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Id: biblio-1153978
Autor: Yang, Lijuan; Liu, Yepei; Wang, Yuanyuan; Li, Junsheng; Liu, Na.
Título: Azeliragon ameliorates Alzheimer's disease via the Janus tyrosine kinase and signal transducer and activator of transcription signaling pathway
Fonte: Clinics;76:e2348, 2021. graf.
Idioma: en.
Resumo: OBJECTIVES: TTP488, an antagonist of the receptor for advanced glycation end-products, was evaluated as a potential treatment for patients with mild-to-moderate Alzheimer's disease (AD). However, the mechanism underlying the protective action of TTP488 against AD has not yet been fully explored. METHODS: Healthy male rats were exposed to aberrant amyloid β (Aβ) 1-42. Lipopolysaccharide (LPS) and the NOD-like receptor family pyrin domain containing 1 (NLRP1) overexpression lentivirus were injected to activate the NLRP1 inflammasome and exacerbate AD. TTP488 was administered to reverse AD injury. Finally, tofacitinib and fludarabine were used to inhibit the activity of Janus tyrosine kinase (JAK) and signal transducer and activator of transcription (STAT) to prove the relationship between the JAK/STAT signaling pathway and TTP488. RESULTS: LPS and NLRP1 overexpression significantly increased the NLRP1 levels, reduced neurological function, and aggravated neuronal damage, as demonstrated by the impact latency time of, time spent by, and length of the platform covered by, the mice in the Morris water maze assay, Nissl staining, and immunofluorescence staining in rats with AD. CONCLUSIONS: TTP488 administration successfully reduced AD injury and reversed the aforementioned processes. Additionally, tofacitinib and fludarabine administration could further reverse AD injury after the TTP488 intervention. These results suggest a new potential mechanism underlying the TTP488-mediated alleviation of AD injury.
Descritores: Janus Quinases/metabolismo
Doença de Alzheimer/tratamento farmacológico
-Tirosina
Transdutores
Transdução de Sinais
Peptídeos beta-Amiloides
Janus Quinase 2
Receptor para Produtos Finais de Glicação Avançada
Imidazóis
Limites: Animais
Masculino
Camundongos
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-666936
Autor: Cavalcanti, José Luiz de Sá; Engelhardt, Eliasz.
Título: Aspectos da fisiopatologia da doença de Alzheimer esporádica / Pathophysiological features of sporadic Alzheimer's disease
Fonte: Rev. bras. neurol;48(4):21-29, out.-dez. 2012. ilus.
Idioma: pt.
Resumo: A doença de Alzheimer (DA) é a forma de demência degenerativa esporádica mais comum. Caracteristicamente ocorre expressiva perda neuronal progressiva em locais específicos nas pessoas atingidas. O distúrbio degenerativo progressivo se caracteriza pela perda de sinapses, de neurônios cerebrais e por depósitos de fibrilas de peptídeos de beta-amilóide extraneuronais, constituindo as placas senis e a presença de agregados intraneuronais da proteína tau, formando os emaranhados neurofibrilares. Fatores genéticos, metabólicos, neuroinflamação, alterações mitocondriais, distúrbios vasculares e processos oxidativos estão envolvidos no desencadear e manutenção de várias doenças neurodegenerativas, incluindo a DA. Todas essas alterações participam no processo fisiopatológico da doença. O objetivo desta revisão é mostrar a associação das várias causas subjacentes ao processo fisiopatológico da DA, com vistas ao desenvolvimento de marcadores biológicos e estratégias terapêuticas.

Alzheimer's disease (AD) is the most common form of sporadic degenerative dementia. Characteristically there is an expressive neuronal loss in specific sites in the affected persons. The progressive degenerative disorder is characterized by synaptic loss, of brain neurons, and by extraneuronal deposition of beta-amyloid fibrils, constituting the senile plaques, and the presence of intraneuronal aggregates of tau protein, forming the neurofibrillary tangles. Genetic factors, metabolic, neuroinflammation, mitochondrial disturbances, vascular disorders and oxidative processes are involved in the onset and maintenance of several neurodegenerative disorders, including AD. All these disturbances participate in the pathophysiological process of the disease. The aim of this review is to show the association of the varied causes underlying the pathophysiological process of AD, having in view the development of biological markers and therapeutic strategies.
Descritores: Transtornos Cognitivos
Doença de Alzheimer/etiologia
Doença de Alzheimer/fisiopatologia
-Sinapses
Peptídeos beta-Amiloides
Estresse Oxidativo
Doença de Alzheimer/genética
Mitocôndrias
Degeneração Neural
Limites: Humanos
Idoso
Responsável: BR14.1 - Biblioteca Central


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Id: lil-784185
Autor: Liang, Wenna; Zhao, Xiaoyang; Feng, Jinping; Song, Fenghua; Pan, Yunzhi.
Título: Ursolic acid attenuates beta-amyloid-induced memory impairment in mice / Ácido ursólico atenua a perda de memória induzida por beta-amilóide em ratos
Fonte: Arq. neuropsiquiatr;74(6):482-488, June 2016. graf.
Idioma: en.
Resumo: ABSTRACT Objective Increasing evidence demonstrates that oxidative stress and inflammatory are involved in amyloid β (Aβ)-induced memory impairments. Ursolic acid (UA), a triterpenoid compound, has potent anti-inflammatory and antioxidant activities. However, it remains unclear whether UA attenuates Aβ-induced neurotoxicity. Method The aggregated Aβ25-35 was intracerebroventricularly administered to mice. Results We found that UA significantly reversed the Aβ25-35-induced learning and memory deficits. Our results indicated that one of the potential mechanisms of the neuroprotective effect was attenuating the Aβ25-35-induced accumulation of malondialdehyde (MDA) and depletion of glutathione (GSH) in the hippocampus. Furthermore, UA significantly suppressed the upregulation of IL-1β, IL-6, and tumor necrosis-α factor levels in the hippocampus of Aβ25-35-treated mice. Conclusion These findings suggest that UA prevents memory impairment through amelioration of oxidative stress, inflammatory response and may offer a novel therapeutic strategy for the treatment of Alzheimer’s disease.

RESUMO Objetivo Há evidências crescentes de que o estresse oxidativo e a inflamação estão envolvidos na perda de memória induzida pelo peptídeo beta-amilóide (βA). O ácido ursólico (AU), um composto triterpenóide, apresenta atividades anti-inflamatórias e antioxidantes potentes. Entretanto, não se sabe ainda se o AU atenua a neurotoxicidade induzida pelo βA. Método O agregado βA 25-35 foi administrado aos ratos por via intracerebroventricular. Resultados Observou-se que o AU reverteu significativamente os déficits de aprendizado e de memória induzidos pelo βA 25-35. Portanto, um dos potenciais mecanismos do efeito neuroprotetor seria a atenuação do acúmulo de malondialdeído e a depleção de glutationa no hipocampo induzidos pelo βA 25-35. Além disso, o AU suprimiu significativamente a supra regulação dos níveis de IL-1β, IL-6 e do fator de necrose tumoral α no hipocampo dos ratos tratados com βA 25-35. Conclusão Esses achados sugerem que o AU previne a perda de memória através da melhora do estresse oxidativo e da resposta inflamatória, podendoproporcionar uma nova estratégia terapêutica para o tratamento da doença de Alzheimer.
Descritores: Triterpenos/administração & dosagem
Peptídeos beta-Amiloides/toxicidade
Estresse Oxidativo/efeitos dos fármacos
Fármacos Neuroprotetores/administração & dosagem
Transtornos da Memória/prevenção & controle
-Aprendizagem em Labirinto
Transtornos da Memória/induzido quimicamente
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-796045
Autor: Almeida, Michael F; Silva, Carolliny M; D'Unhao, Aline M; Ferrari, Merari F R.
Título: Aged Lewis rats exposed to low and moderate doses of rotenone are a good model for studying the process of protein aggregation and its effects upon central nervous system cell physiology / Ratos Lewis idosos expostos a baixa e moderada doses de rotenona são um bom modelo para estudar o processo de agregação proteica e seus efeitos sobre a fisiologia celular do sistema nervoso central
Fonte: Arq. neuropsiquiatr;74(9):737-744, Sept. 2016. graf.
Idioma: en.
Projeto: Fundacao de Amparo a Pesquisa do Estado de Sao Paulo; . Fundacao de Amparo a Pesquisa do Estado de Sao Paulo; . Conselho Nacional de desenvolvimento Cientifico e Tecnologico; . Conselho Nacional de desenvolvimento Cientifico e Tecnologico.
Resumo: ABSTRACT Cell physiology is impaired before protein aggregation and this may be more relevant than inclusions themselves for neurodegeneration. The present study aimed to characterize an animal model to enable the analysis of the cell biology before and after protein aggregation. Ten-month-old Lewis rats were exposed either to 1 or 2 mg/kg/day of rotenone, delivered subcutaneously through mini-pumps, for one month. Hyperphosphorylated TAU, alpha-synuclein, amyloid-beta peptide and protein carbonylation (indicative of oxidative stress) were evaluated in the hippocampus, substantia nigra and locus coeruleus through immunohistochemistry or western blot. It was found that 2 mg/kg/day rotenone increased amyloid-beta peptide, hyperphosphorylation of TAU and alpha-synuclein. Rotenone at 1mg/kg/day did not alter protein levels. Protein carbonylation remained unchanged. This study demonstrated that aged Lewis rats exposed to a low dose of rotenone is a useful model to study cellular processes before protein aggregation, while the higher dose makes a good model to study the effects of protein inclusions.

RESUMO A fisiologia celular está prejudicada antes da agregação proteica podendo ser mais importante para a neurodegeneração do que as próprias inclusões. Assim, o objetivo deste estudo é caracterizar um modelo animal para analisar os mecanismos e efeitos da agregação proteica. Ratos Lewis com 10 meses de idade foram expostos a rotenona (1 ou 2 mg/kg/dia), administrada subcutaneamente, utilizando minibombas osmóticas. Os níveis de peptídeo beta-amiloide, TAU hiperfosforilada, alfa-sinucleína e proteínas carboniladas (indicativo de estresse oxidativo) foram avaliados por imunohistoquímica e western blot no hipocampo, substância negra e locus coeruleus. Foi demonstrado que 2 mg/kg/dia de rotenona promoveu aumento do peptídeo beta-amiloide, hiperfosforilação da TAU e alfa-sinucleína. Já 1 mg/kg/dia de rotenona não alterou os níveis dessas proteína nessas regiões. As proteínas carboniladas não se alteraram. Foi demonstrado que ratos Lewis idosos expostos a baixas doses de rotenona são modelo de estudo dos processos celulares antes da agregação proteica, enquanto 2 mg/kg/dia de rotenona permite estudos sobre os efeitos da agregação proteica.
Descritores: Rotenona/administração & dosagem
Sistema Nervoso Central/efeitos dos fármacos
Sistema Nervoso Central/patologia
Modelos Animais de Doenças
Agregação Patológica de Proteínas/induzido quimicamente
Agregação Patológica de Proteínas/patologia
-Ratos Endogâmicos Lew
Substância Negra/efeitos dos fármacos
Imuno-Histoquímica
Sistema Nervoso Central/metabolismo
Western Blotting
Reprodutibilidade dos Testes
Peptídeos beta-Amiloides/efeitos dos fármacos
Peptídeos beta-Amiloides/metabolismo
Estresse Oxidativo
alfa-Sinucleína/efeitos dos fármacos
alfa-Sinucleína/metabolismo
Doença de Alzheimer/metabolismo
Doença de Alzheimer/patologia
Hipocampo/efeitos dos fármacos
Hipocampo/metabolismo
Hipocampo/patologia
Limites: Animais
Masculino
Tipo de Publ: Estudo de Avaliação
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-1131706
Autor: Barros-Araújo, Marx Lima de; Ricarte, Irapuá Ferreira; Montalverne Filho, Edward; Holanda, Guilherme Marconi Guimarães Martins; Sousa, Ícaro Araújo de; Corrêa, Matheus Rodrigues; Nogueira, Matheus Rocha de Seixas; Cronemberger, Pedro Jorge Luz Alves.
Título: Cerebral amyloid angiopathy: a cross-sectional study in a single center in Northeastern Brazil / Angiopatia amiloide cerebral: um estudo transversal em um único centro no Nordeste brasileiro
Fonte: Arq. neuropsiquiatr;78(5):277-281, May 2020. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: ABSTRACT Background: Cerebral amyloid angiopathy (CAA) is a cerebrovascular disorder caused by progressive deposition of β-amyloid peptides in the walls of small and medium-sized cortical and leptomeningeal vessels. Until today, the prevalence of CAA is unknown in our region. Objective: This study aims to analyze the prevalence of this entity in a specific elderly population in a tertiary hospital in Northeastern Brazil. Methods: A cross-sectional, retrospective study with the enrollment of patients aged 65 or older followed in the neurological outpatient service of the Universidade Federal do Piauí, Brazil, who underwent brain magnetic resonance imaging (MRI) from July 2016 to June 2018. Results: One hundred and seventy-four patients were enrolled, of whom 100 were women (57.4%) and 74, men (42.6%), aged from 65 to 91 years old (median age 73.27). Nine patients were excluded from the study due to unavailability of MRI sequences needed for an appropriate analysis. Out of the 165 remaining patients, 12 (7.2%) had established the diagnosis of CAA, according to the modified Boston criteria. Conclusion: The prevalence of CAA in our study was like those of medical literature, with a progressive age-related increase.

RESUMO Introdução: A angiopatia amiloide cerebral (AAC) é uma desordem vascular causada pela deposição progressiva de peptídeos β-amiloides nas paredes de pequenos e médios vasos corticais e leptomeníngeos. Até a presente data, a epidemiologia da AAC é desconhecida em nossa região. Objetivos: Avaliar a prevalência da AAC em uma população específica de pacientes idosos de um hospital terciário no nordeste brasileiro. Métodos: Estudo transversal, retrospectivo, com seleção de pacientes com idade igual ou superior a 65 anos, acompanhados no serviço de Neurologia do Hospital Universitário da Universidade Federal do Piauí, Brasil, e que foram submetidos a exame de ressonância nuclear magnética entre julho de 2016 e junho de 2018. Resultados: Foram recrutados 174 pacientes, dos quais 100 eram mulheres (57,4%) e 74 homens (42,6%), com idades entre 65 e 91 anos (média de 73,27). Nove pacientes foram excluídos devido à indisponibilidade de sequências de ressonância magnética necessárias para uma análise apropriada. Dos 165 pacientes restantes, 12 (7,2%) foram diagnosticados com AAC de acordo com os critérios de Boston modificados. Conclusão: A prevalência da AAC em nosso estudo foi semelhante ao resultado encontrado na literatura médica, com um aumento progressivo relacionado à idade.
Descritores: Angiopatia Amiloide Cerebral
-Brasil
Boston
Estudos Transversais
Estudos Retrospectivos
Peptídeos beta-Amiloides/metabolismo
Peptídeos beta-Amiloides/química
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Idoso
Idoso de 80 Anos ou mais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: biblio-870259
Autor: Teixeira, Bianca Luise.
Título: Interações proteína príon e seus ligantes STI1 e laminina: possíveis implicações na doença de Alzheimer / Interactions of the prion protein and its ligands STI1 and laminin: possible implications for Alzheimer's disease.
Fonte: São Paulo; s.n; 2015. 104 p. ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Fundação Antônio Prudente para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A Doença de Alzheimer (DA) é uma demência progressiva que tem como principais características a disfunção sináptica e a neurodegeneração em áreas específicas do cérebro, que levam a um quadro grave de perda de memória e outras habilidades cognitivas. Uma das principais características neuropatológicas é a deposiçãode placas amiloides extracelulares, que contêm principalmente o peptídeo beta-amiloide (Aβ), que é formado por um processamento alterado da proteína precursora amiloide (APP). Os oligômeros formados por Aβ (AβO) são considerados os elementos tóxicos mais importantes deste processo, esses se ligam às sinapses e estão estreitamente relacionados com a patogênese da DA. Recentemente, foi descrito que a proteína príon celular (PrPC) é um receptor para AβO, porém, os mecanismos envolvidos nesta interação e de que forma esta pode estar relacionada à DA ainda não foram elucidados. PrPC é uma glicoproteína ancorada à membrana plasmática que interage com diversos ligantes, como a proteína de matriz extracelular laminina e a co-chaperona STI1 (Stress Inducible Protein 1). Estas interações induzem neuroproteção, neuritogênese e modulam a formação de memória. Deste modo, torna-se interessante verificar um possível efeito neuroprotetor dos ligantes de PrPC contra a toxicidade produzida pelos AβO. Utilizando culturas neuronais, observamos que os tratamentos com AβO levam uma diminuição nos níveis da proteína sináptica sinaptofisina (Syp), devido a um aumento da degradação..

