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Id: biblio-1154773
Autor: Silva, Gloria Maria da; Souza, Daniel Henrique Berto de; Waitman, Karoline B; Ebram, Matteo Celano; Fessel, Melissa R; Zainescu, Iuliu Cezar; Portaro, Fernanda C; Heras, Montse; Andrade, Sonia A. de.
Título: Design, synthesis, and evaluation of Bothrops venom serine protease peptidic inhibitors
Fonte: J. venom. anim. toxins incl. trop. dis;27:e20200066, 2021. graf.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP; . Cetics.
Resumo: In Central and South America, snakebite envenomation is mainly caused by Bothrops spp. snakes, whose venoms feature significant biochemical richness, including serine proteases. The available bothropic antivenoms are efficient in avoiding fatalities, but do not completely neutralize venom serine proteases, which are co-responsible for some disorders observed during envenomation. Methods: In order to search for tools to improve the antivenom's, 6-mer peptides were designed based on a specific substrate for Bothrops jararaca venom serine proteases, and then synthesized, with the intention to selectively inhibit these enzymes. Results: Using batroxobin as a snake venom serine protease model, two structurally similar inhibitor peptides were identified. When tested on B. jararaca venom, one of the new inhibitors displayed a good potential to inhibit the activity of the venom serine proteases. These inhibitors do not affect human serine proteases as human factor Xa and thrombin, due to their selectivity. Conclusion: Our study identified two small peptides able to inhibit bothropic serine proteases, but not human ones, can be used as tools to enhance knowledge of the venom composition and function. Moreover, one promising peptide (pepC) was identified that can be explored in the search for improving Bothrops spp. envenomation treatment.(AU)
Descritores: Venenos de Serpentes
Antivenenos
Bothrops
Serina Proteases
-Peptídeos
Limites: Animais
Responsável: BR68.1 - Biblioteca Virginie Buff D'Ápice


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Id: biblio-1279408
Autor: Gremski, Luiza Helena; Matsubara, Fernando Hitomi; Justa, Hanna Câmara da; Schemczssen-Graeff, Zelinda; Baldissera, Antonielle Beatriz; Schluga, Pedro Henrique de Caires; Leite, Isabel de Oliveira; Boia-Ferreira, Marianna; Wille, Ana Carolina Martins; Senff-Ribeiro, Andrea; Veiga, Silvio Sanches.
Título: Brown spider venom toxins: what are the functions of astacins, serine proteases, hyaluronidases, allergens, TCTP, serpins and knottins?
Fonte: J. venom. anim. toxins incl. trop. dis;27:e20200188, 2021. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: Araucária Foundation; . CNPq.
Resumo: Accidents caused by the bites of brown spiders (Loxosceles) generate a clinical condition that often includes a threatening necrotic skin lesion near the bite site along with a remarkable inflammatory response. Systemic disorders such as hemolysis, thrombocytopenia, and acute renal failure may occur, but are much less frequent than the local damage. It is already known that phospholipases D, highly expressed toxins in Loxosceles venom, can induce most of these injuries. However, this spider venom has a great range of toxins that probably act synergistically to enhance toxicity. The other protein classes remain poorly explored due to the difficulty in obtaining sufficient amounts of them for a thorough investigation. They include astacins (metalloproteases), serine proteases, knottins, translationally controlled tumor proteins (TCTP), hyaluronidases, allergens and serpins. It has already been shown that some of them, according to their characteristics, may participate to some extent in the development of loxoscelism. In addition, all of these toxins present potential application in several areas. The present review article summarizes information regarding some functional aspects of the protein classes listed above, discusses the directions that could be taken to materialize a comprehensive investigation on each of these toxins as well as highlights the importance of exploring the full venom repertoire.(AU)
Descritores: Venenos de Aranha/toxicidade
Aranhas
Serpinas
Serina Proteases
-Mordeduras e Picadas
Limites: Animais
Responsável: BR68.1 - Biblioteca Virginie Buff D'Ápice


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Id: lil-515763
Autor: Chevreuil, Larissa Ramos; Gonçalves, José Francisco de Carvalho; Bariani, Adriana; Rordrigues, João Victor Figueiredo Cardoso; Pando, Silvana Cristina.
Título: Detecção de inibidores de tripsina e atividade hemaglutinante em sementes de leguminosas arbóreas da amazônia / Detection of trypsin inhibitors and hemagglutinating activity in tree leguminous seeds of amazonian
Fonte: Acta amaz;39(1):199-205, mar. 2009. ilus, graf, tab.
Idioma: pt.
Resumo: Diferentes classes de proteínas são comuns em sementes de leguminosas, incluindo inibidores de tripsina e proteínas hemaglutinantes, as quais atuam sobre enzimas proteolíticas e sobre carboidratos da superfície celular, respectivamente. O objetivo deste trabalho foi quantificar, detectar e caracterizar parcialmente a ocorrência dessas proteínas em sementes de Tachigali plumbea, Sesbania exasperata e Ormosia costulata var. trifoliolata. Sementes das três espécies foram moídas e submetidas à extração salina (NaCl 0,15M - 10%, p/v). Os extratos totais obtidos foram utilizados para quantificar o conteúdo protéico, detectar a atividade residual da tripsina, a atividade hemaglutinante (AHE) e na obtenção do perfil protéico. A atividade residual da tripsina foi observada somente para T. plumbea e S. exasperata, cujos valores foram 4 e 19%, respectivamente. A AHE foi detectada nos extratos das três espécies, sendo que os extratos totais de T. plumbea e S. exasperata, hemaglutinaram eritrócitos de rato, camundongo e hamster, enquanto que a espécie O. costulata hemaglutinou somente eritrócitos de hamster. O perfil protéico em SDS-PAGE revelou maior ocorrência de proteínas com massa molecular aparente de 10 a 30 kDa para T. plumbea e S. exasperata, enquanto que para O. costulata prevaleceram bandas protéicas com massa molecular variando entre 20-25 kDa. Conclui-se que os extratos totais de O. costulata e S. exasperata, pertencentes à subfamília Papilionoideae, apresentam menor conteúdo de inibidores de tripsina que T. plumbea (Caesalpinioideae) e, quanto à AHE, os resultados mostraram-se diferenciados, mesmo entre as espécies da mesma subfamília, tanto para a concentração mínima hemaglutinante quanto para a especificidade de interação com os eritrócitos.

Different classes of proteins are common in Leguminosae seeds, including trypsin inhibitors and hemagglutinin proteins, which act on proteolytic enzymes and cell-surface carbohydrates, respectively. The aim of this work was to quantify, to detect and characterize partially these proteins in seeds of Tachigali plumbea, Sesbania exasperata and Ormosia costulata var. trifoliata. Seeds of the three species were powdered and submitted to an extraction with a saline solution (NaCl 0.15M - 10%, p/v). The resulting total extracts were used to quantify proteins content, detect the residual trypsin activity, hemagglutinating activity (AHE) and the proteic profile. Residual trypsin activity was observed only for T. plumbea and S. exasperata, which values were 4 and 19% respectively. AHE was detected in extracts of all three species, total extracts of T. plumbea and S. exasperata hemagglutinated erythrocytes of rats, mice and hamsters, whereas O. costulata had this effect only on hamster erythrocytes. The proteic profile obtained by SDS-PAGE showed that T. plumbea and S. exasperata have a higher content of protein with an apparent molecular mass of 10 - 30 kDa, while O. costulata predominantly contains proteic bands with molecular masses varying between 20 to 25 kDa. It is concluded that total extracts of O. costulata and S. exasperata, species of the subfamily Papilionoideae, present less trypsin inhibitors than T. plumbea (Caesalpinioideae). AHE, both in form of minimum hemagglutinin concentration and the specified interaction with erythrocytes, differed even among species from the same subfamily.
Descritores: Sementes
Eritrócitos
Serina Proteases
Lectinas
-Tripsina
Inibidores Enzimáticos
Responsável: BR6.1 - BCS - Biblioteca de Ciências da Saúde


