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Id: biblio-999255
Autor: Stabelini, Tatiana Comporte.
Título: Estudos estruturais de fragmentos do trocador de Na+/Ca2+ por RMN em solução / Structural studies of fragments derived from the Na+/Ca2+ exchanger by solution NMR.
Fonte: São Paulo; s.n; 2018. 100 p. ilus, graf, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: Proteínas de membrana estão envolvidas em processos fisiológicos essenciais como, por exemplo, a manutenção do equilíbrio iônico e sinalização intracelular. No entanto, apesar do envolvimento em inúmeros processos fisiológicos e de grande interesse farmacêutico, o estudo estrutural de proteínas de membrana ainda é um processo custoso e muito mais complexo do que o estudo estrutural de proteínas solúveis. Os trocadores de Na+/Ca2+ são proteínas de membrana que atuam na manutenção da homeostase de Ca2+ intracelular e estão envolvidos em processos patológicos como doenças cardíacas. Estes trocadores estão presentes em diversas espécies de mamíferos (NCX) e insetos, por exemplo, na mosca Drosophila melanogaster (CALX). A topologia destas proteínas é constituída de dois domínios. O domínio transmembranar, que contém dois segmentos de 5 hélices transmembranares (TMH) e é responsável por promover o transporte específico de íons Ca2+ e Na+ através da membrana, e o domínio citoplasmático, responsável por regular a atividade do trocador. O domínio citoplasmático consiste de uma alça que contém dois domínios sensores de Ca2+ intracelular (CBD1 e CBD2). Trabalhos mostraram que o trocador CALX é inibido pela ligação de Ca em CBD1, enquanto que trocadores NCX são ativados. As regiões citosólicas que conectam CBD1 e CBD2 à TMH5 e TMH6 são conservadas e ainda não foram caracterizadas estruturalmente. Adjacente à TMH5 há um segmento anfipático, denominado exchanger inhibitory peptide (XIP), que está envolvido no mecanismo de regulação do trocador. Na ausência de dados estruturais do CALX completo, o estudo de TMH5-XIP poderá aumentar a compreensão sobre a estrutura e o funcionamento do trocador. A construção TMH5-XIP foi fusionada à MBP no N-terminal e a uma sequência de 8 histidinas no C-terminal. Apesar da expressão da proteína de fusão ter sido bem sucedida, problemas de precipitação e ineficiência durante a clivagem da conexão com a MBP impediram a conclusão dos estudos estruturais. Logo, uma construção menor, contendo apenas a região equivalente ao XIP, foi estudada por espectroscopia de RMN em solução e dicroísmo circular. XIP forma uma 310-hélice a baixa temperatura, 7 oC, que se desestabiliza a maior temperatura, 27 oC. Estes dados permitem a formulação de hipóteses sobre o papel de XIP no mecanismo de regulação do domínio transmembranar de CALX

Membrane proteins are involved in essential physiological processes such as maintenance of the ionic balance and intracellular signaling. However, despite their role in numerous physiological processes of well-recognized pharmaceutical relevance, structural studies of membrane proteins remain being more complex than structural studies of globular proteins. Na+/Ca2+ exchangers (NCX) are membrane proteins that play essential roles in the maintenance of the intracellular Ca2+ homeostasis. Not surprisingly, the NCXs are involved in pathologies such as heart diseases. These exchangers are present in several species of mammals (NCX) and insects, for example, in the fly Drosophila melanogaster (CALX). The topology of these proteins consists of a transmembrane and a hydrophilic domain. The transmembrane domain corresponds to two segments of 5 transmembrane helices (TMH) forming a 10-helix bundle that is responsible for the specific transport of Ca2+ and Na+ across the cellular membrane. The hydrophilic domain is composed of a large cytoplasmic loop, which is associated with the regulation of the ion exchange activity of the transmembrane domain. The loop contains two Ca2+-sensors domains, CBD1 and CBD2, and uncharacterized regions. Studies showed that Ca2+ binding to CBD1 inhibits the CALX, whereas it activates the NCX. The juxtamembrane cytosolic regions linking the CBD1 and CBD2 domains to the TMH5 and TMH6, respectively, are highly conserved but have not yet been structurally characterized. The segment near TMH5 is amphipathic, and it is also called exchanger inhibitory peptide (XIP). In the absence of a three-dimensional structure of the complete CALX, the study of TMH5-XIP may contribute to our understanding of the structure and operation of the exchanger. In order to study TMH5-XIP, it was fused to an MBP tag at the N-terminus, and to a sequence of 8 histidines at the C-terminus. Although the expression of the fusion protein was successful, precipitation and inefficient MBP-tag cleavage prevented the isolation of pure TMH5-XIP for structural studies. Hence, a smaller construct, containing only the region equivalent to XIP, was studied by NMR spectroscopy in solution and circular dichroism. The structure assumed by XIP in solution is temperature dependent, being intrinsically disordered at 27 C or a 310-helix at 7 C, respectively. These findings allowed us to infer how XIP could participate in the CALX regulation mechanism
Descritores: Espectroscopia de Ressonância Magnética/métodos
Trocador de Sódio e Cálcio/análise
-Peptídeos
Drosophila melanogaster/classificação
Proteínas de Membrana
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; T574.19282, S775e. 30100026181-Q


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Id: biblio-967935
Autor: Stabelini, Tatiana Comporte.
