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Id: biblio-839385
Autor: Tian, Mengyang; Du, Dongyun; Zhou, Wei; Zeng, Xiaobo; Cheng, Guojun.
Título: Phenol degradation and genotypic analysis of dioxygenase genes in bacteria isolated from sediments
Fonte: Braz. j. microbiol;48(2):305-313, April.-June 2017. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: Natural Science Foundation of Hubei Province; . Fundamental Research Funds for the Central Universities, South-Central University for Nationalities.
Resumo: Abstract The aerobic degradation of aromatic compounds by bacteria is performed by dioxygenases. To show some characteristic patterns of the dioxygenase genotype and its degradation specificities, twenty-nine gram-negative bacterial cultures were obtained from sediment contaminated with phenolic compounds in Wuhan, China. The isolates were phylogenetically diverse and belonged to 10 genera. All 29 gram-negative bacteria were able to utilize phenol, m-dihydroxybenzene and 2-hydroxybenzoic acid as the sole carbon sources, and members of the three primary genera Pseudomonas, Acinetobacter and Alcaligenes were able to grow in the presence of multiple monoaromatic compounds. PCR and DNA sequence analysis were used to detect dioxygenase genes coding for catechol 1,2-dioxygenase, catechol 2,3-dioxygenase and protocatechuate 3,4-dioxygenase. The results showed that there are 4 genotypes; most strains are either PNP (catechol 1,2-dioxygenase gene is positive, catechol 2,3-dioxygenase gene is negative, protocatechuate 3,4-dioxygenase gene is positive) or PNN (catechol 1,2-dioxygenase gene is positive, catechol 2,3-dioxygenase gene is negative, protocatechuate 3,4-dioxygenase gene is negative). The strains with two dioxygenase genes can usually grow on many more aromatic compounds than strains with one dioxygenase gene. Degradation experiments using a mixed culture representing four bacterial genotypes resulted in the rapid degradation of phenol. Determinations of substrate utilization and phenol degradation revealed their affiliations through dioxygenase genotype data.
Descritores: Fenol/metabolismo
Dioxigenases/genética
Dioxigenases/metabolismo
Bactérias Gram-Negativas/enzimologia
Bactérias Gram-Negativas/metabolismo
-Filogenia
Pseudomonas
Poluentes do Solo/metabolismo
Acinetobacter
DNA Bacteriano/genética
DNA Bacteriano/química
DNA Ribossômico/genética
DNA Ribossômico/química
Carbono/metabolismo
RNA Ribossômico 16S/genética
Biotransformação
Análise por Conglomerados
China
Reação em Cadeia da Polimerase
Análise de Sequência de DNA
Sedimentos Geológicos/microbiologia
Alcaligenes
Poluição Ambiental
Bactérias Gram-Negativas/classificação
Bactérias Gram-Negativas/genética
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-889185
Autor: Muthukamalam, Santhakumar; Sivagangavathi, Sivalingam; Dhrishya, Dharmapal; Sudha Rani, Sadras.
Título: Characterization of dioxygenases and biosurfactants produced by crude oil degrading soil bacteria
Fonte: Braz. j. microbiol;48(4):637-647, Oct.-Dec. 2017. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: UGC.
Resumo: ABSTRACT Role of microbes in bioremediation of oil spills has become inevitable owing to their eco friendly nature. This study focused on the isolation and characterization of bacterial strains with superior oil degrading potential from crude-oil contaminated soil. Three such bacterial strains were selected and subsequently identified by 16S rRNA gene sequence analysis as Corynebacterium aurimucosum, Acinetobacter baumannii and Microbacterium hydrocarbonoxydans respectively. The specific activity of catechol 1,2 dioxygenase (C12O) and catechol 2,3 dioxygenase (C23O) was determined in these three strains wherein the activity of C12O was more than that of C23O. Among the three strains, Microbacterium hydrocarbonoxydans exhibited superior crude oil degrading ability as evidenced by its superior growth rate in crude oil enriched medium and enhanced activity of dioxygenases. Also degradation of total petroleum hydrocarbon (TPH) in crude oil was higher with Microbacterium hydrocarbonoxydans. The three strains also produced biosurfactants of glycolipid nature as indicated d by biochemical, FTIR and GCMS analysis. These findings emphasize that such bacterial strains with superior oil degrading capacity may find their potential application in bioremediation of oil spills and conservation of marine and soil ecosystem.
