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Id: lil-235232
Autor: Andrioli, Luiz Paulo Moura.
Título: Clonagem e caracterização da serina/treonina fosfatase tipo 1(PP1) de Dictyostelium discoideum / Cloning and characterization of the serine/threonine phosphatase type 1(PP1) of Dictyostelium discoideum.
Fonte: São Paulo; s.n; 1999. 124 p. ilus, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A serina/treonina fosfatase tipo 1 (PP1) é uma enzima importante para diversos processos celulares nos eucariotos. Apesar disso, a atividade enzimática da PP1 nunca foi detectada em extratos celulares de Dictyostelium discoideum, ao contrário da atividade da enzima PP2A, que é outra proteína fosfatase de ocorrência geral nos eucariotos. Nesse estudo repostamos a clonagem e o sequenciamento de um cDNA codificador para a subunidade catalílitica da PP1 de D. discoideum. Verificamos que esse cDNA tem origem a partir de um gene em cópia única, que expressa uma proteína ao longo de todo o ciclo de vida desse organismo. A dedução da seqüência da proteína a partir do cDNA revela uma identidade de 80 por cento em média com as seqüências de outras PP1, sendo a principal diferença observada a substituição da cisteína 269 por uma fenilalanina...
Descritores: Sequência de Bases
Bioquímica
Dictyostelium/isolamento & purificação
Células Eucarióticas
Fosfotreonina
Serina
-Divisão Celular
Células Clonais
Meios de Cultura
Cisteína
Enzimas
Immunoblotting
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 574.88


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-234888
Autor: Silva, A. M; Zapella, P. D. A; Andrioli, L. P. M; Campanhã, R. B; Fiorini, L. C; Etchebehere, L. C; Costa-Maia, J. C; Terenzi, H. F.
Título: Searching for the role of protein phosphatases in eukaryotic microorganisms
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;32(7):835-9, July 1999.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: International Symposium on \"Signal Transduction and Gene Expression in Cell Proliferation and Differentiation\" , 1, Säo Paulo, Aug. 31-Sept. 2, 1998.
Resumo: Preference for specific protein substrates together with differential sensitivity to activators and inhibitors has allowed classification of serine/threonine protein phosphatases (PPs) into four major types designated types 1, 2A, 2B and 2C (PP1, PP2A, PP2B and PP2C, respectively). Comparison of sequences within their catalytic domains has indicated that PP1, PP2A and PP2B are members of the same gene family named PPP. On the other hand, the type 2C enzyme does not share sequence homology with the PPP members and thus represents another gene family, known as PPM. In this report we briefly summarize some of our studies about the role of serine/threonine phosphatases in growth and differentiation of three different eukaryotic models: Blastocladiella emersonii, Neurospora crassa and Dictyostelium discoideum. Our observations suggest that PP2C is the major phosphatase responsible for dephosphorylation of amidotransferase, an enzyme that controls cell wall synthesis during Blastocladiella emersonii zoospore germination. We also report the existence of a novel acid- and thermo-stable protein purified from Neurospora crassa mycelia, which specifically inhibits the PP1 activity of this fungus and mammals. Finally, we comment on our recent results demonstrating that Dictyostelium discoideum expresses a gene that codes for PP1, although this activity has never been demonstrated biochemically in this organism
Descritores: Blastocladiella/enzimologia
Dictyostelium/enzimologia
Células Eucarióticas/enzimologia
Neurospora crassa/enzimologia
Fosfotreonina/metabolismo
-Germinação/fisiologia
Especificidade por Substrato
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME



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