Base de dados : LILACS
Pesquisa : D08.811.913.400.725.115.680 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 14 [refinar]
Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

página 1 de 2 ir para página        

  1 / 14 LILACS  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
Id: lil-632075
Autor: Larrea, Fernando; Sánchez-González, Sergio; García-Becerra, Rocío; Méndez, Isabel.
Título: Sitios de acción inhibitoria de la prolactina sobre la síntesis de estradiol inducida por la hormona folículo estimulante en las células de la granulosa / Sites of prolactin inhibition on gonadotropin-induced estrogen production in cultured rat granulosa cells
Fonte: Gac. méd. Méx;141(4):259-266, jul.-ago. 2005. graf.
Idioma: es.
Resumo: En este estudio se investigaron los sitios probables de la acción inhibitoria de prolactina (Prl) sobre la esteroidogénesis ovárica inducida por la hormona folículo estimulante (FSH). Para esta finalidad se estudió la capacidad de cultivos primarios de células de la granulosa de la rata de sintetizar estradiol y AMPc bajo la estimulación con FSH o de activadores de la vía dependiente de AMPc en presencia de Prl humana. La participación de otros sistemas de transducción de señal como los dependientes de PKC y proteínas Gi en los mecanismos de acción inhibitoria de la Prl fue también investigada utilizando inhibidores de estos sistemas como la calfostina C y la toxina pertusis. Los resultados demostraron la habilidad de la Prl de alterar la esteroidogénesis previa y posterior a la generación de AMPc, muy probablemente por mecanismos que involucran la activación de la subunidad catalítica de la adenilato ciclasa, así como a través de interactuar con sistemas de transducción de señal dependientes de PKC y proteínas sensibles a la toxina pertusis. Nuestros resultados sugieren un mecanismo de interacción entre receptores acoplados a proteínas G con aquéllos acoplados a cinasas de tirosinas mediado muy probablemente por vías de señalización dependientes de proteínas Gi.

We studied the sites of prolactin inhibition upon FSH induced ovarian steroidogenesis and the ability of prolactin (Prl) to inhibit the synthesis of estradiol and cAMP accumulation under the stimulation of FSH or cAMP dependent activators. The participation of other signal pathways such as PKC and Gi proteins on the inhibitory actions of Prl was also investigated using calfostine C andpertusis toxin as inhibitors. Results showed a dose dependent prolactin decrease in FSH-induced estradiol and cAMP production prior and after the generation of the cyclic nucleotide by a mechanism involving the catalytic subunit of adenyl cyclase and/or through activation of PKC or by the interaction with pertusin toxin sensitive G proteins. Our results suggest a mechanism by which G protein coupled receptors are linked with those coupled with tyrosine kinase through the involvement of a Gi protein mediated mechanism.
Descritores: Estradiol/biossíntese
Células da Granulosa/metabolismo
Prolactina/farmacologia
-Análise de Variância
Adenilil Ciclases/metabolismo
Catálise
Células Cultivadas
AMP Cíclico/metabolismo
Ativação Enzimática
Hormônio Foliculoestimulante/farmacologia
Proteínas de Ligação ao GTP
Células da Granulosa/efeitos dos fármacos
Naftalenos/farmacologia
Toxina Pertussis/farmacologia
Proteína Quinase C/metabolismo
Proteínas Tirosina Quinases/metabolismo
Ratos Wistar
Receptores do FSH/metabolismo
Transdução de Sinais
Estimulação Química
Limites: Animais
Feminino
Ratos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Research Support, Non-U.S. Gov't
Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


