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[PMID]:27206861
[Au] Autor:Chamberland JP; Antonow LT; Dias Santos M; Ritter B
[Ad] Endereço:Boston University School of Medicine, Biochemistry Department, Boston, MA 02118, USA.
[Ti] Título:NECAP2 controls clathrin coat recruitment to early endosomes for fast endocytic recycling.
[So] Source:J Cell Sci;129(13):2625-37, 2016 07 01.
[Is] ISSN:1477-9137
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Endocytic recycling returns receptors to the plasma membrane following internalization and is essential to maintain receptor levels on the cell surface, re-sensitize cells to extracellular ligands and for continued nutrient uptake. Yet, the protein machineries and mechanisms that drive endocytic recycling remain ill-defined. Here, we establish that NECAP2 regulates the endocytic recycling of EGFR and transferrin receptor. Our analysis of the recycling dynamics revealed that NECAP2 functions in the fast recycling pathway that directly returns cargo from early endosomes to the cell surface. In contrast, NECAP2 does not regulate the clathrin-mediated endocytosis of these cargos, the degradation of EGFR or the recycling of transferrin along the slow, Rab11-dependent recycling pathway. We show that protein knockdown of NECAP2 leads to enlarged early endosomes and causes the loss of the clathrin adapter AP-1 from the organelle. Through structure-function analysis, we define the protein-binding interfaces in NECAP2 that are crucial for AP-1 recruitment to early endosomes. Together, our data identify NECAP2 as a pathway-specific regulator of clathrin coat formation on early endosomes for fast endocytic recycling.
[Mh] Termos MeSH primário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/genética
Vesículas Revestidas por Clatrina/metabolismo
Clatrina/metabolismo
Endossomos/metabolismo
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/metabolismo
Membrana Celular/metabolismo
Clatrina/genética
Vesículas Revestidas por Clatrina/genética
Endocitose/genética
Endossomos/genética
Células HeLa
Seres Humanos
Proteínas de Membrana/genética
Proteínas de Membrana/metabolismo
Ligação Proteica
Transporte Proteico
Receptor do Fator de Crescimento Epidérmico/genética
Transferrina/genética
Transferrina/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Adaptor Proteins, Vesicular Transport); 0 (Clathrin); 0 (Membrane Proteins); 0 (NECAP2 protein, human); 0 (Transferrin); EC 2.7.10.1 (EGFR protein, human); EC 2.7.10.1 (Receptor, Epidermal Growth Factor)
[Em] Mês de entrada:1708
[Cu] Atualização por classe:171124
[Lr] Data última revisão:
171124
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:160522
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1242/jcs.173708


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[PMID]:25669742
[Au] Autor:Small SA; Petsko GA
[Ad] Endereço:Taub Institute for Research on Alzheimer's Disease and the Ageing Brain, Departments of Neurology, Radiology, and Psychiatry, Columbia University College of Physicians and Surgeons, New York, New York 10032, USA.
[Ti] Título:Retromer in Alzheimer disease, Parkinson disease and other neurological disorders.
[So] Source:Nat Rev Neurosci;16(3):126-32, 2015 Mar.
[Is] ISSN:1471-0048
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Retromer is a protein assembly that has a central role in endosomal trafficking, and retromer dysfunction has been linked to a growing number of neurological disorders. First linked to Alzheimer disease, retromer dysfunction causes a range of pathophysiological consequences that have been shown to contribute to the core pathological features of the disease. Genetic studies have established that retromer dysfunction is also pathogenically linked to Parkinson disease, although the biological mechanisms that mediate this link are only now being elucidated. Most recently, studies have shown that retromer is a tractable target in drug discovery for these and other disorders of the nervous system.
[Mh] Termos MeSH primário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Doença de Alzheimer/metabolismo
Endossomos/metabolismo
Doença de Parkinson/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Doença de Alzheimer/patologia
Animais
Seres Humanos
Doenças do Sistema Nervoso/metabolismo
Doenças do Sistema Nervoso/patologia
Doença de Parkinson/patologia
Transporte Proteico/fisiologia
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits)
[Em] Mês de entrada:1504
[Cu] Atualização por classe:150220
[Lr] Data última revisão:
150220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:150212
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1038/nrn3896


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PubMed Central Texto completo
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[PMID]:25369937
[Au] Autor:Rosenstein RK; Bezbradica JS; Yu S; Medzhitov R
[Ad] Endereço:Howard Hughes Medical Institute and Department of Immunobiology, Yale University School of Medicine, New Haven, CT 06520.
[Ti] Título:Signaling pathways activated by a protease allergen in basophils.
[So] Source:Proc Natl Acad Sci U S A;111(46):E4963-71, 2014 Nov 18.
[Is] ISSN:1091-6490
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Allergic diseases represent a significant burden in industrialized countries, but why and how the immune system responds to allergens remain largely unknown. Because many clinically significant allergens have proteolytic activity, and many helminths express proteases that are necessary for their life cycles, host mechanisms likely have evolved to detect the proteolytic activity of helminth proteases, which may be incidentally activated by protease allergens. A cysteine protease, papain, is a prototypic protease allergen that can directly activate basophils and mast cells, leading to the production of cytokines, including IL-4, characteristic of the type 2 immune response. The mechanism of papain's immunogenic activity remains unknown. Here we have characterized the cellular response activated by papain in basophils. We find that papain-induced IL-4 production requires calcium flux and activation of PI3K and nuclear factor of activated T cells. Interestingly, papain-induced IL-4 production was dependent on the immunoreceptor tyrosine-based activation motif (ITAM) adaptor protein Fc receptor γ-chain, even though the canonical ITAM signaling was not activated by papain. Collectively, these data characterize the downstream signaling pathway activated by a protease allergen in basophils.
[Mh] Termos MeSH primário: Alérgenos/farmacologia
Basófilos/metabolismo
Interleucina-4/biossíntese
Papaína/farmacologia
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/fisiologia
Animais
Basófilos/efeitos dos fármacos
Basófilos/imunologia
Bloqueadores dos Canais de Cálcio/farmacologia
Canais de Cálcio/fisiologia
Sinalização do Cálcio/efeitos dos fármacos
Sinalização do Cálcio/imunologia
Células Cultivadas
Inibidores de Cisteína Proteinase/farmacologia
Regulação da Expressão Gênica/efeitos dos fármacos
Imunização
Interleucina-13/biossíntese
Interleucina-13/genética
Interleucina-33
Interleucina-4/genética
Interleucinas/farmacologia
Leucina/análogos & derivados
Leucina/farmacologia
Sistema de Sinalização das MAP Quinases/efeitos dos fármacos
Sistema de Sinalização das MAP Quinases/imunologia
Camundongos
Camundongos Endogâmicos BALB C
Camundongos Endogâmicos C57BL
Camundongos Knockout
Fatores de Transcrição NFATC/metabolismo
Papaína/imunologia
Fosfatidilinositol 3-Quinases/metabolismo
Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/fisiologia
Receptores de IgE/genética
Receptores de IgE/fisiologia
Receptores de IgG/genética
Receptores de IgG/fisiologia
Transdução de Sinais/imunologia
Organismos Livres de Patógenos Específicos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, N.I.H., EXTRAMURAL; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Allergens); 0 (Calcium Channel Blockers); 0 (Calcium Channels); 0 (Cysteine Proteinase Inhibitors); 0 (Fcgr1 protein, mouse); 0 (Il33 protein, mouse); 0 (Interleukin-13); 0 (Interleukin-33); 0 (Interleukins); 0 (NFATC Transcription Factors); 0 (Receptors, IgE); 0 (Receptors, IgG); 207137-56-2 (Interleukin-4); EC 2.7.1.- (Phosphatidylinositol 3-Kinases); EC 2.7.11.1 (Proto-Oncogene Proteins c-akt); EC 3.4.22.2 (Papain); GMW67QNF9C (Leucine); R76F7856MV (E 64)
[Em] Mês de entrada:1504
[Cu] Atualização por classe:170220
[Lr] Data última revisão:
170220
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:141106
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1073/pnas.1418959111


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[PMID]:25081591
[Au] Autor:Kasajima I; Ohtsubo N; Sasaki K
[Ad] Endereço:a NARO Institute of Floricultural Science (NIFS) , National Agriculture and Food Research Organization (NARO) , Tsukuba , Japan.
