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Id: biblio-1177139
Autor: Matos, Ada da Silva.
Título: Avaliação da resposta imune humoral contra a proteína Trap (proteína adesiva relacionada à trombospondina) de Plasmodium vivax em populações de área endêmica brasileira / Evaluation of the humoral immune response against the Trap protein (adhesive protein related to thrombospondin) of Plasmodium vivax in populations from the Brazilian endemic area.
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; 2019. 97 p. ilus.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Oswaldo Cruz. Pós-Graduação em Biologia Parasitária para obtenção do grau de Mestre.
Resumo: A TRAP (Proteína Adesiva Relacionada à Trombospondina) do Plasmodium spp. é essencial para a motilidade dos esporozoítos e para a invasão da glândula salivar do mosquito e do hepatócito do vertebrado. Devido ao seu importante papel biológico, a TRAP é considerada um alvo promissor para o desenvolvimento de uma vacina pré-eritrocítica. Apesar dos poucos relatos disponíveis acerca da resposta imune naturalmente adquirida contra a TRAP do Plasmodium vivax (PvTRAP), os resultados são conflitantes e nunca foram explorados na região Amazônica. Portanto, nós visamos caracterizar a reatividade de anticorpos (IgG e subclasses de IgG) contra a PvTRAP recombinante em um estudo de corte transversal envolvendo 299 indivíduos naturalmente expostos a infecções de malária, moradores de 3 comunidades na Amazônia brasileira (Cruzeiro do Sul, Mâncio Lima e Guajará), além disso os epítopos de células B também foram mapeados na sequência completa da PvTRAP através do uso de abordagens in vitro e in silico. Primeiramente, nós confirmamos que a PvTRAP é naturalmente imunogênica pois 49% dos indivíduos foram respondedores para IgG de PvTRAP. A resposta imune observada foi conduzida principalmente pela sublasse de anticorpo citofílico IgG1. Além disso, os níveis de IgG1 apresentaram correlação com idade e tempo de residência em área endêmica (p<0,05). Entretanto, curiosamente, apenas os níveis de anti-IgG3específicos para PvTRAP parecem estar associados com proteção, visto que os indivíduos respondedores para IgG3 apresentaram um tempo decorrido desde o último episódio de malária significatimente maior do que os indivíduos não-respondedores para IgG3. Em relação ao mapeamento dos epítopos de células B, entre os 148 indivíduos respondedores para a proteína PvTRAP recombinante, quatro epítopos preditos foram reconhecidos pelos anticorpos (PvTRAPR197-H227; PvTRAPE237-T258; PvTRAPP344-G374 e PvTRAPE439-K454). Contudo, as frequências de respondedores contra os peptídeos foram baixas e não apresentaram uma clara correlação contra o antígeno recombinante. Além disso, nenhum dos epítopos confirmados foram localizados nas regiões de ligação da PvTRAP. Em conjunto, nossos dados confirmam a imunogenicidade da PvTRAP entre os habitantes da Amazônia, entretanto nós sugerimos que os principais epítopos de células B não são lineares.
Descritores: Plasmodium vivax
Trombospondinas
Malária
Responsável: BR15.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas


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Id: biblio-1117751
Autor: Matos, Aline da Rocha.
Título: Caracterização da expressão e função da trombospondina 2 no câncer de próstata / [Characterization of the expression and function of thrombospondin 2 in cancer of prostate].
