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Id: lil-521779
Autor: Veras, Patricia S. T.
Título: Phagolysosomes induits par Leishmania amazonensis et Coxiella burnetii: modèle pour l´étude de fusion entre grandes vacuoles de pahgocytose / Phagolysosomes induced by Leishmania amazonensis and Coxiella burnetii: a model for the study of merger between large vacuoles of pahgocytose.
Fonte: Lille; s.n; 1995. 202 p. ilus.
Idioma: fr.
Tese: Apresentada a Université de Lille II para obtenção do grau de Doutor.
Resumo: Actuellement, les connaissances sur l'interaction entre grandes vacuoles de phagocytose sont tres limitées. Il est important de signaler, les travaux pionniers sur la fusion entre les vacuoles contenant différents types des particu1es chez les Acantamcebas et les études sur l'interaction entre les phagosomes contenant le Staphylococcus aureus et les endosomes. L'objectif du travail ici présenté était d'étudier l'interaction entre grandes vacuoles de phagocytose en utilisant les cellules intactes de mammifere, les macrophages ou les cellules CHO ("chinese hamster ovary"). Nous avons utilisé comme vacuoles réceptrices deux types de phagolysosomes, la vacuole parasitophore induite par le parasite Leishmania amazonensis et celle induite par la bactérie Coxiella burnetii (vacuole de Coxiella). Ces grands phagolysosomes ont été choisis parce qu'elles sont facilement repérable au microscope optique et partagent entre elles des caractéristiques similaires. La vacuole parasitophore et la vacuole de Coxiella sont addifiées, contiennent des enzymes hydrolytiques, et il est connu que, les deux vacuoles se fusionnent avec les compartiments tardifs d'endocytose. Dans um premier temps, les vacuoles contenant les particu1es inertes, comme celles dérivées de la levure, les billes de latex ainsi que, les globules rouges fixés ou opsonisés, ont été utilisées comme les vacuoles donatrices. Nous avons démontré que les particu1es dérivées de la levure, le zymosan ou la levure tuée, étaient sélectivement transférées aux vacuoles parasitophores, puisque les billes de latex ou les globules rouges également phagocytés par les macrophages, étaient exc1us de ces vacuoles. D'abord, nous avons établi une méthode en pulse-chasse pour étudier le transfert de particules zymosan aux vacuoles parasitophores dans les macrophages infectés par L. amazonensis. Nous avons démontré que le transfert était vectoriel et quantal. Les études pharmacologiques ont montré que l'alcalinisation, par des bases faibles ou l'ionophore monensine, augmentait le transfert. Nous avons également démontré que la toxine cholérique augmentait le transfert probablement par des mécanismes, au moins en partie, dépendants de sa sous-unité B et indépendants de l' AMPc intracellulaire. Nous avons alors montré que la sous-unité B purifiée ou recombinante stimulait le transfert et que d'autres molécu1es qui augmentent l'AMPc intracellulaire, comme les inhibiteurs de phosphodiesterases, la forskoline ou le Br-AMPc réduisaient le transfert. Deuxiemement, nous avons comparé la capadté de fusion entre les vacuoles induites par L. amazonensis ou par C. burnetii dans les cellules CHO, et les vacuoles contenant différents particu1es inertes...
Descritores: Coxiella burnetii/patogenicidade
Fagocitose/fisiologia
Leishmania mexicana/patogenicidade
-Fusão de Membrana/fisiologia
Lisossomos/fisiologia
Lisossomos/microbiologia
Lisossomos/parasitologia
Vacúolos/fisiologia
Vacúolos/microbiologia
Vacúolos/parasitologia
Limites: Animais
Responsável: BR344.1 - Biblioteca de Ciências Biomédicas Eurydice Pires de SantAnna
BR344.1 Biblioteca de Ciências Biomédicas Eurydice Sant´Anna


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Texto completo SciELO Brasil
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Id: lil-402669
Autor: Da Poian, A. T; Carneiro, F. A; Stauffer, F.
Título: Viral membrane fusion: is glycoprotein G of rhabdoviruses a representative of a new class of viral fusion proteins?
Fonte: Braz. j. med. biol. res = Rev. bras. pesqui. méd. biol;38(6):813-823, June 2005. ilus, tab.
Idioma: en.
Conferência: Apresentado em: Congresso Brasileiro de Biologia Celular, 11, Campinas, July 15-18, 2004.
Resumo: Enveloped viruses always gain entry into the cytoplasm by fusion of their lipid envelope with a cell membrane. Some enveloped viruses fuse directly with the host cell plasma membrane after virus binding to the cell receptor. Other enveloped viruses enter the cells by the endocytic pathway, and fusion depends on the acidification of the endosomal compartment. In both cases, virus-induced membrane fusion is triggered by conformational changes in viral envelope glycoproteins. Two different classes of viral fusion proteins have been described on the basis of their molecular architecture. Several structural data permitted the elucidation of the mechanisms of membrane fusion mediated by class I and class II fusion proteins. In this article, we review a number of results obtained by our laboratory and by others that suggest that the mechanisms involved in rhabdovirus fusion are different from those used by the two well-studied classes of viral glycoproteins. We focus our discussion on the electrostatic nature of virus binding and interaction with membranes, especially through phosphatidylserine, and on the reversibility of the conformational changes of the rhabdovirus glycoprotein involved in fusion. Taken together, these data suggest the existence of a third class of fusion proteins and support the idea that new insights should emerge from studies of membrane fusion mediated by the G protein of rhabdoviruses. In particular, the elucidation of the three-dimensional structure of the G protein or even of the fusion peptide at different pH's might provide valuable information for understanding the fusion mechanism of this new class of fusion proteins.
Descritores: Glicoproteínas/fisiologia
Fusão de Membrana/fisiologia
Rhabdoviridae/fisiologia
Proteínas Virais de Fusão/fisiologia
-Proteínas de Ligação ao GTP/fisiologia
Histidina/fisiologia
Glicoproteínas de Membrana/fisiologia
Fosfatidilserinas/fisiologia
Limites: Animais
Humanos
Tipo de Publ: Revisão
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-335985
Autor: Colombo, María I.
Título: Role for NSF on vesicular transport: insights from in vitro endosome fusion
Fonte: Biocell;20(3):317-323, Dec. 1996.
Idioma: en.
Descritores: Endossomos
Proteínas de Transporte/fisiologia
Vesículas Revestidas/fisiologia
-Trifosfato de Adenosina
Transporte Biológico Ativo
Cálcio
Fusão de Membrana
Proteínas de Membrana/fisiologia
Proteínas do Tecido Nervoso/fisiologia
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-335984
Autor: Li, Guangpu.
Título: Rab5 GTPase and endocytosis
Fonte: Biocell;20(3):325-330, Dec. 1996.
Idioma: en.
Descritores: Endocitose
Endossomos
Guanosina Trifosfato
Proteínas de Ligação ao GTP/fisiologia
-Fusão de Membrana
Modelos Biológicos
Proteínas de Membrana/fisiologia
PROTEINAS RABABDOMEN DE LIGACAO A GTP
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Barbieri, M. A
Id: lil-335983
Autor: Barbieri, M. A; Roberts, R. L; Mukhopadhyay, A; Stahl, P. D.
Título: Rab5 regulates the dynamics of early endosome fusion
Fonte: Biocell;20(3):331-338, Dec. 1996.
Idioma: en.
Descritores: Endocitose
Endossomos
Fusão de Membrana/fisiologia
Proteínas de Ligação ao GTP/fisiologia
-Trifosfato de Adenosina
Linhagem Celular
Sistema Livre de Células
Células CHO
Cricetulus
Rim
Mesocricetus
Fagocitose
Proteínas de Ligação ao GTP/genética
Proteínas de Transporte/fisiologia
PROTEINAS RABABDOMEN DE LIGACAO A GTP
Limites: Animais
Cricetinae
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-335982
Autor: Aballay, Alejandro; Arenas, Graciela Nora; Mayorga, Luis S.
Título: Calcium- and zinc-binding proteins in intracellular transport
Fonte: Biocell;20(3):339-342, Dec. 1996.
Idioma: en.
Resumo: The complex mechanism of intracellular transport is regulated by free calcium in different manners. Calcium binding proteins regulate several aspects of the vesicle fusion mechanism mediated by NSF (N-ethylmaleimide sensitive fusion factor). At least in some regulated exocytosis, calcium-binding proteins are the trigger for fusion downstream of NSF, Still, calcium-binding proteins, such as annexins, may be part of a different fusion mechanism mediating some specific transport steps or working in parallel to the NSF-dependent fusion process. Calcium is not the only ion necessary for the function of factors involved in vesicular transport. A zinc requirement has been also proposed. One of the zinc-dependent factors is probably a protein with a cysteine-rich region that coordinates zinc and binds phorbol esters. Although protein kinase C is the more prominent family of proteins carrying this domain, the factor necessary for transport does not appear to function as a kinase.
Descritores: Transporte Biológico
Cálcio
Proteínas de Ligação ao Cálcio
Metaloproteínas/fisiologia
Zinco
-Linhagem Celular
Ésteres de Forbol/metabolismo
Exocitose
Rim
Líquido Intracelular/metabolismo
Fusão de Membrana
Ligação Proteica
Proteína Quinase C/fisiologia
Proteínas de Transporte/fisiologia
Vesículas Revestidas/fisiologia
Limites: Animais
Cães
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-335981
Autor: Burdick, Debra; Le Gall, Annick H; Rodriguez-Boulan, Enrique.
Título: Vesicular transport: implications for cell polarity
Fonte: Biocell;20(3):343-353, Dec. 1996.
Idioma: en.
Resumo: In polarized cells intracellular sorting of plasma membrane proteins occurs to a large extent at the trans-Golgi network, giving rise to vesicles destined for distinct plasma membrane domains. This review discusses the several pathways, both direct and indirect, which lead to protein incorporation into the correct cell surface, as well as the mechanisms involved. Proteins contain signals which direct their incorporation into the distinct vesicles destined for plasma membrane microdomains. Specific coat proteins are involved in vesicle assembly and are likely to play a role in the generation of discrete vesicle populations. Molecules involved in vesicle docking and fusion may also add specificity to the targeting process.
Descritores: Polaridade Celular
Proteínas de Membrana/metabolismo
Vesículas Revestidas/fisiologia
-Sequência de Aminoácidos
Transporte Biológico
Linhagem Celular
Complexo de Golgi
Rim
Fusão de Membrana
Modelos Biológicos
Dados de Sequência Molecular
Organelas
Sinais Direcionadores de Proteínas
Proteínas de Membrana/classificação
Proteínas de Membrana/fisiologia
Tirosina
Limites: Animais
Cães
Tipo de Publ: Research Support, Non-U.S. Gov't
Research Support, U.S. Gov't, P.H.S.
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-335980
Autor: Alvarez-Dominguez, Carmen.
Título: Vesicular transport of microorganisms in macrophages
Fonte: Biocell;20(3):355-365, Dec. 1996.
Idioma: en.
Descritores: Macrófagos/microbiologia
Fagocitose
Vesículas Revestidas/microbiologia
-Bacteriólise
Transporte Biológico
Proteína Coatomer
Endocitose
Guanosina Trifosfato
Lisossomos
Macrófagos/fisiologia
Macrófagos/ultraestrutura
Fusão de Membrana
Proteínas Associadas aos Microtúbulos/fisiologia
Limites: Animais
Responsável: BR1.1 - BIREME


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Id: lil-278145
Autor: Robles Cruz, Wilson Mayer.
Título: Estudio de las estructuras membranales producto de la liberación del Plasmodium falciparum adheridas a células de melanoma C32 / Study of the membrane structure products of the liberation of Plasmodiun falciparum adherence o melanoma cells C32.
Fonte: Santafé de Bogotá; s.n; 2000. 66 p. ilus, tab.
Idioma: es.
Tese: Apresentada a Universidad Nacional de Colombia. Facultad de Ciencias. Departamento de Química para obtenção do grau de Master en Bioquímica.
Descritores: Dissertações Acadêmicas como Assunto
Eritrócitos/parasitologia
Eritrócitos/ultraestrutura
Membrana Eritrocítica/química
Membrana Eritrocítica/ultraestrutura
Fusão de Membrana
Plasmodium falciparum/patogenicidade
-Vacúolos/ultraestrutura
Limites: Animais
Responsável: CO42.1 - Biblioteca Nacional de Salud José Celestino Mutis
CO42.1; QX135, R57e


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Id: lil-226756
Autor: Bisioli, Claudio.
Título: Algunos aspectos de la interacción entre ovocitos y espermatozoides / Some aspects of interaction between oocytes and spermatozoa
Fonte: Reproducción;13(3):81-90, oct. 1998. ilus.
Idioma: es.
Descritores: Capacitação Espermática/fisiologia
Fusão de Membrana/fisiologia
Interações Espermatozoide-Óvulo/fisiologia
Oócitos/fisiologia
Sincronização do Estro/fisiologia
Espermatozoides/fisiologia
-Fertilização In Vitro/tendências
Oócitos/patologia
Espermatozoides/patologia
Limites: Humanos
Gravidez
Animais
Responsável: AR144.1 - CIBCHACO - Centro de Información Biomedica del Chaco



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