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[PMID]:23873669
[Au] Autor:Nakamura J; Yamashiro H; Miya H; Nishiguchi K; Maki H; Arimoto H
[Ad] Endereço:Graduate School of Life Sciences, Tohoku University, 2-1-1 Katahira, Aoba-ku, Sendai, 980-8577 (Japan), Fax: (+81) 0-22-217-6204.
[Ti] Título:Staphylococcus aureus Penicillin-Binding Protein 2 Can Use Depsi-Lipid II Derived from Vancomycin-Resistant Strains for Cell Wall Synthesis.
[So] Source:Chemistry;19(36):12104-12, 2013 Sep 02.
[Is] ISSN:1521-3765
[Cp] País de publicação:Germany
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Vancomycin-resistant Staphylococcus aureus (S. aureus) (VRSA) uses depsipeptide-containing modified cell-wall precursors for the biosynthesis of peptidoglycan. Transglycosylase is responsible for the polymerization of the peptidoglycan, and the penicillin-binding protein 2 (PBP2) plays a major role in the polymerization among several transglycosylases of wild-type S. aureus. However, it is unclear whether VRSA processes the depsipeptide-containing peptidoglycan precursor by using PBP2. Here, we describe the total synthesis of depsi-lipid I, a cell-wall precursor of VRSA. By using this chemistry, we prepared a depsi-lipid II analogue as substrate for a cell-free transglycosylation system. The reconstituted system revealed that the PBP2 of S. aureus is able to process a depsi-lipid II intermediate as efficiently as its normal substrate. Moreover, the system was successfully used to demonstrate the difference in the mode of action of the two antibiotics moenomycin and vancomycin.
[Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/química
Antibacterianos/farmacologia
Parede Celular/química
Depsipeptídeos/química
Depsipeptídeos/farmacologia
Staphylococcus aureus Resistente à Meticilina/química
Staphylococcus aureus Resistente à Meticilina/efeitos dos fármacos
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/biossíntese
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química
Oligossacarídeos/química
Oligossacarídeos/farmacologia
Proteínas de Ligação às Penicilinas/química
Peptidoglicano/biossíntese
Staphylococcus aureus/química
Staphylococcus aureus/efeitos dos fármacos
Vancomicina/química
Vancomicina/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Parede Celular/metabolismo
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Proteínas de Ligação às Penicilinas/biossíntese
Peptidoglicano/química
Staphylococcus aureus/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Depsipeptides); 0 (Oligosaccharides); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); 0 (moenomycin); 6Q205EH1VU (Vancomycin); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:1508
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:130723
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/chem.201301074


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[PMID]:22432702
[Au] Autor:Zapun A; Noirclerc-Savoye M; Helassa N; Vernet T
[Ad] Endereço:Commissariat à l'Energie Nucléaire, Institut de Biologie Structurale, Grenoble, France.
[Ti] Título:Peptidoglycan assembly machines: the biochemical evidence.
[So] Source:Microb Drug Resist;18(3):256-60, 2012 Jun.
[Is] ISSN:1931-8448
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:To make progress in understanding peptidoglycan metabolism, we will reconstitute in vitro the assembly process and the molecular machineries that carry out this formidable task. We review here the reports of isolation of complexes comprising penicillin-binding proteins (PBPs), the enzymes that synthesize the peptidoglycan from its lipid-linked precursor.
[Mh] Termos MeSH primário: Parede Celular/metabolismo
Escherichia coli/metabolismo
Peptidoglicano/biossíntese
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Transporte/genética
Proteínas de Transporte/metabolismo
Parede Celular/química
Parede Celular/genética
Cromatografia de Afinidade
Escherichia coli/genética
Glicosiltransferases/genética
Glicosiltransferases/metabolismo
Imunoprecipitação
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Proteínas de Ligação às Penicilinas/genética
Proteínas de Ligação às Penicilinas/metabolismo
Coloração e Rotulagem
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Carrier Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); EC 2.4.- (Glycosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:1210
[Cu] Atualização por classe:120606
[Lr] Data última revisão:
120606
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:120322
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1089/mdr.2011.0236


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[PMID]:16943188
[Au] Autor:Cremniter J; Mainardi JL; Josseaume N; Quincampoix JC; Dubost L; Hugonnet JE; Marie A; Gutmann L; Rice LB; Arthur M
[Ad] Endereço:INSERM U655-LRMA, Centre de Recherches Biomédicales des Cordeliers, Université Paris 6, 15 Rue de l'Ecole de Médecine, Paris 75270, France.
[Ti] Título:Novel mechanism of resistance to glycopeptide antibiotics in Enterococcus faecium.
[So] Source:J Biol Chem;281(43):32254-62, 2006 Oct 27.
[Is] ISSN:0021-9258
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Glycopeptides and beta-lactams are the major antibiotics available for the treatment of infections due to Gram-positive bacteria. Emergence of cross-resistance to these drugs by a single mechanism has been considered as unlikely because they inhibit peptidoglycan polymerization by different mechanisms. The glycopeptides bind to the peptidyl-D-Ala(4)-D-Ala(5) extremity of peptidoglycan precursors and block by steric hindrance the essential glycosyltransferase and D,D-transpeptidase activities of the penicillin-binding proteins (PBPs). The beta-lactams are structural analogues of D-Ala(4)-D-Ala(5) and act as suicide substrates of the D,D-transpeptidase module of the PBPs. Here we have shown that bypass of the PBPs by the recently described beta-lactam-insensitive L,D-transpeptidase from Enterococcus faecium (Ldt(fm)) can lead to high level resistance to glycopeptides and beta-lactams. Cross-resistance was selected by glycopeptides alone or serially by beta-lactams and glycopeptides. In the corresponding mutants, UDP-MurNAc-pentapeptide was extensively converted to UDP-MurNAc-tetrapeptide following hydrolysis of D-Ala(5), thereby providing the substrate of Ldt(fm). Complete elimination of D-Ala(5), a residue essential for glycopeptide binding, was possible because Ldt(fm) uses the energy of the L-Lys(3)-D-Ala(4) peptide bond for cross-link formation in contrast to PBPs, which use the energy of the D-Ala(4)-D-Ala(5) bond. This novel mechanism of glycopeptide resistance was unrelated to the previously identified replacement of D-Ala(5) by D-Ser or D-lactate.
[Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/farmacologia
Farmacorresistência Bacteriana
Enterococcus faecium/metabolismo
Glicopeptídeos/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Alanina/metabolismo
Substituição de Aminoácidos
Reagentes para Ligações Cruzadas/farmacologia
Citoplasma/metabolismo
Enterococcus faecium/genética
Hidrólise
Testes de Sensibilidade Microbiana
Modelos Biológicos
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Fragmentos de Peptídeos/química
Peptidoglicano/biossíntese
Peptidoglicano/química
Peptidoglicano/metabolismo
Especificidade por Substrato
beta-Lactamas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Cross-Linking Reagents); 0 (Glycopeptides); 0 (Peptide Fragments); 0 (Peptidoglycan); 0 (beta-Lactams); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase); OF5P57N2ZX (Alanine)
[Em] Mês de entrada:0612
[Cu] Atualização por classe:161019
[Lr] Data última revisão:
161019
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:060901
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:15466028
[Au] Autor:Varma A; Young KD
[Ad] Endereço:Department of Microbiology and Immunology, University of North Dakota School of Medicine and Health Sciences, Grand Forks, ND 58202, USA. kyoung@medicine.nodak.edu.
[Ti] Título:FtsZ collaborates with penicillin binding proteins to generate bacterial cell shape in Escherichia coli.
[So] Source:J Bacteriol;186(20):6768-74, 2004 Oct.
[Is] ISSN:0021-9193
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The mechanisms by which bacteria adopt and maintain individual shapes remain enigmatic. Outstanding questions include why cells are a certain size, length, and width; why they are uniform or irregular; and why some branch while others do not. Previously, we showed that Escherichia coli mutants lacking multiple penicillin binding proteins (PBPs) display extensive morphological diversity. Because defective sites in these cells exhibit the structural and functional characteristics of improperly localized poles, we investigated the connection between cell division and shape. Here we show that under semipermissive conditions the temperature-sensitive FtsZ84 protein produces branched and aberrant cells at a high frequency in mutants lacking PBP 5, and this phenotype is exacerbated by the loss of additional peptidoglycan endopeptidases. Surprisingly, certain ftsZ84 strains lyse at the nonpermissive temperature instead of filamenting, and inhibition of wild-type FtsZ forces some mutants into tightly wound spirillum-like morphologies. The results demonstrate that significant aspects of bacterial shape are dictated by a previously unrecognized relationship between the septation machinery and ostensibly minor peptidoglycan-modifying enzymes and that under certain circumstances improper FtsZ function can destroy the structural integrity of the cell.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Transporte/metabolismo
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Escherichia coli/citologia
Regulação Bacteriana da Expressão Gênica
Hexosiltransferases/metabolismo
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Peptidil Transferases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Bacteriólise
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/fisiologia
Proteínas de Escherichia coli/genética
Microscopia Eletrônica de Varredura
Mutagênese Sítio-Dirigida
Mutação
Proteínas de Ligação às Penicilinas
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsZ84 protein, E coli); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:0411
[Cu] Atualização por classe:161122
[Lr] Data última revisão:
161122
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:041007
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:15466024
[Au] Autor:Ursinus A; van den Ent F; Brechtel S; de Pedro M; Höltje JV; Löwe J; Vollmer W
[Ad] Endereço:Universität Tübingen, Fakultät für Biologie, Lehrbereich Mikrobielle Genetik, Auf der Morgenstelle 28, 72076 Tübingen, Germany.
[Ti] Título:Murein (peptidoglycan) binding property of the essential cell division protein FtsN from Escherichia coli.
[So] Source:J Bacteriol;186(20):6728-37, 2004 Oct.
[Is] ISSN:0021-9193
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The binding of the essential cell division protein FtsN of Escherichia coli to the murein (peptidoglycan) sacculus was studied. Soluble truncated variants of FtsN, including the complete periplasmic part of the protein as well as a variant containing only the C-terminal 77 amino acids, did bind to purified murein sacculi isolated from wild-type cells. FtsN variants lacking this C-terminal region showed reduced or no binding to murein. Binding of FtsN was severely reduced when tested against sacculi isolated either from filamentous cells with blocked cell division or from chain-forming cells of a triple amidase mutant. Binding experiments with radioactively labeled murein digestion products revealed that the longer murein glycan strands (>25 disaccharide units) showed a specific affinity to FtsN, but neither muropeptides, peptides, nor short glycan fragments bound to FtsN. In vivo FtsN could be cross-linked to murein with the soluble disulfide bridge containing cross-linker DTSSP. Less FtsN, but similar amounts of OmpA, was cross-linked to murein of filamentous or of chain-forming cells compared to levels in wild-type cells. Expression of truncated FtsN variants in cells depleted in full-length FtsN revealed that the presence of the C-terminal murein-binding domain was not required for cell division under laboratory conditions. FtsN was present in 3,000 to 6,000 copies per cell in exponentially growing wild-type E. coli MC1061. We discuss the possibilities that the binding of FtsN to murein during cell division might either stabilize the septal region or might have a function unrelated to cell division.
[Mh] Termos MeSH primário: Divisão Celular
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Escherichia coli/metabolismo
Proteínas de Membrana/metabolismo
Peptidoglicano/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Transporte/química
Proteínas de Transporte/genética
Proteínas de Transporte/metabolismo
Reagentes para Ligações Cruzadas
Escherichia coli/crescimento & desenvolvimento
Proteínas de Escherichia coli/química
Proteínas de Escherichia coli/genética
Hexosiltransferases/química
Hexosiltransferases/genética
Hexosiltransferases/metabolismo
Proteínas de Membrana/química
Proteínas de Membrana/genética
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Proteínas de Ligação às Penicilinas
Peptidoglicano/química
Peptidil Transferases/química
Peptidil Transferases/genética
Peptidil Transferases/metabolismo
Fenótipo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Cross-Linking Reagents); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsN protein, E coli); 0 (Membrane Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:0411
[Cu] Atualização por classe:140608
[Lr] Data última revisão:
140608
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:041007
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:15379577
[Au] Autor:Barrett DS; Chen L; Litterman NK; Walker S
[Ad] Endereço:Department of Chemistry, Princeton University, Princeton, New Jersey 08544, USA.
[Ti] Título:Expression and characterization of the isolated glycosyltransferase module of Escherichia coli PBP1b.
[So] Source:Biochemistry;43(38):12375-81, 2004 Sep 28.
[Is] ISSN:0006-2960
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The enzymes involved in the biosynthesis of peptidoglycan are targets for the development of new antibiotics. The bifunctional high molecular weight (HMW) penicillin-binding proteins (PBPs), which contain both glycosyltransferase (GTase) and transpeptidase (TPase) activities, are particularly attractive targets because of their extracellular location. However, there is limited mechanistic or structural information about the GTase modules of these enzymes. In this paper, we describe the overexpression and characterization of the GTase module of Escherichia coli PBP1b, a paradigm of the HMW PBPs. We define the C-terminal boundary of the GTase module and show that the isolated module can be overexpressed at significantly higher levels than the full-length protein. The catalytic efficiency and other characteristics of the isolated module are comparable in most respects to the full-length enzyme. This work lays the groundwork for mechanistic and structural analysis of GTase modules.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Transporte/química
Proteínas de Transporte/metabolismo
Proteínas de Escherichia coli
Escherichia coli/enzimologia
Escherichia coli/genética
Glicosiltransferases/genética
Glicosiltransferases/metabolismo
Hexosiltransferases/química
Hexosiltransferases/metabolismo
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Peptidoglicano Glicosiltransferase
Peptidil Transferases/química
Peptidil Transferases/metabolismo
D-Ala-D-Ala Carboxipeptidase Tipo Serina
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Transporte/genética
Catálise/efeitos dos fármacos
Detergentes/farmacologia
Glicosiltransferases/isolamento & purificação
Hexosiltransferases/genética
Cinética
Metais/farmacologia
Estrutura Molecular
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética
Proteínas de Ligação às Penicilinas
Peptidil Transferases/genética
Estrutura Secundária de Proteína
Deleção de Sequência
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Detergents); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (Metals); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.- (Glycosyltransferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 2.4.1.129 (Peptidoglycan Glycosyltransferase); EC 2.4.1.129 (penicillin-binding protein 1B, E coli); EC 3.4.16.4 (Serine-Type D-Ala-D-Ala Carboxypeptidase); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:0411
[Cu] Atualização por classe:071115
[Lr] Data última revisão:
071115
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:040924
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:15342580
[Au] Autor:Piette A; Fraipont C; Den Blaauwen T; Aarsman ME; Pastoret S; Nguyen-Distèche M
[Ad] Endereço:Centre d'Ingénierie des Protéines, Université de Liège, Institut de Chimie, B6a, B-4000 Liège, Belgium.
[Ti] Título:Structural determinants required to target penicillin-binding protein 3 to the septum of Escherichia coli.
[So] Source:J Bacteriol;186(18):6110-7, 2004 Sep.
[Is] ISSN:0021-9193
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In Escherichia coli, cell division is mediated by the concerted action of about 12 proteins that assemble at the division site to presumably form a complex called the divisome. Among these essential division proteins, the multimodular class B penicillin-binding protein 3 (PBP3), which is specifically involved in septal peptidoglycan synthesis, consists of a short intracellular M1-R23 peptide fused to a F24-L39 membrane anchor that is linked via a G40-S70 peptide to an R71-I236 noncatalytic module itself linked to a D237-V577 catalytic penicillin-binding module. On the basis of localization analyses of PBP3 mutants fused to green fluorescent protein by fluorescence microscopy, it appears that the first 56 amino acid residues of PBP3 containing the membrane anchor and the G40-E56 peptide contain the structural determinants required to target the protein to the cell division site and that none of the putative protein interaction sites present in the noncatalytic module are essential for the positioning of the protein to the division site. Based on the effects of increasing production of FtsQ or FtsW on the division of cells expressing PBP3 mutants, it is suggested that these proteins could interact. We postulate that FtsQ could play a role in regulating the assembly of these division proteins at the division site and the activity of the peptidoglycan assembly machineries within the divisome.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Transporte/metabolismo
Escherichia coli/metabolismo
Hexosiltransferases/metabolismo
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Peptidoglicano Glicosiltransferase
Peptidil Transferases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Transporte/química
Proteínas de Transporte/genética
Divisão Celular/fisiologia
Parede Celular/enzimologia
Parede Celular/metabolismo
Escherichia coli/química
Escherichia coli/genética
Proteínas de Escherichia coli/genética
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Genes Bacterianos
Genes Reporter
Proteínas de Fluorescência Verde
Hexosiltransferases/química
Hexosiltransferases/genética
Proteínas Luminescentes/genética
Proteínas Luminescentes/metabolismo
Proteínas de Membrana/genética
Proteínas de Membrana/metabolismo
Microscopia de Fluorescência
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/química
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética
Mutação
Proteínas de Ligação às Penicilinas
Peptidoglicano/biossíntese
Peptidil Transferases/química
Peptidil Transferases/genética
Mapeamento de Interação de Proteínas
Estrutura Terciária de Proteína/genética
Estrutura Terciária de Proteína/fisiologia
Transporte Proteico
Proteínas Recombinantes de Fusão/genética
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsI protein, E coli); 0 (FtsQ protein, E coli); 0 (Luminescent Proteins); 0 (Membrane Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Peptidoglycan); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 125724-13-2 (FtsW protein, Bacteria); 147336-22-9 (Green Fluorescent Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 2.4.1.129 (Peptidoglycan Glycosyltransferase); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:0409
[Cu] Atualização por classe:140608
[Lr] Data última revisão:
140608
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:040903
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:15338052
[Au] Autor:Poole K
[Ad] Endereço:Department of Microbiology and Immunology, Queen's University, K7L 3N6, Kingston, Ontario, Canada. poolek@post.queensu.ca
[Ti] Título:Resistance to beta-lactam antibiotics.
[So] Source:Cell Mol Life Sci;61(17):2200-23, 2004 Sep.
[Is] ISSN:1420-682X
[Cp] País de publicação:Switzerland
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:beta-lactams have a long history in the treatment of infectious diseases, though their use has been and continues to be confounded by the development of resistance in target organisms. beta-lactamases, particularly in Gram-negative pathogens, are a major determinant of this resistance, although alterations in the beta-lactam targets, the penicillin-binding proteins (PBPs), are also important, especially in Gram-positive pathogens. Mechanisms for the efflux and/or exclusion of these agents also contribute, though often in conjunction these other two. Approaches for overcoming these resistance mechanisms include the development of novel beta-lactamase-stable beta-lactams, beta-lactamase inhibitors to be employed with existing beta-lactams, beta-lactam compounds that bind strongly to low-affinity PBPs and agents that potentiate the activity of existing beta-lactams against low-affinity PBP-producing organisms.
[Mh] Termos MeSH primário: Resistência beta-Lactâmica
[Mh] Termos MeSH secundário: Antibacterianos/metabolismo
Proteínas de Bactérias/fisiologia
Proteínas de Transporte/fisiologia
Resistência a Múltiplos Medicamentos
Hexosiltransferases/fisiologia
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/fisiologia
Proteínas de Ligação às Penicilinas
Peptidil Transferases/fisiologia
Permeabilidade
Plasmídeos
beta-Lactamases/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase); EC 3.5.2.6 (beta-Lactamases)
[Em] Mês de entrada:0410
[Cu] Atualização por classe:061115
[Lr] Data última revisão:
061115
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:040901
[St] Status:MEDLINE


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PubMed Central Texto completo
[PMID]:15328127
[Au] Autor:Hauser C; Aebi S; Mühlemann K
[Ad] Endereço:Institute for Infectious Diseases, University of Berne, Friedbühlstrasse 51, CH-3010 Berne, Switzerland.
[Ti] Título:An internationally spread clone of Streptococcus pneumoniae evolves from low-level to higher-level penicillin resistance by uptake of penicillin-binding protein gene fragments from nonencapsulated pneumococci.
[So] Source:Antimicrob Agents Chemother;48(9):3563-6, 2004 Sep.
[Is] ISSN:0066-4804
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Low-level penicillin resistance in an international Streptococcus pneumoniae serotype 19F clone emerging in Switzerland was characterized by mutations in the penicillin-binding protein PBP2x. Some isolates of this clone had evolved to higher resistance levels (penicillin MICs of 0.094 and 1 microg/ml), probably by acquisition of pbp2x fragments from local nonencapsulated pneumococci.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Transporte/genética
Genes Bacterianos/genética
Hexosiltransferases/genética
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética
Resistência às Penicilinas/genética
Peptidil Transferases/genética
Infecções Pneumocócicas/microbiologia
Streptococcus pneumoniae/efeitos dos fármacos
Streptococcus pneumoniae/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Alelos
Testes de Sensibilidade Microbiana
Mutação
Nasofaringe/microbiologia
Proteínas de Ligação às Penicilinas
Infecções Pneumocócicas/transmissão
Polimorfismo de Fragmento de Restrição
Suíça
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (Penicillin-Binding Proteins); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:0410
[Cu] Atualização por classe:140608
[Lr] Data última revisão:
140608
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:040826
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:15308764
[Au] Autor:Miller C; Thomsen LE; Gaggero C; Mosseri R; Ingmer H; Cohen SN
[Ad] Endereço:Department of Genetics, Stanford University, Stanford, CA 94305, USA.
[Ti] Título:SOS response induction by beta-lactams and bacterial defense against antibiotic lethality.
[So] Source:Science;305(5690):1629-31, 2004 Sep 10.
[Is] ISSN:1095-9203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The SOS response aids bacterial propagation by inhibiting cell division during repair of DNA damage. We report that inactivation of the ftsI gene product, penicillin binding protein 3, by either beta-lactam antibiotics or genetic mutation induces SOS in Escherichia coli through the DpiBA two-component signal transduction system. This event, which requires the SOS-promoting recA and lexA genes as well as dpiA, transiently halts bacterial cell division, enabling survival to otherwise lethal antibiotic exposure. Our findings reveal defective cell wall synthesis as an unexpected initiator of the bacterial SOS response, indicate that beta-lactam antibiotics are extracellular stimuli of this response, and demonstrate a novel mechanism for mitigation of antimicrobial lethality.
[Mh] Termos MeSH primário: Ampicilina/farmacologia
Antibacterianos/farmacologia
Escherichia coli/efeitos dos fármacos
Escherichia coli/metabolismo
Peptidoglicano Glicosiltransferase
Resposta SOS (Genética)
beta-Lactamas/farmacologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Antibacterianos/metabolismo
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Proteínas de Transporte/genética
Proteínas de Transporte/metabolismo
Divisão Celular
Parede Celular/metabolismo
Escherichia coli/genética
Proteínas de Escherichia coli/genética
Proteínas de Escherichia coli/metabolismo
Hexosiltransferases/genética
Hexosiltransferases/metabolismo
Óperon Lac
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/genética
Muramilpentapeptídeo Carboxipeptidase/metabolismo
Mutação
Óperon
Proteínas de Ligação às Penicilinas
Peptidil Transferases/genética
Peptidil Transferases/metabolismo
Proteínas Quinases/genética
Proteínas Quinases/metabolismo
Transdução de Sinais
Temperatura Ambiente
Fatores de Transcrição/genética
Fatores de Transcrição/metabolismo
beta-Galactosidase/biossíntese
beta-Lactamas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Carrier Proteins); 0 (CitB protein, E coli); 0 (Escherichia coli Proteins); 0 (FtsI protein, E coli); 0 (Penicillin-Binding Proteins); 0 (Transcription Factors); 0 (beta-Lactams); 0 (sulA protein, E coli); 7C782967RD (Ampicillin); EC 2.3.2.12 (Peptidyl Transferases); EC 2.4.1.- (Hexosyltransferases); EC 2.4.1.129 (Peptidoglycan Glycosyltransferase); EC 2.7.- (Protein Kinases); EC 2.7.1.- (CitA protein, E coli); EC 3.2.1.23 (beta-Galactosidase); EC 3.4.17.8 (Muramoylpentapeptide Carboxypeptidase)
[Em] Mês de entrada:0410
[Cu] Atualização por classe:141120
[Lr] Data última revisão:
141120
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:040817
[St] Status:MEDLINE



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