Base de dados : LILACS
Pesquisa : D08.811.277.656.350.245 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 3 [refinar]
Mostrando: 1 .. 3   no formato [Detalhado]

página 1 de 1

  1 / 3 LILACS  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-436900
Autor: Pessoa, Luciana Gilbert.
Título: Estudo da regulação da expressão do gene da carboxipeptidase M de camundongo / Expression regulation studies of the carboxypeptidase M gene in mouse.
Fonte: São Paulo; s.n; 2005. [63] p.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Curso de Biologia Molecular para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A caracterização da estrutura molecular da carboxipeptidase M humana originou os estudos da enzima em camundongos. Utilizando análise computacional a estrutura do gene em camundongos foi determinada comparando a seqüência de humanos no banco de dados genômico de camundongos. As duas seqüências apresentaram 82 por cento de similaridade entre elas. Foram determinados todos os fatores envolvidos na caracterização do RNAm como tamanho de exons e introns, região de catálise, região hidrofóbica, peptídeo sinal, sítios de glicosilação e glutâmicos catalíticos. A análise computacional proporcionou também a observação de um EST o qual também se tomou objeto de estudos. Após serem definidos todos os fatores pertencentes ao gene iniciamos os experimentos com a demonstração da atividade luciferase para os promotores da CPM e do EST. A análise foi feita em três diferentes tipos celulares para evidenciar a existência de atividade promotora e sua diferente regulação nessas linhagens. O EST foi clonado e transfectado em células para dosagem fluorimetrica de sua atividade carboxipeptidase básica. A técnica de PCR em tempo real foi utilizada para obtenção dos resultados de expressão gênica relativa tanto da carboxipeptidase M como do EST em camundongos nas fases embrionária, neonatal e adulta. Com base nos dados obtidos pudemos concluir a estrutura da carboxipeptidase M e do EST encontrado, sua regulação transcricional e padrão de expressão nos diversos RNAs extraídos de tecidos de camundongos.
Descritores: Carboxipeptidases
Sistema Calicreína-Cinina
Biologia Molecular
Neoplasias
Peptidil Dipeptidase A
Reação em Cadeia da Polimerase/métodos
Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central
BR1.2; 9487


  2 / 3 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Chile
Texto completo
Id: lil-339728
Autor: Götte, Martin; Städtbaumer, Andrea.
Título: Heterologous expression of syntaxin 6 in Saccharomyces cerevisiae
Fonte: Biol. Res;35(3/4):347-357, 2002. ilus.
Idioma: en.
Resumo: The molecular mechanisms of vesicular protein transport in eukaryotic cells are highly conserved. Members of the syntaxin family play a pivotal role in the membrane fusion process. We have expressed rat syntaxin 6 and its cytoplasmic domain in wild-type and pep12 mutant strains of Saccharomyces cerevisiae to elucidate the role of the syntaxin 6-dependent vesicular trafficking step in yeast. Immunofluorescence microscopy revealed a punctate, Golgi-like staining pattern for syntaxin 6, which only partially overlapped with Pep12p in wild-type yeast cells. In contrast to Pep12p, syntaxin 6 was not mislocalized to the vacuole upon expression from 2 micron vectors, which might be attributed to conserved sorting and retention signals. Syntaxin 6 was not capable of complementing the sorting and maturation defects of the vacuolar hydrolase CPY in pep12 null mutants. No dominant negative effects of either syntaxin 6 or syntaxin 6DC overexpression on CPY sorting and maturation were observed in wild-type yeast cells. We conclude that syntaxin 6 and Pep12p do not act at the same vesicular trafficking step(s) in yeast and higher eukaryotes
Descritores: Proteínas Fúngicas
Proteínas de Membrana
Saccharomyces cerevisiae
-Western Blotting
Carboxipeptidases
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Células Eucarióticas
Proteínas Fúngicas
Expressão Gênica
Complexo de Golgi
Proteínas de Membrana
Microscopia de Fluorescência
Transporte Proteico
Saccharomyces cerevisiae
Limites: Animais
Coelhos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


  3 / 3 LILACS  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Casarini, D. E
Alves, K. B
Araujo, M. S
Id: lil-109021
Autor: Casarini, D. E; Alves, K. B; Araujo, M. S; Stella, C. R.
Título: Endopeptidase and carboxypetidase activities in human urine which hydrolyze bradykinin
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;25(3):219-29, 1992. tab, ilus.
Idioma: en.
Resumo: We have fractionated the bradykinin inactivating activity of human urine by stepwise elution chromatography on DEAE-cellulose and recovered 95% of the inactivating activity and 29% ofd the protein (absorbance at A280 nm). Seven of nine fractions which presented activity were also tested for angiotensin I and II inactivating activity, angiotensin convertingg activity and for the hydrolysis of hippuryl-His-Leu and hippuryl-Arg. Sites of hydrolysis in bradyykinin were determined by HPLC of the hydrolysates and fragments were compared with authentic peptides. Cleavage sites demonstrated for Fractioons A through G were: Phe8-Arg9 (A and B), Phe5-Ser6 (C and F), Pho7-Phe8 (D), Gly4-Phe5 and Pro7-Phe8 (E) and Pro3-Gly4 (G). The relative molecular weight of the bradykininase activity present in each fraction, determined by gel filtration, was: 16 kDa (A), 70 kDa (B), 60 kDa (B) (C), 88 kDa (D), 230 kDa (E) and 49 kDa (G). Bradykinin inactiivating activity was inhibited 50--100% by 3 mM EDTA (A,B,D,E adn G), 1 mMM 2-mercaptoethanol (A,B,C and G), 0.1 mM PMSF (C and F), 1 mM TPCK (C and F), 1 mM Xn2+ (C), 60 uM BPP5a and 40 uM BPP9a (D), 0.1 uM phosphoramidon (E) and 3 mM sodium p-hydroxyymercuribenzoate (G). The properties of some of these bradykinin inactivating activities correspondend to enzymes previously described in urine and tissues: carboxypeptidases (Fractions A and B, angiotensin I converting enzyme (Fraction d), neutral endopeptidase (Fraction E). However, the chymotrypsin-like activity of fractions C and F and the prolylendopeptidase activity of fraction G have not been described before in urine and they being purified in order to obtain a more accurate characterization
Descritores: Bradicinina
Carboxipeptidases
Endopeptidases
Hidrólise
Peptidil Dipeptidase A
Urina
Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central



página 1 de 1
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde