Base de dados : MEDLINE Pesquisa : D08.811.277.656.350.245.500 [Categoria DeCS] Referências encontradas : 1598 [refinar] Mostrando: 1 .. 10   no formato [Detalhado]

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[PMID]: 23873669 [Au] Autor: Nakamura J; Yamashiro H; Miya H; Nishiguchi K; Maki H; Arimoto H [Ad] Endereço: Graduate School of Life Sciences, Tohoku University, 2-1-1 Katahira, Aoba-ku, Sendai, 980-8577 (Japan), Fax: (+81) 0-22-217-6204. [Ti] Título: Staphylococcus aureus Penicillin-Binding Protein 2 Can Use Depsi-Lipid II Derived from Vancomycin-Resistant Strains for Cell Wall Synthesis. [So] Source: Chemistry;19(36):12104-12, 2013 Sep 02. [Is] ISSN: 1521-3765 [Cp] País de publicação: Germany [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: Vancomycin-resistant Staphylococcus aureus (S. aureus) (VRSA) uses depsipeptide-containing modified cell-wall precursors for the biosynthesis of peptidoglycan. Transglycosylase is responsible for the polymerization of the peptidoglycan, and the penicillin-binding protein 2 (PBP2) plays a major role in the polymerization among several transglycosylases of wild-type S. aureus. However, it is unclear whether VRSA processes the depsipeptide-containing peptidoglycan precursor by using PBP2. Here, we describe the total synthesis of depsi-lipid I, a cell-wall precursor of VRSA. By using this chemistry, we prepared a depsi-lipid II analogue as substrate for a cell-free transglycosylation system. The reconstituted system revealed that the PBP2 of S. aureus is able to process a depsi-lipid II intermediate as efficiently as its normal substrate. Moreover, the system was successfully used to demonstrate the difference in the mode of action of the two antibiotics moenomycin and vancomycin. [Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/química Antibacterianos/farmacologia Parede Celular/química Depsipeptídeos/química Depsipeptídeos/farmacologia Staphylococcus aureus Resistente à Meticilina/química Staphylococcus aureus Resistente à Meticilina/efeitos dos fármacos Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/biossíntese Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química Oligossacarídeos/química Oligossacarídeos/farmacologia Proteínas de Ligação às Penicilinas/química Peptidoglicano/biossíntese Staphylococcus aureus/química Staphylococcus aureus/efeitos dos fármacos Vancomicina/química Vancomicina/farmacologia [Mh] Termos MeSH secundário: Parede Celular/metabolismo Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Proteínas de Ligação às Penicilinas/biossíntese Peptidoglicano/química Staphylococcus aureus/metabolismo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Depsipeptides); 0 (Oligosaccharides); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); 0 (moenomycin); 6Q205EH1VU (Vancomycin); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 1508 [Cu] Atualização por classe: 170220 [Lr] Data última revisão: 170220 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 130723 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1002/chem.201301074

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[PMID]: 22432702 [Au] Autor: Zapun A; Noirclerc-Savoye M; Helassa N; Vernet T [Ad] Endereço: Commissariat à l'Energie Nucléaire, Institut de Biologie Structurale, Grenoble, France. [Ti] Título: Peptidoglycan assembly machines: the biochemical evidence. [So] Source: Microb Drug Resist;18(3):256-60, 2012 Jun. [Is] ISSN: 1931-8448 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: To make progress in understanding peptidoglycan metabolism, we will reconstitute in vitro the assembly process and the molecular machineries that carry out this formidable task. We review here the reports of isolation of complexes comprising penicillin-binding proteins (PBPs), the enzymes that synthesize the peptidoglycan from its lipid-linked precursor. [Mh] Termos MeSH primário: Parede Celular/metabolismo Escherichia coli/metabolismo Peptidoglicano/biossíntese [Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Transporte/genética Proteínas de Transporte/metabolismo Parede Celular/química Parede Celular/genética Cromatografia de Afinidade Escherichia coli/genética Glicosiltransferases/genética Glicosiltransferases/metabolismo Imunoprecipitação Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Proteínas de Ligação às Penicilinas/genética Proteínas de Ligação às Penicilinas/metabolismo Coloração e Rotulagem [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW [Nm] Nome de substância: 0 (Carrier Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); EC 2.4.- (Glycosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 1210 [Cu] Atualização por classe: 120606 [Lr] Data última revisão: 120606 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 120322 [St] Status: MEDLINE [do] DOI: 10.1089/mdr.2011.0236

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[PMID]: 16943188 [Au] Autor: Cremniter J; Mainardi JL; Josseaume N; Quincampoix JC; Dubost L; Hugonnet JE; Marie A; Gutmann L; Rice LB; Arthur M [Ad] Endereço: INSERM U655-LRMA, Centre de Recherches Biomédicales des Cordeliers, Université Paris 6, 15 Rue de l'Ecole de Médecine, Paris 75270, France. [Ti] Título: Novel mechanism of resistance to glycopeptide antibiotics in Enterococcus faecium. [So] Source: J Biol Chem;281(43):32254-62, 2006 Oct 27. [Is] ISSN: 0021-9258 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: Glycopeptides and beta-lactams are the major antibiotics available for the treatment of infections due to Gram-positive bacteria. Emergence of cross-resistance to these drugs by a single mechanism has been considered as unlikely because they inhibit peptidoglycan polymerization by different mechanisms. The glycopeptides bind to the peptidyl-D-Ala(4)-D-Ala(5) extremity of peptidoglycan precursors and block by steric hindrance the essential glycosyltransferase and D,D-transpeptidase activities of the penicillin-binding proteins (PBPs). The beta-lactams are structural analogues of D-Ala(4)-D-Ala(5) and act as suicide substrates of the D,D-transpeptidase module of the PBPs. Here we have shown that bypass of the PBPs by the recently described beta-lactam-insensitive L,D-transpeptidase from Enterococcus faecium (Ldt(fm)) can lead to high level resistance to glycopeptides and beta-lactams. Cross-resistance was selected by glycopeptides alone or serially by beta-lactams and glycopeptides. In the corresponding mutants, UDP-MurNAc-pentapeptide was extensively converted to UDP-MurNAc-tetrapeptide following hydrolysis of D-Ala(5), thereby providing the substrate of Ldt(fm). Complete elimination of D-Ala(5), a residue essential for glycopeptide binding, was possible because Ldt(fm) uses the energy of the L-Lys(3)-D-Ala(4) peptide bond for cross-link formation in contrast to PBPs, which use the energy of the D-Ala(4)-D-Ala(5) bond. This novel mechanism of glycopeptide resistance was unrelated to the previously identified replacement of D-Ala(5) by D-Ser or D-lactate. [Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/farmacologia Farmacorresistência Bacteriana Enterococcus faecium/metabolismo Glicopeptídeos/farmacologia [Mh] Termos MeSH secundário: Alanina/metabolismo Substituição de Aminoácidos Reagentes para Ligações Cruzadas/farmacologia Citoplasma/metabolismo Enterococcus faecium/genética Hidrólise Testes de Sensibilidade Microbiana Modelos Biológicos Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Fragmentos de Peptídeos/química Peptidoglicano/biossíntese Peptidoglicano/química Peptidoglicano/metabolismo Especificidade por Substrato beta-Lactamas/metabolismo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Cross-Linking Reagents); 0 (Glycopeptides); 0 (Peptide Fragments); 0 (Peptidoglycan); 0 (beta-Lactams); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase); OF5P57N2ZX (Alanine) [Em] Mês de entrada: 0612 [Cu] Atualização por classe: 161019 [Lr] Data última revisão: 161019 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 060901 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15466028 [Au] Autor: Varma A; Young KD [Ad] Endereço: Department of Microbiology and Immunology, University of North Dakota School of Medicine and Health Sciences, Grand Forks, ND 58202, USA. kyoung@medicine.nodak.edu. [Ti] Título: FtsZ collaborates with penicillin binding proteins to generate bacterial cell shape in Escherichia coli. [So] Source: J Bacteriol;186(20):6768-74, 2004 Oct. [Is] ISSN: 0021-9193 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: The mechanisms by which bacteria adopt and maintain individual shapes remain enigmatic. Outstanding questions include why cells are a certain size, length, and width; why they are uniform or irregular; and why some branch while others do not. Previously, we showed that Escherichia coli mutants lacking multiple penicillin binding proteins (PBPs) display extensive morphological diversity. Because defective sites in these cells exhibit the structural and functional characteristics of improperly localized poles, we investigated the connection between cell division and shape. Here we show that under semipermissive conditions the temperature-sensitive FtsZ84 protein produces branched and aberrant cells at a high frequency in mutants lacking PBP 5, and this phenotype is exacerbated by the loss of additional peptidoglycan endopeptidases. Surprisingly, certain ftsZ84 strains lyse at the nonpermissive temperature instead of filamenting, and inhibition of wild-type FtsZ forces some mutants into tightly wound spirillum-like morphologies. The results demonstrate that significant aspects of bacterial shape are dictated by a previously unrecognized relationship between the septation machinery and ostensibly minor peptidoglycan-modifying enzymes and that under certain circumstances improper FtsZ function can destroy the structural integrity of the cell. [Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo Proteínas de Transporte/metabolismo Proteínas de Escherichia coli/metabolismo Escherichia coli/citologia Regulação Bacteriana da Expressão Gênica Hexosiltransferases/metabolismo Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Peptidil Transferases/metabolismo [Mh] Termos MeSH secundário: Bacteriólise Escherichia coli/genética Escherichia coli/fisiologia Proteínas de Escherichia coli/genética Microscopia Eletrônica de Varredura Mutagênese Sítio-Dirigida Mutação Proteínas de Ligação às Penicilinas [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S. [Nm] Nome de substância: 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsZ84 protein, E coli); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 0411 [Cu] Atualização por classe: 161122 [Lr] Data última revisão: 161122 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 041007 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15466024 [Au] Autor: Ursinus A; van den Ent F; Brechtel S; de Pedro M; Höltje JV; Löwe J; Vollmer W [Ad] Endereço: Universität Tübingen, Fakultät für Biologie, Lehrbereich Mikrobielle Genetik, Auf der Morgenstelle 28, 72076 Tübingen, Germany. [Ti] Título: Murein (peptidoglycan) binding property of the essential cell division protein FtsN from Escherichia coli. [So] Source: J Bacteriol;186(20):6728-37, 2004 Oct. [Is] ISSN: 0021-9193 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: The binding of the essential cell division protein FtsN of Escherichia coli to the murein (peptidoglycan) sacculus was studied. Soluble truncated variants of FtsN, including the complete periplasmic part of the protein as well as a variant containing only the C-terminal 77 amino acids, did bind to purified murein sacculi isolated from wild-type cells. FtsN variants lacking this C-terminal region showed reduced or no binding to murein. Binding of FtsN was severely reduced when tested against sacculi isolated either from filamentous cells with blocked cell division or from chain-forming cells of a triple amidase mutant. Binding experiments with radioactively labeled murein digestion products revealed that the longer murein glycan strands (>25 disaccharide units) showed a specific affinity to FtsN, but neither muropeptides, peptides, nor short glycan fragments bound to FtsN. In vivo FtsN could be cross-linked to murein with the soluble disulfide bridge containing cross-linker DTSSP. Less FtsN, but similar amounts of OmpA, was cross-linked to murein of filamentous or of chain-forming cells compared to levels in wild-type cells. Expression of truncated FtsN variants in cells depleted in full-length FtsN revealed that the presence of the C-terminal murein-binding domain was not required for cell division under laboratory conditions. FtsN was present in 3,000 to 6,000 copies per cell in exponentially growing wild-type E. coli MC1061. We discuss the possibilities that the binding of FtsN to murein during cell division might either stabilize the septal region or might have a function unrelated to cell division. [Mh] Termos MeSH primário: Divisão Celular Proteínas de Escherichia coli/metabolismo Escherichia coli/metabolismo Proteínas de Membrana/metabolismo Peptidoglicano/metabolismo [Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química Proteínas de Bactérias/genética Proteínas de Bactérias/metabolismo Proteínas de Transporte/química Proteínas de Transporte/genética Proteínas de Transporte/metabolismo Reagentes para Ligações Cruzadas Escherichia coli/crescimento & desenvolvimento Proteínas de Escherichia coli/química Proteínas de Escherichia coli/genética Hexosiltransferases/química Hexosiltransferases/genética Hexosiltransferases/metabolismo Proteínas de Membrana/química Proteínas de Membrana/genética Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Proteínas de Ligação às Penicilinas Peptidoglicano/química Peptidil Transferases/química Peptidil Transferases/genética Peptidil Transferases/metabolismo Fenótipo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Cross-Linking Reagents); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsN protein, E coli); 0 (Membrane Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 0411 [Cu] Atualização por classe: 140608 [Lr] Data última revisão: 140608 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 041007 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15379577 [Au] Autor: Barrett DS; Chen L; Litterman NK; Walker S [Ad] Endereço: Department of Chemistry, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544, USA. [Ti] Título: Expression and characterization of the isolated glycosyltransferase module of Escherichia coli PBP1b. [So] Source: Biochemistry;43(38):12375-81, 2004 Sep 28. [Is] ISSN: 0006-2960 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: The enzymes involved in the biosynthesis of peptidoglycan are targets for the development of new antibiotics. The bifunctional high molecular weight (HMW) penicillin-binding proteins (PBPs), which contain both glycosyltransferase (GTase) and transpeptidase (TPase) activities, are particularly attractive targets because of their extracellular location. However, there is limited mechanistic or structural information about the GTase modules of these enzymes. In this paper, we describe the overexpression and characterization of the GTase module of Escherichia coli PBP1b, a paradigm of the HMW PBPs. We define the C-terminal boundary of the GTase module and show that the isolated module can be overexpressed at significantly higher levels than the full-length protein. The catalytic efficiency and other characteristics of the isolated module are comparable in most respects to the full-length enzyme. This work lays the groundwork for mechanistic and structural analysis of GTase modules. [Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/química Proteínas de Bactérias/metabolismo Proteínas de Transporte/química Proteínas de Transporte/metabolismo Proteínas de Escherichia coli Escherichia coli/enzimologia Escherichia coli/genética Glicosiltransferases/genética Glicosiltransferases/metabolismo Hexosiltransferases/química Hexosiltransferases/metabolismo Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Peptidoglicano Glicosiltransferase Peptidil Transferases/química Peptidil Transferases/metabolismo D-Ala-D-Ala Carboxipeptidase Tipo Serina [Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/genética Proteínas de Transporte/genética Catálise/efeitos dos fármacos Detergentes/farmacologia Glicosiltransferases/isolamento & purificação Hexosiltransferases/genética Cinética Metais/farmacologia Estrutura Molecular Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética Proteínas de Ligação às Penicilinas Peptidil Transferases/genética Estrutura Secundária de Proteína Deleção de Sequência [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S. [Nm] Nome de substância: 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Detergents); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (Metals); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.- (Glycosyltransferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 2.4.1.129 (Peptidoglycan Glycosyltransferase); EC 2.4.1.129 (penicillin-binding protein 1B, E coli); EC 3.4.16.4 (Serine-Type D-Ala-D-Ala Carboxypeptidase); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 0411 [Cu] Atualização por classe: 071115 [Lr] Data última revisão: 071115 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 040924 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15342580 [Au] Autor: Piette A; Fraipont C; Den Blaauwen T; Aarsman ME; Pastoret S; Nguyen-Distèche M [Ad] Endereço: Centre d'Ingénierie des Protéines, Université de Liège, Institut de Chimie, B6a, B-4000 Liège, Belgium. [Ti] Título: Structural determinants required to target penicillin-binding protein 3 to the septum of Escherichia coli. [So] Source: J Bacteriol;186(18):6110-7, 2004 Sep. [Is] ISSN: 0021-9193 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: In Escherichia coli, cell division is mediated by the concerted action of about 12 proteins that assemble at the division site to presumably form a complex called the divisome. Among these essential division proteins, the multimodular class B penicillin-binding protein 3 (PBP3), which is specifically involved in septal peptidoglycan synthesis, consists of a short intracellular M1-R23 peptide fused to a F24-L39 membrane anchor that is linked via a G40-S70 peptide to an R71-I236 noncatalytic module itself linked to a D237-V577 catalytic penicillin-binding module. On the basis of localization analyses of PBP3 mutants fused to green fluorescent protein by fluorescence microscopy, it appears that the first 56 amino acid residues of PBP3 containing the membrane anchor and the G40-E56 peptide contain the structural determinants required to target the protein to the cell division site and that none of the putative protein interaction sites present in the noncatalytic module are essential for the positioning of the protein to the division site. Based on the effects of increasing production of FtsQ or FtsW on the division of cells expressing PBP3 mutants, it is suggested that these proteins could interact. We postulate that FtsQ could play a role in regulating the assembly of these division proteins at the division site and the activity of the peptidoglycan assembly machineries within the divisome. [Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo Proteínas de Transporte/metabolismo Escherichia coli/metabolismo Hexosiltransferases/metabolismo Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Peptidoglicano Glicosiltransferase Peptidil Transferases/metabolismo [Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química Proteínas de Bactérias/genética Proteínas de Transporte/química Proteínas de Transporte/genética Divisão Celular/fisiologia Parede Celular/enzimologia Parede Celular/metabolismo Escherichia coli/química Escherichia coli/genética Proteínas de Escherichia coli/genética Proteínas de Escherichia coli/metabolismo Genes Bacterianos Genes Reporter Proteínas de Fluorescência Verde Hexosiltransferases/química Hexosiltransferases/genética Proteínas Luminescentes/genética Proteínas Luminescentes/metabolismo Proteínas de Membrana/genética Proteínas de Membrana/metabolismo Microscopia de Fluorescência Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética Mutação Proteínas de Ligação às Penicilinas Peptidoglicano/biossíntese Peptidil Transferases/química Peptidil Transferases/genética Mapeamento de Interação de Proteínas Estrutura Terciária de Proteína/genética Estrutura Terciária de Proteína/fisiologia Transporte Proteico Proteínas Recombinantes de Fusão/genética Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsI protein, E coli); 0 (FtsQ protein, E coli); 0 (Luminescent Proteins); 0 (Membrane Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 125724-13-2 (FtsW protein, Bacteria); 147336-22-9 (Green Fluorescent Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 2.4.1.129 (Peptidoglycan Glycosyltransferase); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 0409 [Cu] Atualização por classe: 140608 [Lr] Data última revisão: 140608 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 040903 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15338052 [Au] Autor: Poole K [Ad] Endereço: Department of Microbiology and Immunology, Queen's University, K7L 3N6, Kingston, Ontario, Canada. poolek@post.queensu.ca [Ti] Título: Resistance to beta-lactam antibiotics. [So] Source: Cell Mol Life Sci;61(17):2200-23, 2004 Sep. [Is] ISSN: 1420-682X [Cp] País de publicação: Switzerland [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: beta-lactams have a long history in the treatment of infectious diseases, though their use has been and continues to be confounded by the development of resistance in target organisms. beta-lactamases, particularly in Gram-negative pathogens, are a major determinant of this resistance, although alterations in the beta-lactam targets, the penicillin-binding proteins (PBPs), are also important, especially in Gram-positive pathogens. Mechanisms for the efflux and/or exclusion of these agents also contribute, though often in conjunction these other two. Approaches for overcoming these resistance mechanisms include the development of novel beta-lactamase-stable beta-lactams, beta-lactamase inhibitors to be employed with existing beta-lactams, beta-lactam compounds that bind strongly to low-affinity PBPs and agents that potentiate the activity of existing beta-lactams against low-affinity PBP-producing organisms. [Mh] Termos MeSH primário: Resistência beta-Lactâmica [Mh] Termos MeSH secundário: Antibacterianos/metabolismo Proteínas de Bactérias/fisiologia Proteínas de Transporte/fisiologia Resistência a Múltiplos Medicamentos Hexosiltransferases/fisiologia Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/fisiologia Proteínas de Ligação às Penicilinas Peptidil Transferases/fisiologia Permeabilidade Plasmídeos beta-Lactamases/metabolismo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW [Nm] Nome de substância: 0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase); EC 3.5.2.6 (beta-Lactamases) [Em] Mês de entrada: 0410 [Cu] Atualização por classe: 061115 [Lr] Data última revisão: 061115 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 040901 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15328127 [Au] Autor: Hauser C; Aebi S; Mühlemann K [Ad] Endereço: Institute for Infectious Diseases, University of Berne, Friedbühlstrasse 51, CH-3010 Berne, Switzerland. [Ti] Título: An internationally spread clone of Streptococcus pneumoniae evolves from low-level to higher-level penicillin resistance by