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[PMID]:28743005
[Au] Autor:French BT; Westhorpe FG; Limouse C; Straight AF
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, Stanford University, 279 Campus Drive, Beckman 409, Stanford, CA 94305, USA.
[Ti] Título:Xenopus laevis M18BP1 Directly Binds Existing CENP-A Nucleosomes to Promote Centromeric Chromatin Assembly.
[So] Source:Dev Cell;42(2):190-199.e10, 2017 07 24.
[Is] ISSN:1878-1551
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Vertebrate centromeres are epigenetically defined by nucleosomes containing the histone H3 variant, CENP-A. CENP-A nucleosome assembly requires the three-protein Mis18 complex (Mis18α, Mis18ß, and M18BP1) that recruits the CENP-A chaperone HJURP to centromeres, but how the Mis18 complex recognizes centromeric chromatin is unknown. Using Xenopus egg extract, we show that direct, cell-cycle-regulated binding of M18BP1 to CENP-A nucleosomes recruits the Mis18 complex to interphase centromeres to promote new CENP-A nucleosome assembly. We demonstrate that Xenopus M18BP1 binds CENP-A nucleosomes using a motif that is widely conserved except in mammals. The M18BP1 motif resembles a CENP-A nucleosome binding motif in CENP-C, and we show that CENP-C competes with M18BP1 for CENP-A nucleosome binding at centromeres. We show that both CENP-C and M18BP1 recruit HJURP to centromeres for new CENP-A assembly. This study defines cellular mechanisms for recruiting CENP-A assembly factors to existing CENP-A nucleosomes for the epigenetic inheritance of centromeres.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/metabolismo
Proteínas de Transporte/metabolismo
Centrômero/metabolismo
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Nucleossomos/metabolismo
Proteínas de Xenopus/metabolismo
Xenopus laevis/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Proteína Centromérica A
Complexos Multiproteicos/metabolismo
Ligação Proteica
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, U.S. GOV'T, NON-P.H.S.
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (Carrier Proteins); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (M18BP1 protein, Xenopus); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (Nucleosomes); 0 (Xenopus Proteins); 0 (centromere protein C)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171208
[Lr] Data última revisão:
171208
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170726
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28743004
[Au] Autor:Hori T; Shang WH; Hara M; Ariyoshi M; Arimura Y; Fujita R; Kurumizaka H; Fukagawa T
[Ad] Endereço:Graduate School of Frontier Biosciences, Osaka University, Suita, Osaka 565-0871, Japan.
[Ti] Título:Association of M18BP1/KNL2 with CENP-A Nucleosome Is Essential for Centromere Formation in Non-mammalian Vertebrates.
[So] Source:Dev Cell;42(2):181-189.e3, 2017 07 24.
[Is] ISSN:1878-1551
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Centromeres are specified and maintained by sequence-independent epigenetic mechanisms through the incorporation of CENP-A into centromeres. Given that CENP-A incorporation requires the Mis18 complex to be in the centromere region, it is necessary to precisely understand how the Mis18 complex localizes to the centromere region. Here, we showed that centromere localization of the Mis18 complex depends on CENP-A, but not CENP-C or CENP-T, in chicken DT40 cells. Furthermore, we demonstrated that M18BP1/KNL2, a member of the Mis18 complex, contained the CENP-C-like motif in chicken and other vertebrates, which is essential for centromere localization and M18BP1/KNL2 function in DT40 cells. We also showed that in vitro reconstituted CENP-A nucleosome, but not H3 nucleosome, bound to the CENP-C-like motif containing M18BP1/KNL2. Based on these results, we conclude that M18BP1/KNL2 is essential for centromere formation through direct binding to CENP-A nucleosome in non-mammalian vertebrates. This explains how new CENP-A recognizes the centromere position.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/metabolismo
Proteínas de Transporte/metabolismo
Centrômero/metabolismo
Galinhas/metabolismo
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Nucleossomos/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Sequência de Aminoácidos
Animais
Proteínas de Transporte/química
Ciclo Celular
Linhagem Celular
Proteína Centromérica A
Feminino
Histonas/metabolismo
Complexos Multiproteicos/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (Carrier Proteins); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (Histones); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (Nucleosomes); 0 (centromere protein C)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171208
[Lr] Data última revisão:
171208
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170726
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28787590
[Au] Autor:McNulty SM; Sullivan LL; Sullivan BA
[Ad] Endereço:Department of Molecular Genetics and Microbiology, Duke University Medical Center, Durham, NC 27710, USA.
