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[PMID]:29414693
[Au] Autor:Andreev DE; Dmitriev SE; Loughran G; Terenin IM; Baranov PV; Shatsky IN
[Ad] Endereço:Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Moscow, Russia. Electronic address: cycloheximide@yandex.ru.
[Ti] Título:Translation control of mRNAs encoding mammalian translation initiation factors.
[So] Source:Gene;651:174-182, 2018 Apr 20.
[Is] ISSN:1879-0038
[Cp] País de publicação:Netherlands
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Eukaryotic cells evolved highly complex and accurate protein synthesis machinery that is finely tuned by various signaling pathways. Dysregulation of translation is a hallmark of many diseases, including cancer, and thus pharmacological approaches to modulate translation become very promising. While there has been much progress in our understanding of mammalian mRNA-specific translation control, surprisingly, relatively little is known about whether and how the protein components of the translation machinery shape translation of their own mRNAs. Here we analyze mammalian mRNAs encoding components of the translation initiation machinery for potential regulatory features such as 5'TOP motifs, TISU motifs, poor start codon nucleotide context and upstream open reading frames.
[Mh] Termos MeSH primário: Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Regulação da Expressão Gênica
RNA Mensageiro/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Regiões 5' não Traduzidas
Animais
Seres Humanos
Mamíferos
Biossíntese de Proteínas
Sequência de Oligopirimidina na Região 5' Terminal do RNA
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (5' Untranslated Regions); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (RNA, Messenger)
[Em] Mês de entrada:1803
[Cu] Atualização por classe:180309
[Lr] Data última revisão:
180309
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:180208
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:29227074
[Au] Autor:Minchenko OH; Tsymbal DO; Minchenko DO; Riabovol OO; Ratushna OO; Karbovskyi LL
[Ti] Título:Hypoxic regulation of the expression of cell proliferation related genes in U87 glioma cells upon inhibition of ire1 signaling enzyme
[So] Source:Ukr Biochem J;88(1):11-21, 2016 Ja-Feb.
[Is] ISSN:2409-4943
[Cp] País de publicação:Ukraine
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:We have studied the effect of inhibition of IRE1 (inositol requiring enzyme 1), which is a central mediator of endoplasmic reticulum stress and a controller of cell proliferation and tumor growth, on hypoxic regulation of the expression of different proliferation related genes in U87 glioma cells. It was shown that hypoxia leads to up-regulation of the expression of IL13RA2, CD24, ING1, ING2, ENDOG, and POLG genes and to down-regulation ­ of KRT18, TRAPPC3, TSFM, and MTIF2 genes at the mRNA level in control glioma cells. Changes for ING1 and CD24 genes were more significant. At the same time, inhibition of IRE1 modifies the effect of hypoxia on the expression of all studied genes. In particular, it increases sensitivity to hypoxia of the expression of IL13RA2, TRAPPC3, ENDOG, and PLOG genes and suppresses the effect of hypoxia on the expression of ING1 gene. Additionally, it eliminates hypoxic regulation of KRT18, CD24, ING2, TSFM, and MTIF2 genes expressions and introduces sensitivity to hypoxia of the expression of BET1 gene in glioma cells. The present study demonstrates that hypoxia, which often contributes to tumor growth, affects the expression of almost all studied genes. Additionally, inhibition of IRE1 can both enhance and suppress the hypoxic regulation of these gene expressions in a gene specific manner and thus possibly contributes to slower glioma growth, but several aspects of this regulation must be further clarified.
