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[Au] Autor:Kessentini-Zouari R; Jebali J; Taboubi S; Srairi-Abid N; Morjen M; Kallech-Ziri O; Bezzine S; Marvaldi J; El Ayeb M; Marrakchi N; Luis J
[Ad] Endereço:Laboratoire des Venins et Toxines, Institut Pasteur de Tunis, Tunis, Tunisia.
[Ti] Título:CC-PLA2-1 and CC-PLA2-2, two Cerastes cerastes venom-derived phospholipases A2, inhibit angiogenesis both in vitro and in vivo.
[So] Source:Lab Invest;90(4):510-9, 2010 Apr.
[Is] ISSN:1530-0307
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Integrins are essential in the complex multistep process of angiogenesis and are thus attractive targets for the development of antiangiogenic therapies. Integrins are antagonized by disintegrins and C-type lectin-like proteins, two protein families from snake venom. Here, we report that CC-PLA2-1 and CC-PLA2-2, two novel secreted phospholipases A(2) (PLA(2)) isolated from Cerastes cerastes venom, also showed anti-integrin activity. Indeed, both PLA(2)s efficiently inhibited human brain microvascular endothelial cell adhesion and migration to fibrinogen and fibronectin in a dose-dependent manner. Interestingly, we show that this anti-adhesive effect was mediated by alpha5beta1 and alphav-containing integrins. CC-PLA2s also impaired in vitro human brain microvascular endothelial cell tubulogenesis on Matrigel and showed antiangiogenic activity in vivo in chicken chorioallantoic membrane assay. The complete PLA(2) cDNAs were cloned from a venom gland cDNA library. Mature CC-PLA2-1 and CC-PLA2-2 contain 121 and 120 amino acids, respectively, including 14 cysteines each and showed 83% identity. Tertiary model structures of CC-PLA2-1 and CC-PLA2-2 were generated by homology modeling. This is thus the first study describing an antiangiogenic effect for snake venom PLA(2)s and reporting first clues to their mechanism of action on endothelial cells.
[Mh] Termos MeSH primário: Inibidores da Angiogênese/farmacologia
Fosfolipases A2 do Grupo I/farmacologia
Fosfolipases A2 do Grupo II/farmacologia
Integrinas/efeitos dos fármacos
Venenos de Víboras/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Membrana Corioalantoide/efeitos dos fármacos
Células Endoteliais
Adesões Focais/efeitos dos fármacos
Fosfolipases A2 do Grupo I/química
Fosfolipases A2 do Grupo II/química
Seres Humanos
Técnicas In Vitro
Modelos Estruturais
Eletricidade Estática
Venenos de Víboras/química
[Nm] Nome de substância:
0 (Angiogenesis Inhibitors); 0 (Integrins); 0 (Viper Venoms); EC (Group I Phospholipases A2); EC (Group II Phospholipases A2)
[Em] Mês de entrada:1005
[Cu] Atualização por classe:141120
[Lr] Data última revisão:
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:100210
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/labinvest.2009.137

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[Au] Autor:Alape-Girón A; Persson B; Cederlund E; Flores-Díaz M; Gutiérrez JM; Thelestam M; Bergman T; Jörnvall H
[Ad] Endereço:Instituto Clodomiro Picado, Facultad de Microbiología, Departamento de Bioquíca, Facultad de Medicina, Universidad de Costa Rica, San José, Costa Rica.
[Ti] Título:Elapid venom toxins: multiple recruitments of ancient scaffolds.
[So] Source:Eur J Biochem;259(1-2):225-34, 1999 Jan.
[Is] ISSN:0014-2956
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Nigroxins A and B, two myotoxic phospholipases A2 (PLA2s) from the venom of the American elapid Micrurus nigrocinctus, belong to a new PLA2 subclass. Their primary structures were established and compared with those of PLA2s that have already been studied with respect to myotoxic activity. The combination of amino acid residues Arg15, Ala100, Asn108 and a hydrophobic residue at position 109 is present exclusively in class I PLA2s that display myotoxic activity. These residues cluster within a surface region rich in positive charges and are suggested to play a role in the interaction with the target membrane of the muscle fibers. It is concluded that the myotoxic PLA2s resulted from recruitment of an ancient scaffold. Dendrotoxins and alpha-neurotoxins are similarly derived from other old structures, which are, however, now also present in nontoxic proteins that are widely distributed throughout the animal kingdom. The evolutionary pathways by which elapid PLA2s acquired myotoxicity and dendrotoxins acquired K+-channel blocker activity are traced. They demonstrate how existing scaffolds were adapted stepwise to serve toxic functions by exchange of a few surface-exposed residues.
[Mh] Termos MeSH primário: Venenos Elapídicos/química
Evolução Molecular
Fosfolipases A/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Análise por Conglomerados
Sequência Conservada
Reações Cruzadas
Venenos Elapídicos/classificação
Venenos Elapídicos/imunologia
Fosfolipases A2 do Grupo I
Modelos Moleculares
Dados de Sequência Molecular
Músculo Esquelético/efeitos dos fármacos
Fosfolipases A/classificação
Fosfolipases A/imunologia
Fosfolipases A2
Inibidores de Proteases/química
Proteínas de Répteis
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Relação Estrutura-Atividade
Toxinas Biológicas/química
Toxinas Biológicas/classificação
Toxinas Biológicas/imunologia
[Nm] Nome de substância:
0 (Elapid Venoms); 0 (Peptides); 0 (Protease Inhibitors); 0 (Reptilian Proteins); 0 (Toxins, Biological); EC (Phospholipases A); EC (Group I Phospholipases A2); EC (Phospholipases A2); EC (nigroxin A); EC (nigroxin B)
[Em] Mês de entrada:9903
[Cu] Atualização por classe:161124
[Lr] Data última revisão:
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:990123
[St] Status:MEDLINE

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