[Ti] Título:Faster, safer, and better DNA purification by ultracentrifugation using GelRed stain and development of mismatch oligo DNA for genome walking.
[So] Source:Biosci Biotechnol Biochem;78(11):1902-5, 2014.
[Is] ISSN:1347-6947
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Purification of plant DNA involves lengthy ultracentrifugation using ethidium bromide. Here, ultracentrifugation method is improved by staining with GelRed. The resulting method is faster, safer and of higher sensitivity. Purified DNA quality was confirmed by treatment with restriction enzymes and isolation of gene promoters. New type of long adaptor with mismatch sequence was also developed for promoter isolation.
[Mh] Termos MeSH primário: Pareamento Incorreto de Bases
Corantes/química
DNA/isolamento & purificação
Genômica/métodos
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/química
Sequência de Bases
Dados de Sequência Molecular
Reação em Cadeia da Polimerase
Fatores de Tempo
Ultracentrifugação
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Coloring Agents); 9007-49-2 (DNA)
[Em] Mês de entrada:1508
[Cu] Atualização por classe:141029
[Lr] Data última revisão:
141029
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:140802
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1080/09168451.2014.940831


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[PMID]:23321636
[Au] Autor:Radhakrishnan K; Baltes J; Creemers JW; Schu P
[Ad] Endereço:Georg-August-University Göttingen, Center for Biochemistry and Moleculare Cell Biology, Biochemie II, Humboldtallee 23, 37073 Göttingen, Germany.
[Ti] Título:Trans-Golgi network morphology and sorting is regulated by prolyl-oligopeptidase-like protein PREPL and the AP-1 complex subunit µ1A.
[So] Source:J Cell Sci;126(Pt 5):1155-63, 2013 Mar 01.
[Is] ISSN:1477-9137
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The AP-1 complex recycles between membranes and the cytoplasm and dissociates from membranes during clathrin-coated-vesicle uncoating, but also independently of vesicular transport. The µ1A N-terminal 70 amino acids are involved in regulating AP-1 recycling. In a yeast two-hybrid library screen we identified the cytoplasmic prolyl-oligopeptidase-like protein PREPL as an interaction partner of this domain. PREPL overexpression leads to reduced AP-1 membrane binding, whereas reduced PREPL expression increases membrane binding and impairs AP-1 recycling. Altered AP-1 membrane binding in PREPL-deficient cells mirrors the membrane binding of the mutant AP-1* complex, which is not able to bind PREPL. Colocalisation of PREPL with residual membrane-bound AP-1 can be demonstrated. Patient cell lines deficient in PREPL have an expanded trans-Golgi network, which could be rescued by PREPL expression. These data demonstrate PREPL as an AP-1 effector that takes part in the regulation of AP-1 membrane binding. PREPL is highly expressed in brain and at lower levels in muscle and kidney. Its deficiency causes hypotonia and growth hormone hyposecretion, supporting essential PREPL functions in AP-1-dependent secretory pathways.
[Mh] Termos MeSH primário: Serina Endopeptidases/metabolismo
Fator de Transcrição AP-1/metabolismo
Rede trans-Golgi/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Animais
Encéfalo/metabolismo
Linhagem Celular
Clatrina/metabolismo
Seres Humanos
Imunoprecipitação
Rim/metabolismo
Camundongos
Músculos/metabolismo
Ligação Proteica
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Clathrin); 0 (Transcription Factor AP-1); EC 3.4.21.- (Serine Endopeptidases); EC 3.4.21.26 (prolyl oligopeptidase)
[Em] Mês de entrada:1310
[Cu] Atualização por classe:130426
[Lr] Data última revisão:
130426
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:130117
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1242/jcs.116079


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[PMID]:23053975
[Au] Autor:Niu YS; Wang MX; Liang S; Zhou F; Miao YG
[Ad] Endereço:Key Laboratory of Animal Virology of Ministry of Agriculture, College of Animal Sciences, Zhejiang University, Hangzhou, 310058, People's Republic of China.