Descritores: Poluentes do Solo/metabolismo
Tensoativos/metabolismo
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Petróleo/microbiologia
Actinobacteria/metabolismo
Corynebacterium/metabolismo
Acinetobacter baumannii/metabolismo
Dioxigenases/metabolismo
-Filogenia
Microbiologia do Solo
Tensoativos/química
Proteínas de Bactérias/genética
Biodegradação Ambiental
Petróleo/análise
Poluição por Petróleo/análise
Actinobacteria/crescimento & desenvolvimento
Actinobacteria/enzimologia
Actinobacteria/genética
Corynebacterium/crescimento & desenvolvimento
Corynebacterium/enzimologia
Corynebacterium/genética
Acinetobacter baumannii/crescimento & desenvolvimento
Acinetobacter baumannii/enzimologia
Acinetobacter baumannii/genética
Dioxigenases/genética
Índia
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-1007409
Autor: Soares, Douglas Moraes Mendel.
Título: L-DOPA extradiol dioxigenase de amanita muscaria: revisão da sequência codificadora, expressão heteróloga, caracterização funcional e contextualização filogenética / Amanita muscaria L-DOPA extradiol dioxygenase: coding sequence review, heterologous expression, functional characterization, and phylogenetic context.
Fonte: São Paulo; s.n; 2019. 183 p. graf, tab, ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Extradiol dioxigenases são enzimas que catalisam a clivagem oxidativa de ligações C-C entre grupos hidroxila fenólicos adjacentes utilizando catecóis como substratos. Esta classe de enzimas é bem caracterizada em bactérias, onde catalisam a degradação de compostos aromáticos. Na maioria das plantas Caryophyllales, como a beterraba, primavera e a maravilha, L-3,4-diidroxifenilalanina (L-DOPA) extradiol dioxigenases (DODAs) catalisam a clivagem oxidativa de L-DOPA na posição 4,5 gerando o ácido betalâmico, aldeído precursor das betalaínas, uma classe de pigmentos naturais que substitui as antocianinas na pigmentação dessas espécies. Alguns fungos basidiomicetos também produzem betalaínas, como o agário-das-moscas (Amanita muscaria). Nesse organismo, DODA é capaz de catalisar uma clivagem adicional na posição 2,3 da L-DOPA, formando muscaflavina, um isômero do ácido betalâmico que dá origem a uma outra classe de pigmentos naturais: as higroaurinas. Desde a caracterização do gene dodA, o qual codifica para a DODA de A. muscaria (AMAMU), não existem relatos na literatura que explorem a promiscuidade catalítica desta enzima, sua relação com outras linhagens de DODAs e a síntese quimioenzimática de betalaínas a partir desta enzima. Dessa forma, buscamos contextualizar as relações filogenéticas e funcionais entre AMAMU e diferentes linhagens de DODAs, bem como estabelecer um método que viabilize a clonagem, expressão heteróloga e caracterização funcional destaenzima. As análises filogenéticas revelaram que AMAMU possui uma evolução convergente com DODAs de plantas e bactérias e que, apesar de AMAMU ser funcionalmente homóloga à DODA da bactéria Escherichia coli, esta última apresenta homologia com DODAs de plantas. Logo, não há uma relação direta entre a sequência primária de DODAs e sua função. Nós também demonstramos que não há uma relação entre a expressão de transcritos de BvDODA1, e de seu parálogo BvDODA2, e a diferença de pigmentação entre variedades de beterrabas amarelas e vermelhas. A clonagem da sequência codificadora (CDS) publicada para o gene dodA de A. muscaria resultou na retenção do primeiro íntron, o que impedia a sua expressão. Então, uma nova CDS de 558 nucleotídeos foi proposta para este gene, a qual inclui um códon de início da tradução que se mantém na fase de leitura e codifica para uma proteína de 185 resíduos, 43 a menos que AMAMU. A expressão desta CDS resultou na proteína recombinante AmDODA, capaz de catalisar a síntese de ácido betalâmico e muscaflavina a partir de L-DOPA e D-DOPA. AmDODA possui um tamanho aproximado de 22 kDa, com um pH ótimo de atividade de 8,5 e uma constante de Michaelis (KM) de 3,7 ± 0,9 mmol L-1 e de velocidade máxima (Vmax) de 3,3 ± 0,4 µ mol min-1 mg-1. Sua utilização foi demonstrada na síntese quimioenzimática de betalaínas-modelo com potencial aplicação como sondas para microscopia confocal de fluorescência de dois fótons. Neste contexto, esta Tese explora os aspectos moleculares, bioquímicos e biológicos da DODA do fungo A. muscaria e traz importantes contribuições acerca da pigmentação por betalaínas na natureza

Extradiol dioxigenases are enzymes that catalyze the oxidative cleavage of C-C bonds between adjacent phenolic hydroxyl groups using catechols as substrates. This class of enzymes is well characterized in bacteria, where they catalyze the degradation of aromatic compounds. In most plants of the Order Caryophyllales, such as beet, paperflower and four o'clock flower, L-3,4-dihydroxyphenylalanine (L-DOPA) extradiol dioxygenases (DODAs) catalyze the oxidative 4,5-cleavage of L-DOPA generating the betalamic acid, an aldehyde precursor of the betalains, a class of natural pigments that replaces anthocyanins in the pigmentation of these species. Some basidiomycete fungi also produce betalains, such as the fly agaric (Amanita muscaria). In this organism, DODA is able to catalyze an additional 2,3-cleavage of L-DOPA, yielding muscaflavine, an isomer of betalamic acid that gives rise to another class of natural pigments: the hygroaurins. Since the characterization of the dodA gene, which encodes the A. muscaria DODA (AMAMU), there are no reports in the literature that explore the catalytic promiscuity of this enzyme, its relation to other DODAs and the chemoenzymatic synthesis of betalains from this enzyme. Thus, we seek to contextualize the phylogenetic and functional relationships between AMAMU and different DODA lineages, as well as to establish a method that enable the cloning, heterologous expression and functional characterization of this enzyme. Phylogenetic analysis revealed that AMAMU has a convergent evolutionwith plant and bacterial DODAs and that although AMAMU is functionally homologous to the DODA of the Escherichia coli bacteria, this latter is homologous to the plant DODAs. Therefore, there is no direct relationship between the primary sequence of DODAs and their function. We have also shown that there is no relationship between the expression of BvDODA1 transcripts, and its BvDODA2 paralogue, and the pigment difference between yellow and red beet varieties. Cloning of the published coding sequence (CDS) for the dodA gene of A. muscaria resulted in the retention of the first intron, which prevented its expression. Then, a new CDS of 558 nucleotides was proposed for this gene, which includes a translation start codon that remains in the open reading frame and encodes for a protein 185 residues long, 43 less than AMAMU. Expression of this CDS resulted in the recombinant AmDODA protein, able to catalyze the synthesis of betalamic acid and muscaflavine from L-DOPA and D-DOPA. AmDODA has an approximate size of 22 kDa, with an optimum activity pH of 8.5 and a Michaelis constant (KM) of 3.7 ± 0.9 mmol L-1 and a maximum velocity (Vmax) of 3.3 ± 0.4 µmol min-1 mg-1. Its use was demonstrated in the chemoenzymatic synthesis of betalains-model with potential application as probes for confocal microscopy of two-photon fluorescence. In this context, this thesis explores the molecular, biochemical and biological aspects of the DODA of the fungus A. muscaria and brings important contributions about the pigmentation by betalains in nature
Descritores: Filogenia
Pigmentos Biológicos/efeitos adversos
Agaricus muscarius/análise
Dioxigenases/química
-Pigmentação
Betalaínas
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; T574.1925, S676l. 30100026269-Q


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Id: lil-757064
Autor: Truszkowski, Martín; Moreno, Rodolfo P; Santos, Silvia N; Moreno, Guillermo E; Iolster, Thomas; Siaba Serrate, Alejandro; Landry, Luis; Ratto, María Elena; Rufach, Daniel; Fernández, Analía; Vassallo, Juan C; Buamscha, Daniel; Debaisi, Gustavo; Yulitta, Horacio.
Autor: Grupo de Investigación Clínica y Epidemiológica en Terapia Intensiva Pediátrica.
Título: Características de las residencias de terapia intensiva pediátrica de la República Argentina: Encuesta nacional / Characteristics of pediatric intensive care residency programs in Argentina: A national survey
Fonte: Arch. argent. pediatr;113(5):425-432, oct. 2015. graf, tab.
Idioma: es.
Resumo: Introducción. La residencia de terapia intensiva pediátrica (TIP) tiene pocos años de desarrollo en nuestro país. Conocer su situación brinda la posibilidad de establecer estrategias para contribuir al desarrollo y capacitación de profesionales. Objetivos. 1) Describir las características de las residencias de TIP del país. 2) Evaluar si existen características que se relacionen con una mayor ocupación de las vacantes. 3) Explorar la inserción laboral en el hospital formador de los residentes. Diseño. Descriptivo, observacional. Encuesta nacional. Criterios de inclusión. Residencias de TIP funcionales entre el 1/4/2014 y el 31/5/2014. Resultados. Se analizaron 31 residencias. Solo 11/31 tenían volumen de internación anual >400 pacientes. No había normas y/o criterios de atención en 9/31. En 17/31, el programa estuvo adecuado al marco de referencia nacional. Hubo 13/31 que no contaban con jefe ni instructor de residentes. Fueron acreditadas por el Ministerio de Salud 5/31. Hubo 65 vacantes; el número aumentó en los últimos 4 años; la ocupación disminuyó de 59% en 2009 a 30% en 2013. El 60% de los residentes tuvo inserción laboral en la TIP formadora. El análisis de regresión logística multivariado identificó la variable ingresos anuales > 400 pacientes como predictora independiente de ocupación de vacantes > 60%. Conclusiones. 1) Hay un déficit en la ocupación de cargos. 2) El número de residencias acreditadas es escaso. 3) Las unidades de cuidados intensivos pediátricos con mayor número de ingresos se asociaron a una mayor cobertura de vacantes. 4) Más de la mitad de los residentes se insertaron laboralmente en la TIP formadora.

Introduction. Pediatric intensive care residency programs have been in place in Argentina for just a few years. Knowing their status offers the possibility to establish strategies to help with professional development and training. Objectives. 1) To describe the characteristics of pediatric intensive care residency programs across Argentina. 2) To assess whether certain characteristics are related to a higher vacancy filling rate. 3) To assess job placement in the hospital where residents are trained. Design. Descriptive, observational study. National survey. Inclusion criteria. Pediatric intensive care residency programs in place between April 1st, 2014 and May 31st, 2014. Results. Thirty-one residency programs were analyzed. Only 11/31 had an annual hospitalization volume >400patients. There were no guidelines and/or criteria for care in 9/31. The program suited the national reference frameworkin17/31. There was no head ofresidents or resident trainer in 13/31. Only 5/31 had been certified by the Ministry of Health. There were 65 vacancies; this number increased in the past four years; vacancy filling rate decreased from 59% in 2009 to 30% in 2013. Sixty percent of residents got a job in the pediatric intensive care unit where they were trained. A multivariate logistic regression analysis identified the outcome measure annual hospitalization volume >400 patients as an independent predictor of vacancy filling rate >60%. Conclusions. 1) Vacancy filling is deficient. 2) The number of certified residency programs is scarce. 3) Pediatric intensive care units with a higher number of hospitalizations were associated with a higher vacancy filling rate. 4) More than half of residents got a job in the pediatric intensive care unit where they were trained.
Descritores: Clonagem Molecular
Dioxigenases/genética
Frutas/genética
Expressão Gênica
Malus/genética
Proteínas de Plantas/genética
Estresse Fisiológico/genética
-Sequência de Aminoácidos
Mapeamento Cromossômico
Dioxigenases/química
Frutas/crescimento & desenvolvimento
Regulação da Expressão Gênica de Plantas
Íntrons
Dados de Sequência Molecular
Malus/classificação
Malus/crescimento & desenvolvimento
Filogenia
Regiões Promotoras Genéticas
Proteínas de Plantas/química
Sequências Reguladoras de Ácido Nucleico
Alinhamento de Sequência
Análise de Sequência de DNA
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: AR1.2 - Instituto de Investigaciónes Epidemiológicas


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Id: lil-732503
Autor: Cuperschmid, Ethel Mizrahy; Martins, Maria do Carmo Salazar.
