Base de dados : LILACS
Pesquisa : D08.811.913.696.620.225.850.500 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 19 [refinar]
Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

página 1 de 2 ir para página        

  1 / 19 LILACS  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-691472
Autor: Alves, Cristiane Maia.
Título: Formas de modulação da replicação do vírus influenza A tendo como alvos genes virais e celulares / Methods of modulating the replication of influenza A virus having as targets viral and cellular genes.
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; 2012. xiv,73 p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Oswaldo Cruz para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: O vírus Influenza é o agente infeccioso que mais afeta o trato respiratório dos seres humanos, resultando em altos índices de morbidade e mortalidade. Este vírus pertence à família Orthomyxovirida, apresenta RNA fita simples, octa-segmentado, de polaridade negativa e possui um envelope lipoproteico no qual estão inseridas as glicoproteínas hemaglutinina e neuraminidase. Já foi demonstrado que a infecção por Influenza gera alterações no metabolismo celular, porém, não foi descrito, até o momento, qual seria o mecanismo de ação relacionado. Em nosso trabalho, decidimos analisar mais a fundo essas alterações metabólicas relacionadas à infecção por Influenza A. Para tal, resolvemos investigar os efeitos da inibição da via glicolítica e do silenciamento da enzima chave de regulação da via, a enzima PFK -1, sobre a replicação viral. Inicialmente, utilizamos células MDCK infectadas com MOI de 5,0 e verificamos o efeito da inibição de umas das etapas finais desta via metabólica sobre a replicação do vírus. Observamos que, em 24 horas pós-infecção, a inibição da glicólise provocou uma redução da replicação do vírus Influenza, porém, em 48 horas pós–infecção, a inibição desta via promoveu um aumento da replicação viral. Verificamos, também, que o silenciamento das isoformas L, M e P da enzima PFK-1, em 24 horas pós-infecção, promoveu uma significativa diminuição do título viral. Diante disto, decidimos investigar quais as etapas do ciclo replicativo estariam sendo afetadas pelo silenciamento desta enzima e observamos que, tanto a adsorção como a penetração de material genético no núcleo celular foram afetadas pelo silenciamento da PFK-1, principalmente pela inibição da isoforma P. Esses resultados sugerem que a enzima PFK-1 tem um importante papel na infecção pelo vírus Influenza podendo, inclusive, ser um possível alvo terapêutico.
Descritores: Vírus da Influenza A
Fosfofrutoquinase-1
Responsável: BR15.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas
BR15.1


  2 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Texto completo
Id: lil-445586
Autor: Alves, Gutemberg G; Marinho-Carvalho, Monica M; Atella, Georgia C; Silva-Neto, Mario A. C; Sola-Penna, Mauro.
Título: Allosteric regulation of 6-phosphofructo-1-kinase activity of fat body and flight muscle from the bloodsucking bug Rhodnius prolixus
Fonte: An. acad. bras. ciênc;79(1):53-62, Mar. 2007. graf.
Idioma: en.
Projeto: Fundacao Carlos Chagas Filho de Amparo à Pesquisa do Estado do Rio de Janeiro; . Fundacao Ary Frausino; . Fundacao Educacional Charles Darwin; . Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico; . Programa de Núcleos de Excelênci; . Programa de Apoio ao Desenvolvimento Científico e Tecnológico.
Resumo: 6-phosphofructo-1-kinase (phosphofructokinase; PFK) activity from Rhodnius prolixus, a haematophagous insect which is usually a poor flyer, was measured and compared in two metabolically active tissues - flight muscle and fat body. The activity of this important regulatory glycolytic enzyme was much more pronounced in muscle (15.1 ± 1.4 U/mg) than in fat body extracts (3.6±0.4 U/mg), although the latter presented higher levels of enzyme per protein content, as measured by western-blotting. Muscle extracts are more responsible than fat body to ATP and fructose 6-phosphate, both substrates of PFK. Allosteric regulation exerted by different effectors such as ADP, AMP and fructose 2,6-phosphate presented a singular pattern for each tissue. Optimal pH (8.0-8.5) and sensitivity to pH variation was very similar, and citrate was unable to inhibit PFK activity in both extracts. Our results suggest the existence of a particular PFK activity for each tissue, with regulatory patterns that are consistent with their physiological roles.