[Ti] Título:Expression and localization of silkworm adaptor protein complex-1 subunits, which were down-regulated post baculovirus infection.
[So] Source:Mol Biol Rep;39(12):10775-83, 2012 Dec.
[Is] ISSN:1573-4978
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Adaptor protein complexes (APs) function as vesicle coat components in different membrane traffic pathways. In this study the subunits of adaptor protein complex-1 (AP-1) of silkworm Bombyx mori were molecularly characterized. All coding genes for the four subunits were cloned and sequenced. Phylogenic tree for each adaptin was constructed and all subunits were found to be conserved in respective group among organisms. The mRNA expression pattern for each adaptin was similar among tissues. Alternative splicing event was observed in genes encoding both the heavy chain gamma and beta adaptin and the light chain subunit, which could generate other possible adaptin forms. GFP-tagged fusion proteins indicated that AP-1 located in the peripheral plasma area. Furthermore, the BmNPV infection in B. mori cells had differentiated effect on the expression level of AP-1 subunits.
[Mh] Termos MeSH primário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/genética
Baculoviridae/fisiologia
Bombyx/genética
Bombyx/virologia
Regulação para Baixo
Viroses/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Animais
Sequência de Bases
Linhagem Celular
Clonagem Molecular
Regulação para Baixo/genética
Perfilação da Expressão Gênica
Proteínas de Fluorescência Verde/metabolismo
Dados de Sequência Molecular
Filogenia
Isoformas de Proteínas/genética
Isoformas de Proteínas/metabolismo
Transporte Proteico
RNA Mensageiro/genética
RNA Mensageiro/metabolismo
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Protein Isoforms); 0 (RNA, Messenger); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 147336-22-9 (Green Fluorescent Proteins)
[Em] Mês de entrada:1304
[Cu] Atualização por classe:171030
[Lr] Data última revisão:
171030
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:121012
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1007/s11033-012-1971-7


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PubMed Central Texto completo
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[PMID]:22022230
[Au] Autor:Hirst J; Barlow LD; Francisco GC; Sahlender DA; Seaman MN; Dacks JB; Robinson MS
[Ad] Endereço:University of Cambridge, Cambridge Institute for Medical Research, Cambridge, UK.
[Ti] Título:The fifth adaptor protein complex.
[So] Source:PLoS Biol;9(10):e1001170, 2011 Oct.
[Is] ISSN:1545-7885
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Adaptor protein (AP) complexes sort cargo into vesicles for transport from one membrane compartment of the cell to another. Four distinct AP complexes have been identified, which are present in most eukaryotes. We report the existence of a fifth AP complex, AP-5. Tagged AP-5 localises to a late endosomal compartment in HeLa cells. AP-5 does not associate with clathrin and is insensitive to brefeldin A. Knocking down AP-5 subunits interferes with the trafficking of the cation-independent mannose 6-phosphate receptor and causes the cell to form swollen endosomal structures with emanating tubules. AP-5 subunits can be found in all five eukaryotic supergroups, but they have been co-ordinately lost in many organisms. Concatenated phylogenetic analysis provides robust resolution, for the first time, into the evolutionary order of emergence of the adaptor subunit families, showing AP-3 as the basal complex, followed by AP-5, AP-4, and AP-1 and AP-2. Thus, AP-5 is an evolutionarily ancient complex, which is involved in endosomal sorting, and which has links with hereditary spastic paraplegia.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/genética
Proteínas Reguladoras de Apoptose/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/genética
Proteínas Adaptadoras de Transporte Vesicular/fisiologia
Proteínas Reguladoras de Apoptose/fisiologia
Clatrina/metabolismo
Endocitose/fisiologia
Endossomos/metabolismo
Células HeLa
Seres Humanos
Filogenia
Estrutura Quaternária de Proteína
Transporte Proteico/genética
Homologia de Sequência
Paraplegia Espástica Hereditária/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (AP5B1 protein, human); 0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Adaptor Proteins, Vesicular Transport); 0 (Apoptosis Regulatory Proteins); 0 (Clathrin); 0 (MUDENG protein, human)
[Em] Mês de entrada:1202
[Cu] Atualização por classe:170922
[Lr] Data última revisão:
170922
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:111025
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1371/journal.pbio.1001170


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[PMID]:21810154
[Au] Autor:Paolini L; Radeghieri A; Civini S; Caimi L; Ricotta D
[Ad] Endereço:Department of Biomedical Sciences and Biotechnologies, Faculty of Medicine, University of Brescia, Viale Europa 11, 25123 Brescia, Italy.
