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[PMID]:29210538
[Au] Autor:Ikematsu H; Chong Y; Shirane K; Toh H; Sasaki H; Matsumoto S; Noda N; Hotta T; Uchiumi T; Kang D
[Ti] Título:Neuraminidase Amino Acid Sequences of Influenza A/H3N2 and B Viruses Isolated from Influenza Patients in the 2014/15 Japanese Influenza Season.
[So] Source:Fukuoka Igaku Zasshi;107(5):98-104, 2016 05.
[Is] ISSN:0016-254X
[Cp] País de publicação:Japan
[La] Idioma:jpn
[Ab] Resumo:Background: Neuraminidase (NA) is a surface protein essential for influenza virus replication. NA inhibitors are commonly used for the treatment of influenza patients in Japan. Several mutations that reduce the effect of NA inhibitors have been reported. We sequenced the whole NA segment of isolated virus from influenza patients and investigated the relation between the NA amino acid sequence and the 50ï¼… inhibitory concentration (IC_50) of four NA inhibitors. Materials and Methods: Forty A/H3N2 and 19 B influenza virus isolated from patients in the 2014/15 influenza season were analyzed. The IC_50 was determined by a neuraminidase inhibition assay using a fluorescent substrate. Viral RNA was amplified by RT-PCR and the genome was sequenced using a next generation sequencer. The deduced amino acid sequences were analyzed. Results: There was no AA change in the NA catalytic site of the A/H3N2 and B viruses isolated in the 2014-15 influenza season. There was no significant relation between the NA amino acids and the IC_50 of the four NA inhibitors for A/H3N2 or B viruses. Conclusion: The catalytic site of NA was highly conserved for these A/H3N2 and B viruses. No emergence of NA amino acid mutations related to the sensitivity of the four currently used NA inhibitors was observed.
[Mh] Termos MeSH primário: Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/enzimologia
Neuraminidase/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Sequência de Bases
Seres Humanos
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/genética
Influenza Humana/virologia
Japão
Neuraminidase/isolamento & purificação
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; ENGLISH ABSTRACT
[Nm] Nome de substância:
EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180208
[Lr] Data última revisão:
180208
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171207
[St] Status:MEDLINE


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Texto completo
[PMID]:29324781
[Au] Autor:Tewawong N; Marathe BM; Poovorawan Y; Vongpunsawad S; Webby RJ; Govorkova EA
[Ad] Endereço:Center of Excellence in Clinical Virology, Department of Pediatrics, Faculty of Medicine, Chulalongkorn University, Bangkok, Thailand.
[Ti] Título:Neuraminidase inhibitor susceptibility and neuraminidase enzyme kinetics of human influenza A and B viruses circulating in Thailand in 2010-2015.
[So] Source:PLoS One;13(1):e0190877, 2018.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Amino acid substitutions within or near the active site of the viral neuraminidase (NA) may affect influenza virus fitness. In influenza A(H3N2) and B viruses circulating in Thailand between 2010 and 2015, we identified several NA substitutions that were previously reported to be associated with reduced inhibition by NA inhibitors (NAIs). To study the effect of these substitutions on the enzymatic properties of NA and on virus characteristics, we generated recombinant influenza viruses possessing either a wild type (WT) NA or an NA with a single I222V, S331G, or S331R substitution [in influenza A(H3N2) viruses] or a single D342S, A395T, A395V, or A395D NA substitution (in influenza B viruses). We generated recombinant (7:1) influenza A and B viruses on the genetic background of A/Puerto Rico/8/1934 (A/PR/8, H1N1) or B/Yamanashi/166/1998 (B/YAM) viruses, respectively. In contrast to the expected phenotypes, all the recombinant influenza A(H3N2) and B viruses carrying putative NA resistance substitutions were susceptible to NAIs. The Km and Vmax for the NAs of A/PR8-S331G and A/PR8-S331R viruses were higher than for the NA of WT virus, and the corresponding values for the B/YAM-D342S virus were lower than for the NA of WT virus. Although there was initial variation in the kinetics of influenza A and B viruses' replication in MDCK cells, their titers were comparable to each other and to WT viruses at later time points. All introduced substitutions were stable except for B/YAM-D342S and B/YAM-A395V which reverted to WT sequences after three passages. Our data suggest that inferring susceptibility to NAIs based on sequence information alone should be cautioned. The impact of NA substitution on NAI resistance, viral growth, and enzymatic properties is viral context dependent and should be empirically determined.
