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[PMID]:7815192
[Au] Autor:Flynn G; Hackett TJ; McHale L; McHale AP
[Ad] Endereço:Biotechnology Group, School of Applied Biological and Chemical Sciences, University of Ulster, Coleraine, Co. Londonderry, UK.
[Ti] Título:Encapsulation of the thrombolytic enzyme, brinase, in photosensitized erythrocytes: a novel thrombolytic system based on photodynamic activation.
[So] Source:J Photochem Photobiol B;26(2):193-6, 1994 Nov.
[Is] ISSN:1011-1344
[Cp] País de publicação:Switzerland
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In order to circumvent many of the problems associated with the systemic administration of agents used in thrombolytic therapy, it was decided to investigate the possibility of using erythrocytes as carriers and delivery vehicles for these agents. The enzyme brinase, a fibrinolytic enzyme produced by Aspergillus oryzae, was loaded into rabbit erythrocytes using electroporation. The loading index for this enzyme was found to be 60% and incorporation appeared to be relatively stable over a period of 4 h. In order to facilitate the predetermined release of the loaded component from the erythrocytes, they were photosensitized using haematoporphyrin derivative (HPD) and release was demonstrated within 5 min of photoactivation. Inclusion of the loaded, photosensitized system into clotting blood and subsequent exposure to light demonstrated almost complete lysis of the clot. We believe that this system exhibits potential for use in thrombolytic therapy.
[Mh] Termos MeSH primário: Brinolase/administração & dosagem
Eritrócitos
Derivado da Hematoporfirina/farmacologia
Terapia Trombolítica/métodos
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Aspergillus oryzae/enzimologia
Cápsulas
Portadores de Fármacos
Eletroporação/métodos
Eritrócitos/efeitos dos fármacos
Cinética
Lasers
Coelhos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Capsules); 0 (Drug Carriers); 68335-15-9 (Hematoporphyrin Derivative); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:9502
[Cu] Atualização por classe:070723
[Lr] Data última revisão:
070723
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:941101
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:2688105
[Au] Autor:Frisch EP
[Ad] Endereço:Department of Clinical Chemistry and Blood Coagulation Research, Karolinska Institute, Stockholm, Sweden.
[Ti] Título:Clinical pharmacology of the thrombolytic enzyme preparation brinase.
[So] Source:Semin Thromb Hemost;15(3):341-6, 1989 Jul.
[Is] ISSN:0094-6176
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Brinolase/uso terapêutico
Fibrinólise/efeitos dos fármacos
Peptídeo Hidrolases/uso terapêutico
Trombose/tratamento farmacológico
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Testes de Coagulação Sanguínea
Brinolase/efeitos adversos
Brinolase/farmacocinética
Brinolase/farmacologia
Seres Humanos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
EC 3.4.- (Peptide Hydrolases); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:9001
[Cu] Atualização por classe:060307
[Lr] Data última revisão:
060307
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:890701
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:3041646
[Au] Autor:Kiessling H; Frisch EP
[Ad] Endereço:Research & Development Laboratories, Astra ALAB AB, Södertälje, Sweden.
[Ti] Título:Determination of the enzymatic activity of brinase and of the brinase inhibitor capacity by the azocollagen assay.
[So] Source:Thromb Res;50(1):249-52, 1988 Apr 01.
[Is] ISSN:0049-3848
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Brinolase/análise
Peptídeo Hidrolases/análise
[Mh] Termos MeSH secundário: Compostos Azo
Brinolase/antagonistas & inibidores
Colágeno
Seres Humanos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Azo Compounds); 53092-90-3 (Azocoll); 9007-34-5 (Collagen); EC 3.4.- (Peptide Hydrolases); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8808
[Cu] Atualização por classe:151119
[Lr] Data última revisão:
151119
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:880401
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:2450410
[Au] Autor:Larsson LJ; Frisch EP; Törneke K; Lindblom T; Björk I
[Ad] Endereço:Department of Veterinary Medical Chemistry, Swedish University of Agricultural Sciences, Uppsala.
[Ti] Título:Properties of the complex between alpha 2-macroglobulin and brinase, a proteinase from Aspergillus oryzae with thrombolytic effect.
[So] Source:Thromb Res;49(1):55-68, 1988 Jan 01.
[Is] ISSN:0049-3848
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The proteinase, brinase (Mr approximately 35000), from Aspergillus oryzae, which has been used in therapeutic attempts as a thrombolytic agent in arterial thrombosis, binds to purified human alpha 2-macroglobulin (alpha 2M) with a stoichiometry of 1.7-1.9 mol of enzyme/mol inhibitor. This binding leads to quantitative cleavage of the bait region of the inhibitor and to release of 3.6 thiol groups per molecule of alpha 2M, reflecting cleavage of the thioester bonds. The reaction with brinase is accompanied by a similar conformational change of alpha 2M as the reaction with trypsin, as shown by gradient gel electrophoresis and spectroscopic analyses. Brinase thus binds to alpha 2M in a similar manner as most small proteinases. However, in the complex formed at saturation of alpha 2M with brinase, the enzyme retains considerable proteolytic activity against macromolecular substrates, corresponding to about 25% of that of the free enzyme with fibrin as substrate. This finding indicates that the trapping of brinase by alpha 2M is less efficient than that of smaller proteinases. The complex formed at equimolar concentrations of the reactants has appreciably lower, although still significant, activity, amounting to 5-10% of that of free brinase against fibrin. This proteolytic activity of alpha 2M-brinase complexes against high-molecular-weight substrates most likely accounts for the thrombolytic effect of brinase in vivo. The observations also indicate that this thrombolytic activity increases more than proportionally to the brinase concentration as the latter is increased to approach saturation of alpha 2M in plasma.
[Mh] Termos MeSH primário: Brinolase/metabolismo
Peptídeo Hidrolases/metabolismo
alfa-Macroglobulinas/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Aspergillus oryzae/enzimologia
Sítios de Ligação
Brinolase/farmacologia
Fibrinolíticos
Meia-Vida
Conformação Proteica
Ratos
Especificidade por Substrato
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Fibrinolytic Agents); 0 (alpha-Macroglobulins); EC 3.4.- (Peptide Hydrolases); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8804
[Cu] Atualização por classe:061115
[Lr] Data última revisão:
061115
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:880101
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:3316509
[Au] Autor:Adachi N; Shoji S; Nakagawa S; Koh CS; Tsukada N; Yanagisawa N
[Ad] Endereço:Third Department of Internal Medicine, Shinshu University School of Medicine, Matsumoto, Japan.
[Ti] Título:Studies of protease and protease inhibitors in familial amyloidotic polyneuropathy.
[So] Source:J Neurol Sci;81(1):79-84, 1987 Oct.
[Is] ISSN:0022-510X
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Serum levels of 6 protease inhibitors, alpha 1-antitrypsin, Cl inactivator, alpha 2-macroglobulin, antithrombin-3, alpha 1-antichymotrypsin and inter-alpha-trypsin inhibitor were measured in patients with familial amyloidotic polyneuropathy (FAP) and a control group without neurologic disease. No significant differences were observed between the 2 groups. The proteolytic effect of brinase, an enzyme from Aspergillus oryzae, on amyloid tissue sections from patients with FAP was also evaluated. Amyloid fibrils were degraded by brinase, while the tissue structure remained fairly intact.
[Mh] Termos MeSH primário: Amiloide/metabolismo
Amiloidose/enzimologia
Brinolase/farmacologia
Peptídeo Hidrolases/farmacologia
Inibidores de Proteases/sangue
[Mh] Termos MeSH secundário: Amiloidose/genética
Seres Humanos
Rim/efeitos dos fármacos
Rim/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Amyloid); 0 (Protease Inhibitors); EC 3.4.- (Peptide Hydrolases); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8801
[Cu] Atualização por classe:061115
[Lr] Data última revisão:
061115
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:871001
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:6701539
[Au] Autor:Duckert F
[Ti] Título:Thrombolytic therapy.
[So] Source:Semin Thromb Hemost;10(1):87-103, 1984 Jan.
[Is] ISSN:0094-6176
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Fibrinolíticos/uso terapêutico
Trombose/tratamento farmacológico
[Mh] Termos MeSH secundário: Adulto
Idoso
Arteriopatias Oclusivas/tratamento farmacológico
Brinolase/uso terapêutico
Seguimentos
Seres Humanos
Meia-Idade
Infarto do Miocárdio/tratamento farmacológico
Plasminogênio/administração & dosagem
Embolia Pulmonar/tratamento farmacológico
Estreptoquinase/uso terapêutico
Tromboflebite/tratamento farmacológico
Fatores de Tempo
Ativador de Plasminogênio Tipo Uroquinase/uso terapêutico
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Fibrinolytic Agents); 9001-91-6 (Plasminogen); EC 3.4.- (Streptokinase); EC 3.4.21.73 (Urokinase-Type Plasminogen Activator); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8404
[Cu] Atualização por classe:081121
[Lr] Data última revisão:
081121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:840101
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:6226084
[Au] Autor:Feddersen C
[Ti] Título:Proteolytic degradation products from fibrinogen and fibrin with special respect to non-covalently associated complexes. Influence of fibrin crosslinking. Lysability and other properties.
[So] Source:Scand J Clin Lab Invest Suppl;166:1-60, 1983.
[Is] ISSN:0085-591X
[Cp] País de publicação:Norway
[La] Idioma:eng
[Mh] Termos MeSH primário: Produtos de Degradação da Fibrina e do Fibrinogênio/análise
Fibrina/análise
[Mh] Termos MeSH secundário: Brinolase/análise
Quimotripsina/análise
Produtos de Degradação da Fibrina e do Fibrinogênio/fisiologia
Fibrinogênio/análise
Fibrinolisina/análise
Fibrinolisina/fisiologia
Fibrinólise
Seres Humanos
Peso Molecular
Fatores de Tempo
Tripsina/análise
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Fibrin Fibrinogen Degradation Products); 9001-31-4 (Fibrin); 9001-32-5 (Fibrinogen); EC 3.4.21.1 (Chymotrypsin); EC 3.4.21.4 (Trypsin); EC 3.4.21.7 (Fibrinolysin); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8311
[Cu] Atualização por classe:091119
[Lr] Data última revisão:
091119
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:830101
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:7047313
[Au] Autor:Saldeen T; Frisch EP
[Ti] Título:Influence of brinase on fibrinogen: fibrin transition in vitro and in vivo studies. II. Induction of fibrin deposits by brinase in the kidneys of rats with inhibited fibrinolysis.
[So] Source:Haemostasis;11(3):161-9, 1982.
[Is] ISSN:0301-0147
[Cp] País de publicação:Switzerland
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The influence of brinase on fibrinogen levels, ethanol gelation test (EGT), fibrin content of lungs and kidneys (125I-fibrinogen) and brinase inhibitor capacity was investigated in the rat. The animals were either treated with i.v. infusions of brinase (4 mg/kg), tranexamic acid (AMCA) + brinase or heparin + AMCA + brinase. A control group was given i.v. saline, a reference group AMCA + thrombin. Brinase caused a decrease in fibrinogen levels and an increase in the incidence of positive EGT, deposition of fibrin was not observed. Infusion of brinase into rats with inhibition fibrinolytic system (AMCA), caused a more pronounced decrease in fibrinogen levels, a further increase in the incidence of positive EGT and also fibrin deposition in the kidneys. In rats treated with AMCA + thrombin a similar decrease in fibrinogen levels was recorded, the EGT was positive in all animals, and extensive fibrin deposits were observed in the kidneys and lungs of the animals. Heparinization before infusion of AMCA + brinase antagonized the lowering in fibrinogen levels and the increase in incidence of positive EGT and, moreover, fibrin deposits were no longer observed.