[Ti] Título:The epsilon hinge-ear region regulates membrane localization of the AP-4 complex.
[So] Source:Traffic;12(11):1604-19, 2011 Nov.
[Is] ISSN:1600-0854
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Adaptor protein (AP) complexes are key factors for the spatial and temporal regulation of intracellular trafficking events. Four complexes (AP-1, -2, -3, -4) are known, among which AP-4 is only poorly characterized. Recent work suggests a role for AP-4 in the intracellular trafficking of the ß-amyloid precursor protein and molecular genetics showed that the loss of functional AP-4 is associated with congenital neuronal disorders of severe cognitive dysfunction. To unravel the molecular mechanisms controlling AP-4 functions, we established the intracellular expression of recombinant AP-4 complex. This approach combined with the analysis of mutant complexes allowed us to discover that the epsilon adaptin hinge-ear region has a function in membrane recruitment of AP-4. We further show that this process is phosphorylation dependent and involves PP2A-like protein phosphatases and a staurosporine-sensitive kinase. Deletion of the residues 839-871 in the carboxy-terminal region of the hinge of epsilon adaptin abrogated the membrane/cytosol recycling of AP-4. As targets of phosphorylation, we identified three serine residues: S847, S868 and S871. We conclude that the terminal hinge region and the appendage of the AP-4 epsilon subunit are involved in membrane association in a process that is controlled by phosphorylation and dephosphorylation events.
[Mh] Termos MeSH primário: Complexo 4 de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Proteínas de Membrana/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Complexo 4 de Proteínas Adaptadoras/genética
Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/genética
Membrana Celular/genética
Membrana Celular/metabolismo
Citosol/metabolismo
Células HeLa
Seres Humanos
Proteínas de Membrana/genética
Fosforilação
Proteína Fosfatase 2/metabolismo
Transporte Proteico
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Serina/metabolismo
Células Tumorais Cultivadas
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; RESEARCH SUPPORT, NON-U.S. GOV'T
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex 4); 0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Membrane Proteins); 0 (Recombinant Proteins); 452VLY9402 (Serine); EC 3.1.3.16 (Protein Phosphatase 2)
[Em] Mês de entrada:1204
[Cu] Atualização por classe:131121
[Lr] Data última revisão:
131121
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:110804
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1111/j.1600-0854.2011.01262.x


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[PMID]:20476805
[Au] Autor:Rivero MR; Kulakova L; Touz MC
[Ad] Endereço:Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra, INIMEC-CONICET, Friuli 2434, Córdoba, Argentina.
[Ti] Título:Long double-stranded RNA produces specific gene downregulation in Giardia lamblia.
[So] Source:J Parasitol;96(4):815-9, 2010 Aug.
[Is] ISSN:1937-2345
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In many eukaryotes, the introduction of double-stranded RNA (dsRNA) into cells triggers the degradation of mRNAs through a post-transcriptional gene-silencing mechanism called RNA interference or RNAi. In the present study, we found that endogenous long-dsRNA was substantially more effective at producing interference than endogenous, or exogenous, short-dsRNA expression in Giardia lamblia . The effects of this interference were not evident in the highly expressed protein tubulin or the stage-specific cyst wall protein 2. However, long-dsRNA caused potent and specific interference in the medium subunits of adaptins, the RNA-dependent RNA polymerase, and the exogenous green fluorescence protein. Our results suggest that the ability of dsRNA antisense to inhibit the expression of these specific types of proteins is indicative of a gene-specific mechanism.
