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[PMID]:26915047
[Au] Autor:Kaczmarczyk L; Labrie-Dion É; Sehgal K; Sylvester M; Skubal M; Josten M; Steinhäuser C; De Koninck P; Theis M
[Ad] Endereço:Institute of Cellular Neurosciences, Medical Faculty, University of Bonn, Bonn, Germany.
[Ti] Título:New Phosphospecific Antibody Reveals Isoform-Specific Phosphorylation of CPEB3 Protein.
[So] Source:PLoS One;11(2):e0150000, 2016.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Cytoplasmic Polyadenylation Element Binding proteins (CPEBs) are a family of polyadenylation factors interacting with 3'UTRs of mRNA and thereby regulating gene expression. Various functions of CPEBs in development, synaptic plasticity, and cellular senescence have been reported. Four CPEB family members of partially overlapping functions have been described to date, each containing a distinct alternatively spliced region. This region is highly conserved between CPEBs-2-4 and contains a putative phosphorylation consensus, overlapping with the exon seven of CPEB3. We previously found CPEBs-2-4 splice isoforms containing exon seven to be predominantly present in neurons, and the isoform expression pattern to be cell type-specific. Here, focusing on the alternatively spliced region of CPEB3, we determined that putative neuronal isoforms of CPEB3 are phosphorylated. Using a new phosphospecific antibody directed to the phosphorylation consensus we found Protein Kinase A and Calcium/Calmodulin-dependent Protein Kinase II to robustly phosphorylate CPEB3 in vitro and in primary hippocampal neurons. Interestingly, status epilepticus induced by systemic kainate injection in mice led to specific upregulation of the CPEB3 isoforms containing exon seven. Extensive analysis of CPEB3 phosphorylation in vitro revealed two other phosphorylation sites. In addition, we found plethora of potential kinases that might be targeting the alternatively spliced kinase consensus site of CPEB3. As this site is highly conserved between the CPEB family members, we suggest the existence of a splicing-based regulatory mechanism of CPEB function, and describe a robust phosphospecific antibody to study it in future.
[Mh] Termos MeSH primário: Hipocampo/metabolismo
Neurônios/metabolismo
Isoformas de Proteínas/metabolismo
Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Processamento Alternativo
Animais
Anticorpos Fosfo-Específicos/metabolismo
Proteína Quinase Tipo 2 Dependente de Cálcio-Calmodulina/metabolismo
Células HEK293
Seres Humanos
Camundongos
Camundongos Endogâmicos C57BL
Fosforilação
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (CPEB3 protein, human); 0 (Protein Isoforms); 0 (RNA-Binding Proteins); EC 2.7.11.17 (Calcium-Calmodulin-Dependent Protein Kinase Type 2)
[Em] Mês de entrada:1607
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160226
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0150000


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[PMID]:26344213
[Au] Autor:Prihandoko R; Bradley SJ; Tobin AB; Butcher AJ
[Ad] Endereço:MRC Toxicology Unit, University of Leicester, Leicester, United Kingdom.
[Ti] Título:Determination of GPCR Phosphorylation Status: Establishing a Phosphorylation Barcode.
[So] Source:Curr Protoc Pharmacol;69:2.13.1-26, 2015 Jun 01.