[Mh] Termos MeSH primário: Estresse do Retículo Endoplasmático/genética
Endorribonucleases/genética
Regulação Neoplásica da Expressão Gênica
Neuroglia/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/genética
RNA Mensageiro/genética
Transdução de Sinais/genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Antígeno CD24/genética
Antígeno CD24/metabolismo
Hipóxia Celular
Linhagem Celular Tumoral
Proliferação Celular
DNA Polimerase gama/genética
DNA Polimerase gama/metabolismo
Endodesoxirribonucleases/genética
Endodesoxirribonucleases/metabolismo
Endorribonucleases/antagonistas & inibidores
Endorribonucleases/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Proteínas de Homeodomínio/genética
Proteínas de Homeodomínio/metabolismo
Seres Humanos
Proteína 1 Inibidora do Crescimento/genética
Proteína 1 Inibidora do Crescimento/metabolismo
Subunidade alfa2 de Receptor de Interleucina-13/genética
Subunidade alfa2 de Receptor de Interleucina-13/metabolismo
Queratina-18/genética
Queratina-18/metabolismo
Proteínas Mitocondriais/genética
Proteínas Mitocondriais/metabolismo
Neuroglia/patologia
Fatores de Alongamento de Peptídeos/genética
Fatores de Alongamento de Peptídeos/metabolismo
Proteínas Serina-Treonina Quinases/antagonistas & inibidores
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
Proteínas Qc-SNARE/genética
Proteínas Qc-SNARE/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
Receptores Citoplasmáticos e Nucleares/genética
Receptores Citoplasmáticos e Nucleares/metabolismo
Proteínas Supressoras de Tumor/genética
Proteínas Supressoras de Tumor/metabolismo
Proteínas de Transporte Vesicular/genética
Proteínas de Transporte Vesicular/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (BET1L protein, human); 0 (CD24 Antigen); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (Homeodomain Proteins); 0 (ING1 protein, human); 0 (ING2 protein, human); 0 (Inhibitor of Growth Protein 1); 0 (Interleukin-13 Receptor alpha2 Subunit); 0 (KRT18 protein, human); 0 (Keratin-18); 0 (MTIF2 protein, human); 0 (Mitochondrial Proteins); 0 (Peptide Elongation Factors); 0 (Qc-SNARE Proteins); 0 (RNA, Messenger); 0 (Receptors, Cytoplasmic and Nuclear); 0 (TRAPPC3 protein, human); 0 (TSFM protein, human); 0 (Tumor Suppressor Proteins); 0 (Vesicular Transport Proteins); EC 2.7.11.1 (ERN1 protein, human); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.7.7 (DNA Polymerase gamma); EC 2.7.7.7 (POLG protein, human); EC 3.1.- (Endodeoxyribonucleases); EC 3.1.- (Endoribonucleases); EC 3.1.21.- (endonuclease G)
[Em] Mês de entrada:1801
[Cu] Atualização por classe:180116
[Lr] Data última revisão:
180116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:171212
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.15407/ubj88.01.011


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[PMID]:28940716
[Au] Autor:Dong SM; Cui JH; Zhang W; Zhang XW; Kou TC; Cai QC; Xu S; You S; Yu DS; Ding L; Lai JH; Li M; Luo KJ
[Ad] Endereço:Key Laboratory for Animal Genetic Diversity and Evolution of High Education in Yunnan Province, School of Life Sciences, Yunnan University, Kunming, P.R. China.
[Ti] Título:Inhibition of translation initiation factor eIF4A is required for apoptosis mediated by Microplitis bicoloratus bracovirus.
[So] Source:Arch Insect Biochem Physiol;96(3), 2017 Nov.
[Is] ISSN:1520-6327
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Apoptotic hemocytes induced by Microplitis bicoloratus parasitism have been reported, and M. bicoloratus bracovirus (MbBV) is known to be the apoptosis inducer. However, the mechanism how MbBV regulates apoptosis remains unclear. eIF4A, one of translation initiation factors, was found from a Spodoptera litura transcriptome, the expression of which in the parasitized hemocytes of S. litura was inhibited in RT-qPCR analysis. The western blot also illustrated eIF4A at 6-day post-parasitization was inhibited in hemocytes. For testing interaction of MbBV-eIF4A-apoptosis, a cDNA clone encoding 1,266 bp of eIF4A was obtained from S. litura hemocytes and sequenced. Then, a 48 kDa V5-fusion protein of the eIF4A was detected by using the anti-V5 antibody at 72-h post-transfection in the High Five cells, which is located in the cell cytoplasm. In vitro, overexpression of eIF4A rescued the apoptotic High Five cells induced by MbBV. Conversely, in vivo, loss of eIF4A proteins by dsRNA feeding increased apoptosis of hemocytes. Furthermore, RNAi and parasitism significantly increased apoptosis of hemocytes in S. litura. These findings suggested that MbBV inhibited the expression of eIF4A, which was required for apoptosis mediated by MbBV. This study will contribute to biological pest control and enhance our understanding of molecular mechanisms underlying polydnavirus-parasitoid-host interaction.
