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Id: biblio-889274
Autor: Park, Sung Woo; Korn, Gustavo Polacow; Kobayashi, Elsa Yoko; Martins, João Roberto Maciel; Biase, Noemi Grigoletto De.
Título: Sulfated glycosaminoglycans in human vocal fold lamina propria / Glicosaminoglicanos sulfatados na lâmina própria de prega vocal humana
Fonte: Braz. j. otorhinolaryngol. (Impr.);83(4):426-431, July-Aug. 2017. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract Introduction: The distribution, concentration and function of glycosaminoglycans in the various vocal fold tissues are still unclear. Objective: To evaluate the distribution and concentration of sulfated glycosaminoglycans in different layers of the human vocal fold according to gender and age. Methods: We used 11 vocal folds obtained from cadavers (7 men and 4 women) with no laryngeal lesion, less than 12 h after death, and aged between 35 and 98 years. The folds underwent glycosaminoglycans extraction from the cover and ligament, and post-electrophoresis analysis. Data were compared according to the layer, age and gender. Results: The concentration of dermatan sulfate was significantly higher in all layers. No differences were observed in the total concentrations of glycosaminoglycans in layers studied according to gender. It is significantly lower in the cover of individuals aged below 60 years. Conclusion: Dermatan sulfate, chondroitin sulfate, and heparan sulfate were observed in the human vocal folds cover and ligament of both genders, with the concentration of dermatan sulfate being significantly higher in all layers. Glycosaminoglycans concentration on the cover is significantly lower in individuals below 60 years compared with elderly.

Resumo Introdução: A distribuição, concentração e função dos glicosaminoglicanos nos diversos tecidos da prega vocal ainda não está esclarecida. Objetivo: Avaliar a distribuição e concentração dos glicosaminoglicanos sulfatados nas diferentes camadas da prega vocal humana de acordo com o sexo e a idade. Método: Foram usadas 11 pregas vocais obtidas de cadáveres (sete homens e quatro mulheres) sem lesão de laringe, com menos de 12 horas de óbito e entre 35 e 98 anos. As pregas foram submetidas à extração de glicosaminoglicanos da cobertura e ligamento e leitura pós-eletroforese. Os dados foram comparados segundo camada, idade e sexo. Resultados: A concentração de dermatan sulfato foi significativamente maior em todas as camadas. Não foram observadas diferenças nas concentrações totais de glicosaminoglicanos nas camadas estudadas quanto ao gênero. É significantemente menor em indivíduos abaixo de 60 anos na cobertura. Conclusão: Dermatam sulfato, condroitim sulfato e heparam sulfato foram observados na cobertura e no ligamento de pregas vocais humanas, de ambos os sexos, sendo a concentração de dermatam sulfato foi significativamente maior em todas as camadas. A concentração de glicosaminoglicanos na cobertura é significativamente menor em indivíduos abaixo de 60 anos em comparação com idosos.
Descritores: Prega Vocal/química
Glicosaminoglicanos/análise
-Cadáver
Fatores Sexuais
Fatores Etários
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Adulto
Pessoa de Meia-Idade
Idoso
Idoso de 80 Anos ou mais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-435802
Autor: Figueiredto, Cristina Adelaide; Joazeiro, Paulo Pinto.
Título: Cultura primária de fibrocondrócitos de menisco de coelho / Primary culture of fibrocondrocytes from rabbit knee joint meniscus
Fonte: Rev. Inst. Adolfo Lutz;64(2):263-268, jul.-dez. 2005. ilus, graf.
Idioma: pt.
Resumo: Estudos envolvendo a obtenção de fibrocondrócitos em cultura no Brasil são escassos. Este trabalho descreve a cultura primária de fibrocondrócitos de menisco cultivados em alta densidade com algumas modificações nos métodos de extração já descritos na literatura, com o intuito de obter um maior número de células viáveis para cultivo celular. Foram utilizados meniscos de coelhos New Zealand com 120 dias. Os meniscos foram cortados e tratados com 2mg/ml de colagenase diluída em meio DMEM (meio de Eagle modificado por Dulbeccos) contendo 10% de SFB sob agitação durante três horas a 37°C. Osfibrocondrócitos foram cultivados em alta densidade (1x105/cm2) em frascos de cultura T25 em meio DMEM suplementado com 10% de SFB. As células atingiram a confluência celular após o 15° dia de cultivo e sintetizaram sua matrix extracelular evidenciada pela coloração com azul de toluidina. A curva de crescimento mostrou que os fibrocondrócitos duplicaram 2,5 vezes. A cinética de incorporação de sulfato radioativo nos glicosaminoglicanos sintetizados pelos fibrocondrócitos “in vitro” foi constante. Os fibrocondrócitos cultivados em alta densidade celular apresentaram aspectos ultra-estruturais semelhante as células “ in vivo”
Descritores: Cartilagem
Glicosaminoglicanos
Meniscos Tibiais
Técnicas de Cultura de Células
Limites: Animais
Coelhos
Responsável: BR91.2 - Centro de Documentação


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Tersariol, I. L. S
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Id: lil-303555
Autor: Tersariol, I. L. S; Pimenta, D. C; Chagas, J. R; Almeida, P. C.
Título: Proteinase activity regulation by glycosaminoglycans
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;35(2):135-144, Feb. 2002. tab.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: SIMEC 2000 - International Symposium on Extracellular Matrix, Angra dos Reis, 24-27 Sept. 2000.
Resumo: There are few reports concerning the biological role and the mechanisms of interaction between proteinases and carbohydrates other than those involved in clotting. It has been shown that the interplay of enzymes and glycosaminoglycans is able to modulate the activity of different proteases and also to affect their structures. From the large number of proteases belonging to the well-known protease families and also the variety of carbohydrates described as widely distributed, only few events have been analyzed more deeply. The term "family" is used to describe a group of proteases in which every member shows an evolutionary relationship to at least one other protease. This relationship may be evident throughout the entire sequence, or at least in that part of the sequence responsible for catalytic activity. The majority of proteases belong to the serine, cysteine, aspartic or metalloprotease families. By considering the existing limited proteolysis process, in addition to the initial idea that the proteinases participate only in digestive processes, it is possible to conclude that the function of the enzymes is strictly limited to the cleavage of intended substrates since the destruction of functional proteins would result in normal tissue damage. In addition, the location as well as the eventual regulation of protease activity promoted by glycosaminoglycans can play an essential role in the development of several physiopathological conditions
Descritores: Endopeptidases
Glicosaminoglicanos
-Cisteína Endopeptidases
Serina Endopeptidases
Heparina
Inibidores de Serino Proteinase
Inibidores Teciduais de Metaloproteinases
Metaloproteinases da Matriz
Glicosaminoglicanos
Limites: Humanos
Animais
Tipo de Publ: Revisão
Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-441887
Autor: Glashan, Regiane de Quadros; Michelacci, Yára Maria; Schor, Nestor.
Título: Excreção urinária de glicosaminoglicanos (GAGs) em urolitíase / Glycosaminoglycans: urine
Fonte: In: Escola Paulista de Medicina. Departamento de Enfermagem. Anais da Semana comemorativa do Jubileu de Ouro do Curso de Graduação em Enfermagem da Escola Paulista de Medicina. São Paulo, Escola Paulista de Medicina. Departamento de Enfermagem, 1989. p.159-164.
Idioma: pt.
Conferência: Apresentado em: Semana Comemorativa do Jubileu de Ouro do Curso de Graduação em Enfermagem da Escola Paulista de Medicina, São Paulo, 5-9 jun. 1989.
Descritores: Cálculos Urinários/complicações
Glicosaminoglicanos/urina
Limites: Humanos
Responsável: BR21.1 - Biblioteca J Baeta Vianna- Campus Saúde UFMG
BR21.1/WY3*JUAN


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Id: biblio-1045901
Autor: Medeiros, Renata Bambino.
Título: Papel de proteoglicanos sulfatados no reconhecimento e invasão de formas amastigotas de Trypanosoma cruzi em cardiomiócitos / Role of sulfated proteoglycans in the recognition and invasion of amastigote forms of Trypanosoma cruzi in cardiomyocytes.
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; 2008. 99 p. ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Oswaldo Cruz para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: Diversos mecanismos de invasão têm sido descritos na infecção de diferentes tipos celulares pelo Trypanosoma cruzi, apontando a versatilidade deste parasita no reconhecimento de diferentes ligantes e/ou receptores na superfície da célula alvo. Além dos tripomastigotas, formas infectivas clássicas, as formas amastigotas desempenham importante papel na manutenção da infecção e progressão da doença de Chagas. Embora avanços no entendimento do mecanismo de invasão de tripomastigotas tenham sido alcançados, as moléculas que modulam o reconhecimento e disparam o processo de invasão de amastigotas ainda são pouco elucidadas. Neste estudo, avaliamos a participação de glicosaminoglicanos (GAGs) no processo de reconhecimento e invasão de amastigotas em cardiomiócitos in vitro. A padronização do processo de amastigogênese in vitro revelou que a diferenciação majoritária de tripomastigotas de T. cruzi em amastigotas ocorre após 48h de indução em meio ácido. Neste tempo de diferenciação (48h), os parasitas apresentaram (I) morfologia arredondada, (II) elevados índices de proliferação, (III) presença de antígeno estágio-específico (Ssp4) e (IV) características ultra-estruturais similares a amastigotas intracelulares. A cinética de infecção amastigota-cardiomiócito revelou elevados índices de infecção, atingindo 25% e 51% após 2h e 48h, respectivamente, na proporção de 65:1 parasita-célula alvo

Para avaliar o papel de GAGs sulfatados no reconhecimento parasita-cardiomiócitos, amastigotas foram pré-tratados com 20µg/ml de GAGs solúveis, incluindo heparina, heparan sulfato (HS), condroitim sulfato (CS), dermatan sulfato (DS) e queratam sulfato (KS), antes da interação com a célula alvo. Nossos resultados demonstraram que o tratamento de amastigotas com heparina e HS inibe a penetração em cardimiócitos, alcançando 82% e 65% de inibição da invasão, respectivamente. Semelhante à tripomastigotas, o reconhecimento de amastigotas extracelulares é mediado pelo dissacarídeo ácido D-glucurônico (GlcA) ou ácido L-idurônico (IdoA) e N-acetilglicosamina (NacGli), enquanto GAGs também negativamente carregados, como CS, DS e KS, não dispararam a invasão de amastigotas. A infecção de células de ovário de hamster, selvagem (CHO-K1) e deficientes em GAGs (CHO-745), apontaram uma redução significante de 74% e 67% da invasão após 2h e 4h de interação, respectivamente. Estes resultados corroboram dados de competição, sugerindo a participação de proteoglicanos de HS como moléculas mediadoras do processo de invasão de amastigotas. (AU)
Descritores: Trypanosoma cruzi
Miócitos Cardíacos
Glicosaminoglicanos
Limites: Animais
Responsável: BR15.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas


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Id: biblio-1040245
Autor: Khalilpour, Jamal; Roshan-Milani, Shiva; Gharalari, Farzaneh Hosseini; Fard, Amin Abdollahzade.
Título: Macrophage migration inhibitory factor antagonist (p425) ameliorates kidney histopathological and functional changes in diabetic rats / Antagonista (p425) do fator de inibição da migração de macrófagos (MIF) melhora as alterações histopatológicas e funcionais renais em ratos diabéticos
Fonte: J. bras. nefrol;41(3):315-322, July-Sept. 2019. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: Urmia University of Medical Sciences.
Resumo: Abstract Introduction: It is hypothesized that increased macrophage migration inhibitory factor (MIF) expression may contribute to diabetic nephropathy (DN) pathogenesis. The aim of the present study was to investigate the renal effects of MIF inhibition in a diabetic experimental model. Methods: Eighteen male Wistar rats (230 ± 20 g) were divided into three groups: 1) control, 2) diabetic (STZ, 50 mg/kg, dissolved in saline, ip), 3) diabetic + MIF antagonist (p425, 1 mg/kg per day, ip, on the 21th day, for 21 consecutive days). The treatment started since we founwd a significant increase in urine albumin excretion (UAE) rate in the diabetic rats in comparison with the control rats. The rats were kept individually in metabolic cages (8 AM-2 PM) and urine samples were collected in the 21 and 42th day. At the end, blood and tissue samples were collected for biochemical (BS, UPE, urine GAG, BUN, Cr, Na, and K) and histological analyses. Results: The results of this study showed that MIF antagonist (p425) significantly decreased urine protein and GAG excretion, urine protein/creatinine ratio, and serum BUN and Cr in the streptozotocin-induced DN in the rats. Pathological changes were significantly alleviated in the MIF antagonist (p425)-administered DN rats. Conclusion: Collectively, these data suggested that MIF antagonist (p425) was able to protect against functional and histopathological injury in the DN.

