Base de dados : LILACS
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Texto completo SciELO Brasil
Chammas, R
Brentani, M. M
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Id: lil-319843
Autor: Marquezini, M. V; Chammas, R; Sonohara, S; Brentani, M. M.
Título: Multiple laminin receptors--a radioligand binding approach
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(Supl.3):119-120, 1991.
Idioma: en.
Descritores: Laminina
Melanoma Experimental
Proteínas de Neoplasias/análise
Ensaio Radioligante
Receptores de Laminina
-Algoritmos
Proteínas de Neoplasias/classificação
Receptores de Laminina
Limites: Animais
Camundongos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Texto completo SciELO Brasil
Lopes, M. T. P
Chammas, R
Brentani, M. M
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Id: lil-319842
Autor: Lopes, M. T. P; Chammas, R; Brentani, M. M.
Título: Laminin and fibronectin interactions with human melanoma cells: effect of glucocorticoids
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(Supl.3):121-122, 1991.
Idioma: en.
Descritores: Dexametasona
Fibronectinas
Integrinas
Laminina
Melanoma
Proteínas de Neoplasias/metabolismo
Receptores de Fibronectina
Receptores de Laminina
-Ligação Proteica/efeitos dos fármacos
Melanoma
Receptores de Fibronectina
Receptores de Laminina
Células Tumorais Cultivadas
Limites: Seres Humanos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Chammas, Roger
Brentani, Ricardo R
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Id: lil-319835
Autor: Chammas, Roger; Veiga, Sivio S; Brentani, Ricardo R.
Título: Glycobiology of laminin-integrin interaction and the metastatic phenotype
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(Supl.3):29-35, 1991.
Idioma: en.
Descritores: Integrinas
Laminina
Metástase Neoplásica
Proteínas de Neoplasias/metabolismo
Receptores de Laminina
-Membrana Basal
Matriz Extracelular
Glicosilação
Melanoma Experimental
Metástase Neoplásica/patologia
Invasividade Neoplásica
Oligossacarídeos
Fenótipo
Receptores de Antígeno muito Tardio/metabolismo
Swainsonina
Tunicamicina
Limites: Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Brentani, M. M
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Id: lil-319833
Autor: Brentani, M. M; Federico, M. H. H; Yamamoto, M; Maria, D. A; Katayama, M. L. H; Sonohara, S; Roela, R. A.
Título: Interaction of laminin and fibronectin with leukemic cells
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(Supl.3):43-50, 1991.
Idioma: en.
Descritores: Fibronectinas
Laminina
Leucemia
Células-Tronco Neoplásicas
Proteínas de Neoplasias/metabolismo
Receptores de Fibronectina
Receptores de Laminina
-Doença Aguda
Granulócitos
Células-Tronco Hematopoéticas
Leucemia
Linfócitos
Células Tumorais Cultivadas
Limites: Seres Humanos
Masculino
Feminino
Pré-Escolar
Criança
Adolescente
Adulto
Meia-Idade
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-317077
Autor: Zanata, Silvio Marques.
Título: Interaçäo da proteína prion celular com laminina e STI-1 e suas possíveis implicações biológicas / Cellular prion protein interaction with laminin and STI-1 and its possible biological implications.
Fonte: Säo Paulo; s.n; 2002. 79,[61] p. ilus, tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de Säo Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A conversäo da proteína príon celular (PrPc) em sua isoforma anormal PrPsc está associada a uma série de doenças neurodegenerativas, genericamente designadas por doenças priônicas. Embora a literatura tenha enfatizado o estudo do PrPsc e o mecanismo de propagaçäo das doenças de príon, pouco tem sido feito para o entendimento do papel fisiológico do PrPc. Em 1997 nosso grupo descreveu um receptor/ligante para o PrPc utilizando o princípio da hidropaticidade complementar. Neste trabalho isolamos e identificamos este ligante de PrPc como sendo a STI-1 (Stress Inducible Protein-1). In vitro, a STI-1 interage com o PrPc de maneira específica, saturável e com alta afinidade (Kd=8x10-8M)...
Descritores: Doenças Neurodegenerativas/genética
Matriz Extracelular
Técnicas In Vitro
Proteínas PrPC/genética
Proteínas PrPC/patogenicidade
Receptores de Laminina
-Western Blotting
CELULAS PCABETALIPOPROTEINEMIA
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Imunofluorescência
Vetores Genéticos/análise
Limites: Animais
Coelhos
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 574.88, Z27i


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Id: lil-316383
Autor: Frede, Silvia; Hliba, Ernesto; Cabalier, M. Elisa D. de; Zayas, Alejandro.
Título: Aspectos biomoleculares del carcinoma basocelular y su relación con la metástasis / Biomolecular aspects of basal cell carcinoma and its relation with metastasis
Fonte: Arch. argent. dermatol;52(4):137-141, jul.-ago. 2002. ilus, tab.
Idioma: es.
