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Id: lil-780338
Autor: Pezoa M., Javier.
Título: El Poro de Transición de Permeabilidad Mitocondrial (PTPm) como blanco de estrategias cardioprotectoras en dañopor isquemia-reperfusión miocárdica: rol de los anestésicos inhalatorios / The Mitochondrial Permeability Transition Pore (MPTP) target of cardioprotective strategies in damage ischemia-reperfusion: role of inhaled anesthetics
Fonte: Rev. chil. anest;41(2):128-134, sept.2012.
Idioma: es.
Descritores: Anestésicos Inalatórios
Cardiotônicos
Traumatismo por Reperfusão Miocárdica/prevenção & controle
Proteínas de Transporte da Membrana Mitocondrial
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central


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Texto completo SciELO Brasil
ALBUQUERQUE, Ricardo de
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Id: lil-662573
Autor: Vitale, Phelipe Augusto Mariano; Crepaldi, Carla Rossini; Tesch, Andréa Cristina; Albuquerque, Ricardo de; César, Marcelo de Cerqueira.
Título: Purificação e caracterização da VDAC de mitocôndrias corticais aviares: identificação de modificações pós-traducionais nas porinas neuronais murinas e aviares / Purification and characterization of avian cortical mitochondrial VDAC: identification of post-translational modifications of rat and avian neuronal porins
Fonte: Pesqui. vet. bras;32(12):1361-1366, Dec. 2012. ilus.
Idioma: pt.
Projeto: Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo.
Resumo: A VDAC é uma porina presente na MME cuja função é crucial no metabolismo energético, sobrevivência e morte celular. A caracterização da VDAC torna-se importante para a compreensão das inter-relações da mitocôndria com os diferentes componentes citosólicos, tais como a HK. A ligação HK-VDAC favorece a utilização do ATP intramitocondrial em células neuronais, a HK cerebral pode interagir de formas diferentes com a VDAC, o que resulta em diferentes sítios de ligação (sítios A e B). Os variados papéis metabólicos das isoformas da VDAC podem ser explicados pela presença de alterações pós-traducionais. No presente trabalho purificamos a VDAC1 mitocondrial neuronal proveniente de cérebro aviar. Paralelamente, comprovamos que a presença de múltiplas formas das VDACs 1 e 2 em cérebros murino e aviar, seja devida à presença de modificações pós-traducionais, nomeadamente a fosforilação. A proteína isolada apresentou peso molecular de 30KDa. Quando submetida à eletroforese e posteriormente à coloração para a identificação de fosfoproteínas, a mesma mostrou-se desfosforilada. O conhecimento da presença, ou ausência de fosforilação das VDACs, reside na importância de estabelecer-se as bases moleculares ligadas à existência de sítios A e B nas mitocôndrias neuronais.

VDAC (voltage-dependent anion channel) is a pore forming protein from outer mitochondrial membrane. It has key functions on energetic metabolism, and cell death and survival. VDAC characterization is important for understanding mitochondrial interactions with cytosolic proteins, such as hexokinase (HK). HK-VDAC interaction supports preferential access to intramitochondrial ATP in neural cells. Brain HK interacts in different ways with VDAC. It results in two HK binding sites (A and B). VDAC isoforms differential metabolic roles may be explained by the presence of post-translational modifications. In this study we purified avian neuronal mitochondrial VDAC1. At same time we showed that VDACs 1 and 2 pI heterogeneity in rat and avian brains is due to phosphorylation. Purified VDAC had a molecular weight of 30 KDa. The purified VDAC submitted to phosphorylated protein staining on gel, was dephosphorylated. The knowledge of presence or absence of VDAC phosphorylation is important for understanding the molecular nature basis of A and B HK binding sites in brain mitochondria.
Descritores: Canal de Ânion 1 Dependente de Voltagem/metabolismo
/metabolismo
CANAL DE ANION TEMEFOS DEPENDENTE DE VOLTAGEM/metabolismo
Membranas Mitocondriais
Porinas/isolamento & purificação
Proteína Inibidora de Apoptose Neuronal/isolamento & purificação
Proteínas de Transporte da Membrana Mitocondrial/metabolismo
-Aves/metabolismo
Bovinos/metabolismo
GLUCOSE-ABDOMEN, ACUTE-FOSFATO
Muridae/metabolismo
Limites: Animais
Responsável: BR68.1 - Biblioteca Virginie Buff D'Ápice


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Id: lil-573375
Autor: Osorio, José Henry.
Título: Implementación de un método mediante el uso de sustratos tritiados comoherramienta diagnóstica de la deficiencia de OCTN2 / Implementation of a method using tritiated substrates as a diagnostic tool for OCTN2 deficiency
Fonte: Colomb. med;39(4):323-327, oct.-dic. 2008. graf, tab.
Idioma: es.
Resumo: Introducción: El transporte de carnitina dentro de la célula es mediado por el transportador mitocondrial de los ácidos grasos de cadena larga. La deficiencia primaria de carnitina se debe a una deficiencia del transportador OCTN2. Objetivos: El presente estudio tuvo como objetivo el análisis de las tasas de oxidación de sustratos tritiados por fibroblastos de pacientes que presentaban deficiencia primaria de carnitina y controles. Materiales y métodos: Fibroblastos de pacientes y controles se incubaron con [3H]-palmitato y [3H]-miristato y se determinó la oxidación de los mismos en nmol/h/mg proteína. Resultados: Encontrßndose deficiente la oxidación de sustratos tritiados en mßs de 60% por parte de los fibroblastos procedentes de los pacientes que presentaban la deficiencia de OCTN2. Conclusión: Esta técnica modificada permite el diagnóstico in vitro de la deficiencia primaria de carnitina.

Introduction: The transport of carnitine into the cell is mediated by a high-affinity sodium-dependent plasmalemmal carnitine transporter, OCTN2. Carnitine is a zwitterion essential for the mitochondrial oxidation of long-chain fatty acids. Primary carnitine deficiency is a consequence of the deficiency of OCTN2. Objective: The objective of the present study was to analyse the oxidation rate of tritiated substrates by fibroblasts from patients suffering OCTN2 deficiency and controls. Materials and methods: Fibroblasts from patients and controls were incubated with [3H]-palmitate and [3H]-miristate and the oxidation of these substrates were measured in nmol/hour/mg protein. Results: We found depressed the oxidation of tritiated substrates in fibroblasts from patients suffering the deficiency of OCTN2 in more than 60%.Conclusion: This modified technique enables us the in vitro diagnosis or primary carnitine deficiency.
Descritores: Carnitina
Ácidos Graxos
Proteínas de Transporte da Membrana Mitocondrial
Responsável: CO49.1 - Biblioteca San Fernando


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-456798
Autor: Belizário, J. E; Alves, J; Occhiucci, J. M; Garay-Malpartida, M; Sesso, A.
Título: A mechanistic view of mitochondrial death decision pores
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;40(8):1011-1024, Aug. 2007. tab, ilus.
Idioma: en.
Projeto: FAPESP; . CAPES; . CNPq.
Resumo: Mitochondria increase their outer and inner membrane permeability to solutes, protons and metabolites in response to a variety of extrinsic and intrinsic signaling events. The maintenance of cellular and intraorganelle ionic homeostasis, particularly for Ca2+, can determine cell survival or death. Mitochondrial death decision is centered on two processes: inner membrane permeabilization, such as that promoted by the mitochondrial permeability transition pore, formed across inner membranes when Ca2+ reaches a critical threshold, and mitochondrial outer membrane permeabilization, in which the pro-apoptotic proteins BID, BAX, and BAK play active roles. Membrane permeabilization leads to the release of apoptogenic proteins: cytochrome c, apoptosis-inducing factor, Smac/Diablo, HtrA2/Omi, and endonuclease G. Cytochrome c initiates the proteolytic activation of caspases, which in turn cleave hundreds of proteins to produce the morphological and biochemical changes of apoptosis. Voltage-dependent anion channel, cyclophilin D, adenine nucleotide translocase, and the pro-apoptotic proteins BID, BAX, and BAK may be part of the molecular composition of membrane pores leading to mitochondrial permeabilization, but this remains a central question to be resolved. Other transporting pores and channels, including the ceramide channel, the mitochondrial apoptosis-induced channel, as well as a non-specific outer membrane rupture may also be potential release pathways for these apoptogenic factors. In this review, we discuss the mechanistic models by which reactive oxygen species and caspases, via structural and conformational changes of membrane lipids and proteins, promote conditions for inner/outer membrane permeabilization, which may be followed by either opening of pores or a rupture of the outer mitochondrial membrane.
Descritores: Apoptose/fisiologia
Mitocôndrias/metabolismo
Proteínas de Transporte da Membrana Mitocondrial/metabolismo
-Permeabilidade da Membrana Celular
Caspases/metabolismo
Citocromos c/metabolismo
Mitocôndrias/fisiologia
Proteínas de Transporte da Membrana Mitocondrial/fisiologia
/metabolismo
PROTO-ONCOGENE PROTEINS C-BCL-TEMEFOS/metabolismo
Espécies Reativas de Oxigênio/metabolismo
Canais de Ânion Dependentes de Voltagem/metabolismo
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME



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