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Id: biblio-1132169
Autor: Rosa-Garzon, Nathalia Gonsales da; Siqueira, Ana Claudia Rodrigues de; Hirano, Viviane Naomi; Rodrigues, André; Pessela, Benevides Costa; Cabral, Hamilton.
Título: Amino Acid Supplementation Improves the Production of Extracellular Peptidases by Aspergillus Section Flavi and their Ionic Immobilization
Fonte: Braz. arch. biol. technol;63:e20190127, 2020. graf.
Idioma: en.
Projeto: Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo; . Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior.
Resumo: Abstract Bioprocess studies have been highlighted due to the importance of physiological processes and industrial applications of enzymes. The potential of peptidase production from Aspergillus section Flavi using different amino acids as a supplemental nitrogen source was investigated. A production profile revealed that amino acids had positive effects on peptidase production when compared to the control without amino acids. Optimal production (100 U/mL) was obtained with Arginine amino acid in 96 h of fermentation. Extracellular peptidase from Aspergillus section Flavi was identified in submerged bioprocesses by in situ activity. Biochemical studies revealed that the maximum activities of the enzyme extract were obtained at pH 6.5 and a temperature of 55°C. The inhibition by EDTA and PMSF suggests the presence of more than one peptidase while the Ni2+ and Cu2+ had a negative influence on the enzyme activity. When the crude extract was reversibly immobilized on ionic supports, DEAE-Agarose and MANAE-Agarose the derivative showed different profiles of thermal and pH stabilities. Hence, this study revealed the basic properties and biochemical characteristics that allowed the production improvement of this class of enzyme. Moreover, with known properties stabilization and immobilization process is required to further explore its biotechnological capacities.
Descritores: Peptídeo Hidrolases/biossíntese
Aspergillus/enzimologia
Aminoácidos/administração & dosagem
-Arginina
Sefarose
Inibidores Enzimáticos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Cruz, Aurea Silveira
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Id: lil-616832
Autor: Miranda, Ana Cristina Scarparo de; Gonçalves, Cláudia Regina; Ikeda, Tamiko Ichikawa; Cruz, Aurea Silveira.
Título: Padronização da técnica de eletroforese de isoenzimas para certificação de linhagens celulares / Standardization of isoenzymes electrophoresis technique for cell lines certification
Fonte: Rev. Inst. Adolfo Lutz;70(1):77-80, jan.-mar. 2011. ilus.
Idioma: pt.
Resumo: A comprovação da espécie de origem é um dos itens da certificação de linhagens celulares, que pode ser feita por meio de técnica de eletroforese de isoenzimas. Com o objetivo de padronizar essa técnica, o grupo de estudo do Núcleo de Cultura de Células do IAL utilizou extratos celulares de diferentes espécies animais, que foram submetidos à eletroforese horizontal ou vertical em géis de poliacrilamida ou agarose, 100 V e4 oC. A revelação das bandas para a enzima glicose 6-fosfato desidrogenase foi realizada com o auxílio de sais de tetrazólio. Observou-se a presença de uma única banda para cada linhagem celular testada, com os padrões de migração esperados para as diferentes espécies utilizadas, com exceção da linhagem bovina MDBK, que não apresentou uma das bandas, provavelmente em função de menor expressão dessa enzima. Após a avaliação dos resultados obtidos com os diferentes sistemas de eletroforese e géis testados, optou-se pelo uso de eletroforese horizontal em géis de agarose a 2. A padronização e a implantação dessa técnica permitirão que o laboratório forneça linhagens celulares com o devido controle de qualidade.
Descritores: Eletroforese
Isoenzimas
Linhagem Celular
Sefarose
Responsável: BR91.2 - Centro de Documentação


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Id: lil-626614
Autor: Landgraf, Taise Natali; Berlese, Alan; Fernandes, Fabricio Freitas; Milanezi, Mariani Lima; Martinez, Roberto; Panunto-Castelo, Ademilson.
Título: The ferric aerobactin receptor IutA, a protein isolated on agarose column, is not essential for uropathogenic Escherichia coli infection / O receptor de aerobactina IutA, uma proteína isolada em coluna de agarose, não é essencial para a infecção por Escherichia coli uropatogênica / El receptor de aerobactina IutA, una proteína aislada en columna de agarosa, no es esencial para la infección por Escherichia coli uropatógena
Fonte: Rev. latinoam. enferm;20(2):340-345, May-Apr. 2012. ilus.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP.
Resumo: Although many proteins have been described involved in Escherichia coli colonization and infection, only few reports have shown lectins as important components in these processes. Because the mechanisms underlying E. coli colonization process involving lectins are not fully understood, we sought to identify the presence of other non-described lectins in E. coli. Here, we isolated a 75-kDa protein from E. coli on Sepharose column and identified it as ferric aerobactin receptor (IutA). Since IutA is controversially associated with virulence of some E. coli strains, mainly in uropathogenic E. coli (UPEC), we evaluated the presence of iutA gene in UPEC isolated from patients with urinary infection. This gene was present in only 38% of the isolates, suggesting a weak association with virulence. Because there is a redundancy in the siderophore-mediated uptake systems, we suggest that IutA can be advantageous but not essential for UPEC.

Apenas alguns relatos na literatura demonstram que lectinas são importantes nos processos de colonização e infecção por Escherichia coli. A falta de compreensão clara dos mecanismos envolvendo lectinas, no processo de colonização por E. coli, motivou a realização deste estudo para se identificar a presença de outras lectinas não descritas em E. coli. Neste trabalho, isolou-se uma proteína de 75kDa de E. coli em coluna de Sepharose, correspondente ao receptor de aerobactina férrica (IutA). A associação de IutA com virulência de cepas de E. coli é controversa, principalmente em E. coli uropatogênica (UPEC), o que levou a se avaliar a presença do gene iutA em UPECs isoladas de pacientes com infecção urinária. O gene estava presente em 38% dos isolados, sugerindo fraca associação com virulência. Devido à existência de redundância nos sistemas de captura de ferro, sugere-se, aqui, que IutA possa ser vantajosa, mas não essencial para UPEC.

La falta de una clara comprensión de los mecanismos de participación de las lectinas en el proceso de colonización por Escherichia coli, nos motivó a identificar la presencia de otras lectinas que no han sido descritas en E. coli. En este estudio, se aisló una proteína de 75kDa de E. coli en una columna de Sepharosa, correspondiente al receptor de aerobactina (IutA). La asociación de IutA con cepas virulentas de E coli es controvertido, especialmente en E. coli uropatógena (UPEC), lo que nos llevó a evaluar la presencia del gen iutA en UPECs aisladas de pacientes con infección urinaria. El gen estaba presente en 38% de los aislamientos, lo que sugiere una débil asociación con la virulencia. Debido a la existencia de redundancia en los sistemas de captura de hierro, se sugiere que IutA puede ser una ventaja, sin embargo no es esencial para la UPEC.
Descritores: Proteínas da Membrana Bacteriana Externa/fisiologia
Infecções por Escherichia coli/microbiologia
Escherichia coli Uropatogênica/patogenicidade
-Proteínas da Membrana Bacteriana Externa/isolamento & purificação
Técnicas Bacteriológicas/métodos
Sefarose
Virulência
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-795655
Autor: Gómez Garzón, Marcela; Munar Cristancho, Tatiana; Suárez Martínez, Camila; León Enciso, Jeannette; Florez Sierra, Alex Alexi.
Título: Producción de bloques de agarosa para visualización de hongos / Agarose block preparation for fungi visualization
Fonte: Repert. med. cir;23(1):42-46, 2014. Fotos.
Idioma: es.
Resumo: Establecer un protocolo para la obtención de bloques de hongos utilizando agarosa como matriz. Métodos: los hongos se incluyeron en agarosa, el proceso se estandarizó y se probaron los protocolos en horno microondas, convencional y en el procesador automático para la obtención de láminas siguiendo la técnica histológica usual. Conclusiones: el protocolo del procesador para obtener múltiples láminas es reproducible y las preparaciones permitieron la visualización fácil de los hongos con coloraciones de H&E y Gomori...

