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[PMID]:26546679
[Au] Autor:Hanna MG; Mela I; Wang L; Henderson RM; Chapman ER; Edwardson JM; Audhya A
[Ad] Endereço:From the Department of Biomolecular Chemistry, University of Wisconsin-Madison School of Medicine and Public Health, Madison, Wisconsin 53706.
[Ti] Título:Sar1 GTPase Activity Is Regulated by Membrane Curvature.
[So] Source:J Biol Chem;291(3):1014-27, 2016 Jan 15.
[Is] ISSN:1083-351X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The majority of biosynthetic secretory proteins initiate their journey through the endomembrane system from specific subdomains of the endoplasmic reticulum. At these locations, coated transport carriers are generated, with the Sar1 GTPase playing a critical role in membrane bending, recruitment of coat components, and nascent vesicle formation. How these events are appropriately coordinated remains poorly understood. Here, we demonstrate that Sar1 acts as the curvature-sensing component of the COPII coat complex and highlight the ability of Sar1 to bind more avidly to membranes of high curvature. Additionally, using an atomic force microscopy-based approach, we further show that the intrinsic GTPase activity of Sar1 is necessary for remodeling lipid bilayers. Consistent with this idea, Sar1-mediated membrane remodeling is dramatically accelerated in the presence of its guanine nucleotide-activating protein (GAP), Sec23-Sec24, and blocked upon addition of guanosine-5'-[(ß,γ)-imido]triphosphate, a poorly hydrolysable analog of GTP. Our results also indicate that Sar1 GTPase activity is stimulated by membranes that exhibit elevated curvature, potentially enabling Sar1 membrane scission activity to be spatially restricted to highly bent membranes that are characteristic of a bud neck. Taken together, our data support a stepwise model in which the amino-terminal amphipathic helix of GTP-bound Sar1 stably penetrates the endoplasmic reticulum membrane, promoting local membrane deformation. As membrane bending increases, Sar1 membrane binding is elevated, ultimately culminating in GTP hydrolysis, which may destabilize the bilayer sufficiently to facilitate membrane fission.
[Mh] Termos MeSH primário: Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/metabolismo
Proteínas de Caenorhabditis elegans/metabolismo
Caenorhabditis elegans/fisiologia
Retículo Endoplasmático/metabolismo
GTP Fosfo-Hidrolases/metabolismo
Guanosina Trifosfato/metabolismo
Modelos Biológicos
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Substituição de Aminoácidos
Animais
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/efeitos dos fármacos
Vesículas Revestidas pelo Complexo de Proteína do Envoltório/ultraestrutura
Caenorhabditis elegans/efeitos dos fármacos
Caenorhabditis elegans/enzimologia
Caenorhabditis elegans/ultraestrutura
Proteínas de Caenorhabditis elegans/antagonistas & inibidores
Proteínas de Caenorhabditis elegans/química
Proteínas de Caenorhabditis elegans/genética
Retículo Endoplasmático/ultraestrutura
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
GTP Fosfo-Hidrolases/antagonistas & inibidores
GTP Fosfo-Hidrolases/química
GTP Fosfo-Hidrolases/genética
Proteínas Ativadoras de GTPase/antagonistas & inibidores
Proteínas Ativadoras de GTPase/genética
Proteínas Ativadoras de GTPase/metabolismo
Guanilil Imidodifosfato/farmacologia
Seres Humanos
Bicamadas Lipídicas/química
Bicamadas Lipídicas/metabolismo
Microdomínios da Membrana/efeitos dos fármacos
Microdomínios da Membrana/metabolismo
Microdomínios da Membrana/ultraestrutura
Microscopia de Força Atômica
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/antagonistas & inibidores
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/química
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/genética
Mutação
Forma das Organelas/efeitos dos fármacos
Interferência de RNA
Receptores Proteína Tirosina Quinases/genética
Receptores Proteína Tirosina Quinases/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Proteínas de Transporte Vesicular/antagonistas & inibidores
Proteínas de Transporte Vesicular/genética
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
Proteínas Ativadoras de ras GTPase/genética
Proteínas Ativadoras de ras GTPase/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Caenorhabditis elegans Proteins); 0 (Enzyme Inhibitors); 0 (GAP-1 protein, C elegans); 0 (GTPase-Activating Proteins); 0 (Lipid Bilayers); 0 (Recombinant Proteins); 0 (SEC-24 protein, C elegans); 0 (Vesicular Transport Proteins); 0 (ras GTPase-Activating Proteins); 0 (sec-23 protein, C elegans); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); 86-01-1 (Guanosine Triphosphate); EC 2.7.10.1 (Receptor Protein-Tyrosine Kinases); EC 3.6.1.- (GTP Phosphohydrolases); EC 3.6.1.- (SAR1B protein, human); EC 3.6.1.- (Sar1 protein, C elegans); EC 3.6.5.2 (Monomeric GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1606
[Cu] Atualização por classe:170922
[Lr] Data última revisão:
170922
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:151108
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1074/jbc.M115.672287


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[PMID]:26593415
[Au] Autor:Shpakov AO; Derkach KV; Shpakova EA
[Ad] Endereço:Laboratory of Molecular Endocrinology, I. M. Sechenov Institute of Evolutionary Physiology and Biochemistry, Russian Academy of Sciences, St. Petersburg, Russia. alex_shpakov@list.ru.