Resumo Introdução: Supõe-se que elevações da expressão do fator de inibição da migração de macrófagos (MIF) possam contribuir para a patogênese da nefropatia diabética (ND). O objetivo do presente estudo foi investigar os efeitos renais da inibição do MIF em um modelo experimental diabético. Métodos: Dezoito ratos Wistar machos (230 ± 20g) foram divididos em três grupos: 1) controle, 2) diabético (STZ 50 mg/kg dissolvida em soro fisiológico, IP), 3) diabético + antagonista do MIF (p425 1 mg/kg por dia IP no 21o dia por 21 dias consecutivos). O tratamento começou após a identificação de aumento significativo na albuminúria nos ratos diabéticos em relação aos controles. Os ratos foram mantidos individualmente em gaiolas metabólicas (8h-14h) e amostras de urina foram colhidas no 21o e no 42o dia. Ao final do estudo, amostras de sangue e tecido foram colhidas para análises bioquímicas (BS, excreção urinária de proteína, excreção urinária de GAGs, BUN, Cr, Na e K) e histológicas. Resultados: O presente estudo demonstrou que o antagonista do MIF (p425) diminuiu significativamente proteinúria, excreção urinária de GAGs , relação proteína/creatinina na urina, BUN e Cr no grupo com ND induzida por estreptozotocina. As alterações patológicas foram significativamente abrandadas nos ratos com ND que receberam antagonista do MIF (p425). Conclusão: Coletivamente, os dados sugerem que o antagonista do MIF (p425) teve efeito protetor contra lesões funcionais e histopatológicas da ND.
Descritores: Fatores Inibidores da Migração de Macrófagos/antagonistas & inibidores
Oxirredutases Intramoleculares/antagonistas & inibidores
Substâncias Protetoras/uso terapêutico
Substâncias Protetoras/farmacologia
Diabetes Mellitus Experimental/patologia
Nefropatias Diabéticas/terapia
-Glicemia
Ratos Wistar
Estreptozocina/farmacologia
Creatinina/urina
Creatinina/sangue
Diabetes Mellitus Experimental/induzido quimicamente
Diabetes Mellitus Experimental/urina
Diabetes Mellitus Experimental/sangue
Nefropatias Diabéticas/urina
Nefropatias Diabéticas/patologia
Nefropatias Diabéticas/sangue
Albuminúria/tratamento farmacológico
Modelos Animais de Doenças
Glicosaminoglicanos/urina
Rim/patologia
Ativação de Macrófagos
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-1011112
Autor: Biondo, Giovanni; Sola, Simona; Pastorino, Carlotta; Massone, Cesare.
Título: Clinical, dermoscopic, and histologic aspects of two cases of cutaneous focal mucinosis
Fonte: An. bras. dermatol;94(3):334-336, May-June 2019. graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract: Cutaneous mucinoses are a complex and diverse group of connective tissue disorders characterized by the accumulation of mucin and/or glycosaminoglycan in the skin and adnexa. Cutaneous focal mucinosis appears as a solitary, asymptomatic, skin-colored to white papule, nodule, or plaque located anywhere on the body or in the oral cavity. It presents mainly in adults and is characterized on histopathology by mucin throughout the upper and mid dermis. We describe the dermoscopy of two cases of cutaneous focal mucinosis. Both lesions presented a nonspecific homogenous whitish pattern; the first case also exhibited a sharply demarcated yellow border.
Descritores: Dermatopatias/patologia
Mucinoses/patologia
-Dermoscopia
Glicosaminoglicanos
Mucinas
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Pessoa de Meia-Idade
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-827746
Autor: Pinhal, Maria Aparecida Silva; Almeida, Maria Carolina Leal; Costa, Alessandra Scorse; Theodoro, Thérèse Rachell; Serrano, Rodrigo Lorenzetti; Machado Filho, Carlos D'Apparecida Santos.
Título: Expression of heparanase in basal cell carcinoma and squamous cell carcinoma
Fonte: An. bras. dermatol;91(5):595-600, Sept.-Oct. 2016. graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract: Background: Heparanase is an enzyme that cleaves heparan sulfate chains. Oligosaccharides generated by heparanase induce tumor progression. Basal cell carcinoma and squamous cell carcinoma comprise types of nonmelanoma skin cancer. Objectives: Evaluate the glycosaminoglycans profile and expression of heparanase in two human cell lines established in culture, immortalized skin keratinocyte (HaCaT) and squamous cell carcinoma (A431) and also investigate the expression of heparanase in basal cell carcinoma, squamous cell carcinoma and eyelid skin of individuals not affected by the disease (control). Methods: Glycosaminoglycans were quantified by electrophoresis and indirect ELISA method. The heparanase expression was analyzed by quantitative RT-PCR (qRTPCR). Results: The A431 strain showed significant increase in the sulfated glycosaminoglycans, increased heparanase expression and decreased hyaluronic acid, comparing to the HaCaT lineage. The mRNA expression of heparanase was significantly higher in Basal cell carcinoma and squamous cell carcinoma compared with control skin samples. It was also observed increased heparanase expression in squamous cell carcinoma compared to the Basal cell carcinoma. Conclusion: The glycosaminoglycans profile, as well as heparanase expression are different between HaCaT and A431 cell lines. The increased expression of heparanase in Basal cell carcinoma and squamous cell carcinoma suggests that this enzyme could be a marker for the diagnosis of such types of non-melanoma cancers, and may be useful as a target molecule for future alternative treatment.
Descritores: Neoplasias Cutâneas/enzimologia
Carcinoma Basocelular/enzimologia
Carcinoma de Células Escamosas/enzimologia
Glucuronidase/metabolismo
Glicosaminoglicanos/metabolismo
-RNA Mensageiro/metabolismo
Queratinócitos/metabolismo
Pálpebras/enzimologia
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real/métodos
Glucuronidase/genética
Glicosaminoglicanos/análise
Ácido Hialurônico/análise
Ácido Hialurônico/metabolismo
Limites: Humanos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-994686
Autor: Carneiro, Stella de Souza; Vescovi, Elisangela Gonçalves; Costa, Patrick Ventorim.
Título: Achados ecocardiográficos em pacientes com mucopolissacaridose II e VI: relato de dois casos / Echocardiographic findings in patients with mucopolysaccharidosis II and VI: report of two cases
Fonte: ABC., imagem cardiovasc;32(2):116-121, abr.-junh. 2019. ilus.
Idioma: pt.
Descritores: Ecocardiografia/métodos
Mucopolissacaridose II/complicações
Mucopolissacaridose IV/complicações
-Volume Sistólico
Doenças Genéticas Ligadas ao Cromossomo X
Glicosaminoglicanos
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Adulto
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Responsável: BR44.1 - Serviço de Biblioteca, Documentação Científica e Didática Prof. Dr. Luiz Venere Décourt


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Coelho, Janice Carneiro
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Id: biblio-951881
Autor: Breier, Ana Carolina; Cé, Jaqueline; Coelho, Janice Carneiro.
Título: Use of a commercial agarose gel for analysis of urinary glycosaminoglycans in mucopolysaccharidoses
Fonte: Braz. j. pharm. sci;52(4):693-697, Oct.-Dec. 2016. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: ABSTRACT Mucopolysaccharidoses (MPS) are a group of inherited metabolic disorders caused by deficiency of enzymes that degrade glycosaminoglycans (GAGs). Urinary excretion of GAGs is a common feature of MPS, and is considered their major biomarker. We aimed to adapt the GAG electrophoresis method to a commercial agarose gel which would be able to separate urinary GAGs in a simpler way with good sensitivity and reproducibility. Urine samples from patients previously diagnosed with MPS I, IV, and VI were used as electrophoretic standards. Samples from patients on enzyme replacement therapy (ERT) were also assessed. Commercial agarose gel electrophoresis was effective, showing proper definition and separation of GAG bands. Detection sensitivity exceeded 0.1 µg and band reproducibility were consistent. GAG bands quantified in urine samples from patients on ERT correlated very strongly (correlation coefficient = 0.98) with total GAG concentrations. This application of gel electrophoresis demonstrates the possibility of monitoring patients with MPS treated with ERT by analyzing separately the GAGs excreted in urine. We suggest this process should be applied to MPS screening as well as to follow-up of patients on treatment.
Descritores: Mucopolissacaridoses/diagnóstico
Eletroforese em Gel de Ágar
Glicosaminoglicanos/uso terapêutico
-Urina
Eletroforese/métodos
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Pré-Escolar
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas



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