Fonte: Rio de Janeiro; s.n; 2013. 148 p p.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Instituto Nacional de Câncer José Alencar Gomes da Silva para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A trombospondina 2 (TSP2) é uma glicoproteína secretada na matriz extracelular envolvida com inibição de crescimento e angiogênese tumorais. Sua expressão em tumores é bastante controversa, dependendo do tipo tumoral. A caracterização do nível de expressão e da função de TSP2 ainda não foi realizada no câncer de próstata (CaP). Os objetivos deste trabalho são caracterizar o perfil de expressão de TSP2 no CaP e sua potencial aplicação no diagnóstico diferencial entre CaP e hiperplasia prostática benigna (HPB), além de investigar sua função no CaP. Para tanto, o nível de expressão do transcrito TSP2 foi analisado por PCR quantitativo em tempo real, em amostras teciduais de CaP e HPB e em linhagens prostáticas tumorais e não tumorais. A expressão da proteína TSP2 foi avaliada por imunohistoquímica em microarranjo de tecidos contendo amostras de CaP e HPB e utilizando um sistema semi-automático de análise de imagem celular. Linhagens celulares de CaP (PC3 e DU145) foram tratadas com a proteína recombinante de TSP2 (recTSP2) (50 µg/mL), sendo realizadas análises de viabilidade e de ciclo celular, além de análise fosfo-proteômica na linhagem PC3 tratada com recTSP2, através de um arranjo contendo anticorpos para 46 proteínas fosforiladas. Observamos que o transcrito TSP2 apresentou menores níveis de expressão em amostras teciduais e linhagens de CaP, em comparação com amostras teciduais de HPB e linhagem não tumoral prostática (p<0,01). Em análise de curva ROC (Receiving Operating Curve), o transcrito TSP2 mostrou-se mais eficiente na distinção entre CaP e HPB (p<0,01) do que os níveis séricos de PSA (p=0,299). A expressão da proteína TSP2 foi observada no citoplasma das células dos compartimentos estromais e epiteliais de CaP e HPB. Notadamente, o escore da marcação estromal de TSP2 nos tecidos de CaP apresentou-se significativamente menor do que em HPB (p<0,01), enquanto o padrão de marcação epitelial mostrou- se similar entre as duas doenças. O tratamento das linhagens PC3 e DU145 com recTSP2 diminuiu a viabilidade destas células, além de aumentar o percentual de células na fase sub-G1 do ciclo celular. A análise fosfo-proteômica das células PC3 tratadas mostrou que resíduos das proteínas ERK1/2 e JNK apresentam menor nível de fosforilação, enquanto que resíduos das proteínas Akt, p70S6, p53, paxilina, RSK1/2/3 e p27 possuíam maior nível de fosforilação. Em conjunto, estes dados demonstram que TSP2 apresenta menor expressão no CaP, especialmente no compartimento estromal. Os níveis alterados de TSP2 apresentam potencial aplicação no diagnóstico diferencial de CaP e HPB. Adicionalmente, os resultados gerados por este estudo fazem a primeira descrição da potencial função de TSP2 no CaP, reforçando a possibilidade de TSP2 ser um inibidor tumoral em células de CaP, o que já foi demonstrado para outros tipos tumorais (AU)

Thrombospondin 2 (TSP2) is a glycoprotein that is secreted in the extracellular matrix and is related to tumor growth and angiogenesis inhibition. However, its expression in tumors is quite controversial, depending on the tumor type. Despite the characterization of TSP2 expression level and function has been shown for some tumors types, a detailed characterization in prostate cancer (PCa) has not been performed. This study aims to characterize TSP2 expression profile in PCa and its potential application in the differential diagnosis between PCa and benign prostatic hyperplasia (BPH), and to characterize TSP2 possible functions in PCa. TSP2 transcript expression levels were analyzed by real-time quantitative PCR in PCa and BPH tissue samples and tumor and non tumor prostate cell lines. Protein expression was evaluated in tissue microarray assay containing PCa and BPH tissue samples, by immunohistochemistry with an anti-TSP2 antibody, and using a semi- automated image analysis system. To investigate the functional role of TSP2 in PCa, PCa cell lines (DU145 and PC3) were treated with TSP2 recombinant protein (recTSP2) (50 µg/mL). Cell viability and cell cycle analysis were performed. There was also performed phospho-proteomic analysis in PC3 cells treated with recTSP2 through an array containing antibodies to 46 phosphorylated proteins. Our results showed that TSP2 transcript expression was down regulated in PCa tissue samples and cell lines, as compared to BPH tissue samples and non-tumor prostate cell line (p <0.01). ROC (Receiving Operating Curve) analyses showed that TSP2 transcript expression level was more efficient in distinguishing between PCa and BPH groups (p <0.01) than serum PSA (p = 0.299). TSP2 protein expression was observed in the cytoplasm of cells of epithelial and stromal compartments of PCa and BPH. Notably, TSP2 stromal staining score was significantly lower in PCa than in BPH (p <0.01), whereas the epithelial staining pattern was found to be similar for both diseases. PC3 and DU145 cell lines treatment with recTSP2 significantly reduced viability of these cells, and increase the percentage of cells in sub-G1 phase of the cell cycle. The phospho- proteomic analysis of treated PC3 cells showed that the proteins ERK1/2 and JNK presented lower phosphorylation level. However, Akt, p70S6, p53, p27, paxillin and RSK1/2/3 had a higher level of phosphorylation after treatment with recTSP2. Together, these data demonstrate that TSP2 is down regulated in PCa, especially in the stromal compartment. TSP2 diminished levels in PCa have potential application in the differential diagnosis of PCa and BPH. Additionally, the results generated in this study are the first description of the potential role of TSP2 in PCa, reinforcing the possibility that TSP2 is an inhibitor of PCa, which has been demonstrated for other tumor types. (AU)
Descritores: Neoplasias da Próstata
-Trombospondinas
Hiperplasia
Limites: Humanos
Masculino
Responsável: BR440.1 - Biblioteca Geraldo Matos de Sá . Hospital do Câncer I


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: biblio-1019265
Autor: Shen, Yezhou; Yu, Jiaoyang; Jing, Yunyan; Zhang, Jian.
Título: MiR-106a aggravates sepsis-induced acute kidney injury by targeting THBS2 in mice model
Fonte: Acta cir. bras;34(6):e201900602, 2019. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: Abstract Purpose To investigate the role and related mechanisms of miR-106a in sepsis-induced AKI. Methods Serum from sepsis and healthy patients was collected, sepsis mouse model was established by cecal ligation and puncture (CLP). TCMK-1 cells were treated with lipopolysaccharide (LPS) and transfected with THBS2-small interfering RNA (siTHBS2), miR-106a inhibitor, miR-106a mimics and their negative controls (NCs). The expression of miR-106a, thrombospondin 2 (THBS2), Bax, cleaved caspase-3 and Bcl-2, cell viability, relative caspase-3 activity and TNF-α, IL-1β, IL-6 content were respectively detected by quantitative real-time polymerase chain reaction (qRT-PCR), western blotting, Cell Counting Kit-8 (CCK-8) and enzyme linked immunosorbent assay (ELISA). The relationship between miR-106a and THBS2 was confirmed by dual luciferase reporter assay. Results MiR-106a was up-regulated in serum of sepsis patients, CLP-induced mice models and LPS-induced TCMK-1 cells. LPS reduced cell viability and Bcl-2 expression, and increased caspase-3 activity, Bax expression, the content of TNF-α, IL-1β, IL-6. THBS2 was a target of miR-106a. The decreases of caspase-3 activity, TNF-α, IL-1β, IL-6, Bax expression and the increases of cell viability, Bcl-2 expression caused by miR-106a knockdown were reversed when THBS2 silencing in LPS-stimulated TCMK-1 cells. Conclusion MiR-106a aggravated LPS-induced inflammation and apoptosis of TCMK-1 cells via regulating THBS2 expression.
Descritores: Sepse/patologia
Trombospondinas/farmacologia
MicroRNAs/metabolismo
Células Epiteliais/patologia
Injúria Renal Aguda/metabolismo
Rim/citologia
-Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Transfecção
Estudos de Casos e Controles
Células Cultivadas
Citocinas/metabolismo
Apoptose
Sepse/metabolismo
Modelos Animais de Doenças
Injúria Renal Aguda/patologia
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Limites: Humanos
Animais
Masculino
Feminino
Adulto
Pessoa de Meia-Idade
Ratos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-456145
Autor: Coelho, Jaqueline Costa; Cohen, Mirian; Bender, Ana Lígia; Kupski, Carlos.
Título: Expressão da proteína oligomérica da matriz da cartilagem (COMP/Trombospondina 5) em pacientes portadores de C crônica / Cartilage oligomeric matrix expression in patients with chronic hepatitis c
Fonte: Sci. med;16(2):58-63, 2006.
Idioma: pt.
Resumo: A hepatite C é uma doença insidiosa e progressiva que necessita de avaliação histológica hepática. Vários marcadores séricos têm sido estudados. A Cartilagem Oligométrica da Matrix Extracelular (C0MP) é o quinto elemento da família das trombospondinas, proteínasextracelulares ligadoras de cálcio, sendo inicialmente isoladano tecido cartilaginoso. Um único estudo investigou a expressão da COMP em tecido hepático normal, portador de cirrose e hepatocarcinoma. Nosso estudo visa avaliar os níveis séricos de COMP em pacientes portadores de hepatite C crônica. Níveis séricos de COMP foram dosados em 10 pacientes com hepatite C crônica (casos) e 100 pacientes com Hepatite C (controles). A diferença entre a COMP dos dois grupos não foi significativamente estatística e nem relacionada ao estágio clínico de fibrose hepática genótipo viral, níveis plaquetários ou alterações de transaminases.
