Base de dados : MEDLINE
Pesquisa : A11.284.430.214.190.875.190.880.180.180 [Categoria DeCS]
Referências encontradas : 625 [refinar]
Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

página 1 de 63 ir para página                         

  1 / 625 MEDLINE  
              next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:29300766
[Au] Autor:Wu Y; Guo XP; Kanemoto S; Maeoka Y; Saito A; Asada R; Matsuhisa K; Ohtake Y; Imaizumi K; Kaneko M
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Institute of Biomedical and Health Sciences, Hiroshima University, Hiroshima, Japan.
[Ti] Título:Sec16A, a key protein in COPII vesicle formation, regulates the stability and localization of the novel ubiquitin ligase RNF183.
[So] Source:PLoS One;13(1):e0190407, 2018.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We identified 37 ubiquitin ligases containing RING-finger and transmembrane domains. Of these, we found that RNF183 is abundantly expressed in the kidney. RNF183 predominantly localizes to the endoplasmic reticulum (ER), Golgi, and lysosome. We identified Sec16A, which is involved in coat protein complex II vesicle formation, as an RNF183-interacting protein. RNF183 colocalized with Sec16A and interacted through the central conserved domain (CCD) of Sec16A. Although Sec16A is not a substrate for RNF183, RNF183 was more rapidly degraded by the ER-associated degradation (ERAD) in the absence of Sec16A. Sec16A also stabilized the interacting ubiquitin ligase RNF152, which localizes to the lysosome and has structural similarity with RNF183. These results suggest that Sec16A appears to regulate the protein stability and localization of lysosomal ubiquitin ligases.
[Mh] Termos MeSH primário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
Proteínas de Transporte Vesicular/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Retículo Endoplasmático/metabolismo
Complexo de Golgi/metabolismo
Seres Humanos
Lisossomos/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (SEC16A protein, human); 0 (Vesicular Transport Proteins); EC 2.3.2.27 (RNF183 protein, human); EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180215
[Lr] Data última revisão:
180215
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180105
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0190407


  2 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28648601
[Au] Autor:Nakagawa H; Hazama K; Ishida K; Komori M; Nishimura K; Matsuo S
[Ad] Endereço:Laboratory of Toxicology, Graduate School of Veterinary Sciences, Osaka Prefecture University, Japan. Electronic address: nakagawa@vet.osakafu-u.ac.jp.
[Ti] Título:Inhibition of PLD1 activity causes ER stress via regulation of COPII vesicle formation.
[So] Source:Biochem Biophys Res Commun;490(3):895-900, 2017 Aug 26.
[Is] ISSN:1090-2104
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Phospholipase D (PLD) plays a crucial role in the regulation of some cellular processes, including autophagy and apoptosis. Accumulation of protein in the endoplasmic reticulum (ER) lumen causes ER stress. Although ER stress is a principal cause of apoptosis and autophagy, the relationship between PLD activity and ER stress remains unclear. Protein transport from the ER to the Golgi apparatus is conducted by coat complex II (COPII) transport vesicles. Here, we demonstrated that inhibition of PLD1 activity or PLD1 knockdown suppressed COPII vesicle transport in normal rat kidney (NRK) cells. COPII vesicle coat proteins are composed of Sar1 as well as Sec23/24 and Sec13/31 complexes. For COPII vesicle formation on the ER membrane, Sar1, Sec23/24, and Sec13/31 are sequentially recruited from the cytosol to the ER membrane. Using a cell-free COPII coat protein recruitment assay, we demonstrated that inhibition of PLD1 activity suppressed Sec13/31 recruitment from the cytosol to the ER membrane in COPII vesicle formation. PLD1 knockdown in NRK cells was associated with increased expression of the ER stress marker GRP78 and apoptosis. Taken together, these results suggest that PLD1 activity regulates COPII vesicle transport from the ER to the Golgi apparatus by regulating Sec13/31 recruitment from the cytosol to the ER membrane during COPII vesicle formation.
[Mh] Termos MeSH primário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Estresse do Retículo Endoplasmático
Fosfolipase D/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Linhagem Celular
Citosol/metabolismo
Retículo Endoplasmático/genética
Retículo Endoplasmático/metabolismo
Técnicas de Silenciamento de Genes
Complexo de Golgi/genética
Complexo de Golgi/metabolismo
Masculino
Fosfolipase D/genética
Transporte Proteico
Interferência de RNA
RNA Interferente Pequeno/genética
Ratos Sprague-Dawley
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (RNA, Small Interfering); 0 (Sec13 protein, rat); 0 (Vesicular Transport Proteins); EC 3.1.4.4 (Phospholipase D); EC 3.1.4.4 (phospholipase D1)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170818
[Lr] Data última revisão:
170818
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170627
[St] Status:MEDLINE


  3 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28576830
[Au] Autor:Parashar S; Mukhopadhyay A
[Ad] Endereço:From the National Institute of Immunology, Aruna Asaf Ali Marg, New Delhi 110067, India.
[Ti] Título:GTPase Sar1 regulates the trafficking and secretion of the virulence factor gp63 in .
[So] Source:J Biol Chem;292(29):12111-12125, 2017 Jul 21.
[Is] ISSN:1083-351X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Metalloprotease gp63 ( gp63 (Ldgp63)) is a critical virulence factor secreted by However, how newly synthesized Ldgp63 exits the endoplasmic reticulum (ER) and is secreted by this parasite is unknown. Here, we cloned, expressed, and characterized the GTPase LdSar1 and other COPII components like LdSec23, LdSec24, LdSec13, and LdSec31 from to understand their role in ER exit of Ldgp63. Using dominant-positive (LdSar1:H74L) and dominant-negative (LdSar1:T34N) mutants of LdSar1, we found that GTP-bound LdSar1 specifically binds to LdSec23, which binds, in turn, with LdSec24(1-702) to form a prebudding complex. Moreover, LdSec13 specifically interacted with His -LdSec31(1-603), and LdSec31 bound the prebudding complex via LdSec23. Interestingly, dileucine 594/595 and valine 597 residues present in the Ldgp63 C-terminal domain were critical for binding with LdSec24(703-966), and GFP-Ldgp63 or GFP-Ldgp63 mutants failed to exit from the ER. Moreover, Ldgp63-containing COPII vesicle budding from the ER was inhibited by LdSar1:T34N in an budding assay, indicating that GTP-bound LdSar1 is required for budding of Ldgp63-containing COPII vesicles. To directly demonstrate the function of LdSar1 in Ldgp63 trafficking, we coexpressed RFP-Ldgp63 along with LdSar1:WT-GFP or LdSar1:T34N-GFP and found that LdSar1:T34N overexpression blocks Ldgp63 trafficking and secretion in Finally, we noted significantly compromised survival of LdSar1:T34N-GFP-overexpressing transgenic parasites in macrophages. Taken together, these results indicated that Ldgp63 interacts with the COPII complex via LdSec24 for Ldgp63 ER exit and subsequent secretion.
[Mh] Termos MeSH primário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/enzimologia
GTP Fosfo-Hidrolases/metabolismo
Leishmania donovani/metabolismo
Macrófagos/parasitologia
Metaloendopeptidases/metabolismo
Proteínas de Protozoários/metabolismo
Fatores de Virulência/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Substituição de Aminoácidos
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Linhagem Celular Tumoral
Citosol/enzimologia
Citosol/metabolismo
GTP Fosfo-Hidrolases/química
GTP Fosfo-Hidrolases/genética
Seres Humanos
Membranas Intracelulares/enzimologia
Membranas Intracelulares/metabolismo
Leishmania donovani/citologia
Leishmania donovani/genética
Leishmania donovani/crescimento & desenvolvimento
Proteínas Luminescentes/química
Proteínas Luminescentes/genética
Proteínas Luminescentes/metabolismo
Macrófagos/citologia
Macrófagos/secreção
Metaloendopeptidases/química
Metaloendopeptidases/genética
Metaloendopeptidases/secreção
Mutagênese Sítio-Dirigida
Mutação
Organismos Geneticamente Modificados
Fragmentos de Peptídeos/química
Fragmentos de Peptídeos/genética
Fragmentos de Peptídeos/metabolismo
Fragmentos de Peptídeos/secreção
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Transporte Proteico
Proteínas de Protozoários/química
Proteínas de Protozoários/genética
Proteínas de Protozoários/secreção
Proteínas Recombinantes de Fusão/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Proteínas Recombinantes de Fusão/secreção
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Proteínas Recombinantes/secreção
Proteínas de Transporte Vesicular/química
Proteínas de Transporte Vesicular/genética
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
Fatores de Virulência/química
Fatores de Virulência/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Luminescent Proteins); 0 (Peptide Fragments); 0 (Protozoan Proteins); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Vesicular Transport Proteins); 0 (Virulence Factors); EC 3.4.24.- (Metalloendopeptidases); EC 3.4.24.- (glycoprotein gp63, Leishmania); EC 3.6.1.- (GTP Phosphohydrolases)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170808
[Lr] Data última revisão:
170808
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170604
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1074/jbc.M117.784033


  4 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28515296
[Au] Autor:Syed GH; Khan M; Yang S; Siddiqui A
[Ad] Endereço:Division of Infectious Diseases, University of California, San Diego, La Jolla, California, USA gulamsyed@ils.res.in asiddiqui@ucsd.edu.
[Ti] Título:Hepatitis C Virus Lipoviroparticles Assemble in the Endoplasmic Reticulum (ER) and Bud off from the ER to the Golgi Compartment in COPII Vesicles.
[So] Source:J Virol;91(15), 2017 Aug 01.
[Is] ISSN:1098-5514
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Hepatitis C virus (HCV) exists as a lipoprotein-virus hybrid lipoviroparticle (LVP). studies have demonstrated the importance of apolipoproteins in HCV secretion and infectivity, leading to the notion that HCV coopts the secretion of very-low-density lipoprotein (VLDL) for its egress. However, the mechanisms involved in virus particle assembly and egress are still elusive. The biogenesis of VLDL particles occurs in the endoplasmic reticulum (ER), followed by subsequent lipidation in the ER and Golgi compartment. The secretion of mature VLDL particles occurs through the Golgi secretory pathway. HCV virions are believed to latch onto or fuse with the nascent VLDL particle in either the ER or the Golgi compartment, resulting in the generation of LVPs. In our attempt to unravel the collaboration between HCV and VLDL secretion, we studied HCV particles budding from the ER to the Golgi compartment in COPII vesicles. Biophysical characterization of COPII vesicles fractionated on an iodixanol gradient revealed that HCV RNA is enriched in the highly buoyant COPII vesicle fractions and cofractionates with apolipoprotein B (ApoB), ApoE, and the HCV core and envelope proteins. Electron microscopy of immunogold-labeled microsections revealed that the HCV envelope and core proteins colocalize with apolipoproteins and HCV RNA in Sec31-coated COPII vesicles. Ultrastructural analysis also revealed the presence of HCV structural proteins, RNA, and apolipoproteins in the Golgi stacks. These findings support the hypothesis that HCV LVPs assemble in the ER and are transported to the Golgi compartment in COPII vesicles to embark on the Golgi secretory route. HCV assembly and release accompany the formation of LVPs that circulate in the sera of HCV patients and are also produced in an culture system. The pathway of HCV morphogenesis and secretion has not been fully understood. This study investigates the exact site where the association of HCV virions with host lipoproteins occurs. Using immunoprecipitation of COPII vesicles and immunogold electron microscopy (EM), we characterize the existence of LVPs that cofractionate with lipoproteins, viral proteins, RNA, and vesicular components. Our results show that this assembly occurs in the ER, and LVPs thus formed are carried through the Golgi network by vesicular transport. This work provides a unique insight into the HCV LVP assembly process within infected cells and offers opportunities for designing antiviral therapeutic cellular targets.
[Mh] Termos MeSH primário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/virologia
Retículo Endoplasmático/virologia
Complexo de Golgi/virologia
Hepacivirus/fisiologia
Lipoproteínas VLDL/metabolismo
Montagem de Vírus
Liberação de Vírus
[Mh] Termos MeSH secundário: Transporte Biológico
Hepacivirus/ultraestrutura
Seres Humanos
Microscopia Imunoeletrônica
Vírion/metabolismo
Vírion/ultraestrutura
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Lipoproteins, VLDL)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170727
[Lr] Data última revisão:
170727
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170519
[St] Status:MEDLINE


  5 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28500182
[Au] Autor:Ishikawa T; Toyama T; Nakamura Y; Tamada K; Shimizu H; Ninagawa S; Okada T; Kamei Y; Ishikawa-Fujiwara T; Todo T; Aoyama E; Takigawa M; Harada A; Mori K
[Ad] Endereço:Department of Biophysics, Graduate School of Science, Kyoto University, Kyoto 606-8502, Japan.
[Ti] Título:UPR transducer BBF2H7 allows export of type II collagen in a cargo- and developmental stage-specific manner.
[So] Source:J Cell Biol;216(6):1761-1774, 2017 Jun 05.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The unfolded protein response (UPR) handles unfolded/misfolded proteins accumulated in the endoplasmic reticulum (ER). However, it is unclear how vertebrates correctly use the total of ten UPR transducers. We have found that ER stress occurs physiologically during early embryonic development in medaka fish and that the smooth alignment of notochord cells requires ATF6 as a UPR transducer, which induces ER chaperones for folding of type VIII (short-chain) collagen. After secretion of hedgehog for tissue patterning, notochord cells differentiate into sheath cells, which synthesize type II collagen. In this study, we show that this vacuolization step requires both ATF6 and BBF2H7 as UPR transducers and that BBF2H7 regulates a complete set of genes ( , , , and ) essential for the enlargement of COPII vesicles to accommodate long-chain collagen for export, leading to the formation of the perinotochordal basement membrane. Thus, the most appropriate UPR transducer is activated to cope with the differing physiological ER stresses of different content types depending on developmental stage.
[Mh] Termos MeSH primário: Fatores de Transcrição de Zíper de Leucina Básica/metabolismo
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Colágeno Tipo II/metabolismo
Proteínas de Peixes/metabolismo
Notocorda/metabolismo
Oryzias/metabolismo
Resposta a Proteínas não Dobradas
[Mh] Termos MeSH secundário: Fator 6 Ativador da Transcrição/genética
Fator 6 Ativador da Transcrição/metabolismo
Animais
Animais Geneticamente Modificados
Membrana Basal/metabolismo
Fatores de Transcrição de Zíper de Leucina Básica/genética
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/secreção
Colágeno Tipo II/secreção
Embrião não Mamífero/metabolismo
Retículo Endoplasmático/metabolismo
Estresse do Retículo Endoplasmático
Proteínas de Peixes/genética
Regulação da Expressão Gênica no Desenvolvimento
Genótipo
Células HCT116
Seres Humanos
Notocorda/secreção
Oryzias/embriologia
Oryzias/genética
Fenótipo
Transporte Proteico
Fatores de Tempo
Transcrição Genética
Transfecção
Vacúolos/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Activating Transcription Factor 6); 0 (Basic-Leucine Zipper Transcription Factors); 0 (CREB3L2 protein, human); 0 (Collagen Type II); 0 (Fish Proteins)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170913
[Lr] Data última revisão:
170913
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170514
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201609100


  6 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28428367
[Au] Autor:Gorur A; Yuan L; Kenny SJ; Baba S; Xu K; Schekman R
[Ad] Endereço:Department of Molecular and Cell Biology and Howard Hughes Medical Institute, University of California, Berkeley, Berkeley, CA 94720.
[Ti] Título:COPII-coated membranes function as transport carriers of intracellular procollagen I.
[So] Source:J Cell Biol;216(6):1745-1759, 2017 Jun 05.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The coat protein complex II (COPII) is essential for the transport of large cargo, such as 300-nm procollagen I (PC1) molecules, from the endoplasmic reticulum (ER) to the Golgi. Previous work has shown that the CUL3-KLHL12 complex increases the size of COPII vesicles at ER exit sites to more than 300 nm in diameter and accelerates the secretion of PC1. However, the role of large COPII vesicles as PC1 transport carriers was not unambiguously demonstrated. In this study, using stochastic optical reconstruction microscopy, correlated light electron microscopy, and live-cell imaging, we demonstrate the existence of mobile COPII-coated vesicles that completely encapsulate the cargo PC1 and are physically separated from ER. We also developed a cell-free COPII vesicle budding reaction that reconstitutes the capture of PC1 into large COPII vesicles. This process requires COPII proteins and the GTPase activity of the COPII subunit SAR1. We conclude that large COPII vesicles are bona fide carriers of PC1.
[Mh] Termos MeSH primário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Proteína Coatomer/metabolismo
Colágeno Tipo I/metabolismo
Corpos Multivesiculares/metabolismo
Pró-Colágeno/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/ultraestrutura
Linhagem Celular Tumoral
Colágeno Tipo I/genética
Proteínas Culina/genética
Proteínas Culina/metabolismo
Seres Humanos
Proteínas dos Microfilamentos/genética
Proteínas dos Microfilamentos/metabolismo
Microscopia de Fluorescência
Microscopia Imunoeletrônica
Microscopia de Vídeo
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/genética
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/metabolismo
Corpos Multivesiculares/ultraestrutura
Pró-Colágeno/genética
Transporte Proteico
Fatores de Tempo
Transfecção
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; VIDEO-AUDIO MEDIA
[Nm] Nome de substância:
0 (CUL3 protein, human); 0 (Coatomer Protein); 0 (Collagen Type I); 0 (Cullin Proteins); 0 (KLHL12 protein, human); 0 (Microfilament Proteins); 0 (Procollagen); 0 (collagen type I, alpha 1 chain); EC 3.6.1.- (SAR1A protein, human); EC 3.6.5.2 (Monomeric GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171108
[Lr] Data última revisão:
171108
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170422
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201702135


  7 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28428254
[Au] Autor:Bottanelli F; Kilian N; Ernst AM; Rivera-Molina F; Schroeder LK; Kromann EB; Lessard MD; Erdmann RS; Schepartz A; Baddeley D; Bewersdorf J; Toomre D; Rothman JE
[Ad] Endereço:Department of Cell Biology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT 06520.
[Ti] Título:A novel physiological role for ARF1 in the formation of bidirectional tubules from the Golgi.
[So] Source:Mol Biol Cell;28(12):1676-1687, 2017 Jun 15.
[Is] ISSN:1939-4586
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Capitalizing on CRISPR/Cas9 gene-editing techniques and super-resolution nanoscopy, we explore the role of the small GTPase ARF1 in mediating transport steps at the Golgi. Besides its well-established role in generating COPI vesicles, we find that ARF1 is also involved in the formation of long (∼3 µm), thin (∼110 nm diameter) tubular carriers. The anterograde and retrograde tubular carriers are both largely free of the classical Golgi coat proteins coatomer (COPI) and clathrin. Instead, they contain ARF1 along their entire length at a density estimated to be in the range of close packing. Experiments using a mutant form of ARF1 affecting GTP hydrolysis suggest that ARF1[GTP] is functionally required for the tubules to form. Dynamic confocal and stimulated emission depletion imaging shows that ARF1-rich tubular compartments fall into two distinct classes containing 1) anterograde cargoes and clathrin clusters or 2) retrograde cargoes and coatomer clusters.
[Mh] Termos MeSH primário: Fator 1 de Ribosilação do ADP/fisiologia
Complexo de Golgi/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Fator 1 de Ribosilação do ADP/genética
Fator 1 de Ribosilação do ADP/metabolismo
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Clatrina/metabolismo
Complexo I de Proteína do Envoltório/metabolismo
GTP Fosfo-Hidrolases/metabolismo
Complexo de Golgi/metabolismo
Guanosina Trifosfato/metabolismo
Células HeLa
Seres Humanos
Hidrólise
Membranas Intracelulares/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Clathrin); 0 (Coat Protein Complex I); 86-01-1 (Guanosine Triphosphate); EC 3.6.1.- (GTP Phosphohydrolases); EC 3.6.5.2 (ADP-Ribosylation Factor 1)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171030
[Lr] Data última revisão:
171030
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170422
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1091/mbc.E16-12-0863


  8 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28301741
[Au] Autor:Hurley JH; Young LN
[Ad] Endereço:Department of Molecular and Cell Biology and California Institute of Quantitative Biosciences, University of California, Berkeley, California, and Molecular Biophysics and Integrated Bioimaging Division, Lawrence Berkeley National Laboratory, Berkeley, California, 94720; email: jimhurley@berkeley.edu.
[Ti] Título:Mechanisms of Autophagy Initiation.
[So] Source:Annu Rev Biochem;86:225-244, 2017 Jun 20.
[Is] ISSN:1545-4509
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Autophagy is the process of cellular self-eating by a double-membrane organelle, the autophagosome. A range of signaling processes converge on two protein complexes to initiate autophagy: the ULK1 (unc51-like autophagy activating kinase 1) protein kinase complex and the PI3KC3-C1 (class III phosphatidylinositol 3-kinase complex I) lipid kinase complex. Some 90% of the mass of these large protein complexes consists of noncatalytic domains and subunits, and the ULK1 complex has essential noncatalytic activities. Structural studies of these complexes have shed increasing light on the regulation of their catalytic and noncatalytic activities in autophagy initiation. The autophagosome is thought to nucleate from vesicles containing the integral membrane protein Atg9 (autophagy-related 9), COPII (coat protein complex II) vesicles, and possibly other sources. In the wake of reconstitution and super-resolution imaging studies, we are beginning to understand how the ULK1 and PI3KC3-C1 complexes might coordinate the nucleation and fusion of Atg9 and COPII vesicles at the start of autophagosome biogenesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteína Homóloga à Proteína-1 Relacionada à Autofagia/metabolismo
Autofagia/genética
Classe III de Fosfatidilinositol 3-Quinases/metabolismo
Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intracelular/metabolismo
Fagossomos/metabolismo
Fosfatidilinositol 3-Quinase/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteína Homóloga à Proteína-1 Relacionada à Autofagia/química
Proteína Homóloga à Proteína-1 Relacionada à Autofagia/genética
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/ultraestrutura
Membrana Celular/metabolismo
Membrana Celular/ultraestrutura
Classe III de Fosfatidilinositol 3-Quinases/química
Classe III de Fosfatidilinositol 3-Quinases/genética
Células Eucarióticas/metabolismo
Células Eucarióticas/ultraestrutura
Expressão Gênica
Regulação da Expressão Gênica
Seres Humanos
Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intracelular/química
Peptídeos e Proteínas de Sinalização Intracelular/genética
Fagossomos/ultraestrutura
Fosfatidilinositol 3-Quinase/química
Fosfatidilinositol 3-Quinase/genética
Ligação Proteica
Multimerização Proteica
Transdução de Sinais
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Intracellular Signaling Peptides and Proteins); EC 2.7.1.137 (Class III Phosphatidylinositol 3-Kinases); EC 2.7.1.137 (Phosphatidylinositol 3-Kinase); EC 2.7.11.1 (Autophagy-Related Protein-1 Homolog); EC 2.7.11.1 (ULK1 protein, human)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170922
[Lr] Data última revisão:
170922
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170317
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1146/annurev-biochem-061516-044820


  9 / 625 MEDLINE  
              first record previous record next record last record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28292851
[Au] Autor:Glick BS
[Ad] Endereço:Department of Molecular Genetics and Cell Biology, University of Chicago, Chicago, IL 60637 bsglick@uchicago.edu.
[Ti] Título:New insights into protein secretion: TANGO1 runs rings around the COPII coat.
[So] Source:J Cell Biol;216(4):859-861, 2017 Apr 03.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In this issue, Liu et al. (2017. https://doi.org/10.1083/jcb.201611088) and Raote et al. (2017. https://doi.org/10.1083/jcb.201608080) use super-resolution microscopy to visualize large COPII-coated endoplasmic reticulum (ER) export carriers. Rings of TANGO1 surround COPII, implicating TANGO1 in organizing ER exit sites and in regulating COPII coat dynamics and geometry.
[Mh] Termos MeSH primário: Translocador Nuclear Receptor Aril Hidrocarboneto/metabolismo
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Transporte Proteico/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Retículo Endoplasmático/metabolismo
Retículo Endoplasmático/fisiologia
Complexo de Golgi/metabolismo
Complexo de Golgi/fisiologia
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Vesicular Transport Proteins); 138391-32-9 (Aryl Hydrocarbon Receptor Nuclear Translocator)
[Em] Mês de entrada:1705
[Cu] Atualização por classe:171003
[Lr] Data última revisão:
171003
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170316
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201701142


  10 / 625 MEDLINE  
              first record previous record
seleciona
para imprimir
Fotocópia
Texto completo
[PMID]:28280122
[Au] Autor:Liu M; Feng Z; Ke H; Liu Y; Sun T; Dai J; Cui W; Pastor-Pareja JC
[Ad] Endereço:School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China.
[Ti] Título:Tango1 spatially organizes ER exit sites to control ER export.
[So] Source:J Cell Biol;216(4):1035-1049, 2017 Apr 03.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Exit of secretory cargo from the endoplasmic reticulum (ER) takes place at specialized domains called ER exit sites (ERESs). In mammals, loss of TANGO1 and other MIA/cTAGE (melanoma inhibitory activity/cutaneous T cell lymphoma-associated antigen) family proteins prevents ER exit of large cargoes such as collagen. Here, we show that Tango1, the only MIA/cTAGE family member in fruit flies, is a critical organizer of the ERES-Golgi interface. Tango1 rings hold COPII (coat protein II) carriers and Golgi in close proximity at their center. Loss of Tango1, present at ERESs in all tissues, reduces ERES size and causes ERES-Golgi uncoupling, which impairs secretion of not only collagen, but also all other cargoes we examined. Further supporting an organizing role of Tango1, its overexpression creates more and larger ERESs. Our results suggest that spatial coordination of ERES, carrier, and Golgi elements through Tango1's multiple interactions increases secretory capacity in and allows secretion of large cargo.
[Mh] Termos MeSH primário: Translocador Nuclear Receptor Aril Hidrocarboneto/metabolismo
Retículo Endoplasmático/metabolismo
Retículo Endoplasmático/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Transporte Biológico/fisiologia
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/fisiologia
Drosophila melanogaster/metabolismo
Drosophila melanogaster/fisiologia
Complexo de Golgi/metabolismo
Complexo de Golgi/fisiologia
Ligação Proteica/fisiologia
Transporte Proteico/fisiologia
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Vesicular Transport Proteins); 138391-32-9 (Aryl Hydrocarbon Receptor Nuclear Translocator)
[Em] Mês de entrada:1705
[Cu] Atualização por classe:171003
[Lr] Data última revisão:
171003
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170311
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201611088



página 1 de 63 ir para página                         
   


Refinar a pesquisa
  Base de dados : MEDLINE Formulário avançado   

    Pesquisar no campo  
1  
2
3
 
           



Search engine: iAH v2.6 powered by WWWISIS

BIREME/OPAS/OMS - Centro Latino-Americano e do Caribe de Informação em Ciências da Saúde