Base de dados : LILACS
Pesquisa : G02.111.570.820.709.600.020 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 2 [refinar]
Mostrando: 1 .. 2   no formato [Detalhado]

página 1 de 1

  1 / 2 LILACS  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Id: biblio-1177915
Autor: Gomes de Andrade, Carlos Alberto.
Título: Diseño de estrategias para controlar la resistencia a los antimicrobianos utilizando herramientas de bioinformática y modelado molecular / Design of strategies to control antimicrobial resistance using bioinformatics tools and molecular modeling.
Fonte: Caracas; s.n; dic, 2011. 239 p. tab, ilus, graf. (Ift4872011615729).
Idioma: es.
Tese: Apresentada a Universidad Central de Venezuela. Facultad de Farmacia para obtenção do grau de Doctor.
Símbolo: Ift4872011615729.
Resumo: El éxito del tratamiento de las enfermedades infecciosas se ha visto comprometido en los últimos años debido a la diseminación de genes de resistencia a antibióticos entre las bacterias patógenas. Estos genes de resistencia a antibióticos son transportados por plásmidos, los cuáles son transferidos de una bacteria a otra mediante el proceso de conjugación. La reducción del uso inadecuado de los antibióticos y la búsqueda de inhibidores de la conjugación bacteriana son estrategias que podrían contribuir a la solución de este grave problema de salud pública. Basándose en la primera de esta estrategias, en enero de 2006 se regulo la dispensación de un grupo de antibióticos a fin de controlar su consumo. El análisis realizado en este trabajo seǹala que esta medida ha resultado ineficaz, puesto que el consumo y la resistencia bacteriana total a estos antimicrobianos se incrementó significativamente durante el periodo posterior a su promulgación. La resistencia bacteriana a muchas de las familias de antibióticos estudiadas esta solo parcialmente influenciada por su consumo, destacando la participación de otros factores, como la transferencia de genes de resistencia a antibióticos, en la prevalencia de cepas bacterianas resistentes. La identificación de proteínas del cito-cromo P450 de estructura y ligados conocidos, que tenían una similitud significativa en su secuencia de aminoácidos con la proteína de acoplamiento TRAG de los plásmidos R27 y R478, permitió identificar a los medicamentos diclofenac y ketoprofeno como potenciales inhibidores de la transferencia por conjugación de estos plásmidos. El modelado por homología de TRAG revelo que su dominio de solo hélices alfa podría ser el blanco de estos medicamentos. El ingreso de diclofenac o ketoprofeno a una cavidad en este dominio podría interferir en la interacción con el DNA portador de genes de resistencia a antibióticos que esta siendo transferido mediante el proceso de conjugación.
Descritores: Resistência Microbiana a Medicamentos/genética
Anti-Inflamatórios não Esteroides/farmacologia
Conjugação Genética/efeitos dos fármacos
Biologia Computacional/métodos
Anti-Infecciosos/farmacologia
-Diclofenaco/uso terapêutico
Diclofenaco/farmacologia
Cetoprofeno/uso terapêutico
Cetoprofeno/farmacologia
Doenças Transmissíveis/tratamento farmacológico
Sequência de Aminoácidos/efeitos dos fármacos
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Anti-Infecciosos/administração & dosagem
Anti-Infecciosos/efeitos adversos
Limites: Humanos
Tipo de Publ: Estudo de Avaliação
Responsável: VE497.1 - Biblioteca Dr. Oswaldo Enríquez Isava
VE497.1; D-CF, G65


  2 / 2 LILACS  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo SciELO Chile
Texto completo
Id: biblio-950858
Autor: Simm, Stefan; Einloft, Jens; Mirus, Oliver; Schleiff, Enrico.
Título: 50 years of amino acid hydrophobicity scales: revisiting the capacity for peptide classification
Fonte: Biol. Res;49:1-19, 2016. ilus, graf, tab.
Idioma: en.
Projeto: Deutsche Forschungsgemein.
Resumo: BACKGROUND: Physicochemical properties are frequently analyzed to characterize protein-sequences of known and unknown function. Especially the hydrophobicity of amino acids is often used for structural prediction or for the detection of membrane associated or embedded ß-sheets and α-helices. For this purpose many scales classifying amino acids according to their physicochemical properties have been defined over the past decades. In parallel, several hydrophobicity parameters have been defined for calculation of peptide properties. We analyzed the performance of separating sequence pools using 98 hydrophobicity scales and five different hydrophobicity parameters, namely the overall hydrophobicity, the hydrophobic moment for detection of the α-helical and ß-sheet membrane segments, the alternating hydrophobicity and the exact ß-strand score. RESULTS: Most of the scales are capable of discriminating between transmembrane α-helices and transmembrane ß-sheets, but assignment of peptides to pools of soluble peptides of different secondary structures is not achieved at the same quality. The separation capacity as measure of the discrimination between different structural elements is best by using the five different hydrophobicity parameters, but addition of the alternating hydrophobicity does not provide a large benefit. An in silico evolutionary approach shows that scales have limitation in separation capacity with a maximal threshold of 0.6 in general. We observed that scales derived from the evolutionary approach performed best in separating the different peptide pools when values for arginine and tyrosine were largely distinct from the value of glutamate. Finally, the separation of secondary structure pools via hydrophobicity can be supported by specific detectable patterns of four amino acids. CONCLUSION: It could be assumed that the quality of separation capacity of a certain scale depends on the spacing of the hydrophobicity value of certain amino acids. Irrespective of the wealth of hydrophobicity scales a scale separating all different kinds of secondary structures or between soluble and transmembrane peptides does not exist reflecting that properties other than hydrophobicity affect secondary structure formation as well. Nevertheless, application of hydrophobicity scales allows distinguishing between peptides with transmembrane α-helices and ß-sheets. Furthermore, the overall separation capacity score of 0.6 using different hydrophobicity parameters could be assisted by pattern search on the protein sequence level for specific peptides with a length of four amino acids.
Descritores: Interações Hidrofóbicas e Hidrofílicas
Aminoácidos/química
Proteínas de Membrana/química
-Valores de Referência
Fatores de Tempo
Pesos e Medidas
Algoritmos
Valor Preditivo dos Testes
Reprodutibilidade dos Testes
Sequência de Aminoácidos
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Conformação Proteica em Folha beta
Aminoácidos/classificação
Responsável: CL1.1 - Biblioteca Central



página 1 de 1
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde