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Id: biblio-876988
Autor: Torres Carranza, Javier Eduardo.
Título: Evaluación de la respuesta inmunológica del Apis Mellifica homeopatizada en cultivos de células mononucleares en sangre periférica / Evaluation of the immune response of the homeopathized Apis Mellifica in cultures of mononuclear cells in peripheral blood.
Fonte: Bogotá; s.n; 2012. 41 p. graf.
Idioma: es.
Tese: Apresentada a Universidad Nacional de Colombia para obtenção do grau de Maestría.
Resumo: Introducción: La Apis Mellifica, uno de los medicamentos homeopáticos utilizado por la homeopatía que tiene efectos sobre al sistema inmune, por ejemplo: actúa sobre la basófilos, provocando una inhibición en la liberación de histamina. El objetivo de este estudio es evaluar la respuesta de las células mononucleares frente al Apis Mellifica homeopatizada. Materiales y Métodos: La medición de los niveles de las citoquinas IL-1ß, IL- 2, IL-4, IL-6, IL-8 e IL-10, se determinaron cuando las células mononucleares en sangre periférica humana se expusieron al Apis Mellifica homeopatizada a la potencia 30 CH, mediante el ensayo "Cytokine Human Panel" de Invitrogen®. Resultados: Las células mononucleares crecieron un 18% en comparación con el grupo control, mostrando efectos mitogénicos del Apis Mellifica homeopatizada sobre las células mononucleares. Los resultados de los niveles de citoquinas IL-1ß,IL- 2, IL-4, IL-6, IL-8 e IL-10, medidos en el equipo de Luminex®, no evidencio modificación estadísticamente significativa de las mismas por parte del Apis Mellifica homeopatizada. Conclusiones: Los resultados del estudio mostraron un efecto estimulante de proliferación de las células mononucleares expuestas al Apis Mellifica homeopatizada, este estudio, deja la puerta abierta, para la realización de nuevos estudios.
Descritores: Leucócitos Mononucleares
Receptores Mitogênicos/efeitos dos fármacos
Apis mellifica
-Medicamento Homeopático
Sistema Imunitário
Limites: Humanos
Masculino
Feminino
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-292447
Autor: García Rosasco, Marcela M. E; Sigot, Valeria; Rasia, Rodolfo J; Valverde, Juana R.
Título: Frecuencia de la variante aint del antígeno A / Frecuency of aint antigen
Fonte: Rev. argent. transfus;27(2):123-8, abr.-jun. 2001. tab, graf.
Idioma: es.
Resumo: Se definen como A intermedio (Aint) los hematíes que comparten caracteres con A1 y A2. Existen diferencias cualitativas y cuantitativas en los epitopes A. Los hematíes A, son aglutinados por la lectina de Dolichus biflorus (anti-A1), los A2 por la lectina Ulex europaeus (anti-H), en tanto los hematíes Aint son variablemente aglutinados por ambas de manera inesperada. Se realizó una búsqueda de individuos Aint en una población hospitalaria de acuerdo con la reacción con las lectinas mencionadas evaluando el proceso de aglutinación producida mediante una técnica cinética. Se caracterizó la actividad aglutinante de la lectina de Amaranthus hypochondriacus (específica para N-acetil-D-galactosamina) antes y después de la incubación con saliva A y frente a eritrocitos A1, Aint y A2. Se estudiaron 458 muestras, resultando 242 O (52,8 por ciento), 170 A (37,1 por ciento), 38 B (8,3 por ciento), 5 A1B (1,1 por ciento) y 3 A2B (0,7 por ciento). Las muestras A se subdividieron en 138 A1 (81,2 por ciento), 23 A2 (13,5 por ciento) y 9 Aint (5,3 por ciento). La comparación de las curvas de cinética obtenidos permite diferenciar los hematíes de grupos A1, Aint y A2. Nuestros resultados concuerdan con observaciones previas sobre la marcada heterogeneidad de los hematíes Aint. El reconocimiento de variantes débiles del grupo A reviste importancia cuando se presentan reacciones transfusionales hemolíticas y en la práctica forense. Este estudio es relevante, en inmunogenética poblacional, por su contribución al conocimiento del mestizaje con poblaciones negras.
Descritores: Aglutinação/fisiologia
Transfusão de Sangue
Eritrócitos/classificação
Antropologia Forense
Antígenos de Grupos Sanguíneos
Imunogenética
Lectinas
Receptores Mitogênicos
-Coleta de Amostras Sanguíneas
Grupo com Ancestrais do Continente Africano/genética
Limites: Humanos
Responsável: AR1.1 - Biblioteca Rafael Herrera Vegas