Título: Instituto de Radium de Minas Gerais: vanguarda da radioterapia no Brasil, 1923-1935 / Minas Gerais Radium Institute: at the forefront of radiotherapy in Brazil, 1923-1935
Fonte: Hist. ciênc. saúde-Manguinhos;21(4):1235-1260, Oct-Dec/2014. tab, graf.
Idioma: pt.
Resumo: Este artigo propõe estudar os primeiros 12 anos de existência do Instituto de Radium de Minas Gerais, fundado em 1922. Sua atuação na luta contra o câncer no Brasil, ainda pouco conhecida, começa a ser esboçada pelo estudo de documentação institucional inédita. Através de um banco de dados elaborado com informações constantes em seu livro de registro de pacientes, foram feitos levantamentos estatísticos dos tipos de câncer e das formas de tratamento existentes entre 1923 e 1935. Esse livro faz parte de um conjunto de outros cinco recentemente descobertos no Centro de Memória da Medicina/UFMG. A documentação permite resgatar os primórdios das intervenções de radioterapia no país e acompanhar seu desenvolvimento e a influência exercida por esse hospital modelo.

This article proposes to study the first 12 years of the Minas Gerais Radium Institute, founded in 1922. Its work in the fight against cancer in Brazil, albeit still little known, is coming to light as its institutional documents are studied. A database has been prepared using information from its patient register, based on which statistical analyses have been done to identify the types of cancer and treatments available there between 1923 and 1935. This register is one of five recently unearthed at the Medicine Memory Center of the Universidade Federal de Minas Gerais. Through them, the earliest experiments in radiotherapy in Brazil can be reconstituted, and its development and the influence of this model hospital can be mapped out.
Descritores: Aspergillus nidulans/enzimologia
Dioxigenases
Ácido Homogentísico/análise
Oxigenases/metabolismo
Espectrofotometria/métodos
-Alcaptonúria/metabolismo
Aspergillus nidulans/efeitos dos fármacos
Aspergillus nidulans/metabolismo
Cromatografia Líquida de Alta Pressão
HOMOGENTISATE 1,TEMEFOS-DIOXYGENASE
Ácido Homogentísico/metabolismo
Ácido Homogentísico/urina
Oxigenases/genética
Fenilacetatos/metabolismo
Fenilacetatos/farmacologia
Sensibilidade e Especificidade
Limites: Feminino
Humanos
Masculino
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-676921
Autor: Silva, A. S; Jacques, R. J. S; Andreazza, R; Bento, F. M; Roesch, L. F. W; Camargo, F. A. O.
Título: Properties of catechol 1, 2 dioxygenase in the cell free extract and immobilized extract of Mycobacterium fortuitum
Fonte: Braz. j. microbiol;44(1):291-297, 2013. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: Polycyclic aromatic hydrocarbons (PAH) are carcinogenic compounds which contaminate water and soil, and the enzymes can be used for bioremediation of these environments. This study aimed to evaluate some environmental conditions that affect the production and activity of the catechol 1,2-dioxygenase (C12O) by Mycobacterium fortuitum in the cell free and immobilized extract in sodium alginate. The bacterium was grown in mineral medium and LB broth containing 250 mg L-1 of anthracene (PAH). The optimum conditions of pH (4.0-9.0), temperature (5-70 ºC), reaction time (10-90 min) and the effect of ions in the enzyme activity were determined. The Mycobacterium cultivated in LB shown higher growth and the C12O activity was two-fold higher to that in the mineral medium. To both extracts the highest enzyme activity was at pH 8.0, however, the immobilized extract promoted the increase in the C12O activity in a pH range between 4.0 and 8.5. The immobilized extract increased the enzymatic activity time and showed the highest C12O activity at 45 ºC, 20 ºC higher than the greatest temperature in the cell free extract. The enzyme activity in both extracts was stimulated by Fe3+, Hg2+ and Mn2+ and inhibited by NH4+ and Cu2+, but the immobilization protected the enzyme against the deleterious effects of K+ and Mg2+ in tested concentrations. The catechol 1,2-dioxygenase of Mycobacterium fortuitum in the immobilized extract has greater stability to the variations of pH, temperature and reaction time, and show higher activity in presence of ions, comparing to the cell free extract
Descritores: Carcinógenos/análise
Carcinógenos/isolamento & purificação
Dioxigenases/análise
Ativação Enzimática
Hidrocarbonetos Policíclicos Aromáticos/análise
Hidrocarbonetos Policíclicos Aromáticos/isolamento & purificação
Mycobacterium fortuitum/crescimento & desenvolvimento
Mycobacterium fortuitum/isolamento & purificação
-Microbiologia Ambiental
Enzimas/análise
Métodos
Tipo de Publ: Estudo de Avaliação
Responsável: BR32.1 - Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica


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Id: lil-616757
Autor: Okada, Sabrina Sayori.