  2 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Texto completo
Id: lil-437828
Autor: Picanço-Diniz, D. L. W; Valença, M. M; Antunes-Rodrigues, J.
Título: Adenosine A1 receptor-mediated inhibition of in vitro prolactin secretion from the rat anterior pituitary
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;39(11):1493-1499, Nov. 2006. graf.
Idioma: en.
Projeto: Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo; . Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico.
Resumo: In previous studies, we demonstrated biphasic purinergic effects on prolactin (PRL) secretion stimulated by an adenosine A2 agonist. In the present study, we investigated the role of the activation of adenosine A1 receptors by (R)-N6-(2-phenylisopropyl)adenosine (R-PIA) at the pituitary level in in vitro PRL secretion. Hemipituitaries (one per cuvette in five replicates) from adult male rats were incubated. Administration of R-PIA (0.001, 0.01, 0.1, 1, and 10 æM) induced a reduction of PRL secretion into the medium in a U-shaped dose-response curve. The maximal reduction was obtained with 0.1 æM R-PIA (mean ± SEM, 36.01 ± 5.53 ng/mg tissue weight (t.w.)) treatment compared to control (264.56 ± 15.46 ng/mg t.w.). R-PIA inhibition (0.01 æM = 141.97 ± 15.79 vs control = 244.77 ± 13.79 ng/mg t.w.) of PRL release was blocked by 1 æM cyclopentyltheophylline, a specific A1 receptor antagonist (1 æM = 212.360 ± 26.560 ng/mg t.w.), whereas cyclopentyltheophylline alone (0.01, 0.1, 1 æM) had no effect. R-PIA (0.001, 0.01, 0.1, 1 æM) produced inhibition of PRL secretion stimulated by both phospholipase C (0.5 IU/mL; 977.44 ± 76.17 ng/mg t.w.) and dibutyryl cAMP (1 mM; 415.93 ± 37.66 ng/mg t.w.) with nadir established at the dose of 0.1 æM (225.55 ± 71.42 and 201.9 ± 19.08 ng/mg t.w., respectively). Similarly, R-PIA (0.01 æM) decreased (242.00 ± 24.00 ng/mg t.w.) the PRL secretion stimulated by cholera toxin (0.5 mg/mL; 1050.00 ± 70.00 ng/mg t.w.). In contrast, R-PIA had no effect (468.00 ± 34.00 ng/mg t.w.) on PRL secretion stimulation by pertussis toxin (0.5 mg/mL; 430.00 ± 26.00 ng/mg t.w.). These results suggest that inhibition of PRL secretion after A1 receptor activation by R-PIA is mediated by a Gi protein-dependent mechanism.
Descritores: Adenosina/análogos & derivados
Adenosina/farmacologia
Adeno-Hipófise
Prolactina
Receptor A1 de Adenosina/metabolismo
Transdução de Sinais
-Toxina da Cólera/farmacologia
CMP Cíclico/farmacologia
Relação Dose-Resposta a Droga
Toxina Pertussis/farmacologia
Fosfolipases Tipo C/farmacologia
Adeno-Hipófise/efeitos dos fármacos
Prolactina/efeitos dos fármacos
Radioimunoensaio
Ratos Wistar
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


  3 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Venezuela
Texto completo
Id: lil-401981
Autor: Misle, A; Bruges, G; Herrera, V. de; Alfonso, M; Bécemberg, I de; González de Alfonso, R.
Título: G-protein-dependent antagonists binding in M3 mAchR from tracheal smooth muscle
Fonte: Arch. venez. farmacol. ter;20(2):143-151, abr. 2001. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Los subtipos M3 y M2 del mAchR fueron localizados en fracciones de membranas plasmáticas de músculos liso traqueal de bovino (MLTB). Los mAchRs nativos de MLTB fueron estudiados usando enlazamientos de [3H]QNB. La hetereogeneidad del receptor fue expresada para agonista y antagonista muscarínicos siendo los estados de alta afinidad sensibles a GTPyS. Mostramos que los efectos de GTPgS parecen ser mediados por proteínas Gi/o sensibles a PTX. Se detectó la hetereogeneidad del mAchR hacia 4-DAMP (M3) y pirenzepina (M1). Sin embargo, los antagonistas subtipo M2 como methoctramina y AF-DX 116 no mostraron tales respuestas en la presencia o ausencia de GTPyS. A través de la alquilación con 4-DAMP del subtipo M3 del mAchR, prevaleció el subtipo M2 el cual exhibió un enlazamiento dependiente de GTPyS parecido a un agonista mientras el enlazamiento de los antagonistas fue insensibles al GTPgS. Por lo anterior, la heterogeneidad a antagonistas del receptor descrita aquí es debida al subtipo M3 del mAchR, el cual muestra dos estados de afinidad siendo uno regulado por proteínas Gi/o
Descritores: Agonistas Muscarínicos
Antagonistas Muscarínicos
Músculo Liso
Toxina Pertussis
-Venezuela
Limites: Animais
Bovinos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: VE1.1 - Biblioteca Humberto Garcia Arocha


