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[PMID]:29321179
[Au] Autor:Reginato G; Cannavo E; Cejka P
[Ad] Endereço:Institute for Research in Biomedicine, Università della Svizzera italiana, Bellinzona 6500, Switzerland.
[Ti] Título:Physiological protein blocks direct the Mre11-Rad50-Xrs2 and Sae2 nuclease complex to initiate DNA end resection.
[So] Source:Genes Dev;31(23-24):2325-2330, 2017 12 01.
[Is] ISSN:1549-5477
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:DNA double-strand break repair by homologous recombination is initiated by DNA end resection, which is commenced by the Mre11-Rad50-Xrs2 complex and Sae2 in yeast. Here we report that the nonhomologous end joining factor Ku limits the exonuclease activity of Mre11 and promotes its endonuclease to cleave 5'-terminated DNA strands at break sites. Following initial endonucleolytic cleavage past the obstacle, Exo1 specifically extends the resection track, leading to the generation of long 3' overhangs that are required for homologous recombination. These experiments provide mechanistic insights into how short-range and long-range DNA end resection enzymes overcome obstacles near broken DNA ends to initiate recombination.
[Mh] Termos MeSH primário: Reparo do DNA por Junção de Extremidades
Endonucleases/metabolismo
Exonucleases/metabolismo
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Clivagem do DNA
Proteínas de Ligação a DNA/metabolismo
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Ativação Enzimática/genética
Exodesoxirribonucleases/metabolismo
Complexos Multiproteicos/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/enzimologia
Saccharomyces cerevisiae/genética
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética
Células Sf9
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA-Binding Proteins); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (RAD50 protein, S cerevisiae); 0 (SAE2 protein, S cerevisiae); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); 0 (XRS2 protein, S cerevisiae); 0 (high affinity DNA-binding factor, S cerevisiae); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Endonucleases); EC 3.1.- (Exodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Exonucleases); EC 3.1.- (MRE11 protein, S cerevisiae); EC 3.1.11.1 (exodeoxyribonuclease I)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180208
[Lr] Data última revisão:
180208
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180112
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1101/gad.308254.117


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[PMID]:29321177
[Au] Autor:Wang W; Daley JM; Kwon Y; Krasner DS; Sung P
[Ad] Endereço:Department of Molecular Biophysics and Biochemistry, Yale University School of Medicine, New Haven, Connecticut 06520, USA.
[Ti] Título:Plasticity of the Mre11-Rad50-Xrs2-Sae2 nuclease ensemble in the processing of DNA-bound obstacles.
[So] Source:Genes Dev;31(23-24):2331-2336, 2017 12 01.
[Is] ISSN:1549-5477
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The budding yeast Mre11-Rad50-Xrs2 (MRX) complex and Sae2 function together in DNA end resection during homologous recombination. Here we show that the Ku complex shields DNA ends from exonucleolytic digestion but facilitates endonucleolytic scission by MRX with a dependence on ATP and Sae2. The incision site is enlarged into a DNA gap via the exonuclease activity of MRX, which is stimulated by Sae2 without ATP being present. RPA renders a partially resected or palindromic DNA structure susceptible to MRX-Sae2, and internal protein blocks also trigger DNA cleavage. We present models for how MRX-Sae2 creates entry sites for the long-range resection machinery.
[Mh] Termos MeSH primário: Reparo do DNA por Junção de Extremidades
Reparo do DNA/fisiologia
Endonucleases/metabolismo
Exonucleases/metabolismo
Complexos Multienzimáticos/metabolismo
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Clivagem do DNA
Proteínas de Ligação a DNA/metabolismo
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Ativação Enzimática/genética
Exodesoxirribonucleases/metabolismo
Complexos Multiproteicos/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/enzimologia
Saccharomyces cerevisiae/genética
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA-Binding Proteins); 0 (Multienzyme Complexes); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (RAD50 protein, S cerevisiae); 0 (SAE2 protein, S cerevisiae); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); 0 (XRS2 protein, S cerevisiae); 0 (high affinity DNA-binding factor, S cerevisiae); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Endonucleases); EC 3.1.- (Exodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Exonucleases); EC 3.1.- (MRE11 protein, S cerevisiae); EC 3.1.11.1 (exodeoxyribonuclease I)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180208
[Lr] Data última revisão:
180208
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180112
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1101/gad.307900.117


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[PMID]:29352017
[Au] Autor:Gnügge R; Symington LS
[Ad] Endereço:Department of Microbiology and Immunology, Columbia University Medical Center, New York, New York 10032, USA.
[Ti] Título:Keeping it real: MRX-Sae2 clipping of natural substrates.
[So] Source:Genes Dev;31(23-24):2311-2312, 2017 12 01.
[Is] ISSN:1549-5477
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The yeast Mre11-Rad50-Xrs2 (MRX) complex and Sae2 function together to initiate DNA end resection, an essential early step in homology-dependent repair of DNA double-strand breaks (DSBs). In this issue of , Wang and colleagues (pp. 2331-2336) and Reginato and colleagues (pp. 2325-2330) report that a variety of physiological protein blocks, including Ku, RPA, and nucleosomes, stimulate MRX-Sae2 endonuclease cleavage in vitro. These studies have important implications for how cells deal with a range of barriers to end resection and highlight the crucial role of Sae2 in activating MRX cleavage at the correct cell cycle stage.
[Mh] Termos MeSH primário: Endodesoxirribonucleases/genética
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Quebras de DNA de Cadeia Dupla
Reparo do DNA
Proteínas de Ligação a DNA/genética
Exodesoxirribonucleases/genética
Saccharomyces cerevisiae/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; REVIEW; COMMENT
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA-Binding Proteins); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Exodeoxyribonucleases)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180207
[Lr] Data última revisão:
180207
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180121
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1101/gad.310771.117


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[PMID]:29227074
[Au] Autor:Minchenko OH; Tsymbal DO; Minchenko DO; Riabovol OO; Ratushna OO; Karbovskyi LL
[Ti] Título:Hypoxic regulation of the expression of cell proliferation related genes in U87 glioma cells upon inhibition of ire1 signaling enzyme
[So] Source:Ukr Biochem J;88(1):11-21, 2016 Ja-Feb.
[Is] ISSN:2409-4943
[Cp] País de publicação:Ukraine
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We have studied the effect of inhibition of IRE1 (inositol requiring enzyme 1), which is a central mediator of endoplasmic reticulum stress and a controller of cell proliferation and tumor growth, on hypoxic regulation of the expression of different proliferation related genes in U87 glioma cells. It was shown that hypoxia leads to up-regulation of the expression of IL13RA2, CD24, ING1, ING2, ENDOG, and POLG genes and to down-regulation ­ of KRT18, TRAPPC3, TSFM, and MTIF2 genes at the mRNA level in control glioma cells. Changes for ING1 and CD24 genes were more significant. At the same time, inhibition of IRE1 modifies the effect of hypoxia on the expression of all studied genes. In particular, it increases sensitivity to hypoxia of the expression of IL13RA2, TRAPPC3, ENDOG, and PLOG genes and suppresses the effect of hypoxia on the expression of ING1 gene. Additionally, it eliminates hypoxic regulation of KRT18, CD24, ING2, TSFM, and MTIF2 genes expressions and introduces sensitivity to hypoxia of the expression of BET1 gene in glioma cells. The present study demonstrates that hypoxia, which often contributes to tumor growth, affects the expression of almost all studied genes. Additionally, inhibition of IRE1 can both enhance and suppress the hypoxic regulation of these gene expressions in a gene specific manner and thus possibly contributes to slower glioma growth, but several aspects of this regulation must be further clarified.