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Id: lil-691498
Autor: Kuniyoshi, Alexandre Kazuo.
Título: Eficácia do soro antibotrópico produzido no Instituto Butantan: neutralização de diferentes classes de enzimas proteolíticas do veneno total da Bothrops jararaca / Efficacy of bothropic antivenom produced by Butantan Institute: neutralization of different classes of proteolytic enzymes from the venom of Bothrops jararaca.
Fonte: São Paulo; s.n; 2013. [71] p. tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a São Paulo(Estado) Secretaria da Saúde. Coordenadoria de Controle de Doenças. Programa de Pós Graduação em Ciências para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: O envenenamento ofídico representa uma questão de saúde para vários países do mundoe alguns fatores importantes devem ser levados em consideração a fim de minimizareste problema como, por exemplo, atendimento médico de qualidade e um melhor registro de acidentes. O gênero Bothrops é considerado o mais importante nos casos deenvenenamento ofídico no Brasil e, como outras serpentes, seu veneno é uma mistura complexa de componentes que agem em diferentes alvos na presa/vítima. Considerandoque as enzimas proteolíticas das classes das metalopeptidases e as serinopeptidases (cerca de 65 % da composição do veneno) são as principais toxinas do veneno da B.jararaca, as mesmas foram escolhidas no presente estudo para se determinar o nível de neutralização das suas atividades pelo soro produzido pelo Instituto Butantan, o qual éamplamente utilizado no Brasil. Para isso dois substratos FRETs foram selecionados, a partir de uma biblioteca de peptídeos, que se comportaram como alvos seletivos para as serino- e metalopeptidases. Desta maneira, observamos que o soro é ineficiente no bloqueio da atividade de duas serinopeptidases e, este fato nos levou à busca dos motivos pelos quais o soro antibotrópico comercial estaria apresentando esta falha. Assim, estas duas serinopeptidases ainda inéditas no veneno de Bothrops jararaca e não neutralizadas pelo soro comercial foram purificadas e identificadas e verificamos que a razão na falha do soro comercial em bloquear estas atividades é ausência de anticorpos específicos contra estas enzimas já que as mesmas não eram reconhecidas pelo soro no ensaio de western blot. Assim, nossos resultados indicam uma possível falha na composição do soro antibotrópico, portanto fomos levados a estudar mais profundamente o papel destas serinopeptidases e buscamos novos substratos para estasenzimas...
Descritores: Bothrops
Metaloproteases
Peptídeos
Serina Proteases
Soro
Venenos de Serpentes
Limites: Animais
Tipo de Publ: GOVERNMENT PUBLICATIONS
Responsável: BR76.1 - Biblioteca
BR91.2; W4, K96e


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Id: lil-641181
Autor: Auada, Aline Vivian Vatti.
Título: Obtenção de peptídeos bioativos (criptídeos) pela ação da tripsina e serinoproteases do veneno de Bothrops jararaca sobre substratos endógenos / Obtention of bioactive peptives (cryprides) by the action of trypsin and serine proteases from the venom of Bothrops jararaca on endogenous substrates.
Fonte: São Paulo; s.n; 2011. 142 p. ilus, tab, mapas, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a São Paulo(Estado) Secretaria da Saúde. Coordenadoria de Controle de Doenças. Programa de Pós Graduação em Ciências para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: As serinoproteases e metaloproteases são as principais enzimas do veneno de Bothrops jararaca, elas agem sobre as proteínas dos tecidos das vítimas ou presas, e como resultado de suas ações diretas, essas proteases podem gerar peptídeos com ações específicas em células ou ainda afetar mecanismos fisiológicos. As fontes mais comuns de peptídeos bioativos são as proteínas precursoras naturais. No entanto, estudos recentes têm mostrado que existem outras fontes de peptídeos bioativos, as cripteínas, que fazem parte de uma nova classe de proteínas que não são consideradas precursoras, mas sob certas condições, originam peptídeos bioativos, assim eles são denominados criptídeos. Os criptídeos podem provocar efeitos relevantes na questão do envenenamento, causando efeitos secundários ou indiretos. Neste trabalho, esses criptídeos gerados pela ação das serinoproteases do veneno e pela ação da tripsina sobre substratos endógenos, foram isolados, e em seguida foram caracterizados bioquimicamente e biologicamente de acordo com suas ações em células. As serinoproteases do veneno de B. jararaca foram separadas do veneno total utilizando CLAE com uma coluna de exclusão molecular, estas serinoproteases foram então incubadas com o substrato mioglobina. Como também foi utilizado a tripsina, foram escolhidos os seguintes substratos, mioglobina, hemoglobina, immunoglobulina G e colágeno, que foram incubados com a tripsina.Os criptídeos gerados foram separados por fracionamento por CLAE e as frações foram testadas em culturas de células para observar efeitos citotóxicos ou proliferativos. As frações ativas foram repurificadas para obter criptídeos puros. Com a atividade desses criptídeos confirmada, estes foram sequenciados e sintetizados. A ação da tripsina sobre a mioglobina gerou criptídeos (ALELFR, TGHPETLEK, GLSDGEWQQVLNVWGK) que apresentaram atividade proliferativa em células do tipo fibroblastos e endoteliais. Utilizando um programa de bioinformática, Cn3D, observou-se...
Descritores: Bothrops
Peptídeos
Serina Proteases
Venenos de Serpentes
Limites: Animais
Tipo de Publ: GOVERNMENT PUBLICATIONS
Responsável: BR91.2 - Centro de Documentação
BR91.2; W4, A888o, 2011