[Ti] Título:Regulation of the Melanocortin-Sensitive Adenylate Cyclase System by N-Acylated Peptide 71-82 of Type 4 Melanocortin Receptor.
[So] Source:Bull Exp Biol Med;160(1):40-4, 2015 Nov.
[Is] ISSN:1573-8221
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The peptides structurally corresponding in to cytoplasmic loops of G protein-coupled receptors (GPCR) are able to control functional activity of homologous receptors and the corresponding signaling pathways. Modification of these peptides with hydrophobic radicals enhances their biological activity due to penetration of lipophilic derivatives through the membrane and anchoring near their targets, GPCR. We synthesized an N-palmitoylated peptide Palm-Val-[Lys-Asn-Lys-Asn-Leu-His-Ser-Pro-(Nle)-Tyr-Phe-Phe71-82]-amide-Palm-Val-(71-82) structurally corresponding to cytoplasmic loop 1 of melanocortin 4 receptor (M4R). We found that in micromolar concentrations it very effectively suppresses stimulation of basal adenylate cyclase activity and basal level of GppNHp binding of heterotrimeric G proteins produced by THIQ and α-melanocyte stimulating hormone (α-MSH), agonists of M4R homologous to the peptide, in synaptosomal membranes of rat brain. The peptide Palm-Val-(71-82) also reduced, albeit to a significantly less extent, stimulation of adenylate cyclase and G-proteins by M3R agonist of γ-MSH, due to high homology of the peptide primary structure to M3R cytoplasmic loop 1. The synthesized peptide with activity of M4R/M3R antagonist can be used for the development of regulators of M4R and M3R and the corresponding biochemical and physiological processes.
[Mh] Termos MeSH primário: Receptor Tipo 4 de Melanocortina/antagonistas & inibidores
[Mh] Termos MeSH secundário: Adenilil Ciclases/metabolismo
Sequência de Aminoácidos
Animais
Química Encefálica
Guanilil Imidodifosfato/farmacologia
Lipoilação
Masculino
Dados de Sequência Molecular
Fragmentos de Peptídeos/síntese química
Fragmentos de Peptídeos/farmacologia
Processamento de Proteína Pós-Traducional
Ratos
Ratos Wistar
Receptor Tipo 3 de Melanocortina/agonistas
Receptor Tipo 3 de Melanocortina/antagonistas & inibidores
Receptor Tipo 3 de Melanocortina/fisiologia
Receptor Tipo 4 de Melanocortina/agonistas
Receptor Tipo 4 de Melanocortina/química
Transdução de Sinais/fisiologia
Sinaptossomos/efeitos dos fármacos
Sinaptossomos/metabolismo
Tetra-Hidroisoquinolinas/farmacologia
Triazóis/farmacologia
alfa-MSH/farmacologia
gama-MSH/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (N-(1,2,3,4-tetrahydroisoquinolinium-3-ylcarbonyl)-1-(4-chlorobenzyl)-2-(4-cyclohexyl-4-(1H-1,2,4-triazol-1-ylmethyl)piperidin-1-yl)-2-oxoethylamine); 0 (Peptide Fragments); 0 (Receptor, Melanocortin, Type 3); 0 (Receptor, Melanocortin, Type 4); 0 (Tetrahydroisoquinolines); 0 (Triazoles); 0 (gamma-MSH); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); 581-05-5 (alpha-MSH); EC 4.6.1.1 (Adenylyl Cyclases)
[Em] Mês de entrada:1609
[Cu] Atualização por classe:151207
[Lr] Data última revisão:
151207
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:151124
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s10517-015-3093-4


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[PMID]:26370501
[Au] Autor:Yan L; Sun S; Wang W; Shi J; Hu X; Wang S; Su D; Rao Z; Hu J; Lou Z
[Ad] Endereço:School of Medicine, Tsinghua University, Beijing, China 100084.
[Ti] Título:Structures of the yeast dynamin-like GTPase Sey1p provide insight into homotypic ER fusion.
[So] Source:J Cell Biol;210(6):961-72, 2015 Sep 14.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Homotypic membrane fusion of the endoplasmic reticulum is mediated by dynamin-like guanosine triphosphatases (GTPases), which include atlastin (ATL) in metazoans and Sey1p in yeast. In this paper, we determined the crystal structures of the cytosolic domain of Sey1p derived from Candida albicans. The structures reveal a stalk-like, helical bundle domain following the GTPase, which represents a previously unidentified configuration of the dynamin superfamily. This domain is significantly longer than that of ATL and critical for fusion. Sey1p forms a side-by-side dimer in complex with GMP-PNP or GDP/AlF4(-) but is monomeric with GDP. Surprisingly, Sey1p could mediate fusion without GTP hydrolysis, even though fusion was much more efficient with GTP. Sey1p was able to replace ATL in mammalian cells, and the punctate localization of Sey1p was dependent on its GTPase activity. Despite the common function of fusogenic GTPases, our results reveal unique features of Sey1p.
[Mh] Termos MeSH primário: Candida albicans/enzimologia
Retículo Endoplasmático/enzimologia
Proteínas Fúngicas/química
GTP Fosfo-Hidrolases/química
Fusão de Membrana
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Fator de Indução de Apoptose/química
Fator de Indução de Apoptose/metabolismo
Células COS
Candida albicans/genética
Cercopithecus aethiops
Cristalização
Cristalografia por Raios X
Proteínas Fúngicas/genética
Proteínas Fúngicas/metabolismo
GTP Fosfo-Hidrolases/genética
GTP Fosfo-Hidrolases/metabolismo
Guanosina Difosfato/química
Guanosina Difosfato/metabolismo
Guanosina Trifosfato/química
Guanosina Trifosfato/metabolismo
Guanilil Imidodifosfato/química
Guanilil Imidodifosfato/metabolismo
Hidrólise
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
Multimerização Proteica
Estrutura Secundária de Proteína
Estrutura Terciária de Proteína
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Relação Estrutura-Atividade
Transfecção
Proteínas de Transporte Vesicular/química
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Apoptosis Inducing Factor); 0 (Fungal Proteins); 0 (SEY1 protein, S cerevisiae); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); 0 (Vesicular Transport Proteins); 146-91-8 (Guanosine Diphosphate); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); 86-01-1 (Guanosine Triphosphate); EC 3.6.1.- (GTP Phosphohydrolases)
[Em] Mês de entrada:1512
[Cu] Atualização por classe:171121
[Lr] Data última revisão:
171121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150916
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201502078


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[PMID]:25618148
[Au] Autor:Yanagisawa T; Ishii R; Hikida Y; Fukunaga R; Sengoku T; Sekine S; Yokoyama S
[Ad] Endereço:RIKEN Systems and Structural Biology Center, 1-7-22 Suehiro-cho, Tsurumi, Yokohama, 230-0045, Japan.
[Ti] Título:A SelB/EF-Tu/aIF2γ-like protein from Methanosarcina mazei in the GTP-bound form binds cysteinyl-tRNA(Cys.).
[So] Source:J Struct Funct Genomics;16(1):25-41, 2015 Mar.