Alzheimer's disease (AD) is a progressive dementia mainly characterized by synaptic dysfunction and neurodegeneration in specific areas of the brain, leading to severe memory loss, and others cognitive inabilities. One of the main neuropathological characteristics is the formation of extracellular amyloid plaques, which mainly contain beta-amyloid peptide (Aβ). This peptide is formed by an alteration in the processing of the amyloid precursor protein (APP). The Aβ oligomers (AβO) are considered the major toxic components within this process where they bind to synapses and are closely related to the pathogenesis of the AD. Recently, it was reported that PrPC is a receptor for AβO, however, the mechanisms involved in this interaction and how this may be related to AD have not yet been elucidated. The cellular prion protein (PrPC) is a glycoprotein anchored to the plasma membrane that interacts with several ligands such as the co-chaperone STI1 (Stress inducible protein 1) and the extracellular matrix protein laminin. These interactions induce neuroprotection, neuritogenesis, and modulate memory formation. Therefore, it becomes interesting to verify a possible neuroprotective effect of PrPC ligands against the toxicity induced by AβO. We observed that the treatment of neuronal cultures with AβO lead to a decrease in the levels of synaptic protein synaptophysin (Syp) due to an increase of Syp degradation by the proteasome...
Descritores: Doença de Alzheimer/genética
Laminina
Peptídeos beta-Amiloides
Proteínas PrPC
Limites: Animais
Responsável: BR30.1 - Biblioteca
BR30.1


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Id: biblio-983939
Autor: Yu, Qiujian; Liu, Huimin; Sang, Shaoming; Chen, Lulan; Zhao, Yingya; Wang, Yun; Zhong, Chunjiu.
Título: Thiamine deficiency contributes to synapse and neural circuit defects
Fonte: Biol. Res;51:35, 2018. graf.
Idioma: en.
Projeto: National Natural Science Foundation of China; . Natural Science Foundation of Shanghai; . National Key Research and Development Program Foundation of China.
Resumo: BACKGROUND: The previous studies have demonstrated the reduction of thiamine diphosphate is specific to Alzheimer's disease (AD) and causal factor of brain glucose hypometabolism, which is considered as a neurodegenerative index of AD and closely correlates with the degree of cognitive impairment. The reduction of thiamine diphosphate may contribute to the dysfunction of synapses and neural circuits, finally leading to cognitive decline. RESULTS: To demonstrate this hypothesis, we established abnormalities in the glucose metabolism utilizing thiamine deficiency in vitro and in vivo, and we found dramatically reduced dendrite spine density. We further detected lowered excitatory neurotransmission and impaired hippocampal long-term potentiation, which are induced by TPK RNAi in vitro. Importantly, via treatment with benfotiamine, Aß induced spines density decrease was considerably ameliorated. CONCLUSIONS: These results revealed that thiamine deficiency contributed to synaptic dysfunction which strongly related to AD pathogenesis. Our results provide new insights into pathogenesis of synaptic and neuronal dysfunction in AD.
Descritores: Sinapses/fisiologia
Deficiência de Tiamina/complicações
Deficiência de Tiamina/metabolismo
Tiamina Pirofosfato/deficiência
Doença de Alzheimer/etiologia
Doença de Alzheimer/metabolismo
Neurônios/fisiologia
-Deficiência de Tiamina/fisiopatologia
Tiamina Pirofosfato/metabolismo
Distribuição Aleatória
Western Blotting
Peptídeos beta-Amiloides/metabolismo
Ratos Sprague-Dawley
Difosfotransferases/metabolismo
Transmissão Sináptica/fisiologia
Espinhas Dendríticas/metabolismo
Doença de Alzheimer/fisiopatologia
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Glucose/metabolismo
Hipocampo/fisiopatologia
Hipocampo/metabolismo
Camundongos Endogâmicos C57BL
Limites: Animais
Masculino
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: biblio-1053195
Autor: Olasehinde, Tosin A; Odjadjare, Ejovwokoghene C; Mabinya, Leonard V; Olaniran, Ademola O; Okoh, Anthony I.
Título: Chlorella sorokiniana and Chlorella minutissima exhibit antioxidant potentials, inhibit cholinesterases and modulate disaggregation of ß-amyloid fibrils
Fonte: Electron. j. biotechnol;40:1-9, July. 2019. tab, graf, ilus.
Idioma: en.
Resumo: BACKGROUND: Microalgae are aquatic chlorophyll-containing organisms comprising unicellular microscopic forms, and their biomasses are potential sources of bioactive compounds, biofuels and food-based products. However, the neuroprotective effects of microalgal biomass have not been fully explored. In this study, biomass from two Chlorella species was characterized, and their antioxidant, anticholinesterase and anti-amyloidogenic activities were investigated. RESULTS: GC­MS analysis of the extracts revealed the presence of some phenols, sterols, steroids, fatty acids and terpenes. Ethanol extract of Chlorella sorokiniana (14.21 mg GAE/g) and dichloromethane extract of Chlorella minutissima (20.65 mg QE/g) had the highest total phenol and flavonoid contents, respectively. All the extracts scavenged 2,2-diphenyl-1-picrylhydrazyl, 2,2-azinobis (3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonate) and hydroxyl radicals. The highest metal chelating activity of the extracts was observed in the ethanol extracts of C. minutissima (102.60 µg/mL) and C. sorokiniana (107.84 µg/mL). Furthermore, the cholinesterase inhibitory activities of the extracts showed that ethanol extract of C. sorokiniana (13.34 µg/mL) exhibited the highest acetylcholinesterase inhibitory activity, while dichloromethane extract of C. minutissima (11.78 µg/mL) showed the highest butyrylcholinesterase inhibitory activity. Incubation of the ß-amyloid protein increased the aggregation of amyloid fibrils after 96 h. However, ethanol extract of C. sorokiniana and C. minutissima inhibited further aggregation of Aß1­42 and caused disaggregation of matured protein fibrils compared to the control. This study reveals the modulatory effects of C. sorokiniana and C. minutissima extracts on some mediators of Alzheimer's disease and provides insights into their potential benefits as functional food, nutraceutics or therapeutic agent for the management of this neurodegenerative disease.
Descritores: Chlorella/química
Inibidores da Colinesterase/farmacologia
Peptídeos beta-Amiloides/antagonistas & inibidores
Antioxidantes/farmacologia
-Fenóis/análise
Esteroides/análise
Esteróis/análise
Terpenos/análise
Extratos Vegetais/farmacologia
Extratos Vegetais/química
Inibidores da Colinesterase/química
Espectroscopia de Infravermelho com Transformada de Fourier
Fármacos Neuroprotetores
Biomassa
Etanol
Ácidos Graxos/análise
Microalgas
Doença de Alzheimer/prevenção & controle
Amiloide/efeitos dos fármacos
Cromatografia Gasosa-Espectrometria de Massas
Antioxidantes/química
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Id: biblio-1056427
Autor: Santos, Gustavo A. A; Olave, Enrique; Pardi, Paulo C.
Título: Salivary biomarkers in Alzheimer´s disease / Biomarcadores salivales en la enfermedad de Alzheimer
Fonte: Int. j. morphol;38(1):230-234, Feb. 2020. graf.
Idioma: en.
Resumo: The hypotheses currently considered the most likely causes of Alzheimer's disease (AD) are amyloid beta peptide deposition in the cerebral cortex and hyperphosphorylation of the Tau protein, with the consequent formation of neurofibrillary tangles. In clinical practice, although not accurate, AD diagnosis is based on the exclusion of other diseases, behavioural assessments and complementary examinations, such as imaging and blood tests. Advances in the field of biotechnology have created exciting prospects for the early detection of AD via biomarker assessment, which is considered a safer and more efficient procedure. Molecules recognised as biomarkers can be expressed in some body fluids, including cerebrospinal fluid, saliva and blood. The presence of amyloid beta peptide and Tau can be confirmed in saliva, which is also an easily and non-invasively collectable material with an accessible cost. The objective was evaluate the concentrations of the t-Tau protein and Ab42 peptide in the saliva of elderly individuals with and without dementia of the AD type Method: The objective of this case-control study, involving a total of 120 individuals, was to analyse whether a correlation exists between variations in the concentrations of the t-Tau and Ab42 biomarkers in the saliva of patients with confirmed AD and individuals in the inclusion group but without AD . We found that t-Tau expression in AD patients is significantly lower than that in individuals without AD, whereas the salivary concentration of Ab42 is higher in patients with AD but not significantly different from that of the group without AD. Conclusion: Thus, we demonstrate the feasibility of using salivary biomarkers as predictive markers for diagnosis of Alzheimer's disease.

Las hipótesis consideradas actualmente como las causas más probables de la enfermedad de Alzheimer (EA) son la deposición de péptido beta amiloide en la corteza cerebral y la hiperfosforilación de la proteína Tau, con la consiguiente formación de ovillos neurofibrilares. En la práctica clínica, aunque no es precisa, el diagnóstico de la EA se basa en la exclusión de otras enfermedades, evaluaciones de comportamiento y exámenes complementarios, como imágenes y análisis de sangre. Los avances en el campo de la biotecnología han creado interesantes perspectivas para la detección temprana de la EA a través de la evaluación de biomarcadores, que se considera un procedimiento más seguro y más eficiente. Las moléculas reconocidas como biomarcadores se pueden expresar en algunos fluidos corporales, incluidos el líquido cerebroespinal, la saliva y la sangre. La presencia del péptido beta amiloide (AB) y la proteína Tau (t-Tau) se puede confirmar en la saliva, que también es un material fácil y no invasivo de recolección con un costo accesible. El objetivo fue evaluar las concentraciones de la proteína t-Tau y el péptido Ab42 en la saliva de las personas de edad avanzada con y sin demencia del tipo de tipo EA. El estudio de casos y controles, se realizó en un total de 120 personas, para analizar si existe una correlación entre las variaciones en las concentraciones de los biomarcadores t-Tau y Ab42 en la saliva de pacientes con EA confirmada e individuos en el grupo de inclusión pero sin AD. Encontramos que la expresión de t-Tau en pacientes con EA es significativamente menor que en individuos sin EA, mientras que la concentración salival de Ab42 es mayor en pacientes con EA pero no significativamente diferente de la del grupo sin la enfermedad . Por lo tanto, se demuestra la viabilidad del uso de biomarcadores salivales como marcadores predictivos para el diagnóstico de la enfermedad de Alzheimer.
Descritores: Peptídeos beta-Amiloides/metabolismo
Proteínas tau/metabolismo
Doença de Alzheimer/metabolismo
Doença de Alzheimer/patologia
-Saliva/metabolismo
Saliva/química
Biomarcadores/análise
Biomarcadores/metabolismo
Peptídeos beta-Amiloides/análise
Proteínas tau/análise
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Pessoa de Meia-Idade
Idoso
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Id: biblio-1055346
Autor: Barichello, Tatiana; Giridharan, Vijayasree V; Dal-Pizzol, Felipe.
Título: A cerebrospinal fluid biosignature for the diagnosis of Alzheimer's disease
Fonte: Braz. J. Psychiatry (São Paulo, 1999, Impr.);41(6):467-468, Nov.-Dec. 2019. graf.
Idioma: en.
Descritores: Peptídeos beta-Amiloides/líquido cefalorraquidiano
Proteínas de Neurofilamentos
Proteínas de Neurofilamentos/líquido cefalorraquidiano
Proteínas tau/líquido cefalorraquidiano
Doença de Alzheimer/diagnóstico
Doença de Alzheimer/líquido cefalorraquidiano
-Biomarcadores/líquido cefalorraquidiano
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Editorial
Responsável: BR1.1 - BIREME



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