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[PMID]:19958280
[Au] Autor:Vanek V; Pícha J; Budesínský M; Sanda M; Jirácek J; Holz RC; Hlavácek J
[Ad] Endereço:Institute of Organic Chemistry and Biochemistry, Academy of Sciences of the Czech Republic, v.v.i., Flemingovo nám. 2, 166 10 Prague 6, Czech Republic.
[Ti] Título:Synthesis of N-succinyl-L,L-diaminopimelic acid mimetics via selective protection.
[So] Source:Protein Pept Lett;17(3):405-9, 2010 Mar.
[Is] ISSN:1875-5305
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The search for potential inhibitors that target so far unexplored bacterial enzyme mono-N-succinyl-L,L-diaminopimelic acid desuccinylase (DapE) has stimulated a development of methodology for quick and efficient preparation of mono-N-acylated 2,6-diaminopimelic acid (DAP) derivatives bearing the different carboxyl groups or lipophilic moieties on their amino group.
[Mh] Termos MeSH primário: Materiais Biomiméticos/síntese química
Ácido Diaminopimélico/análogos & derivados
Ácido Diaminopimélico/síntese química
Succinatos/síntese química
[Mh] Termos MeSH secundário: Acilação
Materiais Biomiméticos/química
Cromatografia Líquida de Alta Pressão
Ácido Diaminopimélico/química
Redes e Vias Metabólicas
Modelos Moleculares
Espectrometria de Massas por Ionização por Electrospray
Succinatos/química
Succinildiaminopimelato Transaminase/antagonistas & inibidores
Succinildiaminopimelato Transaminase/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Succinates); 583-93-7 (Diaminopimelic Acid); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase)
[Em] Mês de entrada:1006
[Cu] Atualização por classe:100323
[Lr] Data última revisão:
100323
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:091205
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:17292400
[Au] Autor:Weyand S; Kefala G; Weiss MS
[Ad] Endereço:EMBL Hamburg Outstation, DESY, Notkestr. 85, D-22603 Hamburg, Germany.
[Ti] Título:The three-dimensional structure of N-succinyldiaminopimelate aminotransferase from Mycobacterium tuberculosis.
[So] Source:J Mol Biol;367(3):825-38, 2007 Mar 30.
[Is] ISSN:0022-2836
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Inhibitors of the enzymes of the lysine biosynthetic pathway are considered promising lead compounds for the design of new antibacterial drugs, because the pathway appears to be indispensable for bacteria and because it is absent in humans. As part of our efforts to structurally characterize all enzymes of this pathway in Mycobacterium tuberculosis (Mtb), we have determined the three-dimensional structure of N-succinyldiaminopimelate aminotransferase (DapC, DAP-AT, Rv0858c) to a resolution of 2.0 A. This structure is the first DAP-AT structure reported to date. The orthorhombic crystals of Mtb-DAP-AT contain one functional dimer exhibiting C(2) symmetry in the asymmetric unit. The homodimer displays the typical S-shape of class I pyridoxal-5'-phosphate (PLP)-binding proteins. The two active sites of the dimer both feature an internal aldimine with the co-factor PLP covalently bound to the Lys232, although neither substrate nor co-factor had been added during protein production, purification and crystallization. Nine water molecules are conserved in the active site and form an intricate hydrogen-bonding network with the co-factor and the surrounding amino acid residues. Together with some residual difference electron density in the active site, this architecture permitted the building of external aldimine models of the enzyme with the substrates glutamate, the amine donor, and N-succinyl-2-amino-6-keto-pimelate, the amine acceptor. Based on these models, the amino acids relevant for substrate binding and specificity can be postulated. Furthermore, in the external aldimine model of N-succinyl-2-amino-6-keto-pimelate, the succinyl group overlaps with a glycerol binding site that has also been identified in both active sites of the Mtb-DAP-AT dimer. A comparison of the structure of Mtb-DAP-AT with other class I PLP-binding proteins, revealed that some inhibitors utilize the same binding site. Thus, the proposed models also provide an explanation for the mode of inhibition of Mtb-DAP-AT and they may be of help in the design of compounds, which are capable of inhibiting the enzyme. Last, but not least, a chloride binding helix exhibiting a peculiar amino acid sequence with a number of exposed hydrophobic side-chains was identified, which may be hypothesized as a putative docking site.
[Mh] Termos MeSH primário: Mycobacterium tuberculosis/enzimologia
Succinildiaminopimelato Transaminase/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/metabolismo
Sítios de Ligação
Domínio Catalítico
Cloretos/metabolismo
Cristalografia por Raios X
Ligações de Hidrogênio
Modelos Moleculares
Mycobacterium tuberculosis/genética
Conformação Proteica
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Sódio/metabolismo
Succinildiaminopimelato Transaminase/genética
Succinildiaminopimelato Transaminase/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (Chlorides); 0 (Recombinant Proteins); 9NEZ333N27 (Sodium); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase)
[Em] Mês de entrada:0705
[Cu] Atualização por classe:131121
[Lr] Data última revisão:
131121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:070213
[St] Status:MEDLINE


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PubMed Central Texto completo
[PMID]:16880560
[Au] Autor:Weyand S; Kefala G; Weiss MS
[Ad] Endereço:EMBL Hamburg Outstation, c/o DESY, Notkestrasse 85, D-22603 Hamburg, Germany.
[Ti] Título:Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of DapC (Rv0858c) from Mycobacterium tuberculosis.
[So] Source:Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun;62(Pt 8):794-7, 2006 Aug 01.
[Is] ISSN:1744-3091
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:N-Succinyldiaminopimelate aminotransferase from Mycobacterium tuberculosis (DAP-AT; DapC; Rv0858c) has been cloned, heterologously expressed in Escherichia coli, purified using standard chromatographic techniques and crystallized in two related crystal forms. Preliminary diffraction data analysis suggests the presence of a monomer in the asymmetric unit of the tetragonal crystal form and a dimer in the asymmetric unit of the orthorhombic crystal form.
[Mh] Termos MeSH primário: Mycobacterium tuberculosis/química
Succinildiaminopimelato Transaminase/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas de Bactérias/química
Proteínas de Bactérias/genética
Proteínas de Bactérias/isolamento & purificação
Sequência de Bases
Clonagem Molecular
Cristalização
Primers do DNA
Dados de Sequência Molecular
Conformação Proteica
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/isolamento & purificação
Succinildiaminopimelato Transaminase/genética
Succinildiaminopimelato Transaminase/isolamento & purificação
Difração de Raios X
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Bacterial Proteins); 0 (DNA Primers); 0 (Recombinant Proteins); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase)
[Em] Mês de entrada:0609
[Cu] Atualização por classe:170219
[Lr] Data última revisão:
170219
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:060802
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:12948639
[Au] Autor:Hartmann M; Tauch A; Eggeling L; Bathe B; Möckel B; Pühler A; Kalinowski J
[Ad] Endereço:Lehrstuhl für Genetik, Universität Bielefeld, Universitätsstrasse 25, D-33615 Bielefeld, Germany.
[Ti] Título:Identification and characterization of the last two unknown genes, dapC and dapF, in the succinylase branch of the L-lysine biosynthesis of Corynebacterium glutamicum.
[So] Source:J Biotechnol;104(1-3):199-211, 2003 Sep 04.
[Is] ISSN:0168-1656
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The inspection of the complete genome sequence of Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 led to the identification of dapC and dapF, the last two unknown genes of the succinylase branch of the L-lysine biosynthesis. The deduced DapF protein of C. glutamicum is characterized by a two-domain structure and a conserved diaminopimelate (DAP) epimerase signature. Overexpression of dapF resulted in an 8-fold increase of the specific epimerase activity. A defined deletion in the dapF gene led to a reduced growth of C. glutamicum in a medium with excess carbon but limited ammonium availability. The predicted DapC protein of C. glutamicum shared 29% identical amino acids with DapC from Bordetella pertussis, the only enzymatically characterized N-succinyl-aminoketopimelate aminotransferase. Overexpression of the dapC gene in C. glutamicum resulted in a 9-fold increase of the specific aminotransferase activity. A C. glutamicum mutant with deleted dapC showed normal growth characteristics with excess carbon and limited ammonium. Even a mutation of the two genes dapC and ddh, interrupting both branches of the split pathway, could be established in C. glutamicum. Overexpression of the dapF or the dapC gene in an industrial C. glutamicum strain resulted in an increased L-lysine production, indicating that both genes might be relevant targets for the development of improved production strains.
[Mh] Termos MeSH primário: Isomerases de Aminoácido/genética
Isomerases de Aminoácido/metabolismo
Corynebacterium/enzimologia
Corynebacterium/genética
Ácido Diaminopimélico/metabolismo
Lisina/biossíntese
Transaminases/genética
Transaminases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Corynebacterium/crescimento & desenvolvimento
Perfilação da Expressão Gênica/métodos
Regulação Bacteriana da Expressão Gênica/fisiologia
Regulação Enzimológica da Expressão Gênica/fisiologia
Lisina/genética
Dados de Sequência Molecular
Análise de Sequência de Proteína/métodos
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Succinildiaminopimelato Transaminase
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
583-93-7 (Diaminopimelic Acid); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase); EC 5.1.1.- (Amino Acid Isomerases); EC 5.1.1.7 (diaminopimelate epimerase); K3Z4F929H6 (Lysine)
[Em] Mês de entrada:0405
[Cu] Atualização por classe:131121
[Lr] Data última revisão:
131121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:030902
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:12570844
[Au] Autor:Hutton CA; Southwood TJ; Turner JJ
[Ad] Endereço:School of Chemistry, The University of Sydney, NSW 2006, Australia. c.hutton@chem.usyd.edu.au
[Ti] Título:Inhibitors of lysine biosynthesis as antibacterial agents.
[So] Source:Mini Rev Med Chem;3(2):115-27, 2003 Mar.
[Is] ISSN:1389-5575
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Bacterial biosynthesis of lysine has come under increased scrutiny as a target for novel antibacterial agents as it provides both lysine for protein synthesis and meso-diaminopimelate for construction of the bacterial peptidoglycan cell wall. Recent studies of the enzymes of the lysine biosynthetic pathway, development of inhibitors and investigations of their antibacterial properties are discussed.
[Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/química
Antibacterianos/farmacologia
Bactérias/enzimologia
Proteínas de Bactérias
Inibidores Enzimáticos/química
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Lisina/antagonistas & inibidores
Lisina/biossíntese
Oxirredutases atuantes sobre Doadores de Grupo CH-CH
[Mh] Termos MeSH secundário: Aciltransferases/antagonistas & inibidores
Aciltransferases/metabolismo
Amidoidrolases/antagonistas & inibidores
Amidoidrolases/metabolismo
Isomerases de Aminoácido/antagonistas & inibidores
Isomerases de Aminoácido/metabolismo
Aminoácido Oxirredutases/antagonistas & inibidores
Aspartato-Semialdeído Desidrogenase/antagonistas & inibidores
Bactérias/efeitos dos fármacos
Carboxiliases/antagonistas & inibidores
Ácido Diaminopimélico/análogos & derivados
Di-Hidrodipicolinato Redutase
Hidroliases/antagonistas & inibidores
Hidroliases/metabolismo
Oxirredutases/antagonistas & inibidores
Relação Estrutura-Atividade
Succinildiaminopimelato Transaminase
Transaminases/antagonistas & inibidores
Transaminases/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Bacterial Proteins); 0 (Enzyme Inhibitors); 583-93-7 (Diaminopimelic Acid); EC 1.- (Oxidoreductases); EC 1.17.1.8 (Dihydrodipicolinate Reductase); EC 1.2.1.11 (Aspartate-Semialdehyde Dehydrogenase); EC 1.3.- (Oxidoreductases Acting on CH-CH Group Donors); EC 1.4.- (Amino Acid Oxidoreductases); EC 1.4.1.16 (diaminopimelate dehydrogenase); EC 2.3.- (Acyltransferases); EC 2.3.1.117 (succinyl-CoA-tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase); EC 3.5.- (Amidohydrolases); EC 3.5.1.18 (succinyldiaminopimelate desuccinylase); EC 4.1.1.- (Carboxy-Lyases); EC 4.1.1.20 (LysA protein, Bacteria); EC 4.1.1.20 (diaminopimelic acid decarboxylase); EC 4.2.1.- (Hydro-Lyases); EC 4.3.3.7 (4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase); EC 5.1.1.- (Amino Acid Isomerases); EC 5.1.1.7 (diaminopimelate epimerase); K3Z4F929H6 (Lysine)
[Em] Mês de entrada:0305
[Cu] Atualização por classe:151119
[Lr] Data última revisão:
151119
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:030207
[St] Status:MEDLINE


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PubMed Central Texto completo
[PMID]:10850974
[Au] Autor:Fuchs TM; Schneider B; Krumbach K; Eggeling L; Gross R
[Ad] Endereço:Theodor-Boveri-Institut für Biowissenschaften, Lehrstuhl für Mikrobiologie, Universität Würzburg, D-97074 Würzburg, Germany. tmf@creatogen.de
[Ti] Título:Characterization of a bordetella pertussis diaminopimelate (DAP) biosynthesis locus identifies dapC, a novel gene coding for an N-succinyl-L,L-DAP aminotransferase.
[So] Source:J Bacteriol;182(13):3626-31, 2000 Jul.
[Is] ISSN:0021-9193
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The functional complementation of two Escherichia coli strains defective in the succinylase pathway of meso-diaminopimelate (meso-DAP) biosynthesis with a Bordetella pertussis gene library resulted in the isolation of a putative dap operon containing three open reading frames (ORFs). In line with the successful complementation of the E. coli dapD and dapE mutants, the deduced amino acid sequences of two ORFs revealed significant sequence similarities with the DapD and DapE proteins of E. coli and many other bacteria which exhibit tetrahydrodipicolinate succinylase and N-succinyl-L,L-DAP desuccinylase activity, respectively. The first ORF within the operon showed significant sequence similarities with transaminases and contains the characteristic pyridoxal-5'-phosphate binding motif. Enzymatic studies revealed that this ORF encodes a protein with N-succinyl-L,L-DAP aminotransferase activity converting N-succinyl-2-amino-6-ketopimelate, the product of the succinylase DapD, to N-succinyl-L,L-DAP, the substrate of the desuccinylase DapE. Therefore, this gene appears to encode the DapC protein of B. pertussis. Apart from the pyridoxal-5'-phosphate binding motif, the DapC protein does not show further amino acid sequence similarities with the only other known enzyme with N-succinyl-L,L-DAP aminotransferase activity, ArgD of E. coli.
[Mh] Termos MeSH primário: Bordetella pertussis/enzimologia
Ácido Diaminopimélico/metabolismo
Transaminases/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Aciltransferases/genética
Amidoidrolases/genética
Sequência de Aminoácidos
Sequência de Bases
Bordetella pertussis/genética
Mapeamento Cromossômico
Clonagem Molecular
DNA Bacteriano
Genes Bacterianos
Dados de Sequência Molecular
Mutagênese
Fases de Leitura Aberta
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Succinildiaminopimelato Transaminase
Transaminases/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (DNA, Bacterial); 583-93-7 (Diaminopimelic Acid); EC 2.3.- (Acyltransferases); EC 2.3.1.117 (succinyl-CoA-tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase); EC 3.5.- (Amidohydrolases); EC 3.5.1.18 (succinyldiaminopimelate desuccinylase)
[Em] Mês de entrada:0008
[Cu] Atualização por classe:140615
[Lr] Data última revisão:
140615
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:000613
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:10508663
[Au] Autor:Born TL; Blanchard JS
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Albert Einstein College of Medicine, 1300 Morris Park Ave, Bronx, NY 10461, USA.
[Ti] Título:Structure/function studies on enzymes in the diaminopimelate pathway of bacterial cell wall biosynthesis.
[So] Source:Curr Opin Chem Biol;3(5):607-13, 1999 Oct.
[Is] ISSN:1367-5931
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Within the past 18 months work has continued on the structure and mechanisms of enzymes involved in the diaminopimelic acid/lysine biosynthetic pathway. A novel structure has been determined for a PLP-independent epimerase, and structures with bound substrates have been solved for two other enzymes. Additionally, new studies have appeared describing the chemical mechanisms of three enzymes in the pathway.
[Mh] Termos MeSH primário: Aciltransferases/metabolismo
Amidoidrolases/metabolismo
Isomerases de Aminoácido/metabolismo
Aminoácido Oxirredutases/metabolismo
Parede Celular/metabolismo
Ácido Diaminopimélico/metabolismo
Transaminases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Modelos Químicos
Modelos Moleculares
Relação Estrutura-Atividade
Succinildiaminopimelato Transaminase
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
583-93-7 (Diaminopimelic Acid); EC 1.4.- (Amino Acid Oxidoreductases); EC 1.4.1.16 (diaminopimelate dehydrogenase); EC 2.3.- (Acyltransferases); EC 2.3.1.117 (succinyl-CoA-tetrahydrodipicolinate N-succinyltransferase); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase); EC 3.5.- (Amidohydrolases); EC 3.5.1.18 (succinyldiaminopimelate desuccinylase); EC 5.1.1.- (Amino Acid Isomerases); EC 5.1.1.7 (diaminopimelate epimerase)
[Em] Mês de entrada:9911
[Cu] Atualização por classe:090825
[Lr] Data última revisão:
090825
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:991006
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:10074354
[Au] Autor:Ledwidge R; Blanchard JS
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Albert Einstein College of Medicine, Bronx, New York 10461, USA.
[Ti] Título:The dual biosynthetic capability of N-acetylornithine aminotransferase in arginine and lysine biosynthesis.
[So] Source:Biochemistry;38(10):3019-24, 1999 Mar 09.
[Is] ISSN:0006-2960
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The genes encoding the seven enzymes needed to synthesize L-lysine from aspartate semialdehyde and pyruvate have been identified in a number of bacterial genera, with the single exception of the dapC gene encoding the PLP-dependent N-succinyl-L, L-diaminopimelate:alpha-ketoglutarate aminotransferase (DapATase). Purification of E. coli DapATase allowed the determination of both the amino-terminal 26 amino acids and a tryptic peptide fragment. Sequence analysis identified both of these sequences as being identical to corresponding sequences from the PLP-dependent E. coli argD-encoded N-acetylornithine aminotransferase (NAcOATase). This enzyme performs a similar reaction to that of DapATase, catalyzing the N-acetylornithine-dependent transamination of alpha-ketoglutarate. PCR cloning of the argD gene from genomic E. coli DNA, expression, and purification yielded homogeneous E. coli NAcOATase. This enzyme exhibits both NAcOATase and DapATase activity, with similar specificity constants for N-acetylornithine and N-succinyl-L,L-DAP, suggesting that it can function in both lysine and arginine biosynthesis. This finding may explain why numerous investigations have failed to identify genetically the bacterial dapC locus, and suggests that this enzyme may be an attractive target for antibacterial inhibitor design due to the essential roles of these two pathways in bacteria.
[Mh] Termos MeSH primário: Arginina/biossíntese
Lisina/biossíntese
Transaminases/química
Transaminases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Catálise
Clonagem Molecular
Bases de Dados Factuais
Escherichia coli/enzimologia
Cinética
Dados de Sequência Molecular
Análise de Sequência
Succinildiaminopimelato Transaminase
Transaminases/isolamento & purificação
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
94ZLA3W45F (Arginine); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.11 (acetylornithine transaminase); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase); K3Z4F929H6 (Lysine)
[Em] Mês de entrada:9903
[Cu] Atualização por classe:131121
[Lr] Data última revisão:
131121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:990313
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:9871517
[Au] Autor:Cox RJ; Schouten JA; Stentiford RA; Wareing KJ
[Ad] Endereço:University of Bristol, School of Chemistry, UK. r.j.cox@bris.ac.uk
[Ti] Título:Peptide inhibitors of N-succinyl diaminopimelic acid aminotransferase (DAP-AT): a novel class of antimicrobial compounds.
[So] Source:Bioorg Med Chem Lett;8(8):945-50, 1998 Apr 21.
[Is] ISSN:0960-894X
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Dipeptide substrates of N-Succinyl Diaminopimelic Acid Aminotransferase (DAP-AT) were converted to hydrazines by treatment with hydrazine and cyanoborohydride. These compounds were tested in vitro as inhibitors of DAP-AT from E. coli and in vivo as antibiotics. The hydrazino-dipeptides showed potent slow binding slow binding inhibition of DAP-AT as well as antimicrobial activity.
[Mh] Termos MeSH primário: Antibacterianos/síntese química
Dipeptídeos/síntese química
Inibidores Enzimáticos/síntese química
Escherichia coli/enzimologia
Hidrazinas/síntese química
Transaminases/antagonistas & inibidores
[Mh] Termos MeSH secundário: Antibacterianos/química
Antibacterianos/farmacologia
Dipeptídeos/química
Dipeptídeos/farmacologia
Inibidores Enzimáticos/química
Inibidores Enzimáticos/farmacologia
Glutamato Desidrogenase/antagonistas & inibidores
Hidrazinas/química
Hidrazinas/farmacologia
Indicadores e Reagentes
Cinética
Estrutura Molecular
Relação Estrutura-Atividade
Especificidade por Substrato
Succinildiaminopimelato Transaminase
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Anti-Bacterial Agents); 0 (Dipeptides); 0 (Enzyme Inhibitors); 0 (Hydrazines); 0 (Indicators and Reagents); EC 1.4.1.2 (Glutamate Dehydrogenase); EC 2.6.1.- (Transaminases); EC 2.6.1.17 (Succinyldiaminopimelate Transaminase)
[Em] Mês de entrada:9901
[Cu] Atualização por classe:061115
[Lr] Data última revisão:
061115
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:990101
[St] Status:MEDLINE



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