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Amaral, Waldemar Naves do
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Id: lil-708371
Autor: Lima, Ivo Silva; Amaral, Waldemar Naves do.
Título: Revisão da leucina aminopeptidase no trabalho de parto pré-termo e na pré-eclampsia / Revision of the leucine aminopeptidase in preterm labor and in preeclampsia
Fonte: Femina;40(6):307-310, Nov.-Dez. 2012.
Idioma: pt.
Resumo: Realizou-se um levantamento bibliográfico, com artigos de revisão, analisando e discutindo os trabalhos publicados sobre os efeitos da leucina aminopeptidase e aminopeptidase A no trabalho de parto pré-termo e na pré-eclampsia. A proposta deste trabalho sobre o tema é que grande parte das questões de saúde materna parece pueril, principalmente quanto ao atendimento voltado para os cuidados maternos, no qual, a cada 20minutos, morre uma mulher em decorrência de parto, no mundo todo. Por isso, tais doenças poderão receber mais atenção do que outras. Esse fato fez com que houvesse certa preocupação com o índice de natalidade e morbidade materna, bem como morbidade e mortalidade perinatal. Portanto, abordou-se sobre sua biologia geral, fisiologia de reprodução, síntese de evolução genética, habitação, alimentação, manejo, dor e eutanásia, técnicas de riscos desenvolvidos na experimentação animal, estudos de experimentos farmacológicos e toxicológicos observados dentro dos artigos de revisão. Embora tendências atuais preconizem a utilização de métodos alternativos (estudo in vitro), os modelos animais, como as ratas, apresentam como principal vantagem o fornecimento de informações sobre o organismo como um todo, fato que não é obtido com outros métodos, o que ainda possibilita o seu emprego em pesquisas científicas.

We have carried out a literature review, with review articles, analyzing and discussing the works that have already been published on the effects of leucine aminopeptidade and aminopeptidase A in pre-term labor and preeclampsia. The proposal of this work on the subject is that most of the issues of maternal health seems childish, especially for service oriented maternity care, where, every 20 minutes, a woman dies due to childbirth, worldwide. Therefore, such diseases may receive more attention than others. This led to worry about the birth rate and maternal morbidity and perinatal morbidity and mortality. Therefore, it was addressed their general biology, physiology of reproduction, synthesis of evolution, genetics, housing, feeding, pain and euthanasia techniques developed for animal experimentation risks, studies of pharmacological and toxicological experiments observed within the review articles. Although current trends have preconized the use of alternative methods (in vitro study), animal models, such as rats, have as main advantage the provision of information on the organism as a whole, a fact that is not achieved with other methods, which also allows its use in scientific research.
Descritores: Cistinil Aminopeptidase/metabolismo
Pré-Eclâmpsia/enzimologia
Pré-Eclâmpsia/etiologia
Trabalho de Parto Prematuro/enzimologia
-Cistinil Aminopeptidase/sangue
Imuno-Histoquímica/métodos
Leucil Aminopeptidase/metabolismo
Leucil Aminopeptidase/sangue
Ratos Wistar
Sulfato de Magnésio/efeitos adversos
Trabalho de Parto Prematuro/sangue
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR1365.1 - Biblioteca Biomédica A - CB/A


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-262067
Autor: Rodriguez, G. A. D; Santos, J. M. M. dos; Maia, J. de F.
Título: Ontogenetic patterns and genetic variations in Anopheles (Anopheles) intermedius Chagas, 1908 and Anopheles (Anopheles) mattogrossensis Lutz & Neiva, 1911 (Diptera: Culicidae) in the Brazilian amazon
Fonte: Rev. bras. biol;60(2):341-51, May 2000. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: Changes in the expression of genes were observed during development in populations of Anopheles (Anopheles) intermedius and Anopheles (Anopheles) mattogrossensis. Esterase showed seven zones of activity: EST1 was present in all developmental stages of both species; EST2 was observed only in larvae of A. intermedius and larvae and pupae of A. mattogrossensis, with greater activity in pupae; EST3 and EST5 were present in all development stages, with greater intensity in larvae; EST4 and EST6 showed weak activity in larvae of A. mattogrossensis and was not found in A. intermedius. Leucine aminopeptidase showed four zones of activity, of which LAP1 and LAP2 were found in all stages of A. intermedius, with highest activity in larvae, and in only of A. mattogrossensis. LAP3 was detected in all stages of A. mattogrossensis and in larvae only of A. intermedius. LAP4 was detected only in larvae and pupae of A. mattogrossensis, with greater intensity in pupae. Alpha-Glycerophosphate dehydrogenase showed a single zone of activity, detected in older fourth-instar larvae and becoming more intense from the pupal stage onwards.
Descritores: Anopheles/genética
Variação Genética
-Anopheles/enzimologia
Brasil
Eletroforese
Esterases/genética
Esterases/metabolismo
Regulação Enzimológica da Expressão Gênica
Glicerolfosfato Desidrogenase/genética
Glicerolfosfato Desidrogenase/metabolismo
Leucil Aminopeptidase/genética
Leucil Aminopeptidase/metabolismo
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Tadei, Wanderli P
Contel, Eucléia P. B
Id: lil-182685
Autor: Santos, Joselita M. M. dos; Tadei, Wanderli P; Contel, Eucléia P. B.
Título: Biology of amazonian anopheline: XX. Ontogeny of esterases, leucine aminopeptidase and alpha-glycerophosphate dehydrogenase in Anopheles (Nyssorhynchus) darlingi Root, 1926 (Diptera, Culicidae)
Fonte: Rev. bras. biol;56(3):591-8, ago. 1996. ilus.
Idioma: en.
Resumo: The esterases, leucine aminopeptidase and alpha-glycerophosphate dehydrogenase revealed modifications in gene expressions during the development of Anopheles darlingi. The esterases showed five activity bands, 1 and 2 being more deeply stained during the larval stages than in pupae or adults, esterases 3 and 4 more deeply stained in pupae and adults whereas esterase 5 was present throughout development. Leucine aminopeptidase showed five activity bands: LAP2 and LAP5 were characteristic of larvae, LAP3 was specific for pupae and adults, LAP4 was detected only in pupae, and LAP1 and LAP6 were detected in all stages. Alpha-Glycerophosphate dehydrogenase presented one activity band on starch gel whose intensity increased with development. Two activity bands were detected on polyacrylamide gel (alpha-GPDH1 and alpha-GPDH2) in 4th-instar larvae (old pigmented larvae) and this activity increased with development.
Descritores: Anopheles/genética
Esterases/genética
Expressão Gênica
Variação Genética
Glicerolfosfato Desidrogenase/genética
Leucil Aminopeptidase/genética
-Anopheles/enzimologia
Anopheles/crescimento & desenvolvimento
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Eletroforese em Gel de Amido
Esterases/metabolismo
Glicerolfosfato Desidrogenase/metabolismo
Isoenzimas/genética
Isoenzimas/metabolismo
Leucil Aminopeptidase/metabolismo
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-124230
Autor: Bofill Cárdenas, María.
Título: Estudio comparativo del efecto de acetato de hidrocortisona y la prednisolona sobre la actividad de algunas enzimas intestinales / Comparative study of hydrocortisone acetate and prednisolone effect on some intestinal enzymes activites
Fonte: Rev. cuba. farm;18(1):6-17, ene.-abr. 1984. ilus, tab.
Idioma: es.
Resumo: Se estudia el efecto que produce el acetato de hidrocortisona y la prednisolona en ratas de 12 días de nacidas que habían sido previamente inyectadas durante 3 días consecutivos con una dosis de 50 mg/kg de peso. Se observó que el efecto del acetato de hidrocortisona fue más intenso que el de la prednisolona al incrementar la actividad de la sacarasa y la leucina aminopeptidasa; y que el efecto de la prednisolona fue más intenso que el del acetato de hidrocortisona al incrementar la actividad de la fosfatasa alcalina y al disminuir la ß galactosidasa ácida y la catepsina D. Además, ninguna de las dos hormonas provocó cambio en la lactato deshidrogenasa. Se concluye que aunque el efecto de ambas hormonas es diferente desde el punto de vista cuantitativo, la prednisolona es capaz de producir los cambios de los niveles enzimáticos de forma similar a los que provoca el acetato de hidrocortisona
Descritores: Acetatos
Fosfatase Alcalina/metabolismo
beta-Galactosidase/metabolismo
Catepsina D/metabolismo
Hidrocortisona
Intestino Delgado/enzimologia
L-Lactato Desidrogenase/metabolismo
Leucil Aminopeptidase/metabolismo
Prednisolona
Sacarase/metabolismo
Limites: Ratos
Animais
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: CU1 - INFOMED - Centro Nacional de Información de Ciencias Médicas


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Id: lil-35547
Autor: Carrazza, Francisco R; Andriollo, Adagmar; Cardoso, Antonio Carlos Alves; Rocha, Maria Hsu; Cavinatto, Nélio.
Título: Enzimas hepáticas: níveis séricos em crianças normais / Hepatic enzymes: serum levels in normal children
Fonte: Rev. bras. patol. clín;22(2):39-42, mar.-abr. 1986. tab.
Idioma: pt.
Resumo: Descrevem-se as características químicas e clínicas de algumas enzimas utilizadas como indicadores de doença hepática. Säo determinadas as atividades séricas das aspartato-aminotransferase, alanina-aminotransferase, gama-glutamil-transferase e leucina-aminopeptidase no soro de 225 crianças normais com idades de 0 a 12 anos. Os resultados evidenciam diferenças significativas em relaçäo aos níveis de adultos, geralmente utilizados como referência. Estas diferenças foram consideradas como resultado da imaturidade celular e/ou estado hipermetabólico
Descritores: Alanina Transaminase/sangue
Aspartato Aminotransferases/sangue
gama-Glutamiltransferase/sangue
Leucil Aminopeptidase/sangue
Fígado/enzimologia
-Valores de Referência
Limites: Recém-Nascido
Lactente
Pré-Escolar
Criança
Humanos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-23915
Autor: Febles Pinar, Ana Rosa.
Título: Leucina-aminopeptidasa en hepatopatias. / Leucine-aminopeptidase in hepatopathies
Fonte: Rev. Hosp. Psiquiátr. La Habana;25(3):407-12, 1984.
Idioma: es.
Descritores: Leucil Aminopeptidase
Hepatopatias
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-11862
Autor: Cammay, H; Osinaga, E; Marquillo, C; Larre Borges, A; Puppi, R.
Título: Valores de actividades enzimaticas en suero de pacientes portadores de neoplasias malignas digestivas. Su relacion con la actividad biologica tumoral y el grado clinico de extension lesional. / Values of the enzymatic activities in serum of patients with malign digestive neoplasms. Its relationship with tumoral biological activity and clinical stage of the lesional dimension
Fonte: An. Fac. Med. Montev;4(2):147-56, 1981.
Idioma: es.
Descritores: Fosfatase Alcalina
Neoplasias do Sistema Digestório
Glucose-6-Fosfato Isomerase
Leucil Aminopeptidase
Transferases
Limites: Humanos
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