[Mh] Termos MeSH primário: Antivirais/farmacologia
Farmacorresistência Viral/genética
Vírus da Influenza A/enzimologia
Influenza Humana/virologia
Influenzavirus B/enzimologia
Neuraminidase/antagonistas & inibidores
Neuraminidase/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Substituição de Aminoácidos
Animais
Cães
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Estabilidade Enzimática/genética
Instabilidade Genômica
Seres Humanos
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/efeitos dos fármacos
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/enzimologia
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/genética
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/fisiologia
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/efeitos dos fármacos
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/enzimologia
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/genética
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/fisiologia
Vírus da Influenza A/efeitos dos fármacos
Vírus da Influenza A/genética
Vírus da Influenza A/fisiologia
Influenzavirus B/efeitos dos fármacos
Influenzavirus B/genética
Influenzavirus B/fisiologia
Cinética
Células Madin Darby de Rim Canino
Neuraminidase/genética
Tailândia
Proteínas Virais/antagonistas & inibidores
Proteínas Virais/genética
Proteínas Virais/metabolismo
Replicação Viral/efeitos dos fármacos
Replicação Viral/genética
Replicação Viral/fisiologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiviral Agents); 0 (Enzyme Inhibitors); 0 (Viral Proteins); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180206
[Lr] Data última revisão:
180206
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180112
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0190877


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Texto completo
[PMID]:29297852
[Au] Autor:Korsun N; Angelova S; Trifonova I; Tzotcheva I; Mileva S; Voleva S; Georgieva I; Perenovska P
[Ad] Endereço:1​National Reference Laboratory "Influenza and ARD", National Centre of Infectious and Parasitic Diseases, 44A Stoletov Blvd, 1233 Sofia, Bulgaria.
[Ti] Título:Predominance of influenza A(H3N2) viruses during the 2016/2017 season in Bulgaria.
[So] Source:J Med Microbiol;67(2):228-239, 2018 Feb.
[Is] ISSN:1473-5644
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:PURPOSE: Influenza viruses are characterised by high variability, which makes them able to cause annual epidemics. The aim of this study is to determine the antigenic and genetic characteristics of influenza viruses circulating in Bulgaria during the 2016/2017 season. METHODOLOGY: The detection and typing/subtyping of influenza viruses were performed using real time RT-PCR. Results of antigenic characterisation, phylogenetic and amino acid sequence analyses of representative influenza strains are presented herein. RESULTS: The 2016/2017 season was characterised by an early start, an exclusive dominance of A(H3N2) viruses accounting for 93 % of total influenza virus detections, and a low circulation of A(H1N1)pdm09 (4.2 %) and type B (2.5 %) viruses. The analysed A(H3N2) viruses belonged to subclades 3C.2a (52 %) and 3C.2a1 (48 %); all studied A(H1N1)pdm09 and B/Victoria-lineage viruses belonged to subclades 6B.1 and 1A, respectively. The amino acid sequence analysis of 56 A(H3N2) isolates revealed the presence of substitutions in 18 positions in haemagglutinin (HA) as compared to the A/Hong Kong/4801/2014 vaccine virus, seven of which occurred in four antigenic sites, together with changes in 23 positions in neuraminidase (NA), and a number of substitutions in internal proteins PB2, PB1, PB1-F2, PA, NP and NS1. Despite the many amino acid substitutions, A(H3N2) viruses remained antigenically similar to the vaccine strain. Substitutions in HA and NA sequences of A(H1N1)pdm09 and B/Victoria-lineage strains were also identified, including in antigenic sites. CONCLUSION: The results of this study confirm the genetic variability of circulating influenza viruses, particularly A(H3N2), and the need for continued antigenic and molecular surveillance.
