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Id: biblio-964436
Autor: Barbieri, Dechristian França; Wisniewski, Elvis; Wisniewski, Miriam Salete Wilk; Roman, Silvane Souza; Chicota, Luiz Carlos; Cerezer, Simone Maffini; Dallago, Rogério Marcos.
Título: Toxicidade animal por formaldeídeo e complucad® em ratos wistar: exposição aguda / Animal toxicity caused by formaldehyde and complucad® in wistar rats: acute exposure
Fonte: Rev. interdisciplin. estud. exp. anim. hum. (impr.);2(4):114-119, dezembro 2010. tab.
Idioma: pt.
Resumo: Objetivos: Verificar a toxicidade em ratos Wistar expostos ao formaldeídeo a 10% e Complucad®, analisando-se as enzimas hepáticas alaninaaminotransferase e aspartatoaminotransferase, os tecidos pulmonar, renal e hepático, após período de exposição aguda. Métodos. A amostra contou com 24 ratos machos adultos, da linhagem Wistar-Tecpar, divididos aleatoriamente em três grupos com oito animais cada. O Grupo Controle Negativo (G.C), não foi exposto às substâncias. O Grupo Controle Positivo (G.F) foi exposto ao formaldeído a 1.33 ppm e o Grupo Experimental (G.CP) exposto à substância Complucad®. Os animais foram mantidos sob condições normais de temperatura, com fotoperíodo de 12h claro/escuro, alimentados com ração balanceada para roedores e água ad libitum, sendo expostos diariamente (8 horas/dia) às respectivas substâncias. Após o período de exposição os mesmos foram anestesiados para coleta sanguínea, seguida de eutanásia para coleta dos tecidos. Resultados: O teste ANOVA seguido de TUKEY realizado com nível de significância de 5% demonstrou para a enzima alanina diferença (p=0,04) entre o G.F quando comparado ao controle. A enzima aspartato apresentou (p=0,20). A avaliação histológica dos órgãos demonstrou alteração significativa para o tecido hepático sendo (p=0,0001), tecido pulmonar (p=0,0085) e tecido renal (p=0,00), mediante o teste estatístico com Qui-Quadrado. Através da aplicação do teste Kruskall Wallis 5% para as variáveis dos tecidos, observou-se infiltração de células e perda da arquitetura (p<0,03), dilatação alveolar (p=0,01), tumefação celular cortical, congestão vascular cortical e dilatação tubular (p<0,01). Conclusão: Houve grau de toxicidade aos referidos xenobióticos, sendo em maior intensidade no grupo exposto ao formaldeídeo a 10%.

Objectives: Verify the toxicity in Wistar rats exposed to formaldehyde solutions at 10% and Complucad®, analyzing the alaninaaminotransferase/aspartatoaminotransferase hepatic enzymes and the lung, kidney and liver tissues, after a sharp period of exposition. Methods: The 24 Wistar-Tecpar adult male rats, divided randomly into three groups, with eight animals each group. The Negative Control Group (G.C) was not exposed to the substances; the Positive Control Group (G.F) was exposed to formaldehyde at 1.33 ppm, and the Experimental Group (G. CP) was exposed to Complucad®. The animals were kept under room temperature, in a 12 hour light/dark photo period, fed with a balanced diet for rodents and ad libitum water, being daily exposed (8 hours a day) to the respective substances. After a period of exposition, they were anesthetized for blood collection, then the euthanasia for tissue collection. Results: the ANOVA followed by TUKEY performed with a significance level of 5% showed for enzyme alanine (p=0,04) between the G.F compared with the control group. The enzyme aspartate, showed (p=0,20). The organs histological evaluation showed a significant alteration for the liver tissue, being (p=0,0001), lung tissue (p=0,085), and kidney tissue (p=0.00), before treatment with the Qui-Quadrado Test. Applying the test Kruskall Wallis 5% for the variables of the tissues, observed, cell infiltration and loss of architecture (p=0,03), dilated alveolar (p=0,01), cortical cell swelling, cortical vascular congestion and dilatation tubular (p<0,01). Conclusion: There was a degree of toxicity to the referred xenobiotic, being more intense on the group exposed to formaldehyde at 10%.