  4 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-364905
Autor: Zamith, Helena Pereira da Silva.
Título: Contribuição ao estudo do mecanismo da citotoxidade in vitro induzida pela toxina pertussis e suas implicações no controle de qualidade da vacina tríplice-DTP / Contribution to the study of the mechanism of the induced cytotoxicity in vitro for pertussis toxin and its implications in the quality control of the diphtheria-tetanus-pertussis vaccine.
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; dez. 2003. 148 p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Oswaldo Cruz para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Face ao objetivo fundamental deste trabalho de estabelecer e padronizar teste capaz de detectar e avaliar quantitativamente a presença de resíduos não-inativados de toxina pertussis (TP) em vacina pertussis (VP) e/ou tríplice (DTP), selecionamos a cultura de células CHO, pois, além de se enquadrar perfeitamente na regra dos 3 Rs, principalmente em termos de possível substituição do teste in vivo, é amplamente usada como linhagem celular modelo para o estudo dos efeitos celulares da TP comparativamente com os causados pela toxina colérica (TC), de características químicas e biológicas muito semelhantes à TP. Assim, as alterações morfológicas de aglomeração celular (efeito clustering) ou de alongamento celular induzidos, respectivamente, pela TP e TC, foram quantificadas e os seus mecanismos de ação estudados, confirmando-se o da TC e propondo-se o da TP, concluindo-se, ao contrário do até agora supostamente admitido, que são epifenômenos mediados por segundos mensageiros diferentes, pois confirmamos o papel do AMPc no alongamento e sugerimos o envolvimento do GMPc no clustering, demonstrando, outrossim, a participação fundamental do Oligômero B, fração molecular da TP, neste fenômeno morfológico, além de apresentarmos evidências sugestivas da participação de proteínas intracelulares diretamente conectadas com o citoesqueleto, tais como, a actina, tubulina e integrinas, na formação do clustering. Finalmente, a correlação entre os níveis de resíduos de TP - não inativada nas vacinas VP e DTP, encontradas in vivo através do Teste de Sensibilização à Histamina e in vitro em células CHO, definitivamente demonstrou a validade deste último teste, não só como complementar aos testes in vivo, mas também como possível substituto destes últimos no Controle de Qualidade das vacinas DTP. Ressalte-se que nas concentrações de TP capazes de induzir o clustering, não mostraram efeitos citotóxicos, avaliados através da análise do crescimento celular, da eficiência de clonagem, do índice mitótico e do ensaio cometa.
Descritores: Células CHO
Vacina contra Difteria, Tétano e Coqueluche
Técnicas In Vitro
Toxina Pertussis/toxicidade
-Controle de Qualidade
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BR15.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas
BR15.1