[Is] ISSN:1570-0267
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The putative translation elongation factor Mbar_A0971 from the methanogenic archaeon Methanosarcina barkeri was proposed to be the pyrrolysine-specific paralogue of EF-Tu ("EF-Pyl"). In the present study, the crystal structures of its homologue from Methanosarcina mazei (MM1309) were determined in the GMPPNP-bound, GDP-bound, and apo forms, by the single-wavelength anomalous dispersion phasing method. The three MM1309 structures are quite similar (r.m.s.d. < 0.1 Å). The three domains, corresponding to domains 1, 2, and 3 of EF-Tu/SelB/aIF2γ, are packed against one another to form a closed architecture. The MM1309 structures resemble those of bacterial/archaeal SelB, bacterial EF-Tu in the GTP-bound form, and archaeal initiation factor aIF2γ, in this order. The GMPPNP and GDP molecules are visible in their co-crystal structures. Isothermal titration calorimetry measurements of MM1309·GTP·Mg(2+), MM1309·GDP·Mg(2+), and MM1309·GMPPNP·Mg(2+) provided dissociation constants of 0.43, 26.2, and 222.2 µM, respectively. Therefore, the affinities of MM1309 for GTP and GDP are similar to those of SelB rather than those of EF-Tu. Furthermore, the switch I and II regions of MM1309 are involved in domain-domain interactions, rather than nucleotide binding. The putative binding pocket for the aminoacyl moiety on MM1309 is too small to accommodate the pyrrolysyl moiety, based on a comparison of the present MM1309 structures with that of the EF-Tu·GMPPNP·aminoacyl-tRNA ternary complex. A hydrolysis protection assay revealed that MM1309 binds cysteinyl (Cys)-tRNA(Cys) and protects the aminoacyl bond from non-enzymatic hydrolysis. Therefore, we propose that MM1309 functions as either a guardian protein that protects the Cys moiety from oxidation or an alternative translation factor for Cys-tRNA(Cys).
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Arqueais/química
Guanosina Trifosfato/química
Methanosarcina/química
RNA de Transferência de Cisteína/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Proteínas Arqueais/genética
Proteínas Arqueais/metabolismo
Calorimetria
Cristalografia por Raios X
Guanosina Difosfato/química
Guanosina Difosfato/metabolismo
Guanosina Trifosfato/metabolismo
Guanilil Imidodifosfato/química
Guanilil Imidodifosfato/metabolismo
Cinética
Methanosarcina/genética
Methanosarcina/metabolismo
Modelos Moleculares
Dados de Sequência Molecular
Estrutura Molecular
Conformação de Ácido Nucleico
Fator Tu de Elongação de Peptídeos/química
Fator Tu de Elongação de Peptídeos/genética
Fator Tu de Elongação de Peptídeos/metabolismo
Fatores de Alongamento de Peptídeos/química
Fatores de Alongamento de Peptídeos/genética
Fatores de Alongamento de Peptídeos/metabolismo
Fatores de Iniciação de Peptídeos/química
Fatores de Iniciação de Peptídeos/genética
Fatores de Iniciação de Peptídeos/metabolismo
Ligação Proteica
Estrutura Terciária de Proteína
RNA de Transferência de Cisteína/metabolismo
Homologia de Sequência de Aminoácidos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Archaeal Proteins); 0 (Peptide Elongation Factors); 0 (Peptide Initiation Factors); 0 (RNA, Transfer, Cys); 0 (initiation factor 2, archaeal); 146-91-8 (Guanosine Diphosphate); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); 86-01-1 (Guanosine Triphosphate); EC 3.6.1.- (Peptide Elongation Factor Tu)
[Em] Mês de entrada:1512
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150126
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s10969-015-9193-6


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[PMID]:25615965
[Au] Autor:Lardong JA; Driller JH; Depner H; Weise C; Petzoldt A; Wahl MC; Sigrist SJ; Loll B
[Ad] Endereço:Institut für Chemie und Biochemie Abteilung Strukturbiochemie, Freie Universität Berlin, Takustrasse 6, 15195 Berlin, Germany.