Descritores: Exposição a Produtos Químicos
Formaldeído/toxicidade
-Transferases/sangue
Ratos Wistar
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Abdalla, Dulcineia Saes Parra
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Id: lil-533169
Autor: Pincinato, Eder de Carvalho; Moriel, Patricia; Abdalla, Dulcinéia Saes Parra.
Título: Cholesterol oxides inhibit cholesterol esterification by lecithin: cholesterol acyl transferase / Óxidos de colesterol por inibir a esterificação do colesterol lecitina: colesterol acil transferase
Fonte: Braz. j. pharm. sci;45(3):429-435, July-Sept. 2009. graf, tab.
Idioma: en.
Projeto: Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo.
Resumo: Cholesterol oxides are atherogenic and can affect the activity of diverse important enzymes for the lipidic metabolism. The effect of 7β-hydroxycholesterol, 7-ketocholesterol, 25-hydroxycholesterol, cholestan-3β,5α,6β-triol,5,6β-epoxycholesterol, 5,6α-epoxycholesterol and 7α-hydroxycholesterol on esterification of cholesterol by lecithin:cholesterol acyl transferase (LCAT, EC 2.3.1.43) and the transfer of esters of cholesterol oxides from high density lipoprotein (HDL) to low density lipoproteins (LDL) and very low density lipoproteins (VLDL) by cholesteryl ester transfer protein (CETP) was investigated. HDL enriched with increasing concentrations of cholesterol oxides was incubated with fresh plasma as source of LCAT. Cholesterol and cholesterol oxides esterification was followed by measuring the consumption of respective free sterol and oxysterols. Measurements of cholesterol and cholesterol oxides were done by gas-chromatography. 14C-cholesterol oxides were incorporated into HDL2 and HDL3 subfractions and then incubated with fresh plasma containing LCAT and CETP. The transfer of cholesterol oxide esters was followed by measuring the 14C-cholesterol oxide-derived esters transferred to LDL and VLDL. All the cholesterol oxides studied were esterified by LCAT after incorporation into HDL particles, competing with cholesterol by LCAT. Cholesterol esterification by LCAT was inversely related to the cholesterol oxide concentration. The esterification of 14C-cholesterol oxides was higher in HDL3 and the transfer of the derived esters was greater from HDL2 to LDL and VLDL. The results suggest that cholesterol esterification by LCAT is inhibited in cholesterol oxide-enriched HDL particles. Moreover, the cholesterol oxides-derived esters are efficiently transferred to LDL and VLDL. Therefore, we suggest that cholesterol oxides may exert part of their atherogenic effect by inhibiting cholesterol esterification...

Os óxidos de colesterol são aterogênicos e podem afetar a atividade de diversas enzimas importantes para o metabolismo lipídico. Este estudo investigou o efeito dos óxidos 7β-hidroxicolesterol, 7-cetocolesterol, 25-hidroxicolesterol, colestan-3β,5α,6β-triol, 5,6β-epoxicolesterol, 5,6α-epoxicolesterol e 7α-hidroxicolesterol na esterificação do colesterol por ação da lecitina colesterol aciltransferase (LCAT, EC 2.3.1.43) e a posterior transferência dos óxidos esterificados da lipoproteína de alta densidade (HDL) para as lipoproteínas de baixa densidade (LDL) e muito baixa densidade (VLDL) mediada pela proteína de transporte de éster de colesterol (CETP). Para atingir os objetivos, HDL enriquecida com concentrações crescentes de óxidos de colesterol foi incubada com plasma fresco pobre em lipoproteínas, como fonte de LCAT; posteriormente a esterificação do colesterol e dos óxidos de colesterol foi medida pelo consumo do colesterol livre e dos óxidos livres presentes na HDL. As determinações de colesterol e dos óxidos de colesterol foram realizadas por cromatografia gasosa. 14C-óxidos de colesterol foram incorporados nas subfrações HDL2 e HDL3 e posteriormente incubados com plasma fresco, contendo LCAT e CETP. A transferência dos ésteres de óxidos de colesterol foi medida e quantificada pela presença desses ésteres na LDL e VLDL. Todos os óxidos de colesterol estudados foram esterificados pela LCAT após incorporação nas partículas de HDL e competiram com a esterificação do colesterol nativo. A esterificação do colesterol pela LCAT foi inversamente relacionada à concentração de óxidos de colesterol. A esterificação dos óxidos de colesterol foi maior na HDL3 e a transferência desses ésteres foi maior a partir da HDL2 para a LDL e VLDL. Estes resultados indicam que a esterificação do colesterol pela LCAT é inibida nas partículas de HDL enriquecidas com óxidos de colesterol e que os ésteres de óxidos de colesterol...
Descritores: Proteína de Transporte de Acila
Colesterol
Lecitinas/biossíntese
Óxidos
Transferases
-Lipoproteínas HDL
Esterol O-Aciltransferase
Limites: Seres Humanos
Masculino
Feminino
Adulto
Tipo de Publ: Estudos de Avaliação
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-531751
Autor: Maresma, Beatriz Guilarte; Castillo, Boris Gutarra; Fernández, Rubén Cuervo; Silva, Elda Sabino da; Maiorano, Alfredo Eduardo; Rodrigues, Maria Filomena de Andrade.
Título: Mutagenesis of Aspergillus oryzae IPT-301 to improve the production of ¥â-fructofuranosidase
Fonte: Braz. j. microbiol;41(1):186-195, Jan.-Mar. 2010. ilus, graf, tab.
Idioma: en.
Resumo: Aspergillus oryzae IPT-301, previously reported as a ¥â-fructofuranosidase producing microorganism, was successfully mutated using UV irradiation at 253.7 nm followed by the screening of survivors resistant to certain stress conditions. Strains were first subjected to the ¥â-fructofuranosidase activity assay using a portion from the colony grown in Petri dish as the enzyme source. Seven mutants with fructofuranosidase activity values relative to the parent culture between 140 -190 percent were selected from survivors grown at temperature of 40¨¬C or 0.018 percent (w/v) sodium dodecyl sulfate concentration. They were cultivated on a rotary shaker to characterize mycelium and extracellular fructosyltransferase activities. Three mutants named IPT-745, IPT-746 and IPT-748 showed the highest amount of mycelium activity whose values increased 1.5 -1.8 fold, compared with the parent strain. It was found that more than 55 percent of total enzyme activity (mycelium- plus extracellular- activity) from these strains was detected in the mycelium fraction. Only one mutant, IPT-747, exceeded the amount of extracellular enzyme exhibited by the parent strain (1.5 times). This mutant also showed the highest value of total fructosyltransferase activity.
Descritores: Aspergillus oryzae/enzimologia
Aspergillus oryzae/isolamento & purificação
Furanos/análise
Transferases/análise
-Partículas beta
Responsável: BR32.1 - Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica


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Texto completo SciELO Cuba
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Id: lil-489455
Autor: Rodríguez, María M; Bisset, Juan A; Fernández, Ditter.
Título: Determinación in vivo del papel de las enzimas esterasas y glutation transferasa en la resistencia a piretroides en Aedes aegypti (Diptera: Culicidae) / Determination in vivo of the role of esterase and gluthation transferase enzymes in pyrethroid resistance of Aedes aegypti (Diptera: Cullicidae)
Fonte: Rev. cuba. med. trop;59(3), sep.-dic. 2007. tab.
Idioma: es.
Resumo: Se realizó un estudio in vivo a través del uso de 2 sinergistas, el trifenil fosfato (TFF) inhibidor específico de esterasas y el ácido etacrínico (AE), inhibidor específico de la enzima glutation transferasa (GST), para determinar si estas enzimas eran responsables de la resistencia a piretroides en Aedes aegypti. Para el trabajo se utilizaron 2 cepas de Aedes aegypti resistentes a insecticidas, una cepa que fue seleccionada con temefos por 6 generaciones de selección (SAN-F6) y otra con deltametrina por 12 generaciones de selección con este insecticida (SAN-F12), ambas resultaron ser resistentes a insecticidas piretroides. Se demostró a través del uso de los sinergistas TFF y AE que las enzimas esterasas y GST son responsables de la resistencia a los piretroides en estas cepas. Esos resultados demuestran la existencia de un fenómeno de resistencia cruzada y multirresistencia, lo cual debe tenerse en cuenta en las estrategias de uso de insecticidas para el control de este vector.

An in vivo study of two synergists, that is, Triphenil phosphate -specific esterase inhibitor- and ethacrynic acid specific gluthation transferase inhibitor- was performed to determine if these enzymes were responsible for pyrethroid resistance of Aedes aegypti. To this end, two insecticide resistant Aedes aegypti strains were used, one strain selected with temephos by six selection generations (SAN-F6) and the other strain with delmamethrin by 12 selection generations (SAN-F12), being both strains resistant to pyrethroid insecticices. Through the use of TPP and EA synergists, it was proved that esterase and gluthation-s-transferase (GST) enzymes were responsible for pryrethroid resistance of these strains. These results showed the existence of cross-resistance and multidrug resistance, which should be taken into account for insecticide use strategies aimed at vector control.
Descritores: Aedes/enzimologia
Esterases/análise
Transferases/análise
Responsável: CU1.1 - Biblioteca Médica Nacional


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Texto completo SciELO Venezuela
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Id: lil-481878
Autor: Alarcón-Corredor, O. M; Alfonso, R.
Título: Alteraciones clínicas y bioquímicas en ratas tratadas con dosis altas de vitamina A / Clinical and biochemical alterations in rats treated with high doses of vitamin A
Fonte: Arch. latinoam. nutr;57(3):224-230, sept. 2007. tab.
Idioma: es.
Resumo: En el presente trabajo se estudió el efecto de la administración intramuscular de 30.000, 50.000 y 100.000 UI de palmitato de vitamina A/día, durante 7 días, respectivamente, sobre la actividad enzimática hepática en 45 ratas Wistar machos, de 12 semanas de edad, con pesos entre 180 y 200 gramos. El grupo control estuvo integrado por 15 ratas Wistar sanas, con género, edad y peso similares a los animales tratados. El consumo de alimentos y de agua, y el peso de las ratas se determinó al finalizar el período experimental. Las ratas se examinaron en busca de manifestaciones clínicas de toxicidad. Al final el estudio, las ratas se sacrificaron bajo anestesia con éter y se tomaron muestras de tejido hepático para la determinación de la actividad enzimática. La administración de vitamina A en exceso incrementó de manera significativa (p menor que 0,05) el contenido hepático del retinol, determinó diversos y variados signos clínicos (tales como: anorexia, pérdida de peso, alopecia, conjuntivitis, hemorragias internas y externas, alteraciones cutáneas y muerte de los animales) e incrementó (p menor que 0,05) la actividad de las siguientes enzimas: alanina aminotransferasa, aspartato aminotransferasa, maltasa ácida (alfa-1,4-glucosidasa ácida), proteasas ácidas, lactato dehidrogenasa y fosfatasa alcalina mientras que las actividades de la glucosa-6-fosfatasa, glucógeno fosforilasa, alfa-amilasa, colinesterasa y arginasa disminuyeron (p menor que 0,05) al comparar con los controles no tratados. Estos cambios son proporcionales a las dosis inyectadas de vitamina A. En conclusión, nuestros resultados proporcionan evidencias que la administración de dosis altas de vitamina A a corto plazo determina diversos y variados signos clínicos y produce una marcada alteración de la actividad enzimática hepática.

In the present work the effect of intramuscular administration of 30.000, 50.000 and 100.000 IU of vitamin A palmitate daily for seven days, respectively, on the liver enzyme activity in 45 white male Wistar rats, aged 12 weeks and weighing 180-200 g, have been studied. The group control was integrated by 15 healthy rats with similar characteristics (strain, gender, age and weight) to treated animals. Food and water consumption and body weights were recorded at the end of the experimental period. Rats were observed for clinical signs of toxicity. At the end of the study, rats were sacrificed under ether anesthesia. Liver samples were taken for the determination of enzyme activity. Administration of excess of vitamin A produced a significant (p menor 0.05) increase in the content of liver vitamin A, determined diverse and variable clinical signs (such as, anorexia, loss of body weight, alopecia, conjunctivitis, external and internal hemorrhages, skin abnormalities and death) and increased (p menor que 0.05) the activity of the following enzymes: alanine aminotransferase, aspartate aminotransferase, acid maltase (acid alfa-1,4-glucosidase), acid proteases, lactate dehydrogenase and alkaline phosphatase while glucose-6-phosphatase, glycogen phosphorylase, alfa-amylase, cholinesterase and arginase decreased (p menor que 0.05) as compared with untreated controls. These changes depend on the doses given of vitamin A. In conclusion, our results provide evidence that short-term administration of high doses of vitamin A determined diverse and variable clinical signs and produces a marked alteration of activity of liver enzymes.
Descritores: Antioxidantes/administração & dosagem
Hidrolases/efeitos dos fármacos
Hipervitaminose A/enzimologia
Fígado/enzimologia
Oxirredutases/efeitos dos fármacos
Transferases/efeitos dos fármacos
Vitamina A/administração & dosagem
Vitamina A/análogos & derivados
-Doença Aguda
Antioxidantes/farmacologia
Hidrolases/análise
Injeções Intramusculares
Fígado/efeitos dos fármacos
Oxirredutases/análise
Ratos Wistar
Transferases/análise
Vitamina A/farmacologia
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-451909
Autor: Monks, Juliane Fernandes; Resem, Maria da Graça de Faria Santos; Dode, Luciana Bicca; Peres, William.
Título: Glicogênio-fosforilase: marcador promissor de infarto do miocárdio? / Glycogen phosphorylase: promising marker of acute myocardial infarction?
Fonte: J. bras. med;90(1/2):55-58, jan.-fev. 2006. ilus, tab.
Idioma: pt.
Resumo: A glicogênio-fosforilase (GP) é uma enzima que participa do processo de glicogenólise, fundamental em casos de isquemia e hipoxia tissular. Possui três isoenzimas, sendo que a GPBB tem despertado muito interesse dos pesquisadores por estar presente de forma representativa no miocárdio, podendo tornar-se um futuro marcador de infarto. Seus níveis séricos elevam-se nas primeiras horas do início dos sintomas e retornam aos valores normais em 24 a 48 horas, demonstrando-se muito sensível. A especificidade da GPBB só não é confiável quando o paciente apresenta danos cerebrais concomitantes, isso porque a predominância da GPBB no organismo humano é no cérebro. Vários autores têm realizado extensa revisão do tema, abordando os principais aspectos desse possível novo marcador.
Descritores: Glicogênio Fosforilase/metabolismo
Glicogênio Fosforilase
Infarto do Miocárdio/diagnóstico
Infarto do Miocárdio/prevenção & controle
Biomarcadores
-Isoenzimas
Transferases
Troponina T
Limites: Seres Humanos
Responsável: BR1365.1 - Biblioteca Biomédica A - CB/A


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Texto completo SciELO Brasil
Cunha, Rivaldo Venâncio da
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Id: lil-447285
Autor: Uehara, Patrícia Moreira; Cunha, Rivaldo Venâncio da; Pereira, Gracy Regina Oliveira L; Oliveira, Priscilla Alexandrino de.
Título: Envolvimento hepático em pacientes com dengue hemorrágico: manifestação rara? / Liver involvement in patients with dengue hemorrhagic fever: a rare phenomenon?
Fonte: Rev. Soc. Bras. Med. Trop;39(6):544-547, nov.-dez. 2006. tab.
Idioma: pt.