[Is] ISSN:1934-8290
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:G protein-coupled receptors (GPCRs) are rapidly phosphorylated following agonist occupation in a process that mediates receptor uncoupling from its cognate G protein, a process referred to as desensitization. In addition, this process provides a mechanism by which receptors can engage with arrestin adaptor molecules and couple to downstream signaling pathways. The importance of this regulatory process has been highlighted recently by the understanding that ligands can direct receptor signaling along one pathway in preference to another, the phenomenon of signaling bias that is partly mediated by the phosphorylation status or phosphorylation barcode of the receptor. Methods to determine the phosphorylation status of a GPCR in vitro and in vivo are necessary to understand not only the physiological mechanisms involved in GPCR signaling, but also to fully examine the signaling properties of GPCR ligands. This unit describes detailed methods for determining the overall phosphorylation pattern on a receptor (the phosphorylation barcode), as well as mass spectrometry approaches that can define the precise sites that become phosphorylated. These techniques, coupled with the generation and characterization of receptor phosphorylation-specific antibodies, provide a full palate of techniques necessary to determine the phosphorylation status of any given GPCR subtype.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Heterotriméricas de Ligação ao GTP/metabolismo
Farmacologia/métodos
Fosfopeptídeos/metabolismo
Processamento de Proteína Pós-Traducional
Receptores Acoplados a Proteínas-G/metabolismo
Transdução de Sinais
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Anticorpos Fosfo-Específicos/metabolismo
Western Blotting
Cromatografia Líquida de Alta Pressão
Cromatografia em Camada Delgada
Proteínas Heterotriméricas de Ligação ao GTP/agonistas
Proteínas Heterotriméricas de Ligação ao GTP/antagonistas & inibidores
Proteínas Heterotriméricas de Ligação ao GTP/química
Seres Humanos
Ligantes
Mapeamento de Peptídeos
Fosfopeptídeos/química
Fosfopeptídeos/genética
Fosforilação/efeitos dos fármacos
Processamento de Proteína Pós-Traducional/efeitos dos fármacos
Receptores Acoplados a Proteínas-G/agonistas
Receptores Acoplados a Proteínas-G/antagonistas & inibidores
Receptores Acoplados a Proteínas-G/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/química
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
Espectrometria de Massas em Tandem
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (Ligands); 0 (Phosphopeptides); 0 (Receptors, G-Protein-Coupled); 0 (Recombinant Fusion Proteins); EC 3.6.5.1 (Heterotrimeric GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1609
[Cu] Atualização por classe:171110
[Lr] Data última revisão:
171110
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150908
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/0471141755.ph0213s69


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[PMID]:26270821
[Au] Autor:d'Abramo C; Acker CM; Jimenez H; Davies P
[Ad] Endereço:Litwin-Zucker Center for Research in Alzheimer's Disease, Feinstein Institute for Medical Research, North Shore/LIJ Health System, Manhasset, NY, 11030, United States of America.
[Ti] Título:Passive Immunization in JNPL3 Transgenic Mice Using an Array of Phospho-Tau Specific Antibodies.
[So] Source:PLoS One;10(8):e0135774, 2015.
[Is] ISSN:1932-6203
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Recent work from our lab and few others have strongly suggested that immunotherapy could be an effective means of preventing the development of tau accumulation in JNPL3 transgenic mice, carrying the human P301L mutation. The aim of this study was to test the efficacy of a variety of specific tau monoclonal antibodies in JNPL3. Starting at 3 months of age, mice were treated for 4 months with weekly intraperitoneal injections of saline or purified tau monoclonal antibodies (10 mg/Kg) different in specificity for pathological tau: CP13 (pSer202), RZ3 (pThr231) and PG5 (pSer409). As expected, not all the antibodies tested showed efficacy at preventing the development of tau pathology at the described dose, with some of them even worsening the pathological scenario. Only by targeting the pSer202 epitope with CP13 was a conspicuous reduction of insoluble or soluble tau in cortex and hindbrain obtained. Here we report about the importance of screening in vivo multiple tau antibodies in order to select the antibodies to direct into future clinical studies.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticorpos Monoclonais/administração & dosagem
Anticorpos Fosfo-Específicos/administração & dosagem
Imunização Passiva/métodos
Tauopatias/imunologia
Proteínas tau/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Anticorpos Monoclonais/uso terapêutico
Anticorpos Fosfo-Específicos/uso terapêutico
Modelos Animais de Doenças
Feminino
Seres Humanos
Injeções Intraperitoneais
Camundongos
Camundongos Transgênicos
Fosforilação/efeitos dos fármacos
Rombencéfalo/metabolismo
Tauopatias/genética
Tauopatias/terapia
Proteínas tau/imunologia
Proteínas tau/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Monoclonal); 0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (tau Proteins)
[Em] Mês de entrada:1605
[Cu] Atualização por classe:170414
[Lr] Data última revisão:
170414
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150814
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pone.0135774


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[PMID]:26143374
[Au] Autor:Cui Y; Xie S; Luan J; Zhou X; Han J
[Ad] Endereço:Shandong Academy of Medical Sciences, Shandong Medical Biotechnological Center, Key Laboratory for Biotech Drugs of the Ministry of Health, China.
[Ti] Título:Identification of the receptor tyrosine kinases (RTKs)-oriented functional targets of miR-206 by an antibody-based protein array.
[So] Source:FEBS Lett;589(16):2131-5, 2015 Jul 22.
[Is] ISSN:1873-3468
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:This study demonstrated the feasibility and benefit of an antibody-based experimental approach to identify microRNA functional targets from hundreds of predicted genes using miR-206 as an example. Using a receptor tyrosine kinase (RTK) antibody array, we identified 7 phosphorylated RTKs that were significantly differentially regulated after miR-206-mimic transfection. We then focused on MET, the most varied RTK, and bioinformatically constructed a MET-centred network using computationally predicted miR-206 targets. Within this network, we analyzed two validated targets, PAX3 and SNX2, and one candidate target, EIF4E, may account for the inhibitory effect of miR-206 on MET phosphorylation. Luciferase and Western-blot assays indicated that EIF4E was a direct target of miR-206. This concept may also be applicable for other microRNAs and other antibody array platforms.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticorpos Fosfo-Específicos/metabolismo
Fator de Iniciação 4E em Eucariotos/antagonistas & inibidores
MicroRNAs/metabolismo
Regiões Promotoras Genéticas
Proteínas Proto-Oncogênicas c-met/antagonistas & inibidores
Interferência de RNA
[Mh] Termos MeSH secundário: Especificidade de Anticorpos
Sítios de Ligação
Linhagem Celular Tumoral
Biologia Computacional
Fator de Iniciação 4E em Eucariotos/genética
Fator de Iniciação 4E em Eucariotos/metabolismo
Genes Reporter
Seres Humanos
Proteínas Mutantes/antagonistas & inibidores
Proteínas Mutantes/metabolismo
Fator de Transcrição PAX3
Fatores de Transcrição Box Pareados/antagonistas & inibidores
Fatores de Transcrição Box Pareados/genética
Fatores de Transcrição Box Pareados/metabolismo
Fosforilação
Análise Serial de Proteínas
Processamento de Proteína Pós-Traducional
Proteômica/métodos
Proteínas Proto-Oncogênicas c-met/genética
Proteínas Proto-Oncogênicas c-met/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Nexinas de Classificação/antagonistas & inibidores
Nexinas de Classificação/genética
Nexinas de Classificação/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (Eukaryotic Initiation Factor-4E); 0 (MIRN206 microRNA, human); 0 (MicroRNAs); 0 (Mutant Proteins); 0 (PAX3 Transcription Factor); 0 (PAX3 protein, human); 0 (Paired Box Transcription Factors); 0 (Recombinant Proteins); 0 (SNX2 protein, human); 0 (Sorting Nexins); EC 2.7.10.1 (MET protein, human); EC 2.7.10.1 (Proto-Oncogene Proteins c-met)
[Em] Mês de entrada:1510
[Cu] Atualização por classe:161125
[Lr] Data última revisão:
161125
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150706
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:25930699
[Au] Autor:Mithoe SC; Menke FL
[Ad] Endereço:John Innes Centre, Norwich, UK.
[Ti] Título:Phosphopeptide immuno-affinity enrichment to enhance detection of tyrosine phosphorylation in plants.
[So] Source:Methods Mol Biol;1306:135-46, 2015.
[Is] ISSN:1940-6029
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Tyrosine (Tyr) phosphorylation plays an essential role in signaling in animal systems, but the relative contribution of Tyr phosphorylation to plant signal transduction has, until recently, remained an open question. One of the major issues hampering the analysis is the low abundance of Tyr phosphorylation and therefore underrepresentation in most mass spec-based proteomic studies. Here, we describe a working approach to selectively enrich Tyr-phosphorylated peptides from complex plant tissue samples. We describe a detailed protocol that is based on immuno-affinity enrichment step using an anti-phospho-tyrosine (pTyr)-specific antibody. This single enrichment strategy effectively enriches pTyr-containing peptides from complex total plant cell extracts, which can be measured by LC-MS/MS without further fractionation or enrichment.
[Mh] Termos MeSH primário: Arabidopsis/metabolismo
Imunocromatografia/métodos
Fosfopeptídeos/isolamento & purificação
Tirosina/imunologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Fosfo-Específicos/metabolismo
Proteínas de Arabidopsis/química
Proteínas de Arabidopsis/isolamento & purificação
Proteínas de Arabidopsis/metabolismo
Fosfopeptídeos/química
Fosfopeptídeos/metabolismo
Fosforilação
Proteômica/métodos
Transdução de Sinais
Tirosina/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (Arabidopsis Proteins); 0 (Phosphopeptides); 42HK56048U (Tyrosine)
[Em] Mês de entrada:1601
[Cu] Atualização por classe:150501
[Lr] Data última revisão:
150501
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150502
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/978-1-4939-2648-0_10


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[PMID]:25531910
[Au] Autor:Kee JM; Oslund RC; Couvillon AD; Muir TW
[Ad] Endereço:Department of Chemistry, Princeton University , Princeton, New Jersey 08544, United States.
[Ti] Título:A second-generation phosphohistidine analog for production of phosphohistidine antibodies.
[So] Source:Org Lett;17(2):187-9, 2015 Jan 16.
[Is] ISSN:1523-7052
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Protein histidine phosphorylation plays a crucial role in cell signaling and central metabolism. However, its detailed functions remain elusive due to technical challenges in detecting and isolating proteins bearing phosphohistidine (pHis), a labile posttranslational modification (PTM). To address this issue, we previously developed the first pHis-specific antibodies using stable, synthetic triazole-based pHis analogs. A second-generation, pyrazole-based pHis analog that enabled the development of a pan-pHis antibody with much improved pHis specificity is now reported.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticorpos Fosfo-Específicos/química
Histidina/análogos & derivados
Proteínas/química
Pirazóis/síntese química
Triazóis/síntese química
[Mh] Termos MeSH secundário: Histidina/química
Seres Humanos
Estrutura Molecular
Fosforilação
Pirazóis/química
Transdução de Sinais
Triazóis/química
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (Proteins); 0 (Pyrazoles); 0 (Triazoles); 4QD397987E (Histidine); UKY8AGM174 (phosphohistidine)
[Em] Mês de entrada:1508
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141223
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1021/ol503320p


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[PMID]:25319894
[Au] Autor:Lee H; Bennett AM
[Ad] Endereço:Department of Pharmacology, Yale University School of Medicine, SHM B226D, 333 Cedar Street, New Haven, CT, 06520-8066, USA.
[Ti] Título:Identification of receptor protein tyrosine phosphatases (RPTPs) as regulators of receptor tyrosine kinases (RTKs) using an RPTP siRNA-RTK substrate screen.
[So] Source:Methods Mol Biol;1233:111-20, 2015.
[Is] ISSN:1940-6029
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Receptor tyrosine kinase (RTK) signaling exists in equilibrium between RTK tyrosyl phosphorylation and RTK tyrosyl dephosphorylation. Despite a detailed understanding of RTK tyrosyl phosphorylation, much less is known about RTK tyrosyl dephosphorylation. The receptor PTPs (RPTPs) are outstanding targets for the dephosphorylation of RTKs because of their mutual membrane proximity. In this chapter, we describe how to identify RPTPs that modulate the activity of RTKs using a siRNA screen and commercially available proteomic applications. The validation of putative RTKs as RPTP substrates using substrate-trapping approaches is detailed.
[Mh] Termos MeSH primário: Ensaios de Triagem em Larga Escala
Proteínas Tirosina Fosfatases/metabolismo
RNA Interferente Pequeno/metabolismo
Receptores Proteína Tirosina Quinases/metabolismo
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Fosfo-Específicos/química
Linhagem Celular
Regulação da Expressão Gênica
Seres Humanos
Fosforilação
Análise Serial de Proteínas/instrumentação
Proteínas Tirosina Fosfatases/genética
RNA Interferente Pequeno/genética
Receptores Proteína Tirosina Quinases/antagonistas & inibidores
Receptores Proteína Tirosina Quinases/genética
Proteínas Recombinantes de Fusão/genética
Transdução de Sinais
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (RNA, Small Interfering); 0 (Recombinant Fusion Proteins); EC 2.7.10.1 (Receptor Protein-Tyrosine Kinases); EC 3.1.3.48 (Protein Tyrosine Phosphatases)
[Em] Mês de entrada:1506
[Cu] Atualização por classe:161025
[Lr] Data última revisão:
161025
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141017
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/978-1-4939-1789-1_11


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[PMID]:25319891
[Au] Autor:He L; Hristova K
[Ad] Endereço:Department of Materials Science and Engineering, Johns Hopkins University, 3400 N. Charles Street, Baltimore, MD, 21218, USA.
[Ti] Título:Quantification of the effects of mutations on receptor tyrosine kinase (RTK) activation in mammalian cells.
[So] Source:Methods Mol Biol;1233:81-7, 2015.
[Is] ISSN:1940-6029
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Single amino acid mutations in receptor tyrosine kinases (RTKs) are known to cause receptor over-activation and disease. Here we present a detailed protocol for the quantification of the effect of mutations on RTK activation in mammalian cells. The activation measurements are based on Western blotting, and involve direct comparison of receptor phosphorylation under conditions that ensure identical expression of wild-type and mutant receptors.
[Mh] Termos MeSH primário: Western Blotting/métodos
Fator 1 de Crescimento de Fibroblastos/farmacologia
Mutação
Fosfoproteínas/genética
Receptor Tipo 3 de Fator de Crescimento de Fibroblastos/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Fosfo-Específicos/química
Ativação Enzimática/efeitos dos fármacos
Expressão Gênica
Células HEK293
Seres Humanos
Fosfoproteínas/análise
Fosfoproteínas/metabolismo
Fosforilação/efeitos dos fármacos
Plasmídeos/química
Plasmídeos/metabolismo
Receptor Tipo 3 de Fator de Crescimento de Fibroblastos/análise
Receptor Tipo 3 de Fator de Crescimento de Fibroblastos/metabolismo
Transfecção
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (Phosphoproteins); 104781-85-3 (Fibroblast Growth Factor 1); EC 2.7.10.1 (FGFR3 protein, human); EC 2.7.10.1 (Receptor, Fibroblast Growth Factor, Type 3)
[Em] Mês de entrada:1506
[Cu] Atualização por classe:141016
[Lr] Data última revisão:
141016
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141017
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/978-1-4939-1789-1_8


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[PMID]:25319885
[Au] Autor:Rani S; O'Driscoll L
[Ad] Endereço:School of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences, Trinity College Dublin, East End Development 4/5, Trinity College Dublin, Dublin-2, Ireland, sweta.rani@nuigalway.ie.
[Ti] Título:Analysis of changes in phosphorylation of receptor tyrosine kinases: antibody arrays.
[So] Source:Methods Mol Biol;1233:15-23, 2015.
[Is] ISSN:1940-6029
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Tyrosine kinases are mainly classified into two groups, as receptor tyrosine kinase (RTK) and non-receptor tyrosine kinase (NRTK). The RTK family of transmembrane ligand-binding proteins are important mediators of the signaling cascade and includes EGFR, PDGFR (platelet-derived growth factor receptors), FGFR (fibroblast growth factor receptor) and the IR (insulin receptor). RTKs comprise 59 members and their structure includes an extracellular ligand-binding domain, a transmembrane domain, and an intracellular domain possessing the tyrosine kinase activity. This chapter focuses on antibody arrays that are basically used to analyse phosphorylation and dephosphorylation of RTKs. Antibody arrays include well-characterized antibodies for profiling, changes in RTK expression, and comparison between normal, diseased, or treated samples.
[Mh] Termos MeSH primário: Regulação Neoplásica da Expressão Gênica
Fosfoproteínas/genética
Análise Serial de Proteínas/métodos
Receptor ErbB-2/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Anticorpos Monoclonais Humanizados/farmacologia
Anticorpos Fosfo-Específicos/química
Antineoplásicos/farmacologia
Linhagem Celular Tumoral
Resistência a Medicamentos Antineoplásicos/genética
Seres Humanos
Immunoblotting
Fosfoproteínas/antagonistas & inibidores
Fosfoproteínas/metabolismo
Fosforilação
Análise Serial de Proteínas/instrumentação
Inibidores de Proteínas Quinases/farmacologia
Receptor ErbB-2/antagonistas & inibidores
Receptor ErbB-2/metabolismo
Transdução de Sinais
Trastuzumab
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Monoclonal, Humanized); 0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (Antineoplastic Agents); 0 (Phosphoproteins); 0 (Protein Kinase Inhibitors); EC 2.7.10.1 (ERBB2 protein, human); EC 2.7.10.1 (Receptor, ErbB-2); P188ANX8CK (Trastuzumab)
[Em] Mês de entrada:1506
[Cu] Atualização por classe:151119
[Lr] Data última revisão:
151119
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141017
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/978-1-4939-1789-1_2


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[PMID]:25319884
[Au] Autor:McDermott M; O'Donovan N
[Ad] Endereço:Translational Cancer Therapeutics Program, Department of Drug Discovery and Biomedical Sciences, South Carolina College of Pharmacy, University of South Carolina, Columbia, SC, USA.
[Ti] Título:Analysis of receptor tyrosine kinase (RTK) phosphorylation by immunoblotting.
[So] Source:Methods Mol Biol;1233:3-14, 2015.
[Is] ISSN:1940-6029
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Immunoblotting for phosphorylated forms of receptor tyrosine kinases (RTKs) has been the mainstay of investigations on RTK signaling for the past two decades. Despite the development of quantitative mass spectrometry, reverse-phase protein array, and multiplex technologies, immunoblotting with phospho-specific antibodies is still used in parallel with these technologies and remains a powerful, and reproducible, method for interrogating signaling networks involving RTKs.
[Mh] Termos MeSH primário: Anticorpos Fosfo-Específicos/química
Regulação da Expressão Gênica
Immunoblotting/métodos
Fosfoproteínas/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Linhagem Celular
Eletroforese em Gel de Poliacrilamida
Seres Humanos
Fosfoproteínas/antagonistas & inibidores
Fosfoproteínas/metabolismo
Fosforilação
Inibidores de Proteínas Quinases/farmacologia
Proteínas Proto-Oncogênicas c-met/antagonistas & inibidores
Proteínas Proto-Oncogênicas c-met/genética
Proteínas Proto-Oncogênicas c-met/metabolismo
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/antagonistas & inibidores
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/genética
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/metabolismo
Receptor ErbB-2/antagonistas & inibidores
Receptor ErbB-2/genética
Receptor ErbB-2/metabolismo
Receptor ErbB-3/antagonistas & inibidores
Receptor ErbB-3/genética
Receptor ErbB-3/metabolismo
Receptores de Somatomedina/antagonistas & inibidores
Receptores de Somatomedina/genética
Receptores de Somatomedina/metabolismo
Transdução de Sinais
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Antibodies, Phospho-Specific); 0 (IGF1R protein, human); 0 (Phosphoproteins); 0 (Protein Kinase Inhibitors); 0 (Receptors, Somatomedin); EC 2.7.10.1 (EGFR protein, human); EC 2.7.10.1 (ERBB2 protein, human); EC 2.7.10.1 (ERBB3 protein, human); EC 2.7.10.1 (Proto-Oncogene Proteins c-met); EC 2.7.10.1 (Receptor, Epidermal Growth Factor); EC 2.7.10.1 (Receptor, ErbB-2); EC 2.7.10.1 (Receptor, ErbB-3)
[Em] Mês de entrada:1506
[Cu] Atualização por classe:161125
[Lr] Data última revisão:
161125
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141017
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/978-1-4939-1789-1_1



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