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[PMID]:29311594
[Au] Autor:Nakanishi A; Kishikawa JI; Tamakoshi M; Mitsuoka K; Yokoyama K
[Ad] Endereço:Department of Molecular Biosciences, Kyoto Sangyo University, Motoyama Kamigamo, Kita-ku, Kyoto, 603-8555, Japan.
[Ti] Título:Cryo EM structure of intact rotary H -ATPase/synthase from Thermus thermophilus.
[So] Source:Nat Commun;9(1):89, 2018 01 08.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Proton translocating rotary ATPases couple ATP hydrolysis/synthesis, which occurs in the soluble domain, with proton flow through the membrane domain via a rotation of the common central rotor complex against the surrounding peripheral stator apparatus. Here, we present a large data set of single particle cryo-electron micrograph images of the V/A type H -rotary ATPase from the bacterium Thermus thermophilus, enabling the identification of three rotational states based on the orientation of the rotor subunit. Using masked refinement and classification with signal subtractions, we obtain homogeneous reconstructions for the whole complexes and soluble V domains. These reconstructions are of higher resolution than any EM map of intact rotary ATPase reported previously, providing a detailed molecular basis for how the rotary ATPase maintains structural integrity of the peripheral stator apparatus, and confirming the existence of a clear proton translocation path from both sides of the membrane.
[Mh] Termos MeSH primário: Trifosfato de Adenosina/metabolismo
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Thermus thermophilus/enzimologia
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/ultraestrutura
Transporte Biológico
Microscopia Crioeletrônica
Hidrólise
Modelos Moleculares
Conformação Proteica
Subunidades Proteicas/química
Subunidades Proteicas/metabolismo
Prótons
Rotação
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/química
ATPases Vacuolares Próton-Translocadoras/ultraestrutura
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Protein Subunits); 0 (Protons); 8L70Q75FXE (Adenosine Triphosphate); EC 3.6.1.- (Vacuolar Proton-Translocating ATPases)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180305
[Lr] Data última revisão:
180305
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180110
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02553-6


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[PMID]:29371662
[Au] Autor:Bohl TE; Shi K; Lee JK; Aihara H
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Molecular Biology, and Biophysics, University of Minnesota Twin Cities, Minneapolis, MN, 55455, USA.
[Ti] Título:Crystal structure of lipid A disaccharide synthase LpxB from Escherichia coli.
[So] Source:Nat Commun;9(1):377, 2018 01 25.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Most Gram-negative bacteria are surrounded by a glycolipid called lipopolysaccharide (LPS), which forms a barrier to hydrophobic toxins and, in pathogenic bacteria, is a virulence factor. During LPS biosynthesis, a membrane-associated glycosyltransferase (LpxB) forms a tetra-acylated disaccharide that is further acylated to form the membrane anchor moiety of LPS. Here we solve the structure of a soluble and catalytically competent LpxB by X-ray crystallography. The structure reveals that LpxB has a glycosyltransferase-B family fold but with a highly intertwined, C-terminally swapped dimer comprising four domains. We identify key catalytic residues with a product, UDP, bound in the active site, as well as clusters of hydrophobic residues that likely mediate productive membrane association or capture of lipidic substrates. These studies provide the basis for rational design of antibiotics targeting a crucial step in LPS biosynthesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Escherichia coli/enzimologia
Lipopolissacarídeos/química
N-Acetilglucosaminiltransferases/química
Difosfato de Uridina/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Carboidratos Epimerases/química
Carboidratos Epimerases/genética
Carboidratos Epimerases/metabolismo
Domínio Catalítico
Clonagem Molecular
Cristalografia por Raios X
Escherichia coli/genética
Expressão Gênica
Vetores Genéticos/química
Vetores Genéticos/metabolismo
Interações Hidrofóbicas e Hidrofílicas
Lipopolissacarídeos/biossíntese
Modelos Moleculares
N-Acetilglucosaminiltransferases/genética
N-Acetilglucosaminiltransferases/metabolismo
Ligação Proteica
Dobramento de Proteína
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Multimerização Proteica
Estrutura Secundária de Proteína
Homologia Estrutural de Proteína
Especificidade por Substrato
Thermus thermophilus/enzimologia
Thermus thermophilus/genética
Difosfato de Uridina/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Lipopolysaccharides); 58-98-0 (Uridine Diphosphate); EC 2.4.1.- (N-Acetylglucosaminyltransferases); EC 2.4.1.182 (lipid A disaccharide synthase); EC 5.1.3.- (Carbohydrate Epimerases); EC 5.1.3.14 (UDP acetylglucosamine-2-epimerase)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180215
[Lr] Data última revisão:
180215
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180127
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-02712-9


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[PMID]:28747715
[Au] Autor:Tomita A; Zhang M; Jin F; Zhuang W; Takeda H; Maruyama T; Osawa M; Hashimoto KI; Kawasaki H; Ito K; Dohmae N; Ishitani R; Shimada I; Yan Z; Hattori M; Nureki O
[Ad] Endereço:Department of Biological Sciences, Graduate School of Science, The University of Tokyo, 2-11-16 Yayoi, Bunkyo-ku, Tokyo, 113-0032, Japan.
[Ti] Título:ATP-dependent modulation of MgtE in Mg homeostasis.
[So] Source:Nat Commun;8(1):148, 2017 07 27.
[Is] ISSN:2041-1723
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Magnesium is an essential ion for numerous physiological processes. MgtE is a Mg selective channel involved in the maintenance of intracellular Mg homeostasis, whose gating is regulated by intracellular Mg levels. Here, we report that ATP binds to MgtE, regulating its Mg -dependent gating. Crystal structures of MgtE-ATP complex show that ATP binds to the intracellular CBS domain of MgtE. Functional studies support that ATP binding to MgtE enhances the intracellular domain affinity for Mg within physiological concentrations of this divalent cation, enabling MgtE to function as an in vivo Mg sensor. ATP dissociation from MgtE upregulates Mg influx at both high and low intracellular Mg concentrations. Using site-directed mutagenesis and structure based-electrophysiological and biochemical analyses, we identify key residues and main structural changes involved in the process. This work provides the molecular basis of ATP-dependent modulation of MgtE in Mg homeostasis.MgtE is an Mg transporter involved in Mg homeostasis. Here, the authors report that ATP regulates the Mg -dependent gating of MgtE and use X-ray crystallography combined with functional studies to propose the molecular mechanisms involved in this process.
[Mh] Termos MeSH primário: Trifosfato de Adenosina/metabolismo
Antiporters/metabolismo
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Homeostase
Magnésio/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Trifosfato de Adenosina/química
Sequência de Aminoácidos
Antiporters/química
Antiporters/genética
Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Cristalografia por Raios X
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
Domínios Proteicos
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Thermus thermophilus/genética
Thermus thermophilus/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiporters); 0 (Bacterial Proteins); 0 (MgtE protein, bacteria); 8L70Q75FXE (Adenosine Triphosphate); I38ZP9992A (Magnesium)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:171128
[Lr] Data última revisão:
171128
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170728
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/s41467-017-00082-w


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[PMID]:29040308
[Au] Autor:Krefft D; Papkov A; Zylicz-Stachula A; Skowron PM
[Ad] Endereço:Department of Molecular Biotechnology, Faculty of Chemistry, University of Gdansk, Wita Stwosza 63, Gdansk, Poland.
[Ti] Título:Thermostable proteins bioprocesses: The activity of restriction endonuclease-methyltransferase from Thermus thermophilus (RM.TthHB27I) cloned in Escherichia coli is critically affected by the codon composition of the synthetic gene.
[So] Source:PLoS One;12(10):e0186633, 2017.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Obtaining thermostable enzymes (thermozymes) is an important aspect of biotechnology. As thermophiles have adapted their genomes to high temperatures, their cloned genes' expression in mesophiles is problematic. This is mainly due to their high GC content, which leads to the formation of unfavorable secondary mRNA structures and codon usage in Escherichia coli (E. coli). RM.TthHB27I is a member of a family of bifunctional thermozymes, containing a restriction endonuclease (REase) and a methyltransferase (MTase) in a single polypeptide. Thermus thermophilus HB27 (T. thermophilus) produces low amounts of RM.TthHB27I with a unique DNA cleavage specificity. We have previously cloned the wild type (wt) gene into E. coli, which increased the production of RM.TthHB27I over 100-fold. However, its enzymatic activities were extremely low for an ORF expressed under a T7 promoter. We have designed and cloned a fully synthetic tthHB27IRM gene, using a modified 'codon randomization' strategy. Codons with a high GC content and of low occurrence in E. coli were eliminated. We incorporated a stem-loop circuit, devised to negatively control the expression of this highly toxic gene by partially hiding the ribosome-binding site (RBS) and START codon in mRNA secondary structures. Despite having optimized 59% of codons, the amount of produced RM.TthHB27I protein was similar for both recombinant tthHB27IRM gene variants. Moreover, the recombinant wt RM.TthHB27I is very unstable, while the RM.TthHB27I resulting from the expression of the synthetic gene exhibited enzymatic activities and stability equal to the native thermozyme isolated from T. thermophilus. Thus, we have developed an efficient purification protocol using the synthetic tthHB27IRM gene variant only. This suggests the effect of co-translational folding kinetics, possibly affected by the frequency of translational errors. The availability of active RM.TthHB27I is of practical importance in molecular biotechnology, extending the palette of available REase specificities.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo
Códon/química
Enzimas de Restrição do DNA/metabolismo
Metiltransferases/metabolismo
RNA Mensageiro/química
Thermus thermophilus/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/genética
Composição de Bases
Sequência de Bases
Clonagem Molecular
Códon/metabolismo
Enzimas de Restrição do DNA/genética
Estabilidade Enzimática
Escherichia coli/enzimologia
Escherichia coli/genética
Expressão Gênica
Genes Sintéticos
Temperatura Alta
Cinética
Metiltransferases/genética
Conformação de Ácido Nucleico
Regiões Promotoras Genéticas
RNA Mensageiro/genética
RNA Mensageiro/metabolismo
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Relação Estrutura-Atividade
Thermus thermophilus/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Codon); 0 (RNA, Messenger); 0 (Recombinant Proteins); EC 2.1.1.- (Methyltransferases); EC 3.1.21.- (DNA Restriction Enzymes)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171031
[Lr] Data última revisão:
171031
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171018
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0186633


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Texto completo
[PMID]:28911094
[Au] Autor:Sheng G; Gogakos T; Wang J; Zhao H; Serganov A; Juranek S; Tuschl T; Patel DJ; Wang Y
[Ad] Endereço:Key Laboratory of RNA Biology, CAS Center for Excellence in Biomacromolecules, Institute of Biophysics, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100101, China.
[Ti] Título:Structure/cleavage-based insights into helical perturbations at bulge sites within T. thermophilus Argonaute silencing complexes.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(15):9149-9163, 2017 Sep 06.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We have undertaken a systematic structural study of Thermus thermophilus Argonaute (TtAgo) ternary complexes containing single-base bulges positioned either within the seed segment of the guide or target strands and at the cleavage site. Our studies establish that single-base bulges 7T8, 5A6 and 4A5 on the guide strand are stacked-into the duplex, with conformational changes localized to the bulge site, thereby having minimal impact on the cleavage site. By contrast, single-base bulges 6'U7' and 6'A7' on the target strand are looped-out of the duplex, with the resulting conformational transitions shifting the cleavable phosphate by one step. We observe a stable alignment for the looped-out 6'N7' bulge base, which stacks on the unpaired first base of the guide strand, with the looped-out alignment facilitated by weakened Watson-Crick and reversed non-canonical flanking pairs. These structural studies are complemented by cleavage assays that independently monitor the impact of bulges on TtAgo-mediated cleavage reaction.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Argonauta/química
Proteínas de Bactérias/química
DNA Bacteriano/química
Oligodesoxirribonucleotídeos/química
Oligorribonucleotídeos/química
Thermus thermophilus/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Proteínas Argonauta/genética
Proteínas Argonauta/metabolismo
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Pareamento de Bases
Sequência de Bases
Sítios de Ligação
Cristalografia por Raios X
Clivagem do DNA
DNA Bacteriano/genética
DNA Bacteriano/metabolismo
Expressão Gênica
Cinética
Modelos Moleculares
Mutação
Conformação de Ácido Nucleico
Oligodesoxirribonucleotídeos/metabolismo
Oligorribonucleotídeos/metabolismo
Ligação Proteica
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Conformação Proteica em Folha beta
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Especificidade por Substrato
Termodinâmica
Thermus thermophilus/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Argonaute Proteins); 0 (Bacterial Proteins); 0 (DNA, Bacterial); 0 (Oligodeoxyribonucleotides); 0 (Oligoribonucleotides); 0 (Recombinant Proteins)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171012
[Lr] Data última revisão:
171012
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170916
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkx547


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[PMID]:28902898
[Au] Autor:Lee M; Um H; Van Dyke MW
[Ad] Endereço:Department of Chemistry and Biochemistry, Kennesaw State University, Kennesaw, Georgia, United States of America.
[Ti] Título:Identification and characterization of preferred DNA-binding sites for the Thermus thermophilus transcriptional regulator FadR.
[So] Source:PLoS One;12(9):e0184796, 2017.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:One of the primary transcriptional regulators of fatty acid homeostasis in many prokaryotes is the protein FadR. To better understand its biological function in the extreme thermophile Thermus thermophilus HB8, we sought to first determine its preferred DNA-binding sequences in vitro using the combinatorial selection method Restriction Endonuclease Protection, Selection, and Amplification (REPSA) and then use this information to bioinformatically identify potential regulated genes. REPSA determined a consensus FadR-binding sequence 5´-TTRNACYNRGTNYAA-3´, which was further characterized using quantitative electrophoretic mobility shift assays. With this information, a search of the T. thermophilus HB8 genome found multiple operons potentially regulated by FadR. Several of these were identified as encoding proteins involved in fatty acid biosynthesis and degradation; however, others were novel and not previously identified as targets of FadR. The role of FadR in regulating these genes was validated by physical and functional methods, as well as comparative genomic approaches to further characterize regulons in related organisms. Taken together, our study demonstrates that a systematic approach involving REPSA, biophysical characterization of protein-DNA binding, and bioinformatics can be used to postulate biological roles for potential transcriptional regulators.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas Repressoras/química
Thermus thermophilus/genética
Fatores de Transcrição/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Sítios de Ligação
Biologia Computacional
DNA/química
DNA/metabolismo
DNA Bacteriano/química
Regulação Bacteriana da Expressão Gênica
Genoma Bacteriano
Regiões Promotoras Genéticas
Proteínas Repressoras/genética
Proteínas Repressoras/metabolismo
Análise de Sequência de DNA
Fatores de Transcrição/genética
Fatores de Transcrição/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (DNA, Bacterial); 0 (FadR protein, Bacteria); 0 (Repressor Proteins); 0 (Transcription Factors); 9007-49-2 (DNA)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171024
[Lr] Data última revisão:
171024
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170914
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0184796


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[PMID]:28862749
[Au] Autor:Khalili Yazdi A; Namjoshi S; Hackett J; Ghonaim N; Shilton BH
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, University of Western Ontario, London, Canada.
[Ti] Título:Characterization of a polypeptide-binding site in the DEAD Motor of the SecA ATPase.
[So] Source:FEBS Lett;591(20):3378-3390, 2017 Oct.
[Is] ISSN:1873-3468
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We coupled peptides from a CNBr digest of signal-sequenceless maltose-binding protein (MBP) to a surface plasmon resonance chip. SecA-N95, SecA-N68, and SecA-DM (which consists of only the DEAD Motor domains NBD1 and NBD2) bound to the immobilized peptides; ADP weakened the binding. SecA-DM, which lacks the 'preprotein cross-linking domain' (PPXD), displayed the most extensive binding, while an MBP-PPXD chimera showed no binding, demonstrating that the PPXD does not contribute to the binding. We characterized the sequence specificity using oriented peptide libraries; these results enabled synthesis of a 20-residue peptide that was used to recapitulate the results obtained with MBP-derived peptides. This study shows that there is a promiscuous and nucleotide-modulated peptide-binding site in the DEAD Motor domains of SecA.
[Mh] Termos MeSH primário: Adenosina Trifosfatases/química
Proteínas de Bactérias/química
Escherichia coli/metabolismo
Proteínas Ligantes de Maltose/química
Biblioteca de Peptídeos
Canais de Translocação SEC/química
Thermus thermophilus/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Adenosina Trifosfatases/genética
Adenosina Trifosfatases/metabolismo
Sequência de Aminoácidos
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Sítios de Ligação
Clonagem Molecular
Cristalografia por Raios X
Escherichia coli/genética
Expressão Gênica
Interações Hidrofóbicas e Hidrofílicas
Cinética
Proteínas Ligantes de Maltose/genética
Proteínas Ligantes de Maltose/metabolismo
Modelos Moleculares
Mutação
Plasmídeos/química
Plasmídeos/metabolismo
Ligação Proteica
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Estrutura Secundária de Proteína
Proteínas Recombinantes de Fusão/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/genética
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Canais de Translocação SEC/genética
Canais de Translocação SEC/metabolismo
Eletricidade Estática
Especificidade por Substrato
Termodinâmica
Thermus thermophilus/genética
[Pt] Tipo de publicação:LETTER
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Maltose-Binding Proteins); 0 (Peptide Library); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 0 (SEC Translocation Channels); 119129-39-4 (SecA protein, Bacteria); EC 3.6.1.- (Adenosine Triphosphatases)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171031
[Lr] Data última revisão:
171031
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170902
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/1873-3468.12832


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[PMID]:28720495
[Au] Autor:Fujita S; Cho SH; Yoshida A; Hasebe F; Tomita T; Kuzuyama T; Nishiyama M
[Ad] Endereço:Biotechnology Research Center, The University of Tokyo, Japan.
[Ti] Título:Crystal structure of LysK, an enzyme catalyzing the last step of lysine biosynthesis in Thermus thermophilus, in complex with lysine: Insight into the mechanism for recognition of the amino-group carrier protein, LysW.
[So] Source:Biochem Biophys Res Commun;491(2):409-415, 2017 Sep 16.
[Is] ISSN:1090-2104
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:LysK is an M20 peptidase family enzyme that hydrolyzes the isopeptide bond between the carrier protein LysW and lysine in order to release lysine, which is the last step of lysine biosynthesis in Thermus thermophilus. In the present study, we determined the crystal structure of LysK in complex with lysine at a resolution of 2.4 Å. The α-amino group of the bound lysine was oriented toward the catalytic center, which was composed of the residues coordinating divalent metal ions for the hydrolysis of the isopeptide bond. An 11 Å-long path was observed from the active site binding lysine to the protein surface, which may be responsible for recognizing the C-terminal extension domain of LysW with the conserved EDWGE sequence. A positively-charged surface region was detected around the exit of the path, similar to other lysine biosynthetic enzymes using LysW as the carrier protein. Mutational studies of the surface residues provided a plausible model for the electrostatic interaction with LysW.
[Mh] Termos MeSH primário: Amidoidrolases/química
Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Transporte/química
Lisina/biossíntese
Thermus thermophilus/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Amidoidrolases/genética
Amidoidrolases/metabolismo
Sequência de Aminoácidos
Substituição de Aminoácidos
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Sítios de Ligação
Proteínas de Transporte/genética
Proteínas de Transporte/metabolismo
Clonagem Molecular
Sequência Conservada
Cristalografia por Raios X
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Expressão Gênica
Cinética
Lisina/química
Modelos Moleculares
Mutação
Ligação Proteica
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Conformação Proteica em Folha beta
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Alinhamento de Sequência
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Eletricidade Estática
Especificidade por Substrato
Thermus thermophilus/enzimologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Recombinant Proteins); EC 3.5.- (Amidohydrolases); EC 3.5.1.- (LysK protein, Thermus thermophilus); K3Z4F929H6 (Lysine)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170829
[Lr] Data última revisão:
170829
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170720
[St] Status:MEDLINE


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Texto completo
[PMID]:28654327
[Au] Autor:Padmanabhan S; Jost M; Drennan CL; Elías-Arnanz M
[Ad] Endereço:Instituto de Química Física Rocasolano, Consejo Superior de Investigaciones Científicas, 28006 Madrid, Spain; email: padhu@iqfr.csic.es.
[Ti] Título:A New Facet of Vitamin B : Gene Regulation by Cobalamin-Based Photoreceptors.
[So] Source:Annu Rev Biochem;86:485-514, 2017 Jun 20.
[Is] ISSN:1545-4509
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Living organisms sense and respond to light, a crucial environmental factor, using photoreceptors, which rely on bound chromophores such as retinal, flavins, or linear tetrapyrroles for light sensing. The discovery of photoreceptors that sense light using 5'-deoxyadenosylcobalamin, a form of vitamin B that is best known as an enzyme cofactor, has expanded the number of known photoreceptor families and unveiled a new biological role of this vitamin. The prototype of these B -dependent photoreceptors, the transcriptional repressor CarH, is widespread in bacteria and mediates light-dependent gene regulation in a photoprotective cellular response. CarH activity as a transcription factor relies on the modulation of its oligomeric state by 5'-deoxyadenosylcobalamin and light. This review surveys current knowledge about these B -dependent photoreceptors, their distribution and mode of action, and the structural and photochemical basis of how they orchestrate signal transduction and control gene expression.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/química
Cobamidas/metabolismo
Regulação Bacteriana da Expressão Gênica
Fotorreceptores Microbianos/química
Proteínas Repressoras/química
Fatores de Transcrição/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Bacillus megaterium/genética
Bacillus megaterium/metabolismo
Bacillus megaterium/efeitos da radiação
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Cobamidas/química
Luz
Modelos Moleculares
Myxococcus xanthus/genética
Myxococcus xanthus/metabolismo
Myxococcus xanthus/efeitos da radiação
Fotoquímica
Fotorreceptores Microbianos/genética
Fotorreceptores Microbianos/metabolismo
Conformação Proteica
Proteínas Repressoras/genética
Proteínas Repressoras/metabolismo
Transdução de Sinais
Thermus thermophilus/genética
Thermus thermophilus/metabolismo
Thermus thermophilus/efeitos da radiação
Fatores de Transcrição/genética
Fatores de Transcrição/metabolismo
Transcrição Genética
Vitamina B 12/química
Vitamina B 12/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Cobamides); 0 (Photoreceptors, Microbial); 0 (Repressor Proteins); 0 (Transcription Factors); F0R1QK73KB (cobamamide); P6YC3EG204 (Vitamin B 12)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170704
[Lr] Data última revisão:
170704
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170628
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1146/annurev-biochem-061516-044500


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[PMID]:28654325
[Au] Autor:Matzov D; Bashan A; Yonath A
[Ad] Endereço:Department of Structural Biology, Weizmann Institute of Science, Rehovot 76100, Israel; email: matzov.donna@weizmann.ac.il , anat.bashan@weizmann.ac.il , ada.yonath@weizmann.ac.il.
[Ti] Título:A Bright Future for Antibiotics?
[So] Source:Annu Rev Biochem;86:567-583, 2017 Jun 20.
[Is] ISSN:1545-4509
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Multidrug resistance is a global threat as the clinically available potent antibiotic drugs are becoming exceedingly scarce. For example, increasing drug resistance among gram-positive bacteria is responsible for approximately one-third of nosocomial infections. As ribosomes are a major target for these drugs, they may serve as suitable objects for novel development of next-generation antibiotics. Three-dimensional structures of ribosomal particles from Staphylococcus aureus obtained by X-ray crystallography have shed light on fine details of drug binding sites and have revealed unique structural motifs specific for this pathogenic strain, which may be used for the design of novel degradable pathogen-specific, and hence, environmentally friendly drugs.
[Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/síntese química
Proteínas de Bactérias/química
Desenho de Drogas
Ribossomos/efeitos dos fármacos
Staphylococcus aureus/efeitos dos fármacos
[Mh] Termos MeSH secundário: Antibacterianos/metabolismo
Antibacterianos/farmacologia
Proteínas de Bactérias/antagonistas & inibidores
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Sítios de Ligação
Infecção Hospitalar/tratamento farmacológico
Infecção Hospitalar/microbiologia
Cristalografia por Raios X
Deinococcus/efeitos dos fármacos
Deinococcus/genética
Deinococcus/metabolismo
Farmacorresistência Bacteriana Múltipla
Escherichia coli/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Expressão Gênica
Seres Humanos
Modelos Moleculares
Ribossomos/metabolismo
Ribossomos/ultraestrutura
Infecções Estafilocócicas/tratamento farmacológico
Infecções Estafilocócicas/microbiologia
Staphylococcus aureus/genética
Staphylococcus aureus/metabolismo
Thermus thermophilus/efeitos dos fármacos
Thermus thermophilus/genética
Thermus thermophilus/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Bacterial Proteins); 0 (protein CTC, Bacteria)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170704
[Lr] Data última revisão:
170704
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170628
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1146/annurev-biochem-061516-044617



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