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[PMID]:26237751
[Au] Autor:Guo P; Jiang S; Bai C; Zhang W; Zhao Q; Liu C
[Ad] Endereço:State Key Laboratory of Plant Cell and Chromosome Engineering, Institute of Genetics and Developmental Biology, Chinese Academy of Sciences, Beijing, China.
[Ti] Título:Asymmetric functional interaction between chaperonin and its plastidic cofactors.
[So] Source:FEBS J;282(20):3959-70, 2015 Oct.
[Is] ISSN:1742-4658
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The specific cochaperonin, chloroplast chaperonin (Cpn)20, consisting of two tandem GroES-like domains, is present abundantly in plant and algal chloroplasts, in addition to Cpn10, which is similar in size to GroES. How Cpn20 oligomers, containing six or eight 10-kDa domains, cooperate with the heptameric ring of chaperonin at the same time as encountering symmetry mismatch is unclear. In the present study, we characterized the functional cooperation of cochaperonins, including two plastidic Cpn20 homo-oligomers from Arabidopsis (AtCpn20) and Chlamydomonas (CrCPN20), and one algal CrCPNs hetero-oligomer, consisting of three cochaperonins, CrCPN11, CrCPN20 and CrCPN23, with two chaperonins, Escherichia coli GroEL and Chlamydomonas CrCPN60. AtCpn20 and CrCPNs were functional for assisting both chaperonins in folding model substrates ribulose bisphosphate carboxylase oxygenase from Rhodospirillum rubrum (RrRubisco) in vitro and complementing GroES function in E. coli. CrCPN20 cooperated only with CrCPN60 (and not GroEL) to refold RrRubisco in vitro and showed differential complementation with the two chaperonins in E. coli. Cochaperonin concatamers, consisting of six to eight covalently linked 10-kDa domains, were functionally similar to their respective native forms. Our results indicate that symmetrical match between chaperonin and cochaperonin is not an absolute requisite for functional cooperation.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Algas/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Cloroplastos/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Modelos Moleculares
Ribulose-Bifosfato Carboxilase/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Algas/agonistas
Proteínas de Algas/química
Proteínas de Algas/genética
Arabidopsis/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/agonistas
Proteínas de Arabidopsis/química
Proteínas de Arabidopsis/genética
Proteínas de Bactérias/agonistas
Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Chaperonina 10/agonistas
Chaperonina 10/química
Chaperonina 10/genética
Chaperonina 10/metabolismo
Chaperonina 60/agonistas
Chaperonina 60/química
Chaperonina 60/genética
Chaperonina 60/metabolismo
Chlamydomonas/metabolismo
Escherichia coli/metabolismo
Proteínas de Escherichia coli/agonistas
Proteínas de Escherichia coli/química
Proteínas de Escherichia coli/genética
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/agonistas
Chaperoninas do Grupo I/química
Chaperoninas do Grupo I/genética
Peso Molecular
Multimerização Proteica
Redobramento de Proteína
Proteínas Recombinantes de Fusão/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Rhodospirillum rubrum/enzimologia
Rhodospirillum rubrum/metabolismo
Ribulose-Bifosfato Carboxilase/química
Ribulose-Bifosfato Carboxilase/genética
[Pt] Tipo de publicação:COMPARATIVE STUDY; JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Algal Proteins); 0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Chaperonin 10); 0 (Chaperonin 60); 0 (Cpn20 protein, Arabidopsis); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 0 (Recombinant Proteins); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins); EC 4.1.1.39 (Ribulose-Bisphosphate Carboxylase)
[Em] Mês de entrada:1604
[Cu] Atualização por classe:151015
[Lr] Data última revisão:
151015
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150804
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1111/febs.13390


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[PMID]:25822285
[Au] Autor:Dalton KM; Frydman J; Pande VS
[Ad] Endereço:Biophysics Program, Stanford University, Stanford, California, United States of America.
[Ti] Título:The dynamic conformational cycle of the group I chaperonin C-termini revealed via molecular dynamics simulation.
