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Id: biblio-889046
Autor: Ribeiro, LP; Freitas-Lima, LC; Naumann, GB; Meyrelles, SS; Lunz, W; Pires, SF; Andrade, HM; Carnielli, JBT; Figueiredo, SG.
Título: Cardiac protein expression patterns are associated with distinct inborn exercise capacity in non-selectively bred rats
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;51(3):e7033, 2018. tab, graf.
Idioma: en.
Projeto: CNPq; . FAPES; . CNPq/FAPES.
Resumo: In the present study, we successfully demonstrated for the first time the existence of cardiac proteomic differences between non-selectively bred rats with distinct intrinsic exercise capacities. A proteomic approach based on two-dimensional gel electrophoresis coupled to mass spectrometry was used to study the left ventricle (LV) tissue proteome of rats with distinct intrinsic exercise capacity. Low running performance (LRP) and high running performance (HRP) rats were categorized by a treadmill exercise test, according to distance run to exhaustion. The running capacity of HRPs was 3.5-fold greater than LRPs. Protein profiling revealed 29 differences between HRP and LRP rats (15 proteins were identified). We detected alterations in components involved in metabolism, antioxidant and stress response, microfibrillar and cytoskeletal proteins. Contractile proteins were upregulated in the LVs of HRP rats (α-myosin heavy chain-6, myosin light chain-1 and creatine kinase), whereas the LVs of LRP rats exhibited upregulation in proteins associated with stress response (aldehyde dehydrogenase 2, α-crystallin B chain and HSPβ-2). In addition, the cytoskeletal proteins desmin and α-actin were upregulated in LRPs. Taken together, our results suggest that the increased contractile protein levels in HRP rats partly accounted for their improved exercise capacity, and that proteins considered risk factors to the development of cardiovascular disease were expressed in higher amounts in LRP animals.
Descritores: Condicionamento Físico Animal/fisiologia
Corrida/fisiologia
Proteínas/metabolismo
Testes de Função Cardíaca/métodos
Miocárdio/metabolismo
-Tamanho do Órgão
Ratos Endogâmicos
Espectrometria de Massas
Eletroforese em Gel Bidimensional
Proteínas/isolamento & purificação
Proteínas Contráteis/metabolismo
Proteínas do Citoesqueleto/metabolismo
Proteômica
Desmina/metabolismo
Ventrículos do Coração/metabolismo
Proteínas de Choque Térmico/metabolismo
Limites: Animais
Masculino
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-568131
Autor: García, Elizabeth; Jay, David.
Título: Filamina plaquetaria: una proteína del citoesqueleto integradora de la función celular / Platelet filamin: a cytoskeletal protein involved in cell signal integration and function
Fonte: Arch. cardiol. Méx;76(supl.4):S67-S75, oct.-dic. 2006.
Idioma: es.
Resumo: Activation of cellular receptors by diverse stimuli induces dramatic changes in shape and function to respond to the new circumstances of the cell. This modified behavior depends on the reorganization of the peripheral actin meshwork. An outstanding example of these processes can be found in platelets, from which much of the information available on cytoskeletal function has been obtained. Among the many actin-crosslinking proteins like spectrin, fimbrin or alpha actinin, filamin a (FLNa) emerges as the one with the highest potential in initiating the polimerization of actin filaments (F-actin) during the formation of tridimensional actin gels. FLNa also links actin filaments to the cytosolic domain of many membrane glycoproteins in platelets through its C-terminal region. In addition to participating in cell shape changes, FLNa is a scaffoldding protein that recruits numerous proteins involved in a completely different set of functions, including signal transduction, gene transcription regulation, and receptor translocation; however, the physiological role of FLNa in these processes has remained elusive. The purpose of the present communication is to briefly describe the characteristics of the macromolecules able to interact with FLNa and to discuss a possible role of FLNa during the transduction of signals from those molecular elements in platelets.
Descritores: Plaquetas/fisiologia
Proteínas Contráteis/fisiologia
Proteínas do Citoesqueleto/fisiologia
Proteínas dos Microfilamentos/fisiologia
Ativação Plaquetária
Glicoproteínas da Membrana de Plaquetas/fisiologia
Receptores de Superfície Celular/fisiologia
Transdução de Sinais
-Actinas/fisiologia
Proteínas Contráteis
Proteínas Contráteis
Proteínas do Citoesqueleto
Proteínas do Citoesqueleto
Drosophila
Integrinas/fisiologia
Proteínas dos Microfilamentos
Proteínas dos Microfilamentos
Fosforilação
Ativação Plaquetária/fisiologia
Glicoproteínas da Membrana de Plaquetas
Receptores de Superfície Celular
Transdução de Sinais/fisiologia
Limites: Animais
Humanos
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-319844
Autor: Silva-Matos, A. M; Cotta-Pereira, G.
Título: Histochemical and ultrastructural study on the presence of elastic microfibrils in the myotendinal junction of mouse gastrocnemius
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(Supl.3):117-117, 1991.
Idioma: en.
Descritores: Músculos/química
Miofibrilas
Tecido Elástico/química
Tendões/química
-Músculos/ultraestrutura
Miofibrilas
Proteínas Contráteis/análise
Coloração e Rotulagem
Tecido Elástico/ultraestrutura
Tendões/ultraestrutura
Limites: Animais
Camundongos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-319838
Autor: Cotta-Pereira, G; Lenzi, H; Oliveira, D. N; Wajsenzoni, I. J; Lenzi, J. A.
Título: On the presence of elastic microfibrils in liver granuloma of murine schistosomiasis mansoni
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(Supl.3):129-130, 1991.
Idioma: en.
Descritores: Granuloma
Hepatopatias Parasitárias/patologia
Esquistossomose mansoni
Tecido Elástico/ultraestrutura
-Granuloma
Hepatopatias Parasitárias/parasitologia
Proteínas Contráteis/análise
Esquistossomose mansoni
Tecido Elástico/química
Limites: Animais
Camundongos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Chagas, Antonio Carlos P
Id: lil-265372
Autor: Chagas, Antonio Carlos P; Faria Neto, José Rocha.
Título: Contratilidade: funçäo de bomba do coraçäo / Contractility: function in heart failure
Fonte: In: Timerman, Ari; Machado César, Luiz Antonio; Ferreira, Joäo Fernando Monteiro; Bertolami, Marcelo Chiara. Manual de Cardiologia: SOCESP. Säo Paulo, Atheneu, 2000. p.6-10, ilus.
Idioma: pt.
Descritores: Contração Miocárdica/fisiologia
Coração/anatomia & histologia
Proteínas Contráteis/fisiologia
Sarcômeros/fisiologia
-Sarcômeros
Fatores de Tempo
Limites: Humanos
Responsável: BR44.1 - Serviço de Biblioteca, Documentação Científica e Didática Prof. Dr. Luiz Venere Décourt
BR44.1; WG200, T583m


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Id: lil-225967
Autor: Dabike, Monica; Munizaga, Alejandro; Koenig, Cecilia S.
Título: Parietal cells contain most of the myosin, filamin and actin present in rat gastric glands
Fonte: Biol. Res;27(1):29-38, 1994. ilus.
Idioma: en.
Resumo: The association of myosin and a filamin-like protein to the F-actin cytoskeleton of parietal cells was studied in the rat gastric mucosa. Myosin and the filamin-like protein were localized by indirect immunofluorescence microscopy while the distribution of actin was established by using FITC-phalloidin. These cytoskeletal proteins, concentrated in the parietal cells, changed their distribution in correlation with the hydrochloric acid (HCl) secretory state of the cells and the appearance of a developed intracellular canaliculus. Thus,in resting parietal cells, actin showed a patchy distribution, delimiting the poorly developed secretory canaliculi, while myosin and the filamin-like protein distributed diffusely over the cytoplasm. In secreting cells, F-actin was concentrated in the cytoplasmic projections filling the canalicular lumen, while myosin and the filamin-like protein were excluded from this region, concentrating in the adjoining cytoplasm. The present results show that myosin and the filamin-like protein change their association with the secretory membranes in relation to the development of the secretory canaliculus of parietal cells. In resting cells, both proteins associate with the endocellular secretory membranes. In secreting cells, the microvillar projections of the canalicular surface formed by these membranes bind F-actin, but exclude myosin and the filamin-like protein
Descritores: Actinas/metabolismo
Proteínas Contráteis/metabolismo
Mucosa Gástrica/ultraestrutura
Proteínas dos Microfilamentos/metabolismo
Miosinas/metabolismo
Células Parietais Gástricas/ultraestrutura
-Membrana Celular/metabolismo
Membrana Celular/ultraestrutura
Proteínas Contráteis/ultraestrutura
Citoesqueleto/metabolismo
Citoesqueleto/ultraestrutura
Imunofluorescência
Ácido Gástrico/metabolismo
Mucosa Gástrica/ultraestrutura
Proteínas dos Microfilamentos/ultraestrutura
Microscopia de Fluorescência
Miosinas/ultraestrutura
Células Parietais Gástricas/metabolismo
Ratos Sprague-Dawley
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Maeda, Nair Yukie
Id: lil-217225
Autor: Maeda, Nair Yukie.
Título: Organizaçäo do citoesqueleto e distribuiçäo da integrina 'ALFA' Ýb ß3 em plaquetas estimuladas por trombina: aplicaçöes no estudo de pacientes portadores de hipertensäo arterial pulmonar / Organization of cytoskeleton and distribution of integrin 'ALFA' Ýb ß3 in the study of pulmonary hypertensive patients.
Fonte: Säo Paulo; s.n; 1997. 100 p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de Säo Paulo. Faculdade de Ciências Farmacêuticas para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Os mecanismos envolvidos na ativaçäo e agregaçäo plaquetária em condiçöes fisiológicas e patológicas, têm sido amplamente investigados. O propósito deste estudo foi: 1. Estabelecer alguns métodos para análise da organizaçäo de elementos contráteis e distribuiçäo da integrina 'ALFA' Ýb ß3 em plaquetas normais estimuladas por trombina. Os experimentos foram realizados utilizando-se lisado total e preparaçöes de citoesqueleto e membrana plaquetária. Em todos os ensaios, a integrina foi identificada por "Western immunoblotting" com anticorpo anti-cadeia ß3; 2. O mesmo protocolo foi empregado para analisar os resultados em pacientes portadores de hipertensäo pulmonar, nas quais ativaçäo e agregaçäo de plaquetas ocorrem in vivo como já demonstrado; 3. Finalmente, os efeitos do ácido acetilsalicílico na organizaçäo do citoesqueleto e na retençäo da integrina 'ALFA' Ýb ß3 foram estudados em plaquetas normais utilizando-se a mesma metodologia...
Descritores: Aspirina/farmacologia
Plaquetas/efeitos dos fármacos
Plaquetas/fisiologia
Citoesqueleto/efeitos dos fármacos
Hipertensão Pulmonar/patologia
Integrinas/sangue
Integrinas/efeitos dos fármacos
Trombina/farmacologia
-Western Blotting
Proteínas Contráteis
Cardiopatias Congênitas
Ativação Plaquetária
Agregação Plaquetária
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Adulto
Adolescente
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 616.15028


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Id: lil-72273
Autor: Kurzer Schall, Alberto.
Título: Fisiologia de la cicatrizacion cutanea / Physiology of the skin wound healing
Fonte: Med. U.P.B = Med. UPB;3(2):131-41, sept. 1984.
Idioma: es.
Resumo: Se presenta un resumen actualizado de todos los eventos fisiologicos responsables de la cicatrizacion de las heridas cutaneas. se describen las alteraciones reparativas asociadas a diferentes entidades clinicas como la desnutricion, las avitaminosis, la diabetes, el alcoholismo, etc.
Descritores: Cicatriz
Circulação Colateral
Proteínas Contráteis
Inflamação/fisiologia
Inflamação/complicações
Inflamação/fisiopatologia
Infecção dos Ferimentos
-Tecido Conjuntivo
Fibroblastos
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: CO47.1 - Centro de Documentación



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