Título: Regulação cruzada entre peroxidases e indolamina 2.3 dioxigenase no controle da metabolização do triptofano / Peroxidases and indoleamine 2.3 dioxygenase crosstalk modulating tryptophan metabolization.
Fonte: São Paulo; s.n; 2010. 159,iv p. ilus, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Triptofano (TRP) é metabolizado por duas vias, a via serotonérgica e a via das quinureninas. Na via serotonérgica, TRP é metabolizado a serotonina (5-HT) e, em algumas células, à melatonina (MLT) que pode ser oxidada à N1-acetil-N2-formil-5- metoxiquinuramina (AFMK) e N1-acetil-5-metoxiquinuramina (AMK) por ação de peroxidases. Na via das quinureninas o TRP é diretamente metabolizado à N formilquinurenina (NFK) e em seguida a quinurenina (QUIN). A enzima indolamina 2, 3 dioxigenase (IDO) é uma das responsáveis por esta reação. Dada a importância da IDO na tolerância imunológica e pelo fato desta enzima ser induzível nos propusemos a avaliar a existência de uma regulação cruzada entre esta enzima e a via serotonérgica. Avaliando a interferência de AMK sobre a ação de IDO e a interferência de QUIN sobre a formação de AFMK por peroxidases, observamos uma possível interação entre as vias. AMK é um inibidor competitivo clássico de IDO e o Ki encontrado foi de 0,98 mM. QUIN é um inibidor acompetitivo linear simples da formação de AFMK e o Ki encontrado foi de 0,1 mM. A inibição da formação de AFMK também ocorre para a peroxidase humana (mieloperoxidase, MPO). Além de representarem uma regulação cruzada utilizada in vivo, as inibições encontradas podem ser relevantes para a proposta de novos inibidores de IDO e MPO na terapia imunomodulatória. Dado o nosso interesse pelas enzimas IDO e MPO, avaliamos ainda a localização intracelular destas enzimas em células de peritônio de camundongo, tanto residente como ativada com concanavalina A (Con A). O estímulo com Con A representa uma ativação de linfócitos T mediado por interferon gama (IFN-γ) e foi usado como modelo experimental para avaliar condições de localização em células ativadas. Por imunocitoquímica verificamos que IDO e MPO localizam-se próxima à membrana plasmática sendo que uma leve dispersão apenas de MPO foi observada em células ativadas com Con A. A localização intracelular das duas enzimas é no...

