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[PMID]:28483689
[Au] Autor:Kamath D; Allgeyer BB; Gregory ST; Bielski MC; Roelofsz DM; Sabapathypillai SL; Vaid N; O'Connor M
[Ad] Endereço:School of Biological Sciences, University of Missouri-Kansas City, Kansas City, MO, USA.
[Ti] Título:The C-terminus of ribosomal protein uS4 contributes to small ribosomal subunit biogenesis and the fidelity of translation.
[So] Source:Biochimie;138:194-201, 2017 Jul.
[Is] ISSN:1638-6183
[Cp] País de publicação:France
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Ribosomal protein uS4 is an essential ribosomal component involved in multiple functions, including mRNA decoding. Structural analyses indicate that during decoding, the interface between the C-terminus of uS4 and protein uS5 is disrupted and in agreement with this, C-terminal uS4 truncation mutants are readily isolated on the basis of their increased miscoding phenotypes. The same mutants can also display defects in small subunit assembly and 16S rRNA processing and some are temperature sensitive for growth. Starting with one such temperature sensitive Escherichia coli uS4 mutant, we have isolated temperature insensitive derivatives carrying additional, intragenic mutations that restore the C-terminus and ameliorate the ribosomal defects. At least one of these suppressors has no detectable ribosome biogenesis phenotype, yet still miscodes, suggesting that the C-terminal requirements for ribosome assembly are less rigid than for mRNA decoding. In contrast to the uS4 C-terminal mutants that increase miscoding, two Salmonella enterica uS4 mutants with altered C-termini have been reported as being error-restrictive. Here, reconstruction experiments demonstrate that contrary to the previous reports, these mutants have a distinct error-prone, increased misreading phenotype, consistent with the behavior of the equivalent E. coli mutants and their likely structural effects on uS4-uS5 interactions.
[Mh] Termos MeSH primário: Escherichia coli/metabolismo
Biossíntese de Proteínas
Proteínas Ribossômicas/química
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
Salmonella enterica/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Escherichia coli/genética
Modelos Moleculares
Mutação
Biogênese de Organelas
RNA Mensageiro/metabolismo
RNA Ribossômico 16S/metabolismo
Proteínas Ribossômicas/genética
Proteínas Ribossômicas/metabolismo
Salmonella enterica/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA, Ribosomal, 16S); 0 (Ribosomal Proteins); 0 (ribosomal protein S17); 0 (ribosomal protein S4); 0 (ribosomal protein S5)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170808
[Lr] Data última revisão:
170808
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170510
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28482099
[Au] Autor:López-Alonso JP; Kaminishi T; Kikuchi T; Hirata Y; Iturrioz I; Dhimole N; Schedlbauer A; Hase Y; Goto S; Kurita D; Muto A; Zhou S; Naoe C; Mills DJ; Gil-Carton D; Takemoto C; Himeno H; Fucini P; Connell SR
[Ad] Endereço:Molecular Recognition and Host-Pathogen Interactions, CIC bioGUNE, Bizkaia Technology Park, 48160 Derio, Spain.
[Ti] Título:RsgA couples the maturation state of the 30S ribosomal decoding center to activation of its GTPase pocket.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(11):6945-6959, 2017 Jun 20.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:During 30S ribosomal subunit biogenesis, assembly factors are believed to prevent accumulation of misfolded intermediate states of low free energy that slowly convert into mature 30S subunits, namely, kinetically trapped particles. Among the assembly factors, the circularly permuted GTPase, RsgA, plays a crucial role in the maturation of the 30S decoding center. Here, directed hydroxyl radical probing and single particle cryo-EM are employed to elucidate RsgA΄s mechanism of action. Our results show that RsgA destabilizes the 30S structure, including late binding r-proteins, providing a structural basis for avoiding kinetically trapped assembly intermediates. Moreover, RsgA exploits its distinct GTPase pocket and specific interactions with the 30S to coordinate GTPase activation with the maturation state of the 30S subunit. This coordination validates the architecture of the decoding center and facilitates the timely release of RsgA to control the progression of 30S biogenesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Escherichia coli/química
Escherichia coli/enzimologia
GTP Fosfo-Hidrolases/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Domínio Catalítico
Microscopia Crioeletrônica
Ativação Enzimática
Proteínas de Escherichia coli/fisiologia
GTP Fosfo-Hidrolases/fisiologia
Guanosina Trifosfato/química
Ligações de Hidrogênio
Hidrólise
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
Estrutura Quaternária de Proteína
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Escherichia coli Proteins); 86-01-1 (Guanosine Triphosphate); EC 3.6.1.- (GTP Phosphohydrolases); EC 3.6.1.- (RsgA protein, E coli)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:171107
[Lr] Data última revisão:
171107
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170509
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkx324


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[PMID]:28336682
[Au] Autor:Smirnov A; Wang C; Drewry LL; Vogel J
[Ad] Endereço:RNA Biology Group, Institute of Molecular Infection Biology, University of Würzburg, Würzburg, Germany.
[Ti] Título:Molecular mechanism of mRNA repression in by a ProQ-dependent small RNA.
[So] Source:EMBO J;36(8):1029-1045, 2017 Apr 13.
[Is] ISSN:1460-2075
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Research into post-transcriptional control of mRNAs by small noncoding RNAs (sRNAs) in the model bacteria and has mainly focused on sRNAs that associate with the RNA chaperone Hfq. However, the recent discovery of the protein ProQ as a common binding partner that stabilizes a distinct large class of structured sRNAs suggests that additional RNA regulons exist in these organisms. The cellular functions and molecular mechanisms of these new ProQ-dependent sRNAs are largely unknown. Here, we report in Typhimurium the mode-of-action of RaiZ, a ProQ-dependent sRNA that is made from the 3' end of the mRNA encoding ribosome-inactivating protein RaiA. We show that RaiZ is a base-pairing sRNA that represses in the mRNA of histone-like protein HU-α. RaiZ forms an RNA duplex with the ribosome-binding site of mRNA, facilitated by ProQ, to prevent 30S ribosome loading and protein synthesis of HU-α. Similarities and differences between ProQ- and Hfq-mediated regulation will be discussed.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas da Membrana Bacteriana Externa/biossíntese
Proteínas de Transporte/biossíntese
Proteínas de Membrana Transportadoras/metabolismo
Biossíntese de Proteínas/fisiologia
RNA Bacteriano/metabolismo
Pequeno RNA não Traduzido/metabolismo
Salmonella typhimurium/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Membrana Transportadoras/genética
RNA Bacteriano/genética
RNA de Cadeia Dupla/genética
RNA de Cadeia Dupla/metabolismo
Pequeno RNA não Traduzido/genética
Proteínas Ribossômicas/genética
Proteínas Ribossômicas/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/genética
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
Salmonella typhimurium/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Outer Membrane Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (HupA protein, bacteria); 0 (Membrane Transport Proteins); 0 (RNA, Bacterial); 0 (RNA, Double-Stranded); 0 (RNA, Small Untranslated); 0 (Ribosomal Proteins)
[Em] Mês de entrada:1704
[Cu] Atualização por classe:170428
[Lr] Data última revisão:
170428
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170325
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.15252/embj.201696127


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[PMID]:28114288
[Au] Autor:van de Waterbeemd M; Fort KL; Boll D; Reinhardt-Szyba M; Routh A; Makarov A; Heck AJ
[Ad] Endereço:Biomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research and Utrecht Institute for Pharmaceutical Sciences, Utrecht University, Utrecht, the Netherlands.
[Ti] Título:High-fidelity mass analysis unveils heterogeneity in intact ribosomal particles.
[So] Source:Nat Methods;14(3):283-286, 2017 Mar.
[Is] ISSN:1548-7105
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Investigation of the structure, assembly and function of protein-nucleic acid macromolecular machines requires multidimensional molecular and structural biology approaches. We describe modifications to an Orbitrap mass spectrometer, enabling high-resolution native MS analysis of 0.8- to 2.3-MDa prokaryotic 30S, 50S and 70S ribosome particles and the 9-MDa Flock House virus. The instrument's improved mass range and sensitivity readily exposes unexpected binding of the ribosome-associated protein SRA.
[Mh] Termos MeSH primário: Escherichia coli/citologia
Espectrometria de Massas/métodos
Nodaviridae/ultraestrutura
RNA Longo não Codificante/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/ultraestrutura
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/ultraestrutura
[Mh] Termos MeSH secundário: Espectrometria de Massas/instrumentação
Nodaviridae/genética
Ligação Proteica/fisiologia
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/genética
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (RNA, Long Noncoding); 0 (steroid receptor RNA activator)
[Em] Mês de entrada:1706
[Cu] Atualização por classe:170626
[Lr] Data última revisão:
170626
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170124
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/nmeth.4147


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[PMID]:28099529
[Au] Autor:Das D; Samanta D; Bhattacharya A; Basu A; Das A; Ghosh J; Chakrabarti A; Das Gupta C
[Ad] Endereço:Department of Biophysics, Molecular Biology and Bioinformatics, University College of Science, University of Calcutta, Kolkata, India.
[Ti] Título:A Possible Role of the Full-Length Nascent Protein in Post-Translational Ribosome Recycling.
[So] Source:PLoS One;12(1):e0170333, 2017.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Each cycle of translation initiation in bacterial cell requires free 50S and 30S ribosomal subunits originating from the post-translational dissociation of 70S ribosome from the previous cycle. Literature shows stable dissociation of 70S from model post-termination complexes by the concerted action of Ribosome Recycling Factor (RRF) and Elongation Factor G (EF-G) that interact with the rRNA bridge B2a/B2b joining 50S to 30S. In such experimental models, the role of full-length nascent protein was never considered seriously. We observed relatively slow release of full-length nascent protein from 50Sof post translation ribosome, and in that process, its toe prints on the rRNA in vivo and in in vitro translation with E.coli S30 extract. We reported earlier that a number of chemically unfolded proteins like bovine carbonic anhydrase (BCA), lactate dehydrogenase (LDH), malate dehydrogenase (MDH), lysozyme, ovalbumin etc., when added to free 70Sin lieu of the full length nascent proteins, also interact with identical RNA regions of the 23S rRNA. Interestingly the rRNA nucleotides that slow down release of the C-terminus of full-length unfolded protein were found in close proximity to the B2a/B2b bridge. It indicated a potentially important chemical reaction conserved throughout the evolution. Here we set out to probe that conserved role of unfolded protein conformation in splitting the free or post-termination 70S. How both the RRF-EFG dependent and the plausible nascent protein-EFG dependent ribosome recycling pathways might be relevant in bacteria is discussed here.
[Mh] Termos MeSH primário: Escherichia coli/metabolismo
Iniciação Traducional da Cadeia Peptídica/fisiologia
Terminação Traducional da Cadeia Peptídica/fisiologia
Biossíntese de Proteínas/fisiologia
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Anidrases Carbônicas/metabolismo
Bovinos
Embrião de Galinha
Escherichia coli/genética
L-Lactato Desidrogenase/metabolismo
Malato Desidrogenase/metabolismo
Muramidase/metabolismo
Ovalbumina/metabolismo
Fator G para Elongação de Peptídeos/metabolismo
Dobramento de Proteína
Proteínas Ribossômicas/metabolismo
Suínos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Peptide Elongation Factor G); 0 (Ribosomal Proteins); 0 (ribosome releasing factor); 9006-59-1 (Ovalbumin); EC 1.1.1.27 (L-Lactate Dehydrogenase); EC 1.1.1.37 (Malate Dehydrogenase); EC 3.2.1.17 (Muramidase); EC 4.2.1.1 (Carbonic Anhydrases)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170816
[Lr] Data última revisão:
170816
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170119
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0170333


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[PMID]:28077875
[Au] Autor:Zeng F; Chen Y; Remis J; Shekhar M; Phillips JC; Tajkhorshid E; Jin H
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, University of Illinois at Urbana-Champaign, Urbana, Illinois 61801, USA.
[Ti] Título:Structural basis of co-translational quality control by ArfA and RF2 bound to ribosome.
[So] Source:Nature;541(7638):554-557, 2017 01 26.
[Is] ISSN:1476-4687
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Quality control mechanisms intervene appropriately when defective translation events occur, in order to preserve the integrity of protein synthesis. Rescue of ribosomes translating on messenger RNAs that lack stop codons is one of the co-translational quality control pathways. In many bacteria, ArfA recognizes stalled ribosomes and recruits the release factor RF2, which catalyses the termination of protein synthesis. Although an induced-fit mechanism of nonstop mRNA surveillance mediated by ArfA and RF2 has been reported, the molecular interaction between ArfA and RF2 in the ribosome that is responsible for the mechanism is unknown. Here we report an electron cryo-microscopy structure of ArfA and RF2 in complex with the 70S ribosome bound to a nonstop mRNA. The structure, which is consistent with our kinetic and biochemical data, reveals the molecular interactions that enable ArfA to specifically recruit RF2, not RF1, into the ribosome and to enable RF2 to release the truncated protein product in this co-translational quality control pathway. The positively charged C-terminal domain of ArfA anchors in the mRNA entry channel of the ribosome. Furthermore, binding of ArfA and RF2 induces conformational changes in the ribosomal decoding centre that are similar to those seen in other protein-involved decoding processes. Specific interactions between residues in the N-terminal domain of ArfA and RF2 help RF2 to adopt a catalytically competent conformation for peptide release. Our findings provide a framework for understanding recognition of the translational state of the ribosome by new proteins, and expand our knowledge of the decoding potential of the ribosome.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Escherichia coli/química
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Terminação Traducional da Cadeia Peptídica
Fatores de Terminação de Peptídeos/química
Fatores de Terminação de Peptídeos/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
Proteínas de Ligação a RNA/química
Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo
Ribossomos/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Biocatálise
Códon de Terminação
Microscopia Crioeletrônica
Escherichia coli/química
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/ultraestrutura
Proteínas de Escherichia coli/ultraestrutura
Modelos Moleculares
Fatores de Terminação de Peptídeos/ultraestrutura
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
RNA Mensageiro/química
RNA Mensageiro/genética
Proteínas de Ligação a RNA/ultraestrutura
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/química
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/ultraestrutura
Ribossomos/química
Ribossomos/ultraestrutura
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (ArfA protein, E coli); 0 (Codon, Terminator); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (Peptide Termination Factors); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (prfB protein, E coli)
[Em] Mês de entrada:1706
[Cu] Atualização por classe:171110
[Lr] Data última revisão:
171110
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170113
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/nature21053


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[PMID]:28008086
[Au] Autor:Balzarotti F; Eilers Y; Gwosch KC; Gynnå AH; Westphal V; Stefani FD; Elf J; Hell SW
[Ad] Endereço:Department of NanoBiophotonics, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Göttingen, Germany. stefan.hell@mpibpc.mpg.de francisco.balzarotti@mpibpc.mpg.de.
[Ti] Título:Nanometer resolution imaging and tracking of fluorescent molecules with minimal photon fluxes.
[So] Source:Science;355(6325):606-612, 2017 02 10.
[Is] ISSN:1095-9203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We introduce MINFLUX, a concept for localizing photon emitters in space. By probing the emitter with a local intensity minimum of excitation light, MINFLUX minimizes the fluorescence photons needed for high localization precision. In our experiments, 22 times fewer fluorescence photons are required as compared to popular centroid localization. In superresolution microscopy, MINFLUX attained ~1-nm precision, resolving molecules only 6 nanometers apart. MINFLUX tracking of single fluorescent proteins increased the temporal resolution and the number of localizations per trace by a factor of 100, as demonstrated with diffusing 30 ribosomal subunits in living As conceptual limits have not been reached, we expect this localization modality to break new ground for observing the dynamics, distribution, and structure of macromolecules in living cells and beyond.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Luminescentes/análise
Microscopia de Fluorescência/métodos
Nanotecnologia/métodos
Imagem Óptica/métodos
Imagem Individual de Molécula/métodos
[Mh] Termos MeSH secundário: DNA/química
Escherichia coli/química
Fótons
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Luminescent Proteins); 9007-49-2 (DNA)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170919
[Lr] Data última revisão:
170919
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161224
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1126/science.aak9913


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[PMID]:27986852
[Au] Autor:López-Alonso JP; Fabbretti A; Kaminishi T; Iturrioz I; Brandi L; Gil-Carton D; Gualerzi CO; Fucini P; Connell SR
[Ad] Endereço:Structural Biology Unit, CIC bioGUNE, Parque Tecnológico de Bizkaia, 48160 Derio, Bizkaia, Spain.
[Ti] Título:Structure of a 30S pre-initiation complex stalled by GE81112 reveals structural parallels in bacterial and eukaryotic protein synthesis initiation pathways.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(4):2179-2187, 2017 Feb 28.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In bacteria, the start site and the reading frame of the messenger RNA are selected by the small ribosomal subunit (30S) when the start codon, typically an AUG, is decoded in the P-site by the initiator tRNA in a process guided and controlled by three initiation factors. This process can be efficiently inhibited by GE81112, a natural tetrapeptide antibiotic that is highly specific toward bacteria. Here GE81112 was used to stabilize the 30S pre-initiation complex and obtain its structure by cryo-electron microscopy. The results obtained reveal the occurrence of changes in both the ribosome conformation and initiator tRNA position that may play a critical role in controlling translational fidelity. Furthermore, the structure highlights similarities with the early steps of initiation in eukaryotes suggesting that shared structural features guide initiation in all kingdoms of life.
[Mh] Termos MeSH primário: Iniciação Traducional da Cadeia Peptídica
RNA Mensageiro/genética
RNA de Transferência de Metionina/genética
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sítios de Ligação
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Células Eucarióticas/metabolismo
Modelos Moleculares
Conformação Molecular
Fatores de Iniciação em Procariotos/química
Fatores de Iniciação em Procariotos/metabolismo
Biossíntese de Proteínas/genética
RNA Mensageiro/química
RNA Mensageiro/metabolismo
RNA de Transferência de Metionina/química
RNA de Transferência de Metionina/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/química
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Prokaryotic Initiation Factors); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA, Transfer, Met)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171002
[Lr] Data última revisão:
171002
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161218
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkw1251


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[PMID]:27906160
[Au] Autor:Ma C; Kurita D; Li N; Chen Y; Himeno H; Gao N
[Ad] Endereço:Ministry of Education Key Laboratory of Protein Sciences, Beijing Advanced Innovation Center for Structural Biology, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing 100084, China.
[Ti] Título:Mechanistic insights into the alternative translation termination by ArfA and RF2.
[So] Source:Nature;541(7638):550-553, 2017 01 26.
[Is] ISSN:1476-4687
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:During cellular translation of messenger RNAs by ribosomes, the translation apparatus sometimes pauses or stalls at the elongation and termination steps. With the exception of programmed stalling, which is usually used by cells for regulatory purposes, ribosomes stalled on mRNAs need to be terminated and recycled to maintain adequate translation capacity. Much ribosome stalling originates in aberrant mRNAs that lack a stop codon. Transcriptional errors, misprocessing of primary transcripts, and undesired mRNA cleavage all contribute to the formation of non-stop mRNAs. Ribosomes stalled at the 3' end of non-stop mRNAs do not undergo normal termination owing to the lack of specific stop-codon recognition by canonical peptide release factors at the A-site decoding centre. In bacteria, the transfer-messenger RNA (tmRNA)-SmpB-mediated trans-translation rescue system reroutes stalled ribosomes to the normal elongation cycle and translation termination. Two additional rescue systems, ArfA-RF2 (refs 13, 14, 15, 16) and ArfB (formerly known as YaeJ), are also present in many bacterial species, but their mechanisms are not fully understood. Here, using cryo-electron microscopy, we characterize the structure of the Escherichia coli 70S ribosome bound with ArfA, the release factor RF2, a short non-stop mRNA and a cognate P-site tRNA. The C-terminal loop of ArfA occupies the mRNA entry channel on the 30S subunit, whereas its N terminus is sandwiched between the decoding centre and the switch loop of RF2, leading to marked conformational changes in both the decoding centre and RF2. Despite the distinct conformation of RF2, its conserved catalytic GGQ motif is precisely positioned next to the CCA-end of the P-site tRNA. These data illustrate a stop-codon surrogate mechanism for ArfA in facilitating the termination of non-stop ribosomal complexes by RF2.
[Mh] Termos MeSH primário: Microscopia Crioeletrônica
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Terminação Traducional da Cadeia Peptídica
Fatores de Terminação de Peptídeos/metabolismo
RNA Mensageiro/genética
RNA Mensageiro/metabolismo
Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo
Ribossomos/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Códon de Terminação
Escherichia coli/química
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/ultraestrutura
Proteínas de Escherichia coli/química
Proteínas de Escherichia coli/ultraestrutura
Modelos Moleculares
Fatores de Terminação de Peptídeos/química
Fatores de Terminação de Peptídeos/ultraestrutura
Ligação Proteica
Conformação Proteica
RNA Mensageiro/química
Proteínas de Ligação a RNA/química
Proteínas de Ligação a RNA/ultraestrutura
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/química
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/ultraestrutura
Ribossomos/química
Ribossomos/ultraestrutura
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (ArfA protein, E coli); 0 (Codon, Terminator); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (Peptide Termination Factors); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (prfB protein, E coli)
[Em] Mês de entrada:1706
[Cu] Atualização por classe:170620
[Lr] Data última revisão:
170620
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161202
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/nature20822


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Texto completo
[PMID]:27858985
[Au] Autor:Thoduka SG; Zaleski PA; Dabrowska Z; Równicki M; Strózecka J; Górska A; Olejniczak M; Trylska J
[Ad] Endereço:Centre of New Technologies, University of Warsaw, Warsaw, 02-097, Poland.
[Ti] Título:Analysis of ribosomal inter-subunit sites as targets for complementary oligonucleotides.
[So] Source:Biopolymers;107(4), 2017 Apr.
[Is] ISSN:1097-0282
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The bacterial ribosome has many functional ribosomal RNA (rRNA) sites. We have computationally analyzed the rRNA regions involved in the interactions between the 30S and 50S subunits. Various properties of rRNA such as solvent accessibility, opening energy, hydrogen bonding pattern, van der Waals energy, thermodynamic stability were determined. Based on these properties we selected rRNA targets for hybridization with complementary 2'-O-methyl oligoribonucleotides (2'-OMe RNAs). Further, the inhibition efficiencies of the designed ribosome-interfering 2'-OMe RNAs were tested using a ß-galactosidase assay in a translation system based on the E. coli extract. Several of the oligonucleotides displayed IC values below 1 µM, which were in a similar range as those determined for known ribosome inhibitors, tetracycline and pactamycin. The calculated opening and van der Waals stacking energies of the rRNA targets correlated best with the inhibitory efficiencies of 2'-OMe RNAs. Moreover, the binding affinities of several oligonucleotides to both 70S ribosomes and isolated 30S and 50S subunits were measured using a double-filter retention assay. Further, we applied heat-shock chemical transformation to introduce 2'-OMe RNAs to E. coli cells and verify inhibition of bacterial growth. We observed high correlation between IC in the cell-free extract and bacterial growth inhibition. Overall, the results suggest that the computational analysis of potential rRNA targets within the conformationally dynamic regions of inter-subunit bridges can help design efficient antisense oligomers to probe the ribosome function.
[Mh] Termos MeSH primário: Oligonucleotídeos/metabolismo
RNA Ribossômico/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Bases
Sítios de Ligação
Projeto Auxiliado por Computador
Escherichia coli/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Conformação de Ácido Nucleico
Oligonucleotídeos/química
Pactamicina/química
Pactamicina/metabolismo
Pactamicina/farmacologia
Ligação Proteica
Biossíntese de Proteínas/efeitos dos fármacos
Estrutura Terciária de Proteína
RNA Ribossômico/antagonistas & inibidores
RNA Ribossômico/química
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/química
Subunidades Ribossômicas Maiores de Bactérias/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/química
Subunidades Ribossômicas Menores de Bactérias/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Oligonucleotides); 0 (RNA, Ribosomal); 23668-11-3 (Pactamycin)
[Em] Mês de entrada:1702
[Cu] Atualização por classe:170207
[Lr] Data última revisão:
170207
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161119
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/bip.23004



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