Título: Estudos estruturais de fragmentos do trocador de Na+/Ca2+ por RMN em solução / Structural studies of fragments derived from the Na+/Ca2+ exchanger by solution NMR.
Fonte: São Paulo; s.n; 2018. 100 p. ilus, graf, tab.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Proteínas de membrana estão envolvidas em processos fisiológicos essenciais como, por exemplo, a manutenção do equilíbrio iônico e sinalização intracelular. No entanto, apesar do envolvimento em inúmeros processos fisiológicos e de grande interesse farmacêutico, o estudo estrutural de proteínas de membrana ainda é um processo custoso e muito mais complexo do que o estudo estrutural de proteínas solúveis. Os trocadores de Na+/Ca2+ são proteínas de membrana que atuam na manutenção da homeostase de Ca2+ intracelular e estão envolvidos em processos patológicos como doenças cardíacas. Estes trocadores estão presentes em diversas espécies de mamíferos (NCX) e insetos, por exemplo, na mosca Drosophila melanogaster (CALX). A topologia destas proteínas é constituída de dois domínios. O domínio transmembranar, que contém dois segmentos de 5 hélices transmembranares (TMH) e é responsável por promover o transporte específico de íons Ca2+ e Na+ através da membrana, e o domínio citoplasmático, responsável por regular a atividade do trocador. O domínio citoplasmático consiste de uma alça que contém dois domínios sensores de Ca2+ intracelular (CBD1 e CBD2). Trabalhos mostraram que o trocador CALX é inibido pela ligação de Ca em CBD1, enquanto que trocadores NCX são ativados. As regiões citosólicas que conectam CBD1 e CBD2 à TMH5 e TMH6 são conservadas e ainda não foram caracterizadas estruturalmente. Adjacente à TMH5 há um segmento anfipático, denominado exchanger inhibitory peptide (XIP), que está envolvido no mecanismo de regulação do trocador. Na ausência de dados estruturais do CALX completo, o estudo de TMH5-XIP poderá aumentar a compreensão sobre a estrutura e o funcionamento do trocador. A construção TMH5-XIP foi fusionada à MBP no N-terminal e a uma sequência de 8 histidinas no C-terminal. Apesar da expressão da proteína de fusão ter sido bem sucedida, problemas de precipitação e ineficiência durante a clivagem da conexão com a MBP impediram a conclusão dos estudos estruturais. Logo, uma construção menor, contendo apenas a região equivalente ao XIP, foi estudada por espectroscopia de RMN em solução e dicroísmo circular. XIP forma uma 310-hélice a baixa temperatura, 7 oC, que se desestabiliza a maior temperatura, 27 oC. Estes dados permitem a formulação de hipóteses sobre o papel de XIP no mecanismo de regulação do domínio transmembranar de CALX

Membrane proteins are involved in essential physiological processes such as maintenance of the ionic balance and intracellular signaling. However, despite their role in numerous physiological processes of well-recognized pharmaceutical relevance, structural studies of membrane proteins remain being more complex than structural studies of globular proteins. Na+/Ca2+ exchangers (NCX) are membrane proteins that play essential roles in the maintenance of the intracellular Ca2+ homeostasis. Not surprisingly, the NCXs are involved in pathologies such as heart diseases. These exchangers are present in several species of mammals (NCX) and insects, for example, in the fly Drosophila melanogaster (CALX). The topology of these proteins consists of a transmembrane and a hydrophilic domain. The transmembrane domain corresponds to two segments of 5 transmembrane helices (TMH) forming a 10-helix bundle that is responsible for the specific transport of Ca2+ and Na+ across the cellular membrane. The hydrophilic domain is composed of a large cytoplasmic loop, which is associated with the regulation of the ion exchange activity of the transmembrane domain. The loop contains two Ca2+-sensors domains, CBD1 and CBD2, and uncharacterized regions. Studies showed that Ca2+ binding to CBD1 inhibits the CALX, whereas it activates the NCX. The juxtamembrane cytosolic regions linking the CBD1 and CBD2 domains to the TMH5 and TMH6, respectively, are highly conserved but have not yet been structurally characterized. The segment near TMH5 is amphipathic, and it is also called exchanger inhibitory peptide (XIP). In the absence of a three-dimensional structure of the complete CALX, the study of TMH5-XIP may contribute to our understanding of the structure and operation of the exchanger. In order to study TMH5-XIP, it was fused to an MBP tag at the N-terminus, and to a sequence of 8 histidines at the C-terminus. Although the expression of the fusion protein was successful, precipitation and inefficient MBP-tag cleavage prevented the isolation of pure TMH5-XIP for structural studies. Hence, a smaller construct, containing only the region equivalent to XIP, was studied by NMR spectroscopy in solution and circular dichroism. The structure assumed by XIP in solution is temperature dependent, being intrinsically disordered at 27 C or a 310-helix at 7 C, respectively. These findings allowed us to infer how XIP could participate in the CALX regulation mechanism
Descritores: Trocador de Sódio e Cálcio/análise
-Espectroscopia de Ressonância Magnética/métodos
Drosophila melanogaster/metabolismo
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; T574.19282, S775e. 30100026181-Q


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Tucci, Paulo José Ferreira
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Id: lil-622515
Autor: Bocalini, Danilo Sales; Santos, Leonardo dos; Antonio, Ednei Luiz; Santos, Alexandra Alberta dos; Davel, Ana Paula; Rossoni, Luciana V.; Vassalo, Dalto Valentim; Tucci, Paulo José Ferreira.
Título: Remodelamento miocárdico após grandes infartos converte potenciação pós-pausa em decaimento da força em ratos / Myocardial remodeling after large infarcts in rat converts post rest-potentiation in force decay / Miocárdio remodelado después de grandes infartos en ratas convierte potenciación post-pausa en disminucion de la fuerza
Fonte: Arq. bras. cardiol;98(3):243-251, mar. 2012. tab.
Idioma: pt.
Resumo: FUNDAMENTO: A Contração Pós-Repouso (CPR) do músculo cardíaco fornece informações indiretas sobre a manipulação de cálcio intracelular. OBJETIVO: Nosso objetivo foi estudar o comportamento da CPR e seus mecanismos subjacentes em camundongos com infarto do miocárdio. MÉTODOS: Seis semanas após a oclusão coronariana, a contratilidade dos Músculos Papilares (MP) obtidos a partir de camundongos submetidos à cirurgia sham (C, n = 17), com infarto moderado (MMI, n = 10) e grande infarto (LMI, n = 14), foi avaliada após intervalos de repouso de 10 a 60 segundos antes e depois da incubação com cloreto de lítio (Li+) em substituição ao cloreto de sódio ou rianodina (Ry). A expressão proteica de SR Ca(2+)-ATPase (SERCA2), trocador Na+/Ca2+ (NCX), fosfolambam (PLB) e fosfo-Ser (16)-PLB foi analisada por Western blotting. RESULTADOS: Os camundongos MMI apresentaram potenciação de CPR reduzida em comparação aos camundongos C. Em oposição à potenciação normal para camundongos C, foram observadas degradações de força pós-repouso nos músculos de camundongos LMI. Além disso, a Ry bloqueou a degradação ou potenciação de PRC observada em camundongos LMI e C; o Li+ inibiu o NCX e converteu a degradação em potenciação de CPR em camundongos LMI. Embora os camundongos MMI e LMI tenham apresentado diminuição no SERCA2 (72 ± 7% e 47 ± 9% de camundongos controle, respectivamente) e expressão protéica de fosfo-Ser16-PLB (75 ± 5% e 46 ± 11%, respectivamente), a superexpressão do NCX (175 ± 20%) só foi observada nos músculos de camundongos LMI. CONCLUSÃO: Nossos resultados mostraram, pela primeira vez, que a remodelação miocárdica pós-IAM em camundongos pode mudar a potenciação regular para degradação pós-repouso, afetando as proteínas de manipulação de Ca(2+) em miócitos.

BACKGROUND: Post-rest contraction (PRC) of cardiac muscle provides indirect information about the intracellular calcium handling. OBJECTIVE: Our aim was to study the behavior of PRC, and its underlying mechanisms, in rats with myocardial infarction. METHODS: Six weeks after coronary occlusion, the contractility of papillary muscles (PM) obtained from sham-operated (C, n=17), moderate infarcted (MMI, n=10) and large infarcted (LMI, n=14) rats was evaluated, following rest intervals of 10 to 60 seconds before and after incubation with lithium chloride (Li+) substituting sodium chloride or ryanodine (Ry). Protein expression of SR Ca(2+)-ATPase (SERCA2), Na+/Ca2+ exchanger (NCX), phospholamban (PLB) and phospho-Ser(16)-PLB were analyzed by Western blotting. RESULTS: MMI exhibited reduced PRC potentiation when compared to C. Opposing the normal potentiation for C, post-rest decays of force were observed in LMI muscles. In addition, Ry blocked PRC decay or potentiation observed in LMI and C; Li+ inhibited NCX and converted PRC decay to potentiation in LMI. Although MMI and LMI presented decreased SERCA2 (72±7% and 47±9% of Control, respectively) and phospho-Ser16-PLB (75±5% and 46±11%, respectively) protein expression, overexpression of NCX (175±20%) was only observed in LMI muscles. CONCLUSION: Our results showed, for the first time ever, that myocardial remodeling after MI in rats may change the regular potentiation to post-rest decay by affecting myocyte Ca(2+) handling proteins.

FUNDAMENTO: La Contracción pos pausa (CPP) del músculo cardíaco provee informaciones indirectas sobre la manejo del calcio intracelular. OBJETIVO: Nuestro objetivo fue estudiar el comportamiento de la CPP y sus mecanismos subyacentes en Ratas con infarto de miocardio. MÉTODOS: Seis semanas después de la oclusión coronaria, la contractilidad de los Músculos Papilares (MP) obtenidos a partir de Ratas sometidos a falsa cirurgia (C, n = 17), con infarto moderado (MMI, n = 10) y gran infarto (LMI, n = 14), fue evaluada después de pausas de estímulos de 10 a 60 segundos antes y después de la incubación con cloruro de litio (Li+) en substitución del cloruro de sodio o rianodina (Ry). La expresión proteica de SR Ca(2+)-ATPasa (SERCA2), intercambiador Na+/Ca2+ (NCX), fosfolamban (PLB) y fosfo-Ser (16)-PLB fue analizada por Western blotting. RESULTADOS: Los Ratas MMI presentaron potenciación de CPP reducida en comparación a los Ratas C. En oposición a la potenciación normal para Ratas C, fueron observadas decaimientos de fuerza post-reposo en los músculos de Ratas LMI. Además de eso, la Ry bloqueó la decaimiento o potenciación de PRC observada en Ratas LMI y C; el Li+ inhibió el NCX y convirtió la decaimiento en potenciación de CPP en Ratas LMI. Aunque los Ratas MMI y LMI hayan presentado disminución en el SERCA2 (72 ± 7% y 47 ± 9% de Ratas control, respectivamente) y expresión proteica de fosfo-Ser16-PLB (75 ± 5% y 46 ± 11%, respectivamente), la superexpresión del NCX (175 ± 20%) sólo fue observada en los músculos de Ratas LMI. CONCLUSIÓN: Nuestros resultados mostraron, por primera vez, que el remodelado miocárdico post-IAM en Ratas puede cambiar la potenciación regular para decaimiento post-reposo, afectando las proteínas de manejo del Ca(2+) en miocitos.
Descritores: Proteínas de Ligação ao Cálcio/metabolismo
Cálcio/metabolismo
Contração Miocárdica/efeitos dos fármacos
Infarto do Miocárdio/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/metabolismo
Trocador de Sódio e Cálcio/metabolismo
Remodelação Ventricular/fisiologia
-Modelos Animais de Doenças
Cloreto de Lítio/farmacologia
Contração Miocárdica/fisiologia
Infarto do Miocárdio/classificação
Miócitos Cardíacos/metabolismo
Músculos Papilares/metabolismo
Distribuição Aleatória
Ratos Wistar
Rianodina/farmacologia
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Cicogna, Antonio Carlos
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Id: lil-597664
Autor: Sugizaki, Mário Mateus; Leopoldo, Ana Paula Lima; Conde, Sandro José; Campos, Dijon Salome; Damato, Ricardo; Leopoldo, André Soares; Nascimento, André Ferreira do; Oliveira Júnior, Silvio de Assis; Cicogna, Antonio Carlos.
Título: Exercício e restrição alimentar aumentam o RNAm de proteínas do trânsito de Ca2+ miocárdico em ratos / Upregulation of mRNA myocardium calcium handling in rats submitted to exercise and food restriction / Ejercicio y restricción alimenticia aumentan el rnam de proteínas del tránsito de Ca2+ miocárdico en ratones
Fonte: Arq. bras. cardiol;97(1):46-52, jul. 2011. tab.
Idioma: pt.
Resumo: FUNDAMENTO: Treinamento físico (TF) aumenta a sensibilidade dos hormônios tireoidianos (HT) e a expressão gênica de estruturas moleculares envolvidas no movimento intracelular de cálcio do miocárdio, enquanto a restrição alimentar (RIA) promove efeitos contrários ao TF. OBJETIVO: Avaliar os efeitos da associação TF e RIA sobre os níveis plasmáticos dos HT e a produção de mRNA dos receptores HT e estruturas moleculares do movimento de cálcio do miocárdio de ratos. MÉTODOS: Utilizaram-se ratos Wistar Kyoto divididos em: controle (C, n = 7), RIA (R50, n = 7), exercício físico (EX, n = 7) e exercício físico + RIA (EX50, n = 7). A RIA foi de 50 por cento e o TF foi natação (1 hora/dia, cinco sessões/semana, 12 semanas consecutivas). Avaliaram-se as concentrações séricas de triiodotironina (T3), tiroxina (T4) e hormônio tireotrófico (TSH). O mRNA da bomba de cálcio do retículo sarcoplasmático (SERCA2a), fosfolamban (PLB), trocador Na+/Ca+2 (NCX), canal lento de cálcio (canal-L), rianodina (RYR), calsequestrina (CQS) e receptor de HT (TRα1 e TRβ1) do miocárdio foram avaliados por reação em cadeia da polimerase (PCR) em tempo real. RESULTADOS: RIA reduziu o T4, TSH e mRNA do TRα1 e aumentou a expressão da PLB, NCX e canal-L. TF aumentou a expressão do TRβ1, canal-L e NCX. A associação TF e RIA reduziu T4 e TSH e aumentou o mRNA do TRβ1, SERCA2a, NCX, PLB e correlação do TRβ1 com a CQS e NCX. CONCLUSÃO: Associação TF e RIA aumentou o mRNA das estruturas moleculares cálcio transiente, porém o eixo HT-receptor não parece participar da transcrição gênica dessas estruturas.

BACKGROUND: Chronic exercise and food restriction (FR) have directionally opposite changes in transcription of molecular structures of calcium handling and thyroid hormone (TH) status. OBJECTIVE: Evaluate the association of chronic exercise and FR on serum thyroid hormones and gene transcription of molecular structures of intracellular calcium transients and thyroid receptors in myocardium of rats. METHODS: Male Wistar Kyoto rats, divided into two groups: control (C, n = 7), FR (R50, n = 7), chronic exercise (EX, n = 7) and chronic exercise + FR (EX50, n = 7). FR was of 50 percent and exercise was swimming (1 hour/day, 5 days/week, during 12 weeks). Serum concentrations of T3, T4 and TSH were determined. The mRNA gene expression of the sarcoplasmatic reticulum calcium pump (SERCA2a), phospholamban (PLB), Na+/Ca+2 exchanger (NCX), calcium channel L-type (L-channel), ryanodine (RYR), calsequestrin (CQS) and HT receptor (TRα1 and TRβ1) of the myocardium was performed by PCR real-time. RESULTS: FR reduced serum levels of T4 and TSH and TRα1 mRNA and increased the expression of PLB, NCX and L-channel. Exercise increased the TRβ1 receptor, L-channel and NCX. The association of exercise and FR reduced plasma T4 and TSH, TRβ1 mRNA increase, SERCA2a, NCX and PLB, and there was a significant correlation of TRβ1 with CQS and NXC. CONCLUSION: Chronic exercise and food restriction increased the mRNA of transient Ca2+ proteins; however, TH-receptor axis cannot participate in the transcription of mRNA of myocardial calcium transient proteins.

FUNDAMENTO: Entrenamiento físico (EF) aumenta la sensibilidad de las hormonas tiroideas (HT) y la expresión génica de estructuras moleculares envueltas en el movimiento intracelular de calcio del miocardio, mientras que la restricción alimenticia (RA) promueve efectos contrarios al EF. OBJETIVO: Evaluar los efectos de la asociación EF y RA sobre los niveles plasmáticos de los HT y la producción de ARNm de los receptores HT y estructuras moleculares del movimiento de calcio del miocardio de ratones. MÉTODOS: Se utilizaron ratones Wistar Kyoto divididos en: control (C, n = 7), RA (R50, n = 7), ejercicio físico (EX, n = 7) y ejercicio físico + RA (EX50, n = 7). La RA fue de 50 por ciento y el EF fue natación (1 hora/día, cinco sesiones/semana, 12 semanas consecutivas). Se evaluaron las concentraciones séricas de triyodotironina (T3), tiroxina (T4) y hormona tireotrófico (TSH). El ARNm de la bomba de calcio del retículo sarcoplasmático (SERCA2a), fosfolamban (PLB), intercambiador Na+/Ca+2 (NCX), canal lento de calcio (canal-L), rianodina (RYR), calsequestrina (CQS) y receptor de HT (TRα1 y TRβ1) del miocardio fueron evaluados por reacción en cadena de la polimerasa (PCR) en tiempo real. RESULTADOS: RA redujo el T4, TSH y ARNm del TRα1 y aumentó la expresión de la PLB, NCX y canal-L. EF aumentó la expresión del TRβ1, canal-L y NCX. La asociación EF y RA redujo T4 y TSH y aumentó el ARNm del TRβ1, SERCA2a, NCX, PLB y correlación del TRβ1 con la CQS y NCX. CONCLUSIÓN: Asociación EF y RA aumentó el ARNm de las estructuras moleculares calcio transiente, sin embargo el eje HT-receptor no parece participar de la transcripción génica de esas estructuras.
Descritores: Restrição Calórica
Miocárdio/metabolismo
Condicionamento Físico Animal/fisiologia
RNA Mensageiro/metabolismo
-Canais de Cálcio Tipo L/metabolismo
Proteínas de Ligação ao Cálcio/metabolismo
Calsequestrina/metabolismo
Expressão Gênica
Ratos Wistar
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Receptores dos Hormônios Tireóideos/metabolismo
Rianodina/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/metabolismo
Trocador de Sódio e Cálcio/metabolismo
Fatores de Tempo
Hormônios Tireóideos/sangue
Regulação para Cima
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
Cicogna, A. C
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Id: lil-489520
Autor: Lima-Leopoldo, A. P; Sugizaki, M. M; Leopoldo, A. S; Carvalho, R. F; Nogueira, C. R; Nascimento, A. F; Martinez, P. F; Luvizotto, R. A. M; Padovani, C. R; Cicogna, A. C.
Título: Obesity induces upregulation of genes involved in myocardial Ca2+ handling
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;41(7):615-620, July 2008. ilus, tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: CNPq.
Resumo: Obesity is a complex multifactorial disorder that is often associated with cardiovascular diseases. Research on experimental models has suggested that cardiac dysfunction in obesity might be related to alterations in myocardial intracellular calcium (Ca2+) handling. However, information about the expression of Ca2+-related genes that lead to this abnormality is scarce. We evaluated the effects of obesity induced by a high-fat diet in the expression of Ca2+-related genes, focusing the L-type Ca2+ channel (Cacna1c), sarcolemmal Na+/Ca2+ exchanger (NCX), sarcoplasmic reticulum Ca2+ ATPase (SERCA2a), ryanodine receptor (RyR2), and phospholamban (PLB) mRNA in rat myocardium. Male 30-day-old Wistar rats were fed a standard (control) or high-fat diet (obese) for 15 weeks. Obesity was defined as increased percent of body fat in carcass. The mRNA expression of Ca2+-related genes in the left ventricle was measured by RT-PCR. Compared with control rats, the obese rats had increased percent of body fat, area under the curve for glucose, and leptin and insulin plasma concentrations. Obesity also caused an increase in the levels of SERCA2a, RyR2 and PLB mRNA (P < 0.05) but did not modify the mRNA levels of Cacna1c and NCX. These findings show that obesity induced by high-fat diet causes cardiac upregulation of Ca2+ transport_related genes in the sarcoplasmic reticulum.
Descritores: Canais de Cálcio/genética
Proteínas de Ligação ao Cálcio/genética
ATPases Transportadoras de Cálcio/genética
Miocárdio/metabolismo
Obesidade/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/genética
Trocador de Sódio e Cálcio/genética
-Canais de Cálcio/metabolismo
Proteínas de Ligação ao Cálcio/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio/metabolismo
Homeostase
Miocárdio/química
Obesidade/genética
Ratos Wistar
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa
RNA Mensageiro
Sarcolema/química
Sarcolema/metabolismo
ATPases Transportadoras de Cálcio do Retículo Sarcoplasmático/metabolismo
Trocador de Sódio e Cálcio/metabolismo
Regulação para Cima
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-440709
Autor: Villa-Abrille, Maria C; Cingolani, Horacio E; Garciarena, Carolina D; Ennis, Irene L; Aiello, Ernesto A.
Título: Liberacion de endotelina-1 por angiotensina ii en miocitos cardiacos aislados / Angiotensin II-induced endothelin-1 release in cardiac myocytes
Fonte: Medicina (B.Aires);66(3):229-236, 2006. graf, ilus.
Idioma: es.
Resumo: Muchos de los efectos de la angiotensina II (Ang II) son mediados en realidad por la acción de endotelina (ET) endógena liberada y/o producida en respuesta a la Ang II. En este trabajo evaluamos la interacción Ang II/ET-1, sus consecuencias en la contractilidad cardíaca y el papel de las especies reactivas del oxígeno (EROs). Se usaron cardiomiocitos aislados de gato. La Ang II, 1 nM, produjo un efecto inotrópico positivo (EIP) de 31.8±3.8% que fue cancelado por inhibición de los receptores AT1, de los receptores de ET, del intercambiador Na+/H+ (NHE), del modo inverso del intercambiador Na+/Ca2+ (NCX) o por el secuestro de EROs. La Ang II, 100 nM, produjo un EIP de 70.5±7.6% que fue cancelado por inhibición de los receptores AT1y bloqueado en parte por inhibición de los receptores de ET, del NHE, del modo inverso del NCX o por el secuestro de EROs. La Ang II, 1 nM, incrementó el ARNm de la preproET-1 lo cual fue anulado por el bloqueo de los receptores AT1. Los resultados permiten concluir que el EIP de la Ang II es debido a la acción de la ET-1 endógena liberada/formada por la Ang II. La ET-1 produce: estimulación del NHE, activación del modo inverso del NCX y un consecuente EIP. Dentro de esta cascada también participarían los EROs.

Many of the effects thought to be due to angiotensin II (Ang II) are due to the release/formation of endothelin (ET). We tested whether Ang II elicits its positive inotropic effect (PIE) by the action of endogenous ET-1 and the role played by the reactive oxygen species (ROS) in this mechanism. Experiments were performed in cat isolated ventricular myocytes in which sarcomere shortening (SS) was measured to asses contractility after pharmacological interventions and the effect of Ang II on inotropism were analyzed. Ang II 1 nM increased SS by 31.8±3.8% (p<0.05). This PIE was cancelled by AT1 receptor blockade, by ET-1 receptors blockade, by Na+/H+ exchanger (NHE) inhibition, by reverse mode Na+/Ca2+ exchanger (NCX) blockade or by ROS scavenging. Ang II 100 nM increases SS by 70.5±7.6% (p<0.05). This PIE was completely abolished by AT1 receptors blockade and were partially bocked by ET-1 receptors blockade, by NHE inhibition, by reverse mode NCX blockade or by ROS scavenging. Ang II increased preproET-1 mRNA, effect that was blunted by AT1 receptors blockade. We conclude that Ang II induces (through its AT1 receptor) release/formation of ET-1, which acting in autocrine fashion on ET receptors of the isolated myocytes increases inotropism through NHE stimulation and NCX reverse mode activation. The participation of ROS is involved is this chain of events.