  5 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Venezuela
Texto completo
Id: lil-355135
Autor: Sánchez de V, S; Guerra de G, L; Borges, A; González de A., R; Lippo de B., I; Alfonzo, M.
Título: Efecto de péptidos natriuréticos sobre la actividad de la guanililciclasa asociada a las membranas plasmáticas de vías aéreas de bovino / Natriurectic peptide effect over the guanylyl cyclase activity asociated to the plasma membranas of the airway of the bovine
Fonte: Rev. Fac. Med. (Caracas);25(1):83-86, ene.-jul. 2002. graf.
Idioma: es.
Resumo: En las membranas plasmáticas de la fracción P2, obtenida del fraccionamiento subcelular de las vías aéreas de bovino, está presente una guanililciclasa (GC) sensible a agentes muscarínicos y a inhibición por NaCl, este último efecto está mediado a través de una proteína G sensible a toxina pertussis. Al evaluar el efecto del ANP y CNP sobre esta GC, se encontró que los péptidos estimulan la actividad basal de la enzima y revierten el efecto inhibitorio del NaCl; indicando estos resultados la presencia de GC-A y GC-B en el sistema, y la existencia de una proteína G inhibitoria interviniendo en la regulación de estas enzimas. El mastoparán estimula el efecto del ANP y CNP sobre estas GCs, sugiriendo que en la regulación de estas enzimas interviene una proteína G activadora, a través de la cual media su efecto al mastoparán
Descritores: Colinérgicos
Fator Natriurético Atrial
Bovinos
Toxina Pertussis
-Venezuela
Limites: Animais
Tipo de Publ: Revisão
Estudo Comparativo
Responsável: VE1.1 - Biblioteca Humberto Garcia Arocha


  6 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Venezuela
Texto completo
Id: lil-355131
Autor: Guevara de Murillo, A; De Villarroel, S; Lippo de Becemberg, I; Alfonzo, M.
Título: Efecto de la toxina pertussis sobre la actividad guanilil ciclasa dependiente de Mg²+ en el músculo liso traqueal de bovino / Effect of the pertussis toxins on the guanylate cyclase dependent activity of Mg² + in the tracheal musde smooth of bovine
Fonte: Rev. Fac. Med. (Caracas);25(1):70-72, ene.-jul. 2002. graf.
Idioma: es.
Resumo: Las membranas plasmáticas de músculo liso traqueal de bovino presentan una actividad de guanililciclasa dependiente de Mg²+, determinada utilizando radioinmunoensayo para GMPc, sobre la cual se estudió el efecto de la toxina pertussis. Se observó un comportamiento bimodal dependiente de la concentración de Mg²+: efecto estimulatorio hasta una concentración de Mg²+ 2mM y efecto inhibitorio a concentraciones mayores del ión. El agonista carbamilcolina también mostró un efecto dual sobre esta actividad enzimática: estimulatorio hasta 10-9 M e inhibitorio a concentraciones mayores. La toxina pertussis produce un efecto bloqueador de la guanililciclasa dependiente de Mg²+ y eso permite concluir que dicha actividad es modulada por proteína Go/Gi en forma similar a lo descrito previamente para la actividad guanililciclasa dependiente de Mn²+ en la misma fracción de membranas, pero en el caso de la actividad dependiente de Mg²+, aparentemente se requiere del componente inhibitorio de la proteína G para ejercer su función
Descritores: Bovinos
Guanilato Ciclase
Músculo Liso
Toxina Pertussis
-Bioquímica
Venezuela
Limites: Animais
Tipo de Publ: Revisão
Estudo Comparativo
Responsável: VE1.1 - Biblioteca Humberto Garcia Arocha


  7 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-243061
Autor: Castañeda Narvaez, José Luis.
Título: La lucha contra la tos ferina [editorial] / Pertussis vaccines [editorial]
Fonte: Rev. enfermedades infecc. ped;11(43):79-80, ene.-mar. 1998.
Idioma: es.
Descritores: Vacinas/imunologia
Coqueluche/epidemiologia
Coqueluche/história
Coqueluche/prevenção & controle
-Toxina Pertussis
Limites: Humanos
Lactente
Pré-Escolar
Tipo de Publ: Editorial
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


