Base de dados : LILACS
Pesquisa : D08.811.277.656.350.100 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 23 [refinar]
Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

página 1 de 3 ir para página          

  1 / 23 LILACS  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Texto completo
Id: biblio-888879
Autor: Candiotto, F B; Freitas-Júnior, A C V; Neri, R C A; Bezerra, R S; Rodrigues, R V; Sampaio, L A; Tesser, M B.
Título: Characterization of digestive enzymes from captive Brazilian flounder Paralichthys orbignyanus / Caracterização de enzimas digestivas do linguado brasileiro de cativeiro Paralichthys orbignyanus
Fonte: Braz. j. biol;78(2):281-288, May-Aug. 2018. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract Knowledge of specific enzyme activity, along with animal habits and digestive capacity is essential in formulating an appropriate diet for any species. In this study, we evaluated and characterized the activity of digestive enzymes present in the liver, intestine, and stomach of Paralichthys orbignyanus. The effects of pH and temperature on enzyme activity were also evaluated via the use of specific substrates. The use of specific substrates and inhibitors showed strong evidence of the presence of trypsin (BApNA= 0.51 ± 0.2 mU mg-1), chimotrypsin (SApNA= 2.62 ± 1.8 mU mg-1), and aminopeptidases (Leu-p-Nan =0.9709 ± 0.83 mU mg-1) in the intestine. Optimum pH for the activity of trypsin, chemotrypsin, leucino aminopeptidase, amilase, and pepsin were 9.5, 9.0, 8.0, 7.5, and 3.5, respectively, while optimum temperatures were 50, 50, 50, 40, and 45 °C, respectively. These results provide additional information regarding the biology of Brazilian flounder and can be used as a basis for further studies regarding fish feeding physiology.

Resumo O conhecimento da atividade enzimática é essencial para formular uma correta dieta específica para espécie, além de estarem correlacionadas com o hábito da alimentação e capacidade digestive. Neste estudo determinamos e caracterizamos a atividade enzimática presente no intestino, estômago e fígado do linguado Paralichthys orbignyanus. Os efeitos da temperatura e pH sobre a atividade enzimática também foram avaliados utilizando substratos específicos. O uso de substratos e inibidores específicos mostrou uma forte evidência da presença da tripsina (BApNA = 0,51 ± 0,2 mU mg-1), quimotripsina (SAPNA = 2,62 ± 1,8 mU mg-1), e as aminopeptidases (Leu-p-Nan = 0,97 ± 0,83 mU mg-1) no intestino. O pH ótimo observado para a atividade de tripsina, quimotripsina, leucino aminopeptidase, amilase e pepsina foi 9,5, 9,0, 8,0, 7,5 e 3,5, respectivamente. A temperatura ótima observada foi 50, 50, 50, 40 e 45 °C, respectivamente. Estes resultados fornecem informações adicionais sobre a biologia do linguado brasileiro e pode ser usado como base para novos estudos sobre fisiologia alimentar.
Descritores: Linguado/fisiologia
Proteínas de Peixes/metabolismo
Proteínas de Peixes/química
Trato Gastrointestinal/enzimologia
Aminopeptidases/metabolismo
Aminopeptidases/química
-Temperatura
Estabilidade Enzimática
Brasil
Serina Endopeptidases/metabolismo
Serina Endopeptidases/química
Concentração de Íons de Hidrogênio
Fígado/enzimologia
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


