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Id: lil-574707
Autor: Chevreuil, Larissa Ramos; Gonçalves, José Francisco de Carvalho; SCHIMPL, Flávia Camila; Souza, Cristiane Santos do Carmo Ribeiro de; Souza, Luiz Augusto Gomes de; Pando, Silvana Cristina.
Título: Prospeção de inibidores de serinoproteinases em folhas de leguminosas arbóreas da floresta Amazônica / Prospecting serine proteinase inhibitors in leaves from leguminous trees of the Amazon forest
Fonte: Acta amaz;41(1):163-170, mar. 2011. ilus, tab.
Idioma: pt.
Resumo: Os inibidores de proteinases são proteínas extensivamente investigadas nos tecidos de estocagem, mas pouco prospectadas em outros tecidos vegetais. O objetivo deste estudo foi detectar a presença de inibidores de serinoproteinases em extratos foliares de quinze espécies de leguminosas arbóreas da Amazônia. As espécies estudadas foram: Caesalpinia echinata, C. ferrea, Cedrelinga cateniformis, Copaifera multijuga, Dinizia excelsa, Enterolobium contortisiliquum, E. maximum, E. schomburgkii, Leucaena leucocephala, Ormosia paraensis, Parkia multijuga, P. pendula, P. platycephala, Swartzia corrugata e S. polyphylla. Folhas foram coletadas, secas a 30ºC durante 48 h, trituradas e submetidas à extração com NaCl (0,15 M, 10 por cento p/v) resultando no extrato total. Ensaios foram executados para determinar a concentração de proteínas e detectar a atividade inibitória contra a tripsina e quimotripsina bovina. Os teores de proteínas bruta e solúvel nos extratos foliares variaram de 7,9 a 31,2 por cento e 1,3 a 14,8 por cento, respectivamente. A atividade inibitória sobre a tripsina e quimotripsina foi observada em todos os extratos foliares. Contudo, nos extratos de E. maximum, L. leucocephala, P. pendula, S. corrugata e S. polyphylla a inibição foi maior sobre a tripsina, enquanto o extrato de P. multijuga foi mais efetivo contra a quimotripsina. Nós concluímos que nos extratos foliares de leguminosas arbóreas têm inibidores de serinoproteinases e exibem potencial aplicações biotecnológicas.

The proteinase inhibitors are proteins extensively investigated in tissue storage, but few prospected in other plant tissues. The aim of this study was to detect the presence of serine proteinase inhibitors in leaf extracts from fifteen species of leguminous trees of the Amazon forest. The species studied were Caesalpinia echinata, C. ferrea, Cedrelinga cateniformis, Copaifera multijuga, Dinizia excelsa, Enterolobium contortisiliquum, E. maximum, E. schomburgkii, Leucaena leucocephala, Ormosia paraensis, Parkia multijuga, P. pendula, P. platycephala, Swartzia corrugata and S. polyphylla. Leaves were collected, dried at 30ºC for 48 h, crushed and subjected to extraction with NaCl (0.15 M, 10 percent w/v), resulting in the total extract. Tests were performed to determine the concentration of proteins and to detect of inhibitory activity against bovine trypsin and chymotrypsin. The content of crude and soluble protein in leaf extracts varied from 7.9 to 31.2 percent and 1.3 to 14.8 percent, respectively. The inhibitory activity on trypsin and chymotrypsin was observed in all leaf extracts. However, in extracts of E. maximum, L. leucocephala, P. pendula, S. corrugata and S. polyphylla, the inhibition was greater on trypsin, while extract of P. multijuga was more effective against chymotrypsin. We conclude that leaf extracts of leguminous trees have serine proteinase inhibitors and show potential biotecnological applications.
Descritores: Quimotripsina
Tripsina
Proteínas
Responsável: BR6.1 - BCS - Biblioteca de Ciências da Saúde


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Marcon, Sônia Silva
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Id: lil-732823
Autor: Rissardo, Leidyani Karina; Alvim, Neide Aparecida Titonelli; Marcon, Sonia Silva; Carreira, Lígia.
Título: Práticas de cuidado ao idoso indígena - atuação dos profissionais de saúde / The elderly care practices of indigenous-performance of health / Las prácticas de cuidado de ancianos indígenas de rendimiento de la salud
Fonte: Rev. bras. enferm;67(6):920-927, Nov-Dec/2014.
Idioma: pt.
Projeto: Fundação Araucária.