To establish a protocol to obtain fungi blocks in an agarose matrix. Methods: fungi were embedded in agarose, the process was standardized and protocols were tested using a microwave oven, a conventional oven and an automated processor to obtain slides following the usual histological technique. Conclusions: the multiple slides processor protocol is reproducible and preparations allowed easy visualization of fungi with H&E and Gomori stains. Key words: agarose cell block technique, fungi, hematoxylin and eosin, Gomori...
Descritores: Técnicas Citológicas
Sefarose
-Fungos
Hematoxilina
Limites: Humanos
Responsável: CO304.1 - Biblioteca Arturo Aparicio Jaramillo


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Id: lil-647799
Autor: Pingguan-Murphy, Belinda; Nawi, Illida.
Título: Upregulation of matrix synthesis in chondrocyte-seeded agarose following sustained bi-axial cyclic loading
Fonte: Clinics;67(8):939-944, Aug. 2012. ilus, graf, tab.
Idioma: en.
Projeto: Malaysia. Ministry of Higher Education.
Resumo: OBJECTIVES: The promotion of extracellular matrix synthesis by chondrocytes is a requisite part of an effective cartilage tissue engineering strategy. The aim of this in vitro study was to determine the effect of bi-axial cyclic mechanical loading on cell proliferation and the synthesis of glycosaminoglycans by chondrocytes in threedimensional cultures. METHOD: A strain comprising 10% direct compression and 1% compressive shear was applied to bovine chondrocytes seeded in an agarose gel during two 12-hour conditioning periods separated by a 12-hour resting period. RESULTS: The bi-axial-loaded chondrocytes demonstrated a significant increase in glycosaminoglycan synthesis compared with samples exposed to uni-axial or no loading over the same period (p<0.05). The use of a free-swelling recovery period prior to the loading regime resulted in additional glycosaminoglycan production and a significant increase in DNA content (p<0.05), indicating cell proliferation. CONCLUSIONS: These results demonstrate that the use of a bi-axial loading regime results in increased matrix production compared with uni-axial loading.
Descritores: Condrócitos/metabolismo
Matriz Extracelular/metabolismo
Glicosaminoglicanos/biossíntese
Regulação para Cima/fisiologia
-Proliferação de Células
Células Cultivadas
Força Compressiva
Condrócitos/citologia
Matriz Extracelular/genética
Sefarose
Estresse Mecânico
Fatores de Tempo
Engenharia Tecidual/métodos
Limites: Animais
Bovinos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-550551
Autor: Oliveira, Eliane Mari de; Santos, Izolete Aparecida Thomazini; Ferreira, Rosana Rossi; Deffune, Elenice.
Título: Padronização de dosagem de produto de degradação fibrinogênio/fibrina humano / Human fibrin/fibrinogen degradation product dosage standardization
Fonte: Rev. bras. anal. clin;42(1):39-42, 2010. ilus, graf, tab.
Idioma: pt.
Resumo: A hemostasia contribui para integridade e fluidez sanguinea. Após ativação de plaquetas, fatores da coagulação e células endoteliais ocorrem reações enzimáticas gerando trombina e fibrina, principal constituinte do trombo. A plasmina remove o coágulo degradando a fibrina em produtos solúveis (sistema fibrinolítico) e fragmentados (Produtos de Degradação da Fibrina - PDF) onde o Dímero D é o mais estável. Por isso torna-se um importante indicador do risco vascular. Realizaram-se 2 protocolos: LAMB F (Fibrinogênio) e Lamb D (Fragmentado D) produzindo 2786 hibridos com atividade anti PDF. Os hibridos selecionados foram submetidos à técnica de immunoblotting onde foram utilizadas as fontes de antigenos diferentes (Fib comercial, Fib purificado in house, Fragmento D, líquido de drenagem rico em PDF. Com base no reconhecimento das frações protéicas, selecionou-se 2 híbridos (LAMB F1 - 120 e LAMB D3-6), que foram clonados e expandidos em cultura (in vitro) e ascite (in vivo) para obtenção de altas concentrações de AcMm. O líquido ascítico foi purificado (coluna de afinidade)e os anticorpos acoplados em esferas (beads) de agarose. Testes qualitativos foram realizados em paralelo com o produto comercial (Dimer Test Dade Behring) utilizando 20 amostras de pacientes (15 PDF normal e 05 PDF alterado). Os resultados mostraram 100% de concordância entre o produto comercial e os anticorpos anti-PDF produzido no laboratório.
Descritores: Anticorpos Monoclonais
Dosagem
Produtos de Degradação da Fibrina e do Fibrinogênio
Fibrinogênio
Hemostasia
-Ascite
Fibrinolisina
Immunoblotting
Sefarose
Limites: Bovinos
Responsável: BR408.1 - Biblioteca da Faculdade de Medicina - BFM


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Id: lil-520224
Autor: Borkar, Prita S; Bodade, Ragini G; Rao, Srinivasa R; Khobragade, C. N.
Título: Purification and characterization of extracellular lipase from a new strain: Pseudomonas aeruginosa SRT 9 / Purificação e caracterização de uma lipase extracelular produzida por uma nova cepa: Pseudomonas aeruginosa SRT9
Fonte: Braz. j. microbiol;40(2):358-366, Apr.-June 2009. ilus, graf, tab.
Idioma: en.
Resumo: An extra cellular lipase was isolated and purified from the culture broth of Pseudomonas aeruginosa SRT 9 to apparent homogeneity using ammonium sulfate precipitation followed by chromatographic techniques on phenyl Sepharose CL- 4B and Mono Q HR 5/5 column, resulting in a purification factor of 98 fold with specific activity of 12307.8 U/mg. The molecular weight of the purified lipase was estimated by SDS-PAGE to be 29 kDa with isoelectric point of 4.5. Maximum lipase activity was observed in a wide range of temperature and pH values with optimum temperature of 55ºC and pH 6.9. The lipase preferably acted on triacylglycerols of long chain (C14-C16) fatty acids. The lipase was inhibited strongly by EDTA suggesting the enzyme might be metalloprotein. SDS and metal ions such as Hg2+, Zn2+, Cu2+, Ag2+ and Fe2+ decreased the lipase activity remarkedly. Its marked stability and activity in organic solvents suggest that this lipase is highly suitable as a biotechnological tool with a variety of applications including organo synthetic reactions and preparation of enantiomerically pure pharmaceuticals. The Km and Vmax value of the purified enzyme for triolein hydrolysis were calculated to be 1.11 mmol/L and 0.05 mmol/L/minrespectively.

Uma lipase extracelular foi isolada e purificada a partir de um caldo de cultura de Pseudomonas aeruginosa SRT9 até homogeneidade visível empregando-se precipitação com sulfato de amônia, seguida de técnicas cromatográficas em colunas de fenil sefarose CL-4B e Mono Q HR 5/5, obtendo-se um fator de purificação de 98 vezes, e atividade especifica de 12307,8 U/mg. Por SDS_PAGE, estimou-se que o peso molecular da lipase purificada é 29kDa, com um ponto isoelétrico de 4,5. A lipase apresentou atividade máxima em uma ampla faixa de temperatura e pH, com ótimos a 55ºC e pH 6,9. A lípase foi mais ativa sobre triacilglicerois de cadeia longa (C14-C16). A lipase foi fortemente inibida por EDTA, o que sugere que a enzima pode ser uma metaloproteína. SDS e íons metálicos, como Hg2+, Zn2+,Cu2+, Ag2+ e Fe2+, diminuíram marcadamente a atividade da lipase. Sua grande estabilidade e atividade em solventes organicos sugerem que esta lípase pode ser uma excelente ferramenta tecnológica com várias aplicações como reações organosintéticas e preparação de produtos farmacêuticos enantiomericamente puros. Os valores de Km e Vmax para a enzima purificada na hidrólise de trioleina foram 1,11 mmol/L e 0,05 mmol/L/min, respectivamente.
Descritores: Sulfato de Amônio
Lipase/análise
Metaloproteínas/análise
Pseudomonas aeruginosa/enzimologia
Pseudomonas aeruginosa/genética
Sefarose/análise
-Cromatografia
Métodos
Métodos
Tipo de Publ: Relatório Técnico
Responsável: BR32.1 - Serviço de Biblioteca e Informação Biomédica


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Id: lil-484217
Autor: Gomes-Silva, Adriano; Souza, Maria Aparecida; Afonso-Cardoso, Sandra Regina; Andrade, Lívia Resende; Dietze, Reynaldo; Lemos, Elenice; Belli, Alejandro; Favoreto Júnior, Silvio; Ferreira, Marcelo Simão.
Título: Serological reactivity of different antigenic preparations of Leishmania (Leishmania) amazonensis and the Leishmania braziliensis complex / Reatividade sorológica frente a diferentes preparações antigênicas de Leishmania (Leishmania) amazonensis e do complexo Leishmania braziliensis
Fonte: Rev. Soc. Bras. Med. Trop;41(2):135-141, mar.-abr. 2008. ilus, graf.
Idioma: en.
Resumo: Total antigen from Leishmania (Leishmania) amazonensis and isolates from the Leishmania braziliensis complex, along with their respective antigenic fractions obtained by affinity chromatography on concanavalin-A-Sepharose and jacalin-agarose columns evaluated using immunoenzymatic ELISA assay. For this, serum samples from 229 patients were used, grouped as American tegmental leishmaniasis (nº=58), visceral leishmaniasis (nº=28), Chagas disease (nº=49), malaria (nº=32), tuberculosis (nº=13) and healthy volunteers (nº=49). Samples from American tegmentary leishmaniasis showed higher reactivity with antigens isolated from the Leishmania braziliensis complex than with antigens from Leishmania amazonensis (p<0.001). ELISA assays showed a sensitivity range from 60 percent to 95 percent with antigens isolated from the Leishmania braziliensis complex. There was marked nonspecific reactivity among serum samples with the use of antigenic fractions binding with concanavalin-A and jacalin from both Leishmania complexes, in comparison with other antigens (p<0.001). The results presented in this study suggest that the use of homologous antigens increases the efficiency of anti-Leishmania immunoglobulin detection, which may be very valuable for diagnostic purposes.

Antígeno total de Leishmania (Leishmania) amazonensis e isolado do complexo Leishmania brazilienis, assim como suas respectivas frações antigênicas obtidas por cromatografia de afinidade em coluna de concanavalina-A ligada a sepharose e Jacalina ligada a agarose foram avaliadas por ensaio imunoenzimático ELISA. Para tanto, foram utilizadas amostras de soros de 229 pacientes agrupadas em leishmaniose tegumentar americana (nº=58), leishmaniose visceral (nº=28), doença de Chagas (nº=49), malaria (nº=32), tuberculose (nº=13) e voluntários saudáveis (nº=49). Houve maior reatividade das amostras de leishmaniose tegumentar americana com a utilização dos antígenos obtidos do isolado do complexo Leishmania braziliensis quando comparado com antígenos de Leishmania amazonensis (p<0,001). Observou-se ainda que a sensibilidade do teste ELISA variou de 60 a 95 por cento entre os antígenos obtidos do isolado do complexo Leishmania braziliensis. Houve acentuada reatividade inespecífica das amostras de soros com a utilização das frações antigênicas ligantes de Concanavalina-A e Jacalina de ambos os complexos Leishmania em comparação aos demais antígenos (p<0,001). Os resultados apresentados no presente trabalho sugerem que a utilização de antígenos homólogos aumentam a eficiência de detecção de imunoglobulina anti-Leishmania o que pode ser de grande valia para o propósito de diagnóstico.
Descritores: Antígenos de Helmintos
Leishmania braziliensis/imunologia
Leishmania mexicana/imunologia
Leishmaniose Mucocutânea/diagnóstico
Leishmaniose Visceral/diagnóstico
-Antígenos de Helmintos/isolamento & purificação
Estudos de Casos e Controles
Cromatografia de Afinidade
Reações Cruzadas
Doença de Chagas/imunologia
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Leishmaniose Mucocutânea/imunologia
Leishmaniose Visceral/imunologia
Malária/imunologia
Lectinas de Plantas
Sensibilidade e Especificidade
Sefarose/análogos & derivados
Sefarose
Tuberculose/imunologia
Limites: Animais
Humanos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-435925
Autor: Ferreira, Teresinha; Figueiredto, Márcio José de; Ronconi, Mario Augusto; Torres, Helenita Marques; Aquino, Maria Helena Cosendey de; Gomes, Marcos Jose Pereira; Silva, Marlom Vicente da; Oliveira, Luiz Antônio Trindade de.
Título: Brucelose canina: obtenção de antígenos e avaliação pela técnica de imunodifusão em gel de sacarose / Canine Brucellosis: antigen obtention and evaluation by Agar Gel Immunodiffusion
Fonte: Rev. bras. ciênc. vet;10(3):156-160, set.-dez. 2003. ilus, tab.
Idioma: pt.
Resumo: Cães com brucelose causada por arucella canis apresentam poucos sinais importantes de doença sistêmica e nenhum deles especifico para brucelose. Devido às limitações dos procedimentos bacteriológicos, casos suspeitos devem ser avaliados sorologicamente. O objetivo deste estudo foi avaliar a utilização de antigenos externos e internos de arucella canis e de arucella ovis, pelo teste de imunodifusão em gel de agarose (IOGA). Antigenos externos e internos foram extraidos por solução salina tamponada e fosfatada (PBS) a quente a partir das cepas RM 6/66 de arucella canis e REO 198 de arucella ovis cultivadas em Ágar e Caldo Tripticase soja (Meio de Castaneda). Os antigenos externos foram obtidos após centrifugação e concentração do sobrenadante por ultrafiltração. Simultaneamente os sedimentos foram submetidos ao ultra-som e centrifugados sendo a porção sobrenadante considerado o extrato cru sonicado de a. canis e de a. ovis (antigeno interno). Soro hiperimune anti a. canis e anti a. ovis foram obtidos por inoculação intraperitoneal em coelhos (a. canis e a. ovis ), em cadela (a. canis) e em ovelha (a. ovis ) sendo utilizados como controles positivos na avaliação diagnóstica. Para referenciar os antigenos produzidos utilizou-se, ainda, soros de cães provenientes de um canil comercial localizado no Rio de Janeiro, RJ, suspeito de infecção brucélica pela ocorrência de abortos e natimortos. Houve resposta sorológica aos antigenos obtidos e a enfermidade foi confirmada por isolamento do agente etiológico, a partir de hemoculturas, em três animais do canil. Concluiu¬se que os antigenos externos apresentaram melhor resposta em animais experimentalmente inoculados e em naturalmente infectados, mas a confirmação deve ser feita com o antigeno sonicado
Descritores: Brucelose
Brucella canis/imunologia
Diagnóstico
Cães
Imunodifusão/veterinária
Sefarose
Responsável: BR409.1 - Biblioteca


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Texto completo SciELO Venezuela
Lourenço, Euclides Joaquim
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Id: lil-333628
Autor: Neves, Valdir Augusto; Lourenço, Euclides Joaquim.
Título: Changes in protein fractions, trypsin inhibitor and proteolytic activity in the cotyledons of germinating chickpea
Fonte: Arch. latinoam. nutr;51(3):269-275, sep. 2001.
Idioma: en.
Resumo: The chickpea seed germination was carried out in 6 days. During the period it was observed a little variation on total nitrogen contents, however the non protein nitrogen was double. A decrease of 19.1 and 20.6 in relation to total nitrogen was observed to the total globulin and albumin fractions, respectively. The gel filtration chromatography on Sepharose CL-6B and SDS-PAGE demonstrated alterations on the distribution patterns of the albumin and total globulin fractions between the initial and the sixth day of germination suggesting the occurrence of protein degradation in the germination process. The assay for acid protease only appeared in the albumin fraction with casein and chickpea total globulin as substrates, whereas the former was more degraded than the latter, however the transformations detected in the protein fractions appear indicated that others enzymes could be acting during the process. The trypsin inhibitor activity had a little drop after six day of germination indicating a possible increase on the digestibility of the proteins.
Descritores: Cicer
Cotilédone/metabolismo
Germinação
Peptídeo Hidrolases/metabolismo
Proteínas de Plantas/metabolismo
Inibidores da Tripsina
-Albuminas
Cromatografia em Gel
Cicer
Cotilédone/enzimologia
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Globulinas
Nitrogênio/metabolismo
Proteínas de Plantas/química
Sementes
Sefarose
Responsável: BR1.1 - BIREME



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