[Mh] Termos MeSH primário: Apoptose/fisiologia
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Hemócitos/metabolismo
Vírus dos Insetos/fisiologia
Mariposas/virologia
[Mh] Termos MeSH secundário: Sequência de Aminoácidos
Animais
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Regulação da Expressão Gênica
Interações Hospedeiro-Patógeno
Proteínas de Insetos/genética
Proteínas de Insetos/metabolismo
Mariposas/metabolismo
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (Insect Proteins)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171030
[Lr] Data última revisão:
171030
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170924
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1002/arch.21423


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[PMID]:28918902
[Au] Autor:Morita M; Prudent J; Basu K; Goyon V; Katsumura S; Hulea L; Pearl D; Siddiqui N; Strack S; McGuirk S; St-Pierre J; Larsson O; Topisirovic I; Vali H; McBride HM; Bergeron JJ; Sonenberg N
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry and Goodman Cancer Research Centre, McGill University, Montreal, QC H3A1A3, Canada; Department of Molecular Medicine and Barshop Institute for Longevity and Aging Studies, University of Texas Health Science Center at San Antonio, San Antonio, TX 78229, USA. Electronic addr
[Ti] Título:mTOR Controls Mitochondrial Dynamics and Cell Survival via MTFP1.
[So] Source:Mol Cell;67(6):922-935.e5, 2017 Sep 21.
[Is] ISSN:1097-4164
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:The mechanisms that link environmental and intracellular stimuli to mitochondrial functions, including fission/fusion, ATP production, metabolite biogenesis, and apoptosis, are not well understood. Here, we demonstrate that the nutrient-sensing mechanistic/mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) stimulates translation of mitochondrial fission process 1 (MTFP1) to control mitochondrial fission and apoptosis. Expression of MTFP1 is coupled to pro-fission phosphorylation and mitochondrial recruitment of the fission GTPase dynamin-related protein 1 (DRP1). Potent active-site mTOR inhibitors engender mitochondrial hyperfusion due to the diminished translation of MTFP1, which is mediated by translation initiation factor 4E (eIF4E)-binding proteins (4E-BPs). Uncoupling MTFP1 levels from the mTORC1/4E-BP pathway upon mTOR inhibition blocks the hyperfusion response and leads to apoptosis by converting mTOR inhibitor action from cytostatic to cytotoxic. These data provide direct evidence for cell survival upon mTOR inhibition through mitochondrial hyperfusion employing MTFP1 as a critical effector of mTORC1 to govern cell fate decisions.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Membrana/metabolismo
Mitocôndrias/enzimologia
Dinâmica Mitocondrial
Serina-Treonina Quinases TOR/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Apoptose
Sistemas CRISPR-Cas
Proteínas de Transporte/genética
Proteínas de Transporte/metabolismo
Linhagem Celular Tumoral
Sobrevivência Celular
Dinaminas/genética
Dinaminas/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Seres Humanos
Alvo Mecanístico do Complexo 1 de Rapamicina
Proteínas de Membrana/genética
Mitocôndrias/efeitos dos fármacos
Mitocôndrias/ultraestrutura
Dinâmica Mitocondrial/efeitos dos fármacos
Complexos Multiproteicos/genética
Complexos Multiproteicos/metabolismo
Fosfoproteínas/genética
Fosfoproteínas/metabolismo
Fosforilação
Inibidores de Proteínas Quinases/farmacologia
Interferência de RNA
Transdução de Sinais
Serina-Treonina Quinases TOR/antagonistas & inibidores
Serina-Treonina Quinases TOR/genética
Transfecção
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; VIDEO-AUDIO MEDIA
[Nm] Nome de substância:
0 (Carrier Proteins); 0 (Eif4ebp1 protein, mouse); 0 (Eif4ebp2 protein, mouse); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (MTFP1 protein, mouse); 0 (Membrane Proteins); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (Phosphoproteins); 0 (Protein Kinase Inhibitors); EC 2.7.1.1 (TOR Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.1.1 (mTOR protein, mouse); EC 2.7.11.1 (Mechanistic Target of Rapamycin Complex 1); EC 3.6.5.5 (Dnm1l protein, mouse); EC 3.6.5.5 (Dynamins)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170919
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28841037
[Au] Autor:Lineham E; Spencer J; Morley SJ
[Ad] Endereço:Department of Biochemistry, School of Life Sciences, University of Sussex, Brighton, BN1 9QG, UK.
[Ti] Título:Dual abrogation of MNK and mTOR: a novel therapeutic approach for the treatment of aggressive cancers.
[So] Source:Future Med Chem;9(13):1539-1555, 2017 Sep.
[Is] ISSN:1756-8927
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Targeting the translational machinery has emerged as a promising therapeutic option for cancer treatment. Cancer cells require elevated protein synthesis and exhibit augmented activity to meet the increased metabolic demand. Eukaryotic translation initiation factor 4E is necessary for mRNA translation, its availability and phosphorylation are regulated by the PI3K/AKT/mTOR and MNK1/2 pathways. The phosphorylated form of eIF4E drives the expression of oncogenic proteins including those involved in metastasis. In this article, we will review the role of eIF4E in cancer, its regulation and discuss the benefit of dual inhibition of upstream pathways. The discernible interplay between the MNK and mTOR signaling pathways provides a novel therapeutic opportunity to target aggressive migratory cancers through the development of hybrid molecules.
[Mh] Termos MeSH primário: Neoplasias/tratamento farmacológico
Inibidores de Proteínas Quinases/uso terapêutico
Proteínas Serina-Treonina Quinases/metabolismo
Serina-Treonina Quinases TOR/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Sobrevivência Celular/efeitos dos fármacos
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Seres Humanos
Neoplasias/patologia
Fosfatidilinositol 3-Quinases/metabolismo
Inibidores de Proteínas Quinases/química
Inibidores de Proteínas Quinases/toxicidade
Proteínas Serina-Treonina Quinases/antagonistas & inibidores
Transdução de Sinais/efeitos dos fármacos
Serina-Treonina Quinases TOR/antagonistas & inibidores
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE; REVIEW
[Nm] Nome de substância:
0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (Protein Kinase Inhibitors); EC 2.7.1.- (Phosphatidylinositol 3-Kinases); EC 2.7.1.1 (MTOR protein, human); EC 2.7.1.1 (TOR Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.11.1 (Protein-Serine-Threonine Kinases)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171031
[Lr] Data última revisão:
171031
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170826
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.4155/fmc-2017-0062


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[PMID]:28781232
[Au] Autor:Elkayam E; Faehnle CR; Morales M; Sun J; Li H; Joshua-Tor L
[Ad] Endereço:Keck Structural Biology Laboratory, Howard Hughes Medical Institute, Cold Spring Harbor Laboratory, Cold Spring Harbor, NY 11724, USA.
[Ti] Título:Multivalent Recruitment of Human Argonaute by GW182.
[So] Source:Mol Cell;67(4):646-658.e3, 2017 Aug 17.
[Is] ISSN:1097-4164
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:In miRNA-mediated gene silencing, the physical interaction between human Argonaute (hAgo) and GW182 (hGW182) is essential for facilitating the downstream silencing of the targeted mRNA. GW182 can interact with hAgo via three of the GW/WG repeats in its Argonaute-binding domain: motif-1, motif-2, and the hook motif. The structure of hAgo1 in complex with the hook motif of hGW182 reveals a "gate"-like interaction that is critical for GW182 docking into one of hAgo1's tryptophan-binding pockets. We show that hAgo1 and hAgo2 have a single GW182-binding site and that miRNA binding increases hAgo's affinity to GW182. With target binding occurring rapidly, this ensures that only mature RISC would be recruited for silencing. Finally, we show that hGW182 can recruit up to three copies of hAgo via its three GW motifs. This may explain the observed cooperativity in miRNA-mediated gene silencing.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas Argonauta/metabolismo
Autoantígenos/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Inativação Gênica
MicroRNAs/metabolismo
RNA Guia/metabolismo
Proteínas de Ligação a RNA/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Animais
Proteínas Argonauta/química
Proteínas Argonauta/genética
Autoantígenos/química
Autoantígenos/genética
Sítios de Ligação
Ligação Competitiva
Cristalografia por Raios X
Fatores de Iniciação em Eucariotos/química
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Seres Humanos
MicroRNAs/química
MicroRNAs/genética
Simulação de Acoplamento Molecular
Mutação
Conformação de Ácido Nucleico
Ligação Proteica
Conformação Proteica
Domínios e Motivos de Interação entre Proteínas
RNA Guia/química
RNA Guia/genética
Proteínas de Ligação a RNA/química
Proteínas de Ligação a RNA/genética
Células Sf9
Relação Estrutura-Atividade
Transfecção
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Argonaute Proteins); 0 (Autoantigens); 0 (EIF2C1 protein, human); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (MicroRNAs); 0 (RNA, Guide); 0 (RNA-Binding Proteins); 0 (autoantigen GW182, human)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170925
[Lr] Data última revisão:
170925
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170808
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28755480
[Au] Autor:Galan A; Lozano G; Piñeiro D; Martinez-Salas E
[Ad] Endereço:Centro de Biologia Molecular Severo Ochoa, Consejo Superior de Investigaciones Cientificas, Universidad Autonoma de Madrid, Spain.