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Id: biblio-1047207
Autor: Souza, Raquel Santos de.
Título: Repertório de serina proteases como componentes do degradoma de Leishmania spp / Serine protease repertoire as components of Leishmania spp degradation.
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; 2019. 126 p. ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Oswaldo Cruz para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Esta tese faz uma abordagem in silico e experimental sobre as serina proteases de Leishmania spp. Na primeira etapa do estudo são descritas as serina proteases como parte do degradoma destes parasitos. Os genes de serina protease (n = 26 a 28) em Leishmania spp que codificam proteínas com uma ampla faixa de massa molecular, são descritos juntamente com seus graus de sintenia cromossômica e alélica. Em meio a 17 serina proteases putativas de Leishmania spp apenas 18 % possuem duas funções descritas experimentalmente como propriedades para remover o peptídeo sinal de pro-proteínas secretoras (clã SF), como maturases de outras proteínas (clã SB) e com atividades similares as metacaspase (clã SC). Análises in silico indicaram que o conjunto de serina proteases de Leishmania spp pode estabelecer interrelações funcionais com outras proteínas de Leishmania spp significando atuações essenciais na fisiologia do parasito. Padrões de redes distintos podem ocorrer e a complexidade destas redes difere entre as espécies relacionadas ao subgênero Viannia e Leishmania: Leishmania (V.) braziliensis (n = 215); Leishmania (L.) mexicana (n = 130); L. (L.) donovani (n=56) Leishmania (L.) major (n = 45); Leishmania (L.) infantum (n = 23). O fato das serina proteases de L. (V.) braziliensis indicarem mais possibilidades de interações com outras proteínas do parasito foi a motivação para segunda etapa deste estudo

Esta etapa consistiu em uma abordagem experimental e in silico investigando as serina proteases deste parasito, incluindo atividade enzimática de serina proteases de frações subcelulares obtidas por cromatografia de afinidade com benzamidina, reações em cadeia da polimerase com transcrição reversa e ensaios in silico de localização subcelular de subtilisinas. Promastigotas apresentaram serina proteases com atividade gelatinolítica na fração citosólica (43 kDa a 170 kDa) e na fração membrana (67 kDa a 170 kDa). Ambas as frações também demostraram propriedades de catálise sobre os substratos peptídicos N-benziloxicarbonil-L-fenilalanil-L-arginina 7-amino-4-metilcumarina (fração citosólica = 392 ± 30 mol.min-1 mg of protein-1; fração de membrana = 53 ± 5 mol.min-1 mg of protein-1) e N-succinil-L-alanina-L-fenilalanina-L-lisina 7-amino-4-metilcumarina (fração citosólica = 252 ± 20 mol.min-1 mg of protein-1; fração de membrana = 63.6 ± 6.5 mol.min-1 mg of protein-1) com diferentes perfis de especificidade demonstrada pela inibição com aprotinina (19 % a 80 %) e fluoreto de fenilmetilsulfonil (3 % a 69 %), dependendo da fração subcelular e do substrato. A expressão dos genes das subtilisinas (LbrM.13.0860 e LbrM28.270) e da triparedoxina peroxidase (LbrM.15.1080) também foram observadas, com a detecção dos transcritos de 200 pb, 162 pb e 166 pb, respectivamente. Ensaios subsequentes indicaram que a enzima codificada pelo gene LbrM.13.0860 tem localização no citosol e a codificada pelo gene LbrM.28.2570 na membrana do parasito. Coletivamente, os dados aqui obtidos indicam relevantes contribuições das serina proteases na fisiologia da Leishmania spp, incluindo as subtilisinas das promastigotas de L. (V.) braziliensis. (AU)
Descritores: Subtilisina
Serina Proteases
Leishmania
Responsável: BR15.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas


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Id: lil-797989
Autor: Giglioti, Rodrigo; Guimarães, Semíramis; Oliveira-Sequeira, Teresa C. G; David, Erica B; Brito, Luciana G; Huacca, Maribel E. F; Chagas, Ana C. S; Oliveira, Márcia C. S.
Título: Proteolytic activity of excretory/secretory products of Cochliomyia hominivorax larvae (Diptera: Calliphoridae) / Atividade proteolítica de produtos de excreção/secreção de Cochliomyia hominivorax (Diptera: Calliphoridae)
Fonte: Pesqui. vet. bras = Braz. j. vet. res;36(8):711-718, Aug. 2016. tab, graf, ilus.
Idioma: en.
Resumo: The protein profiles and proteolytic activity of the excretory secretory products (E/SP) of the first (L1), second (L2) and third (L3) larval stages of Cochliomyia hominivorax were studied in the laboratory. Analysis on the E/SP protein profile was carried out using polyacrylamide gel containing sodium dodecyl sulfate (SDS-PAGE). The E/SP of each larval stage (L1, L2 and L3) treated with protease inhibitors, containing 30µg, 40µg and 50µg of protein, was applied to the 10% polyacrylamide gel. The proteolytic activity of the crude E/SP was analyzed in gels copolymerized with gelatin and by colorimetric assays using azocasein as a substrate, with the characterization of the proteases using synthetic inhibitors. Different protein profiles were observed for the larval instars, with L1 presenting the most complex profile. Nevertheless, various protein bands were observed that were common to all the larval instars. The E/SP of all the instars showed proteolytic activity on gelatin, evidenced by proteolysis zones, predominantly with apparently higher molecular masses in L1, while for L2 and L3 the proteolysis zones could also be observed in regions with lower masses. Tests with protease inhibitors using gelatin as substrate showed that the E/SP of larvae were mainly composed of serine proteases. Additionally, inhibition was observed in L2 E/SP treated previously with EDTA, an inhibitor of metalloproteases. The assays with azocasein revealed a gradual increase of proteolytic activity on this substrate with larval development progress, with the strongest inhibitions being observed after treatments with 3,4-dichloroisocoumarin (DCI) for E/SP of L1, L2 and L3. These results suggest that C. hominivorax larvae produce different proteases, a fact that can be related to the parasite's vital processes for survival, such as penetration into the host's tissues and nutrition during the larval stage.(AU)

Os perfis protéicos e a atividade proteolítica dos produtos de excreção/secreção (PE/S) das larvas de primeiro (L1), segundo (L2) e terceiro (L3) estágios de Cochliomyia hominivorax foram estudados em laboratório. Os perfis protéicos foram obtidos por eletroforese em géis de poliacrilamida (SDS-PAGE). Os PE/S de cada fase larval (L1, L2 e L3), tratados com inibidores de proteases, contendo 30µg, 40µg e 50µg de proteína, foram aplicados em géis de poliacrilamida a 10%. A atividade proteolítica dos PE/S na sua forma nativa, foi analisada em géis co-polimerizados com gelatina e por testes colorimétricos usando a azocaseína como substrato, com a caracterização das proteases feita por meio de inibidores sintéticos. Diferentes perfis protéicos foram observados para os instares larvais, com L1 apresentando o perfil mais complexo. Apesar disso, foram observadas várias bandas protéicas comuns a todos os estágios larvais. Os PE/S de todos os instares mostraram atividade proteolítica sobre a gelatina, evidenciada por zonas de proteólise, com predominância de massas moleculares aparentes mais altas em L1, enquanto que para L2 e L3 as zonas de proteólise puderam ser observadas também em regiões de menores massas. Os testes com inibidores de proteases usando a gelatina como substrato mostraram que os PE/S de L1, L2 e L3 eram compostos principalmente de serina-proteases. Adicionalmente, inibição foi observada nos PE/S de L2 tratada previamente com EDTA, um inibidor de metalo-proteases. Os ensaios com a zocaseína revelaram um aumento gradual da atividade proteolítica sobre este substrato com o progresso do desenvolvimento larval, com a mais forte inibição sendo observada após o tratamento com 3,4 dicloroisocumarina (DCI) para os PE/S de L1, L2 e L3. Estes resultados sugerem que as larvas de C. hominivorax produzem diferentes proteases, fato que pode estar relacionado a processos vitais para a sobrevivência do parasita, tais como a penetração nos tecidos dos hospedeiros e nutrição durante os estágios larvais.(AU)
Descritores: Dípteros
Larva/fisiologia
Peptídeo Hidrolases/análise
Serina Proteases
-Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Miíase/veterinária
Inibidores de Proteases
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-705290
Autor: Santos, Anderson F.; Valle, Roberta S.; Pacheco, Clarissa A.; Alvarez, Vanessa M.; Seldin, Lucy; Santos, André L.S..
Título: Extracellular proteases of Halobacillus blutaparonensis strain M9, a new moderately halophilic bacterium
Fonte: Braz. j. microbiol;44(4):1299-1304, Oct.-Dec. 2013. ilus.
Idioma: en.
Resumo: Halophilic microorganisms are source of potential hydrolytic enzymes to be used in industrial and/or biotechnological processes. In the present study, we have investigated the ability of the moderately halophilic bacterium Halobacillus blutaparonensis (strain M9), a novel species described by our group, to release proteolytic enzymes. This bacterial strain abundantly proliferated in Luria-Bertani broth supplemented with 2.5% NaCl as well as secreted proteases to the extracellular environment. The production of proteases occurred in bacterial cells grown under different concentration of salt, ranging from 0.5% to 10% NaCl, in a similar way. The proteases secreted by H. blutaparonensis presented the following properties: (i) molecular masses ranging from 30 to 80 kDa, (ii) better hydrolytic activities under neutral-alkaline pH range, (iii) expression modulated according to the culture age, (iv) susceptibility to phenylmethylsulphonyl fluoride, classifying them as serine-type proteases, (v) specific cleavage over the chymotrypsin substrate, and (vi) enzymatic stability in the presence of salt (up to 20% NaCl) and organic solvents (e.g., ether, isooctane and cyclohexane). The proteases described herein are promising for industrial practices due to its haloalkaline properties.
Descritores: Halobacillus/enzimologia
Serina Proteases/análise
-Meios de Cultura/química
Estabilidade Enzimática
Inibidores Enzimáticos/metabolismo
Concentração de Íons de Hidrogênio
Halobacillus/crescimento & desenvolvimento
Peso Molecular
Proteólise
Fluoreto de Fenilmetilsulfonil/metabolismo
Serina Proteases/química
Cloreto de Sódio/metabolismo
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-682584
Autor: Aguiar, Aniesse Silva.
Título: Purificação e caracterização bioquímica-funcional de duas toxinas (serinas proteinases) do veneno de Lachesis muta rhombeata / Purification and biochemical characterization of two toxins-functional (serine proteinases) of Lachesis muta rhombeata.
Fonte: Niterói; s.n; 1997. 818 p. ilus, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Federal Fluminense. Doutorado em Patologia Experimental para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Duas toxinas foram purificadas do veneno de Lachesis muta rhombeata com uma rendimento de aproximadamente 74 a 76%, empregando uma etapa de focalização isoelétrica preparativa seguida por gel filtração (HPLC)...Quando injetada em camundongos (0,25 ug/g), a LMR 47 induziu episódios de opistótono e giros, evidenciando a atividade giroxina. A análise histopatológica mostrou microhemorragias focais e outras alterações celulares a nível do cerebelo. A injeção intraplantar de 10ug da proteína, LMR 32, em camundongos induziu um incremento do volume (edema) de 45% e a inoculação de 0,1 e 0,25 ug/g da mesma proteína em ratos causou uma queda significativa na pressão arterial.
Descritores: Calicreínas
Lachesis muta
Camundongos
Serina Proteases
Venenos de Serpentes
Limites: Animais
Camundongos
Responsável: BR408.1 - Biblioteca da Faculdade de Medicina - BFM
BR408.1


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Texto completo SciELO Chile
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Id: lil-602970
Autor: Moreno, Ricardo D; Laserre A, Andrea; Barros, Claudio.
Título: Protease activity involvement in the passage of mammalian sperm through the zona pellucida
Fonte: Biol. Res;44(2):145-150, 2011. ilus.
Idioma: en.
Resumo: The interaction between acrosome-reacted sperm and zona pellucida proteins is not yet fully understood. Serine protease acrosin and its zymogen proacrosin have been proposed to fulfill this function due to their capacity to bind zona pellucida glycoproteins. However, the molecular mechanism underlying this interaction has been merely speculative. Here we show that fucoidan (a sulfated polysaccharide) and solubilized zona pellucida glycoproteins, but not soybean trypsin inhibitor, are able to detach bound spermatozoa, which suggests that live sperm binds to the zona pellucida in a non-enzymatical way. Interestingly, mild proteolytic digestion with acrosin or trypsin does not modify the structure of the zona pellucida, but rather results in fewer spermatozoa binding to the zona. These results agree with a model where the active site of acrosin digests the zona pellucida and binds through the polysulfate-binding domain through a three-dimensional zona structure rather than a single ligand.
Descritores: Acrosina/metabolismo
Reação Acrossômica/fisiologia
Serina Proteases/metabolismo
Espermatozoides/enzimologia
Zona Pelúcida/metabolismo
-Espermatozoides/fisiologia
Limites: Animais
Cricetinae
Masculino
Responsável: BR1.1 - BIREME



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