[Ti] Título:Human Centromeres Produce Chromosome-Specific and Array-Specific Alpha Satellite Transcripts that Are Complexed with CENP-A and CENP-C.
[So] Source:Dev Cell;42(3):226-240.e6, 2017 Aug 07.
[Is] ISSN:1878-1551
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Human centromeres are defined by alpha satellite DNA arrays that are distinct and chromosome specific. Most human chromosomes contain multiple alpha satellite arrays that are competent for centromere assembly. Here, we show that human centromeres are defined by chromosome-specific RNAs linked to underlying organization of distinct alpha satellite arrays. Active and inactive arrays on the same chromosome produce discrete sets of transcripts in cis. Non-coding RNAs produced from active arrays are complexed with CENP-A and CENP-C, while inactive-array transcripts associate with CENP-B and are generally less stable. Loss of CENP-A does not affect transcript abundance or stability. However, depletion of array-specific RNAs reduces CENP-A and CENP-C at the targeted centromere via faulty CENP-A loading, arresting cells before mitosis. This work shows that each human alpha satellite array produces a unique set of non-coding transcripts, and RNAs present at active centromeres are necessary for kinetochore assembly and cell-cycle progression.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/genética
Centrômero/genética
Proteínas Cromossômicas não Histona/genética
Cromossomos/genética
DNA Satélite/genética
RNA não Traduzido/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Autoantígenos/metabolismo
Linhagem Celular
Centrômero/metabolismo
Proteína Centromérica A
Cromatina/genética
Cromatina/metabolismo
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Cromossomos/metabolismo
Células HCT116
Seres Humanos
Mitose
Ligação Proteica
Estabilidade de RNA
RNA não Traduzido/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (CENPA protein, human); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromatin); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (DNA, Satellite); 0 (RNA, Untranslated); 0 (centromere protein C)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170809
[St] Status:MEDLINE


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Texto completo
[PMID]:28760857
[Au] Autor:Takada M; Zhang W; Suzuki A; Kuroda TS; Yu Z; Inuzuka H; Gao D; Wan L; Zhuang M; Hu L; Zhai B; Fry CJ; Bloom K; Li G; Karpen GH; Wei W; Zhang Q
[Ad] Endereço:Lineberger Comprehensive Cancer Center, University of North Carolina School of Medicine, Chapel Hill, North Carolina.
[Ti] Título:FBW7 Loss Promotes Chromosomal Instability and Tumorigenesis via Cyclin E1/CDK2-Mediated Phosphorylation of CENP-A.
[So] Source:Cancer Res;77(18):4881-4893, 2017 Sep 15.
[Is] ISSN:1538-7445
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The centromere regulates proper chromosome segregation, and its dysfunction is implicated in chromosomal instability (CIN). However, relatively little is known about how centromere dysfunction occurs in cancer. Here, we define the consequences of phosphorylation by cyclin E1/CDK2 on a conserved Ser18 residue of centromere-associated protein CENP-A, an essential histone H3 variant that specifies centromere identity. Ser18 hyperphosphorylation in cells occurred upon loss of FBW7, a tumor suppressor whose inactivation leads to CIN. This event on CENP-A reduced its centromeric localization, increased CIN, and promoted anchorage-independent growth and xenograft tumor formation. Overall, our results revealed a pathway that cyclin E1/CDK2 activation coupled with FBW7 loss promotes CIN and tumor progression via CENP-A-mediated centromere dysfunction. .
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/metabolismo
Neoplasias da Mama/patologia
Proteínas de Ciclo Celular/metabolismo
Transformação Celular Neoplásica/patologia
Instabilidade Cromossômica
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Neoplasias do Colo/patologia
Ciclina E/metabolismo
Quinase 2 Dependente de Ciclina/metabolismo
Proteínas F-Box/metabolismo
Proteínas Oncogênicas/metabolismo
Ubiquitina-Proteína Ligases/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Apoptose
Biomarcadores Tumorais/metabolismo
Neoplasias da Mama/genética
Neoplasias da Mama/metabolismo
Ciclo Celular
Proliferação Celular
Transformação Celular Neoplásica/genética
Transformação Celular Neoplásica/metabolismo
Centrômero
Proteína Centromérica A
Neoplasias do Colo/genética
Neoplasias do Colo/metabolismo
Proteína 7 com Repetições F-Box-WD
Feminino
Histonas/metabolismo
Seres Humanos
Fosforilação
Células Tumorais Cultivadas
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (Biomarkers, Tumor); 0 (CCNE1 protein, human); 0 (CENPA protein, human); 0 (Cell Cycle Proteins); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (Cyclin E); 0 (F-Box Proteins); 0 (F-Box-WD Repeat-Containing Protein 7); 0 (FBXW7 protein, human); 0 (Histones); 0 (Oncogene Proteins); EC 2.3.2.27 (Ubiquitin-Protein Ligases); EC 2.7.11.22 (CDK2 protein, human); EC 2.7.11.22 (Cyclin-Dependent Kinase 2)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170802
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1158/0008-5472.CAN-17-1240


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Texto completo
[PMID]:28733327
[Au] Autor:Ladouceur AM; Ranjan R; Smith L; Fadero T; Heppert J; Goldstein B; Maddox AS; Maddox PS
[Ad] Endereço:Department of Biology, University of North Carolina at Chapel Hill, Chapel Hill, NC.
[Ti] Título:CENP-A and topoisomerase-II antagonistically affect chromosome length.
[So] Source:J Cell Biol;216(9):2645-2655, 2017 Sep 04.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The size of mitotic chromosomes is coordinated with cell size in a manner dependent on nuclear trafficking. In this study, we conducted an RNA interference screen of the nucleome in a strain carrying an exceptionally long chromosome and identified the centromere-specific histone H3 variant CENP-A and the DNA decatenizing enzyme topoisomerase-II (topo-II) as candidate modulators of chromosome size. In the holocentric organism , CENP-A is positioned periodically along the entire length of chromosomes, and in mitosis, these genomic regions come together linearly to form the base of kinetochores. We show that CENP-A protein levels decreased through development coinciding with chromosome-size scaling. Partial loss of CENP-A protein resulted in shorter mitotic chromosomes, consistent with a role in setting chromosome length. Conversely, topo-II levels were unchanged through early development, and partial topo-II depletion led to longer chromosomes. Topo-II localized to the perimeter of mitotic chromosomes, excluded from the centromere regions, and depletion of topo-II did not change CENP-A levels. We propose that self-assembly of centromeric chromatin into an extended linear array promotes elongation of the chromosome, whereas topo-II promotes chromosome-length shortening.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/metabolismo
Proteínas de Caenorhabditis elegans/metabolismo
Caenorhabditis elegans/enzimologia
Cromatina/enzimologia
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Cromossomos/enzimologia
DNA Topoisomerases Tipo II/metabolismo
Mitose
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Autoantígenos/genética
Caenorhabditis elegans/genética
Caenorhabditis elegans/crescimento & desenvolvimento
Proteínas de Caenorhabditis elegans/genética
Proteína Centromérica A
Cromatina/genética
Montagem e Desmontagem da Cromatina
Proteínas Cromossômicas não Histona/genética
Cromossomos/genética
DNA Topoisomerases Tipo II/genética
Regulação da Expressão Gênica no Desenvolvimento
Cinetocoros/enzimologia
Interferência de RNA
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (Caenorhabditis elegans Proteins); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromatin); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); EC 5.99.1.3 (DNA Topoisomerases, Type II)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170723
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201608084


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[PMID]:28495837
[Au] Autor:Auckland P; Clarke NI; Royle SJ; McAinsh AD
[Ad] Endereço:Centre for Mechanochemical Cell Biology, Division of Biomedical Sciences, Warwick Medical School, University of Warwick, Coventry CV4 7AL, England, UK.
[Ti] Título:Congressing kinetochores progressively load Ska complexes to prevent force-dependent detachment.
[So] Source:J Cell Biol;216(6):1623-1639, 2017 Jun 05.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Kinetochores mediate chromosome congression by either sliding along the lattice of spindle microtubules or forming end-on attachments to their depolymerizing plus-ends. By following the fates of individual kinetochores as they congress in live cells, we reveal that the Ska complex is required for a distinct substep of the depolymerization-coupled pulling mechanism. Ska depletion increases the frequency of naturally occurring, force-dependent P kinetochore detachment events, while being dispensable for the initial biorientation and movement of chromosomes. In unperturbed cells, these release events are followed by reattachment and successful congression, whereas in Ska-depleted cells, detached kinetochores remain in a futile reattachment/detachment cycle that prevents congression. We further find that Ska is progressively loaded onto bioriented kinetochore pairs as they congress. We thus propose a model in which kinetochores mature through Ska complex recruitment and that this is required for improved load-bearing capacity and silencing of the spindle assembly checkpoint.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Segregação de Cromossomos
Cromossomos Humanos
Cinetocoros/metabolismo
Mecanotransdução Celular
Proteínas Associadas aos Microtúbulos/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Autoantígenos/genética
Autoantígenos/metabolismo
Proteína Centromérica A
Proteínas Cromossômicas não Histona/genética
Células HeLa
Seres Humanos
Microscopia de Fluorescência
Microscopia de Vídeo
Proteínas Associadas aos Microtúbulos/genética
Modelos Biológicos
Complexos Multiproteicos
Proteínas Serina-Treonina Quinases/genética
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
Análise de Célula Única
Estresse Mecânico
Fatores de Tempo
Transfecção
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; VIDEO-AUDIO MEDIA
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (Microtubule-Associated Proteins); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (SKA1 protein, human); 0 (SKA2 protein, human); 0 (Ska3 protein, human); EC 2.7.11.1 (BUB1 protein, human); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170513
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201607096


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Texto completo
[PMID]:28356341
[Au] Autor:Filipescu D; Naughtin M; Podsypanina K; Lejour V; Wilson L; Gurard-Levin ZA; Orsi GA; Simeonova I; Toufektchan E; Attardi LD; Toledo F; Almouzni G
[Ad] Endereço:Institut Curie, Paris Sciences et Lettres (PSL) Research University, UMR3664, Centre Nationnal de la Recherche Scientifique (CNRS), Equipe Labellisée Ligue contre le Cancer, F-75005 Paris, France.
[Ti] Título:Essential role for centromeric factors following p53 loss and oncogenic transformation.
[So] Source:Genes Dev;31(5):463-480, 2017 Mar 01.
[Is] ISSN:1549-5477
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In mammals, centromere definition involves the histone variant CENP-A (centromere protein A), deposited by its chaperone, HJURP (Holliday junction recognition protein). Alterations in this process impair chromosome segregation and genome stability, which are also compromised by p53 inactivation in cancer. Here we found that CENP-A and HJURP are transcriptionally up-regulated in p53-null human tumors. Using an established mouse embryonic fibroblast (MEF) model combining p53 inactivation with E1A or HRas-V12 oncogene expression, we reproduced a similar up-regulation of HJURP and CENP-A. We delineate functional CDE/CHR motifs within the and promoters and demonstrate their roles in p53-mediated repression. To assess the importance of HJURP up-regulation in transformed murine and human cells, we used a CRISPR/Cas9 approach. Remarkably, depletion of HJURP leads to distinct outcomes depending on their p53 status. Functional p53 elicits a cell cycle arrest response, whereas, in p53-null transformed cells, the absence of arrest enables the loss of HJURP to induce severe aneuploidy and, ultimately, apoptotic cell death. We thus tested the impact of HJURP depletion in pre-established allograft tumors in mice and revealed a major block of tumor progression in vivo. We discuss a model in which an "epigenetic addiction" to the HJURP chaperone represents an Achilles' heel in p53-deficient transformed cells.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/metabolismo
Transformação Celular Neoplásica/genética
Centrômero/metabolismo
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Proteínas de Ligação a DNA/metabolismo
Regulação Neoplásica da Expressão Gênica
Genes p53/genética
Oncogenes/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos/genética
Animais
Autoantígenos/genética
Linhagem Celular
Células Cultivadas
Proteína Centromérica A
Proteínas Cromossômicas não Histona/genética
Segregação de Cromossomos/genética
Proteínas de Ligação a DNA/genética
Feminino
Deleção de Genes
Instabilidade Genômica/genética
Seres Humanos
Camundongos
Camundongos Endogâmicos BALB C
Camundongos Endogâmicos C57BL
Modelos Animais
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (CENPA protein, human); 0 (Cenpa protein, mouse); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (DNA-Binding Proteins); 0 (Holliday junction recognizing protein, human)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170331
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1101/gad.290924.116


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[PMID]:28333217
[Au] Autor:Kursel LE; Malik HS
[Ad] Endereço:Molecular and Cellular Biology Graduate Program, University of Washington, Seattle, WA.
[Ti] Título:Recurrent Gene Duplication Leads to Diverse Repertoires of Centromeric Histones in Drosophila Species.
[So] Source:Mol Biol Evol;34(6):1445-1462, 2017 Jun 01.
[Is] ISSN:1537-1719
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Despite their essential role in the process of chromosome segregation in most eukaryotes, centromeric histones show remarkable evolutionary lability. Not only have they been lost in multiple insect lineages, but they have also undergone gene duplication in multiple plant lineages. Based on detailed study of a handful of model organisms including Drosophila melanogaster, centromeric histone duplication is considered to be rare in animals. Using a detailed phylogenomic study, we find that Cid, the centromeric histone gene, has undergone at least four independent gene duplications during Drosophila evolution. We find duplicate Cid genes in D. eugracilis (Cid2), in the montium species subgroup (Cid3, Cid4) and in the entire Drosophila subgenus (Cid5). We show that Cid3, Cid4, and Cid5 all localize to centromeres in their respective species. Some Cid duplicates are primarily expressed in the male germline. With rare exceptions, Cid duplicates have been strictly retained after birth, suggesting that they perform nonredundant centromeric functions, independent from the ancestral Cid. Indeed, each duplicate encodes a distinct N-terminal tail, which may provide the basis for distinct protein-protein interactions. Finally, we show some Cid duplicates evolve under positive selection whereas others do not. Taken together, our results support the hypothesis that Drosophila Cid duplicates have subfunctionalized. Thus, these gene duplications provide an unprecedented opportunity to dissect the multiple roles of centromeric histones.
[Mh] Termos MeSH primário: Centrômero/genética
Proteínas de Ligação a DNA/genética
Proteínas de Drosophila/genética
Drosophila melanogaster/genética
Histonas/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Centrômero/metabolismo
Proteína Centromérica A
Evolução Molecular
Conversão Gênica/genética
Duplicação Gênica/genética
Histonas/metabolismo
Modelos Genéticos
Filogenia
Seleção Genética/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Centromere Protein A); 0 (Cid protein, Drosophila); 0 (DNA-Binding Proteins); 0 (Drosophila Proteins); 0 (Histones)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170324
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/molbev/msx091


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[PMID]:28286049
[Au] Autor:Shirakawa J; Fernandez M; Takatani T; El Ouaamari A; Jungtrakoon P; Okawa ER; Zhang W; Yi P; Doria A; Kulkarni RN
[Ad] Endereço:Section on Islet Cell and Regenerative Biology, Joslin Diabetes Center, Department of Medicine, Brigham and Women's Hospital, Harvard Medical School, Harvard Stem Cell Institute, Boston, MA 02215, USA.
[Ti] Título:Insulin Signaling Regulates the FoxM1/PLK1/CENP-A Pathway to Promote Adaptive Pancreatic ß Cell Proliferation.
[So] Source:Cell Metab;25(4):868-882.e5, 2017 Apr 04.
[Is] ISSN:1932-7420
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Investigation of cell-cycle kinetics in mammalian pancreatic ß cells has mostly focused on transition from the quiescent (G0) to G1 phase. Here, we report that centromere protein A (CENP-A), which is required for chromosome segregation during the M-phase, is necessary for adaptive ß cell proliferation. Receptor-mediated insulin signaling promotes DNA-binding activity of FoxM1 to regulate expression of CENP-A and polo-like kinase-1 (PLK1) by modulating cyclin-dependent kinase-1/2. CENP-A deposition at the centromere is augmented by PLK1 to promote mitosis, while knocking down CENP-A limits ß cell proliferation and survival. CENP-A deficiency in ß cells leads to impaired adaptive proliferation in response to pregnancy, acute and chronic insulin resistance, and aging in mice. Insulin-stimulated CENP-A/PLK1 protein expression is blunted in islets from patients with type 2 diabetes. These data implicate the insulin-FoxM1/PLK1/CENP-A pathway-regulated mitotic cell-cycle progression as an essential component in the ß cell adaptation to delay and/or prevent progression to diabetes.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/metabolismo
Proteínas de Ciclo Celular/metabolismo
Proteínas Cromossômicas não Histona/metabolismo
Proteína Forkhead Box M1/metabolismo
Células Secretoras de Insulina/citologia
Células Secretoras de Insulina/metabolismo
Insulina/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
Proteínas Proto-Oncogênicas/metabolismo
Transdução de Sinais
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Apoptose
Autoantígenos/genética
Proteínas de Ciclo Celular/genética
Núcleo Celular/metabolismo
Proliferação Celular
Sobrevivência Celular
Centrômero/metabolismo
Proteína Centromérica A
Proteínas Cromossômicas não Histona/genética
DNA/metabolismo
Diabetes Mellitus Tipo 2/metabolismo
Regulação da Expressão Gênica
Técnicas de Silenciamento de Genes
Seres Humanos
Camundongos Endogâmicos C57BL
Camundongos Knockout
Ligação Proteica
Proteínas Serina-Treonina Quinases/genética
Proteínas Proto-Oncogênicas/genética
Receptor de Insulina/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (CENPA protein, human); 0 (Cell Cycle Proteins); 0 (Cenpa protein, mouse); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (Forkhead Box Protein M1); 0 (Insulin); 0 (Proto-Oncogene Proteins); 9007-49-2 (DNA); EC 2.7.10.1 (Receptor, Insulin); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.11.1 (polo-like kinase 1)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170314
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28235947
[Au] Autor:Nechemia-Arbely Y; Fachinetti D; Miga KH; Sekulic N; Soni GV; Kim DH; Wong AK; Lee AY; Nguyen K; Dekker C; Ren B; Black BE; Cleveland DW
[Ad] Endereço:Ludwig Institute for Cancer Research and Department of Cellular and Molecular Medicine, University of California, San Diego, La Jolla, CA 92093.
[Ti] Título:Human centromeric CENP-A chromatin is a homotypic, octameric nucleosome at all cell cycle points.
[So] Source:J Cell Biol;216(3):607-621, 2017 Mar 06.
[Is] ISSN:1540-8140
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Chromatin assembled with centromere protein A (CENP-A) is the epigenetic mark of centromere identity. Using new reference models, we now identify sites of CENP-A and histone H3.1 binding within the megabase, α-satellite repeat-containing centromeres of 23 human chromosomes. The overwhelming majority (97%) of α-satellite DNA is found to be assembled with histone H3.1-containing nucleosomes with wrapped DNA termini. In both G1 and G2 cell cycle phases, the 2-4% of α-satellite assembled with CENP-A protects DNA lengths centered on 133 bp, consistent with octameric nucleosomes with DNA unwrapping at entry and exit. CENP-A chromatin is shown to contain equimolar amounts of CENP-A and histones H2A, H2B, and H4, with no H3. Solid-state nanopore analyses show it to be nucleosomal in size. Thus, in contrast to models for hemisomes that briefly transition to octameric nucleosomes at specific cell cycle points or heterotypic nucleosomes containing both CENP-A and histone H3, human CENP-A chromatin complexes are octameric nucleosomes with two molecules of CENP-A at all cell cycle phases.
[Mh] Termos MeSH primário: Autoantígenos/genética
Ciclo Celular/genética
Centrômero/genética
Cromatina/genética
Proteínas Cromossômicas não Histona/genética
Nucleossomos/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Linhagem Celular Tumoral
Proteína Centromérica A
DNA/genética
DNA Satélite/genética
Células HeLa
Histonas/genética
Seres Humanos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Autoantigens); 0 (CENPA protein, human); 0 (Centromere Protein A); 0 (Chromatin); 0 (Chromosomal Proteins, Non-Histone); 0 (DNA, Satellite); 0 (Histones); 0 (Nucleosomes); 9007-49-2 (DNA)
[Em] Mês de entrada:1705
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170226
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1083/jcb.201608083



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