[Ti] Título:G3BP1 interacts directly with the FMDV IRES and negatively regulates translation.
[So] Source:FEBS J;284(19):3202-3217, 2017 Oct.
[Is] ISSN:1742-4658
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:RNA-protein interactions play a pivotal role in the function of picornavirus internal ribosome entry site (IRES) elements. Here we analysed the impact of Ras GTPase SH3 domain binding protein 1 (G3BP1) in the IRES activity of foot-and-mouth disease virus (FMDV). We found that G3BP1 interacts directly with three distinct sequences of the IRES element using RNA electrophoretic mobility-shift assays. Analysis of the interaction with domain 5 indicated that the G3BP1 binding-site is placed at the single-stranded region although it allows large sequence heterogeneity and the hairpin located upstream of this region enhances retarded complex formation. In addition, G3BP1 interacts directly with the polypyrimidine tract-binding protein and the translation initiation factor 4B (eIF4B) through the C-terminal region. Moreover, G3BP1 is cleaved during FMDV infection yielding two fragments, Ct-G3BP1 and Nt-G3BP1. Both fragments inhibit cap- and IRES-dependent translation, but the Ct-G3BP1 fragment shows a stronger effect on IRES-dependent translation. Assembly of complexes with G3BP1 results in a significantly reduced local flexibility of the IRES element, consistent with the negative effect of this protein. Our results highlight the IRES-binding capacity of G3BP1 and illustrate its function as a translation inhibitor.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Transporte/química
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Vírus da Febre Aftosa/química
Sítios Internos de Entrada Ribossomal
Biossíntese de Proteínas
RNA Viral/química
[Mh] Termos MeSH secundário: Sítios de Ligação
Proteínas de Transporte/genética
Proteínas de Transporte/metabolismo
Clonagem Molecular
DNA Helicases
Escherichia coli/genética
Escherichia coli/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/química
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Vírus da Febre Aftosa/genética
Vírus da Febre Aftosa/metabolismo
Expressão Gênica
Células HEK293
Seres Humanos
Cinética
Conformação de Ácido Nucleico
Proteínas de Ligação a Poli-ADP-Ribose
Ligação Proteica
RNA Helicases
Proteínas com Motivo de Reconhecimento de RNA
RNA Viral/genética
RNA Viral/metabolismo
Proteínas Recombinantes/química
Proteínas Recombinantes/genética
Proteínas Recombinantes/metabolismo
Ribossomos/genética
Ribossomos/metabolismo
Técnica de Seleção de Aptâmeros
Alinhamento de Sequência
Homologia de Sequência do Ácido Nucleico
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Carrier Proteins); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (Internal Ribosome Entry Sites); 0 (Poly-ADP-Ribose Binding Proteins); 0 (RNA Recognition Motif Proteins); 0 (RNA, Viral); 0 (Recombinant Proteins); 0 (eIF-4B); EC 3.6.4.- (DNA Helicases); EC 3.6.4.12 (G3BP1 protein, human); EC 3.6.4.13 (RNA Helicases)
[Em] Mês de entrada:1710
[Cu] Atualização por classe:171116
[Lr] Data última revisão:
171116
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170730
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1111/febs.14184


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[PMID]:28732596
[Au] Autor:Weisser M; Schäfer T; Leibundgut M; Böhringer D; Aylett CHS; Ban N
[Ad] Endereço:Department of Biology, Institute of Molecular Biology and Biophysics, Otto-Stern-Weg 5, ETH Zurich, CH-8093 Zurich, Switzerland.
[Ti] Título:Structural and Functional Insights into Human Re-initiation Complexes.
[So] Source:Mol Cell;67(3):447-456.e7, 2017 Aug 03.