[Mh] Termos MeSH primário: Brinolase/farmacologia
Fibrina/metabolismo
Fibrinogênio/metabolismo
Rim/metabolismo
Peptídeo Hidrolases/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Brinolase/administração & dosagem
Etanol/análise
Feminino
Fibrinólise
Infusões Parenterais
Pulmão/metabolismo
Ratos
Ratos Endogâmicos
Ácido Tranexâmico/farmacologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
3K9958V90M (Ethanol); 6T84R30KC1 (Tranexamic Acid); 9001-31-4 (Fibrin); 9001-32-5 (Fibrinogen); EC 3.4.- (Peptide Hydrolases); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8209
[Cu] Atualização por classe:131121
[Lr] Data última revisão:
131121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:820101
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:6981512
[Au] Autor:O'Kennedy R; Smyth H; Corrigan A; Clyness M
[Ti] Título:Total and surface-located sialic acid levels in normal and leukaemic lymphocytes: relationship to T and B cell nature and to location in vivo.
[So] Source:Eur J Cancer Clin Oncol;18(5):437-46, 1982 May.
[Is] ISSN:0277-5379
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Unfractionated normal blood lymphocytes (predominantly T lymphocytes) showed significantly elevated total and neuraminidase-susceptible sialic acid compared with CLL lymphocytes (predominantly B lymphocytes). T-enriched fractions from normal blood contained about three-fold the sialic acid content of the corresponding T-depleted fractions, and similarly low values were also obtained for T-depleted fractions from tonsils. Thus the reduced sialic acid levels in CLL lymphocytes appear to be due to their B cell nature. In contrast to the situation in normal peripheral venous blood, tonsillar T and B cells did not differ markedly in sialic acid content, suggesting that for T cells maturity and/or location in vivo are important determinants of this parameters. Results with calf thymocytes were in agreement with this. Sialic acid was estimated in malignant B and T lymphoblasts. Shedding of sialic acid-containing moieties from lymphocytes was also examined.
[Mh] Termos MeSH primário: Linfócitos B/metabolismo
Leucemia Linfoide/sangue
Ácidos Siálicos/sangue
Linfócitos T/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Linfócitos B/efeitos dos fármacos
Brinolase/farmacologia
Seres Humanos
Neuraminidase/farmacologia
Tonsila Palatina/metabolismo
Linfócitos T/efeitos dos fármacos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Sialic Acids); EC 3.2.1.18 (Neuraminidase); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8212
[Cu] Atualização por classe:081121
[Lr] Data última revisão:
081121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:820501
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:6760382
[Au] Autor:Skogen B; Amundsen E
[Ti] Título:Degradation of amyloid proteins with protease I from Aspergillus oryzae. In vivo increase in SAA clearance rate after enzyme infusion.
[So] Source:Scand J Immunol;16(6):509-14, 1982 Dec.
[Is] ISSN:0300-9475
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The effect of the thrombolytic enzyme protease I from Aspergillus oryzae (brinase) on the amyloid protein AA was investigated. The effect of the enzyme on purified, low molecular weight protein AA was very high. Protein AA in intact amyloid fibrils suspended in neutral buffer was also degraded by the enzyme, although at a much lower rate. Amyloid fibrils in tissue sections could also be attacked and removed, leaving the tissue structure fairly intact. The in vivo effect of brinase on protein SAA was demonstrated in rabbits by an increase in the clearance rate of SAA after enzyme infusion.
[Mh] Termos MeSH primário: Amiloide/metabolismo
Brinolase/farmacologia
Peptídeo Hidrolases/farmacologia
Proteína Amiloide A Sérica/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Amiloidose/metabolismo
Animais
Brinolase/administração & dosagem
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Seres Humanos
Infusões Parenterais
Fígado/análise
Fígado/metabolismo
Coelhos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Amyloid); 0 (Serum Amyloid A Protein); EC 3.4.- (Peptide Hydrolases); EC 3.4.99.- (Brinolase)
[Em] Mês de entrada:8303
[Cu] Atualização por classe:061115
[Lr] Data última revisão:
061115
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:821201
[St] Status:MEDLINE



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