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Id: lil-134645
Autor: Pacheco-Soares, C; Gaziri, L. C. J; Loyola, W; Felipe, I.
Título: Phagocytosis of enteropathogenic Escherichia coli and Candida albicans by lectin-like receptors
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;25(10):1015-24, 1992. tab, graf.
Idioma: en.
Resumo: 1. Ingestion of enteropathogenic Escherichia coli or Candida albicans by thioglycollate-elicited macrophages and polymorphonuclear leukocytes was investigated in vitro, 2. Goat antiserum against mannose receptors caused about 50% inhibition of E. coli phagocytosis and about 90% inhibition of C. albicans phagocytosis. 3. E. coli and C. albicans uptake was inhibited by about 60% and 98%, respectively, by plating the macrophages onto substrates coated with poly-L-lysine-mannan. Further addition of 50 mM mannose to the medium significantly increased the inhibition of phagocytosis of E. coli by macrophages from 60.7 +/- 1.5 to 79.8 +/- 13.1 and by polymorphonuclear cells from 58.9 +/- 3.7 to 88.7 +/- 4.9. 4. Preincubation of phagocytic cells with antiserum against substance A of human erythrocytes reduced E. coli ingestion by 95%, but this inhibition was not observed when the antiserum was incubated with N-acetylgalactosamine (50 mM) before being added to the phagocytes. The phagocytosis of C. albicans was not inhibited by anti-substance A antiserum. 5. The phagocytosis of E. coli was inhibited by about 25% by the addition of 7.8 micrograms/ml soluble mannan to the medium, and by about 50% by the addition of 50 mMN-acetylgalactosamine; when both substances were added to the medium, an additive inhibition of about 75% was observed. 6. These results indicate that mannose receptors on the surface of phagocytic cells mediate E. coli or Candida albicans uptake and that the binding of bacteria to N-acetylgalactosamine residues from the membrane of phagocytes is also involved in the phagocytosis of E. coli
Descritores: Candida albicans/imunologia
Escherichia coli/imunologia
Fagocitose/imunologia
Receptores Mitogênicos/imunologia
-Acetilgalactosamina/farmacologia
Aderência Bacteriana/efeitos dos fármacos
Aderência Bacteriana/imunologia
Candida albicans/efeitos dos fármacos
Candida albicans/patogenicidade
Depressão Química
Eritrócitos/efeitos dos fármacos
Eritrócitos/imunologia
Escherichia coli/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/patogenicidade
Soros Imunes/farmacologia
Macrófagos Peritoneais/efeitos dos fármacos
Limites: Animais
Humanos
Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central


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Texto completo SciELO Brasil
Romanha, Alvaro J
Brener, Zigman
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Id: lil-109172
Autor: Fontes, Gilberto; Romanha, Alvaro J; Pereira, Maria Elizabeth S; Brener, Zigman.
Título: Lectin receptors distribution in the surface membrane of Trypanosoma cruzi blood forms collected from mice submitted to specific treatment
Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(3):297-9, jul.-set. 1991. tab.
Idioma: en.
Resumo: The author investigated the distribution of lectin receptors on Trypanosoma cruzi blood forms collected from mice inoculated with, respectively, the drug-resistant and drug-sensitive strains VL-10 and CL, and treated with the two standard active nitroheterocyclic compounds nifurtimox and benznidazole used for treatment of human Chagas' disease. Blood trypomastigotes purified in Fycoll-Hypaque were incubated with fluorescein-labelled lectins Con A, WGA, EE, WFA, TPA and PNA and then microscopically examined. Neither qualitative or quantitative differences in the fluorescence intensity could be detected between parasites from VL-10 and CL strains submitted or not to treatment. The results suggest that both strains do not differ in their surface membrane carbohydrate moieties. Moreover, the rapid clearance of blood forms the drug-sensitive strain in animals treated with singlo doses of both compounds is not likely to depend on membrane alterations expressed by changes in the carbohydrate components. furthermore, resistance or sensitivity to drugs is not apparently related to carbohydrate distribution on T. cruzi blood forms
Descritores: Nifurtimox/uso terapêutico
Nitroimidazóis/uso terapêutico
Receptores Mitogênicos/análise
Trypanosoma cruzi/química
-Membrana Celular/parasitologia
Fagocitose
Limites: Animais
Masculino
Camundongos
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Borges, D. R
Id: lil-99582
Autor: Borges, D. R; Kouyoumdjian, M; Limäos, E. A_.
Título: Native plasma kallikrein is cleared at similar rates by mammalian and avian livers
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;24(1):63-5, jan.-mar. 1991. tab.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Annual Meeting of the Federaçäo de Sociedades de Biologia Experimental, 5, Caxambu, 24-8 ago. 1990.
Resumo: Rat plasma kallikrein (RPK) is a serine protease that circulates as an inactive precursor, prokallikrein, and once activated is efficiently cleared by the liver by a carbohydrate-dependent, Ca2+ - independent mecanism. Seven hepatic lectin systems have been described for mammals but not all of these animal lectins are expressed in the avian liver. Using a liver perfusion system we compared the plasmakallikrein clearance of rats (N=10) and pigeons (N+4). Our results show that the lectin responsible for the hepatic clearance of plasma kallikrein is also present in pigeon liver and that this organ clears the enzyme with an efficiency (11.4 ñ 1.3 pmol/g,20 min) similar to that of the rat liver (10.0 ñ 0.7 pmolg, 20 min)_
Descritores: Fígado/metabolismo
Calicreínas/sangue
-Columbidae
Calicreínas/metabolismo
Taxa de Depuração Metabólica
Receptores Mitogênicos/farmacologia
Limites: Ratos
Animais
Tipo de Publ: Relatos de Casos
Estudo Comparativo
Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central


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Id: lil-78767
Autor: Cerezo, Alberto S; Fernández Collazo, Edmundo; Maestre, Alberto J; Cerezo, Josefina M. S. de.
Título: Receptores de la membrana de espermatozoides humanos aglutinantes / Receptors of the membrane of agglutinating human spermatozoa
Fonte: Acta bioquím. clín. latinoam;23(1):53-61, mar. 1989. ilus, tab.
Idioma: es.
Descritores: Aglutinação Espermática
Membrana Celular/imunologia
Receptores de Superfície Celular/análise
Interações Espermatozoide-Óvulo/efeitos dos fármacos
Espermatozoides/metabolismo
-Acrossomo/imunologia
Acrossomo/fisiologia
Concanavalina A/farmacocinética
Lectinas/farmacocinética
Métodos
Oligossacarídeos/metabolismo
Peroxidase do Rábano Silvestre/farmacocinética
Receptores Mitogênicos/análise
Receptores de Concanavalina A/análise
Receptores de Concanavalina A/imunologia
Contagem de Espermatozoides
Aglutininas do Germe de Trigo/farmacocinética
Limites: Humanos
Masculino
Tipo de Publ: Estudo Comparativo
Responsável: AR144.1 - CIBCHACO - Centro de Información Biomedica del Chaco


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Id: lil-60953
Autor: Rey Pineda, Guillermo del.
Título: Receptor de interleucina-2 (primera parte) / Receptor of interleukin-1 (first part)
Fonte: Infectología;8(5):253-60, 62, mayo 1988. ilus, tab.
Idioma: es.
Resumo: Como todo factor de crecimiento, la interleucina-2 (IL-2) necesita unirse a un receptor específico, el IL-2 (IL-2R), para mediar su actividad. Este receptor se diferencia de los estudiados en endocrinología en que un factor no específico (IL-2) promueve una expansión clonal antígeno específica, sin inducir los IL-2R hasta que el receptor de antígeno es activado. El sistema se complica al descubrise dos tipos de receptores para el IL-2, los de alta y baja afinidad. La explicación molecular, genética e importancia biológica del IL-2R se describe en el presente artículo, así como la trascendencia del empleo de las técnicas de anticuerpos monoclonales y de recombinación genética en la caracterización del IL-2R. Y teniendo como base dicha caracterización explicar algunos de los mecanismos que se proponen para la transducción de la señal y que culminan con la inducción de nuevos receptores para IL-2 y una proliferación celular
Descritores: Anticorpos Monoclonais/imunologia
Interleucina-2/imunologia
Receptores Mitogênicos/imunologia
-Recombinação Genética
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


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Id: lil-60950
Autor: Rey Pineda, Guillermo del.
Título: La importancia de un sistema ligando-receptor en inmunología: La interleucina-2 y su receptor / The importance of a receptor-binding system in inmunology: interleukin-2 its recptor
Fonte: Infectología;8(3):119-21, mar. 1988.
Idioma: es.
Descritores: Interleucina-2/imunologia
Receptores Mitogênicos/imunologia
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


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Id: lil-60900
Autor: Rey Pineda, Guillermo del.
Título: Receptor de interleucina-2 (segunda parte) / Interleukin-2 receptor (second part)
Fonte: Infectología;8(6):295-302, jun. 1988. ilus.
Idioma: es.
Resumo: Como todo factor de crecimiento, la interleucina-2 (IL-2) necesita unirse a un receptor específico, el IL-2 (IL-2R), para mediar su actividad. Este receptor se diferencia de los estudiados en endocrinología en que un factor no específico (IL-2) promueve una expansión clonal antígeno específica, sin inducir los IL-2R hasta que el receptor de antígenos es activado. El sistema se complica al descubrirse dos tipos de receptores para el IL-2, los de alta y baja afinidad. La explicación molecular, genética e importancia biológica del IL-2R se describe en el presente artículo, así como la trascendencia del empleo de las técnicas de anticuerpos monoclonales y de recombinación genética en la caracterización del IL-2R. Y teniendo como base dicha caracterización explicar algunos de los mecanismos que se proponen para la transducción de la señal y que culminan con la inducción de nuevos receptores para IL-2 y una proliferación ceclular
Descritores: Anticorpos Monoclonais/imunologia
Interleucina-2/metabolismo
Receptores Mitogênicos/biossíntese
Recombinação Genética
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: MX1.1 - CENIDSP - Centro de Información para Decisiones en Salud Pública


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Andrade, P. P
Andrade, C. R
Id: lil-60240
Autor: Andrade, P. P; Schottelius, J; Andrade, C. R.
Título: An enzyme-linked lectin assay for the study of lectin receptors of Leishmania
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;21(3):517-21, Mar. 1988. tab.
Idioma: en.
Resumo: An enzyme-linked lectin assay (ELLA) based on the ELISA assay, using intact formalin-fixed promastigotes to coat poly-L-lysine-treated microtiter plates is described. The assay was used to study the lectin receptors of Leishmania donovani chagasi, L. donovani donovani and L. mexicana amazonensis. ConA, RCA, WGA, and PNA receptors were found in the three parasites. SBA receptors were found to be as frequent as the other receptors in L. donovani chagasi but not in the other two parasites which showed little SBA binding. Trypsin treatment of the two L. donovani subspecies did not remove any of the lectin receptors studied
Descritores: Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Leishmania donovani/imunologia
Leishmania mexicana/imunologia
Receptores Mitogênicos/metabolismo
-Glicoproteínas/metabolismo
Tripsina/farmacologia
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME



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