[Is] ISSN:1097-4164
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:After having translated short upstream open reading frames, ribosomes can re-initiate translation on the same mRNA. This process, referred to as re-initiation, controls the translation of a large fraction of mammalian cellular mRNAs, many of which are important in cancer. Key ribosomal binding proteins involved in re-initiation are the eukaryotic translation initiation factor 2D (eIF2D) or the homologous complex of MCT-1/DENR. We determined the structures of these factors bound to the human 40S ribosomal subunit in complex with initiator tRNA positioned on an mRNA start codon in the P-site using a combination of cryoelectron microscopy and X-ray crystallography. The structures, supported by biochemical experiments, reveal how eIF2D emulates the function of several canonical translation initiation factors by using three independent, flexibly connected RNA binding domains to simultaneously monitor codon-anticodon interactions in the ribosomal P-site and position the initiator tRNA.
[Mh] Termos MeSH primário: Proteínas de Ciclo Celular/metabolismo
Fator de Iniciação 2 em Eucariotos/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Proteínas Oncogênicas/metabolismo
RNA Mensageiro/metabolismo
RNA de Transferência/metabolismo
Subunidades Ribossômicas Menores de Eucariotos/metabolismo
Sítio de Iniciação de Transcrição
Iniciação da Transcrição Genética
[Mh] Termos MeSH secundário: Sítios de Ligação
Proteínas de Ciclo Celular/química
Proteínas de Ciclo Celular/genética
Microscopia Crioeletrônica
Cristalografia por Raios X
Fator de Iniciação 2 em Eucariotos/química
Fator de Iniciação 2 em Eucariotos/genética
Fatores de Iniciação em Eucariotos/química
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Células HEK293
Seres Humanos
Simulação de Acoplamento Molecular
Complexos Multiproteicos
Mutação
Conformação de Ácido Nucleico
Proteínas Oncogênicas/química
Proteínas Oncogênicas/genética
Ligação Proteica
Conformação Proteica
RNA Mensageiro/química
RNA Mensageiro/genética
RNA de Transferência/química
RNA de Transferência/genética
Subunidades Ribossômicas Menores de Eucariotos/química
Subunidades Ribossômicas Menores de Eucariotos/genética
Relação Estrutura-Atividade
Transfecção
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Cell Cycle Proteins); 0 (DENR protein, human); 0 (Eukaryotic Initiation Factor-2); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (MCTS1 protein, human); 0 (Multiprotein Complexes); 0 (Oncogene Proteins); 0 (RNA, Messenger); 0 (eIF2D protein, human); 9014-25-9 (RNA, Transfer)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170925
[Lr] Data última revisão:
170925
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170723
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28715695
[Au] Autor:Golob-Schwarzl N; Krassnig S; Toeglhofer AM; Park YN; Gogg-Kamerer M; Vierlinger K; Schröder F; Rhee H; Schicho R; Fickert P; Haybaeck J
[Ad] Endereço:Department of Pathology, Medical University of Graz, Austria; Center for Biomarker Research in Medicine, Graz, Austria.
[Ti] Título:New liver cancer biomarkers: PI3K/AKT/mTOR pathway members and eukaryotic translation initiation factors.
[So] Source:Eur J Cancer;83:56-70, 2017 Sep.
[Is] ISSN:1879-0852
[Cp] País de publicação:England
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Hepatocellular carcinoma (HCC) is the third leading cause of cancer-related deaths worldwide. The initiation of protein translation is an important rate-limiting step in eukaryotes and is crucial in many viral infections. Eukaryotic translation initiation factors (eIFs) are involved in the initiation step of protein translation and are linked to the phosphatidylinositol-3-kinases PI3K/AKT/mTOR pathway. Therefore we aimed to investigate a potential role of eIFs in HCC. We herein report on the immunohistochemical expression of the various eIF subunits in 235 cases of virus-related human HCC. Additionally, we used immunoblot analysis to investigate the expression of virus-related HCC and non-virus-related HCC in comparison to controls. Mammalian target of rapamycin (or mechanistic target of rapamycin as it is known now (mTOR) and activated mTOR were significantly increased in chronic hepatitis C (HCV)-associated HCC, in HCC without a viral background, in alcoholic liver disease and Wilson disease. pPTEN, phosphatase and tensin homologue (PTEN) and pAKT showed a significant increase in HBV- and HCV-associated HCC, chronic hepatitis B, HCC without a viral background, alcoholic steatohepatitis (ASH) and Wilson disease. Phosphorylated (p)-eIF2α, eIF2α, eiF3B, eIF3D, eIF3J, p-eIF4B, eIF4G and eIF6 were upregulated in HCV-associated HCC. eIF2α, p-eIF4B, eIF5 and various eIF3 subunits were significantly increased in chronic hepatitis B (HBV)-associated HCC. HCC without viral background displayed a significant increase for the eIF subunits p-2α, 3C, 3I, 4E and 4G. We noticed engraved differences in the expression pattern between chronic hepatitis B and C, HBV- and HCV-associated HCC and non-virus-related HCC.
