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Id: biblio-1283494
Autor: Ponce, Belén; Urtuvia, Viviana; Maturana, Nataly; Peña, Carlos; Díaz-Barrera, Álvaro.
Título: Increases in alginate production and transcription levels of alginate lyase (alyA1) by control of the oxygen transfer rate in Azotobacter vinelandii cultures under diazotrophic conditions
Fonte: Electron. j. biotechnol;52:35-44, July. 2021. tab, ilus.
Idioma: en.
Projeto: ANID-Chile.
Resumo: BACKGROUND: Alginates are polysaccharides used in a wide range of industrial applications, with their functional properties depending on their molecular weight. In this study, alginate production and the expression of genes involved in polymerization and depolymerization in batch cultures of Azotobacter vinelandii were evaluated under controlled and noncontrolled oxygen transfer rate (OTR) conditions. RESULTS: Using an oxygen transfer rate (OTR) control system, a constant OTR (20.3 ± 1.3 mmol L 1 h 1 ) was maintained during cell growth and stationary phases. In cultures subjected to a controlled OTR, alginate concentrations were higher (5.5 ± 0.2 g L 1 ) than in cultures under noncontrolled OTR. The molecular weight of alginate decreased from 475 to 325 kDa at the beginning of the growth phase and remained constant until the end of the cultivation period. The expression level of alyA1, which encodes an alginate lyase, was more affected by OTR control than those of other genes involved in alginate biosynthesis. The decrease in alginate molecular weight can be explained by a higher relative expression level of alyA1 under the controlled OTR condition. CONCLUSIONS: This report describes the first time that alginate production and alginate lyase (alyA1) expression levels have been evaluated in A. vinelandii cultures subjected to a controlled OTR. The results show that automatic control of OTR may be a suitable strategy for improving alginate production while maintaining a constant molecular weight.
Descritores: Polissacarídeo-Liases/metabolismo
Transferência de Oxigênio
Azotobacter vinelandii/metabolismo
-Oxigênio/metabolismo
Expressão Gênica
Reação em Cadeia da Polimerase
Azotobacter vinelandii/genética
Alginatos/metabolismo
Fermentação
Peso Molecular
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Texto completo SciELO Brasil
Araujo, Elza Fernandes de
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Id: biblio-889128
Autor: Lima, Juliana Oliveira; Pereira, Jorge Fernando; Araújo, Elza Fernandes de; Queiroz, Marisa Vieira de.
Título: Pectin lyase overproduction by Penicillium griseoroseum mutants resistant to catabolite repression
Fonte: Braz. j. microbiol;48(3):602-606, July-Sept. 2017. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract Expression of pectinolytic genes is regulated by catabolic repression limiting the production of pectin lyase (PL) if the natural inducer, pectin, is missing from the growth medium. Here, we report the isolation of Penicillium griseoroseum mutants resistant to 2-deoxy-d-glucose (DG) that show resistance to catabolite repression and overproduce PL. Three spontaneous and nine UV-induced mutants were obtained. Some mutants produced sectors (segments morphologically different) that were also studied. The mutants were analyzed for pectinases production on pectinase-agar plates and five mutants and two sectors showing larger clearing zones than the wild type were selected for quantitative assay. Although PL production higher than the wild type has been found, phenotype instability was observed for most of the mutants and, after transfers to nonselective medium, the DG resistance was no longer present. Only mutants M03 and M04 were stable maintaining the DG-resistance phenotype. When growing for 120 h in liquid medium containing glucose with or without pectin, both mutants showed higher PL production. In the presence of glucose as sole carbon source, the mutant M03 produced 7.8-fold more PL than the wild type. Due its phenotypic stability and PL overproduction, the mutant M03 presents potential for industrial applications.
Descritores: Proteínas Fúngicas/metabolismo
Penicillium/enzimologia
Polissacarídeo-Liases/metabolismo
-Repressão Catabólica
Meios de Cultura/química
Meios de Cultura/metabolismo
Proteínas Fúngicas/genética
Mutação
Pectinas/metabolismo
Penicillium/genética
Penicillium/metabolismo
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
Moraes, Gilberto
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Id: lil-388807
Autor: Colombo, Vanessa; Vieira, Armando A. H; Moraes, Gilberto.
Título: Activity of glycosidases from freshwater heterotrophic microorganisms on the degradation of extracellular polysaccharide produced by Anabaena spiroides (Cyanobacteria)
Fonte: Braz. j. microbiol;35(1/2):110-116, Jan.-Jun. 2004. graf.
Idioma: en.
Resumo: A atividade de glicosidases durante a degradação do polissacarídeo extracelular (EPS) produzido por Anabaena spiroides foi detectada e quantificada utilizando-se MUF-substratos (MUF-monossacarídeos). O consumo total do polissacarídeo efetuou-se em duas fases, uma primeira de alta atividade enzimática que rapidamente consumiu 41 per center do polissacarídeo e uma segunda, mais lenta, que consumiu o polissacarídeo restante (59 per center). A mudança de fase coincidiu com a sucessão de uma população de bactérias cocóides por outra de bacilos. A biomassa bacteriana, quantificada por contagens de células, aumentou com a degradação do EPS. As atividades registradas através dos substratos 4-MUF-a-D- e 4-MUF-b-D- glicosídeo foram mais altas quando comparadas aos demais substratos testados que foram: MUF-a-L-ramnopiranosídeo, MUF-b-D-galactosídeo, MUF-a-D-manopiranosídeo, MUF-b-D-fucosídeo, MUF-b-D-manopiranosídeo, MUF-a-L-arabinopiranosídeo, e MUF-b-L-fucosídeo. A fluorescência emitida a partir de cada um dos diferentes MUF-substratos foi, de modo geral, proporcional à concentração dos monossacarídeos correspondentes constituintes do polissacarídeo, um indício da susceptibilidade ao ataque enzimático microbiano do EPS produzido por A. spiroides.
Descritores: Anabaena
Ensaios Enzimáticos Clínicos
Glicosídeo Hidrolases/análise
Polissacarídeo-Liases/análise
-Degradação de Resíduos Químicos
Tipo de Publ: Relatório Técnico
Responsável: BR32.1 - Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica


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Tersariol, I. L. S
Id: lil-144462
Autor: Tersariol, I. L. S; Ferreira, T. M. P. C; Medeiros, M. G. L; Porcianatto, M. A; Moraes, C. T; Abreu, L. R. D; Nader, H. B; Dietrich, C. P.
Título: Sequencing of heparan sulfate proteoglycans: identification of variable and constant oligosaccharide regions in eight heparan sulfate proteoglycans of different origins
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(9):2097-102, Sept. 1994. ilus.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Brazilian Symposium on Extracellular Matrix, 3, Angra dos Reis, Sept. 11-14, 1994.
Resumo: The sequence of the disacharide units of eight heparan sulfate proteoglycans of different origins is described. All heparan sulfates contain 5 variable regions made of oligosaccharide blocks of disaccharides, namely GlcUA(1-4) GlcNAc, GlcUA(1-4)GlcNS, IdoUA (104)GlcNS) and monosaccharides (GlcNS, and GlcNS,65) at the non-reducing terminal. The N-acetylated region of the heparan sulfates is linked to the serine of the protein core through a trisaccharide of Xyl-Gal-Gal. Heparan sulfates differ from one another in terms of the number of disaccharides that compose each block
Descritores: Heparitina Sulfato/química
Oligossacarídeos/química
Proteoglicanas/química
-Acetilação
Sequência de Carboidratos
Fracionamento Químico
Dissacarídeos/química
Dados de Sequência Molecular
Polissacarídeo-Liases/análise
Análise de Sequência
Limites: Bovinos
Cães
Coelhos
Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME



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