Descritores: Hepatite C Crônica
Cirrose Hepática
Biomarcadores
Trombospondinas
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Responsável: BR500.1 - Biblioteca


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Texto completo SciELO Brasil
Tramonte, Vera Lúcia Cardoso Garcia
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Id: lil-421960
Autor: Vituri, Cidônia de Lourdes; Alvarez-Silva, Márcio; Trentin, Andréa Gonçalves; Tramonte, Vera Lúcia Cardoso Garcia; Borelli, Primavera.
Título: Thrombospondin in protein malnutrition induced hypoplasia
Fonte: Rev. nutr;18(6):727-731, nov.-dez. 2005. ilus.
Idioma: en.
Resumo: OBJETIVO: O objetivo do presente estudo foi verificar a concentração de trombospondina da matriz extracelular da medula óssea em camundongos após indução de hipoplasia por desnutrição protéica. MÉTODOS: Camundongos machos Swiss foram submetidos à desnutrição protéica com uma dieta contendo 4,0% de caseína até que perdessem 20,0% do peso original, enquanto o grupo-controle foi mantido com uma dieta contendo 14,0% de caseína por 15 dias. A medula óssea dos dois grupos foi então aspirada e extraída com tampão fosfato. A matriz extracelular foi analisada por SDS-PAGE 7,5% e a concentração de trombospondina foi quantificada por Enhanced Chemiluminescence Light Western blotting, com luminescência química avançada. RESULTADOS: A quantidade de trombospondina foi 30% superior nas amostras obtidas de animais desnutridos em relação às amostras do grupo-controle. CONCLUSÃO: Este estudo sugere que a concentração de trombospondina está aumentada na hipoplasia induzida por desnutrição protéica, provavelmente por alterar o microambiente da medula óssea.
Descritores: Deficiência de Proteína/induzido quimicamente
Matriz Extracelular
Trombospondinas
-Medula Óssea
Ratos
Limites: Animais
Ratos
Responsável: BR13.3 - Biblioteca das Faculdades de Odontologia e Nutrição


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-233484
Autor: Lima, O. C; Figueiredo, C. C; Pereira, B. A. S; Coelho, M. G.P; Morandi, V; Lopes-Bezerra, L. M.
Título: Adhesion of the human pathogen Sporothrix schenckii to several extracellular matrix proteins
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;32(5):651-7, May 1999.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Brazilian Symposium on Extracellular Matrix, 5, Angra dos Reis, 7-10 Sept. 1998.
Projeto: FAPERJ; . CNPq.
Resumo: The pathogenic fungus Sporothrix schenckii is the causative agent of sporotrichosis. This subcutaneous mycosis may disseminate in immunocompromised individuals and also affect several internal organs and tissues, most commonly the bone, joints and lung. Since adhesion is the first step involved with the dissemination of pathogens in the host, we have studied the interaction between S. schenckii and several extracellular matrix (ECM) proteins. The binding of two morphological phases of S. schenckii, yeast cells and conidia, to immobilized type II collagen, laminin, fibronectin, fibrinogen and thrombospondin was investigated. Poly (2-hydroxyethyl methacrylate) (poly-HEMA) was used as the negative control. Cell adhesion was assessed by ELISA with a rabbit anti-S. schenckii antiserum. The results indicate that both morphological phases of this fungus can bind significantly to type II collagen, fibronectin and laminin in comparison to the binding observed with BSA (used as blocking agent). The adhesion rate observed with the ECM proteins (type II collagen, fibronectin and laminin) was statistically significant (P<0.05) when compared to the adhesion obtained with BSA. No significant binding of conidia was observed to either fibrinogen or thrombospondin, but yeast cells did bind to the fibrinogen. Our results indicate that S. schenckii can bind to fibronectin, laminin and type II collagen and also show differences in binding capacity according to the morphological form of the fungus
Descritores: Adesão Celular
Proteínas da Matriz Extracelular/metabolismo
Sporothrix/patogenicidade
-Colágeno/isolamento & purificação
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Proteínas da Matriz Extracelular/fisiologia
Fibronectinas
Laminina
Sporothrix/fisiologia
Esporotricose/microbiologia
Trombospondinas
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME



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