[Mh] Termos MeSH primário: Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/isolamento & purificação
Influenza Humana/epidemiologia
Influenza Humana/virologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Adolescente
Adulto
Substituição de Aminoácidos
Bulgária/epidemiologia
Criança
Pré-Escolar
Monitoramento Epidemiológico
Evolução Molecular
Feminino
Variação Genética
Genoma Viral
Glicoproteínas de Hemaglutininação de Vírus da Influenza/genética
Seres Humanos
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/classificação
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/genética
Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/isolamento & purificação
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/classificação
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/genética
Vírus da Influenza A Subtipo H3N2/imunologia
Vírus da Influenza B/classificação
Vírus da Influenza B/genética
Vírus da Influenza B/isolamento & purificação
Masculino
Neuraminidase/genética
Filogenia
RNA Viral/genética
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Estações do Ano
Análise de Sequência de DNA
Adulto Jovem
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Hemagglutinin Glycoproteins, Influenza Virus); 0 (RNA, Viral); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1802
[Cu] Atualização por classe:180206
[Lr] Data última revisão:
180206
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180104
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1099/jmm.0.000668


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[PMID]:29328559
[Ti] Título:Detection of influenza viruses by reverse transcription polymerase chain reaction: WHO external quality assessment programme summary analysis, 2017.
[Ti] Título:Détection des virus grippaux par la méthode de la reaction en chaîne par polymerase après transcription inverse: analyse sommaire du programme d'évaluation externe de la qualité de l'OMS, 2017..
[So] Source:Wkly Epidemiol Rec;93(2):9-16, 2018 Jan 12.
[Is] ISSN:0049-8114
[Cp] País de publicação:Switzerland
[La] Idioma:eng; fre
[Mh] Termos MeSH primário: Vírus da Influenza A/isolamento & purificação
Influenzavirus B/isolamento & purificação
Ensaio de Proficiência Laboratorial/normas
Reação em Cadeia da Polimerase Via Transcriptase Reversa/normas
Organização Mundial da Saúde
[Mh] Termos MeSH secundário: Vírus da Influenza A Subtipo H1N1/isolamento & purificação
Vírus da Influenza A Subtipo H5N1/isolamento & purificação
Vírus da Influenza A Subtipo H7N9/isolamento & purificação
Vírus da Influenza A/efeitos dos fármacos
Neuraminidase/antagonistas & inibidores
Avaliação de Programas e Projetos de Saúde
Controle de Qualidade
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180116
[Lr] Data última revisão:
180116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180113
[St] Status:MEDLINE


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Texto completo
[PMID]:28747436
[Au] Autor:Siddiqui SS; Springer SA; Verhagen A; Sundaramurthy V; Alisson-Silva F; Jiang W; Ghosh P; Varki A
[Ad] Endereço:From the Center for Academic Research and Training in Anthropogeny (CARTA) and Glycobiology Research and Training Center (GRTC) and.
[Ti] Título:The Alzheimer's disease-protective CD33 splice variant mediates adaptive loss of function via diversion to an intracellular pool.
[So] Source:J Biol Chem;292(37):15312-15320, 2017 09 15.
[Is] ISSN:1083-351X
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The immunomodulatory receptor Siglec-3/CD33 influences risk for late-onset Alzheimer's disease (LOAD), an apparently human-specific post-reproductive disease. generates two splice variants: a full-length CD33M transcript produced primarily by the "LOAD-risk" allele and a shorter CD33m isoform lacking the sialic acid-binding domain produced primarily from the "LOAD-protective" allele. An SNP that modulates CD33 splicing to favor CD33m is associated with enhanced microglial activity. Individuals expressing more protective isoform accumulate less brain ß-amyloid and have a lower LOAD risk. How the CD33m isoform increases ß-amyloid clearance remains unknown. We report that the protection by the CD33m isoform may not be conferred by what it does but, rather, from what it cannot do. Analysis of blood neutrophils and monocytes and a microglial cell line revealed that unlike CD33M, the CD33m isoform does not localize to cell surfaces; instead, it accumulates in peroxisomes. Cell stimulation and activation did not mobilize CD33m to the surface. Thus, the CD33m isoform may neither interact directly with amyloid plaques nor engage in cell-surface signaling. Rather, production and localization of CD33m in peroxisomes is a way of diminishing the amount of CD33M and enhancing ß-amyloid clearance. We confirmed intracellular localization by generating a CD33m-specific monoclonal antibody. Of note, CD33 is the only Siglec with a peroxisome-targeting sequence, and this motif emerged by convergent evolution in toothed whales, the only other mammals with a prolonged post-reproductive lifespan. The allele that protects post-reproductive individuals from LOAD may have evolved by adaptive loss-of-function, an example of the less-is-more hypothesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Doença de Alzheimer/genética