[Mh] Termos MeSH primário: Regulação para Baixo/genética
Giardia lamblia/genética
Proteínas de Protozoários/metabolismo
Interferência de RNA/fisiologia
RNA de Cadeia Dupla/fisiologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/genética
Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Técnica Direta de Fluorescência para Anticorpo
Técnica Indireta de Fluorescência para Anticorpo
Regulação da Expressão Gênica/genética
Giardia lamblia/metabolismo
Proteínas de Fluorescência Verde/metabolismo
Proteínas de Choque Térmico/genética
Proteínas de Choque Térmico/metabolismo
Microscopia Confocal
Proteínas de Protozoários/genética
RNA Replicase/genética
RNA Replicase/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
RNA Interferente Pequeno/genética
RNA Interferente Pequeno/metabolismo
Tubulina (Proteína)/genética
Tubulina (Proteína)/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (Heat-Shock Proteins); 0 (Protozoan Proteins); 0 (RNA, Double-Stranded); 0 (RNA, Messenger); 0 (RNA, Small Interfering); 0 (Tubulin); 0 (molecular chaperone GRP78); 147336-22-9 (Green Fluorescent Proteins); EC 2.7.7.48 (RNA Replicase)
[Em] Mês de entrada:1009
[Cu] Atualização por classe:161122
[Lr] Data última revisão:
161122
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:100519
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1645/GE-2406.1


  10 / 20 MEDLINE  
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[PMID]:20097202
[Au] Autor:Wang KC; Patel CA; Wang J; Wang J; Wang X; Luo PP; Zhong P
[Ad] Endereço:Abmaxis Inc., USA. kevin_wang@merck.com
[Ti] Título:Yeast surface display of antibodies via the heterodimeric interaction of two coiled-coil adapters.
[So] Source:J Immunol Methods;354(1-2):11-9, 2010 Mar 31.
[Is] ISSN:1872-7905
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:A novel adapter-directed yeast display system with modular features was developed. This display system consists of two modules, a display vector and a helper vector, and is capable of displaying proteins of interest on the surface of Saccharomyces cerevisiae through the interaction of two small adapters that are expressed from the display and helper vectors. In this report, an anti-VEGF scFv antibody gene was cloned into the display vector and introduced alone into yeast S. cerevisiae cells. This led to the expression and secretion of a scFv antibody that was fused in-frame with the coiled-coil adapter GR1. For display purposes, a helper vector was constructed to express the second coiled-coil adapter GR2 that was fused with the outer wall protein Cwp2, and this was genetically integrated into the yeast genome. Co-expression of the scFv-GR1 and GR2-Cwp2 fusions in the yeast cells resulted in the functional display of anti-VEGF scFv antibodies on the yeast cell surfaces through pairwise interaction between the GR1 and GR2 adapters. Visualization of the co-localization of GR1 and GR2 on the cell surfaces confirmed the adapter-directed display mechanism. When the adapter-directed phage and yeast display modules are combined, it is possible to expand the adapter-directed display to a novel cross-species display that can shuttle between phage and yeast systems.
[Mh] Termos MeSH primário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Anticorpos de Cadeia Única/metabolismo
Técnicas do Sistema de Duplo-Híbrido
Fator A de Crescimento do Endotélio Vascular/imunologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Subunidades do Complexo de Proteínas Adaptadoras/genética
Sequência de Aminoácidos
Clonagem Molecular
Citometria de Fluxo
Regulação Fúngica da Expressão Gênica
Glicoproteínas de Membrana/genética
Glicoproteínas de Membrana/metabolismo
Microscopia de Fluorescência
Dados de Sequência Molecular
Multimerização Proteica
Proteínas Recombinantes de Fusão/metabolismo
Saccharomyces cerevisiae/genética
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/genética
Proteínas de Saccharomyces cerevisiae/metabolismo
Anticorpos de Cadeia Única/química
Anticorpos de Cadeia Única/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Adaptor Protein Complex Subunits); 0 (CWP2 protein, S cerevisiae); 0 (Membrane Glycoproteins); 0 (Recombinant Fusion Proteins); 0 (Saccharomyces cerevisiae Proteins); 0 (Single-Chain Antibodies); 0 (Vascular Endothelial Growth Factor A)
[Em] Mês de entrada:1004
[Cu] Atualização por classe:100323
[Lr] Data última revisão:
100323
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:100126
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1016/j.jim.2010.01.006



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