  8 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Brito, G. A. C
Texto completo
Id: lil-223994
Autor: Brito, G. A. C; Falcäo, J. L. A. A; Saraiva, S. N. R; Lima, A. A. M; Flores, C. A; Ribeiro, R. A.
Título: Histopathological analysis of rat mesentery as a method for evaluating neutrophil migration: differential effects of dexamethasone and pertussis toxin
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;31(10):1319-27, Oct. 1998. graf, ilus.
Idioma: en.
Projeto: CNPq; . FUNCAP.
Resumo: In the present study, histopathological analysis of rat mesentery was used to quantify the effect of two anti-inflammatory agents, dexamethasone (Dex) and pertussis toxin (Ptx), on leukocyte migration. The intravenous injection of Dex (1 mg/kg) and Ptx (1,200 ng) 1 h prior to the intraperitoneal injection of the inflammatory stimuli lipopolysaccharide (LPS) or formyl-methionyl-leucyl-phenylalanine (fMLP) significantly reduced the neutrophil diapedesis (LPS: Ptx = 0.86 ñ 0.19 and Dex = 0.35 ñ 0.13 vs saline (S) = 2.85 ñ 0.59; fMLP: Ptx = 0.43 ñ 0.09 and Dex 0.01 ñ 0.01 vs S = 1.08 ñ 0.15 neutrophil diapedesis/field) and infiltration (LPS: Ptx = 6.29 ñ 1.4 and Dex = 3.06 ñ 0.76 vs S = 15.94 ñ 3.97; fMLP: Ptx = 3.85 ñ 0.56 and Dex = 0.40 ñ 0.16 vs S = 7.15 ñ 1.17 neutrophils/field) induced by the two agonists in the rat mesentery. The inhibitory effect of Dex and Ptx was clearly visible in the fields nearest the venule (up to 200 µm), demonstrating that these anti-inflammatory agents act preferentially in the transmigration of neutrophils from the vascular lumen into the interstitial space, but not in cell movement in response to a haptotactic gradient. The mesentery of rats pretreated with Dex showed a decreased number of neutrophils within the venules (LPS: Dex = 1.50 ñ 0.38 vs S = 4.20 ñ 1.01; fMLP: Dex = 0.25 ñ 0.11 vs S = 2.20 ñ 0.34 neutrophils in the lumen/field), suggesting that this inhibitor may be acting at a step that precedes neutrophil arrival in the inflamed tissue. In contrast to that observed with Dex treatment, the number of neutrophils found in mesenteric venules was significantly elevated in animals pretreated with Ptx (LPS: Ptx = 9.85 ñ 2.25 vs S = 4.20 ñ 1.01; fMLP: Ptx = 4.66 ñ 1.24 vs S = 2.20 ñ 0.34 neutrophils in the lumen/field). This discrepancy shows that Ptx and Dex act via different mechanisms and suggests that Ptx prevents locomotion of neutrophils from the vascular lumen to the interstitial space. In conclusion, the method described here is useful for quantifying the inflammatory and anti-inflammatory effect of different substances. The advantage of this histopathological approach is that it provides additional information about the steps involved in leucocyte migration.
Descritores: Anti-Inflamatórios/farmacologia
Movimento Celular/efeitos dos fármacos
Dexametasona/farmacologia
Mesentério/patologia
Neutrófilos/efeitos dos fármacos
Toxina Pertussis/farmacologia
-Escherichia coli
Inflamação/induzido quimicamente
Contagem de Leucócitos
Lipopolissacarídeos/efeitos adversos
Veias Mesentéricas
N-Formilmetionina Leucil-Fenilalanina/efeitos adversos
Ratos Wistar
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