Predisposição Genética para Doença
Macrófagos/metabolismo
Microglia/metabolismo
Neutrófilos/metabolismo
Polimorfismo de Nucleotídeo Único
Lectina 3 Semelhante a Ig de Ligação ao Ácido Siálico/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Alelos
Doença de Alzheimer/imunologia
Doença de Alzheimer/metabolismo
Doença de Alzheimer/patologia
Motivos de Aminoácidos
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Bactérias/toxicidade
Linhagem Celular
Membrana Celular/efeitos dos fármacos
Membrana Celular/metabolismo
Membrana Celular/patologia
Seres Humanos
Lipopolissacarídeos/toxicidade
Ativação de Macrófagos/efeitos dos fármacos
Macrófagos/efeitos dos fármacos
Macrófagos/imunologia
Macrófagos/patologia
Microglia/citologia
Microglia/imunologia
Microglia/patologia
N-Formilmetionina Leucil-Fenilalanina/toxicidade
Proteínas do Tecido Nervoso/química
Proteínas do Tecido Nervoso/genética
Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo
Neuraminidase/metabolismo
Neuraminidase/toxicidade
Ativação de Neutrófilo/efeitos dos fármacos
Neutrófilos/efeitos dos fármacos
Neutrófilos/imunologia
Neutrófilos/patologia
Peroxissomos/efeitos dos fármacos
Peroxissomos/metabolismo
Peroxissomos/patologia
Filogenia
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
Isoformas de Proteínas/química
Isoformas de Proteínas/genética
Isoformas de Proteínas/metabolismo
Sinais Direcionadores de Proteínas
Transporte Proteico/efeitos dos fármacos
Lectina 3 Semelhante a Ig de Ligação ao Ácido Siálico/química
Lectina 3 Semelhante a Ig de Ligação ao Ácido Siálico/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (CD33 protein, human); 0 (Lipopolysaccharides); 0 (Nerve Tissue Proteins); 0 (Protein Isoforms); 0 (Protein Sorting Signals); 0 (Sialic Acid Binding Ig-like Lectin 3); 59880-97-6 (N-Formylmethionine Leucyl-Phenylalanine); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171230
[Lr] Data última revisão:
171230
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170728
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1074/jbc.M117.799346


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[PMID]:29088281
[Au] Autor:Forcella M; Oldani M; Epistolio S; Freguia S; Monti E; Fusi P; Frattini M
[Ad] Endereço:Department of Biotechnologies and Biosciences, University of Milano-Bicocca, Milano, Italy.
[Ti] Título:Non-small cell lung cancer (NSCLC), EGFR downstream pathway activation and TKI targeted therapies sensitivity: Effect of the plasma membrane-associated NEU3.
[So] Source:PLoS One;12(10):e0187289, 2017.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Adenocarcinoma of Non-Small Cell Lung Cancer (NSCLC) is a severe disease. Patients carrying EGFR mutations may benefit from EGFR targeted therapies (e.g.: gefitinib). Recently, it has been shown that sialidase NEU3 directly interacts and regulates EGFR. In this work, we investigate the effect of sialidase NEU3 overexpression on EGFR pathways activation and EGFR targeted therapies sensitivity, in a series of lung cancer cell lines. NEU3 overexpression, forced after transfection, does not affect NSCLC cell viability. We demonstrate that NEU3 overexpression stimulates the ERK pathway but this activation is completely abolished by gefitinib treatment. The Akt pathway is also hyper-activated upon NEU3 overexpression, but gefitinib is able only to decrease, and not to abolish, such activation. These findings indicate that NEU3 can act directly on the ERK pathway through EGFR and both directly and indirectly with respect to EGFR on the Akt pathway. Furthermore, we provide evidence that a healthy mucosa cell line (with EGFR wild-type gene sequence) is slightly sensitive to gefitinib, especially in the presence of NEU3 overexpression, thus hypothesizing that NEU3 overexpressing patients may benefit from EGFR targeted therapies also in absence of EGFR point mutations. Overall, the expression of NEU3 may be a novel diagnostic marker in NSCLC because, by its ability to stimulate EGFR downstream pathways with direct and indirect mechanisms, it may help in the identification of patients who can profit from EGFR targeted therapies in absence of EGFR activating mutations or from new combinations of EGFR and Akt inhibitors.
[Mh] Termos MeSH primário: Carcinoma Pulmonar de Células não Pequenas/tratamento farmacológico
Neuraminidase/fisiologia
Proteínas Tirosina Quinases/antagonistas & inibidores
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Antineoplásicos/uso terapêutico
Western Blotting
Carcinoma Pulmonar de Células não Pequenas/fisiopatologia
Linhagem Celular Tumoral
Membrana Celular/enzimologia
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Seres Humanos
Neoplasias Pulmonares
Quinazolinas/uso terapêutico
Reação em Cadeia da Polimerase em Tempo Real
Transdução de Sinais/fisiologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antineoplastic Agents); 0 (Quinazolines); EC 2.7.10.1 (EGFR protein, human); EC 2.7.10.1 (Protein-Tyrosine Kinases); EC 2.7.10.1 (Receptor, Epidermal Growth Factor); EC 3.2.1.18 (Neu3 protein, human); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase); S65743JHBS (gefitinib)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:171113
[Lr] Data última revisão:
171113
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171101
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0187289


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[PMID]:29052409
[Ti] Título:Recommended composition of influenza virus vaccines for use in the 2018 southern hemisphere influenza season.
[Ti] Título:Composition recommandée des vaccins antigrippaux pour la saison grippale 2018 dans l'hémisphère Sud..
[So] Source:Wkly Epidemiol Rec;92(42):625-33, 2017 10 20.
[Is] ISSN:0049-8114
[Cp] País de publicação:Switzerland
[La] Idioma:eng; fre
[Mh] Termos MeSH primário: Vacinas contra Influenza/imunologia
Influenza Humana/prevenção & controle
Influenzavirus A
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Antivirais/uso terapêutico
Aves
Farmacorresistência Viral
Geografia Médica
Seres Humanos
Vírus da Influenza B/genética
Vírus da Influenza B/imunologia
Influenza Aviária/epidemiologia
Influenza Aviária/virologia
Influenza Humana/epidemiologia
Influenza Humana/virologia
Influenzavirus A/genética
Influenzavirus A/imunologia
Neuraminidase/antagonistas & inibidores
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiviral Agents); 0 (Influenza Vaccines); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171020
[Lr] Data última revisão:
171020
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171021
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:29028165
[Ti] Título:Executive summary of the 6th meeting of the WHO Expert Working Group of the GISRS for Surveillance of Antiviral Susceptibility.
[Ti] Título:Résumé d'orientation de la 6e réunion du groupe de travail d'experts du GISRS pour la surveillance de la sensibilité aux antiviraux..
[So] Source:Wkly Epidemiol Rec;92(41):611-2, 2017 10 13.
[Is] ISSN:0049-8114
[Cp] País de publicação:Switzerland
[La] Idioma:eng; fre
[Mh] Termos MeSH primário: Antivirais/farmacologia
Neuraminidase/antagonistas & inibidores
Orthomyxoviridae/efeitos dos fármacos
Organização Mundial da Saúde
[Mh] Termos MeSH secundário: Comitês Consultivos
Fortalecimento Institucional
Farmacorresistência Viral
Técnicas de Genotipagem/normas
Seres Humanos
Testes de Sensibilidade Microbiana
Orthomyxoviridae/enzimologia
Vigilância da População
Controle de Qualidade
[Pt] Tipo de publicação:CONGRESSES
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiviral Agents); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171016
[Lr] Data última revisão:
171016
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171015
[St] Status:MEDLINE


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Texto completo
[PMID]:28958846
[Au] Autor:Enkhtaivan G; Muthuraman P; Kim DH; Mistry B
[Ad] Endereço:Department of Bio-resources and Food Science, Konkuk University, Seoul 143-701, South Korea.
[Ti] Título:Discovery of berberine based derivatives as anti-influenza agent through blocking of neuraminidase.
[So] Source:Bioorg Med Chem;25(20):5185-5193, 2017 Oct 15.
[Is] ISSN:1464-3391
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In this study, we investigated the antiviral activity of newly synthesized berberine derivatives (BD) against influenza virus infection using several strains in in vitro and in silico. The CPE reduction, pre-incubation, NA activity inhibition and molecular docking assays were used for antiviral evaluation. The anti-influenza activities of BDs were stronger than plant-derived pure commercial berberine, and some of the BDs were more potent than control drug Oseltamivir. The cytotoxicity level was observed in the range 63.16-1639µg/mL for synthesized BDs. Additionally, BDs were detected as able to block influenza viral particles. We targeted neuraminidase one of the influenza surface protein for further probing. Moreover, BDs registered competitive NA inhibition activity comparing with Oseltamivir. The active site of viral NA subunit was fully blocked by BD as the same location as Oseltamivir. The binding energies between influenza NA subunit and BD-5 were higher than Oseltamivir. More H-bonds and NA residues were occupied by BD for stronger binding ability than Oseltamivir. These results indicated that BD inhibits various strains of influenza virus by blocking of viral NA subunit.
[Mh] Termos MeSH primário: Antivirais/farmacologia
Berberina/farmacologia
Descoberta de Drogas
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Neuraminidase/antagonistas & inibidores
Orthomyxoviridae/efeitos dos fármacos
[Mh] Termos MeSH secundário: Antivirais/síntese química
Antivirais/química
Berberina/síntese química
Berberina/química
Relação Dose-Resposta a Droga
Inibidores Enzimáticos/síntese química
Inibidores Enzimáticos/química
Seres Humanos
Testes de Sensibilidade Microbiana
Estrutura Molecular
Neuraminidase/metabolismo
Orthomyxoviridae/enzimologia
Relação Estrutura-Atividade
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiviral Agents); 0 (Enzyme Inhibitors); 0I8Y3P32UF (Berberine); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:171107
[Lr] Data última revisão:
171107
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170930
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28934455
[Au] Autor:Gubareva LV; Sleeman K; Guo Z; Yang H; Hodges E; Davis CT; Baranovich T; Stevens J
[Ad] Endereço:Influenza Division, National Center for Immunization and Respiratory Diseases, Centers for Disease Control and Prevention.
[Ti] Título:Drug Susceptibility Evaluation of an Influenza A(H7N9) Virus by Analyzing Recombinant Neuraminidase Proteins.
[So] Source:J Infect Dis;216(suppl_4):S566-S574, 2017 Sep 15.
[Is] ISSN:1537-6613
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Background: Neuraminidase (NA) inhibitors are the recommended antiviral medications for influenza treatment. However, their therapeutic efficacy can be compromised by NA changes that emerge naturally and/or following antiviral treatment. Knowledge of which molecular changes confer drug resistance of influenza A(H7N9) viruses (group 2NA) remains sparse. Methods: Fourteen amino acid substitutions were introduced into the NA of A/Shanghai/2/2013(H7N9). Recombinant N9 (recN9) proteins were expressed in a baculovirus system in insect cells and tested using the Centers for Disease Control and Prevention standardized NA inhibition (NI) assay with oseltamivir, zanamivir, peramivir, and laninamivir. The wild-type N9 crystal structure was determined in complex with oseltamivir, zanamivir, or sialic acid, and structural analysis was performed. Results: All substitutions conferred either reduced or highly reduced inhibition by at least 1 NA inhibitor; half of them caused reduced inhibition or highly reduced inhibition by all NA inhibitors. R292K conferred the highest increase in oseltamivir half-maximal inhibitory concentration (IC50), and E119D conferred the highest zanamivir IC50. Unlike N2 (another group 2NA), H274Y conferred highly reduced inhibition by oseltamivir. Additionally, R152K, a naturally occurring variation at the NA catalytic residue of A(H7N9) viruses, conferred reduced inhibition by laninamivir. Conclusions: The recNA method is a valuable tool for assessing the effect of NA changes on drug susceptibility of emerging influenza viruses.
[Mh] Termos MeSH primário: Antivirais/farmacologia
Farmacorresistência Viral Múltipla/genética
Vírus da Influenza A Subtipo H7N9/efeitos dos fármacos
Neuraminidase/antagonistas & inibidores
Proteínas Virais/antagonistas & inibidores
[Mh] Termos MeSH secundário: Ciclopentanos/farmacologia
Bases de Dados Genéticas
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Guanidinas/farmacologia
Seres Humanos
Vírus da Influenza A Subtipo H7N9/genética
Influenza Humana/tratamento farmacológico
Concentração Inibidora 50
Neuraminidase/genética
Oseltamivir/farmacologia
Conformação Proteica
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Virais/genética
Zanamivir/análogos & derivados
Zanamivir/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antiviral Agents); 0 (Cyclopentanes); 0 (Enzyme Inhibitors); 0 (Guanidines); 0 (R 125489); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Viral Proteins); 20O93L6F9H (Oseltamivir); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase); L6O3XI777I (Zanamivir); QW7Y7ZR15U (peramivir)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170929
[Lr] Data última revisão:
170929
[Sb] Subgrupo de revista:AIM; IM
[Da] Data de entrada para processamento:170922
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/infdis/jiw625



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