Base de dados : LILACS Pesquisa : G02.111.570.160 [Categoria DeCS] Referências encontradas : 13 [refinar] Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

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Id: lil-321750 Autor: Anon. Título: Proteoglycans, glycosaminoglycans and sulfated polysaccharides from connective tissues Fonte: Mem. Inst. Oswaldo Cruz;86(supl.3):13-22, 1991. Idioma: en. Descritores: Tecido Conjuntivo Glicosaminoglicanos Polissacarídeos Proteoglicanas -Sequência de Carboidratos Glicosaminoglicanos Conformação Molecular Dados de Sequência Molecular Polissacarídeos Proteoglicanas Pepinos-do-Mar Sulfatos Urocordados Vertebrados Limites: Animais Seres Humanos Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't Responsável: BR1.1 - BIREME

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Id: lil-321733 Autor: Anon. Título: The xylan-degrading enzyme system Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(5):1093-1109, May 1994. Idioma: en. Descritores: Xilanos -Biotecnologia Sequência de Carboidratos Glicosídeo Hidrolases Hidrólise Dados de Sequência Molecular Sistema da Enzima Desramificadora do Glicogênio/metabolismo Especificidade por Substrato Trichoderma Xilosidases Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't Responsável: BR1.1 - BIREME

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Id: lil-320010 Autor: Ross, Susan R; Dzuris, John L; Golovkina, Tatyana V; Clemmons, Wayne C; van den Hoogen, Bernadette. Título: Mouse mammary tumor virus (MMTV), a retrovirus that exploits the immune system. Genetics of susceptibility to MMTV infection Fonte: Medicina (B.Aires);57(Supl.2):34-42, Aug. 1997. Idioma: en. Resumo: All animals, including humans, show differential susceptibility to infection with viruses. Study of the genetics of susceptibility or resistance to specific pathogens is most easily studied in inbred mice. We have been using mouse mammary tumor virus (MMTV), a retrovirus that causes mammary tumors in mice, to study virus/host interactions. These studies have focused on understanding the mechanisms that determine genetic susceptibility to MMTV-induced mammary tumors, the regulation of virus gene expression in vivo and how the virus is transmitted between different cell types. We have found that some endogenous MMTVs are only expressed in lymphoid tissue and that a single base pair change in the long terminal repeat of MMTV determines whether the virus is expressed in mammary gland. This expression in lymphoid cells is necessary for the infectious cycle of MMTV, and both T and B cells express and shed MMTV. Infected lymphocytes are required not only for the initial introduction of MMTV to the mammary gland, but also for virus spread at later times. Without this virus spread, mammary tumorigenesis is dramatically reduced. Mammary tumor incidence is also affected by the genetic background of the mouse and at least one gene that affects infection of both lymphocytes and mammary cells has not yet been identified. The results obtained from these studies will greatly increase our understanding of the genetic mechanisms that viruses use to infect their hosts and how genetic resistance to such viruses in the hosts occurs. Descritores: Predisposição Genética para Doença Infecções por Retroviridae/genética Infecções Tumorais por Vírus/genética Nucleotídeos/genética Vírus do Tumor Mamário do Camundongo/genética Gammaretrovirus/genética -Linfócitos B CAMUNDONGOS ENDOGAMICOS CABDOMENABDOMINAL INJURIESBL Infecções por Retroviridae/imunologia Infecções Tumorais por Vírus/imunologia Integração Viral/genética Integração Viral/imunologia Sequência de Carboidratos/genética Linfócitos T Vírus do Tumor Mamário do Camundongo/imunologia Gammaretrovirus/imunologia Limites: Animais Camundongos Responsável: BR1.1 - BIREME

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Id: lil-288917 Autor: Elola, María T; Fink, Nilda E. Título: Galectinas: estructura, especificidad glicídica y ligandos específicos / Galectins: structure, sugar specificity and specific ligands Fonte: Acta bioquím. clín. latinoam;34(3):293-330, sept. 2000. ilus. Idioma: es. Resumo: Las galectinas se definen por dos propiedades: secuencias de aminoácidos características compartidas y afinidad por azúcares ß-galactosídicos. Numerosas galactinas de mamíferos fueron secuenciadas y bien caracterizadas en diferentes especies, siendo clasificadas como galectina-1 a galectina-10, según sus homologías de secuencia. La identidad entre dominios que ligan carbohidratos de distintas galectinas de una especie de mamífero oscila entre 20-40 por ciento, mientras que la identidad de galectina-1, por ejemplo, entre distintas especies es de 80-90 por ciento. En la presente revisión, se describen las principales propiedades distintivas de las galectinas de mamífero en cuanto a estructura proteica, estructura cristalina, especificidad glicídica y ligandos específicos Descritores: Técnicas In Vitro Lectinas/química Biomarcadores/sangue Selectinas/química -Sequência de Aminoácidos Sequência de Carboidratos Bovinos Galinhas Cristalografia Laminina/química Laminina/ultraestrutura Lectinas/classificação Lectinas/fisiologia Mamíferos Dados de Sequência Molecular Difração de Raios X Limites: Seres Humanos Camundongos Ratos Animais Bovinos Tipo de Publ: Revisão Responsável: AR144.1 - CIBCHACO - Centro de Información Biomedica del Chaco

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Id: lil-204195 Autor: Tersariol, Ivarne Luis Santos. Título: Sequenciamento de heparam sulfato e mecanismo de açäo da heparitinase I. Fonte: Säo Paulo; s.n; 1995. 122 p. ilus, tab. Idioma: pt. Tese: Apresentada a Universidade Federal de Sao Paulo. Escola Paulista de Medicina para obtenção do grau de Doutor. Descritores: Sequência de Carboidratos Glicosaminoglicanos Heparitina Sulfato Responsável: BR1.2 - Biblioteca Central BR1.2; 2069

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Id: lil-144462 Autor: Tersariol, I. L. S; Ferreira, T. M. P. C; Medeiros, M. G. L; Porcianatto, M. A; Moraes, C. T; Abreu, L. R. D; Nader, H. B; Dietrich, C. P. Título: Sequencing of heparan sulfate proteoglycans: identification of variable and constant oligosaccharide regions in eight heparan sulfate proteoglycans of different origins Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(9):2097-102, Sept. 1994. ilus. Idioma: en. Conferência: Apresentado em: Brazilian Symposium on Extracellular Matrix, 3, Angra dos Reis, Sept. 11-14, 1994. Resumo: The sequence of the disacharide units of eight heparan sulfate proteoglycans of different origins is described. All heparan sulfates contain 5 variable regions made of oligosaccharide blocks of disaccharides, namely GlcUA(1-4) GlcNAc, GlcUA(1-4)GlcNS, IdoUA (104)GlcNS) and monosaccharides (GlcNS, and GlcNS,65) at the non-reducing terminal. The N-acetylated region of the heparan sulfates is linked to the serine of the protein core through a trisaccharide of Xyl-Gal-Gal. Heparan sulfates differ from one another in terms of the number of disaccharides that compose each block Descritores: Heparitina Sulfato/química Oligossacarídeos/química Proteoglicanas/química -Acetilação Sequência de Carboidratos Fracionamento Químico Dissacarídeos/química Dados de Sequência Molecular Polissacarídeo-Liase/análise Análise de Sequência Limites: Bovinos Cães Coelhos Animais Responsável: BR1.1 - BIREME

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Id: lil-140258 Autor: Lederkremer, R. M. de. Título: Free and protein-linked glycoinositolphospholipids in Trypanosoma cruzi Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(2):239-42, Feb. 1994. ilus. Idioma: en. Conferência: Apresentado em: GPI-Anchor Proteins : Structure and Function - 1994 Meeting, Angra dos Reis, 20-26 Feb. 1994. Resumo: Two glycoinositol phospholipids (GIPL A and GIPL B) have been purified from epimastigotes of Trypanosoma cruzi at the logarithmic phase of growth (2 days). The GIPLs differ mainly in the lipid moiety and are similar to the lipopeptidophosphoglycan (LPPG) previously isolated from epimastigotes at the stationary phase (4-5 days). [3H]-palmitic acid was incorporated into 1-O-hexadecyl-2-O-palmitoylglycerol in GIPL A and into a sphinganine ceramide with palmitic acid and lignoceric acid as the fatty acids in GIPL B. The lipids could be released by incubation with phosphatidylinositol-specific phospholipase C (PI-PLC) or glycosylphosphatidylinositol phospholipase D (GPI-PLD) from rat serum. The oligosaccharides share the common core structure of the glycosylphosphatidilinositol (GPI) membrane anchors. Microheterogeneity was demonstrated, as well as substitution by galactose, which is mainly in the furanose configuration as was previously described for the LPPG. However, methylation analysis indicated that 20 percent of the galactose is present as terminal pyranose units. In infective trypomastigotes, [3H]-palmitic acid was incorporated into the anchor of the Tc-85 glycoprotein. The lipid cleaved by phospholipase C digestion was identified as 1-O-hexadecylglycerol and the main oligosaccharide has the structure of the conserved core of all GPI anchors. [3H]-palmitic acid-labelled Tc-85 released into the culture medium as membrane vesicles showed 80 percent resistance to the action of PI-PLC. However, after mild alkaline hydrolysis, part of the radioactivity was released by the enzyme Descritores: Glicoesfingolipídeos/química Oligossacarídeos/química Trypanosoma cruzi/química -Sequência de Carboidratos Ácidos Graxos Glicoesfingolipídeos/isolamento & purificação Dados de Sequência Molecular Oligossacarídeos/análise Oligossacarídeos/isolamento & purificação Ácidos Palmíticos Peptidoglicano/química Peptidoglicano/isolamento & purificação Fosfolipídeos/química Fosfolipídeos/isolamento & purificação Fosfolipases Tipo C Limites: Animais Ratos Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central

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Id: lil-140257 Autor: Heise, N; Raper, J; Cardoso de Almeida, M. L. Título: Characterization of a phospholipase C-resistant inositol containing glycolipid from Trypanosoma cruzi Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(2):233-8, Feb. 1994. ilus. Idioma: en. Conferência: Apresentado em: GPI-Anchor Proteins: Structure and Functions - 1994 Meeting, Angra dos Reis, 20-26 Feb. 1994. Resumo: Since glycosylphosphatidylinositol is the most common form of attachment of proteins to membranes in T. cruzi, and that this parasite depends on surface-mediated interactions for survival within the vector and mammalian host, it is probable that a drug which interfers with the metabolism of glycosylphosphatidylinositol (GPI) could be successfully employed in chemotherapy. Over the last few years several groups have been characterizing this mode of attachment in T. cruzi and more recently we have been concentrating our efforts on the identification of candidate precursors for protein anchors in metacyclic trypomastigotes. Previously detected GPI heterogeneity regarding solubilization of a major stage-specific antigen (1G7-Ag) by phospholipase C led us to investigate whether biosynthetic precursors with similar properties could also be identified. Two glycolipid species whose migration properties resemble glycolipids A and C of T. brucei were amenable to biosynthetic radiolabelling with palmitic acid, inositol, ethanolamine, glucosamine and mannose. Following purification, these species were submitted to classical GPI diagnostic treatments. In both cases digestion with GPI-specific phospholipase D (GPIPLD) produced phosphatidic acid and treatment with either mild base or phospholipase A2 (PLA2) produced free fatty acid, indicating an acylation at least at position 2 of the glycerol. The glycolipid A-like species proved to be susceptible to solubilization by PIPLC of B. thuriengiensis and by GPIPLC of T. brucei and the glycolipid C-like material proved to be fully resistant to both lipases. Although the glycolipid A-like species indeed presents these and other properties compatible with a precursor for the chemically characterized 1G7-Ag anchor, the PLC-resistant species which is completely insensitive to nitrous acid deamination might be an exception to the general finding of a non-acetylated glucosamine in the GPI moieties so far described Descritores: Antígenos de Protozoários Fosfatidilinositóis/química Glicolipídeos/química Trypanosoma cruzi/imunologia Fosfolipases Tipo C/química -Sequência de Bases Sequência de Carboidratos Ácidos Graxos Dados de Sequência Molecular Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central

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seleciona para imprimir Fotocópia Colli, W

Id: lil-138289 Autor: Casal, O. L; Zingales, B; Colli, W. Título: Structural features of LPPG and related compounds isolated from Trypanosoma cruzi trypomastigotes Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(2):227-31, Feb. 1994. ilus. Idioma: en. Conferência: Apresentado em: GPI-Anchor Proteins: Structure and function - 1994 Meeting, Angra dos Reis, 20-26 Feb. 1994. Resumo: A hydrophobic fraction isolated from trypomastigotes of Trypanosoma cruzi is being characterized using immunological and chemical techniques. The lipopeptidophosphoglycan (LPPG) was identified in this fraction since it gave a positive reaction with anti-LPPG rabbit serum and had similar structural features such as the presence of ceramide as the lipid moiety, furanoic galactose, and a glycan moiety consistent with that obtained from an authentic sample of epimastigote LPPG, as judged by thin-layer chromatography. Furthermore, the hydrophobic fraction contained other glycolipids with different structural features. The lipid moiety of these compounds is alkylglycerol rather than a ceramide, the carbohydrate chain appears to be less complex than that in LPPG and no reactivity was observed towards an anti-LPPG serum Descritores: Glicoconjugados/química Peptidoglicano/química Fosfolipídeos/química Trypanosoma cruzi/química -Western Blotting Sequência de Carboidratos Glicoproteínas/imunologia Glicoproteínas/química Glicoconjugados/imunologia Dados de Sequência Molecular Peptidoglicano/imunologia Fosfolipídeos/imunologia Trypanosoma cruzi/imunologia Limites: Animais Coelhos Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central

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Id: lil-138288 Autor: Jones, C; Previato, J. O; Mendonça-Previato, L; Wait, R. Título: The use of NMR spectroscopy in the structure determination of a Leptomonas samueli glycosylphosphosphingolipid-derived oligosaccharide Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;27(2):219-26, Feb. 1994. ilus. Idioma: en. Conferência: Apresentado em: GPI-Anchor Proteins: Structure and function - 1994 Meeting, Angra dos Reis, 20-26 Feb. 1994. Resumo: Nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy provides an extremely powerful technique to determine the structure of oligosaccharides, particularly when used in conjuction with other physical techniques such as methylation analysis and fast atom bombardment mass spectroscopy (FAB-MS). This brief review describes the application of NMR to the determination of the structure of an oligosaccharide isolated from the glycophosphosphingolipid (GPS) from the monogenetic trypanosomatid Leptomonas samueli. Where ambiguities arise in the NMR interpretation, the use of other data will be discussed Descritores: Glicoesfingolipídeos/química Oligossacarídeos/química Espectroscopia de Ressonância Magnética Trypanosomatina/química -Sequência de Carboidratos Glicoesfingolipídeos/isolamento & purificação Fosfatos de Inositol/análise Dados de Sequência Molecular Oligossacarídeos/isolamento & purificação Espectrometria de Massas de Bombardeamento Rápido de Átomos Limites: Animais Responsável: BR26.1 - Biblioteca Central

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