[So] Source:PLoS One;10(3):e0117724, 2015.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Chaperonins are large ring shaped oligomers that facilitate protein folding by encapsulation within a central cavity. All chaperonins possess flexible C-termini which protrude from the equatorial domain of each subunit into the central cavity. Biochemical evidence suggests that the termini play an important role in the allosteric regulation of the ATPase cycle, in substrate folding and in complex assembly and stability. Despite the tremendous wealth of structural data available for numerous orthologous chaperonins, little structural information is available regarding the residues within the C-terminus. Herein, molecular dynamics simulations are presented which localize the termini throughout the nucleotide cycle of the group I chaperonin, GroE, from Escherichia coli. The simulation results predict that the termini undergo a heretofore unappreciated conformational cycle which is coupled to the nucleotide state of the enzyme. As such, these results have profound implications for the mechanism by which GroE utilizes nucleotide and folds client proteins.
[Mh] Termos MeSH primário: Chaperoninas do Grupo I/química
Simulação de Dinâmica Molecular
Conformação Proteica
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
[Mh] Termos MeSH secundário: Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins)
[Em] Mês de entrada:1602
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150331
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0117724


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[PMID]:25419702
[Au] Autor:Vitlin Gruber A; Zizelski G; Azem A; Weiss C
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry and Molecular Biology, Tel Aviv University, Tel Aviv, Israel.
[Ti] Título:The Cpn10(1) co-chaperonin of A. thaliana functions only as a hetero-oligomer with Cpn20.
[So] Source:PLoS One;9(11):e113835, 2014.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The A. thaliana genome encodes five co-chaperonin homologs, three of which are destined to the chloroplast. Two of the proteins, Cpn10(2) and Cpn20, form functional homo-oligomers in vitro. In the current work, we present data on the structure and function of the third A. thaliana co-chaperonin, which exhibits unique properties. We found that purified recombinant Cpn10(1) forms inactive dimers in solution, in contrast to the active heptamers that are formed by canonical Cpn10s. Additionally, our data demonstrate that Cpn10(1) is capable of assembling into active hetero-oligomers together with Cpn20. This finding was reinforced by the formation of active co-chaperonin species upon mixing an inactive Cpn20 mutant with the inactive Cpn10(1). The present study constitutes the first report of a higher plant Cpn10 subunit that is able to function only upon formation of hetero-oligomers with other co-chaperonins.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Arabidopsis/química
Chaperoninas/química
Chaperoninas do Grupo I/química
Multimerização Proteica
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Arabidopsis/genética
Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Chaperoninas/genética
Chaperoninas/metabolismo
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Chaperoninas do Grupo I/genética
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Modelos Moleculares
Mutação
Subunidades Proteicas/química
Subunidades Proteicas/genética
Subunidades Proteicas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Cpn10(1) protein, Arabidopsis); 0 (Cpn20 protein, Arabidopsis); 0 (Protein Subunits); EC 3.6.1.- (Chaperonins); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins)
[Em] Mês de entrada:1601
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141125
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0113835


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[PMID]:24369350
[Au] Autor:Zhang X; Jiang T; Yu Y; Wu Z; Jiang S; Lu K; Feng X; Liang S; Lu Y; Wang X; Zhang D
[Ad] Endereço:MOE Systems Biology and Bioinformatics Laboratory, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing, 100084, China.
[Ti] Título:Arabidopsis co-chaperonin CPN20 antagonizes Mg-chelatase H subunit to derepress ABA-responsive WRKY40 transcription repressor.
[So] Source:Sci China Life Sci;57(1):11-21, 2014 Jan.