Descritores: Angiotensina II/farmacologia
Endotelina-1/metabolismo
Contração Miocárdica/efeitos dos fármacos
Miócitos Cardíacos/efeitos dos fármacos
Espécies Reativas de Oxigênio/metabolismo
Vasoconstritores/farmacologia
-Análise de Variância
Músculos Papilares/metabolismo
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa
Receptor Tipo 1 de Angiotensina/metabolismo
Trocador de Sódio e Cálcio/metabolismo
Limites: Animais
Gatos
Responsável: BR1.1 - BIREME


  7 / 11 LILACS  
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Texto completo SciELO Chile
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Id: lil-437525
Autor: Demuro, Angelo; Parker, Ian.
Título: Imaging single-channel calcium microdomains by total internal reflection microscopy
Fonte: Biol. Res;37(4):675-679, 2004. ilus, graf.
Idioma: en.
Resumo: The microdomains of Ca2+ in the cytosol around the mouth of open Ca2+ channels are the basic `building blocks' from which cellular Ca2+ signals are constructed. Moreover, the kinetics of local [Ca2+] closely reflect channel gating, so their measurement holds promise as an alternative to electrophysiological patch-clamp recording as a means to study single channel behavior. We have thus explored the development of optical techniques capable of imaging single-channel Ca2+ signals with good spatial and temporal resolution, and describe results obtained using total internal reflection fluorescence microscopy to monitor Ca2+ influx through single N-type channels expressed in Xenopus oocytes.
Descritores: Canais de Cálcio
Canais Iônicos
Trocador de Sódio e Cálcio
-Microscopia de Fluorescência
Xenopus/anatomia & histologia
Xenopus/crescimento & desenvolvimento
Limites: Animais
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


  8 / 11 LILACS  
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Id: lil-364543
Autor: Bassani, Rosana A; Bassani, José W. M.
Título: Papel do Ca2+ na geração de arritmias cardíacas: quando a hierarquia é subvertida / Role of Ca2+ in the genesis of cardiac arrhythmias: when hierarchy is subverted
Fonte: Rev. Soc. Cardiol. Estado de Säo Paulo;13(5):693-706, set.-out. 2003. ilus.
Idioma: pt.
Resumo: Ca2+ é um importante mensageiro intracelular e, no coração, o aumento da concentração citosólica de Ca2+ ([Ca2+]i) é o elo que acopla a excitação elétrica ao processo de contração. A maior parte do Ca2+ ativador da contração é liberada pelo retículo sarcoplasmático em resposta ao influxo de Ca2+ durante o potencial de ação, ao passo que, durante o relaxamento, a redução de [Ca2+]i é efetuada pela captação de Ca2+ pelo retículo sarcoplasmático e, em menor grau, por efluxo eletrogênico de Ca2+ por meio do trocador Na+-Ca2+. A liberação diastólica de grande quantidade de Ca2+ do retículo sarcoplasmático (que ocorre durante a sobrecarga celular de Ca2+ e/ou estimulação beta-adrenérgica de células miocárdicas) ativa correntes de membrana dependentes de Ca2+ (por exemplo, via o trocador Na+-Ca2+), que podem gerar pós-despolarizações. Caso o potencial de membrana atinja o limiar de excitação, ocorre um potencial de ação espontâneo, podendo resultar em automatismo miocárdico ectópico. É interessante observar que um mecanismo semelhante é utilizado por células marcapasso atriais em condições fisiológicas para desenvolver despolarização diastólica e, assim, atividade elétrica espontânea. Nesta breve revisão, serão apresentados alguns dos mecanismos celulares que podem favorecer sobrecarga de Ca2+i e desenvolvimento de atividade elétrica disparada em células miocárdicas, especialmente nas condições de isquemia miocárdica aguda e insuficiência cardíaca.
Descritores: Distúrbios do Metabolismo do Cálcio/complicações
Distúrbios do Metabolismo do Cálcio/metabolismo
Insuficiência Cardíaca/etiologia
Insuficiência Cardíaca/metabolismo
Isquemia Miocárdica/complicações
Isquemia Miocárdica/metabolismo
-Trocador de Sódio e Cálcio
Limites: Seres Humanos
Responsável: BR44.1 - Serviço de Biblioteca, Documentação Científica e Didática Prof. Dr. Luiz Venere Décourt


  9 / 11 LILACS  
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Id: lil-352254
Autor: França, Lucimar Pereira de.
Título: Análise comparativa da sinalização celular mediada por receptores AT1 da angiotensina II em células ovarianas de hamster chinês e em células de músculo liso da aorta de coelho / Comparative analysis of cell signaling mediated by angiotensin II AT1 receptors in chinese hamster ovary cells and aortic smooth muscle cells.
Fonte: São Paulo; s.n; 2003. [176] p.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade Federal de São Paulo. Escola Paulista de Medicina. Curso de Biologia Molecular para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Objetivos: Testou-se a hipótese de que as regiões não codificadoras do gene do receptor AT, da angiotensina II mediaria a função do receptor AT, afetando o mecanismo de taquifilaxia. Investigou-se também o efeito da Ali, extracelular e intracelularmente administrada, sobre a redistribuição dos íons Na+, Ca 2+ e produção de mensageiros secundários em células de músculo liso da aorta de coelho em cultura primária e transformadas espontaneamente e em células de ovário de hamster chinês transfectadas com o receptor ATA (CHO-AT,). Métodos: Transfecção das células, inicialmente, com o cDNA contendo somente a região codificadora do gene, e posteriormente com diferentes extensões das regiões 3' e 5' não codificadoras. Foram utilizadas células CHO, que não contém o receptor AT, em contraste com as células do músculo liso que expressam endogenamente . Fez-se também, a co-transfecção do cDNA do trocador Na+/Ca2+ em células CHO-ATi, para estudos comparativos com as células de músculo liso que o possuem de forma endógena. Enfocou-se também, o papel das organelas como o núcleo, a mitocôndria e o retículo endoplasmático/sarcoplasmático na sinalização de Ca 2+ por ação da Ali. Os estudos foram realizados apoiados nas técnicas de imunocitoquímica, biologia molecular, dosagens bioquímicas, microfluorimetria, microinjeção, microscopia de fluorescência confocal e de alta resolução. Conclusões: O receptor AT, recombinante, contendo a região 3' não codificadora, preveniu a taquifilaxia para a captação de Ca 2' em resposta a Lys2All, sugerindo que esta região estaria envolvida neste fenômeno. A análise das imagens de fluorescência obtidas de íons Na+ e Ca2+, mostrou que a presença do trocador Na+/Ca2+ influiu na distribuição das concentrações intracelulares de Na' e Ca 2+nas células CHO-ATi. A resposta ao Ca 2' bem como as oscilações de Ca 21 induzidas nessas células pela ação da Ali mostraram alta dependência ao Ca 2+ extracelular enquanto nas células do músculo liso, somente as oscilações de Ca 2+ foram dependentes do Ca 2+ extracelular. A observação de que a Ali microinjetada no núcleo induziu aumentos na concentração do Ca 2+ indicou que os receptores para a Ali presentes no núcleo foram ativados e produziram IP3, responsável pelo aumento no Ca 2+ nuclear...
Descritores: Microscopia Confocal
Trocador de Sódio e Cálcio
Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central
BR1.2; 7979


  10 / 11 LILACS  
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Texto completo SciELO Brasil
Bassani, R. A
Bassani, J. W. M
Texto completo
Id: lil-350461
Autor: Bassani, R. A; Bassani, J. W. M.
Título: Inhibition of the sarcoplasmic reticulum Ca2+ pump with thapsigargin to estimate the contribution of Na+-Ca2+ exchange to ventricular myocyte relaxation
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;36(12):1717-1723, Dec. 2003. ilus, tab.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP.
Resumo: Relaxation in the mammalian ventricle is initiated by Ca2+ removal from the cytosol, which is performed by three main transport systems: sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (SR-A), Na+-Ca2+ exchanger (NCX) and the so-called slow mechanisms (sarcolemmal Ca2+-ATPase and mitochondrial Ca2+ uptake). To estimate the relative contribution of each system to twitch relaxation, SR Ca2+ accumulation must be selectively inhibited, usually by the application of high caffeine concentrations. However, caffeine has been reported to often cause changes in membrane potential due to NCX-generated inward current, which compromises the reliability of its use. In the present study, we estimated integrated Ca2+ fluxes carried by SR-A, NCX and slow mechanisms during twitch relaxation, and compared the results when using caffeine application (Cf-NT) and an electrically evoked twitch after inhibition of SR-A with thapsigargin (TG-TW). Ca2+ transients were measured in 20 isolated adult rat ventricular myocytes with indo-1. For transients in which one or more transporters were inhibited, Ca2+ fluxes were estimated from the measured free Ca2+ concentration and myocardial Ca2+ buffering characteristics. NCX-mediated integrated Ca2+ flux was significantly higher with TG-TW than with Cf-NT (12 vs 7 æM), whereas SR-dependent flux was lower with TG-TW (77 vs 81 æM). The relative participations of NCX (12.5 vs 8 percent with TG-TW and Cf-NT, respectively) and SR-A (85 vs 89.5 percent with TG-TW and Cf-NT, respectively) in total relaxation-associated Ca2+ flux were also significantly different. We thus propose TG-TW as a reliable alternative to estimate NCX contribution to twitch relaxation in this kind of analysis.
Descritores: Inibidores Enzimáticos
Ventrículos do Coração
Retículo Sarcoplasmático
Tapsigargina
-Cafeína
ATPases Transportadoras de Cálcio
Estimulação Elétrica
Ventrículos do Coração
Relaxamento Muscular
Ratos Wistar
Retículo Sarcoplasmático
Trocador de Sódio e Cálcio
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: BR1.1 - BIREME



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