  9 / 14 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-196467
Autor: Rada Cuentas, Jaime.
Título: Tos ferina (Coqueluche) / Whooping cougth
Fonte: Rev. Soc. Boliv. Pediatr;35(2):53-8, 1996. tab.
Idioma: es.
Resumo: La tos ferina es una enfermedad respiratoria infecto contagiosa endémica y epidérmica, causada por la Bordetella pertussis, que se presenta con mayor frecuencia en menores de 5 años. La primera descripción de tos ferina fue realizada por Guillermo de Baillou en París en 1578 durante una epidemia de la enfermedad. En 1670 Sydenham le da el nombre de tos ferina (tos intensa) a esta infección. En China se la conoce como "la tos de los 100 dias". Aunque se dispone de una vacuna efectiva, la moratlidad en lactantes y niños pequeños de países en vías de desarrollo continúa siendo elevada, debido a la falta de inmunización o vacunación incompleta. El objetivo de esta revisión es recordar y actualizar conceptos acerca de este padecimiento.
Descritores: Coqueluche/epidemiologia
Coqueluche/fisiopatologia
-Bolívia/epidemiologia
Bordetella pertussis/metabolismo
Bordetella pertussis/fisiologia
Diagnóstico Clínico
Epidemiologia/tendências
Toxina Pertussis/toxicidade
Prognóstico
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BO6.1 - Biblioteca


  10 / 14 LILACS  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-153339
Autor: Thomazzi, S. M; Souza, M. H. L. P; Melo Filho, A. A; Hewlett, E. L; Lima, A. A. M; Ribeiro, R. A.
Título: Pertussis toxin from Bordetella pertussis blocks neutrophil migration and neutrophil-dependent edema in response to inflammation
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;28(1):120-4, Jan. 1995. graf.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Annual Meeting of the Federaçäo de Sociedades de Biologia Experimental, 9, Caxambu, Aug. 24-27, 1994.
Resumo: Pertussis toxin (Ptx) is a hexameric protein with classical AB architecture produced by Bordetella pertussis. The aim of this study was to investigate the effect og Ptx on migration of polymorphonuclear leukocytes to site of inflamation and on cell- dependent edema. Ptx was purified from the supernatant of the culture medium of B. pertussis using hydroxylapatite chromatography and fetuin affinity chromatography. Ptx induced a maximal clusterin of Chinese hamster ovary cells at concentration as low as 0.1 ng/ ml. Intravenous inection of Ptx (400 ng) significantly blocked the neutrophil migration induced by 200 ng of lipopolysaccharide (LPS from E. coli O111:B4; 2.27 ñ 0.13 vs 0.61 ñ 0.16 per 10**6 neutrophils/ml; P < 0.001; N = 5) and by 200 ng of formylmethionyl-leucyl-phenylalanine(fMLP; 2.53 ñ 0.45 vs 0.75 ñ 0.14 per 10**6 neutrophils/ml; P < 0.01; N=6) into the peritoneal cavities of male Wistar rats (eighing 150-180). In addition, Ptx (400ng) pretreatment also blocked the edema induced by intraplantar injection of 100 µg carrageenin ( increase in volume: 0.667 ñ 0.087 vs 0.313 ñ 0.058 ml; P < 0.01; N = 5) but not the edema induced by 100 µg dextran ( increase in volume: 0.537 ñ 0.06 vs 0.385 ñ 0.076 ml; P > 0.05; N = 5). These data demonstrate that Ptx blocked neutrophil migration induced by a direct f MLP stimulus of a site of inflammation. In addition, this toxin blocks the indirect stimulus of LPS on neutrophil migration. Furthermore, Ptx also inhibits the neutrophil-dependent edema induced by carrageenin, but not the edema induced by dextran that is in part dependent on basophil cells. These results warrant further studies on the mechanisms of Ptx inhibition of neutrophil-dependent edema and cell migration
Descritores: Inibição de Migração Celular
Inflamação/fisiopatologia
N-Formilmetionina Leucil-Fenilalanina/farmacologia
Neutrófilos/fisiologia
Toxina Pertussis/farmacologia
-Carragenina/farmacologia
Dextranos/farmacologia
Lipopolissacarídeos/farmacologia
Toxina Pertussis/isolamento & purificação
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME



página 1 de 2 ir para página        
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde