Base de dados : LILACS
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Id: lil-479676
Autor: Carvalho, H; Meneghini, R.
Título: Increased expression and purification of soluble iron-regulatory protein 1 from Escherichia coli co-expressing chaperonins GroES and GroEL
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;41(4):270-276, Apr. 2008. ilus.
Idioma: en.
Resumo: Iron is an essential metal for all living organisms. However, iron homeostasis needs to be tightly controlled since iron can mediate the production of reactive oxygen species, which can damage cell components and compromise the integrity and/or cause DNA mutations, ultimately leading to cancer. In eukaryotes, iron-regulatory protein 1 (IRP1) plays a central role in the control of intracellular iron homeostasis. This occurs by interaction of IRP1 with iron-responsive element regions at 5' of ferritin mRNA and 3' of transferrin mRNA which, respectively, represses translation and increases mRNA stability. We have expressed IRP1 using the plasmid pT7-His-hIRP1, which codifies for human IRP1 attached to an NH2-terminal 6-His tag. IRP1 was expressed in Escherichia coli using the strategy of co-expressing chaperonins GroES and GroEL, in order to circumvent inclusion body formation and increase the yield of soluble protein. The protein co-expressed with these chaperonins was obtained mostly in the soluble form, which greatly increased the efficiency of protein purification. Metal affinity and FPLC ion exchange chromatography were used in order to obtain highly purified IRP1. Purified protein was biologically active, as assessed by electrophoretic mobility shift assay, and could be converted to the cytoplasmic aconitase form. These results corroborate previous studies, which suggest the use of folding catalysts as a powerful strategy to increase protein solubility when expressing heterologous proteins in E. coli.
Descritores: Chaperonina 10
Chaperonina 60
Escherichia coli/metabolismo
Proteína 1 Reguladora do Ferro/metabolismo
-Chaperonina 10
Chaperonina 60
Cromatografia por Troca Iônica
Ensaio de Desvio de Mobilidade Eletroforética
Escherichia coli/genética
Expressão Gênica
Proteína 1 Reguladora do Ferro/isolamento & purificação
Proteínas de Ligação a RNA
Solubilidade
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-333573
Autor: Silva, Luciana Pugliese da.
Título: Estudo da expressão dos genes de choque térmico hsp90, hsp60 e hsp10 do fungo aquático Blastocladiella emersonii / Study of expression of heat shock genes Hsp90, hsp60, hsp10 of aquatic fungi Blastocladiella emersonii.
Fonte: São Paulo; s.n; 2003. 137 p. tab, graf.
Idioma: pt.
Tese: Apresentada a Universidade de São Paulo. Instituto de Química para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: A proteína de choque térmico Hsp90 é uma chaperone molecular encontrada no citosol. O cDNA imcompleto desta proteína foi isolado de uma biblioteca construída a partir de mRNA de células de esporulação de B. emersonii submitidas a choque térmico. Um clone genômico contendo a seqüência completa do gene hsp90 também foi isolado, seqüênciado e caracterizado. A região codificadora do gene hsp90 é interrompida por um único íntron de 184 nucleotídeos. A seqüência de aminoácidos deduzida indicou uma proteína de 710 resíduos, com massa molecular calculada de 80.792 Da e um pl médio de 4,85. Experimentos de extensão de oligonucleotídeo e RACE-PCR demonstraram um sítio único de início de transcrição localizado...
Descritores: Blastocladiella
Chaperonina 10
Chaperonina 60
Técnicas In Vitro
Proteínas de Choque Térmico HSP90/biossíntese
RNA Mensageiro
Vetores Genéticos/biossíntese
-Análise de Sequência com Séries de Oligonucleotídeos
Northern Blotting
Western Blotting
Reação em Cadeia da Polimerase/métodos
Responsável: BR40.1 - DBD - Divisão de Biblioteca e Documentacão do Conjunto das Químicas
BR40.1; 574.88, S586e


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Id: lil-209685
Autor: Rojas, Roxana E; Demichelis, Sandra O; Gimenez, Manuel F; Molinari, Maria L; Segal-Eiras, Amada.
Título: Cross-reactivity of anti-10kD heat shock protein antibodies in leprosy and tuberculosis patients
Fonte: Medicina (B.Aires);57(5):581-6, 1997. graf, tab.
Idioma: en.
Resumo: The response to recombinant 10-KD heat shock protein (HSP of Mycobacterium leprae (rML10) was evaluated by indirect ELISA in sera from leprosy patients, household contacts, tuberculosis patients and healthy controls a leprosy-endemic area in tne North East of Argentina. Some technical parameters were a analyzed: within-assay and between-assay variability, dose-response curves and dectability indexed (specificity and sensitivity) of ELISA applied to measure anti-10kDa antibodies. High levels of these antibodies have already been reported in positive baciloscopy patients; herein we have also demonstrated that tuberculosis patients sera cross-react with this M. leprae antigen. This test seems to have a low sensificity for leporsy detection; it confirms that antibodies against highly conserved HSP antigens are important in the polycional response against mycobacterial epitopes in leprosy as well as in tuberculosis.
Descritores: Anticorpos Antibacterianos/imunologia
Antígenos de Bactérias/imunologia
Chaperonina 10/imunologia
Hanseníase/imunologia
Mycobacterium leprae/imunologia
Tuberculose/imunologia
-Idoso de 80 Anos ou mais
Reações Cruzadas
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Sensibilidade e Especificidade
Limites: Adulto
Pessoa de Meia-Idade
Humanos
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Responsável: BR1.1 - BIREME



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