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[PMID]:29196535
[Au] Autor:Volanakis A; Kamieniarz-Gdula K; Schlackow M; Proudfoot NJ
[Ad] Endereço:Sir William Dunn School of Pathology, University of Oxford, Oxford OX1 3RE, United Kingdom.
[Ti] Título:WNK1 kinase and the termination factor PCF11 connect nuclear mRNA export with transcription.
[So] Source:Genes Dev;31(21):2175-2185, 2017 11 01.
[Is] ISSN:1549-5477
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Nuclear gene transcription is coordinated with transcript release from the chromatin template and messenger RNA (mRNA) export to the cytoplasm. Here we describe the role of nuclear-localized kinase WNK1 (with no lysine [K] 1) in the mammalian mRNA export pathway even though it was previously established as a critical regulator of ion homeostasis in the cytoplasm. Our data reveal that WNK1 phosphorylates the termination factor PCF11 on its RNA polymerase II (Pol II) C-terminal domain (CTD)-interacting domain (CID). Furthermore, phosphorylation of the PCF11 CID weakens its interaction with Pol II. We predict that WNK1 and the associated phosphorylation of the PCF11 CID act to promote transcript release from chromatin-associated Pol II. This in turn facilitates mRNA export to the cytoplasm.
[Mh] Termos MeSH primário: Transporte Ativo do Núcleo Celular/fisiologia
RNA Mensageiro/metabolismo
Transcrição Genética
Proteína Quinase 1 Deficiente de Lisina WNK/metabolismo
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Núcleo Celular/enzimologia
Núcleo Celular/metabolismo
Cromatina/metabolismo
Citoplasma/metabolismo
Células HeLa
Seres Humanos
Fosforilação
Domínios Proteicos
Interferência de RNA
RNA Polimerase II/química
RNA Polimerase II/metabolismo
RNA Mensageiro/genética
Proteína Quinase 1 Deficiente de Lisina WNK/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Chromatin); 0 (Pcf11 protein, human); 0 (RNA, Messenger); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); EC 2.7.11.1 (WNK Lysine-Deficient Protein Kinase 1); EC 2.7.11.1 (WNK1 protein, human); EC 2.7.7.- (RNA Polymerase II)
[Em] Mês de entrada:1712
[Cu] Atualização por classe:180130
[Lr] Data última revisão:
180130
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171203
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1101/gad.303677.117


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[PMID]:27773672
[Au] Autor:Dankert JF; Rona G; Clijsters L; Geter P; Skaar JR; Bermudez-Hernandez K; Sassani E; Fenyö D; Ueberheide B; Schneider R; Pagano M
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry and Molecular Pharmacology, New York University School of Medicine, 522 First Avenue, SRB 1107, New York, NY 10016, USA; Perlmutter NYU Cancer Center, New York University School of Medicine, 522 First Avenue, SRB 1107, New York, NY 10016, USA.
[Ti] Título:Cyclin F-Mediated Degradation of SLBP Limits H2A.X Accumulation and Apoptosis upon Genotoxic Stress in G2.
[So] Source:Mol Cell;64(3):507-519, 2016 Nov 03.
[Is] ISSN:1097-4164
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:SLBP (stem-loop binding protein) is a highly conserved factor necessary for the processing, translation, and degradation of H2AFX and canonical histone mRNAs. We identified the F-box protein cyclin F, a substrate recognition subunit of an SCF (Skp1-Cul1-F-box protein) complex, as the G2 ubiquitin ligase for SLBP. SLBP interacts with cyclin F via an atypical CY motif, and mutation of this motif prevents SLBP degradation in G2. Expression of an SLBP stable mutant results in increased loading of H2AFX mRNA onto polyribosomes, resulting in increased expression of H2A.X (encoded by H2AFX). Upon genotoxic stress in G2, high levels of H2A.X lead to persistent γH2A.X signaling, high levels of H2A.X phosphorylated on Tyr142, high levels of p53, and induction of apoptosis. We propose that cyclin F co-evolved with the appearance of stem-loops in vertebrate H2AFX mRNA to mediate SLBP degradation, thereby limiting H2A.X synthesis and cell death upon genotoxic stress.
[Mh] Termos MeSH primário: Ciclinas/genética
Dano ao DNA
Pontos de Checagem da Fase G2 do Ciclo Celular/genética
Histonas/genética
Proteínas Nucleares/genética
RNA Mensageiro/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Motivos de Aminoácidos
Animais
Apoptose
Sítios de Ligação
Linhagem Celular Tumoral
Ciclinas/metabolismo
Regulação da Expressão Gênica
Células HEK293
Células HeLa
Histonas/metabolismo
Seres Humanos
Camundongos
Proteínas Nucleares/metabolismo
Fosforilação
Polirribossomos/genética
Polirribossomos/metabolismo
Ligação Proteica
Proteólise
RNA Mensageiro/metabolismo
Ratos
Transdução de Sinais
Xenopus laevis
Peixe-Zebra
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (CCNF protein, human); 0 (Cyclins); 0 (H2AFX protein, human); 0 (Histones); 0 (Nuclear Proteins); 0 (RNA, Messenger); 0 (SLBP protein, human); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:180119
[Lr] Data última revisão:
180119
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:161105
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:29025601
[Au] Autor:Oberley MJ; Denton C; Ji J; Hiemenz M; Bhojwani D; Ostrow D; Wu S; Gaynon P; Raca G
[Ad] Endereço:Department of Pathology and Laboratory Medicine, Children's Hospital Los Angeles, Los Angeles, California.
[Ti] Título:A neoplasm with FIP1L1-PDGFRA fusion presenting as pediatric T-cell lymphoblastic leukemia/lymphoma without eosinophilia.
[So] Source:Cancer Genet;216-217:91-99, 2017 Oct.
[Is] ISSN:2210-7762
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The 2016 World Health Organization (2016 WHO) classification of hematopoietic malignancies classifies neoplasms with a fusion between the FIP1L1 and PDGFRA genes in 4q12 into a group called "myeloid and lymphoid neoplasms with eosinophilia and abnormalities of PDGFRA, PDGFRB or FGFR1 or with PCM1-JAK2". Neoplasms characterized by this fusion are pluripotent stem cell disorders that can show both myeloid and lymphoid differentiation. They typically occur in adult patients and most are characterized by eosinophilia. We describe identification of a FIP1L1-PDGFRA fusion in a 13-year-old boy who presented with T-lymphoblastic leukemia/lymphoma without eosinophilia. Detection of FIP1L1-PDGFRA driven neoplasms at diagnosis is usually critical for proper treatment, since almost all reported cases responded to tyrosine kinase inhibitors. However, our patient's leukemia was refractory to standard chemotherapy, and did not show a meaningful response to tyrosine kinase inhibitor therapy. Testing for a FIP1L1-PDGFRA rearrangement is at present limited to patients with idiopathic hypereosinophilia, and we hypothesize that this abnormality may be under-diagnosed in children with acute leukemias.
[Mh] Termos MeSH primário: Eosinofilia/complicações
Proteínas de Fusão Oncogênicas/genética
Leucemia-Linfoma Linfoblástico de Células Precursoras/complicações
Leucemia-Linfoma Linfoblástico de Células Precursoras/genética
Receptor alfa de Fator de Crescimento Derivado de Plaquetas/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Adolescente
Criança
Cromossomos Humanos/genética
Genoma Humano
Sequenciamento de Nucleotídeos em Larga Escala
Seres Humanos
Imuno-Histoquímica
Cariotipagem
Linfonodos/patologia
Masculino
Análise de Sequência com Séries de Oligonucleotídeos
Leucemia-Linfoma Linfoblástico de Células Precursoras/patologia
[Pt] Tipo de publicação:CASE REPORTS; JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Oncogene Proteins, Fusion); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); EC 2.7.10.1 (FIP1L1-PDGFRA fusion protein, human); EC 2.7.10.1 (Receptor, Platelet-Derived Growth Factor alpha)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171030
[Lr] Data última revisão:
171030
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171014
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28911119
[Au] Autor:Huang C; Shi J; Guo Y; Huang W; Huang S; Ming S; Wu X; Zhang R; Ding J; Zhao W; Jia J; Huang X; Xiang AP; Shi Y; Yao C
[Ad] Endereço:Center for Stem Cell Biology and Tissue Engineering, Key Laboratory for Stem Cells and Tissue Engineering, Ministry of Education, Sun Yat-Sen University, Guangzhou 510080, China.
[Ti] Título:A snoRNA modulates mRNA 3' end processing and regulates the expression of a subset of mRNAs.
[So] Source:Nucleic Acids Res;45(15):8647-8660, 2017 Sep 06.
[Is] ISSN:1362-4962
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:mRNA 3' end processing is an essential step in gene expression. It is well established that canonical eukaryotic pre-mRNA 3' processing is carried out within a macromolecular machinery consisting of dozens of trans-acting proteins. However, it is unknown whether RNAs play any role in this process. Unexpectedly, we found that a subset of small nucleolar RNAs (snoRNAs) are associated with the mammalian mRNA 3' processing complex. These snoRNAs primarily interact with Fip1, a component of cleavage and polyadenylation specificity factor (CPSF). We have functionally characterized one of these snoRNAs and our results demonstrated that the U/A-rich SNORD50A inhibits mRNA 3' processing by blocking the Fip1-poly(A) site (PAS) interaction. Consistently, SNORD50A depletion altered the Fip1-RNA interaction landscape and changed the alternative polyadenylation (APA) profiles and/or transcript levels of a subset of genes. Taken together, our data revealed a novel function for snoRNAs and provided the first evidence that non-coding RNAs may play an important role in regulating mRNA 3' processing.
[Mh] Termos MeSH primário: Processamento de Terminações 3´ de RNA/genética
RNA Mensageiro/metabolismo
RNA Nucleolar Pequeno/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Fator de Especificidade de Clivagem e Poliadenilação/metabolismo
Regulação da Expressão Gênica
Células HeLa
Seres Humanos
Proteínas Monoméricas de Ligação ao GTP/metabolismo
Poli A/metabolismo
Ligação Proteica
RNA Nucleolar Pequeno/metabolismo
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cleavage And Polyadenylation Specificity Factor); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA, Small Nucleolar); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); 24937-83-5 (Poly A); EC 3.6.1.- (RRAGA protein, human); EC 3.6.5.2 (Monomeric GTP-Binding Proteins)
[Em] Mês de entrada:1711
[Cu] Atualização por classe:171107
[Lr] Data última revisão:
171107
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170916
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1093/nar/gkx651


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[PMID]:28846843
[Au] Autor:Appling FD; Schneider DA; Lucius AL
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry and Molecular Genetics, University of Alabama at Birmingham , Birmingham, Alabama 35294, United States.
[Ti] Título:Multisubunit RNA Polymerase Cleavage Factors Modulate the Kinetics and Energetics of Nucleotide Incorporation: An RNA Polymerase I Case Study.
[So] Source:Biochemistry;56(42):5654-5662, 2017 Oct 24.