[Mh] Termos MeSH primário: Estresse do Retículo Endoplasmático/genética
Endorribonucleases/genética
Regulação Neoplásica da Expressão Gênica
Neuroglia/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/genética
RNA Mensageiro/genética
Transdução de Sinais/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Antígeno CD24/genética
Antígeno CD24/metabolismo
Hipóxia Celular
Linhagem Celular Tumoral
Proliferação Celular
DNA Polimerase gama/genética
DNA Polimerase gama/metabolismo
Endodesoxirribonucleases/genética
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Endorribonucleases/antagonistas & inibidores
Endorribonucleases/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Proteínas de Homeodomínio/genética
Proteínas de Homeodomínio/metabolismo
Seres Humanos
Proteína 1 Inibidora do Crescimento/genética
Proteína 1 Inibidora do Crescimento/metabolismo
Subunidade alfa2 de Receptor de Interleucina-13/genética
Subunidade alfa2 de Receptor de Interleucina-13/metabolismo
Queratina-18/genética
Queratina-18/metabolismo
Proteínas Mitocondriais/genética
Proteínas Mitocondriais/metabolismo
Neuroglia/patologia
Fatores de Alongamento de Peptídeos/genética
Fatores de Alongamento de Peptídeos/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/antagonistas & inibidores
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
Proteínas Qc-SNARE/genética
Proteínas Qc-SNARE/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
Receptores Citoplasmáticos e Nucleares/genética
Receptores Citoplasmáticos e Nucleares/metabolismo
Proteínas Supressoras de Tumor/genética
Proteínas Supressoras de Tumor/metabolismo
Proteínas de Transporte Vesicular/genética
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (BET1L protein, human); 0 (CD24 Antigen); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (Homeodomain Proteins); 0 (ING1 protein, human); 0 (ING2 protein, human); 0 (Inhibitor of Growth Protein 1); 0 (Interleukin-13 Receptor alpha2 Subunit); 0 (KRT18 protein, human); 0 (Keratin-18); 0 (MTIF2 protein, human); 0 (Mitochondrial Proteins); 0 (Peptide Elongation Factors); 0 (Qc-SNARE Proteins); 0 (RNA, Messenger); 0 (Receptors, Cytoplasmic and Nuclear); 0 (TRAPPC3 protein, human); 0 (TSFM protein, human); 0 (Tumor Suppressor Proteins); 0 (Vesicular Transport Proteins); EC 2.7.11.1 (ERN1 protein, human); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.7.7 (DNA Polymerase gamma); EC 2.7.7.7 (POLG protein, human); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Endoribonucleases); EC 3.1.21.- (endonuclease G)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180116
[Lr] Data última revisão:
180116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171212
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.15407/ubj88.01.011


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[PMID]:29205134
[Au] Autor:Neuber S; Wagner K; Messerle M; Borst EM
[Ad] Endereço:Institute of Virology, Hannover Medical School, Hannover, Germany.
[Ti] Título:The C-terminal part of the human cytomegalovirus terminase subunit pUL51 is central for terminase complex assembly.
[So] Source:J Gen Virol;99(1):119-134, 2018 Jan.
[Is] ISSN:1465-2099
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The cleavage and packaging of the human cytomegalovirus (HCMV) genome is accomplished by the viral terminase, comprising pUL56 and pUL89, and the recently identified pUL51 subunit. Since knowledge about pUL51 is scarce, we aimed at identifying pUL51 domains that are important for terminase assembly. In silico analysis suggested that the N-terminal half of pUL51 is intrinsically disordered, and that α-helices are present in the C-terminal part. Linker-scanning mutagenesis of pUL51 in the context of the viral genome revealed that amino acid insertions into the predicted α-helices are not compatible with viral growth, whereas upon mutagenesis of the putatively disordered parts interaction with pUL56 and pUL89 was retained and viral progeny was produced. Replacement of pUL51 with the closely related M51 protein of mouse cytomegalovirus did not lead to viable virus, indicating that M51 cannot substitute for pUL51, and swapping the M51 and UL51 N- and C-termini demonstrated the critical role of the pUL51 C-terminal part in building the terminase complex. Notably, the pUL51 C-terminus alone turned out to be sufficient to enable terminase assembly, its nuclear localization and plaque formation. Using HCMV mutants expressing differently tagged pUL51 versions, we did not detect oligomerization of pUL51, as has been proposed for the pUL51 orthologues of other herpesviruses. These data provide an insight into the interaction of pUL51 with the other two terminase components, and provide the basis for unravelling the mode of action of novel antiviral drugs targeting the HCMV terminase.
[Mh] Termos MeSH primário: Citomegalovirus/química
Endodesoxirribonucleases/química
Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/química
Subunidades Proteicas/química
Proteínas Virais/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Linhagem Celular
Citomegalovirus/genética
Endodesoxirribonucleases/genética
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Células Epiteliais
Fibroblastos
Expressão Gênica
Células HeLa
Seres Humanos
Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/genética
Proteínas Intrinsicamente Desordenadas/metabolismo
Muromegalovirus/química
Muromegalovirus/genética
Mutação
Plasmídeos/química
Plasmídeos/metabolismo
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Subunidades Proteicas/genética
Subunidades Proteicas/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Alinhamento de Sequência
Transfecção
Proteínas Virais/genética
Proteínas Virais/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Intrinsically Disordered Proteins); 0 (Protein Subunits); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Viral Proteins); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (terminase)
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:171229
[Lr] Data última revisão:
171229
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171206
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1099/jgv.0.000984


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[PMID]:27773688
[Au] Autor:Nakae S; Hijikata A; Tsuji T; Yonezawa K; Kouyama KI; Mayanagi K; Ishino S; Ishino Y; Shirai T
[Ad] Endereço:Department of Bioscience, Nagahama Institute of Bio-Science and Technology, Tamura 1266, Nagahama, Shiga 526-0829, Japan.
[Ti] Título:Structure of the EndoMS-DNA Complex as Mismatch Restriction Endonuclease.
[So] Source:Structure;24(11):1960-1971, 2016 11 01.
[Is] ISSN:1878-4186
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Archaeal NucS nuclease was thought to degrade the single-stranded region of branched DNA, which contains flapped and splayed DNA. However, recent findings indicated that EndoMS, the orthologous enzyme of NucS, specifically cleaves double-stranded DNA (dsDNA) containing mismatched bases. In this study, we determined the structure of the EndoMS-DNA complex. The complex structure of the EndoMS dimer with dsDNA unexpectedly revealed that the mismatched bases were flipped out into binding sites, and the overall architecture most resembled that of restriction enzymes. The structure of the apo form was similar to the reported structure of Pyrococcus abyssi NucS, indicating that movement of the C-terminal domain from the resting state was required for activity. In addition, a model of the EndoMS-PCNA-DNA complex was preliminarily verified with electron microscopy. The structures strongly support the idea that EndoMS acts in a mismatch repair pathway.
[Mh] Termos MeSH primário: DNA de Cadeia Simples/metabolismo
Endodesoxirribonucleases/química
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Pyrococcus abyssi/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Arqueais/química
Proteínas Arqueais/metabolismo
Sítios de Ligação
Reparo de Erro de Pareamento de DNA
DNA Arqueal/química
DNA Arqueal/metabolismo
DNA de Cadeia Simples/química
Microscopia Eletrônica
Modelos Moleculares
Ligação Proteica
Conformação Proteica
Pyrococcus abyssi/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Archaeal Proteins); 0 (DNA, Archaeal); 0 (DNA, Single-Stranded); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:171230
[Lr] Data última revisão:
171230
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161103
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28965945
[Au] Autor:Chen D; Chen F; Xu Y; Zhang Y; Li Z; Zhang H; Pan T; Su Y; Wan M; Wang X; Ye J
[Ad] Endereço:State Key Laboratory of Natural Medicines, Department of Biochemistry, School of Life Science and Technology, China Pharmaceutical University, Nanjing 210006, China.
[Ti] Título:AKT2 deficiency induces retardation of myocyte development through EndoG-MEF2A signaling in mouse heart.