[Mh] Termos MeSH primário: Biomarcadores Tumorais/metabolismo
Carcinoma Hepatocelular/metabolismo
Fatores de Iniciação em Eucariotos/metabolismo
Neoplasias Hepáticas/metabolismo
Fosfatidilinositol 3-Quinases/metabolismo
Proteínas Proto-Oncogênicas c-akt/metabolismo
Serina-Treonina Quinases TOR/metabolismo
[Mh] Termos MeSH secundário: Adulto
Idoso
Idoso de 80 Anos ou mais
Carcinoma Hepatocelular/complicações
Feminino
Hepatite B Crônica/complicações
Hepatite B Crônica/metabolismo
Hepatite C Crônica/complicações
Hepatite C Crônica/metabolismo
Degeneração Hepatolenticular/complicações
Degeneração Hepatolenticular/metabolismo
Seres Humanos
Imuno-Histoquímica
Hepatopatias Alcoólicas/complicações
Hepatopatias Alcoólicas/metabolismo
Neoplasias Hepáticas/complicações
Masculino
Meia-Idade
Subunidades Proteicas/metabolismo
Estudos Retrospectivos
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Biomarkers, Tumor); 0 (Eukaryotic Initiation Factors); 0 (Protein Subunits); EC 2.7.1.- (Phosphatidylinositol 3-Kinases); EC 2.7.1.1 (MTOR protein, human); EC 2.7.1.1 (TOR Serine-Threonine Kinases); EC 2.7.11.1 (Proto-Oncogene Proteins c-akt)
[Em] Mês de entrada:1709
[Cu] Atualização por classe:170922
[Lr] Data última revisão:
170922
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170718
[St] Status:MEDLINE


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[PMID]:28653885
[Au] Autor:Ali MU; Ur Rahman MS; Jia Z; Jiang C
[Ad] Endereço:1 Clinical Research Center, The Second Affiliated Hospital, Zhejiang University School of Medicine, Hangzhou, China.
[Ti] Título:Eukaryotic translation initiation factors and cancer.
[So] Source:Tumour Biol;39(6):1010428317709805, 2017 Jun.
[Is] ISSN:1423-0380
[Cp] País de publicação:United States
[La] Idioma:eng
[Ab] Resumo:Recent technological advancements have shown tremendous mechanistic accomplishments in our understanding of the mechanism of messenger RNA translation in eukaryotic cells. Eukaryotic messenger RNA translation is very complex process that includes four phases (initiation, elongation, termination, and ribosome recycling) and diverse mechanisms involving protein and non-protein molecules. Translation regulation is principally achieved during initiation step of translation, which is organized by multiple eukaryotic translation initiation factors. Eukaryotic translation initiation factor proteins help in stabilizing the formation of the functional ribosome around the start codon and provide regulatory mechanisms in translation initiation. Dysregulated messenger RNA translation is a common feature of tumorigenesis. Various oncogenic and tumor suppressive genes affect/are affected by the translation machinery, making the components of the translation apparatus promising therapeutic targets for the novel anticancer drug. This review provides details on the role of eukaryotic translation initiation factors in messenger RNA translation initiation, their contribution to onset and progression of tumor, and how dysregulated eukaryotic translation initiation factors can be used as a target to treat carcinogenesis.
[Mh] Termos MeSH primário: Carcinogênese
Fatores de Iniciação em Eucariotos/genética
Neoplasias/genética
Biossíntese de Proteínas
[Mh] Termos MeSH secundário: Códon de Iniciação/genética
Regulação da Expressão Gênica
Seres Humanos
Neoplasias/tratamento farmacológico
Neoplasias/patologia
Ribossomos/genética
[Pt] Tipo de publicação:JOURNAL ARTICLE
[Nm] Nome de substância:
0 (Codon, Initiator); 0 (Eukaryotic Initiation Factors)
[Em] Mês de entrada:1707
[Cu] Atualização por classe:170713
[Lr] Data última revisão:
170713
[Sb] Subgrupo de revista:IM
[Da] Data de entrada para processamento:170628
[St] Status:MEDLINE
[do] DOI:10.1177/1010428317709805



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