Resumo: As manifestações hepáticas são descritas como não usuais no dengue e podem evoluir com quadros graves e potencialmente letais. Avaliamos as alterações hepáticas em 41 pacientes com dengue hemorrágico com confirmação laboratorial (ELISA IgM positivo) em Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brasil e observamos 61 por cento (25/41) de alteração na alanina aminotransferase e 80,5 por cento (33/41) na aspartato aminotransferase, sendo que não houve diferenças estatisticamente significativas quando comparamos as várias formas clínicas. A variação nos valores de ALT foi de 14-547U/l, nos valores da AST foi de 11-298U/l. Náuseas e/ou vômitos foram referidos por 90 por cento (37/41) dos pacientes, 46,3 por cento (19/41) referiram dor abdominal e 10 por cento (3/29) apresentavam hepatomegalia ao exame físico. A idade variou de 18 a 88 anos, 23 (56 por cento) eram mulheres e 18 (44 por cento) homens.

Hepatic manifestations are described as unusual complications of dengue and may lead to severe and potentially lethal conditions. Liver abnormalities in 41 patients diagnosed with dengue hemorrhagic fever in Campo Grande, Mato Grosso do Sul, Brazil, between January 1 and March 31, 2002, were evaluated. All were serologically positive for dengue in laboratory tests (IgM ELISA). ALT alterations were observed in 61 percent (25/41) and AST alterations in 80.5 percent (33/41), but there were no statistically significant differences between the various clinical forms. The range in ALT levels was 14-547U/l and in AST levels was 11-298U/l. Nausea and/or vomiting were reported by 90 percent (37/41) of the patients; 46.3 percent (19/41) had abdominal pain and 10 percent (3/29) presented hepatomegaly at clinical examination. The patients' ages ranged from 18 to 88 years; 23 (56 percent) were female and 18 (44 percent) were male.
Descritores: Dengue Grave/complicações
Fígado/fisiopatologia
-Dor Abdominal/virologia
Albuminas/análise
Fosfatase Alcalina/análise
Dengue Grave/fisiopatologia
Hepatomegalia/virologia
Testes de Função Hepática
Fígado/enzimologia
Fígado/virologia
Náusea/virologia
Índice de Gravidade de Doença
Transferases/análise
Vômito/virologia
Limites: Seres Humanos
Masculino
Feminino
Adolescente
Adulto
Meia-Idade
Idoso de 80 Anos ou mais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Saúde Pública
Carvalho, Fernando Martins
Cotrim, Helma Pinchemel
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Id: lil-419620
Autor: Carvalho, Fernando Martins; Silvany Neto, Annibal Muniz; Mendes, João Luiz Barberino; Cotrim, Helma Pinchemel; Nascimento, Ana Lísia Cunha; Lima Júnior, Alberto Soares; Cunha, Tatiana Oliveira Bernardo da.
Título: Alteração de enzimas hepáticas em trabalhadores de refinaria de petróleo / Liver enzyme abnormalities among oil refinery workers
Fonte: Rev. saúde pública = J. public health;40(1):92-98, fev. 2006. tab, graf.
Idioma: pt.
Projeto: Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; . Petrobrás.
Resumo: OBJETIVO: A exposição ocupacional típica de uma refinaria de petróleo pode alterar a função hepática de seus trabalhadores. Assim, o objetivo do estudo foi identificar fatores de risco de alterações em enzimas hepáticas em trabalhadores de uma refinaria de petróleo. MÉTODOS: Os trabalhadores de uma refinaria de petróleo, localizada em São Francisco do Conde, Estado da Bahia, eram submetidos a exames periódicos anuais de 1982 a1998. O estudo caso-controle investigou todos os 150 casos de indivíduos com alteração simultânea de gama-glutamil transferase e de alanino amino transferase, de pelo menos 10 por cento acima do valor de referência. Como controles, foram selecionados 150 indivíduos sem quaisquer alterações de enzimas hepáticas ou de bilirrubinas, desde a sua admissão. Foram calculadas as razões de chance e respectivos intervalos de confiança de 95 por cento a partir de modelos de regressão logística. RESULTADOS: Em todos os setores de produção, o risco de alteração de enzimas hepáticas foi significantemente mais elevado do que no setor administrativo (RC=5,7; IC 95 por cento: 1,7-18,4), estando controlados os efeitos do álcool, obesidade e antecedentes médicos de hepatite. No período 1992-1994 foram registrados 89 casos, 88 deles provieram dos diversos setores da produção. CONCLUSÕES: A exposição ocupacional desempenha papel importante na determinação de alterações de enzimas hepáticas em trabalhadores do refino de petróleo, além dos fatores de risco eminentemente biológicos e/ou comportamentais como obesidade e o consumo de álcool.