[Is] ISSN:1869-1889
[Cp] País de publicação:China
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Our previous study demonstrated that a chloroplast co-chaperonin 20 (CPN20), one of the interaction partners of the magnesium-protoporphyrin IX chelatase H subunit (CHLH/ABAR), negatively regulates ABA signaling at the same node with ABAR but upstream of WRKY40 transcription repressor in Arabidopsis thaliana. In the present experiment, we showed that ABA directly inhibits the ABAR-CPN20 interaction, and also represses expression of CPN20, which depends on ABAR. CPN20 inhibits ABAR-WRKY40 interaction by competitively binding to ABAR. ABAR downregulates, but CPN20 upregulates, WRKY40 expression. The cpn20-1 mutation induces downregulation of WRKY40, and suppresses the upregulated level of WRKY40 due to the cch mutation in the ABAR gene. ABA-induced repressive effect of the WRKY40 gene is strengthened by downregulation of CPN20 but reduced by upregulation of CPN20. Together with our previously reported genetic data, we provide evidence that CPN20 functions through antagonizing the ABAR-WRKY40 coupled pathway, and ABA relieves this pathway of repression by inhibiting the ABAR-CPN20 interaction to activate ABAR-WRKY40 interaction.
[Mh] Termos MeSH primário: Ácido Abscísico/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Arabidopsis/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Liases/metabolismo
Proteínas Repressoras/metabolismo
Fatores de Transcrição/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Regulação da Expressão Gênica de Plantas
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Técnicas do Sistema de Duplo-Híbrido
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Cpn20 protein, Arabidopsis); 0 (Repressor Proteins); 0 (Transcription Factors); 0 (WRKY40 protein, Arabidopsis); 72S9A8J5GW (Abscisic Acid); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins); EC 4.- (Lyases); EC 4.99.1- (magnesium chelatase)
[Em] Mês de entrada:1408
[Cu] Atualização por classe:140108
[Lr] Data última revisão:
140108
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:131227
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s11427-013-4587-9


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[PMID]:24035661
[Au] Autor:Vitlin Gruber A; Nisemblat S; Azem A; Weiss C
[Ad] Endereço:The George S. Wise Faculty of Life Sciences, Department of Biochemistry and Molecular Biology, Tel Aviv University, Ramat Aviv, Israel.
[Ti] Título:The complexity of chloroplast chaperonins.
[So] Source:Trends Plant Sci;18(12):688-94, 2013 Dec.
[Is] ISSN:1878-4372
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Type I chaperonins are large oligomeric protein ensembles that are involved in the folding and assembly of other proteins. Chloroplast chaperonins and co-chaperonins exist in multiple copies of two distinct isoforms that can combine to form a range of labile oligomeric structures. This complex system increases the potential number of chaperonin substrates and possibilities for regulation. The incorporation of unique subunits into the oligomer can modify substrate specificity. Some subunits are upregulated in response to heat shock and some show organ-specific expression, whereas others possess additional functions that are unrelated to their role in protein folding. Accumulating evidence suggests that specific subunits have distinct roles in biogenesis of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygenase (Rubisco).
[Mh] Termos MeSH primário: Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Plantas/metabolismo
Ribulose-Bifosfato Carboxilase/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Arabidopsis/metabolismo
Proteínas de Cloroplastos/química
Proteínas de Cloroplastos/metabolismo
Cloroplastos/química
Cloroplastos/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/química
Família Multigênica
Dobramento de Proteína
Isoformas de Proteínas
Subunidades Proteicas
Ribulose-Bifosfato Carboxilase/química
Especificidade por Substrato
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Chloroplast Proteins); 0 (Protein Isoforms); 0 (Protein Subunits); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins); EC 4.1.1.39 (Ribulose-Bisphosphate Carboxylase)
[Em] Mês de entrada:1407
[Cu] Atualização por classe:131203
[Lr] Data última revisão:
131203
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:130917
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:23783410
[Au] Autor:Zhang XF; Jiang T; Wu Z; Du SY; Yu YT; Jiang SC; Lu K; Feng XJ; Wang XF; Zhang DP
[Ad] Endereço:MOE Systems Biology and Bioinformatics Laboratory, School of Life Sciences, Tsinghua University, Beijing, 100084, China.
[Ti] Título:Cochaperonin CPN20 negatively regulates abscisic acid signaling in Arabidopsis.
[So] Source:Plant Mol Biol;83(3):205-18, 2013 Oct.
[Is] ISSN:1573-5028
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Previous study showed that the magnesium-protoporphyrin IX chelatase H subunit (CHLH/ABAR) positively regulates abscisic acid (ABA) signaling. Here, we investigated the functions of a CHLH/ABAR interaction protein, the chloroplast co-chaperonin 20 (CPN20) in ABA signaling in Arabidopsis thaliana. We showed that down-expression of the CPN20 gene increases, but overexpression of the CPN20 gene reduces, ABA sensitivity in the major ABA responses including ABA-induced seed germination inhibition, postgermination growth arrest, promotion of stomatal closure and inhibition of stomatal opening. Genetic evidence supports that CPN20 functions downstream or at the same node of CHLH/ABAR, but upstream of the WRKY40 transcription factor. The other CPN20 interaction partners CPN10 and CPN60 are not involved in ABA signaling. Our findings show that CPN20 functions negatively in the ABAR-WRKY40 coupled ABA signaling independently of its co-chaperonin role, and provide a new insight into the role of co-chaperones in the regulation of plant responses to environmental cues.
[Mh] Termos MeSH primário: Ácido Abscísico/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/fisiologia
Arabidopsis/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/fisiologia
Transdução de Sinais
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Arabidopsis/genética
Regulação para Baixo
Chaperoninas do Grupo I/genética
Liases/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Cpn20 protein, Arabidopsis); 72S9A8J5GW (Abscisic Acid); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins); EC 4.- (Lyases); EC 4.99.1- (magnesium chelatase)
[Em] Mês de entrada:1311
[Cu] Atualização por classe:150424
[Lr] Data última revisão:
150424
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:130621
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s11103-013-0082-8


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[PMID]:23299425
[Au] Autor:Kuo WY; Huang CH; Jinn TL
[Ad] Endereço:Institute of Plant Biology and Department of Life Science; National Taiwan University; Taipei, Taiwan.
[Ti] Título:Chaperonin 20 might be an iron chaperone for superoxide dismutase in activating iron superoxide dismutase (FeSOD).
[So] Source:Plant Signal Behav;8(2):e23074, 2013 Feb.
[Is] ISSN:1559-2324
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Activation of Cu/Zn superoxide dismutases (CuZnSODs) is aided by Cu incorporation and disulfide isomerization by Cu chaperone of SOD (CCS). As well, an Fe-S cluster scaffold protein, ISU, might alter the incorporation of Fe or Mn into yeast MnSOD (ySOD2), thus leading to active or inactive ySOD2. However, metallochaperones involved in the activation of FeSODs are unknown. Recently, we found that a chloroplastic chaperonin cofactor, CPN20, could mediate FeSOD activity. To investigate whether Fe incorporation in FeSOD is affected by CPN20, we used inductively coupled plasma mass spectrometry to analyze the ability of CPN20 to bind Fe. CPN20 could bind Fe, and the Fe binding to FeSOD was increased with CPN20 incubation. Thus, CPN20 might be an Fe chaperone for FeSOD activation, a role independent of its well-known co-chaperonin activity.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Ferro/metabolismo
Superóxido Dismutase/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Arabidopsis/enzimologia
Arabidopsis/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/genética
Chaperoninas do Grupo I/genética
Superóxido Dismutase/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Cpn20 protein, Arabidopsis); E1UOL152H7 (Iron); EC 1.15.1.1 (Superoxide Dismutase); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins)
[Em] Mês de entrada:1411
[Cu] Atualização por classe:150219
[Lr] Data última revisão:
150219
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:130110
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:23205679
[Au] Autor:Fan Y; Thompson JW; Dubois LG; Moseley MA; Wernegreen JJ
[Ad] Endereço:Institute for Genome Sciences and Policy, Duke University, Durham, North Carolina 27708, USA.
[Ti] Título:Proteomic analysis of an unculturable bacterial endosymbiont (Blochmannia) reveals high abundance of chaperonins and biosynthetic enzymes.
[So] Source:J Proteome Res;12(2):704-18, 2013 Feb 01.
[Is] ISSN:1535-3907
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Many insect groups have coevolved with bacterial endosymbionts that live within specialized host cells. As a salient example, ants in the tribe Camponotini rely on Blochmannia, an intracellular bacterial mutualist that synthesizes amino acids and recycles nitrogen for the host. We performed a shotgun, label-free, LC/MS/MS quantitative proteomic analysis to investigate the proteome of Blochmannia associated with Camponotus chromaiodes. We identified more than 330 Blochmannia proteins, or 54% coverage of the predicted proteome, as well as 244 Camponotus proteins. Using the average intensity of the top 3 "best flier" peptides along with spiking of a surrogate standard at a known concentration, we estimated the concentration (fmol/µg) of those proteins with confident identification. The estimated dynamic range of Blochmannia protein abundance spanned 3 orders of magnitude and covered diverse functional categories, with particularly high representation of metabolism, information transfer, and chaperones. GroEL, the most abundant protein, totaled 6% of Blochmannia protein abundance. Biosynthesis of essential amino acids, fatty acids, and nucleotides, and sulfate assimilation had disproportionately high coverage in the proteome, further supporting a nutritional role of the symbiosis. This first quantitative proteomic analysis of an ant endosymbiont illustrates a promising approach to study the functional basis of intimate symbioses.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/isolamento & purificação
Enterobacteriaceae/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/isolamento & purificação
Proteínas de Insetos/isolamento & purificação
Proteômica
[Mh] Termos MeSH secundário: Aminoácidos/metabolismo
Animais
Formigas/metabolismo
Formigas/microbiologia
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Cromatografia Líquida
Enterobacteriaceae/genética
Ácidos Graxos/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Proteínas de Insetos/metabolismo
Nucleotídeos/metabolismo
Sulfatos/metabolismo
Simbiose/fisiologia
Espectrometria de Massas em Tandem
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Amino Acids); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Fatty Acids); 0 (Insect Proteins); 0 (Nucleotides); 0 (Sulfates); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins)
[Em] Mês de entrada:1307
[Cu] Atualização por classe:161019
[Lr] Data última revisão:
161019
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:121205
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1021/pr3007842


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[PMID]:23057508
[Au] Autor:Kuo WY; Huang CH; Liu AC; Cheng CP; Li SH; Chang WC; Weiss C; Azem A; Jinn TL
[Ad] Endereço:Institute of Plant Biology and Department of Life Science, National Taiwan University, Taipei, 10617, Taiwan.
[Ti] Título:CHAPERONIN 20 mediates iron superoxide dismutase (FeSOD) activity independent of its co-chaperonin role in Arabidopsis chloroplasts.
[So] Source:New Phytol;197(1):99-110, 2013 Jan.
[Is] ISSN:1469-8137
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Iron superoxide dismutases (FeSODs; FSDs) are primary antioxidant enzymes in Arabidopsis thaliana chloroplasts. The stromal FSD1 conferred the only detectable FeSOD activity, whereas the thylakoid membrane- and nucleoid-co-localized FSD2 and FSD3 double mutant showed arrested chloroplast development. FeSOD requires cofactor Fe for its activity, but its mechanism of activation is unclear. We used reversed-phase high-performance liquid chromatography (HPLC), gel filtration chromatography, LC-MS/MS, protoplast transient expression and virus-induced gene silencing (VIGS) analyses to identify and characterize a factor involved in FeSOD activation. We identified the chloroplast-localized co-chaperonin CHAPERONIN 20 (CPN20) as a mediator of FeSOD activation by direct interaction. The relationship between CPN20 and FeSOD was confirmed by in vitro experiments showing that CPN20 alone could enhance FSD1, FSD2 and FSD3 activity. The in vivo results showed that CPN20-overexpressing mutants and mutants with defective co-chaperonin activity increased FSD1 activity, without changing the chaperonin CPN60 protein level, and VIGS-induced downregulation of CPN20 also led to decreased FeSOD activity. Our findings reveal that CPN20 can mediate FeSOD activation in chloroplasts, a role independent of its known function in the chaperonin system.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Arabidopsis/enzimologia
Cloroplastos/enzimologia
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Superóxido Dismutase/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Agrobacterium tumefaciens/genética
Agrobacterium tumefaciens/metabolismo
Arabidopsis/genética
Proteínas de Arabidopsis/genética
Cloroplastos/genética
Ativação Enzimática
Regulação Enzimológica da Expressão Gênica
Regulação da Expressão Gênica de Plantas
Inativação Gênica
Proteínas de Fluorescência Verde/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/genética
Lycopersicon esculentum/genética
Lycopersicon esculentum/metabolismo
Plantas Geneticamente Modificadas/genética
Plantas Geneticamente Modificadas/metabolismo
Mapeamento de Interação de Proteínas
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/genética
Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Superóxido Dismutase/genética
Transfecção
Técnicas do Sistema de Duplo-Híbrido
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Cpn20 protein, Arabidopsis); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 147336-22-9 (Green Fluorescent Proteins); EC 1.15.1.1 (Superoxide Dismutase); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins)
[Em] Mês de entrada:1304
[Cu] Atualização por classe:121127
[Lr] Data última revisão:
121127
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:121013
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1111/j.1469-8137.2012.04369.x


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Texto completo
[PMID]:22657732
[Au] Autor:Tryggvesson A; Ståhlberg FM; Mogk A; Zeth K; Clarke AK
[Ad] Endereço:Department of Biological and Environmental Sciences, Gothenburg University, Box 461, S-405 30 Göteborg, Sweden.
[Ti] Título:Interaction specificity between the chaperone and proteolytic components of the cyanobacterial Clp protease.
[So] Source:Biochem J;446(2):311-20, 2012 Sep 01.
[Is] ISSN:1470-8728
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The Clp protease is conserved among eubacteria and most eukaryotes, and uses ATP to drive protein substrate unfolding and translocation into a chamber of sequestered proteolytic active sites. In plant chloroplasts and cyanobacteria, the essential constitutive Clp protease consists of the Hsp100/ClpC chaperone partnering a proteolytic core of catalytic ClpP and noncatalytic ClpR subunits. In the present study, we have examined putative determinants conferring the highly specific association between ClpC and the ClpP3/R core from the model cyanobacterium Synechococcus elongatus. Two conserved sequences in the N-terminus of ClpR (tyrosine and proline motifs) and one in the N-terminus of ClpP3 (MPIG motif) were identified as being crucial for the ClpC-ClpP3/R association. These N-terminal domains also influence the stability of the ClpP3/R core complex itself. A unique C-terminal sequence was also found in plant and cyanobacterial ClpC orthologues just downstream of the P-loop region previously shown in Escherichia coli to be important for Hsp100 association to ClpP. This R motif in Synechococcus ClpC confers specificity for the ClpP3/R core and prevents association with E. coli ClpP; its removal from ClpC reverses this core specificity.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo
Endopeptidase Clp/metabolismo
Chaperoninas do Grupo I/metabolismo
Proteínas de Choque Térmico/metabolismo
Subunidades Proteicas/metabolismo
Synechococcus/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Caseínas/metabolismo
Sequência Conservada
Endopeptidase Clp/química
Endopeptidase Clp/genética
Estabilidade Enzimática
Chaperoninas do Grupo I/química
Chaperoninas do Grupo I/genética
Proteínas de Choque Térmico/química
Proteínas de Choque Térmico/genética
Cinética
Modelos Moleculares
Dados de Sequência Molecular
Fragmentos de Peptídeos/química
Fragmentos de Peptídeos/genética
Fragmentos de Peptídeos/metabolismo
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Subunidades Proteicas/química
Subunidades Proteicas/genética
Proteólise
Proteínas Recombinantes de Fusão/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Alinhamento de Sequência
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Caseins); 0 (ClpC protein, Bacteria); 0 (Heat-Shock Proteins); 0 (Peptide Fragments); 0 (Protein Subunits); 0 (Recombinant Fusion Proteins); EC 3.4.21.92 (Endopeptidase Clp); EC 3.6.1.- (Group I Chaperonins)
[Em] Mês de entrada:1210
[Cu] Atualização por classe:120815
[Lr] Data última revisão:
120815
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:120605
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1042/BJ20120649



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