[So] Source:Biochem Biophys Res Commun;493(4):1410-1417, 2017 Dec 02.
[Is] ISSN:1090-2104
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Protein kinase B2 (AKT2) is implicated in diverse process of cardiomyocyte signaling including survival and metabolism. However, the role of AKT2 in myocardium development and the signaling pathway is rarely understood. Therefore, we sought to determine the effect of AKT2 deletion on heart development and its downstream targets. By using experimental animal models and neonatal rat cardiomyocytes (NRCMs), we observed that AKT2 deficiency induces retardation of heart development and increased systemic blood pressure (BP) without affecting cardiac function. Further investigation suggested that deficiency of AKT2 in myocardium results in diminished MEF2A abundance, which induced decreased size of cardiomyocytes. We additionally confirmed that EndoG, which is also regulated by AKT2, is a suppressor of MEF2A in myocardium. Finally, our results proved that AKT2 deficiency impairs the response to ß-adrenergic stimuli that normally causes hypertrophy in cardiomyocytes by downregulating MEF2A expression. Our data are the first to show the important role of AKT2 in determining the size of myocardium, its deficiency causes retardation of cardiomyocyte development. We also proved a novel pathway of heart development involving EndoG and MEF2A regulated by AKT2.
[Mh] Termos MeSH primário: Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Miócitos Cardíacos/metabolismo
Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/deficiência
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Diferenciação Celular
Tamanho Celular
Células Cultivadas
Endodesoxirribonucleases/antagonistas & inibidores
Endodesoxirribonucleases/genética
Técnicas de Silenciamento de Genes
Coração/crescimento & desenvolvimento
Fatores de Transcrição MEF2/antagonistas & inibidores
Fatores de Transcrição MEF2/genética
Fatores de Transcrição MEF2/metabolismo
Camundongos
Camundongos Knockout
Miocárdio/citologia
Miocárdio/metabolismo
Miócitos Cardíacos/citologia
Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/antagonistas & inibidores
Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/genética
RNA Interferente Pequeno/genética
Ratos
Transdução de Sinais
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (MEF2 Transcription Factors); 0 (MEF2A protein, rat); 0 (Mef2a protein, mouse); 0 (RNA, Small Interfering); EC 2.7.11.1 (Akt2 protein, mouse); EC 2.7.11.1 (Akt2 protein, rat); EC 2.7.11.1 (Proto-Oncogene Proteins c-akt); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.21.- (endonuclease G)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171030
[Lr] Data última revisão:
171030
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171003
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28911117
[Au] Autor:Oliva C; Sánchez-Murcia PA; Rico E; Bravo A; Menéndez M; Gago F; Jiménez-Ruiz A
[Ad] Endereço:Departamento de Biología de Sistemas, Universidad de Alcalá, E-28805 Alcalá de Henares, Madrid, Spain.
[Ti] Título:Structure-based domain assignment in Leishmania infantum EndoG: characterization of a pH-dependent regulatory switch and a C-terminal extension that largely dictates DNA substrate preferences.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(15):9030-9045, 2017 Sep 06.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Mitochondrial endonuclease G from Leishmania infantum (LiEndoG) participates in the degradation of double-stranded DNA (dsDNA) during parasite cell death and is catalytically inactive at a pH of 8.0 or above. The presence, in the primary sequence, of an acidic amino acid-rich insertion exclusive to trypanosomatids and its spatial position in a homology-built model of LiEndoG led us to postulate that this peptide stretch might act as a pH sensor for self-inhibition. We found that a LiEndoG variant lacking residues 145-180 is indeed far more active than its wild-type counterpart at pH values >7.0. In addition, we discovered that (i) LiEndoG exists as a homodimer, (ii) replacement of Ser211 in the active-site SRGH motif with the canonical aspartate from the DRGH motif of other nucleases leads to a catalytically deficient enzyme, (iii) the activity of the S211D variant can be restored upon the concomitant replacement of Ala247 with Arg and (iv) a C-terminal extension is responsible for the observed preferential cleavage of single-stranded DNA (ssDNA) and ssDNA-dsDNA junctions. Taken together, our results support the view that LiEndoG is a multidomain molecular machine whose nuclease activity can be subtly modulated or even abrogated through architectural changes brought about by environmental conditions and interaction with other binding partners.
[Mh] Termos MeSH primário: Sequência de Aminoácidos
DNA de Protozoário/química
DNA de Cadeia Simples/química
Endodesoxirribonucleases/química
Leishmania infantum/enzimologia
Proteínas de Protozoários/química
Deleção de Sequência
[Mh] Termos MeSH secundário: Substituição de Aminoácidos
Domínio Catalítico
Clonagem Molecular
Clivagem do DNA
DNA de Protozoário/genética
DNA de Protozoário/metabolismo
DNA de Cadeia Simples/genética
DNA de Cadeia Simples/metabolismo
Endodesoxirribonucleases/genética
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Expressão Gênica
Concentração de Íons de Hidrogênio
Cinética
Leishmania infantum/química
Modelos Moleculares
Conformação de Ácido Nucleico
Ligação Proteica
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Conformação Proteica em Folha beta
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Multimerização Proteica
Proteínas de Protozoários/genética
Proteínas de Protozoários/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Alinhamento de Sequência
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Relação Estrutura-Atividade
Especificidade por Substrato
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA, Protozoan); 0 (DNA, Single-Stranded); 0 (Protozoan Proteins); 0 (Recombinant Proteins); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.21.- (endonuclease G)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171012
[Lr] Data última revisão:
171012
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170916
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkx629


  9 / 4739 MEDLINE  
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Texto completo
[PMID]:28911114
[Au] Autor:Liu T; Liu Z; Ye Q; Pan S; Wang X; Li Y; Peng W; Liang Y; She Q; Peng N
[Ad] Endereço:State Key Laboratory of Agricultural Microbiology, College of Life Science and Technology, Huazhong Agricultural University, Wuhan, 430070, P.R. China.
[Ti] Título:Coupling transcriptional activation of CRISPR-Cas system and DNA repair genes by Csa3a in Sulfolobus islandicus.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(15):8978-8992, 2017 Sep 06.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:CRISPR-Cas system provides the adaptive immunity against invading genetic elements in prokaryotes. Recently, we demonstrated that Csa3a regulator mediates spacer acquisition in Sulfolobus islandicus by activating the expression of Type I-A adaptation cas genes. However, links between the activation of spacer adaptation and CRISPR transcription/processing, and the requirement for DNA repair genes during spacer acquisition remained poorly understood. Here, we demonstrated that de novo spacer acquisition required Csa1, Cas1, Cas2 and Cas4 proteins of the Sulfolobus Type I-A system. Disruption of genes implicated in crRNA maturation or DNA interference led to a significant accumulation of acquired spacers, mainly derived from host genomic DNA. Transcriptome and proteome analyses showed that Csa3a activated expression of adaptation cas genes, CRISPR RNAs, and DNA repair genes, including herA helicase, nurA nuclease and DNA polymerase II genes. Importantly, Csa3a specifically bound the promoters of the above DNA repair genes, suggesting that they were directly activated by Csa3a for adaptation. The Csa3a regulator also specifically bound to the leader sequence to activate CRISPR transcription in vivo. Our data indicated that the Csa3a regulator couples transcriptional activation of the CRISPR-Cas system and DNA repair genes for spacer adaptation and efficient interference of invading genetic elements.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Arqueais/genética
Sistemas CRISPR-Cas
Reparo do DNA
DNA Arqueal/genética
Regulação da Expressão Gênica em Archaea
Sulfolobus/genética
Ativação Transcricional
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Arqueais/imunologia
Sequência de Bases
Proteínas Associadas a CRISPR/genética
Proteínas Associadas a CRISPR/imunologia
Repetições Palindrômicas Curtas Agrupadas e Regularmente Espaçadas
DNA Helicases/genética
DNA Helicases/imunologia
DNA Polimerase II/genética
DNA Polimerase II/imunologia
DNA Arqueal/imunologia
Endodesoxirribonucleases/genética
Endodesoxirribonucleases/imunologia
Chaperonas Moleculares/genética
Chaperonas Moleculares/imunologia
Regiões Promotoras Genéticas
Alinhamento de Sequência
Homologia de Sequência do Ácido Nucleico
Sulfolobus/imunologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Archaeal Proteins); 0 (CRISPR-Associated Proteins); 0 (DNA, Archaeal); 0 (Molecular Chaperones); EC 2.7.7.- (DNA Polymerase II); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.6.4.- (DNA Helicases)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171012
[Lr] Data última revisão:
171012
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170916
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkx612


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[PMID]:28844861
[Au] Autor:Rinaldi VD; Bolcun-Filas E; Kogo H; Kurahashi H; Schimenti JC
[Ad] Endereço:Cornell University, Departments of Biomedical Sciences and Molecular Biology and Genetics, Ithaca, NY 14850, USA.