Descritores: Estudos de Casos e Controles
Exposição Ocupacional/efeitos adversos
Indústria de Petróleo e Gás
Fatores de Risco
Transferases
Responsável: BR67.1 - CIR - Biblioteca - Centro de Informação e Referência


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Id: lil-311431
Autor: Mincis, Moysés.
Título: Interpretaçäo da elevaçäo sérica de enzimas hepáticas em pacientes assintomáticos / Interpretation of serum elevation of liver-enzymes in asymptomatic patients
Fonte: RBM rev. bras. med;58(4):272-276, abr. 2001. tab.
Idioma: pt.
Resumo: Pacientes assintomáticos apresentam, näo raramente, por ocasiäo de um checkup, elevaçäo sérica de aminotransferases, fosfatase alcalina ou gama-glutamiltransferase. Neste artigo procuramos orientar a interpretaçäo dessas anormalidades(au)
Descritores: Fosfatase Alcalina
gama-Glutamiltransferase
Transferases
Limites: Seres Humanos
Responsável: BR12.1 - Biblioteca Setorial da Ciências da Saúde


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Id: lil-235068
Autor: Alzogaray, Raúl A.
Título: Aspectos moleculares de la resistencia a insecticidas / Molecular basic of insecticide resistance
Fonte: Acta bioquím. clín. latinoam;32(3):387-95, sept. 1998. ilus, tab.
Idioma: es.
Resumo: El surgimiento de resistencia en poblaciones de insectos es uno de los efectos indeseables asociados al uso de insecticidas, y es un buen ejemplo del modo en que ocurren los procesos microevolutivos. En 1908 se documentó por primera vez la existencia de insectos resistentes a insecticidas. Ahora se conocen casos de resistencia en más de 500 especies de artrópodos. Los principales mecanismos que confieren resistencia a insecticidas son penetración cuticular reducida, metabolismo degradativo aumentado y reducción en la susceptibilidad de los sitios de acción. Los métodos de la biología molecular permiten identificar las bases moleculares de esos mecanismos. El propósito de este artículo es reseñar el conocimiento disponible acerca de la biología molecular de la resistencia a insecticidas: mutaciones puntuales en genes de acetilcolinesterasa (Drosophila melanogaster) y del receptor de GABA (varias especies), inserciones en genes de transferasas (D. melanogaster) y del citocromo P450 (D. melanogaster), amplificación de genes de esterasas (Myzus persicae y Culex pipiens / quinquefasciatus complex), cambios que afectan la expresión del gen del citocromo P450 (Musca domestica), y una mutación ligada al gen del canal de sodio dependiente de voltaje (M. domestica)
Descritores: Resistência a Inseticidas/genética
Inseticidas/efeitos adversos
Insetos/efeitos dos fármacos
Controle de Pragas/normas
-Acetilcolinesterase/efeitos dos fármacos
Acetilcolinesterase/genética
Aedes/efeitos dos fármacos
Culicidae/efeitos dos fármacos
Sistema Enzimático do Citocromo P-450/efeitos dos fármacos
Sistema Enzimático do Citocromo P-450/genética
Drosophila melanogaster/efeitos dos fármacos
Esterases/efeitos dos fármacos
Esterases/genética
Controle de Insetos/normas
Controle de Insetos/tendências
Inseticidas/classificação
Moscas Domésticas
Oxirredutases/efeitos dos fármacos
Oxirredutases/genética
Receptores de GABA/efeitos dos fármacos
Receptores de GABA/genética
Transferases/efeitos dos fármacos
Transferases/genética
Responsável: AR144.1 - CIBCHACO - Centro de Información Biomedica del Chaco



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