Tryptophan (TRP) is metabolized by two mains pathways, the serotoninergic pathway and the kynurenine pathway. In the serotoninergic pathway, TRP is metabolized to serotonin (5-HT) and, in some cells, to melatonin (MLT). The later can even be oxidized to acetyl-N1-N2-formyl-5-methoxykynuramine (AFMK) and N1-acetyl-5 -methoxykynuramine (AMK) by peroxidases. In the kynurenine pathway, TRP is metabolized to N-formylkynurenine (NFK) and to kynurenine (KYN). Indoleamine 2, 3 dioxygenase (IDO) is one of those responsible for this reaction. Since IDO is importat in immune tolerance and the fact that this enzyme is inducible by cytokines we proposed whether there is a cross regulation between this enzyme and the serotoninergic pathway. A possible interaction between MLT and TRP oxidation pathways was shown by the AMK influence on IDO activity and QUIN interference on AFMK formation by peroxidases. AMK was shown to be an IDO classical competitive inhibitor with a Ki of 0.98 mM. QUIN was a peroxidase (horseradish peroxidase, HRP) classical uncompetitive inhibitor and Ki was found to be 0,1 mM. AFMK formation inhibition was also found in human peroxidase (myeloperoxidase, MPO). Beyond the in vivo crosstalk, new IDO and MPO inhibitors in immunomodulatory therapy would be proposed by the compounds shown in this study. Given our interest in IDO and MPO, we also evaluated their intracellular localization in both resident and concanavalin A (Con A) activated mice peritoneum cells. Con A stimulation is a IFN-γ mediated T lymphocytes activation and was our experimental model to evaluate activated cells. In light microscopy we observed IDO and MPO localization near the membrane and MPO only had a dispersed localization in Con A activated cells. Cytoplasm, nucleus and vesicles were the intracellular localization of both enzymes. Interestingly, we found MPO in isolated cells and in cell clusters of two or more cells. MPO was founded on macrophages, B1 cells and cell clusters by...
Descritores: Dioxigenases/análise
Peroxidase/análise
Triptofano/metabolismo
-Quinurenina 3-Mono-Oxigenase
Linfócitos/fisiologia
Macrófagos
Tipo de Publ: Estudo de Avaliação
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; T616.0756, O41r. 20547


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Id: lil-588855
Autor: Sales, Jorgenilce de Souza.
Título: Papel imunossupressor da indoleamina 2, 3 - dioxigenase na hanseníse / Immunosuppressive role of indoleamine 2, 3 - dioxygenase in leprosy.
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; 2010. xii,128 p. ilus, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Oswaldo Cruz para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Os mecanismos que levam a ausência de resposta imune celular no pólo lepromatoso da hanseníase frente ao Mycobacterium leprae permanecem obscuros. Estudos anteriores mostraram que fatores secretados pelos macrófagos de pacientes lepromatosos inibem a proliferação de linfócitos de indivíduos saudáveis, sugerindo que fatores endógenos produzidos por células da linhagem mielóide podem exercer uma atividade supressora nas células T. Recentemente, diversos estudos têm demonstrado a participação da enzima indoleamina 2,3 dioxigenase (IDO) na supressão das células T, indicando que mudanças bioquímicas devido ao catabolismo do triptofano têm efeitos na proliferação dessas células. No presente trabalho nós demonstramos que os pacientes com a forma clínica lepromatosa apresentam uma maior expressão de IDO em biópsias de pele e maior atividade de IDO no soro quando comparados com pacientes com a forma tuberculóide e que o M. leprae induz a expressão e a atividade de IDO em monócitos de indivíduos saudáveis e de pacientes lepromatosos. Além disso, observamos que o M. leprae induz aumento na atividade de IDO nas células dendríticas derivadas de monócitos de indivíduos saudáveis e que esta atividade aumentada de IDO contribui para o aumento percentual de linfócitos expressando a molécula supressora CTLA-4, sugerindo que IDO participe na anergia T antígeno específico observada em pacientes com a forma lepromatosa da doença.
Descritores: Dioxigenases
Hanseníase/metabolismo
Imunossupressores
Mycobacterium leprae
Responsável: BR15.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas
BR15.1


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Id: lil-520240
Autor: Urszula, Guzik; Izabela, Gren; Danuta, Wojcieszynska; Sylwia, Labuzek.
Título: Isolation and characterization of a novel strain of Stenotrophomonas maltophilia possessing various dioxygenases for monocyclic hydrocarbon degradation / Isolamento e caracterização de uma nova cepa de Stenotrophomonas maltophilia com várias dioxigenases para degradação de hidrocarbonetos monocíclicos
Fonte: Braz. j. microbiol;40(2):285-291, Apr.-June 2009. tab, ilus.
Idioma: en.