  2 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Cerqueira, M. M. O. P
Leite, M. O
Texto completo
Id: biblio-888089
Autor: Santos, M. C. M; Cerqueira, M. M. O. P; Leite, M. O; Souza, M. R.
Título: Desenvolvimento de um modelo preditivo para identificação de perda de estabilidade e ocorrência de proteólise em leite UAT / Development of a predicative model for identification of loss of stability and proteolysis occurrence in UHT milk
Fonte: Arq. bras. med. vet. zootec. (Online);70(1):247-253, Jan.-Feb. 2018. tab, graf.
Idioma: pt.
Resumo: Este trabalho se propôs a desenvolver um modelo preditivo para identificação de perda de estabilidade e de sedimentação em leite UAT por determinação da atividade enzimática de aminopeptidase no leite por espectrofotometria. Foram analisadas amostras de leite cru, pasteurizado e UAT após envase durante seis meses, na região Sul do Brasil. Acidez, crioscopia, gordura, extrato seco total, extrato seco desengordurado e densidade foram analisados nos leites cru e pasteurizado. Amostras de leite cru foram ainda submetidas à análise de contagem de psicrotróficos e à atividade de aminopeptidase, e amostras de leite UAT estocadas foram analisadas quanto ao grau de proteólise mediante análises sensoriais e atividade de aminopeptidase. Alterações sensoriais foram observadas em tempos de estocagem menores para amostras originadas de leite cru com contagem de psicrotróficos acima de 107 UFC mL-1. Não houve correlação entre a atividade de aminopeptidase e proteólise e também não foi observada correlação significativa entre os parâmetros físico-químicos e a ocorrência de proteólise no leite estocado. O modelo estudado não foi apto para predizer perda de estabilidade e ocorrência de proteólise no leite UAT.(AU)

The aim of this work was to develop a predictive model for identifying loss of stability and sedimentation in UHT milk by determining the enzymatic activity of aminopeptidasis in milk by spectrophotometry. Samples of raw milk, pasteurized and UHT after filling for 6 months in Southern Brazil were analyzed. Acidity, freezing point, fat, total solids, nonfat solids and density were analyzed in raw and pasteurized milk. Raw milk samples were also subjected to psychrotrophic count analysis and aminopeptidasis activity and UAT samples of stored milk were analyzed for degree of proteolysis through sensory analysis and aminopeptidasis activity. Sensory changes were observed in smaller storage time for samples of raw milk originated with psychrotrophic count above 107 CFU ml-1. There was no correlation between aminopeptidasis activity and proteolysis and there was also no significant correlation between physicochemical parameters and the occurrence of proteolysis in stored milk. The model was unable to predict loss of stability and occurrence of proteolysis in UHT milk.(AU)
Descritores: Aminopeptidases/análise
Leite/enzimologia
Proteólise
-Bovinos
Espectrofotometria
Limites: Animais
Feminino
Bovinos
Responsável: BR68.1 - Biblioteca Virginie Buff D'Ápice


  3 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Bambirra, Eduardo Alves
Id: lil-539019
Autor: Castro Sobrinho, Juçara M de; Bambirra, Eduardo Alves.
Título: Padronização e variações do teste da atividade da prolina aminopeptidase: novo método de diagnóstico das vaginoses bacterianas / Padronization and variations of the proline aminopeptidase activity tests: a new method of a bacterial vaginosis diagnosis
Fonte: Rev. bras. anal. clin;27(3):73-74, 1995. tab, graf.
Idioma: pt.
Resumo: A vaginose bacteriana (VB) pode ser diagnosticada clinicamente e através de métodos laboratoriais que utilizem a microscopia óptica convencional (exame a fresco, método de Gram e Papanicolaou), cultura e análises cromatográficas. O teste da atividade da prolina aminopeptidase (TAPA) é uma técnica que envolve uma reação enzimática e foi testada com o objetivo de esclarecer os casos de diagnósticos duvidosos ou indeterminados para substituir a cultura e as análises cromatográficas que são técnicas morosas e dispendiosas. O TAPA foi comparado com a cultura semi-quantitativa para Gardnerella vaginalis demonstrando valor “p” significativo, sensibilidade igual a 95%, especificidade igual a 78% e valor preditivo positivo igual a 96%.
Descritores: Aminopeptidases/análise
Aminopeptidases/uso terapêutico
Técnicas de Laboratório Clínico
Prolina/análise
Vaginose Bacteriana/diagnóstico
Limites: Humanos
Feminino
Responsável: BR408.1 - Biblioteca da Faculdade de Medicina - BFM


  4 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Chile
Texto completo
Id: lil-531924
Autor: Islam, Mohammed M.
Título: Molecular cloning, expression and characterization of a serine proteinase from Japanese edible mushroom, Grifola frondosa: solving the structure - function anomaly of a reported aminopeptidase
Fonte: Electron. j. biotechnol;11(4):10-11, Oct. 2008. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: The N-terminal amino acid sequence of an aminopeptidase from Japanese edible mushroom, Grifola frondosa, was reported to have high similarity with that of a serine proteinase from basidiomycete, Agaricus bisporous (Nishiwaki and Hayashi, 2001). The full-length cDNA and the corresponding genomic DNA of the enzyme were cloned, based on the reported N-terminal amino acid sequence. The predicted open reading frame (ORF) of the cloned cDNA, encoding a product of 379 amino acids, was expressed in E. coli using pET expression vector. The expressed pro-enzyme (40 kDa) underwent autolysis to produce the mature protein (30 kDa) and a pro-peptide (10 kDa). The mature protein and the pro-peptide remained tightly bound to each other and could not be separated by Ni-NTA metal affinity chromatography or Q-Sepharose ion-exchange chromatography. The enzyme was inactive in the bound form. Upon treatment with subtilisin, the bound pro-peptide was further hydrolyzed and a high serine proteinase activity was recovered. No aminopeptidase activity was detected at any stage of the protein processing. These results clearly indicated that the N-terminal amino acid sequence and the function of the reported aminopeptidase were not derived from the same protein entity and hence caused the structure-function anomaly.
Descritores: Aminopeptidases
Agaricus/enzimologia
Agaricus/genética
Clonagem Molecular
Grifola/enzimologia
Grifola/genética
-Análise de Sequência de Proteína/métodos
DNA Complementar
Genoma Fúngico/genética
Reação em Cadeia da Polimerase
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


  5 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Texto completo
Id: lil-343824
Autor: Del Lama, M. A; Ferreira, K. M.
Título: Genetic characterization of the peptidases of Polistes versicolor (Hymenoptera: Vespidae)
Fonte: Braz. j. biol;63(2):291-299, May 2003. ilus, tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Starch gel electrophoresis with L-leucyl-beta-naphthylamide as substrate revealed five aminopeptidases in extracts of Polistes versicolor. These enzymes are presumably products of five structural gene loci. All but Lap aminopeptidases exhibited differential distribution in the developmental stages and in the tissues. Five dipeptidases were revealed with different dipeptides. These enzymes exhibited significant differences in their substrate preferences, but a more homogeneous distribution throughout ontogenetic developmental stages than did aminopeptidases. Electrophoretic variants of Lap4 and PepA² were detected and although a low intralocus heterozygosity was found due to the low frequency of these variants, phenotypical segregation observed at these loci in pupae extracts of some colonies points to the occurrence of more than one egg-laying female. Otherwise, the detection of Lap4 allozyme restricted to nests of one area suggests low dispersion ability of the adults of Polistes versicolor
Descritores: Aminopeptidases
Vespas
-Aminopeptidases
Especificidade por Substrato
Vespas
Limites: Animais
Masculino
Feminino
Responsável: BR1.1 - BIREME


  6 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Moreno, Izildinha
Id: lil-342937
Autor: Moreno, Izildinha.
Título: Efeito da autólise de culturas lácticas na proteólise do queijo Prato / Effect of autolysis from lactic culture on Prato cheese proteolyis.
Fonte: São Paulo; s.n; 2003. 180 p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Nesta pesquisa, estudaram-se as variações ocorridas na relação entre autólise de culturas lácticas e o desenvolvimento da proteólise de queijo Prato produzido em quatro regiões brasileiras: Santa Catarina (Queijo A), Goiás (Queijo B), São Paulo (Queijo C) e Minas Gerais (Queijo D). A análise quantitativa da população de bactérias lácticas durante a maturação mostrou perfis microbiológicos similares para todas as amostras de queijos examinadas. Após 5 dias de maturação, lactococos e estreptococos estavam presentes em números mais elevados do que lactobacilos mesofílicos e termofílicos, leuconostoc e fermentadores de lactato. Contudo, essas populações aumentaram consideravelmente no final do processo de maturação...
Descritores: Autólise
Queijo
Microbiologia de Alimentos
Qualidade dos Alimentos
Tecnologia de Alimentos
Fenômenos Químicos
Estudos de Avaliação como Assunto
-Aminopeptidases
Immunoblotting
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 641, M843e


  7 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
Id: lil-276942
Autor: Ramírez Expósito, María Jesús; Martínez Martos, José Manuel; Prieto, Isabel; García, María Jesús; Ramírez, Manuel.
Título: Influencia del ácido oleico sobre la actividad angiotensinasa de astroglía cortical de rata / Influence of oleic acid in the angiotensinase activity in the cortical astroglia in rats
Fonte: Arch. neurociencias;4(4):170-4, oct.-dic. 1999. ilus, graf.
Idioma: es.
Resumo: Objetivo. Las dietas elevadas en grasa están asociada con el desarrollo de enfermedades cerebrovasculares de distinto tipo. Distintos estudios epidemiológicos ha demostrado que la población de los países mediterráneos tienen menor porcentaje de enfermedades cerebro vasculares que la población del norte de Europa o de Estados Unidos de Norteamérica. En los países mediterráneos, la dieta habitual contiene una gran proporción de ácidos grasos monoinsaturados, mientras que en los países mas industrializados, el componente graso está constituido principalmente por grasas saturadas. Las aminopeptidasas (AP) son especialmente importantes por que están implicadas en el metabolismo y regulación de hormonas circulantes y péptidos biológicamente activos de numerosos tejidos. Algunas aminopeptidasas están relacionadas con el metabolismo de las angiotensinas en el sistema renina-angiotensina (RAS), y por tanto participan en la regulación de la presión sanguínea, tanto a nivel sistémico como local. El sistema nervioso es, probablemente, uno de los órganos mas sensibles a las alteraciones de la presión arterial. El presente trabajo se ha diseñado para estudiar el comportamiento de la actividad angiotensinasa en astrocitos de corteza frontal de rata, cultivados en presencia de distintas concentraciones de ácido oleico en el medio de cultivo. Material y métodos. La actividad angiotensinasa (aspartato-glutamato-aminopeptidasa) se analizó en cultivos primarios de astrocitos de rata, utilizando b -naftilamidas como sustratos. Resultados y conclusiones. Las disminuciones observadas en la actividad aminopeptidasa ponen de manifiesto la posible influencia del ácido oleico sobre algunos de los factores implicados en la regulación del flujo sanguíneo local o la homeostasis de líquidos y electrólitos locales en el sistema nervioso. Se discute que esta acción puede ser debida a la modificación de los procesos de comunicación intercelular mediados por uniones de tipo GAP o bien, a la modulación de los sistemas de comunicación intracelular mediados por el fosfatidilinositol y posterior activación de la proteinkinasa C, entre otros
Descritores: Ácido Oleico/metabolismo
Astrócitos/fisiologia
Córtex Cerebral/fisiopatologia
Sistema Renina-Angiotensina/fisiologia
-Aminopeptidases/metabolismo
Sistema Nervoso Central/irrigação sanguínea
Limites: Animais
Ratos
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


  8 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Alves, K. B
Texto completo
Id: lil-249373
Autor: Abdala, A. P; Takeda, L. H; Freitas Junior., J. O; Alves, K. B.
Título: Purification and partial characterization of Phaseolus vulgaris seed aminopeptidase
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;32(12):1489-92, Dec. 1999. tab.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Annual Meeting of the Federaçäo de Sociedades de Biologia Experimental, 14, Caxambú, Aug. 25-28 1999.
Resumo: The aminopeptidase activity of Phaseolus vulgaris seeds was measured using L-Leu-p-nitroanilide and the L-aminoacyl-ß-naphthylamides of Leu, Ala, Arg and Met. A single peak of aminopeptidase activity on Leu-ß-naphthylamide was eluted at 750 µS after gradient elution chromatography on DEAE-cellulose of the supernatant of a crude seed extract. The effluent containing enzyme activity was applied to a Superdex 200 column and only one peak of aminopeptidase activity was obtained. SDS-polyacrylamide gel electrophoresis (10 per cent) presented only one protein band with molecular mass of 31 kDa under reducing and nonreducing conditions. The aminopeptidase has an optimum pH of 7.0 for activity on all substrates tested and the highest Vmax/KM ratio for L-Leu-ß-naphthylamide. The enzyme activity was increased 40 per cent by 0.15 M NaCl, inhibited 94 per cent by 2.0 mM Zn2+, inhibited 91 per cent by sodium p-hydroxymercuribenzoate and inhibited 45 per cent by 0.7 mM o-phenanthroline and 30 µM EDTA. Mercaptoethanol (3.3 mM), dithioerythritol (1.7 mM), Ala, Arg, Leu and Met (70 µM), p-nitroaniline (0.25 mM) and ß-naphthylamine (0.53 mM) had no effect on enzyme activity when assayed with 0.56 mM of substrate. Bestatin (20 µM) inhibited 18 per cent the enzyme activity. The aminopeptidase activity in the seeds decayed 50 per cent after two months when stored at 4oC and room temperature. The enzyme is leucyl aminopeptidase metal- and thiol group-dependent.
Descritores: Aminopeptidases/isolamento & purificação
Fabaceae/enzimologia
Sementes/enzimologia
-Aminopeptidases/metabolismo
Responsável: BR1.1 - BIREME


  9 / 23 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-206974
Autor: Martínez Tagle, María Angélica; Ovalle S., Alfredo; Ramírez, C.
Título: Comparación de la tinción de gram con la detección de prolina aminopeptidasa para el diagnóstico de vaginosis bacteriana / Comparison of the gram stain with the detection of proline aminopeptidase for the diagnosis of bacterial vaginosis
Fonte: Rev. chil. obstet. ginecol;62(2):107-10, 1997. tab.
Idioma: es.
Resumo: La vaginosis bacteriana es la causa más frecuente de infección vaginal en mujeres en edad fértil. Se asocia con complicaciones frecuentes tanto en Obstetricia como en Ginecología, por lo que es deseable tener un test de diagnóstico rápido y exacto. La tinción de Gram de la secreción vaginal tiene buena correlación con el diagnóstico clínico de vaginosis bacteriana y actualmente es ampliamente utilizado para el diagnóstico de laboratorio. La detección de prolina aminopeptidasa en el fluido vaginal se correlaciona satisfactoriamente con el diagnóstico clínico y con la tinción de Gram. El objetivo de este estudio fue comparar la eficacia de la detección de la enzima prolina aminopeptidasa en comparación con la tinción de Gram para el diagnóstico de vaginosis bacteriana en 70 embarazadas con signos o síntomas de infección urogenital, atendidas en el Servicio de Obstetricia y Ginecología del Hospital San Borja Arriarán. Los valores correspondientes de sensibilidad y especificidad del test enzimático en comparación con la tinción de Gram fueron 78,8 por ciento y 91, 9 por ciento respectivamente. El ensayo de la enzima prolina aminopeptidasa resultó un simple y específico test para la detección de la vaginosis bacteriana pero por su baja sensibilidad en relación a la tinción de Gram no se recomienda como única técnica de diagnóstico
Descritores: Aminopeptidases
Coloração e Rotulagem/métodos
Vaginose Bacteriana/diagnóstico
-Aminopeptidases/metabolismo
Limites: Humanos
Feminino
Gravidez
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


  10 / 23 LILACS  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-203852
Autor: Pesquero, Joäo Bosco.
Título: Enzimas aminopeptidase- P e dipeptidilaminopeptidase IV na metabolizaçäo pulmonar de cininas em ratos normotensos e espontaneamente hipertensos.
Fonte: Säo Paulo; s.n; 1992. 100 p. ilus, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Escola Paulista de Medicina para obtenção do grau de Doutor.
Descritores: Aminopeptidases
Dipeptidil Peptidases e Tripeptidil Peptidases
Cininas/metabolismo
Pulmão
Perfusão
Limites: Ratos
Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central
BR1.2; 965



página 1 de 3 ir para página          
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde