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[PMID]:20149520
[Au] Autor:Kaewsuk J; Thorasampan W; Thanuttamavong M; Seo GT
[Ad] Endereço:Department of Environmental Engineering, Faculty of Engineering, Changwon National University, 9, Sarim-dong Changwon, Kyungnam 641-773, Republic of Korea. jkaewsuk@changwon.ac.kr
[Ti] Título:Kinetic development and evaluation of membrane sequencing batch reactor (MSBR) with mixed cultures photosynthetic bacteria for dairy wastewater treatment.
[So] Source:J Environ Manage;91(5):1161-8, 2010 May.
[Is] ISSN:1095-8630
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:This experimental study was conducted to evaluate a membrane sequencing batch reactor (MSBR) with mixed culture photosynthetic bacteria for dairy wastewater treatment. The study was undertaken in two steps: laboratory and pilot scale experiments. In the first step, kinetics analysis of the MSBR was carried out in a laboratory scale experiment with influent COD concentration of 2500 mg/L. The pilot scale experiment was conducted to investigate the performance of the MSBR and checked the suitability of the kinetics for an engineering design. The kinetic coefficients K(s), k, k(d), Y and mu(m) were found to be 174-mg-COD/L, 7.42/d, 0.1383/d, 0.2281/d and 1.69/d, respectively. There were some deviations of COD removal efficiency between the design value and the actual value. From the kinetics estimation, COD effluent from the design was 27 mg/L while the average actual COD effluent from the experiment was 149 mg/L. Due to the different light source condition, the factors relating to light energy (i.e. L(f) and IR(%)) must be incorporated into engineering design and performance prediction with these kinetic coefficients of the photosynthetic MSBR.
[Mh] Termos MeSH primário: Biodegradação Ambiental
Reatores Biológicos/microbiologia
Indústria de Laticínios
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas
Eliminação de Resíduos Líquidos/métodos
Poluentes Químicos da Água
Purificação da Água/métodos
[Mh] Termos MeSH secundário: Resíduos Industriais
Cinética
Luz
Oxigênio
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Industrial Waste); 0 (Water Pollutants, Chemical); S88TT14065 (Oxygen)
[Em] Mês de entrada:1008
[Cu] Atualização por classe:131121
[Lr] Data última revisão:
131121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:100213
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1016/j.jenvman.2010.01.012


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[PMID]:16172936
[Au] Autor:Chen M; Bibby TS
[Ad] Endereço:School of Biological Sciences, University of Sydney, NSW 2006, Australia. minchen@bio. usyd.edu.au
[Ti] Título:Photosynthetic apparatus of antenna-reaction centres supercomplexes in oxyphotobacteria: insight through significance of Pcb/IsiA proteins.
[So] Source:Photosynth Res;86(1-2):165-73, 2005 Nov.
[Is] ISSN:0166-8595
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In this Review we give an overview of the structure and function of the membrane-bound photosynthetic antenna reaction centre complexes present in oxyphotobacteria. We summarise how variations in the organisation of these complexes have enabled oxyphotobacteria to exploit different ecological niches and discuss the evolutionary relationships of the IsiA/Pcb family of pigment-binding proteins.
[Mh] Termos MeSH primário: Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/química
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/metabolismo
Complexos de Proteínas Captadores de Luz/metabolismo
Fotossíntese
[Mh] Termos MeSH secundário: Evolução Molecular
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/efeitos dos fármacos
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/genética
Ferro/farmacologia
Complexos de Proteínas Captadores de Luz/química
Complexos de Proteínas Captadores de Luz/genética
Fotossíntese/efeitos dos fármacos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Light-Harvesting Protein Complexes); E1UOL152H7 (Iron)
[Em] Mês de entrada:0512
[Cu] Atualização por classe:171101
[Lr] Data última revisão:
171101
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:050921
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:11786230
[Au] Autor:Gómez-Baena G; Diez J; García-Fernández JM; El Alaoui S; Humanes L
[Ad] Endereço:Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Edificio Severo Ochoa, 1a planta, Campus de Rabanales, Universidad de Córdoba, E-14071 Córdoba, Spain.
[Ti] Título:Regulation of glutamine synthetase by metal-catalyzed oxidative modification in the marine oxyphotobacterium Prochlorococcus.
[So] Source:Biochim Biophys Acta;1568(3):237-44, 2001 Dec 19.
[Is] ISSN:0006-3002
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The inactivation of glutamine synthetase (GS; EC 6.3.1.2) by metal-catalyzed oxidation (MCO) systems was studied in several Prochlorococcus strains, including the axenic PCC 9511. GS was inactivated in the presence of various oxidative systems, either enzymatic (as NAD(P)H+NAD(P)H-oxidase+Fe(3+)+O(2)) or non-enzymatic (as ascorbate+Fe(3+)+O(2)). This process required the presence of oxygen and a metal cation, and is prevented under anaerobic conditions. Catalase and peroxidase, but not superoxide dismutase, effectively protected the enzyme against inactivation, suggesting that hydrogen peroxide mediates this mechanism, although it is not directly responsible for the reaction. Addition of azide (an inhibitor of both catalase and peroxidase) to the MCO systems enhanced the inactivation. Different thiols induced the inactivation of the enzyme, even in the absence of added metals. However, this inactivation could not be reverted by addition of strong oxidants, as hydrogen peroxide or oxidized glutathione. After studying the effect of addition of the physiological substrates and products of GS on the inactivation mechanism, we could detect a protective effect in the case of inorganic phosphate and glutamine. Immunochemical determinations showed that the concentration of GS protein significantly decreased by effect of the MCO systems, indicating that inactivation precedes the degradation of the enzyme.
[Mh] Termos MeSH primário: Glutamato-Amônia Ligase/biossíntese
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/enzimologia
Metais/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Anaerobiose
Cátions
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Compostos Férricos/farmacologia
Compostos Ferrosos/farmacologia
Regulação Enzimológica da Expressão Gênica/efeitos dos fármacos
Glutamato-Amônia Ligase/análise
Glutamato-Amônia Ligase/antagonistas & inibidores
Oxirredução
Compostos de Sulfidrila/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Cations); 0 (Enzyme Inhibitors); 0 (Ferric Compounds); 0 (Ferrous Compounds); 0 (Metals); 0 (Sulfhydryl Compounds); EC 6.3.1.2 (Glutamate-Ammonia Ligase)
[Em] Mês de entrada:0203
[Cu] Atualização por classe:161126
[Lr] Data última revisão:
161126
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:020112
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:9729743
[Au] Autor:Crofts AR; Berry EA
[Ad] Endereço:Center for Biophysics and Computational Biology, University of Illinois at Urbana-Champaign 61801, USA. a-crofts@uiuc.edu
[Ti] Título:Structure and function of the cytochrome bc1 complex of mitochondria and photosynthetic bacteria.
[So] Source:Curr Opin Struct Biol;8(4):501-9, 1998 Aug.
[Is] ISSN:0959-440X
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Progress has recently been made in the understanding of the function of the cytochrome bc1 complex and related proteins in the context of recent structural information. The structures support many features that were predicted from sequence analysis and biophysical studies, but contain some surprises. Most dramatically, it is apparent that the iron-sulfur protein can take up different positions in different crystals, suggesting a novel mechanism for electron transfer through domain movement. Evidence from studies of mutant strains, in which the function of the sites or the binding of inhibitors is perturbed, has provided clues about the mechanism.
[Mh] Termos MeSH primário: Grupo dos Citocromos b/metabolismo
Citocromos c1/metabolismo
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/metabolismo
Mitocôndrias/metabolismo
Complexos Multienzimáticos/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Grupo dos Citocromos b/química
Citocromos c1/química
Transporte de Elétrons
Bactérias Gram-Negativas Fotossintetizantes Oxigênicas/química
Proteínas com Ferro-Enxofre/metabolismo
Mitocôndrias/química
Complexos Multienzimáticos/química
Mutação
Complexo de Proteínas do Centro de Reação Fotossintética/metabolismo
Conformação Proteica
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S.; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Cytochrome b Group); 0 (Iron-Sulfur Proteins); 0 (Multienzyme Complexes); 0 (Photosynthetic Reaction Center Complex Proteins); 9035-42-1 (Cytochromes c1)
[Em] Mês de entrada:9811
[Cu] Atualização por classe:071114
[Lr] Data última revisão:
071114
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:980908
[St] Status:MEDLINE



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