uptake of penicillin-binding protein gene fragments from nonencapsulated pneumococci. [So] Source: Antimicrob Agents Chemother;48(9):3563-6, 2004 Sep. [Is] ISSN: 0066-4804 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: Low-level penicillin resistance in an international Streptococcus pneumoniae serotype 19F clone emerging in Switzerland was characterized by mutations in the penicillin-binding protein PBP2x. Some isolates of this clone had evolved to higher resistance levels (penicillin MICs of 0.094 and 1 microg/ml), probably by acquisition of pbp2x fragments from local nonencapsulated pneumococci. [Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/genética Proteínas de Transporte/genética Genes Bacterianos/genética Hexosiltransferases/genética Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética Resistência às Penicilinas/genética Peptidil Transferases/genética Infecções Pneumocócicas/microbiologia Streptococcus pneumoniae/efeitos dos fármacos Streptococcus pneumoniae/genética [Mh] Termos MeSH secundário: Alelos Testes de Sensibilidade Microbiana Mutação Nasofaringe/microbiologia Proteínas de Ligação às Penicilinas Infecções Pneumocócicas/transmissão Polimorfismo de Fragmento de Restrição Suíça [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T [Nm] Nome de substância: 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 0410 [Cu] Atualização por classe: 140608 [Lr] Data última revisão: 140608 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 040826 [St] Status: MEDLINE

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[PMID]: 15308764 [Au] Autor: Miller C; Thomsen LE; Gaggero C; Mosseri R; Ingmer H; Cohen SN [Ad] Endereço: Department of Genetics, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA. [Ti] Título: SOS response induction by beta-lactams and bacterial defense against antibiotic lethality. [So] Source: Science;305(5690):1629-31, 2004 Sep 10. [Is] ISSN: 1095-9203 [Cp] País de publicação: United States [La] Idioma: eng [Ab] Resumo: The SOS response aids bacterial propagation by inhibiting cell division during repair of DNA damage. We report that inactivation of the ftsI gene product, penicillin binding protein 3, by either beta-lactam antibiotics or genetic mutation induces SOS in Escherichia coli through the DpiBA two-component signal transduction system. This event, which requires the SOS-promoting recA and lexA genes as well as dpiA, transiently halts bacterial cell division, enabling survival to otherwise lethal antibiotic exposure. Our findings reveal defective cell wall synthesis as an unexpected initiator of the bacterial SOS response, indicate that beta-lactam antibiotics are extracellular stimuli of this response, and demonstrate a novel mechanism for mitigation of antimicrobial lethality. [Mh] Termos MeSH primário: Ampicilina/farmacologia Antibacterianos/farmacologia Escherichia coli/efeitos dos fármacos Escherichia coli/metabolismo Peptidoglicano Glicosiltransferase Resposta SOS (Genética) beta-Lactamas/farmacologia [Mh] Termos MeSH secundário: Antibacterianos/metabolismo Proteínas de Bactérias/genética Proteínas de Bactérias/metabolismo Proteínas de Transporte/genética Proteínas de Transporte/metabolismo Divisão Celular Parede Celular/metabolismo Escherichia coli/genética Proteínas de Escherichia coli/genética Proteínas de Escherichia coli/metabolismo Hexosiltransferases/genética Hexosiltransferases/metabolismo Óperon Lac Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo Mutação Óperon Proteínas de Ligação às Penicilinas Peptidil Transferases/genética Peptidil Transferases/metabolismo Proteínas Quinases/genética Proteínas Quinases/metabolismo Transdução de Sinais Temperatura Ambiente Fatores de Transcrição/genética Fatores de Transcrição/metabolismo beta-Galactosidase/biossíntese beta-Lactamas/metabolismo [Pt] Tipo de publicação: JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S. [Nm] Nome de substância: 0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (CitB protein, E coli); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsI protein, E coli); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Transcription Factors); 0 (beta-Lactams); 0 (sulA protein, E coli); 7C782967RD (Ampicillin); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 2.4.1.129 (Peptidoglycan Glycosyltransferase); EC 2.7.- (Protein Kinases); EC 2.7.1.- (CitA protein, E coli); EC 3.2.1.23 (beta-Galactosidase); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase) [Em] Mês de entrada: 0410 [Cu] Atualização por classe: 141120 [Lr] Data última revisão: 141120 [Sb] Subgrupo de revista: IM [Da] Data de entrada para processamento: 040817 [St] Status: MEDLINE

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