Resumo: A Gram-negative bacterium, designated as strain KB2, was isolated from activated sludge and was found to utilize different aromatic substrates as sole carbon and energy source. On the basis of morphological and physiochemical characteristics and 16S rRNA gene sequence analysis, the isolated strain KB2 was identified as Stenotrophomonas maltophilia. Strain KB2 is from among different Stenotrophomonas maltophilia strains the first one described as exhibiting the activities of three types of dioxygenases depending on the structure of the inducer. The cells grown on benzoate and catechol showed mainly catechol 1,2- dioxygenase activity. The activity of 2,3-dioxygenase was detected after phenol induction. Protocatechuate 3,4-dioxygenase was found in crude cell extracts of this strain after incubation with 4-hydroxybenzoic acid, protocatechuic acid and vanillic acid. Because of broad spectrum of dioxygenases' types that Stenotrophomonas maltophilia KB2 can exhibit, this strain appears to be very powerful and useful tool in the biotreatment of wastewaters and in soil decontamination.

Uma bactéria Gram-negativa, denominada KB2, foi isolada de lodo ativado, verificando-se ser capaz de utilizar substratos aromáticos com única fonte de carbono e energia. Com base nas características morfológicas e físico-químicas, e na análise da sequencia do gene 16SrRNA, esta bactéria foi identificada como Stenotrophomonas maltophilia. Entre as diversas cepas de S. maltophilia já descritas, essa cepa é a primeira com atividade de três tipos de dioxigenases, dependendo da estrutura do indutor. As células cultivadas em benzoato e catecol apresentaram atividade de catecol 1,2-dioxigenase principalmente. A atividade de 2,3-dioxigenase foi detectada após indução com fenol. Após incubação com ácidos 4-hidrobenzoico, ácido protocatecuico evanílico, encontrou-se protocatecuato 3,4-dioxigenase no extrato celular. Devido ao amplo espectro de atividade das diferentes dioxigenases de S. maltophilia KB2, esta cepa parece ser uma ferramenta poderosa e útil para o biotratamento de efluentes e descontaminação do solo.
Descritores: Lodos Ativados
Dioxigenases/análise
Dioxigenases/genética
Hidrocarbonetos Aromáticos/análise
Sequência de Bases/genética
Stenotrophomonas maltophilia/crescimento & desenvolvimento
Stenotrophomonas maltophilia/isolamento & purificação
-Biodegradação Ambiental
Métodos
Técnicas
Tipo de Publ: Relatório Técnico
Responsável: BR32.1 - Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica


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Id: lil-440444
Autor: Guerrini, Iraê A; Trigueiro, Rodrigo M; Leite, Regina M; Wilcken, Carlos F; Velini, Edivaldo D; Mori, Edson S; Furtado, Edson L; Marino, Celso L; Maia, Ivan G.
Título: Eucalyptus ESTs involved in the production of 9-cis epoxycarotenoid dioxygenase, a regulatory enzyme of abscisic acid production
Fonte: Genet. mol. biol;28(3,suppl):640-643, Nov. 2005. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: Abscisic acid (ABA) regulates stress responses in plants, and genomic tools can help us to understand the mechanisms involved in that process. FAPESP, a Brazilian research foundation, in association with four private forestry companies, has established the FORESTs database (https://forests.esalq.usp.br). A search was carried out in the Eucalyptus expressed sequence tag database to find ESTs involved with 9-cis epoxycarotenoid dioxygenase (NCED), the regulatory enzyme for ABA biosynthesis, using the basic local BLAST alignment tool. We found four clusters (EGEZLV2206B11.g, EGJMWD2252H08.g, EGBFRT3107F10.g, and EGEQFB1200H10.g), which represent similar sequences of the gene that produces NCED. Data showed that the EGBFRT3107F10.g cluster was similar to the maize (Zea mays) NCED enzyme, while EGEZLV2206B11.g and EGJMWD2252H08.g clusters were similar to the avocado (Persea americana) NCED enzyme. All Eucalyptus clusters were expressed in several tissues, especially in flower buds, where ABA has a special participation during the floral development process
Descritores: Ácido Abscísico
Eucalyptus/genética
-Carotenoides
Bases de Dados Genéticas
Dioxigenases
Etiquetas de Sequências Expressas
Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central



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