A atividade da fosfofrutocinase (PFK) de Rodnius prolixus, um inseto hematófago, o qual vôa somente pequenas distâncias, foi medida e comparada em dois tecidos metabolicamente ativos - músculo de asa e corpo gorduroso. A atividade desta importante enzima glicolítica regulatória foi muito mais pronunciada em músculo de asa (15,1 ±1,4 U/mg) do que em extrato de corpo gorduroso (3,6 ±0,4 U/mg) embora este último tenha apresentado níveis mais altos da enzima por quantidade de proteína, como medido por western-blotting. Extratos de músculo foram mais responsivos do que corpo gorduroso para ATP e frutose-6-fosfato, ambos substratos da PFK. A regulação alostérica exercida por diferentes efetores tais como ADP, AMP, frutose-2,6-bisfosfato apresentou um padrão singular para cada tecido. O pH ótimo (8,0-8,5) e a sensibilidade a variações de pH, foram muito similares e o citrato foi incapaz de inibir a atividade da PFK em ambos os extratos. Nossos resultados sugerem a existência de uma atividade particular da PFK para cada tecido com padrões regulatórios que são consistentes com suas funções fisiológicas.
Descritores: Corpo Adiposo/enzimologia
Músculo Esquelético/enzimologia
Fosfofrutoquinase-1/metabolismo
Fosfofrutoquinase-1/fisiologia
Rhodnius/enzimologia
-Regulação Alostérica/fisiologia
Western Blotting
Cinética
Limites: Animais
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


  3 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Texto completo
Id: lil-432185
Autor: Nicolau, José; Souza, Douglas Nesadal; Nogueira, Fernando Neves.
Título: Activity, distribution and regulation of phosphofructokinase in salivary gland of rats with streptozotocin-induced diabetes
Fonte: Braz. oral res;20(2):108-113, Apr.-June 2006. tab.
Idioma: en.
Resumo: Apesar de existirem muitos estudos sobre a influência do diabetes nas glândulas salivares, esses apresentam resultados conflitantes. Neste estudo, a regulação da enzima fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) foi estudada utilizando-se glândulas salivares de ratos. O diabetes foi induzido por uma única injeção intraperitonial de estreptozotocina (60 mg/kg peso corporal) em ratos (180-200 g). Os animais foram sacrificados 30 dias após a indução do diabetes e utilizaram-se as glândulas submandibular e parótida. A hiperglicemia foi avaliada por determinação da glicemia sanguínea. A distribuição da PFK-1 entre frações solúvel e ligada, concentração de fosfato na PFK-1, concentração de frutose-2,6-bisfosfato e a atividade da enzima PFK-2 foram determinadas. O cálculo do peso glandular relativo mostrou um aumento na glândula parótida de ratos diabéticos comparados ao controle, o que não ocorreu na glândula submandibular. A atividade da PFK-1 expressa por glândula não mostrou variação entre animais diabético e controle. Contudo, considerando a atividade específica, a fração solúvel da enzima mostrou aumento de 50% com relação ao controle e a fração ligada ao citoesqueleto um aumento de 84% com relação ao controle. Na glândula parótida não foi observada diferença na atividade específica entre os grupos diabético e controle. Por outro lado, a atividade por glândula da fração solúvel aumentou nos animais diabéticos. A concentração de fosfato da PFK-1 aumentou nas glândulas submandibular e parótida nos animais diabéticos. Tanto a concentração de frutose-2,6-bisfosfato quanto a forma ativa da PFK-2 mostraram redução nas glândulas salivares. Concluindo, o aumento na atividade da PFK-1 observado nas glândulas salivares de ratos com diabetes induzida por estreptozotocina não parece ser modulado pela frutose-2,6-bisfosfato.
Descritores: Diabetes Mellitus Experimental/enzimologia
Fosfofrutoquinase-1/metabolismo
Glândulas Salivares/enzimologia
-Citoesqueleto/enzimologia
Diabetes Mellitus Experimental/induzido quimicamente
Glândula Parótida/enzimologia
Fosfofrutoquinase-1/análise
Ratos Wistar
Estreptozocina
Glândula Submandibular/enzimologia
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


  4 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Texto completo
Id: lil-290143
Autor: Lushchak, V. I; Bagnyukova, T. V; Storey, J. M; Storey, K. B.
Título: Influence of exercise on the activity and the distribution between free and bound forms of glycolytic and associated enzymes in tissues of horse mackerel
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;34(8):1055-1064, Aug. 2001. ilus, tab.
Idioma: en.
Resumo: The effects of short-term burst (5 min at 1.8 m/s) swimming and long-term cruiser (60 min at 1.2 m/s) swimming on maximal enzyme activities and enzyme distribution between free and bound states were assessed for nine glycolytic and associated enzymes in tissues of horse mackerel, Trachurus mediterraneus ponticus. The effects of exercise were greatest in white muscle. The activities of phosphofructokinase (PFK), pyruvate kinase (PK), fructose-1,6-bisphosphatase (FBPase), and phosphoglucomutase (PGM) all decreased to 47, 37, 37 and 67 percent, respectively, during 60-min exercise and all enzymes except phosphoglucoisomerase (PGI) and PGM showed a change in the extent of binding to subcellular particulate fractions during exercise. In red muscle, exercise affected the activities of PGI, FBPase, PFK, and lactate dehydrogenase (LDH) and altered percent binding of only PK and LDH. In liver, exercise increased the PK activity 2.3-fold and reduced PGI 1.7-fold only after 5 min of exercise but altered the percent binding of seven enzymes. Fewer effects were seen in brain, with changes in the activities of aldolase and PGM and in percent binding of hexokinase, PFK and PK. Changes in enzyme activities and in binding interactions with subcellular particulate matter appear to support the altered demands of tissue energy metabolism during exercise
Descritores: Enzimas/metabolismo
Peixes/fisiologia
Glicólise/fisiologia
Músculo Esquelético/enzimologia
Esforço Físico/fisiologia
-Encéfalo/enzimologia
Enzimas/análise
Frutose-Bifosfatase/metabolismo
Fígado/enzimologia
Fosfofrutoquinase-1/metabolismo
Fosfoglucomutase/metabolismo
Natação
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


  5 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-228548
Autor: Kemp, R. G.
Título: Chemical modification of allosteric properties of enzymes
Fonte: Biol. Res;29(1):47-56, 1996.
Idioma: en.
Resumo: Chemical modification is usually employed to study enzyme active sites. Valuable information can also be obtained, however, when this technique is used to probe allosteric sites. This approach is discussed in this article, and it is exemplified in chemical modification studies of the allosteric enzyme phosphofructokinase
Descritores: Regulação Alostérica/fisiologia
Sítio Alostérico/fisiologia
Ativação Enzimática/fisiologia
Ligantes
Mutagênese Sítio-Dirigida/fisiologia
Fosfofrutoquinase-1/química
Conformação Proteica
Compostos de Sulfidrila/química
-Trifosfato de Adenosina/química
Citratos/química
Frutose/química
Responsável: BR1.1 - BIREME


  6 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-211910
Autor: Núñez Burgos, Gabriel; Carrasco, E; Rocha, H; Gutiérrez, E.
Título: Actividad de la 6-fosfofructo-2-quinasa y contenido de fructosa-2.6-bifosfato en glándulas parotidas de ratas despues del tratamiento con isoproterenol / Activity of 6-phosphofructo-2-quinase (PFK-2) and contents of fructose-2.6-biphosphate in parotid glands of the rats after treatment of isoproterenol
Fonte: Rev. chil. cienc. méd. biol;7(2):83-6, 1997. tab.
Idioma: es.
Projeto: DIUFRO.
Resumo: La sialadenosis en animales de laboratorio puede ser provocada por la administración de un agonista betadrenérgico conocido como isoproterenol. Su efecto produce hipertrofia e hiperplasia de las glándulas salivales, especialmente de la glándula parótida. La 6-fosfofructo-2-quinasa (PKF-2) es una enzima bifuncional que cataliza tanto la síntesis como la degradación de la fructosa-2,6-difosfato. este metabolito es un potente activador de la 6-fosfofructo-1-quinasa (PKF-1) enzima clave en el proceso glucolítico. En este trabajo determinamos la actividad de la PKF-2 y el contenido de fructosa-2,6-bifosfato en glándulas parótidas de ratas, al ser estimuladas con varias dosis de isoproterenol
Descritores: Deficiência de Frutose-1,6-Difosfatase/induzido quimicamente
Glândula Parótida
Isoproterenol/farmacocinética
Fosfofrutoquinase-1/efeitos dos fármacos
-Ratos Sprague-Dawley/metabolismo
Limites: Animais
Ratos
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


  7 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Rosa, Rubens
Rodrigues, Edson
Bacila, Metry
Id: lil-208687
Autor: Rosa, Rubens; Rodrigues, Edson; Numanami, Hideki; Fukuchi, Mitsu; Bacila, Metry.
Título: Kinetic properties of phosphofructokinase and hesokinase the Antartic fish
Fonte: Lecta-USF;13(1/2):7-21, 1995. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Specimens of Trematomus bernacchii were caught by hooks near the Japanese Antarctic Station of Syowa during the month of January, 1992. The caught animals were taken to the Laboratory at the Icebreaker Shirase. Epaxial and cardiac muscles were dissected, washed thoroughly with chilled saline and used for the preparation of phosphofructokinase (PFK) and hexokinase (HK). Liver, encephalon, and whole blood were also obtained and used for the preparation of crude extracts and hemolysates. The following kinetic data were obtained for PFK: the apparent Km for F-6-P in the presence of 216MuM of ATP; the apparent Km for ATP in the presence 1mM of F-6-P. In both cases, the experiments were carried out at 20 degrees Celsius, pH 8.0. At this pH, the fish PFK did not display allosteric properties. The allosteric behavior of this preparation of PFK was assayed at pH 7.0. Levels of HK assayed in tissues crude extracts and red blood cells hemolysates gave the following results in specific activity (mU/mg protein): cardiac muscle, 62; encephalon, 18; liver, 2.7; RBC hemolysates, 0.0; epaxial muscle, 0.0. The ATP and glucose apparent Km were assayed for the cardiac muscle HK.
Descritores: Peixes/metabolismo
Hexoquinase/farmacocinética
Fosfofrutoquinase-1/farmacocinética
-Regiões Antárticas
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


  8 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-207368
Autor: Núñez Burgos, Gabriel; Rocha Lohs, Héctor.
Título: 6-fosfofructo-1-quinasa (PFK-1) / 6-phosphofructo-1-kinase
Fonte: Rev. chil. cienc. méd. biol;5(2):105-8, 1995.
Idioma: es.
Resumo: El objetivo de la presente revisión es describir los efectos que tienen algunos moduladores descritos recientemente en la literatura, sobre la actividad de la 6-fosfofructo-1-quinasa. Esta enzima es clave del proceso glicolitico y su control se realiza mediante fosforilación/defosforilación, en los distintos tejidos estudiados
Descritores: Carboidratos/metabolismo
Glicólise/fisiologia
Técnicas In Vitro
Fosfofrutoquinase-1/fisiologia
-Isoenzimas/fisiologia
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


  9 / 19 LILACS  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Brasil
Curi, R
Texto completo
Id: lil-194170
Autor: Santos, M. A. dos; Rosa, R; Curi, R; Barbieri, D. H. G. P.
Título: Effect of protein malnutrition on the glycolytic and glutaminolytic enzyme activity of rat thymus and mesenteric lymph nodes
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;30(6):719-22, jun. 1997. tab.
Idioma: en.
Resumo: The activity of important glycolytic enzymes (hexokinase, phosphofructokinase, aldolase, phosphohexoseisomerase, pyruvate kinase and lactate dehydrogenase) and glutaminolytic enzymes (phosphate-dependent glutaminase) was determined in the thymus and mesenteric lymph nodes of wistar rats submited to protein malnutrition (6 percent protein in the diet rather than 20 percent) from conception to 12 weeks after birth. The wet weight (g) of the thymus and mesenteric lymph nodes decreased due to protein malnutrition by 87 percent (from 0.30 + 0.05 to 0.04 + 0.01) and 75 percent (0.40 + 0.04 to 0.10 + 0.02), respectively. The protein content was reduced only in the thymus from 102.3 + 4.4 (control rats) to 72.6 + 6.6 (malnourished rats). The glycolytic enzymes were not affected by protein malnutrition, but the glutaminase activity of the thymus and lymph nodes was reduced by halfing in protein-malnourished rats as compared to controls. This fact may lead to a decrease in the cellularity of the organ and thus in its size, weight and protein content.
Descritores: Proteínas na Dieta/metabolismo
Frutose-Bifosfato Aldolase/metabolismo
Glucose-6-Fosfato Isomerase/metabolismo
Glucose/metabolismo
Glutaminase/metabolismo
Glutamina/metabolismo
Glicólise/fisiologia
Hexoquinase/metabolismo
L-Lactato Desidrogenase/metabolismo
Linfonodos/enzimologia
Fosfofrutoquinase-1/metabolismo
/metabolismo
PROTEIN MALNUTRITION/metabolismo
Desnutrição Proteico-Calórica/enzimologia
Piruvato Quinase/metabolismo
Timo/enzimologia
-Ratos Wistar
Limites: Ratos
Masculino
Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


  10 / 19 LILACS  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: lil-105366
Autor: Tseung, C.W; Carmona, A.
Título: Comparative study of phosphofructokinase from rat small intestine and liver. Control by fructose-2,6-bisphosphate and other effectors
Fonte: Acta cient. venez;41(5/6):311-6, 1990. ilus.
Idioma: es.
Resumo: As compared to the liver, intestinal mucosa shows a high rate of aerobic glycolysis. This difference has been attributed to the higher activity of the intestinal phosphofructokinase (PFK) isoenzyme. The regulatory properties of rat small intestine and liver PFK were investigated. At pH 8, where PFK activity can be evaluated free of allosteric influences, the specific activity of the liver isoenzyme was 25%higher that of the intestinal one, At pH 7, the mucosal PFK was activated to 80%of its maximal activity at pH 8, while the liver enzyme showed only a 40%activation. The apparent Kms for Fructose-6-P were 0.47 and 1.03 mM for the mucosal and hepatic isoenzymes, respectively. At 2 mM Fructose-6-P, the optimal ATP concentration for both isoenzymes was 1 mM Hogher ATP concentrations strongly anhibited both enzymes, but below 3 mM, PFK activity was larger in the mucosal homogenate. In addition, the intestinal PFK was more sensitive to activation by Fructose-2,6-bisphosphate and 6-phosphogluconate, particulary at low Fructose-6-p concentrations, and by AMP below 0.3 mM. These studies suggest that, under physiological conditions, the intestinal isoenzyme is more active than its liver counterpart. This may acccunt for the high rate of aerobic glycolysis observed in the intestinal mucosa
Descritores: Frutose-Bifosfatase/metabolismo
Mucosa Intestinal/metabolismo
Fígado/metabolismo
Fosfofrutoquinase-1/metabolismo
-Frutosedifosfatos/metabolismo
Glicólise
Hexosedifosfatos/metabolismo
Lactatos/metabolismo
Ratos Endogâmicos
Limites: Ratos
Animais
Masculino
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: VE1.1 - Biblioteca Humberto Garcia Arocha



página 1 de 2 ir para página        
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde