Base de dados : LILACS
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Texto completo SciELO Brasil
Val, A. L
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Id: lil-224481
Autor: Ramirez-Gil, H; Feldberg, E; Almeida-Val, V. M. F; Val, A. L.
Título: Karyological, biochemical, and physiological aspects of Callophysus macropterus (Siluriformes, Pimelodidae) from the Solimöes and Negro Rivers (Central Amazon)
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;31(11):1449-58, Nov. 1998. ilus, tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Karyological characteristics, i.e., diploid number, chromosome morphology and nucleolus organizer regions (NORs), biochemical characteristics, i.e., electrophoretic analysis of blood hemoglobin and the tissue enzymes lactate dehydrogenase (LDH), malate dehydrogenase (MDH), alcohol dehydrogenase (ADH), and phosphoglucose isomerase (PGI), and physiological characteristics, i.e., relative concentration of hemoglobin and intraerythrocytic concentrations of organic phosphates were analyzed for the species Callophysus macropterus collected from Marchantaria Island (white water system - Solimöes River) and Anavilhanas Archipelago (black water system - Negro River). Karyological and biochemical data did not reveal significant differences between specimens collected at the two sites. However, the relative distribution of hemoglobin bands I and III (I = 16.33 ñ 1.05 and III = 37.20 ñ 1.32 for Marchantaria specimens and I = 6.33 ñ 1.32 and III = 48.05 ñ 1.55 for Anavilhanas specimens) and levels of intraerythrocytic GTP (1.32 ñ 0.16 and 2.76 ñ 0.18 for Marchantaria and Anavilhanas specimens, respectively), but not ATP or total phosphate, were significantly different, indicating a physiological adaptation to the environmental conditions of these habitats. It is suggested that C. macropterus specimens from the two collecting sites belong to a single population, and that they adjusted some physiological characteristics to adapt to local environmental conditions.
Descritores: Peixes/genética
Peixes/metabolismo
Água Doce
-Adaptação Biológica
Álcool Desidrogenase/análise
Alelos
Encéfalo/enzimologia
Eletroforese
Olho/enzimologia
Peixes/fisiologia
Genótipo
Glucose-6-Fosfato Isomerase/análise
Hemoglobinas/análise
Isoenzimas/análise
L-Lactato Desidrogenase/análise
Fígado/enzimologia
Malato Desidrogenase/análise
Músculo Esquelético/enzimologia
Miocárdio/enzimologia
Fosfatos/sangue
América do Sul
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-217147
Autor: Alarcón C., Oscar Marino; Concho Lugo, Hans; Larralte, Tania Silva; Bsereni, Eduar Tauil; Nava, Pedro Solano; Machado, David; Chacón Patiño, Angel.
Título: Enzimas en el jugo gastrico: una ayuda para el diagnostico del cancer gastrico / Enzymes in the gastric juice: an aid in the diagnosis of gastric cancer
Fonte: Acta cient. venez;47(3):172-7, 1996. tab.
Idioma: es.
Resumo: In the present study we measured the activities of the following enzymes: LDH (lactic dehydrogenase), beta-glucuronidase, acid maltase, phosphohexoseisomerase (PHI) and acid proteases in the gastric juice of patients with gastric cancer (n = 50) (Case Group), in endoscopically normal subjects (n = 50) and in subjects with different non tumor-like digestive pathologies (n = 55) (Control Groups). In the patients with gastric carcinoma we found a significant increase in LDH, beta-glucuronidase, PHI and acid maltase activities and a decreased activity of acid proteases. The results agree with previous findings from other workers. The variations of enzyme activities in gastric juice can help to differentiate between malignant and benign processes of the gastric mucosa.
Descritores: Adenocarcinoma/diagnóstico
Ensaios Enzimáticos Clínicos
Neoplasias Gástricas/diagnóstico
Suco Gástrico/enzimologia
-Idoso de 80 Anos ou mais
Análise de Variância
Estudos de Casos e Controles
Glucose-6-Fosfato Isomerase/metabolismo
Glicosídeo Hidrolases/metabolismo
L-Lactato Desidrogenase/metabolismo
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Adulto
Pessoa de Meia-Idade
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
Curi, R
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Id: lil-194170
Autor: Santos, M. A. dos; Rosa, R; Curi, R; Barbieri, D. H. G. P.
Título: Effect of protein malnutrition on the glycolytic and glutaminolytic enzyme activity of rat thymus and mesenteric lymph nodes
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;30(6):719-22, jun. 1997. tab.
Idioma: en.
Resumo: The activity of important glycolytic enzymes (hexokinase, phosphofructokinase, aldolase, phosphohexoseisomerase, pyruvate kinase and lactate dehydrogenase) and glutaminolytic enzymes (phosphate-dependent glutaminase) was determined in the thymus and mesenteric lymph nodes of wistar rats submited to protein malnutrition (6 percent protein in the diet rather than 20 percent) from conception to 12 weeks after birth. The wet weight (g) of the thymus and mesenteric lymph nodes decreased due to protein malnutrition by 87 percent (from 0.30 + 0.05 to 0.04 + 0.01) and 75 percent (0.40 + 0.04 to 0.10 + 0.02), respectively. The protein content was reduced only in the thymus from 102.3 + 4.4 (control rats) to 72.6 + 6.6 (malnourished rats). The glycolytic enzymes were not affected by protein malnutrition, but the glutaminase activity of the thymus and lymph nodes was reduced by halfing in protein-malnourished rats as compared to controls. This fact may lead to a decrease in the cellularity of the organ and thus in its size, weight and protein content.
Descritores: Proteínas na Dieta/metabolismo
Frutose-Bifosfato Aldolase/metabolismo
Glucose-6-Fosfato Isomerase/metabolismo
Glucose/metabolismo
Glutaminase/metabolismo
Glutamina/metabolismo
Glicólise/fisiologia
Hexoquinase/metabolismo
L-Lactato Desidrogenase/metabolismo
Linfonodos/enzimologia
Fosfofrutoquinase-1/metabolismo
/metabolismo
PROTEIN MALNUTRITION/metabolismo
Desnutrição Proteico-Calórica/enzimologia
Piruvato Quinase/metabolismo
Timo/enzimologia
-Ratos Wistar
Limites: Ratos
Masculino
Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-127923
Autor: Nehemy, Marcio Bittar; Rocha, Hilton Ribeiro da; Silva, Felicio Aristoteles da; Miranda, Dairton; Nehemy, Ana Luiza Galeti.
Título: Desidrogenase láctica e fosfoglicose isomerase em portadores de retinoblastoma; correlaçöes clínico-enzimático-patológicas / Lactate dehydrogenase and phosphoglucose isomerase in patients with retinoblastoma
Fonte: Rev. bras. oftalmol;49(2):129-31, abr. 1990. tab.
Idioma: pt.
Resumo: Os autores determinaram as correlaçöes entre as atividades enzimáticas da desidrogenase (LDH) e fosfoglicose isomerase (PGI) no humor aquoso e os principais achados clínicos-patológicos de portadores de retinoblastoma. Observaram que a atividade dessas duas enzimas no humor aquoso tende a ser mais elevada em presença de tumores grandes, tumores em estádio 5, neovascularizaçäo iriana e invasäo do nervo óptico pelo tumor
Descritores: Humor Aquoso/enzimologia
Neoplasias Oculares/diagnóstico
Glucose-6-Fosfato Isomerase/análise
L-Lactato Desidrogenase/análise
Retinoblastoma/diagnóstico
-Diagnóstico Diferencial
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BR734.1 - Biblioteca Central Cesar Lattes - BCCL


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Id: lil-78689
Autor: Osinaga, Eduardo; Cayota, Alfonso; Babino, Alvaro; Pritsch, Otto; Rodríguez Machado, Daniel; Sans, Alicia; Robello, Carlos.
Título: Estadificación preoperatoria del cancer colo-rectal mediante la asociación de cuatro marcadores tumorales / Preoperatory stadification of colo-rectal cancer for association of four tumor markers
Fonte: Acta bioquím. clín. latinoam;22(4):521-30, dic. 1988. ilus, tab.
Idioma: es.
Descritores: Antígeno Carcinoembrionário/análise
Neoplasias do Colo/diagnóstico
Glucose-6-Fosfato Isomerase/análise
Estadiamento de Neoplasias
Neoplasias Retais/diagnóstico
Sialoglicoproteínas/análise
-Antígenos de Superfície/análise
Antígeno Carcinoembrionário/sangue
Glucose-6-Fosfato Isomerase/sangue
Neoplasias Hepáticas
Métodos
Metástase Neoplásica
Percloratos
Prognóstico
Estudos Prospectivos
Uruguai
Limites: Pessoa de Meia-Idade
Humanos
Masculino
Feminino
Responsável: AR144.1 - CIBCHACO - Centro de Información Biomedica del Chaco


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Souza, José Maria de
Id: lil-27076
Autor: Rosário, Virgilio Estólio do; Couto, Alvaro Augusto; Santos, Marco Aurélio; Souza, José Maria de.
Título: Caracterizaçäo de cepas de Plasmodium falciparum coletadas de pacientes recrudescentes / Characterization of Plasmodium falciparum strains obtained from recrudescent patients
Fonte: Rev. Inst. Med. Trop. Säo Paulo;27(5):274-8, set.-out. 1985. tab.
Idioma: pt.
Resumo: A caracterizaçäo de cepas de P. falciparum coletadas de três pacientes internados no Centro de Provas Clínico-Farmacológicas do Hospital Barros Barreto (Belém, PA), através da eletroforese em acetato de celulose para duas enzimas (GPI e ADA), assim como através de testes de sensibilidade para duas drogas, cloroquina e mefloquina permitiram observaçöes da variaçäo dos tipos enzimáticos em um dos pacientes e modificaçäo no nível de sensibilidade à cloroquina em outro, tanto em amostras obtidas da infecçäo original, como em cada uma das recrudescências
Descritores: Adenosina Desaminase/análise
Antimaláricos/farmacologia
Cloroquina/farmacologia
Glucose-6-Fosfato Isomerase/análise
Plasmodium falciparum
Quinolinas/farmacologia
-Testes de Sensibilidade Microbiana
Resistência Microbiana a Medicamentos
Limites: Humanos
Masculino
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Araujo, Janete Magali de
Id: lil-23553
Autor: Campos Takaki, G. M; Takaki, M; Rios, E. M; Araujo, Janete Magali de.
Título: Glicose isomerase from Zymomonas mobilis.
Fonte: Rev. microbiol;15(2):82-5, 1984.
Idioma: en.
Resumo: A atividade de glucose isomerase foi detectada em celulas de Zymomonas mobilis Kluyver & Van Niel, crescidas em meio liquido. A enzima foi parcialmente purificada, por precipitacao com sulfato de amonio o pH otimo da atividade isomerasica foi de 7,5-8,0 e a temperatura de incubacao 90 graus C
Descritores: Glucose-6-Fosfato Isomerase
Pseudomonadaceae
-Precipitação Química
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-19611
Autor: Couto, A; Rosario, V. E; Walliker, D.
Título: Analise enzimatica de 56 amostras de Plasmodium falciparum da bacia Amazonica (Brasil). / Enzymatic analysis of 56 samples of Plasmodium falciparum of Amazonian drainage-basin (Brazil)
Fonte: Rev. bras. malariol. doenças trop;35:11-9, 1983.
Idioma: pt.
Resumo: Cinquenta e seis amostras de Plasmodium falciparum foram analisadas por eletroforese em acetato de celulose, para seis enzimas: Glucose-fosfato-isomerase, GPI (EC.5.3.1.9); Adenosina-deaminase, ADA (EC. 3.5.4.4); Peptidase, PEP (EC. 3.4.11); Lactato-desidrogenase, LDH (EC. 1.1.1.27); NADP-dependente Glutamato-desidrogenase, GDH (EC. 1.4.1.4) e Fosfato-gluconato-desidrogenase, PGD (EC. 1.1.1.44.3). Os resultados mostraram apenas variacoes para GPI, ADA e PEP. Uma breve comparacao com amostras de outros paises e mencionada
Descritores: Adenosina Desaminase
Aminopeptidases
Glucose-6-Fosfato Isomerase
Glutamato Desidrogenase
L-Lactato Desidrogenase
Fosfogluconato Desidrogenase
Plasmodium falciparum
-Brasil
Eletroforese em Acetato de Celulose
Limites: Humanos
Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-15994
Autor: Sabah, Edgar Ricardo.
Título: Fosfohexosa isomerasa. / Phosphohexose isomerase
Fonte: Acta bioquím. clín. latinoam;17(1):11-44, 1983. ilus, tab.
Idioma: es.
Descritores: Glucose-6-Fosfato Isomerase
Neoplasias
-Testes Sorológicos
Limites: Humanos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-11862
Autor: Cammay, H; Osinaga, E; Marquillo, C; Larre Borges, A; Puppi, R.
Título: Valores de actividades enzimaticas en suero de pacientes portadores de neoplasias malignas digestivas. Su relacion con la actividad biologica tumoral y el grado clinico de extension lesional. / Values of the enzymatic activities in serum of patients with malign digestive neoplasms. Its relationship with tumoral biological activity and clinical stage of the lesional dimension
Fonte: An. Fac. Med. Montev;4(2):147-56, 1981.
Idioma: es.
Descritores: Fosfatase Alcalina
Neoplasias do Sistema Digestório
Glucose-6-Fosfato Isomerase
Leucil Aminopeptidase
Transferases
Limites: Humanos
Responsável: BR1.1 - BIREME



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