Resumo: El carcinoma basocelular es una neoplasia cutánea de crecimiento lento. Rara vez produce metástasis, siendo un modelo ideal para analizar los factores que condicionan la misma. Se han identificado numerosos factores de riesgo: radiación ultravioleta, la cual lesiona directamente al ADN induciendo una inmunodepresión selectiva, algunas cepas del virus papiloma humano y trastornos autosómicos recesivos, donde se identificaron mutaciones del gen supresor del crecimiento tumoral. Actualmente, numerosas líneas de investigación están abocadas al estudio de la baja incidencia de metástasis de éste tumor. En éste carcinoma no existe una disminución en las caderinas epiteliales, las cuales intervienen en la adherencia celular. Asimismo, existe disminución de los receptores de laminina y fibronectina. En la matriz extracelular no se ha observado un aumento de enzimas proteolíticas que la degraden. La inmunovigilancia tumoral está muy activada por medio de un aumento de linfocitos T citolíticos y la producción de interferón gamma. Concluimos que no sólo los queratinocitos neoplásicos intervienen en la metástasis, sino que la matriz extracelular juega un rol preponderante en la escasa incidencia de diseminación de éste tumor, por lo que un estudio exhaustivo de la misma permitiría ser aplicado a otras neoplasias y otorgar una mayor sobrevida
Descritores: Carcinoma Basocelular
Metástase Neoplásica
Luz Solar
-Caderinas
Carcinoma Basocelular
Catepsina D
Colagenases
Endopeptidases
Matriz Extracelular
Interferon gama
Queratinócitos
Camundongos
Invasividade Neoplásica
Infecções por Papillomavirus
Ativadores de Plasminogênio
Receptores de Fibronectina
Receptores de Laminina
Fatores de Risco
Linfócitos T Citotóxicos
Infecções Tumorais por Vírus
Limites: Seres Humanos
Responsável: AR144.1 - CIBCHACO - Centro de Información Biomedica del Chaco


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Id: lil-186128
Autor: Savino, W; Silva-Barbosa, S. D.
Título: Laminin/VLA-6 interactions and T cell function
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;29(9):1209-20, Sept. 1996. ilus, graf.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Brazilian Symposium on Extracellular Matrix, 4, Angra dos Reis, Sept. 8-11, 1996.
Resumo: A growing number of investigators consider extracellular matrix (ECM) proteins to be determinant factors in lymphocyte positioning and activation. One major ECM component is laminin, which is constitutively expressed in the thymus as well as in thymus-dependent areas of peripheral lymphoid organs. In the thymus, laminin is produced by epithelial and dendritic cells, and appears to mediate interactions with thymocytes through specific laminin receptors, in particular the integrin VLA-6. This receptor is also expressed by peripheral T cells, and is apparently involved in effector T cell migration and activation. We showed that CD4+ T lymphocytes from chronic chagasic mice exhibited an increase in the absolute and relative number of cells with high VLA-6 expression. Additionally, it is likely that VLA-6/laminin interactions are required for the development of the CD4+ T cell-dependent anti-myocardial autoreactive process that occurs in these animals. Lastly, laminin can bind to some cytokines, a fact that may represent an additional mechanism by which this extracellular matrix component modulates the behavior of T lymphocytes. Taken together, the present data strongly indicate that interactions involving laminin and VLA-6 are functionally linked to relevant events in T cell physiology, comprising entrance of pro-thymocytes into the thymus, intrathymic T cell migration and differentiation, as well as the functioning of mature T lymphocytes, including effector cells.
Descritores: Autoimunidade/fisiologia
Citocinas/imunologia
Técnicas In Vitro
Laminina/imunologia
Tecido Linfoide/metabolismo
Receptores de Laminina/imunologia
Linfócitos T/imunologia
-Doença de Chagas/imunologia
Laminina/análogos & derivados
Timo/metabolismo
Trypanosoma cruzi/imunologia
Limites: Camundongos
Seres Humanos
Animais
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Chammas, R
Brentani, R. R
Id: lil-144470
Autor: Elias, M. C. Q. B; Chammas, R; Giorgi, R. R; Frochtengarten, F; Santos, C. L. S; Brentani, R. R.
Título: Adhesion to laminin is down-regulated upon retinoic acid-induced F9 cell differentiation: a role for alpha6/beta1 integrin
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(9):2181-4, Sept. 1994. graf.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Brazilian Symposium on Extracellular Matrix, 3, Angra dos Reis, Sept. 11-14, 1994.
Resumo: F9 mouse teratocarcinoma cells have a high capacity to adhere to laminin and we identified alpha6/beta1 integrin as the principal laminin-binding protein present in these cells. F9 cells differentiated into parietal endoderm when monolayer cultures were treated with retinoic acid and dibutyryl cyclic AMP. In this process a decreased adherence to laminin was observed due to a lower expression of alpha6/beta1 integrin on the cell surface
Descritores: Regulação para Baixo
Integrinas/fisiologia
Laminina/fisiologia
Tretinoína/farmacologia
-Adesão Celular
Bucladesina/farmacologia
Diferenciação Celular
Citometria de Fluxo
Integrinas/metabolismo
Laminina/metabolismo
Ligação Proteica
Receptores de Laminina/metabolismo
Receptores de Laminina/fisiologia
Células Tumorais Cultivadas/efeitos dos fármacos
Limites: Camundongos
Animais
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