[Is] ISSN:1520-4995
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:All cellular RNA polymerases are influenced by protein factors that stimulate RNA polymerase-catalyzed cleavage of the nascent RNA. Despite divergence in amino acid sequence, these so-called "cleavage factors" appear to share a common mechanism of action. Cleavage factors associate with the polymerase through a conserved structural element of the polymerase known as the secondary channel or pore. This mode of association enables the cleavage factor to reach through the secondary channel into the polymerase active site to reorient the active site divalent metal ions. This reorientation converts the polymerase active site into a nuclease active site. Interestingly, eukaryotic RNA polymerases I and III (Pols I and III, respectively) have incorporated their cleavage factors as bona fide subunits known as A12.2 and C11, respectively. Although it is clear that A12.2 and C11 dramatically stimulate the polymerase's cleavage activity, it is not known if or how these subunits affect the polymerization mechanism. In this work we have used transient-state kinetic techniques to characterize a Pol I isoform lacking A12.2. Our data clearly demonstrate that the A12.2 subunit profoundly affects the kinetics and energetics of the elementary steps of Pol I-catalyzed nucleotide incorporation. Given the high degree of conservation between polymerase-cleavage factor interactions, these data indicate that cleavage factor-modulated nucleotide incorporation mechanisms may be common to all cellular RNA polymerases.
[Mh] Termos MeSH primário: Nucleotídeos/química
RNA Polimerase I/química
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/química
Saccharomyces cerevisiae/enzimologia
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Cinética
Nucleotídeos/metabolismo
RNA Polimerase I/metabolismo
RNA Polimerase III/química
RNA Polimerase III/metabolismo
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Nucleotides); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); EC 2.7.7.6 (RNA Polymerase I); EC 2.7.7.6 (RNA Polymerase III)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171027
[Lr] Data última revisão:
171027
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170829
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1021/acs.biochem.7b00370


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[PMID]:28735863
[Au] Autor:Wu B; Xu J; Su S; Liu H; Gan J; Ma J
[Ad] Endereço:State Key Laboratory of Genetic Engineering, Collaborative Innovation Center of Genetics and Development, Department of Biochemistry, Institute of Plant Biology, School of Life Sciences, Fudan University, Shanghai, China. Electronic address: 15110700058@fudan.edu.cn.
[Ti] Título:Structural insights into the specific recognition of DSR by the YTH domain containing protein Mmi1.
[So] Source:Biochem Biophys Res Commun;491(2):310-316, 2017 Sep 16.
[Is] ISSN:1090-2104
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Meiosis is one of the most dramatic differentiation programs accompanied by a striking change in gene expression profiles in fission yeast Schizosaccharomyces pombe. Whereas a number of meiosis-specific transcripts are expressed untimely in mitotic cells, and the entry of meiosis will be blocked as the accumulation of meiosis-specific mRNAs in the mitotic cells. A YTH domain containing protein Mmi1 was identified as a pivotal effector in a post-transcriptional event termed selective elimination of meiosis-specific mRNAs. Mmi1 can recognize and bind a class of meiosis-specific transcripts expressed inappropriately in mitotic cells, which all contain a conservative region called DSR, as a mark to remove them in cooperation with nuclear exosomes. Here we report the 1.6 Å resolution crystal structure of the Mmi1-YTH domain in complex with a high consensus hexanucleotide motif, which is multiple copied in the DSR region. Our structure observations, supported by site-directed mutations of key residues illustrate the mechanism for specific recognition of DSR-RNA by Mmi1. Moreover, different from other YTH domain family proteins, Mmi1-YTH domain has a distinctive RNA-binding properties although it has a similar fold as other ones.
[Mh] Termos MeSH primário: Núcleo Celular/metabolismo
Meiose
RNA Mensageiro/química
Proteínas de Schizosaccharomyces pombe/química
Schizosaccharomyces/química
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Sítios de Ligação
Núcleo Celular/genética
Clonagem Molecular
Sequência Conservada
Cristalografia por Raios X
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Exossomos/metabolismo
Expressão Gênica
Modelos Moleculares
Mutagênese Sítio-Dirigida
Motivos de Nucleotídeos
Ligação Proteica
Conformação Proteica em alfa-Hélice
Conformação Proteica em Folha beta
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
RNA Mensageiro/genética
RNA Mensageiro/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Schizosaccharomyces/genética
Schizosaccharomyces/metabolismo
Proteínas de Schizosaccharomyces pombe/genética
Proteínas de Schizosaccharomyces pombe/metabolismo
Alinhamento de Sequência
Homologia de Sequência de Aminoácidos
Termodinâmica
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Mmi1 protein, S pombe); 0 (RNA, Messenger); 0 (Recombinant Proteins); 0 (Schizosaccharomyces pombe Proteins); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170824
[Lr] Data última revisão:
170824
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170725
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28714992
[Au] Autor:Weill L; Belloc E; Castellazzi CL; Méndez R
[Ad] Endereço:Institute for Research in Biomedicine (IRB Barcelona), The Barcelona Institute of Science and Technology, Barcelona, Spain.
[Ti] Título:Musashi 1 regulates the timing and extent of meiotic mRNA translational activation by promoting the use of specific CPEs.
[So] Source:Nat Struct Mol Biol;24(8):672-681, 2017 Aug.
[Is] ISSN:1545-9985
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The translational reactivation of maternal mRNAs encoding meiotic drivers in vertebrates is accomplished mainly by cytoplasmic polyadenylation. The cytoplasmic polyadenylation elements (CPEs) present in the 3' untranslated regions (3' UTRs) of these transcripts, together with their cognate CPE-binding proteins (CPEBs), define a combinatorial code that determines the timing and extent of translational activation upon meiosis resumption. In addition, the RNA-binding protein Musashi1 (Msi1) regulates polyadenylation of CPE-containing mRNAs by a yet undefined CPEB-dependent or CPEB-independent mechanism. Here we show that Msi1 alone does not support cytoplasmic polyadenylation, but its binding triggers the remodeling of RNA structure, thereby exposing adjacent CPEs and stimulating polyadenylation. In this way, Msi1 directs the preferential use of specific CPEs, which in turn affects the timing and extent of polyadenylation during meiotic progression. Genome-wide analysis of CPEB1- and Msi1-associated mRNAs identified 491 common targets, thus revealing a new layer of CPE-mediated translational control.
[Mh] Termos MeSH primário: Regulação da Expressão Gênica
Meiose
Proteínas do Tecido Nervoso/metabolismo
Poliadenilação
Biossíntese de Proteínas
RNA Mensageiro/metabolismo
Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo
Fatores de Transcrição/metabolismo
Proteínas de Xenopus/metabolismo
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Conformação de Ácido Nucleico
Ligação Proteica
RNA Mensageiro/química
Xenopus laevis
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cpeb1 protein, Xenopus); 0 (Msi-1 protein, Xenopus); 0 (Nerve Tissue Proteins); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (Transcription Factors); 0 (Xenopus Proteins); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170922
[Lr] Data última revisão:
170922
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170718
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/nsmb.3434


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[PMID]:28700922
[Au] Autor:Soria MA; Cervantes SA; Bajakian TH; Siemer AB
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry and Molecular Medicine, Zilkha Neurogenetic Institute, Keck School of Medicine, University of Southern California, Los Angeles, California.
[Ti] Título:The Functional Amyloid Orb2A Binds to Lipid Membranes.
[So] Source:Biophys J;113(1):37-47, 2017 Jul 11.
[Is] ISSN:1542-0086
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Lipid membranes interact with and influence the aggregation of many amyloid-forming proteins. Orb2 is a cytoplasmic polyadenylation element-binding protein homolog in Drosophila melanogaster that forms functional amyloids necessary for long-term memory. One isoform, Orb2A, has a unique N-terminus that has been shown to be important for the formation of amyloid-like aggregates and long-term memory in vivo. Orb2A is also found enriched in the synaptic membrane fraction. Our sequence and hydropathy analysis suggests that it can form an amphipathic helix, which is ideal for lipid membrane interaction. We used circular dichroism and site-directed spin labeling coupled with electron paramagnetic resonance to test the first 88 amino acids of Orb2A for lipid interaction. We show that Orb2A1-88 interacts with anionic lipid membranes using an amphipathic helix at its unique N-terminus. This interaction depends on the charge of the lipid membrane and the degree of membrane curvature. We used transmission electron microscopy and electron paramagnetic resonance to show that the presence of anionic small unilamellar vesicles inhibits amyloid fibril formation by Orb2A. This inhibition by anionic membranes could be a potential mechanism regulating Orb2A amyloid formation in vivo.
[Mh] Termos MeSH primário: Amiloide/metabolismo
Proteínas de Drosophila/metabolismo
Fosfatidilcolinas/química
Fosfatidilgliceróis/química
Fosfatidilserinas/química
Fatores de Transcrição/metabolismo
Lipossomas Unilamelares/química
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Amiloide/química
Animais
Sítios de Ligação
Dicroísmo Circular
Proteínas de Drosophila/química
Proteínas de Drosophila/genética
Drosophila melanogaster
Espectroscopia de Ressonância de Spin Eletrônica
Escherichia coli
Microscopia Eletrônica de Transmissão
Isoformas de Proteínas/química
Isoformas de Proteínas/genética
Isoformas de Proteínas/metabolismo
Estrutura Secundária de Proteína
Propriedades de Superfície
Fatores de Transcrição/química
Fatores de Transcrição/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/química
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Amyloid); 0 (CPEB1 protein, Drosophila); 0 (Drosophila Proteins); 0 (Phosphatidylcholines); 0 (Phosphatidylglycerols); 0 (Phosphatidylserines); 0 (Protein Isoforms); 0 (Transcription Factors); 0 (Unilamellar Liposomes); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); 40290-44-6 (1-palmitoyl-2-oleoylglycero-3-phosphoserine); 81490-05-3 (1-palmitoyl-2-oleoylglycero-3-phosphoglycerol); TE895536Y5 (1-palmitoyl-2-oleoylphosphatidylcholine)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:170825
[Lr] Data última revisão:
170825
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170713
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28665995
[Au] Autor:Chen X; Poorey K; Carver MN; Müller U; Bekiranov S; Auble DT; Brow DA
[Ad] Endereço:Department of Biomolecular Chemistry, University of Wisconsin School of Medicine and Public Health, Madison, Wisconsin, United States of America.
[Ti] Título:Transcriptomes of six mutants in the Sen1 pathway reveal combinatorial control of transcription termination across the Saccharomyces cerevisiae genome.
[So] Source:PLoS Genet;13(6):e1006863, 2017 Jun.
[Is] ISSN:1553-7404
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Transcriptome studies on eukaryotic cells have revealed an unexpected abundance and diversity of noncoding RNAs synthesized by RNA polymerase II (Pol II), some of which influence the expression of protein-coding genes. Yet, much less is known about biogenesis of Pol II non-coding RNA than mRNAs. In the budding yeast Saccharomyces cerevisiae, initiation of non-coding transcripts by Pol II appears to be similar to that of mRNAs, but a distinct pathway is utilized for termination of most non-coding RNAs: the Sen1-dependent or "NNS" pathway. Here, we examine the effect on the S. cerevisiae transcriptome of conditional mutations in the genes encoding six different essential proteins that influence Sen1-dependent termination: Sen1, Nrd1, Nab3, Ssu72, Rpb11, and Hrp1. We observe surprisingly diverse effects on transcript abundance for the different proteins that cannot be explained simply by differing severity of the mutations. Rather, we infer from our results that termination of Pol II transcription of non-coding RNA genes is subject to complex combinatorial control that likely involves proteins beyond those studied here. Furthermore, we identify new targets and functions of Sen1-dependent termination, including a role in repression of meiotic genes in vegetative cells. In combination with other recent whole-genome studies on termination of non-coding RNAs, our results provide promising directions for further investigation.