Resumo: Este estudo objetivou compreender as práticas de cuidado dos profissionais de saúde que assistem os idosos Kaingang. Estudo qualitativo, apoiado na etnografia, realizado com dez profissionais à que atuam na atenção primária saúde da Terra Indígena Faxinal, Paraná, Brasil. Os dados foram coletados no período de novembro de 2010 a fevereiro de 2012 por meio da observação participante e entrevistas, e, analisados à luz da Teoria Transcultural do Cuidado. Identificaram-se como práticas de cuidado a medicação e imunização, bem como, cuidados da medicina tradicional. Para realização destes cuidados, os profissionais dispunham de estratégias que proporcionavam manutenção dos idosos na assistência. Conclui-se que valores culturais e científicos necessitam integrar a assistência para melhoria da saúde dos idosos indígenas.

This research aims to understand the care practices of health professionals who assist the elderly Kaingang. It is a qualitative study, supported in ethnography, conducted by ten professionals working in primary health care in the indigenous land of Faxinal, Paraná, Brazil. The data was collected from November 2010 to February 2012 by participant observation and interviews, and analyzed based on the Transcultural Care Theory. Was identified the preoccupation of the carers practices with the medication and immunization, as well as traditional medical care. To achieve these, care professionals had strategies that implemented maintenance of older people in care. We conclude that cultural values and integrate scientific need assistance to improve the health of elderly indigenous.

Este estudio tuvo como objetivo entender las prácticas de cuidado de los profesionales de la salud que asisten a los ancianos Kaingang. Estudio cualitativo, apoyado en la etnografía, llevado a cabo con diez profesionales que trabajan en la atención primaria de la salud de la tierra indígena de Faxinal, Paraná, Brasil. Los datos fueron recogidos a partir de noviembre 2010 a febrero 2012 a través de la observación participante y las entrevistas, y analizado con base en la Teoría del Cuidado Transcultural. Se identificaron las prácticas de atención médica y imunizacion,el cuidado de la medicina, así tradicional. Para lograrlo, los profesionales tenían estrategias que proporcionaban el mantenimiento de las personas mayores en su atención. Se concluye que los valores culturales y científicos necesitan ayuda para mejorar la salud de los ancianos indígenas.
Descritores: Fígado/enzimologia
Lisossomos/enzimologia
Fosfolipases A/metabolismo
Fosfolipases/metabolismo
Inibidores de Proteases/farmacologia
-Células Cultivadas
Quimotripsina/antagonistas & inibidores
Inibidores de Cisteína Proteinase/farmacologia
Leucina/análogos & derivados
Leucina/farmacologia
Leupeptinas/farmacologia
Oligopeptídeos/farmacologia
Pepstatinas/farmacologia
Fosfolipases A1
Fatores de Tempo
Limites: Animais
Ratos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-685492
Autor: Memorias do Instituto Oswaldo Cruz; Sigle, Leah Theresa; Ramalho-Ortigao, Marcelo.
Título: Kazal-type serine proteinase inhibitors in the midgut of Phlebotomus papatasi
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;108(6):671-678, set. 2013. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: NIAID.
Resumo: Sandflies (Diptera: Psychodidae) are important disease vectors of parasites of the genus Leishmania, as well as bacteria and viruses. Following studies of the midgut transcriptome of Phlebotomus papatasi, the principal vector of Leishmania major, two non-classical Kazal-type serine proteinase inhibitors were identified (PpKzl1 and PpKzl2). Analyses of expression profiles indicated that PpKzl1 and PpKzl2 transcripts are both regulated by blood-feeding in the midgut of P. papatasi and are also expressed in males, larva and pupa. We expressed a recombinant PpKzl2 in a mammalian expression system (CHO-S free style cells) that was applied to in vitro studies to assess serine proteinase inhibition. Recombinant PpKzl2 inhibited α-chymotrypsin to 9.4% residual activity and also inhibited α-thrombin and trypsin to 33.5% and 63.9% residual activity, suggesting that native PpKzl2 is an active serine proteinase inhibitor and likely involved in regulating digestive enzymes in the midgut. Early stages of Leishmania are susceptible to killing by digestive proteinases in the sandfly midgut. Thus, characterising serine proteinase inhibitors may provide new targets and strategies to prevent transmission of Leishmania.
Descritores: Trato Gastrointestinal/enzimologia
Insetos Vetores/parasitologia
Phlebotomus/enzimologia
Inibidores de Serino Proteinase/isolamento & purificação
-Células CHO
Cricetulus
Quimotripsina/metabolismo
Dípteros/genética
Expressão Gênica
Leishmaniose/prevenção & controle
Estágios do Ciclo de Vida/genética
Psychodidae/parasitologia
Análise de Regressão
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa
Proteínas Recombinantes/isolamento & purificação
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Análise de Sequência
Inibidores de Serino Proteinase/genética
Inibidores de Serino Proteinase/metabolismo
Trombina/metabolismo
Tripsina/metabolismo
Limites: Animais
Feminino
Masculino
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-672532
Autor: Alleyne, T; Sampson, VB.
Título: Early electron transfer in cytochrome c oxidase occurs by a chymotrypsin type relay / La transferencia temprana de electrones en el citocromo c oxidasa ocurre por un relé tipo quimotripsina
Fonte: West Indian med. j;58(6):499-505, Dec. 2009. ilus.
Idioma: en.
Resumo: Evidence suggests that when ferrocytochrome c (the substrate) reduces cytochrome c oxidase (COX), electrons from the former enter the latter via Trp-104. What is still to be determined is the method by which electrons are transferred from ferrocytochrome c to Trp-104 and the method by which electrons arriving at Trp-104 are moved on to cua, the first of the enzyme's four redox centres to be reduced. To shed light on this process, we used the computer to create and analyse an enzyme-substrate complex formed from the published structure of the two proteins. It was found that the front haem edge of ferrocytochrome c was in close proximity to Trp-104 of COX and that inclusive of Trp-104, only nine amino acid residues from COX lie along a broad channel stretching from Trp-104 to the enzyme's CuA centre. Six of the nine residues, Trp-104, Tyr-105, His-102 Trp-106, Asp-158 and Glu-198, had the ideal chemical properties and were properly aligned to facilitate electron transfer. Here we propose that the reduction of Trp-104 and the subsequent reduction of CuA occur by a hydride/hydrogen ion relay system similar to that seen at the active site of chymotrypsin.

La evidencia sugiere que cuando el ferrocitocromo C (el sustrato) reduce el citocromo c oxidasa (COX), los electrones del primero entran a este último vía Trp-104. Lo que queda aún por determinar es el método por el cual los electrones son transferidos del ferrocitocromo c al Trp-104, así como el método mediante el cual los electrones que llegan al Trp-104 son trasladados al cua, el primero de los cuatro centros de reducción-oxidación (redox) de la enzima a ser reducidos. A fin de arrojar luz sobre este proceso, usamos la computadora para crear y analizar un complejo de sustrato enzimático formado a partir de la estructura publicada de las dos proteínas. Se halló que el borde frontal del hemo del ferrocitocromo c estaba muy cercano al Trp-104 del COX, incluyendo el Trp-104. Sólo nueve residuos de aminoácidos de COX se encuentran a lo largo de un ancho canal que se extiende desde Trp-104 hasta el centro CuA de la enzima. Seis de los nueve residuos, Trp-104, Tyr-105, His-102 Trp-106, Asp-158 y Glu-198, poseían las propiedades químicas ideales y estaban alineados adecuadamente para facilitar la transferencia de electrones. En este trabajo proponemos que la reducción de Trp-104 y la subsiguiente reducción de CuA ocurre mediante un sistema de relé iónico hidrógeno-hidruro, similar al que se observa en el sitio activo de la quimotripsina.
Descritores: Complexo IV da Cadeia de Transporte de Elétrons/metabolismo
-Simulação por Computador
Quimotripsina/metabolismo
Oxirredução
Limites: Humanos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-523985
Autor: Oliva, Maria Luiza V.
Título: Action of plant proteinase inhibitors on enzymes of physiopathological importance
Fonte: An. acad. bras. ciênc;81(3):615-621, Sept. 2009. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: Obtained from leguminous seeds, various plant proteins inhibit animal proteinases, including human, and can be considered for the development of compounds with biological activity. Inhibitors from the Bowman-Birk and plant Kunitz-type family have been characterized by proteinase specificity, primary structure and reactive site. Our group mostly studies the genus Bauhinia, mainly the species bauhinioides, rufa, ungulata and variegata. In some species, more than one inhibitor was characterized, exhibiting different properties. Although proteins from this group share high structural similarity, they present differences in proteinase inhibition, explored in studies using diverse biological models.

Obtidas de sementes leguminosas, várias proteínas inibem proteinases de origem animal, incluindo humanas, e podem ser consideradas para o desenvolvimento de compostos com atividade biológica. Inibidores da família Bowman-Birk e da família Kunitz vegetal tem sido caracterizados em relação a especificidade para proteinase, estrutura primária e sitio reativo. O nosso grupo majoritariamente vem estudando o gênero Bauhinia, principalmente as espécies bauhinioides, rufa, ungulatae variegata. Em algumas espécies, mais de um inibidor com propriedades diferentes foi caracterizado. Embora tais proteínas apresentem alta similaridade estrutural, diferem quanto à inibição de proteinases, e foram exploradas em estudos utilizando diversos modelos biológicos.
Descritores: Fabaceae/química
Inibidores de Proteases/farmacologia
-Quimotripsina/antagonistas & inibidores
Fabaceae/classificação
Peptídeos/isolamento & purificação
Peptídeos/farmacologia
Proteínas de Plantas/isolamento & purificação
Proteínas de Plantas/farmacologia
Calicreína Plasmática/antagonistas & inibidores
Inibidores de Proteases/isolamento & purificação
Sementes/química
Sementes/classificação
Inibidor da Tripsina de Soja de Bowman-Birk/isolamento & purificação
Inibidor da Tripsina de Soja de Bowman-Birk/farmacologia
Limites: Animais
Humanos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-520062
Autor: Fernandez, J. H; Mello, M. O; Galgaro, L; Tanaka, A. S; Silva-Filho, M. C; Neshich, G.
Título: Proteinase inhibition using small Bowman-Birk-type structures
Fonte: Genet. mol. res. (Online);6(4):846-858, 2007. ilus, tab.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: X-Meeting 2006 - International Conference of the AB3C, 2, Apresentado em: Annual International Conference on Intelligent Systems for Molecular Biology, 14, Fortaleza, Aug. 6-10, 2006.
Resumo: Bowman-Birk inhibitors (BBIs) are cysteine-rich and highly cross-linked small proteins that function as specific pseudosubstrates for digestive proteinases. They typically display a "double-headed" structure containing an independent proteinase-binding loop that can bind and inhibit trypsin, chymotrypsin and elastase. In the present study, we used computational biology to study the structural characteristics and dynamics of the inhibition mechanism of the small BBI loop expressing a 35-amino acid polypeptide (ChyTB2 inhibitor) which has coding region for the mutated chymotrypsin-inhibitory site of the soybean BBI. We found that in the BBI-trypsin inhibition complex, the most important interactions are salt bridges and hydrogen bonds, whereas in the BBI-chymotrypsin inhibition complex, the most important interactions are hydrophobic. At the same time, ChyTB2 mutant structure maintained the individual functional domain structure and excellent binding/inhibiting capacities for trypsin and chymotrypsin at the same time. These results were confirmed by enzyme-linked immunosorbend assay experiments. The results showed that modeling combined with molecular dynamics is an efficient method to describe, predict and then obtain new proteinase inhibitors. For such study, however, it is necessary to start from the sequence and structure of the mutant interacting relatively strongly with both trypsin and chymotrypsin for designing the small BBI-type inhibitor against proteinases.
Descritores: Endopeptidases/metabolismo
Inibidor da Tripsina de Soja de Bowman-Birk/química
Modelos Moleculares
-Sequência de Aminoácidos
Bovinos
Análise por Conglomerados
Desenho de Fármacos
Inibidor da Tripsina de Soja de Bowman-Birk/farmacologia
Inibidores da Tripsina/química
Quimotripsina/antagonistas & inibidores
Limites: Animais
Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central


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Id: lil-505987
Autor: Da Rosa, Daniel; Gezuele, Elbio; Calegari, Luis; Goñi, Fernando.
Título: Excretion-secretion products and proteases from live Sporothrix schenckii yeast phase: immunological detection and cleavage of human IgG / Produtos da excreção-secreção e proteases da fase leveduriforme do Sporothrix schenckii: detecção imunológica e clivagem de IgG humana
Fonte: Rev. Inst. Med. Trop. Säo Paulo;51(1):1-7, Jan.-Feb. 2009. ilus, graf, tab.
Idioma: en.
Resumo: Antigenic preparations from Sporothrix schenckii usually involve materials from mixed cultures of yeast and mycelia presenting cross-reactions with other deep mycoses. We have standardized pure yeast phase with high viability of the cells suitable to obtain specific excretion-secretion products without somatic contaminations. These excretion-secretion products were highly immunogenic and did not produce noticeable cross-reactions in either double immunodiffusion or Western blot. The antigenic preparation consists mainly of proteins with molecular weights between 40 and 70 kDa, some of them with proteolytic activity in mild acidic conditions. We also observed cathepsin-like activity at two days of culture and chymotrypsin-like activity at four days of culture consistent with the change in concentration of different secreted proteins. The proteases were able to cleave different subclasses of human IgG suggesting a sequential production of antigens and molecules that could interact and interfere with the immune response of the host.

As preparações antigênicas de Sporothrix schenckii provêm geralmente de cultivos mistos de leveduras e micélios e apresentam reações cruzadas com outras micoses profundas. Foi padronizada a obtenção da fase leveduriforme pura, com alto índice de células viáveis, o que permite, por sua vez, obter produtos específicos da excreção-secreção sem contaminantes somáticos. Estes produtos da excreção-secreção são altamente imunogênicos, e não apresentam reações cruzadas visíveis em dupla difusão e sem Western blot. O preparado antigênico consiste principalmente em proteínas com peso molecular entre 40 e 70 kDa, sendo que algumas apresentam atividade proteolítica em meios levemente ácidos. Foi observada atividade do tipo catepsina em produtos da excreção-secreção obtidos a partir de leveduras de dois dias de cultivo, e atividade do tipo quimiotripsina aos quatro dias de cultivo, consistente com a mudança de concentração de proteínas secretadas. As proteases puderam clivar diferentes subclasses de IgG humanas, o que sugere uma produção seqüencial de antígenos e moléculas que podem interagir com a resposta imune do hospedeiro.
Descritores: Antígenos de Fungos/biossíntese
Catepsinas/biossíntese
Quimotripsina/biossíntese
Proteínas Fúngicas/biossíntese
Imunoglobulina G/imunologia
Sporothrix/metabolismo
-Anticorpos Antinucleares/imunologia
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Immunoblotting
Imunodifusão
Peso Molecular
Limites: Animais
Humanos
Coelhos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-315411
Autor: Mazo, Jaciara Zarpelloni; SantïAnna, Ernani S; Franco, Bernadette D. G. M; Porto, Anna C; Fiorentini, Angela M.
Título: Detecçäo de bacteriocinas produzidas por Lactobacillus plantarum BN em melaço de cana-de-açúcar sob fermentaçäo submersa / Detection of bacteriocin produced by Lactobacillus plantarum BN in sugar-cane molasses by submerse fermentation
Fonte: Bol. Centro Pesqui. Process. Aliment;20(1):157-172, jan.-jun. 2002. graf.
Idioma: pt.
Resumo: Verificou-se a presença de baqcteriocinas produzidas por Lactobacillus plantarum BN (microorganismo teste) em caldo com 3 por cento de melaço de cana-de-açúcar, centrifugado e enriquecido com extrato de leveduras,a cetato de sódio e citrato de amônia. Os testes foram realizados em fermentador com volume de trabalho de 3,0 L, sob agitaçäo contínua a 100 rpm, temperatura de 30 +- 0,1 §C, aeraçäo de 0,7 vvm, tempo de fermentaçäo de 24 horas e inóculo aproximado de 6,0 Log 10 UFC/mL, com tomada de amostras em intervalos de 2 horas. O maior número médio de células viáveis foi de 10 Log10 ciclos logarítmicos, nos intervalos de 12 a 18 horas de fermentaçäo. O pH inicial de 6,49, após 24 horas diminuiu para 5,05. A detecçäo de bacteriocinas foi realizada no sobrenadante obtido por centrifugaçä do meio de cultivo, pelo método de difusäo em orifícios, usando Lactobacillus sakei ATCC 15521 como microroganismo indicador. Verificou-se a presença de bacteriocinas no meio de cultivo a partir de 8 horas de fermentaçäo pela formaçäo de halo inibitório, quando o microorganismo encontrava-se na fase exponencial de crescimento. Comprovou-se a natureza protéica da bacteriocina produzida pelo uso da enzima alfa-quimotripsina. A bacteriocina produzida por L. plantarum BN apresentou efeito inibitório sobre Listeria monocytogenes ATCC 19112, mas säo sobre Staphylococcus aureus ATCC 15489
Descritores: Bacteriocinas
Fermentação
Tecnologia de Alimentos
Lactobacillus
Listeria monocytogenes
-Quimotripsina
Staphylococcus aureus
Responsável: BR16.1 - Biblioteca de Ciências da Saúde


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Id: lil-303884
Autor: Araya, Pamela; Rosemblatt, Mario; Valenzuela, Pablo; Murialdo, Helios.
Título: The bacteriophage lambda DNA packaging enzyme: identification of four structural domains of the gpNu1 subunit using limited proteolysis
Fonte: Biol. Res;34(3/4):207-216, 2001. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Lambda DNA terminase, the enzyme that cleaves virion-length chromosomes from multigenomic concatemers and packages them into the bacteriophage head, is composed of two subunits, gpNu1 and gpA. Direct determination of the structure of gpNu1, the smaller subunit, has not been possible because of its insolubility in aqueous solutions. Therefore, to identify smaller and potentially water-soluble domains of gpNu1, we analyzed the nature of the products obtained by limited digestion of the protein with several proteases. The gpNu1 subunit was obtained from E. coli cells transfected with the plasmid pH6-Nu1 that overproduces the protein. Incubation of gpNu1 solubized in 2.5 M guanidinium chloride with chymotrypsin resulted in the formation of at least eight discrete protein bands, while treatment with endoproteinase glu-C and bromelain yielded three and one major bands, respectively. The peptides generated by digestion with the various proteases were separated by two-dimensional gel electrophoresis and transferred to Immobilon membranes. Amino acid sequencing of the peptides allowed for the precise assignment of their N-terminal amino acid, while their estimated molecular weights permitted the identification of their C-terminal ends. The results reveal that in the presence of 2.5 M guanidinium chloride, gpNu1 is partially folded in at least four distinct structural domains that correspond to functional domains as determined by previously reported genetic experiments. This information is key to design new plasmids to overproduce these domains for further structural analysis.
Descritores: Bacteriófago lambda
Quimotripsina
DNA Viral
Proteínas Virais
-Sequência de Aminoácidos
Bacteriófago lambda
Eletroforese em Gel Bidimensional
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Guanidina
Peso Molecular
Peptídeo Hidrolases
Dobramento de Proteína
Estrutura Terciária de Proteína
Proteínas Virais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-295249
Autor: Peña S., Patricio; Sánchez G., Rául; Vásquez P., Bélgica; Castillo K., Claudia; Miska, Werner.
Título: Efecto de enzimas proteolíticas y de la abstinencia sexual en la cuantificación bioquímica de alfa glucosidasa en plasma seminal humano / Effects of proteolytic enzymes and sexual abstinence on alfa glucosidase levels in human seminal plasma
Fonte: Rev. méd. Chile;129(5):489-93, mayo 2001. graf.
Idioma: es.
Projeto: Universidad de La Frontera. Dirección de Investigación. Fortalecimiento de la capacidad Científica Tecnológica y Productiva Regional.
Resumo: Background: a-glucosidase is found in human seminal plasma as an acid form, located in accessory glands, and as a neutral form secreted almost exclusively by the epididymis. Quantification of a-glucosidase activity is a marker of the secretory function of the epididymis and indemnity of the sperm transport pathway Aim: To obtain reference values for a-glucosidase in normal samples of seminal plasma, to evaluate its behavior in serial samples and to determine the effect of proteolytic enzymes. Material and methods: Fifty donors, with normal semen analysis according to the criteria of the World Health Organization, were evaluated. For the study with alpha-quimotrypsin, 0.1 to 10 mg/ml of the enzyme was added to the seminal plasma from a group of donors. a-glucosidase was also measured in semen obtained from nine patients at different time intervals. Results: Normal a-glucosidase values ranged from 14.52 to 25.69 µU/ml. Concentrations up to 10 mg/ml of alpha-quimotrypsin (10 times of that usually used in the liquefaction of the semen) did not alter the quantification of a-glucosidase. Serial determinations revealed oscillations in their magnitude, which stayed in each patient's characteristic range. However a subgroup presented a marked reduction of the activity of a-glucosidase as the abstinence diminished (40 percent). Conclusions: Evaluation of a-glucosidase in seminal plasma gives reliable information of the secretor state of the epididymis and especially replaces invasive methods used to evaluate the indemnity of the spermatic transport from the epididymis to the anterior urethra
Descritores: alfa-Glucosidases/análise
Quimotripsina/farmacologia
Sêmen/enzimologia
Abstinência Sexual
-alfa-Glucosidases/metabolismo
Epididimo/metabolismo
Peptídeo Hidrolases/farmacologia
Preservação do Sêmen
Sêmen/metabolismo
Limites: Humanos
Masculino
Adulto
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central



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