; González Juárez, Norma Angélica.
Título: Estrógeno sulfotransferasa y estrógeno sulfatasa uterinas en la implantación embrionaria / Uterine estrogen sulfotransferase in embryo implantation
Fonte: Ginecol. obstet. Méx;62(11):341-4, nov. 1994. ilus, tab.
Idioma: es.
Resumo: La relación estrógenos conjugados/no conjugados, asociada con procesos reproductivos, ha despertado el interés de estudiar el papel biológico y el control de la estrógeno sulfotransferasa y estrógeno sulfatasa que participan en la formación e hidrólisis de los estrógenos 3-sulfato, respectivamente. En este trabajo se determinó la actividad de las dos enzimas a través de la convesión recíproca de estrona sulfato-H3 y estrona-H3 en los sitios de implantación (SI) y áreas no implantadas (SNI) del útero de ratas durante el proceso de implantación embrionaria. En estos tejidos se observó un contraste en las actividades enzimáticas. En tanto que la sulfotransferasa en SI fue mayor que en SNI (0.205) pg vs. 0.144 pmola/mg proteína/h), la actividad de sulfatasa se presentó en forma inversa (1.470 y 1.977 pmolas/ mg proteína/h respectivamente). Estos resultados indican la presencia simultánea de ambas anzimas en el útero de rata y sugieren la existencia en SI de un mecanismo que regula la concentración local de estrógenos libres y sulfoconjugados en el que participan dichas enzimas
Descritores: Blastocisto/fisiologia
Estruturas Embrionárias/enzimologia
Desenvolvimento Embrionário
Estradiol/biossíntese
Estrogênios/fisiologia
Proteínas Recombinantes/biossíntese
Receptores de Estradiol/fisiologia
Sulfatases/fisiologia
Sulfotransferases/fisiologia
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


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Id: lil-14694
Autor: Baliña, Luis M; Costa Cordova, H; Perez, M. R; Kien, M. C.
Título: Ictiosis ligada al sexo: deficiencia de sulfatasa esteroide. / Ichthyosis related to sex: deficiency of steroid sulfatase
Fonte: Rev. argent. dermatol;64(2):197-203, 1983.
Idioma: es.
Resumo: Se estudian dos pacientes con ictiosis ligada al sexo, uno de ellos con la forma clinica negra y el otro con la forma clinica no negra. En ambos casos se observa alteracion de la queratizacion que hoy en dia se sabe causada por deficiencia de la enzima microsomica sulfatasa esteroide, que se determina por cultivo de fibroblastos. Se analiza la fisiopatologia de este mecanismo metabolico que suele dar trastornos en el trabajo de parto. Se estudia tambien el trastorno de la melanogenesis que acompana a la ictiosis negra
Descritores: Ictiose
Sulfatases
Cromossomo X
Limites: Pré-Escolar
Humanos
Masculino
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BR1.1 - BIREME



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