[Mh] Termos MeSH primário: DNA Helicases/genética
RNA Helicases/genética
RNA Polimerase II/genética
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética
Saccharomyces cerevisiae/genética
Terminação da Transcrição Genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Regulação Fúngica da Expressão Gênica
Genoma Fúngico
Meiose/genética
Proteínas Mutantes/genética
Proteínas Nucleares/genética
Fosfoproteínas Fosfatases/genética
RNA não Traduzido/genética
Proteínas de Ligação a RNA/genética
Transdução de Sinais
Transcriptoma/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (HRP1 protein, S cerevisiae); 0 (Mutant Proteins); 0 (NAB3 protein, S cerevisiae); 0 (NRD1 protein, S cerevisiae); 0 (Nuclear Proteins); 0 (RNA, Untranslated); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (SSU72 protein, S cerevisiae); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); EC 2.7.7.- (RNA Polymerase II); EC 2.7.7.- (RPB11 protein, S cerevisiae); EC 3.1.3.16 (Phosphoprotein Phosphatases); EC 3.6.1.- (SEN1 protein, S cerevisiae); EC 3.6.4.- (DNA Helicases); EC 3.6.4.13 (RNA Helicases)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170808
[Lr] Data última revisão:
170808
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170701
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pgen.1006863


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[PMID]:28525754
[Au] Autor:Gill J; Park Y; McGinnis JP; Perez-Sanchez C; Blanchette M; Si K
[Ad] Endereço:Stowers Institute for Medical Research, 1000E 50(th) Street, Kansas City, MO 64110, USA; Department of Molecular and Integrative Physiology, University of Kansas Medical Center, 3901 Rainbow Boulevard, Kansas City, Kansas 66160, USA.
[Ti] Título:Regulated Intron Removal Integrates Motivational State and Experience.
[So] Source:Cell;169(5):836-848.e15, 2017 May 18.
[Is] ISSN:1097-4172
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Myriad experiences produce transient memory, yet, contingent on the internal state of the organism and the saliency of the experience, only some memories persist over time. How experience and internal state influence the duration of memory at the molecular level remains unknown. A self-assembled aggregated state of Drosophila Orb2A protein is required specifically for long-lasting memory. We report that in the adult fly brain the mRNA encoding Orb2A protein exists in an unspliced non-protein-coding form. The convergence of experience and internal drive transiently increases the spliced protein-coding Orb2A mRNA. A screen identified pasilla, the fly ortholog of mammalian Nova-1/2, as a mediator of Orb2A mRNA processing. A single-nucleotide substitution in the intronic region that reduces Pasilla binding and intron removal selectively impairs long-term memory. We posit that pasilla-mediated processing of unspliced Orb2A mRNA integrates experience and internal state to control Orb2A protein abundance and long-term memory formation.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Drosophila/genética
Proteínas de Drosophila/metabolismo
Drosophila melanogaster/metabolismo
Íntrons
Memória de Longo Prazo
Ribonucleoproteínas/metabolismo
Fatores de Transcrição/genética
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Sequência de Bases
Comportamento Animal
Encéfalo/metabolismo
Condicionamento (Psicologia)
Proteínas de Drosophila/química
Drosophila melanogaster/genética
Aprendizagem
Modelos Animais
Motivação
Mutação
Isoformas de Proteínas/metabolismo
Processamento de RNA
Fatores de Transcrição/química
Fatores de Transcrição/metabolismo
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/química
Fatores de Poliadenilação e Clivagem de mRNA/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (CPEB1 protein, Drosophila); 0 (Drosophila Proteins); 0 (Protein Isoforms); 0 (Ribonucleoproteins); 0 (Transcription Factors); 0 (mRNA Cleavage and Polyadenylation Factors); 0 (pasilla protein, Drosophila)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170727
[Lr] Data última revisão:
170727
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170520
[St] Status:MEDLINE



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