[Ti] Título:Structures of Drosophila melanogaster Rab2 and Rab3 bound to GMPPNP.
[So] Source:Acta Crystallogr F Struct Biol Commun;71(Pt 1):34-40, 2015 Jan 01.
[Is] ISSN:2053-230X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Rab GTPases belong to the large family of Ras proteins. They act as key regulators of membrane organization and intracellular trafficking. Functionally, they act as switches. In the active GTP-bound form they can bind to effector proteins to facilitate the delivery of transport vesicles. Upon stimulation, the GTP is hydrolyzed and the Rab proteins undergo conformational changes in their switch regions. This study focuses on Rab2 and Rab3 from Drosophila melanogaster. Whereas Rab2 is involved in vesicle transport between the Golgi and the endoplasmatic reticulum, Rab3 is a key player in exocytosis, and in the synapse it is involved in the assembly of the presynaptic active zone. Here, high-resolution crystal structures of Rab2 and Rab3 in complex with GMPPNP and Mg2+ are presented. In the structure of Rab3 a modified cysteine residue is observed with an enigmatic electron density attached to its thiol function.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Drosophila/química
Drosophila melanogaster/enzimologia
Guanilil Imidodifosfato/química
Proteína rab2 de Ligação ao GTP/química
Proteínas rab3 de Ligação ao GTP/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Domínio Catalítico
Cristalografia por Raios X
Modelos Moleculares
Dados de Sequência Molecular
Ligação Proteica
Estrutura Secundária de Proteína
Homologia Estrutural de Proteína
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Drosophila Proteins); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); EC 3.6.5.2 (rab2 GTP-Binding Protein); EC 3.6.5.2 (rab3 GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1510
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150124
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1107/S2053230X1402617X


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[PMID]:25929132
[Au] Autor:Derkach KV; Bondareva VM; Moyseyuk IV; Shpakov AO
[Ti] Título:[The influence of two-month treatment with bromocryptine on activity of the adenylyl cyclase signaling system in the myocardium and testes of rats with type 2 diabetes mellitus].
[So] Source:Tsitologiia;56(12):907-18, 2014.
[Is] ISSN:0041-3771
[Cp] País de publicação:Russia (Federation)
[La] Idioma:rus
[Ab] Resumo:One of the common complications of type 2 diabetes mellitus (DM2) are cardiovascular diseases and dysfunctions of the reproductive system, indicating the urgency of developing new approaches to their correction. Last years for the treatment of DM2 began to use bromocryptine (BC), the agonist of type 2 dopamine receptors, which not only restores the energy metabolism, but also prevents the development of cardiovascular diseases. However, the mechanisms and targets of BC action are poorly understood. The purpose of this study was to investigate the effect of BC treatment on functional activity of adenylyl cyclase signaling system (ACSS) in the myocardium and testes of male rats with DM2, which is caused by high-fat diet and treatment with streptozotocin (25 mg/kg). The treatment with BC (60 days, orally at a dose of 0.6 mg/kg once every two days) was started 90 days after the beginning of high-fat diet. Diabetic rats had an increased body weight, elevated triglycerides level, impaired glucose tolerance, and insulin resistance. The treatment with BC resulted in the restoration of glycometabolic indicators and in the improvement of insulin sensitivity. Adenylyl cyclase (AC) stimulating effects of guanylylimidodiphosphate (GppNHp), relaxin, and agonists of ß-adrenergic receptors (ß3-AR)--isoproterenol and norepinephrine were decreased in the miocardium of the diabetic rats. The corresponding effects of the ß-agonists BRL-37344 and CL-316243 was preserved. The inhibitory effect of somatostatin on forskolin-stimulated AC activity was attenuated, while the inhibitory effect of noradrenaline mediated through α2-AR increased. The treatment with BC resulted in the normalization of the adrenergic signaling in the myocardium and partially restoration of AC effects of relaxin and somatostatin. In the testes of diabetic rats, the basal and stimulated by GppNHp, forskolin, human chorionic gonadotropin and pituitary AC-activating polypeptide AC activity were decreased, and the inhibitory effect of somatostatin was attenuated. The changes in testicular ACSS in the case of BC treatment were weakly expressed. Thus, long-term BC treatment restores the functional activity of ACSS in the myocardium and testes of diabetic rats that underlies the therapeutic effect of BC on functions of the cardiovascular and reproductive systems disturbed in DM2 and should be considered when developing strategies for treatment type 2 diabetes and its complications.
[Mh] Termos MeSH primário: Adenilil Ciclases/metabolismo
Bromocriptina/farmacologia
Diabetes Mellitus Experimental/tratamento farmacológico
Agonistas de Dopamina/farmacologia
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
[Mh] Termos MeSH secundário: Administração Oral
Animais
Glicemia/metabolismo
Diabetes Mellitus Experimental/etiologia
Diabetes Mellitus Experimental/metabolismo
Diabetes Mellitus Experimental/patologia
Diabetes Mellitus Tipo 2/metabolismo
Diabetes Mellitus Tipo 2/patologia
Dieta Hiperlipídica/efeitos adversos
Dioxóis/farmacologia
Esquema de Medicação
Etanolaminas/farmacologia
Guanilil Imidodifosfato/farmacologia
Seres Humanos
Resistência à Insulina
Isoproterenol/farmacologia
Masculino
Miocárdio/metabolismo
Miocárdio/patologia
Norepinefrina/farmacologia
Ratos
Ratos Wistar
Relaxina/farmacologia
Estreptozocina
Testículo/efeitos dos fármacos
Testículo/metabolismo
Testículo/patologia
Triglicerídeos/sangue
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Blood Glucose); 0 (Dioxoles); 0 (Dopamine Agonists); 0 (Ethanolamines); 0 (Triglycerides); 138908-40-4 (disodium (R,R)-5-(2-((2-(3-chlorophenyl)-2-hydroxyethyl)-amino)propyl)-1,3-benzodioxole-2,3-dicarboxylate); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); 3A64E3G5ZO (Bromocriptine); 5DZZ1926YW (BRL 37344); 5W494URQ81 (Streptozocin); 9002-69-1 (Relaxin); EC 4.6.1.1 (Adenylyl Cyclases); L628TT009W (Isoproterenol); X4W3ENH1CV (Norepinephrine)
[Em] Mês de entrada:1505
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150502
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:25128531
[Au] Autor:Kosami K; Ohki I; Nagano M; Furuita K; Sugiki T; Kawano Y; Kawasaki T; Fujiwara T; Nakagawa A; Shimamoto K; Kojima C
[Ad] Endereço:From the Institute for Protein Research, Osaka University, Suita, Osaka 565-0871.
[Ti] Título:The crystal structure of the plant small GTPase OsRac1 reveals its mode of binding to NADPH oxidase.
[So] Source:J Biol Chem;289(41):28569-78, 2014 Oct 10.
[Is] ISSN:1083-351X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Rac/Rop proteins are Rho-type small GTPases that act as molecular switches in plants. Recent studies have identified these proteins as key components in many major plant signaling pathways, such as innate immunity, pollen tube growth, and root hair formation. In rice, the Rac/Rop protein OsRac1 plays an important role in regulating the production of reactive oxygen species (ROS) by the NADPH oxidase OsRbohB during innate immunity. However, the molecular mechanism by which OsRac1 regulates OsRbohB remains unknown. Here, we report the crystal structure of OsRac1 complexed with the non-hydrolyzable GTP analog guanosine 5'-(ß,γ-imido)triphosphate at 1.9 Å resolution; this represents the first active-form structure of a plant small GTPase. To elucidate the ROS production in rice cells, structural information was used to design OsRac1 mutants that displayed reduced binding to OsRbohB. Only mutations in the OsRac1 Switch I region showed attenuated interactions with OsRbohB in vitro. In particular, Tyr(39) and Asp(45) substitutions suppressed ROS production in rice cells, indicating that these residues are critical for interaction with and activation of OsRbohB. Structural comparison of active-form OsRac1 with AtRop9 in its GDP-bound inactive form showed a large conformational difference in the vicinity of these residues. Our results provide new insights into the molecular mechanism of the immune response through OsRac1 and the various cellular responses associated with plant Rac/Rop proteins.
[Mh] Termos MeSH primário: Guanilil Imidodifosfato/química
NADPH Oxidases/química
Oryza/química
Fosfatos de Fosfatidilinositol/química
Proteínas de Plantas/química
Proteínas rac1 de Ligação ao GTP/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Arabidopsis/enzimologia
Arabidopsis/genética
Proteínas de Arabidopsis/química
Proteínas de Arabidopsis/genética
Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Sítios de Ligação
Cristalografia por Raios X
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Regulação da Expressão Gênica de Plantas
Guanilil Imidodifosfato/metabolismo
Modelos Moleculares
Dados de Sequência Molecular
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/química
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/genética
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/metabolismo
Mutação
NADPH Oxidases/genética
NADPH Oxidases/metabolismo
Oryza/enzimologia
Oryza/genética
Oryza/imunologia
Oxirredução
Fosfatos de Fosfatidilinositol/metabolismo
Imunidade Vegetal
Proteínas de Plantas/genética
Proteínas de Plantas/metabolismo
Ligação Proteica
Estrutura Secundária de Proteína
Estrutura Terciária de Proteína
Espécies Reativas de Oxigênio/química
Espécies Reativas de Oxigênio/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Transdução de Sinais
Proteínas rac1 de Ligação ao GTP/genética
Proteínas rac1 de Ligação ao GTP/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Phosphatidylinositol Phosphates); 0 (Plant Proteins); 0 (Reactive Oxygen Species); 0 (Recombinant Proteins); 0 (phosphatidylinositol 3-phosphate); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); EC 1.6.3.- (NADPH Oxidases); EC 3.6.5.2 (Monomeric GTP-Binding Proteins); EC 3.6.5.2 (ROP9 protein, Arabidopsis); EC 3.6.5.2 (rac1 GTP-Binding Protein)
[Em] Mês de entrada:1502
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:140817
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1074/jbc.M114.603282


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[PMID]:25064512
[Au] Autor:Yamamoto H; Unbehaun A; Loerke J; Behrmann E; Collier M; Bürger J; Mielke T; Spahn CM
[Ad] Endereço:1] Institute of Medical Physics and Biophysics, Charité-Universitätsmedizin, Berlin, Germany. [2].
[Ti] Título:Structure of the mammalian 80S initiation complex with initiation factor 5B on HCV-IRES RNA.
[So] Source:Nat Struct Mol Biol;21(8):721-7, 2014 Aug.
[Is] ISSN:1545-9985
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The universally conserved eukaryotic initiation factor (eIF) 5B, a translational GTPase, is essential for canonical translation initiation. It is also required for initiation facilitated by the internal ribosomal entry site (IRES) of hepatitis C virus (HCV) RNA. eIF5B promotes joining of 60S ribosomal subunits to 40S ribosomal subunits bound by initiator tRNA (Met-tRNAi(Met)). However, the exact molecular mechanism by which eIF5B acts has not been established. Here we present cryo-EM reconstructions of the mammalian 80S-HCV-IRES-Met-tRNAi(Met)-eIF5B-GMPPNP complex. We obtained two substates distinguished by the rotational state of the ribosomal subunits and the configuration of initiator tRNA in the peptidyl (P) site. Accordingly, a combination of conformational changes in the 80S ribosome and in initiator tRNA facilitates binding of the Met-tRNAi(Met) to the 60S P site and redefines the role of eIF5B as a tRNA-reorientation factor.
[Mh] Termos MeSH primário: Fatores de Iniciação em Eucariotos/química
Hepacivirus/genética
RNA Viral/química
Subunidades Ribossômicas Maiores de Eucariotos/química
Subunidades Ribossômicas Menores de Eucariotos/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Microscopia Crioeletrônica
Análise de Fourier
Guanilil Imidodifosfato/química
Modelos Moleculares
Conformação de Ácido Nucleico
Ligação Proteica
Estrutura Quaternária de Proteína
Estrutura Terciária de Proteína
RNA de Transferência de Metionina/química
Coelhos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (RNA, Transfer, Met); 0 (RNA, Viral); 0 (eukaryotic initiation factor-5B); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate)
[Em] Mês de entrada:1410
[Cu] Atualização por classe:170922
[Lr] Data última revisão:
170922
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:140728
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/nsmb.2859


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PubMed Central Texto completo
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[PMID]:24419631
[Au] Autor:Kosami K; Ohki I; Hayashi K; Tabata R; Usugi S; Kawasaki T; Fujiwara T; Nakagawa A; Shimamoto K; Kojima C
[Ad] Endereço:Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871, Japan.
[Ti] Título:Purification, crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of a rice Rac/Rop GTPase, OsRac1.
[So] Source:Acta Crystallogr F Struct Biol Commun;70(Pt 1):113-5, 2014 Jan.
[Is] ISSN:2053-230X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Small GTPases regulate a large variety of key cellular processes. Plant small Rac/Rop GTPases have recently received broad attention as it is becoming clear that these enzymes regulate various plant cellular processes. OsRac1, a rice Rac/Rop protein, is a key regulator of reactive oxygen species (ROS) production and induces immune responses. Although four structures of plant small GTPases have been reported, all of these were of the inactive form. Here, OsRac1 was purified and co-crystallized with the GTP analogue 5'-guanylyl imidodiphosphate (GMPPNP). The crystal belonged to space group P2(1)2(1)2(1) and a complete data set was collected to 1.9 Šresolution.
[Mh] Termos MeSH primário: Oryza/enzimologia
Proteínas de Plantas/química
Proteínas de Plantas/isolamento & purificação
Proteínas rac de Ligação ao GTP/química
Proteínas rac de Ligação ao GTP/isolamento & purificação
[Mh] Termos MeSH secundário: Cristalização
Cristalografia por Raios X
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Guanilil Imidodifosfato/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Plant Proteins); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); EC 3.6.5.2 (rac GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1408
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:140115
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1107/S2053230X13033645


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[PMID]:23334348
[Au] Autor:Mulukala Narasimha SK; Gunda SK; Shaik M
[Ad] Endereço:Bioinformatics Division, Osmania University, Hyderabad 500007 Andhra Pradesh, India. sandeep2k9@yahoo.com
[Ti] Título:Comparative modeling of Rab6 proteins: identification of key residues and their interactions with guanine nucleotides.
[So] Source:J Mol Model;19(4):1891-900, 2013 Apr.
[Is] ISSN:0948-5023
[Cp] País de publicação:Germany
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The cytoplasm of a eukaryotic cell consists of a wide variety of membrane bound cell organelles and continuous flow of proteins amongst these organelles is a major challenge and must be stringently maintained in order to continue the correct biochemical functioning inside a cell. The transportation of various proteins amongst these organelles is facilitated by a vast Tubulo-vesicular network mediated by carrier proteins. The Rabs belong to small G proteins super family involved in the regulation and vesicle transport in between the organelles by shuttling between the active GTP and inactive GDP bound states. In this paper we put forth the homology modeling and docking studies of Rab6A proteins (Mus musculus, Gallus gallus and Caenorhabditis elegans) with GTP, GMP-PNP and GDP molecules and a comparative study between these proteins is done to identify key residues out of which serine of the phosphate binding loop (P - loop) and aspartic acid showed prominent interactions with the GTP, GDP and GMP-PNP nucleotides and cogitate that aspartic acid might also help in the stabilization of the switch I region of the Rab proteins besides serine.
[Mh] Termos MeSH primário: Ácido Aspártico/química
Guanosina Difosfato/química
Guanosina Trifosfato/química
Guanilil Imidodifosfato/química
Serina/química
Proteínas rab de Ligação ao GTP/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Caenorhabditis elegans
Galinhas
Camundongos
Simulação de Acoplamento Molecular
Dados de Sequência Molecular
Ligação Proteica
Alinhamento de Sequência
Homologia Estrutural de Proteína
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Rab6 protein); 146-91-8 (Guanosine Diphosphate); 30KYC7MIAI (Aspartic Acid); 34273-04-6 (Guanylyl Imidodiphosphate); 452VLY9402 (Serine); 86-01-1 (Guanosine Triphosphate); EC 3.6.5.2 (rab GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1309
[Cu] Atualização por classe:171013
[Lr] Data última revisão:
171013
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:130122
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s00894-012-1746-z



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