[Ti] Título:The DNA Damage Checkpoint Eliminates Mouse Oocytes with Chromosome Synapsis Failure.
[So] Source:Mol Cell;67(6):1026-1036.e2, 2017 Sep 21.
[Is] ISSN:1097-4164
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Pairing and synapsis of homologous chromosomes during meiosis is crucial for producing genetically normal gametes and is dependent upon repair of SPO11-induced double-strand breaks (DSBs) by homologous recombination. To prevent transmission of genetic defects, diverse organisms have evolved mechanisms to eliminate meiocytes containing unrepaired DSBs or unsynapsed chromosomes. Here we show that the CHK2 (CHEK2)-dependent DNA damage checkpoint culls not only recombination-defective mouse oocytes but also SPO11-deficient oocytes that are severely defective in homolog synapsis. The checkpoint is triggered in oocytes that accumulate a threshold level of spontaneous DSBs (∼10) in late prophase I, the repair of which is inhibited by the presence of HORMAD1/2 on unsynapsed chromosome axes. Furthermore, Hormad2 deletion rescued the fertility of oocytes containing a synapsis-proficient, DSB repair-defective mutation in a gene (Trip13) required for removal of HORMADs from synapsed chromosomes, suggesting that many meiotic DSBs are normally repaired by intersister recombination in mice.
[Mh] Termos MeSH primário: Quinase do Ponto de Checagem 2/metabolismo
Pareamento Cromossômico
Dano ao DNA
Meiose
Oócitos/enzimologia
[Mh] Termos MeSH secundário: ATPases Associadas a Diversas Atividades Celulares
Adenosina Trifosfatases/genética
Adenosina Trifosfatases/metabolismo
Animais
Proteínas de Ciclo Celular/genética
Proteínas de Ciclo Celular/metabolismo
Morte Celular
Quinase do Ponto de Checagem 2/genética
Endodesoxirribonucleases/deficiência
Endodesoxirribonucleases/genética
Feminino
Fertilidade
Genótipo
Infertilidade Feminina/enzimologia
Infertilidade Feminina/genética
Infertilidade Feminina/patologia
Camundongos Endogâmicos C3H
Camundongos Endogâmicos C57BL
Camundongos Transgênicos
Oócitos/patologia
Estágio Paquíteno
Fenótipo
Reparo de DNA por Recombinação
Fatores de Tempo
Técnicas de Cultura de Tecidos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cell Cycle Proteins); 0 (HORMAD2 protein, mouse); 0 (Nohma protein, mouse); EC 2.7.1.11 (Checkpoint Kinase 2); EC 2.7.11.1 (Chek2 protein, mouse); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (meiotic recombination protein SPO11); EC 3.6.1.- (Adenosine Triphosphatases); EC 3.6.4.- (ATPases Associated with Diverse Cellular Activities); EC 3.6.4.- (Trip13 protein, mouse)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170829
[St] Status:MEDLINE



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